大连理工大学 生物化学-修志龙-综合习题测试二

糖的概念及其分类糖类的元素组成、化学本质及生物学作用旋光异构单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质糖聚合物及其代表和它们的生物学功能糖蛋白的生物活性糖的鉴定原理糖苷、糖苷键、氨基糖、肽聚糖、脂多糖、糖蛋白、蛋白聚糖、凝集素二、基本问题同一种单糖的α型和β型是对映体。由于酮类无还原性所以酮糖亦无还原性。果糖是左旋的，因此它属于构型。糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端所以它们都有还原性。从热力学上讲葡萄糖的船式构象比椅式构象更稳定。一切有旋光性的糖都有变旋现象。α淀粉酶和β淀粉酶的区别在于α淀粉酶水解α糖苷键，β淀粉酶水解β糖苷键糖对于生物体来说所起的作用就是作为能量物质和结构物质。天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只有一种旋光度。构成淀粉纤维素和半纤维素的基本单位都是葡萄糖蔗糖是由一分子和一分子组成它们之间通过糖苷键相连。糖苷是指糖的和醇、酚等化合物失水而形成的缩醛或缩酮等形式的化合物。糖原和支链淀粉结构上很相似都由许多组成它们之间通过和两直链淀粉遇碘呈色，支链淀粉遇碘呈色，糖原遇碘呈、糖蛋白中糖链的主要作用是。、单糖的构型只与有关，而单糖旋光的方向和程度则由、葡萄糖上的醛基被还原后生成，可引起人类的糖蛋白中糖肽键是指糖与蛋白质的结合，糖肽键是指糖与蛋白质的三、选择题自然界通过光合作用生成大量的植物干物质，其中含量最高的是凝集素是一类蛋白质它们能专一地识别某个氨基酸残基或特定肽段序列某个糖基或特定寡糖链某个核糖核苷酸或特定寡核糖核苷酸序列某个脱氧核糖核苷酸或特定寡脱氧核糖核苷酸序列蔗糖与麦芽糖的区别在于麦芽糖是单糖蔗糖是单糖蔗糖含果糖麦芽糖含果糖生物体内脂质的分类，其代表脂及特性生物膜的化学组成和结构“流体镶嵌模型”的要点基本概念甘油三酯、皂化作用、碘值、鞘脂、鞘磷脂、卵磷脂、脑磷脂、脂质体、生物膜、内在膜蛋胞吞作用一、判断题自然界中常见的不饱和脂酸多具有反式结构。磷脂是中性脂。磷脂和糖脂都属于两亲化合物植物油的必需脂酸含量丰富，所以植物油比动物油营养价值高。人类的必需脂肪酸是十六碳的各级不饱和脂肪酸膜的脂质由甘油脂类和鞘脂类两大类脂质所组成人体的增加对于防止动脉粥样硬化有一定的作用磷脂水溶液经超声波处理后可以生成脂质体。除了膜脂脂肪酰链的长度外，影响膜脂流动性的主要因素是。磷脂酶水解磷脂生成磷脂酸。胆固醇是生物膜的主要成分，可调节生物膜的流动性心碱脂是一种在中性下带正电荷的磷脂生物膜上有许多膜固有蛋白，他们的跨膜肽段大多呈α螺旋结构层的磷脂组成是基本一致的作为膜脂的鞘糖脂的功能主要与能量代谢有关生物膜中脂质的流动性受胆固醇含量的影响磷脂的代谢转化主要是与三酯酰甘油的合成和利用有关生物膜的基本结构是脂双层其中的二个单层的脂质组成大体上是相同的酶在水解一分子时使个由细胞外进入细胞内细胞内达到细胞外脂质体不是一种细胞器生物膜是离子与极性分子的通透屏障，但水分子是例外磷脂酰胆碱卵磷脂分子中生物膜内的蛋白质朝向分子内侧。为亲水端，氨基酸植物油在常温下一般为液态，这是因为它们含有大量的的缘故。内质网分为两种类型，一种是粗糙型内质网，为的场所；另一种为光滑型内质网，与和合成关系密切。脂类是由和等所组成的酯类及其衍生物。甘油三酯是由一分子甘油与三分子脂酸所组成的酯任何一个甘油三酯分子总是包含三个相同的脂酰基甘油三酯可以制造肥皂甘油三酯在氯仿中是可溶的脂肪的碱水解称为生物膜的厚度在①左右；②左右；③左右；④左右。膜固有蛋白与膜质的相互作用主要通过：①离子键；②疏水键；③氢键；④生物膜的基本结构是：①磷脂双层两侧各附着不同蛋白质；②磷脂形成片层结构，蛋白质位于各个片层之间；③蛋白质为骨架，二层磷脂分别附着于蛋白质的两侧；④磷脂双层为骨架，蛋白质附着于表面或插入磷脂双层中。、氢键、范德华力和离子键、范德华力、离子键和疏水相互作用作用于卵磷脂的产物、磷脂酶作用于磷脂的产物、磷脂酶作用于卵磷脂的产物、磷脂酶作用于磷脂的产物动物细胞质中游离的浓度大约是细胞外的类二十碳烷的主要前体是前列腺素亚油酸花生四烯酸棕榈酸下述化合物中不属于胆固醇衍生物的是雌性激素胆酸黄体酮前列腺素正常细胞质膜上磷脂酰丝氨酸的分布已知细胞质膜中脂分子组成的复杂性远远超过它们作为单纯的生物或物理屏障所需的程度你认为这有什么生物学意义•蛋白质的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）•蛋白质一级结构测定的一般步骤•蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法•蛋白质结构与功能的关系•基本概念、蛋白质一级结构及功能胰蛋白酶等；分解代谢：氧化脱氨，联合脱氨，氨的转运，尿素循环，氨基酸衍生物的生理功能，氨基酸代谢缺陷症，生糖氨基酸，生酮氨基酸；合成代谢：氨基酸合成途径，重要氨基酸衍生物的生物合成，谷胱甘肽的生理功能，生()蛋白质一级结构及功能实例：凝血酶、镰刀性贫血症、胰岛素，可变氨基酸、不变、蛋白质二级结构及功能()蛋白质二级结构：二面角、肽平面；()蛋白质二级结构的研究方法；()蛋白质二级结构及功能实例：朊蛋白。蛋白质三级结构及功能()蛋白质的三级结构：稳定键；()蛋白质的变性、特点及本质、化学性质变化；()蛋白质的变性与复性：包涵体复性；()蛋白质三级结构及功能实例：肌红蛋白；股右手超螺旋、主要氨基酸、稳定键。、蛋白质四级结构及功能()蛋白质的四级结构：寡聚蛋白、蛋白聚体、稳定键；()别构效应：别构剂，协同效应、正协同效应、负协同效应；()蛋白质四级结构及功能实例：血红蛋白，血红蛋白氧和作用(、蛋白质的分离纯化、定性、定量分析()蛋白质的胶体性质：()蛋白质的分离纯化：初分离：沉淀、超滤（透析）()蛋白质的呈色反应；()蛋白质沉降：沉降系数；()蛋白质的检测定量检测：定定性检测：活性检测：酶活，体外活性（培养实验，酶联免疫分析体内活加保护剂后动干，低温保存。一、判断题似，因此这两种蛋白的氧结合曲线也是十分相似的。二硫键既可用氧化剂，也可用还原剂进行断裂。所有α氨基酸中的α碳原子都是一个不对称的碳原子。蛋白质的四级结构可以定义为一些特定的三级结构的肽链通过共价键形成的大分子体两个或几个二级结构单元被连接多肽连接在一起，组成有特殊的几何排列的局部空间结一个化合物如果能和茚三酮反应生成紫色，说明这个化合物是氨基酸、肽和蛋白质。虽然在非哺乳动物中出现自由的氨基酸和由氨基酸构成的多肽。但在哺乳动物中最近显示也含有某些自由的氨基酸。双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。测定变构酶的分子量可以用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电泳。胰蛋白酶只断裂赖氨酸或精氨酸的羧基参与形成的肽键。蛋白质中的α—螺旋几乎全都是左手的。三个字母代表的氨基酸是谷氨酰胺自然界中的蛋白质和多肽物质均由型氨基酸被洗脱下来的氨基酸是。天然蛋白质中只含种型氨基酸和无型之分的甘氨酸这种氨基酸的残基胶原蛋白质由三条左旋螺旋形成的右悬螺旋，其螺旋周期为。有机溶剂沉淀蛋白质时，介电常数的增加使离子间的静电作用的减弱而致。蛋白质变性主要由于氢键的破坏这一概念是由提出来的。条件下，蛋白质与充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为个负电荷。构成蛋白质的种氨基酸都会有不对称碳原子。多肽链的共价主链形式可以是双链或单链，，苯丙氨酸是人体必需氨基酸蛋白质中的α螺旋都是右手螺旋，因为右手螺旋比较稳定。赖氨酸、精氨酸和组氨酸都是碱性氨基酸，在时携带正电荷。煮熟的鸡蛋易于消化是由于其蛋白质的变性。一个氨基酸残基就是一个肽单位。亮氨酸的疏水性比缬氨酸强。“必需氨基酸”是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸。维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键。蛋白质中的α—螺旋几乎全都是左手的。蛋白质的定义为以肽键相连的型氨基酸的高分子聚合物。条件下，蛋白质与充分结合后平均每个氨基酸所带电荷约为个负电荷。蛋白质变性主要由于氢键的破环这一概念是由提出来的。丝酪丝甲硫谷组苯丙赖色甘十肽经胰蛋白酶部分水解后，溶液中将有两种肽段存在蛋白质可解离的基团都来自其侧链上的基团蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的数目比例有关今有四种蛋白质，其分子体积由大到小的顺序是在凝胶过滤柱层析过程中，最先洗脱出来的蛋白质一般应该是蛋白质溶液出现沉淀与蛋白质变性存在必然的关系。二、填空题是侧链则带部分正电荷。脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生色的物质，而其它氨基酸与茚三酮反应产生通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分子中的、和三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。年提出了固相合成肽的方法，因而获得年诺贝尔化学奖。常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有法，常用的试剂为。法，常用的试剂为。一般来说，球状蛋白质的性氨基酸侧链位于分子内部，性氨基酸侧链位于分子表面。实验室中常用的测定相对分子质量的方法有、和等。羧肽酶不能水解端是残基、残基和残基的肽键。确定蛋白质中二硫键的位置，一般先采用，然后用技术分离水解后的混合免疫球蛋白分子是由条一样的轻链和一样的重链组成，它们之间共有对二硫键来维持整个分子结构。稳定原胶原的三股螺旋力的有和此外，其氨基酸三联体的每第三个位置原胶原蛋白分子的二级结构是一种三股螺旋，这是一种结构，其中每一股又是一已知三种超二级结构的基本组合形式。印迹法的原理是用鉴定蛋白质的一种方法。根据等电点的不同进行的蛋白质分离的电泳法是。))形成球蛋白的作用力按其重要程度依次为、、(尿素是一种蛋白质变性剂，其主要作用是其作用机制为。肽键平面上共有个原子，最初认识这种平面结肌红蛋白分子中的辅基含有——离子（金属在正常状态下，该离子的化合价为——三、选择题测定小肽氨基酸顺序的最好方法是氨肽酶法苯异硫氰酸法法某蛋白质的为，在的缓冲液中进行自由界面电泳，其泳动方向为血红蛋白的辅基是血红素铁原卟啉铁原卟啉Ⅸ铁原卟啉血红蛋白的氧合曲线向右移动是由于分压的减少分压的减少分压的增加分压的增加煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死。以上说法都不对凝胶电泳测定蛋白质的相对分子质量是根据各种蛋白质在一定条件下所带净电荷的不同分子大小不同分子极性不同溶解度不同以上说法都不对若用电泳分离、和三种二肽，在下列哪个条件下电泳~~~①总是和蛋白质的四级结构紧密联系的；③有时和蛋白质的四级结构有关，有时无关。蛋白质是两性介质，当蛋白质处于等电点时，其：针对配基的生物学特异性的蛋白质分离方法，是：胰岛素原是由一条“连接肽”通过碱性氨基酸残基连接其它二条链的C端和N端，这一为稳定原胶原三股螺旋结构，三联体的每第三个氨基酸的位置必须是：分离含有二硫键的肽段可以用：①—电泳；②对角线电泳；③琼脂糖电泳。聚丙烯酰胺电泳完全是根据蛋白质的（）来分离不同蛋白质的。溶解度最大、生物功能最强、易从溶液中析出、分子表面没有电荷分布下列哪种层析最常用于分析蛋白质纯度：、离子交换层析、纸层析、凝胶排阻层析、疏水层析直接法、间接法、质谱法、连接法免疫球蛋白是一种什么蛋白？、和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死。每个蛋白质分子必定具有的结构是什么？、密度梯度离心、聚丙烯酰胺凝胶电泳、凝胶排阻层析、亲和层析蛋白质在处于等电点时的溶解度最小最大与等电点没有关系在接近中性条件下，即可为氢离子受体，也可为氢离子供体的基团是英国科学家完成牛胰岛素的氨基酸序列测定工作和中国科学家完成牛胰岛素的人工合成工作分别在生成谷氨酸。用胰凝乳蛋白酶处理原来五肽生成两个肽段及游离谷氨酸。试从上述实验结果写出该五肽的氨基酸顺序。指出从分子排组层析柱上洗脱下列蛋白质时的洗脱顺序。为什么？分离蛋白质的范围是蛋白胰凝乳蛋白酶原血清清蛋白。列出蛋白质二级结构和超二级结构的各三种基本类型。谷胱甘肽简述四种从混合物中分离制备一种蛋白质的技术方法及原理。氨基酸残基的平均分子量为。某一蛋白质的多肽链在一些区段为α螺旋构象，在另一些区段为β折叠构象。该蛋白质的分子量，多肽链外形的长度为×一系列分析结果如下：()用胰凝乳蛋白酶消化后，从产物中分出一个纯四肽，其组成为、、、的两个三肽及一个二肽。此二肽被出自由天冬氨酸。请列出这多肽的氨基酸排列顺序并说明之原因。环得到甘氨酸的信号，第二循环得到胱氨酸和谷氨酸的信号，第三循环得到亮氨酸苯丙的组成，得到其中的一条为——谷氨酸，半胱氨酸，亮氨酸，脯氨酸，并在•酶的概念、结构、作用特点、国际分类、命名•影响酶促反应的因素（米氏方程的推导）•酶的提纯与活力鉴定的基本方法•酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法、酶活力、酶的活力单位、酶的比活力、酶的转换数();酸合成酶，含有专一性非酶蛋白亚基的寡聚酶乳糖合成酶，具有底物载体亚基的寡聚酶、酶的分子组成：单纯酶、结合酶、酶的辅助因子，酶的活性中心，酶活性中心的确、酶的作用机理：降低反应活化能，中间复合物，高效性（趋近效应、定向效应，张、酶促反应的动力学：、米氏方程双倒数作图；不可逆性抑制作用：以共价键方式与酶的必需基团进行不可逆结合而使酶丧失活性，非专一性；专一性，型—专一性限制，—自杀性底物；竞争性抑制剂动力学非竞争性抑制剂动力学反竞争性抑制剂动力学、根据米氏方程，转换数值越大的酶反应速度越大。、米氏常数值是一个与酶浓度无关的特征常数，但表观值受酶浓度的影响。、对一个正协同别构酶而言，当增加正调节物浓度时，协同性减少。、在结构上与底物无关的各种代谢物有可能改变酶的值。、一个酶的非竞争性抑制剂不可能与底物结合在同一个部位。、一个酶催化正反应和逆反应的或值可以不同但比值通常是相同的、和印迹两种方法都是应用抗体检测抗原的实验手段、在底物的浓度达到无限大又没有任何效应剂存在的条件下，酶催化反应、抑制剂不与底物竞争酶结合部位，则不会表现为竞争性抑制。、酶反应最适p不仅取决于酶分子的解离情况，同时也取决于底物分子的解离情、酶的最适与酶的等电点是两个不同的概念，但两者之间有相关性，两个数、酶反应的专一性取决于其辅助因子的结构。、酶影响它所催化反应的平衡。、酶促反应的米氏常数与所催化反应的底物无关。、用酶水解蛋白质不会引起水解产物的消旋。、值越大，表示酶与底物的亲和力越大。、测定变构酶的分子量可以用十二烷基硫酸钠聚丙烯酰胺凝胶电、酶要表现其催化活性只要有活性中心就可以了。、表现为底物和自由酶之间第二个顺序的速度常数。对酶活力的影响除了过酸、过碱导致酶变性而失活外，主要是通过影响酶或底一个型不可逆抑制剂所具有的主要结构特征是和。（）非竞争性抑制的酶反应中。有一类不可逆抑制剂具有被酶激活的性质，被称为型不可逆抑制剂，又可被磺胺类药物能抑制细菌生长。因为它是结构类似物能竞争性抑制叶酸合使酶具有高效催化的因素是。磺胺药能抑制细菌生长，因为它是的结构类似物，能样地抑制抑制剂不改变酶促反应。抑制剂不改变酶促反应。酶的专一性分为两大类：和。——。这种作用被称之为——，催化这步反应的酶往往是——。三、选择题,增加的结合能被用来降低增加的结合能被用来增加；,增加的结合能被用来降低反应活化能增加的结合能被用来增加反应活化能。蛋白质磷酸化时，需要：①蛋白质水解酶；②蛋白质激酶；③磷酸化酶。根据国际系统命名法原则，以下哪一个有可能是蛋白激酶的编号：在酶的抑制作用中，抑制活力时的抑制剂浓度等于值适用于：①竞争性抑制；②非竞争性抑制；③不可逆抑制；④所有可逆性抑制。磷酸果糖激酶（—磷酸果糖——激酶）和果糖二磷酸酶（果糖—，—二磷酸酯①同工酶，两个不同蛋白质催化同一反应；②两个不同蛋白质催化不同反应；③一个双功能酶，同一个蛋白质具有两种酶活性。米氏方程双倒数作图的纵轴截距所对应的动力学常数为：①Km;②V;③Km/V;④V/Km。①结合能增大；②增加的结合能被用来降低反应活化能；③增加的结合能被用来降低；④增加的结合能被用来增大在酶的可逆抑制剂中，不影响酶二级常数的是：有联系，在结构上也有相互联系，形成复合体；③上述两种情况都存在。有的酶存在多种同工酶形式，这些同工酶所催化的反应：③完全相同，但由于每种同工酶活性不同，反应的平衡常数可以不相同。在羧肽酶的活性部位存在一个紧密结合的离子，这个离子的作用是：米氏常数与下列哪些因素无关：进行酶活力测定时：、底物浓度必须等于酶浓度、酶浓度必须大于底物浓度、底物浓度必须极大于酶浓度、与底物浓度无关、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂、不可逆抑制剂、竞争性抑制剂酶促反应的初速度与什么有关？、与酶浓度成正比、与底物浓度无关、与成正比、与温度成正比一种酶的竞争性抑制剂将有下列哪种动力学效应？下列酶和蛋白中，哪些具有别构作用？、磷酸葡萄糖异构酶、天冬氨酸转甲酰酶已知某种酶的值为，试问要使此酶所催化的反应速度达到最大反应速度下列关于酶的竞争性抑制作用的叙述哪些是正确的？、抑制剂结构与底物的结构相似、对无影响、增加底物浓度可减弱抑制剂的作用、使值变小非竞争抑制作用与竞争抑制作用不同点在于前者：、不影响→、提高底物浓度时仍然降低、抑制剂与酶活性中心以外的基因结合、值不变下列哪种酶的巯基参与催化肽键断裂反应()达到反应平衡时，决定酶催化反应中底物转化为产物比率的参数是能催化蛋白质的谷氨酸及天冬氨酸的羧基侧肽键断裂反应的酶是双倒数作图法和求抑制剂的作图法分别采用对于作图和对作图对于作图和对作图对于作图和对作图对于作图和对作图在含金属酶中最常见的金属是对于一个正协同效应别构酶当有激活剂（正调节物）存在下，其协同性亲核催化中酶蛋白上最常见的提供亲核基团的残基是抑制剂。简要说明可用于判断和确定酶活性中心的一些主要方法。在酶的纯化过程中必须考虑尽量减少酶活性的损失，因此操作过程通常需要在低温下进行，如果纯化一个热稳定（耐温）的酶，是否不需要在低温条件下操作？请简一个可逆抑制剂对酶的抑制常数是否就等于当酶的活性被抑制到时的抑制剂浓度请你通过对一个竞争性抑制剂和一个非竞争性抑制剂的酶动力学分析对上述问题做出解答简述如何测定一个酶的值。核酶()•水溶性维生素的生理功能和缺乏病•脂溶性维生素的结构特点和功能一、判断题呤二核苷酸中都含有腺嘌呤残基维生素是一种天然的抗氧化剂。维生素的辅酶形式是。磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶起作用。所有的维生素是辅酶的组成部分。维生素除主要由食物摄取外，人体自身也可以合成一定种类和数量的维生素维生素是一种抗氧化剂，对线粒体膜上的磷脂有抗自由基的作用。吡哆醛、吡哆胺和吡哆醇的磷酸酯都可作为转氨酶的辅酶。二、填空题()和生物素。三、选择题辅酶Q是：下列种辅酶中，哪一种既可以传递乙酰基，又可以传递氢：、脱氢酶的辅酶、蛋白质的变性剂•核苷酸的结构、分类及性质•和一级结构的概念和二级结构要特点；的三级结构•核酸的主要理化特性基本概念、核酸研究的历史：人类基因组计划、蛋白质组学；、核酸功能：证明；、核酸性质：水解，酸、碱、酶（核酸外切酶，牛脾磷酸二酯酶、蛇毒磷酸二酯酶；内切一、判断题在变性过程中总是对丰富区先解链。真核细胞中只存在于细胞核中。双螺旋的两条链方向一定是相反的。是包括变性、复性和延伸三个步骤的循环反应。曾两次荣获诺贝尔化学奖。双螺旋分子的变性定义为紫外吸收的增加。由于比多了一个羟基，因此就能自我催化发生降解。核酸的变性不涉及共价键的断开。在细胞中，和各占一定的比例，占细胞总量最多的是。质粒是一种环形，只在细菌中发现，而在酵母中却没有。溶液的值与核酸的紫外吸收无关。溶液的与核酸的紫外吸收无关。所有核酸的复制都是在碱基互补配对的原则下进行。人是最高等生物其基因组的碱基对数目是动物界中最大的核酸在的缓冲液中电泳时，是从正极向负极运动的核酸降解成单核苷酸时，紫外吸收值下降二、填空题细胞核内除了外，还发现至少有二类小分子，它们是核小分子和限制性内切酶特异识别和切割分子中的回文结构，形成的末端有粘性末端杂交是用——鉴定——染色质中的主要是以与结合成复合体的形式存在，并形成串珠的()三、选择题包括中国在内，有很多国家科学家参与的人类基因组计划，到目前为止的进展情况是什么①仅完成对染色体的遗传图谱和物理图谱；④测定了人基因组全序列，分析了它们代表的遗传信息，已经了解大部分基因的功能。形成二级结构的碱基配对，除了和外，还有：细胞质中主要有三种：、、，其相对含量是：①;②;③。决定双螺旋结构的主要作用力是：、疏水相互作用、范德华力、离子键、氢键根据模型，求每一微米双螺旋含核苷酸的平均数是多少？、核苷酸间的磷酸二脂键断裂、形成三股螺旋、处的光吸收下降、碱基对的含量直接影响值合成仪合成种片断时，用的原料是()种种种脱氧核苷的衍生物真核生物的帽子结构中与多核苷酸链通过三个磷酸基联接的方式是含有胸腺嘧啶的种类是用双脱氧末端终止法（即测序法）测定,核酸内切酶活性’到’外切酶活性请你尽可能多地列举生物功能的种类凝胶电泳是生物化学中常用的实验方法，请说明其原理和基本的试验步骤。如果有一个从大肠杆菌中提取的样品，内有染色体、质粒和，请图示电泳的结果。说明聚合酶链式反应的基本原理及其在生物学研究中的意义。描述染色质中的核小体结构。列举种区别单链和双链的实验方法碱基的的百分组成。粘性末端五、写出下列生物分子结构式半胱氨酸胸腺嘧啶核糖