生物化学复习提纲

生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1.简述蛋白质的功能：催化功能-酶调控功能-激素、基因调控因子贮存功能-乳、蛋、谷蛋白转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白运动功能-鞭毛、肌肉蛋白结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架支架作用-接头蛋白防御功能-免疫球蛋白2.蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量=每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3.酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4.必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5.手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。6.具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7.氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为AA的等电点（pI）。②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转组成肽键原⼦处于同⼀平⾯（肽平⾯）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⼏何⾛向、旋转及折叠。②只涉及主链构象⽽不涉及残基侧链

③维系⼆级结构的化学键是氢键

⑵-螺旋、-折叠、-转⻆、⽆规卷曲⑶-螺旋的特点：-折叠的特点：■Cα总是处于折叠的⻆上■AA的R基团处于折叠的棱⻆上并与之垂直■两个AA之间的轴⼼距为0.35nm■氢键主要在链间/同⼀肽链不同部分间形成■⼏乎所有肽键都参与链内氢键的交联■氢键与链的⻓轴接近垂直-转⻆的特点：■由4个连续的AA残基组成■第⼀个残基C=O■第四个残基NH■这类结构主要存在于球状蛋⽩分⼦中。⽆规卷曲的特点：11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？角蛋白主要是什么二级结构？⑴角蛋白是纤维状蛋⽩质⑵化学烫发是有二硫键的断开，无生成12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？⑴■在⼆级结构基础上■包括主链和侧链构象在内的三维结构（主①只能催化热力学上允许的反应。提高反应速度，不改变平衡点;②只起催化作用，本身不消耗；③降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差②具有高度的专一性1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性3.国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。。。？①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类4.影响酶作用的因素有哪些？底物浓度温度pH酶浓度激活剂抑制剂5.写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。V=Vmax【S】/Km+【S】【S】：底物浓度V：不同【S】时的反应速度Vmax：最大反应速度Km：米氏常数6.米氏常数的物理含义是什么？是酶的特征常数吗？Km最大还是最小是最适底物？⑴Km的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2=Vmax【S】/Km+【S】⑵Km是酶的特性常数:与pH、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。⑶Km越小，亲和力越强。[S]很小时，反应速度就能达到很大。性能优，代谢中这类酶更为重要7.酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？⑴酶的抑制作用分为：①失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失②抑制作用：使酶活力下降但不引起变性③抑制剂：能引起抑制作用的物质⑵动力学特点：—作用于酶的必需基团/活性中心基团—使其化学性质改变—酶活力降低或丧失8.酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。9.什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？①结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性②催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质10.什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。必需基团：①位在活性中心②活性中心以外，稳定分子构象11.决定酶作用高效率的机制有哪些？邻近效应与定向效应电子张力与变形酸碱催化共价催化微环境效应什么是别构调控，别构酶有什么特点？12.最常见的共价修饰是哪种？变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。变构酶的特点：①多亚基寡聚酶②有活性中心、变构调节中心③多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。④不遵循米氏方程共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。13.酶原存在的生物学意义？保护自身组织不被水解机体调控的一种形式14.什么是维生素，根据溶解性分成哪两类？维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。根据溶解性分为脂溶性与水溶性。15.了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松维生素B1：辅酶是TPP。脚气病、消化功能障碍维生素B2：辅酶是FMN/FAD。唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎VB3：以辅酶A存在，VPP：辅酶是NAD+和NADP+。癞皮症VB6：辅酶是磷酸吡哆醛。小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。VB12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统VB7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等VC：坏血症维生素K：出血症维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型第四章生物氧化1.生物氧化中，CO2主要是怎么产生的？H2O是怎么产生的？CO2如何生成？——脱羧反应H2O如何生成?——电子传递链能量如何生成?——ATP的生成2.什么是呼吸链？代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链3.线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。NADH氧化呼吸链——细胞内主要的呼吸链FADH2氧化呼吸链由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成4.什么是氧化磷酸化？氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。主要在线粒体内膜进行。5.化学渗透学说的主要内容？a.线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵b.电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H+迁移到膜外侧（内膜对H+是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度和电位梯度6.氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？二硝基苯酚；解偶联蛋白。寡霉素7.什么是P/O值（磷氧值），NADH和FADH2的磷氧值分别是多少？呼吸过程中无机磷酸（Pi）消耗量和氧消耗量的比值称为磷氧比。实测得NADH呼吸链：P/O~2.5实测得FADH2呼吸链：P/O~1.58.NADH穿梭进入线粒体的有哪两种途径？有什么特点NADH不能穿过线粒体内膜1、甘油-3-磷酸穿梭途径(动物骨骼肌、脑及昆虫的飞翔肌等组织细胞中）2、苹果酸-天冬氨酸穿梭途径（心脏、肝脏细胞）第五章糖代谢1.什么是糖酵解？无氧参与的条件下，1葡萄糖分解产生2丙酮酸，并伴随ATP生成的过程。2.糖酵解的反应历程。Glucose+2ADP+2Pi+2NAD+2pyruvate+2ATP+2H2O+2NADH+2H+3.1分子葡萄糖经过糖酵解产生的ATP数量。1G→2ATP+2NADH+2H++2丙酮酸=2+2×2.5=7ATP4.糖酵解的关键酶有哪几个？己糖激酶、葡萄糖激酶（只存在肝脏）、磷酸葡萄糖异构酶、磷酸果糖激酶-1、醛缩酶、丙酮酸激酶厌氧运动产生乳酸，另外，厌氧生物发酵可将丙酮酸生成乳酸或乙醇。糖酵解的生理意义？为机体提供ATP作为细胞内其它物质合成的原料6.三羧酸循环的反应历程；7.三羧酸循环的生理学意义；是好氧生物体内最主要的产能途径！是脂类、蛋白质彻底分解的共同途径！某些中间产物可作为别构效应物提供合成其他化合物的碳骨架9.三羧酸循环的特征；①有两个C原子进入循环，也有两个C原子离开循环，但离开的两个并不直接是进入的两个。②有四对氢原子离开循环，进入呼吸链进一步氧化成水生成ATP③有一步底物水平磷酸化直接产生ATP/GTP④有两个水分子被消耗⑤氧气并不直接参与循环，但氧气的存在是TCA循环进行所必需的三羧酸循环的关键酶；柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、α-酮戊二酸脱氢酶体内的五碳糖和七碳糖是由哪个途径产生12.什么是糖异生？糖异生是糖酵解的简单逆过程吗？糖异生的生理意义是？糖异生作用——非糖（乳酸、甘油、丙酮酸、草酰乙酸、生糖氨基酸）物质合成葡萄糖。糖异生的生理意义：①饥饿状态下维持血糖浓度恒定②回收乳酸能量，补充肝糖原③调节酸碱平衡第六章脂代谢1.甘油的代谢与糖酵解之间的联系；2.脂肪酸的活化需要消耗几个高能磷酸键？10碳以上的脂酰CoA是通过什么转运进入线粒体？脂肪酸的活化需要消耗1个ATP的2个高能磷酸键10碳以上的脂酰CoA只能透过线粒体外膜，但不能透过线粒体内膜3.什么是脂肪酸的氧化，饱和脂肪酸每轮氧化有几个什么类型的反应？不饱和脂肪酸是否能进行氧化？氧化的生理意义是什么？脂肪酸-氧化的生理意义：①为机体提供比糖氧化更多的能量②乙酰CoA还可作为脂肪酸和某些AA的合成原料③产生大量的水可供陆生动物对水的需要4.如何计算不同碳原子长度的饱和脂肪酸彻底氧化产生多少ATP？计算的依据？5.什么是酮体？酮体的生成和利用有什么特点？乙酰CoA可在肝细胞形成乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮，这三种物质统称为酮体。特点：①酮体是脂肪酸在肝脏内的正常中间代谢产物②但肝脏没有乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶③酮体易溶于水，透出细胞进入血液循环④在肝外组织进行氧化——肝内生成和肝外利用⑤是肝脏输出能源的形式，主要供应肌肉和脑。⑥但是酮体主要为酸性物质，大量累积产生酸中毒，破坏机体水盐代谢平衡6.脂肪酸合成的原料有哪些？合成的部位是哪里？每轮有几个什么类型的反应？原料：乙酰CoA和丙二酸单酰CoA（源于乙酰CoA）场所：细胞溶胶7.什么是必需脂肪酸？为什么哺乳动物不能合成必需脂肪酸？必需脂肪酸是指人体必需，自身不能合成，需要从食物中获得的脂肪酸。包括亚油酸（C18：2）和α-亚麻酸（C18：3）因为动物体内没有异柠檬酸裂解酶和苹果酸合酶第七章氨基酸代谢1.体内蛋白质降解的两个途径是什么？溶酶体途径、蛋白酶途径氨基酸脱氨基反应有哪三种形式？氧化脱氨基主要酶是哪个？氧化脱氨基的主要酶是谷丙转氨酶，谷草转氨酶氨基酸脱氨基反应方式3.氨的来源有哪些？不同生物是如何排泄氨？氨的来源：①血氨的来源AminoAcid脱氨基(Deamination)肠道细菌的腐败作用与尿素(Urea)的分解肾小管上皮分泌—Gln的分解②血氨的去路在肝脏合成尿素合成谷氨酰胺合成非必需氨基酸氨的排泄：①合成非必需氨基酸，并参与嘌呤、嘧啶等含氮化合物的合成②形成无毒的谷氨酰胺（Gln）③转变成尿酸（禽类）、尿素（哺乳动物）4.尿素循环的特点？其中哪些氨基酸不是合成蛋白质的氨基酸？限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶耗能过程：3ATP中4个高能键三个氨基酸：鸟氨酸，瓜氨酸，精氨酸N与C来源：氨基酸脱氨和CO2生成1分子尿素，消除2分子氨和1分子CO25.生糖氨基酸，生酮氨基酸，生糖兼生酮氨基酸分别有哪些？生酮氨基酸——亮氨酸生糖氨基酸——所有非必需氨基酸+精氨酸和组氨酸生糖兼生酮氨基酸：异亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸6.氨基酸合成有几种类型？第八章核酸代谢1．嘌呤分解的最终产物是什么？尿酸的代谢异常会产生什么病？临床上用什么药物治疗？嘌呤的分解代谢终产物：人、猿以及鸟类、爬虫类和大多数昆虫——尿酸其他哺乳动物、双翅目昆虫——尿囊素硬骨鱼类——尿囊酸大多数鱼类、两栖类——尿素2.嘧啶的分解主要生成物质是什么？β－氨基酸3.嘧啶和嘌呤从头合成的碳骨架的原子的来源是什么？CO24.嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的异同？在嘌呤核苷酸中,嘌呤碱以第9位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接；戊糖第5'位的C再与磷酸以脂键相结合.而嘧啶核苷酸中,则是嘧啶碱以第1位的N与戊糖第1'位的C以核苷键相连接,其它不变。第九章DNA的生物合成1.DNA复制的特点是什么？其中什么是半保留复制，什么是半不连续复制？DNA复制的特点：①DNA复制是半保留复制②DNA复制具有固定的起点③DNA复制多为双向复制，少数为单向复制④DNA复制的方向始终是5’-3’⑤DNA复制需要引物⑥DNA半不连续复制⑦DNA复制具有高度的忠实性半保留复制:在复制过程中，首先亲代双链解开，然后每条链作为模板，按照碱基配对原则合成互补的子代链。每个子代DNA分子中有一条链完全来自亲代DNA，另一条是新合成的。半不连续复制是指DNA复制时，前导链上DNA的合成是连续的，后随链上是不连续的，故称为半不连续复制。2.什么是冈崎片段？冈崎片段——DNA合成是不连续的，先合成一些DNA小片段，其大小h含1000-2000个核苷酸残基，然后再通过DNA连接酶将它连接起来。参与DNA复制的酶和蛋白因子主要有哪些？大肠杆菌的DNA聚合酶有几种？哪种主要负责合成基因组DNA？参与DNA复制的酶和蛋白因子：DNA聚合酶、DNA连接酶、拓扑异构酶、DNA解链酶、单链结合蛋白、引发酶大肠杆菌的DNA聚合酶：DNA聚合酶I、DNA聚合酶Ⅱ、DNA聚合酶III4.DNA受紫外线照射容易产生什么二聚体？DNA损伤修复的种类有哪些？当DNA受到大剂量紫外线（波长260nm附近）照射时，可引起DNA链上相邻的两个嘧啶碱基共价聚合，形成二聚体，例如TT二聚体。DNA损伤修复的种类：①直接复活——a.光复活修复b.暗修复②切除修复③错配修复④重组修复⑤SOS修复第十章RNA的生物合成1.什么是转录？什么是模板链，反义链，什么是编码链，有义链？转录：以DNA单链为模板，NTP为原料，在DNA依赖的RNA聚合酶催化下合成RNA链的过程。反意义链：以该链中的DNA碱基顺序指导RNA的合成即被转录的那条DNA链。

有意义链：不被转录的那条DNA链，但其碱基顺序除T代替U外，其余与mRNA相同。模板链：可作为模板转录为RNA的那条链，该链与转录的RNA碱基互补（A-U，G-C）。2.转录的基本特征是什么？转录发生在DNA分子的特定区域以四种核糖核苷三磷酸为底物，需要Mg2+需要模板和DNA的解链第一个被转录的核苷酸通常是嘌呤核苷酸转录方向也是5’-3’转录有高度的忠实性转录受到严格调控3.DNA复制与转录的异同？4.什么是不对称转录？不对称转录：DNA双链上，仅一股链转录，另一股不转录。

5.大肠杆菌RNA聚合酶的亚基主要功能？真核细胞的RNA聚合酶有哪些种类，它们有什么特点？RNA聚合酶的亚基主要功能：①σ—识别DNA链上合成RNA的起始信号，开始合成RNA链时，必须有σ因子，一旦合成开始以后，σ因子释放出来。②β’—参与酶与底物的结合，以及与σ因子和核心酶的结合。③β—参与σ因子和核心酶的结合，并参与RNA合成的引发、延伸。④α—与模板的结合、酶的滑动以及碱基识别有关6.真核生物mRNA加工的步骤？①加帽②加尾③甲基化④内含子剪接第十一章蛋白质的生物合成1.原核和真核生物核糖体及其大小亚基的沉降系数分别是多少？真核细胞核糖体大亚基沉降系数为60S，小亚基沉降系数为40S起始tRNA在原核和真核生物中有什么区别？原核细胞：起始甲酰甲硫氨酰tRNA—tRNAfMet真核细胞：起始tRNA—tRNAiMet肽链延伸—tRNAeMet密码子的特征是什么？只有一个密码的氨基酸有哪些？起始密码子和终止密码子有哪些？密码子的特征：①密码子不重叠②密码子的通用性③密码的兼（简）并性④密码子的连续性⑤密码子的摆动性只有一个密码子的氨基酸：甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）起始密码子为AUG(甲硫氨酸)GUG（缬氨酸），终止密码子为UAA、UAG、UGA4.什么是SD序列？什么是多核糖体？肽链合成的方向是什么？SD序列：位于起始位点上游4－13个核苷酸——AAGGAGGU多核糖体：把细胞放在极其温和的条件下处理，就能得到几个到几十个核糖体在一条mRNA上结合起来的形态。肽链合成方向N→C一、思考题1.构成蛋白质的氨基酸主要属于下列哪种氨基酸?()A.L-α-氨基酸B.L-β氨基酸C.D-α-氨基酸D.D-β氨基酸2.含有2个羧基的氨基酸是()A.谷氨酸B.苏氨酸C.丙氨酸D.甘氨酸3.天然蛋白质中不存在的氨基酸是()A.半胱氨酸B.瓜氨酸C.蛋氨酸D.羟脯氨酸4.280nm处有吸收峰的氨基酸()A.精氨酸B.色氨酸C.丝氨酸D.谷氨酸5.大多数蛋白质中的含氮量()A.6%B.16%C.23%D.10%选择题1.在下列有关⾕胱⽢肽的叙述中,正确的是()A.⾕胱⽢肽中含有半胱氨酸B.⾕胱⽢肽是体内重要的氧化剂C.⾕胱⽢肽⾕氨酸的α-羧基是游离的D.⾕胱⽢肽的C-端是主要的功能基团2.在有关蛋⽩质三级结构的描述中,错误的是()A.具有三级结构的多肽链都有⽣物学活性B.三级结构是单体蛋⽩质或亚基的空间结构C.三级结构的稳定性由次级键维持D.亲⽔基团多位于三级结构的表⾯3.在有关蛋⽩质四级结构的描述中,正确的是()A.蛋⽩质四级结构的稳定性由⼆硫键维系B.四级结构是蛋⽩质保持⽣物学活性的必要条件C.蛋⽩质都有四级结构D.蛋⽩质亚基间由⾮共价键聚合4.每⼀种球状蛋⽩质分⼦必定具有（）A.α–螺旋B.β-折叠C.三级结构D.四级结构5.盐析法沉淀蛋⽩质的原理A.中和电荷，破坏⽔化膜B.盐与蛋⽩质结合成不溶性蛋⽩盐C.调节蛋⽩质溶液的等电点D.降低蛋⽩质溶液的介电常数A.B.C.D6.右⼿α-螺旋是⼀种很稳定的构象，稳定的主要原因（）A螺旋内有芳⾹氨基酸残基B螺旋内所有肽键的-NH与CO都参与氢键形成C侧链基团从螺旋中向外伸出，不彼此作⽤D每⼀个碳碳连键的旋转度都相同7.β-转⻆中肽链主链出现（）A800B1800C600D1500填空题1.根据氨基酸的酸碱性质可分为＿＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿三类。2.多肽链的氨基酸的＿＿＿称为⼀级结构，主要化学键为＿＿＿。3.蛋⽩质为两性电解质，⼤多数在酸性条件下带＿＿＿电荷。在碱性条件下＿＿＿电荷。当蛋⽩质净电荷为＿＿＿，此时溶液的pH值称为＿＿＿。4.蛋⽩质变性主要是其＿＿＿结构受到破坏，⽽其＿＿＿结构仍为完好。5.⾎红蛋⽩是含有＿＿＿辅基的蛋⽩质，其中的＿＿＿离⼦可结合1分⼦氧。6.维持蛋⽩质⾼级结构的⾮共价键有＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿、＿＿＿等。二1.核酸的多核苷酸之间的连接方式是（B）A.2’,3’磷酸二酯键B.3’,5’磷酸二酯键C.2’,5’磷酸二酯键D.糖苷键E.氢键2.DNA合成需要的原料是（C）A.ATP,CTP,GTP,TTPB.ATP,CTP,GTP,UTPCdATP,dCTP,dGTP,dTTPDdATP,dCTP,dGTP,dUTPEdAMP,dCMP,dGMP,dTMP3.关于WatsonandCrick的DNA双螺旋模型，那种说法是错误的（D）A.组成双螺旋的两条DNA链反向平行B.碱基对位于双螺旋的内侧C.维系双螺旋结构的作用力主要是碱基堆积力D.DNA双链是左手螺旋4.DNA和RNA共有的成分是（C）A.D–核糖B.D–2-脱氧核糖C.鸟嘌呤D.尿嘧啶E.胸腺嘧啶5.DNA和RNA彻底水解后的产物是（D）A.戊糖相同，部分碱基不同B.碱基相同，戊糖不同C.戊糖相同，碱基不同D.部分碱基不同，戊糖不同E.碱基相同，部分戊糖不同6.核酸具有紫外吸收能力的原因是（A）A.嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B.嘌呤和嘧啶中有酮基C.嘌呤和嘧啶中有氨基D.嘌呤和嘧啶连接了核糖E.嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团7.组成核酸的基本单位是A.嘌呤碱与嘧啶碱B.核糖与脱氧核糖C.核苷D.核苷酸E.寡核苷酸8.在核酸结构中含量较稳定的元素是A.CB.HC.OD.NE.P9.tRNA的二级结构为A.双螺旋B.超螺旋C.线形D.三叶草形E.倒“L”形10.碱基互补配对形成的键是——维持碱基对之间堆积力的是—核苷酸之间的连接键是——核酸分子中紫外吸收较强的键----不利于维持双螺旋稳定的力是——A.氢键B.磷酸二酯键C.范德华力D.碱基中的共轭双键E.静电斥力11.假尿嘧啶核苷酸的糖苷键是A.C-C键B.C-N键C.N-N键D.C-H键E.N-H键12.下列各DNA分子中，碱基组成比例各不相同，其中那种DNA的Tm最低A.A-T占15%B.G-C占25%C.G-C占40%D.A-T占80%E.G-C占35%13.DNA变性时，其理化性质发生的改变主要是A.溶液黏度升高B.浮力密度下降C.260nm处光吸收增强D.易被蛋白酶降解E.分子量降低三、酶1.酶保持催化活性，必须（E）A.酶分子完整无缺B.有酶分子上所有化学基团存在C.有金属离子参加D.有辅酶参加E.有活性中心及其必需基团2.酶催化作用所必需的基团是指（B）A.维持酶一级结构所必需的基团B.位于活性中心内或以外的，维持酶活性所必需的基团C.酶的亚基结合所必需的基团D.维持分子构象所必需的基团E.构成全酶分子所必需的基团3.与酶的高效率催化有关的重要因素中，哪项最重要（A）A.酶活性中心与底物“邻近”与“定向”B.酶使底物分子中敏感键产生“张力”或“变形”C.酶与底物形成不稳定的、共价的中间产物D.酶活性中心的某些基团对底物进行“酸碱催化”E.酶活性中心多为低介电区4.其他因素不变，改变底物的浓度时（A）A.反应初速度成比例改变B.反应速度成比例下降C.反应速度成比例增加D.反应速度先慢后快E.反应速度不变5.在酶浓度不变的条件下，以反应速度V对作用物[S]作图，其图像为（C）A.直线B.S形曲线C.矩形双曲线D.抛物线E.钟罩形曲线6.底物浓度达到饱和后，再增加底物浓度（C）A.反应速度随底物增加而加快B.随着底物浓度增加酶逐渐失活C.酶的结合部位全部被作用物占据，反应速度不再增加D.增加抑制剂反应速度反而加快E.形成酶-底物复合物增加7.酶的Km是（D）A.饱和底物浓度时的反应速度B.最大反应速度时的底物浓度C.饱和底物浓度50%时的反应速度D.50%最大反应速度时的底物浓度E.降低反应速度一半时的底物浓度8.酶的Km值大小与（A）A.酶的性质有关B.酶浓度有关C.酶作用温度有关D.酶作用时间有关E.酶的最适pH有关9.己糖激酶以葡萄糖为底物时，km=1/2[S],其反应速度v是Vmax的（A）A.67%B.50%C.33%D.15%E.9%10.酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax的80%时，底物浓度[S]（D）A.1KmB.2KmC.3KmD.4KmE.5Km11.为了防止酶失活，最好将酶制剂存放于（A）A.0-4℃避光B.80℃C.室温曝光D.室温避光E.最适温度12.各种酶都具有最适pH,其特点是（B）A.最适pH一般为该酶的等电点B.最适pH时酶的活性中心的可解离基团都处于最适反应状态C.大多数酶活性的最适pH曲线为抛物线型D.最适pH时酶的活性通常较低E.在生理条件下同一细胞酶的最适pH均相同13.对可逆抑制剂的描述，哪项是正确的（C）A.使酶变性失活的抑制剂B.抑制剂与酶是共价键相结合C.抑制剂与酶是非共价键相结合D.抑制剂与酶结合后用透析等物理方法不能解除抑制E.可逆性抑制指竞争性抑制14.纯化酶制剂时，酶纯度的主要指标（D）A.蛋白质浓度B.酶量C.酶的总活性D.酶的比活性E.最底的Km15.有机磷化合物对酶的抑制作用是（D）A.与—NH2结合B.与—SH结合C.与—苯环结合D.与—OH结合E.与—CO—NH2结合16.已知1mL酶溶液中含蛋白质量为0.625mg，每mL酶溶液所含单位为250，该酶的比活性应是A.200u/mg酶蛋白B.300u/mg酶蛋白C.400u/mg酶蛋白D.500u/mg酶蛋白E.600u/mg酶蛋白1.下列关于Ribozyme（核酶）的叙述那些正确（B）A.本质是蛋白质B.本质是核糖核酸C.即核酸酶D.最早发现的一种酶E.其辅酶是辅酶A2.下列关于酶的概念那些正确（E）A.所有蛋白质都有酶活性B.其底物都是有机化合物C.其催化活性都需要特异的辅助因子D.对底物都有绝对专一性E.酶不一定都是蛋白质3.乳酸脱氢酶经透析后，催化能力显著降低，其原因是（B）A.酶蛋白变性B.失去辅酶C.酶含量较少D.环境pH值发生变化E.以上都不是4.酶原之所以没有活性是因为（C）A.酶蛋白肽链合成不完全B.缺乏辅酶或辅基C.活性中心未形成或未暴露D.酶原是已经变性的蛋白质E.酶原是普通的蛋白质5.下列关于酶的辅酶(D)A.是与酶蛋白紧密结合的金属离子B.是分子结构中不含维生素的小分子有机化合物C.在催化反应中不与酶的活性中心结合D.在反应中作为辅助因子传递质子、电子或其他E.与酶蛋白共价结合成多酶体系6.酶的特异性是（B）A.酶与辅酶特异结合B.酶对其催化的底物有特异的选择性C.酶在细胞中的定位是特异的D.酶催化反应的机制各不相同E.在酶的分类中各属不同的类别1.酶可以催化六大反应是＿＿＿＿、＿＿＿＿、＿＿＿＿、＿＿＿＿、＿＿＿＿。维生素1.下列辅酶中的哪个不是来自于维生素？（B）A.CoAB.CoQC.PLPD.FMN2.肠道细菌可以合成下列哪种维生素？（E）A.维生素AB.维生素CC.维生素DD.维生素EE.维生素K3.下列叙述哪一种是正确的？（C）A.所有的辅酶都包含维生素组分B.所有的维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分C.所有的B族维生素都可以作为辅酶或辅酶的组分D.只有B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分E.只有一部分B族维生素可以作为辅酶或辅酶的组分4.下列化合物中哪个不含环状结构？（B）A.叶酸B.泛酸C.烟酸D.生物素E.核黄素5.下列化合物中哪个不含腺苷酸组分？（B）A.CoAB.FMNC.FADD.NAD＋E.

NADP＋6.下列情况中，除哪个外均可造成维生素K的缺乏症。（D）A.新生儿B.长期口服抗生素C.饮食中完全缺少绿色蔬菜D.素食者1．转氨酶的辅因子为＿维生素B6＿。其有三种形式，分别为吡哆醇＿、＿吡哆醛＿、＿吡哆酸＿，其中＿吡哆醛＿在氨基酸代谢中非常重要。2．叶酸有＿二氢叶酸＿和＿四氢叶酸＿两种还原形式，后者的功能作为＿一碳单位＿载体3．维生素是维持生物体正常生长所必需的一类__微量__有机物质。4．根据维生素的__溶解__性质，可将维生素分为两类，即_水溶性维生素__和__脂溶性性维生素__。5．维生素B1由含_硫__的_噻唑环__环与含_氨基__的__嘧啶环______环组成，故称为___硫胺素__。6．维生素B2又名核黄素，在体内以FMN和FAD形式存在，是生物体内一些氧化还原酶的辅基。7．维生素PP包括烟酸与烟酸胺，后者可以与核糖，磷酸和_腺嘌呤_组成脱氢酶的辅酶，主要包括NAD+和NADP+。8．泛酸又名遍多酸，在体内的活性形式为辅酶A（CoA）和酰基载体蛋白（ACP）。9．生物素是由_噻吩环__和__尿素__结合而成的一个双环化合物，左侧链上有一分子_戊酸__，在酶促羧化反应中作为活动羧基载体，作为辅基通过蛋白质上赖氨酸残基的e-氨基共价结合在酶上。10．维生素B12是唯一含金属_钴元素的维生素。糖代谢1.下列哪一项是血糖最主要的去路A.在体内转变为脂肪B.在体内转变为其他单糖C.在各组织中氧化供能D.在体内转变为生糖氨基酸E.在肝、肌肉、肾等组织中合成糖原2.饥饿24小时后，血糖浓度的维持主要靠A.肝中糖异生作用B.肾中糖异生作用C.肌糖原分解D.脂肪动员E.肝糖原分解3.关于糖酵解的叙述下列哪一项是正确的A.终产物是CO2和H2OB.反应过程中均不消耗ATPC.通过氧化磷酸化作用生成ATPD.酵解中催化各反应的酶均在胞液中E.所有反应都是可逆的4.糖酵解途径中，第二步产能的是A.葡萄糖到G-6-PB.F-6-PF-1,6-PC.3-磷酸甘油醛1，3-二磷酸甘油酸D.1，3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸E.磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸5.下列哪一种酶是糖酵解的限速酶A.己糖激酶B.6-磷酸果糖激酶-1C.3-磷酸甘油醛脱氢酶D.丙酮酸激酶E.葡萄糖6-磷酸酶6.下列哪一种酶是有氧氧化的限速酶A.己糖激酶B.6-磷酸果糖激酶-1C.丙酮酸激酶D.柠檬酸合酶E.异柠檬酸脱氢酶7.参与丙酮酸脱氢酶复合体的维生素A.维生素B1,维生素B2,维生素B6,维