备课素材：降低化学反应活化能的酶问题释疑 高一上学期生物人教版必修1

降低化学反应活化能的酶问题释疑1.细胞内的化学反应是否都需要酶的催化？必修一教材第76页“细胞中每时每刻都进行着许多化学反应，统称为细胞代谢。细胞代谢离不开酶。”

那么，细胞内的化学反应是否都需要酶的参与？现在细胞内被发现的有机反应多数在体外难以自发进行或者难以控制反应的速度，为了保证该部分反应的有序进行，细胞内需要高效的催化剂一—酶进行催化。但是细胞内也同时进行着一些无机反应，最常见的是各种离子反应，它们一般不需要酶的催化。例如在维持内环境的pH稳定的过程中，缓冲对与酸或碱的反应无须酶催化即可自发进行。因此，细胞代谢离不开酶，但并不是细胞内所有化学反应都需要酶参与2.酶如何找到它们的底物？酶的催化作用为什么具有专一性？必修一教材第85页“拓展应用T1”：下图表示某种酶类作用的模型，请用文字对该模型解释：这个模型中A代表某类酶,B代表底物,C和D代表产物。这个模型的含义是:酶A与底物B专一性结合,催化反应的发生,产生了产物C和D。这个模型可以类比解释酶的专一性。酶具有此特性是因为酶和底物在发生化学反应的过程中要发生特异性结合，特定结构的酶只能和特定结构的底物分子结合。（选自“回归教材赢高考”学习资料）

上题说明，酶发挥作用需先和底物结合，那么，酶是怎么从众多分子上找到底物？找到后又是如何结合的（催化作用具有专一性）？一个典型的酶每秒可以催化约1000个底物分子，它需要在1ms内释放产物并与一个新的底物结合，但细胞内酶及底物的含量都比较少，酶和底物是如何快速相遇呢？扩散是小分子在细胞内移动有限距离的一种有效方式，有机小分子平均0.2s左右就扩散10μm的距离，通过扩散，细胞内分子每秒钟与大量的其他分子发生碰撞。但酶和其他大分子的移动要慢得多。所以每个酶分子与底物分子相遇的概率取决于底物分子的浓度。如果底物含量丰富，在细胞内的浓度达到0.5mmol/L，一个酶分子的可与底物结合的活性部位每秒会受到这个底物50万次随机碰撞的冲击；若底物浓度降至0.05mmol/L，碰撞的次数则降至每秒5万次。一旦酶与底物发生了碰撞并在活性部位密切吻合，它们之间就形成多个弱键（氢键、范德华力和电子吸引力等），能抵抗热运动，它们可以保持互相结合的状态，可以极快发生形成或破坏一个共价键的反应。当两个碰撞的分子表面匹配不佳，只能形成少数的弱键，这两种分子会迅速接力，防止酶与错误底物之间的不正确或不需要的结合。关于酶与底物的结合：酶的活性中心包括特异性的底物结合位点，该位点的空间结构与氨基酸组成能特异性地识别一种或一类底物，具体的识别与结合方式存在两种假说，即锁钥学说和诱导契合学说。根据锁钥学说，底物至少有3个功能团与酶的3个功能团相结合。底物与酶的反应基团皆需有特定的空间构象，如果有关基团的位置改变，则不可能有结合反应发生。这种酶和底物互补的形状决定它们之间的特异性结合。根据诱导契合学说，酶在未结合底物时空间构象与底物不能完全匹配，底物的结合将诱导酶底物结合位点的空间构象发生改变进而形成与其特异性匹配的结构。3.酶如何降低反应的活化能？必修一教材78页有关酶活化能及作用的内容可整理如下（选自“回归教材赢高考”学习资料）：（1）活化能：分子从常态转变为容易发生化学反应的活跃状态所需要的能量称为活化能。（2）酶的作用：正常由于酶能通过降低化学反应活化能而发挥催化作用，细胞代谢才能在温和条件下快速进行。如下图中曲线②表示没有酶催化的反应，曲线①表示有酶催化的反应，AC段的含义是在无催化剂的条件下，反应所需要的活化能，BC段的含义是酶降低的活化能。那么，酶如何降低反应的活化能？酶催化的反应包括两大类：第一类是催化电子的转移，第二类是催化电子、质子以及其他集团的共同转移。酶促反应降低活化能的实质是提高反应发生的概率。酶降低活化能的方式有以下几种：邻近与定向效应。多种底物通过与酶的特异性结合，底物之间以特定的方向相互接近，提高了分子间有效碰撞的概率。底物的变性：酶使底物敏感键产生电子张力或变性，改变底物空间构象，使底物变构为易反应的较高能量状态。共价催化：酶与底物结合形成反应活性很高的中间化合物，促进反应的发生。酸碱催化：酶活性中心的特定基团临时为底物提供质子供体或受体，促进反应的进行。金属离子催化：有些酶的活性中心为金属离子，它可以提高水的亲核能力，屏蔽周围负电荷或在氧化还原反应中传递电子，进而促进反应的发生。微环境效应：有些酶的活性中心为疏水的微环境，这种环境中底物分子和催化集团之间的作用力明显高于水环境中的作用力，进而提高了反应活性。4.什么是酶活力，如何表示？必修一教材第82页“酶活性是指酶对化学反应的催化效率，酶活性大小通常以单位时间内底物的消耗量或产物的生成量来表示。环境条件的改变会影响细胞内酶的活性。（详见“回归教材赢高考”学习资料）但是我们在做题时，有时会遇到“酶活力”这一名词，那么，什么是酶活力，与酶性相同吗，如何表示？酶活力也称为酶活性，指酶催化指定化学反应（酶促反应）的能力。酶活力的大小可以用在一定条件下酶促反应的速率来表示，反应速率愈快，表明酶活力愈高。酶促反应速率可用单位时间内底物的减少量或产物的增加量来表示。实际酶活力测定中一般测定产物的增加量。由于酶促反应速率通常可随反应时间增加而逐渐降低，为准确测定酶活力，应测定酶促反应的初速率。在底物过量的前提下，酶促反应初速率与酶量呈线性关系，因此可以用酶活力来代表生物材料中酶的含量。酶活力单位是人为规定的对酶进行定量描述的基本度量单位，含义是在一定条件下，单位时间内将一定量的底物转化为产物需要的酶量。1961年国际生物化学学会酶学委员会规定在特定反应条件（25℃、最适pH、最适离子强度等）下，每分钟内催化1mol底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位（1IU=1umol/min）。酶的比活力规定为每毫克酶蛋白所具有的酶活力单位数。比活力是酶样品纯度的指标，对同一种酶来说，比活力越高表明酶的纯度越高。常用的测定酶活力方法包括分光光度法、荧光法、同位素测定法、电化学方法等。5.“酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。”这句话中的“一般”如何理解？必修一教材第84页“酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。”

那么，除了一般，特殊的有哪些？在最适宜的温度和pH条件下，酶的活性最高。温度和pH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。如耐高温的Taq酶是美国微生物学家布鲁克于1966年在黄石国家公园热泉（70～80℃）中的Taq细菌中分离出来的，解决了高温导致DNA聚合酶失活的问题，促成了PCR技术的自动化。所以，酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。6.温度如何影响酶活性，每一种酶的最适温度是固定的吗？必修一教材第84页：科学家采用定量分析的方法，分别在不同的温度条件下测定同一种酶的活性，根据所得到的数据绘制成下面曲线图。分析曲线图可以看出，在最适宜的温度条件下，酶的活性最高。温度偏高或偏低，酶活性都会明显降低。那么，温度是怎么影响酶活性的？温度对酶促反应速率的影响有两方面：一方面当温度升高时，使活化分子含量提高，从而加快分子间的反应速率；另一方面，大部分酶是蛋白质，随温度升高，使酶逐渐变性而失活，引起酶反应速率下降。在酶反应最初阶段，酶的变性尚未变现出来，因此随温度升高反应速率增加，但高于最适温度，酶变形逐渐突出，反应速率随温度升高的效应将逐渐被酶变性效应所抵消，反应速率迅速下降，因此酶所表现的最适温度是这两种影响的综合结果。在1～40℃内，温度每升高10℃，反应速率就会增加1～2倍；但在高温条件下，产物的生成速率迅速下降，且在达到平衡前，酶的活性就丧失了。每种酶的最适温度是一个固定不变的值吗？并不是，最适温度不是酶的特征物理常数，常会受到底物种类