第七章蛋白质分解代谢

大气中的氮气，总量约3．9×1015

t。存在于土壤中的有机氮总量约为3.0×1011

t海洋中的有机氮约为5.0×1011

t陆地上生物体内储存的有机氮的总量达1.1×1010～1.4×1010

t固氮工业固氮N2工厂NH3高能固氮N2闪电等NH3生物固氮N2固氮微生物NH3

生物固氮每年高达2亿吨含氮化合物氮的来源第八章 蛋白质与氨基酸代谢

蛋白质是生物体最重要的基本成分之一。任何生物体，都需要不断地从环境中摄取合成蛋白质的原料来合成自身的新的蛋白质。体内已有的蛋白质也要不断地进行分解更新。植物直接从土壤中吸收氮素，动物从食物中摄取氨基酸。

蛋白质的水解

氨基酸的代谢

氨基酸的分解

氨基酸的合成一、食物中蛋白质的消化吸收胃蛋白酶（胃）蛋白质

较小的肽胰蛋白酶和糜蛋白酶（胰脏）羧肽酶（胰腺）更小的肽二肽酶、氨肽酶（小肠）

氨基酸小肠吸收入肝二、蛋白质的水解胞外酶水解氨基酸吸收入作为氮源和能源进行代谢蛋白质不能储备,储备氨基酸：酪蛋白、清蛋白。外源蛋白质胃蛋白酶（胃）胰蛋白酶（小肠）肽酶（小肠）

肽链内切酶（endopeptidase）

肽链外切酶（expeptidase）：氨肽酶和羧肽酶氨肽酶：催化从蛋白质或多肽依次地水解氨基末端残基的酶。羧肽酶：催化从蛋白质或多肽依次地水解羧基末端残基的酶。胞外酶肽链内切酶羧肽酶氨肽酶

细胞内能有选择的降解“过期蛋白”，而不影响细胞的正常功能？泛肽识别并在溶酶体中水解内源过期蛋白质？水解氨基酸泛肽过期蛋白质泛肽复合体溶酶体氨基酸泛肽溶酶体真核细胞中为单层膜所包围的细胞质结构，内部pH

4～5，含有

50余种酸性水解酶，包括蛋白酶、核酸酶、磷酸酶、糖苷酶、脂肪酶、磷酸酯酶及硫酸脂酶等。这些酶控制多种内源性和外源性大分子物质的消化。因此，溶酶体具有溶解或消化的功能，为细胞内的消化器官。要点小结—3

3NHNH+

+—COO-COO-—外切酶—氨肽酶随机内切酶特定氨基酸间限制性内切酶外切酶—羧肽酶最终产物—氨基酸三、必需氨基酸和非必需氨基酸

有些氨基酸可以从糖代谢的中间产物转化而来，称非必需氨基酸，有些氨基酸体内不能合成，必须由食物提供，称为必需氨基酸。实验证明下列10种氨基酸对人类是必需的：

赖氨酸、蛋氨酸、色氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、苏氨酸、缬氨酸、异亮氨酸、精氨酸和组氨酸。（色蛋苏二亮，苯组缬赖精）。四、氨基酸的代谢氨基酸HR

C

COOHNH2

2.1氨基酸的分解

A.脱氨基HNH3、尿素、尿酸？CO2、H2O、ATP？四大物质、激素等分解合成其他合成2R

C

COOHNH脱氨酶NH3HNH2O？R

C

COOHOα酮酸1.氧化脱氨2.转氨基作用脱氨基

3.联合脱氨基作用4.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨5.NH3的转运与排泄L-谷氨酸脱氢酶（专一催化谷氨酸脱氢分解及逆过程）1.氧化脱氨

脱氨酶——脱氢氧化酶R3+COO--RC

NHCOO脱氢

亚氨基酸不稳定

水解加氧酶——L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸氧化酶酶2H+H+H2O+H+4NH

+-RC

OCOOα-酮酸本应是L-氧化酶（大多数氨基酸都是L型），但该酶分布不普遍，活力低（pH=7)，作用小。？！提问：那种酶作用最重要？HC

NH2有毒！L-谷氨酸脱氢酶NAD++H2ONADH+H++NH4+α-谷氨酸α-酮戊二酸谷氨酸氧化脱氨氨中毒机理环境NH3大量进入细胞，或细胞内NH3大量积累NH4+L-谷氨酸脱氢酶

α-酮戊二酸大量转化

NADPH大量消耗

三羧酸循环中断，能量供应受阻，某些敏感器官（如神经、大脑）功能障碍。

表现：语言障碍、视力模糊、昏迷、死亡。

注射谷氨酸可缓解症状。2.转氨基作用

特点：a.可逆，受平衡影响

b.氨基大多转给了α-酮戊二酸（产物谷氨酸）转氨酶HCR1NH3+COO-α-氨基酸R2HC

OCOO-α-酮酸R23HC

NH+COO-α-氨基酸R1HC

OCOO-α-酮酸逆过程交换三羧酸循环丙酮酸α酮戊二酸提问：为什么多转给α-酮戊二酸？答案：来源有保证，谷氨酸可由氧化脱氨迅速降解产生α-酮戊二酸。谷氨酸氧化脱氨L-谷氨酸脱氢酶NAD++H2O

NADH+H++NH4+COO(CH

)2

2OCCOOα-酮戊二酸COO(CH2)23COOα-谷氨酸HC

NH+氧化脱氨转氨基谷—某转氨酶+O（酮酸）

NH4

(A)转氨基制谷氨酸谷氨酸草酰乙酸α-酮戊二酸天冬氨酸谷氨酸丙酮酸丙酮酸α-酮戊二酸谷-草转氨酶谷-丙转氨酶肝脏细胞GPTGOT查肝功为什么要抽血化验转氨酶指数呢？

提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是血液的100倍

抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原等指标进一步确定是什么原因引起的）转氨基本质上没有真正脱氨。产物反应物3.联合脱氨————转氨与氧化脱氨的联合谷氨酸L-谷氨酸脱氢酶α-酮戊二酸转氨酶NH4+α-氨基酸NAD++H2Oα-酮酸NH32H由于两种酶活性强，分布广，动物体内大部分氨基酸联合脱氨。骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织主要以嘌呤核苷酸脱氨基为主。NADH+H+嘌呤核苷

合脱氨基酸联产物NNNNCH2COOHN

C

COO-HP5`-腺苷酸琥珀酸RCOOCOCH2COO--草酰乙酸谷氨酸α-酮戊二酸转氨酶α-氨基酸α-酮酸NH3NH3CONNNOHPNR

5`次黄苷酸H2ONH3H2ONAD+NADH+H+NNNH2PNR

5`N腺苷酸CH

COOCH

COO延胡索酸H2HO

CH

COO苹果酸

H

C

H

COO谷-草转氨酶H2O反应物COOH3CH2COO-CHNH+天冬氨酸4.谷氨酰胺和天冬酰胺的脱氨？脱氨2H

ONH3COO(CH

)2

23HC

NH+COO谷氨酸(CH

)2

23CONH2COO谷氨酰胺HC

NH+

水解酶天冬酰胺与之类似。NH3何处去呢？(主要是肌肉)5.NH3的转运与排泄各组织细胞脱氨NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸丙氨酸谷氨酰胺血液肝脏脱氨，转化为排泄形式提问：为什么以谷氨酰胺、丙氨酸转运氨呢？答案：经济性高效（一举两得）。肌肉剧烈运动丙酮酸NH3丙氨酸糖异生糖原脱氨蛋白质分解产能各种生物根据安全、价廉的原则排氨。直接排氨，毒性大，不消耗能量。转化为排氨形式越复杂，越安全，但越耗能。水生生物直接扩散脱氨（NH3）？体内水循环迅速，NH3浓度低，扩散流失快，毒性小。CH2NH2N哺乳、两栖动物排尿素？3体内水循环较慢，NH浓度较高，需要消耗能量使O

其转化为较简单，低毒的尿素形式。鸟氨酸循环）合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶)氨甲酰磷酸的生成（氨甲酰磷酸合酶I）肝细胞液中的a.a经转氨作用，与α-酮戊二酸生成Glu，Glu进入线粒体基质，经Glu脱氢酶作用脱下氨基，游离的氨（NH4+）与TCA循环产生的

CO2反应生成氨甲酰磷酸。合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸。鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为辅因子。瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。（3精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素，鸟氨酸进入线粒体，进行下一次循环。尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。形成一分子尿素可清除2分子氨及一分子CO2，消耗4个高能磷酸键。联合脱-NH2合成尿素是解决-NH2去向的主要途径尿素循环与TCA的关系：草酰乙酸、延胡素酸（联系物）。肝昏迷（血氨升高，使α-酮戊二酸下降，TCA受阻）可加Asp或Arg缓解。尿素循环总反应：+2NH4

+CO2

+3ATP+Asp+2H2O→尿素+2ADP+2Pi+AMP+PPi+延胡索酸尿素的形成——尿素循环部位——肝脏细胞氨基酸（外来的或自身的）α-酮戊二酸谷氨酸（转氨作用）谷氨酸α酮戊二酸4NH

+CO22ADP+Pi+H+2ATPPi鸟氨酸瓜氨酸氨甲酰磷酸Pi精氨琥珀酸瓜氨酸ATPAMP+PPi延胡索酸鸟氨酸精氨酸H2O尿素COH

N2H2N消耗4ATP能量转氨基―NH4+N

NNOO--O

N-鸟类、爬虫排尿酸均来自转氨不溶于水，毒性很小，合成需要

更多的能

量。提问：为什么这类生物如此排氨？水循环太慢，保留水分同时不中毒得付出高能量代价。高等植物，以谷氨酰胺或天冬酰胺形式储

存氨，不排氨。生酮氨基酸(只能转化为脂肪）6.α-酮酸的转化

(1)合成氨基酸（合成代谢占优势时）

(2)进入三羧酸循环彻底氧化分解!(3)转化为糖及脂肪异柠檬酸柠檬酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸CoASH三羧酸循环α-酮戊二酸琥珀酰CoA乙酰乙酰CoA苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸丙氨酸苏氨酸甘氨酸

丝氨酸

半胱氨酸乙酰CoA丙酮酸精氨酸组氨酸

谷氨酰胺脯氨酸谷氨酸异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸苯丙氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺除亮氨酸、赖氨酸外的氨基酸可由？转化为糖。糖异生碳骨架的氧化（肝脏中）异柠檬酸柠檬酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸CoASH三羧酸循环乙酰CoAα-酮戊二酸琥珀酰CoA乙酰乙酰CoA苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸丙氨酸苏氨酸甘氨酸

丝氨酸

半胱氨酸丙酮酸精氨酸组氨酸

谷氨酰胺脯氨酸谷氨酸异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸苯丙氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺三羧酸循环—焚烧炉必需——分解不可逆，缺乏碳骨架供给。五、氨基酸的合成由糖代谢中间产物转化而来。蛋白质氨基酸非必需氨基酸(10种)糖必需氨基酸(10种)酮体动物CO2+H2O戊糖磷径葡萄糖葡糖-6-磷酸3磷酸-甘油酸丙酮酸三羧酸循环乙醛酸循环酸途

核糖-5-磷酸酵解组氨酸色氨酸

苯丙氨酸酪氨酸丝氨酸

半胱氨酸甘氨酸亮氨酸

异亮氨酸缬氨酸

丙氨酸草酰乙酸α-酮戊二酸天冬氨酸天冬酰胺甲硫氨酸苏氨酸微生物和植物可以合

成所有类型氨基酸。谷氨酸

谷氨酰胺赖氨酸

精氨酸

脯氨酸

复习思考题

1、饲料蛋白质在营养上有什么重要性？

2、什么是蛋白质的互补作用？在营养上有什么作用？

3、什么叫氮平衡？研究氮平衡有何意义？

4、简述蛋白质消化吸收的全过程和特点。

5、食物蛋白质的腐败作用生成哪些主要化合物？这些化合物对人和动物体有哪些影响？

6、简述氨基酸在体内的代谢概况，如何保持氨基酸在体内的动态平衡？

7、什么叫转氨基作用？GPT、GOT在氨基酸代谢中有什么重要性？在临床上有何意义？

8、氨在体内有哪些来源与去路？禽类和哺乳动物有何区别？肝脏疾患时氨代谢可能发生什么改变？

9、简述鸟氨酸循环全过程及生理意义。

10、简述畜禽氨中毒机理及治疗的生化原理。

11、脱氨后的α－酮酸如何转变成糖和脂肪。

12、名词解释：氨基酸脱氨基作用；转氨基作用；鸟氨酸循环；生糖氨基酸；生酮氨基酸

内容提要

高等动物中氨基酸不只是蛋白质的组成材料，也是许多其他重要生物分子如激素、嘌呤、嘧啶、卟啉和一些维生素的前体。当机体摄入的氨基酸量超过用于体蛋白量时，氨基酸也可用做能源。机体内蛋白质也在不断地更新，旧的蛋白不断降解，新的蛋白在不断地合成。测定氮平衡可以了解动物机体蛋白质代谢概况。蛋白质的生理价值取决于组成蛋白质的氨基酸种类，尤其是必需氨基酸。

在哺乳动物，氨基酸转变为葡萄糖合成途径中的中间产物，如丙酮酸或α－酮戊二酸等。氨基酸在脊椎动物多是以蛋白质的形式进入消化道，在动物的消化道内，蛋白质水解酶类－－－胃蛋白酶、胰蛋白酶、糜蛋白酶、羧基肽酶及亮氨酸氨基肽酶起着完全水解消化道中蛋白质的作用，水解产物是游离氨基酸。氨基酸被吸收进入血液，然后进入肝脏。肝脏是氨基酸分解代谢的主要部位。

氨基酸的分解代谢总是先脱去氨基。脱氨基的方式在不同的生物不完全相同。氨基酸脱下的氨的去路有二条，一条是储存即重新利用脱下的氨，另一条是排出体外。对于动物储存不是主要的，而是以尿素、氨或尿酸的形式排出体外。

排尿素动物由尿素（鸟氨酸）循环形成的尿素是氨基氮最后的排泄产物。由精氨酸酶作用于精氨酸而形成尿素和鸟氨酸。鸟氨酸又与氨甲酰磷酸作用形成瓜氨酸，随后又在天冬氨酸的参与下，加入亚氨基形成精氨酸。尿素（鸟氨酸）循环是在肝脏中进行的。排氨动物（大多数鱼类）以氨的形式排泄氨基氮，氨是谷氨酰胺水解产物。排尿酸动物（鸟类、陆生爬行类）以尿酸的形式排泄氨基氮，尿酸也是嘌呤的衍生物。

脱去氨基后剩下的碳骨架主要由二条途径进行代谢：（1）是经糖异生作用转变为葡萄糖；（2）是经三羧酸循环氧化为CO2。

氨基酸分解时先形成能够进入三羧酸循环的化合物。多数氨基酸的氨基通过转氨作用，转给α－酮戊二酸使之形成谷氨酸，谷氨酸又由谷氨酸脱氢酶催化进行氧化脱氨基作用。脱去氨基的氨基酸碳骨架有五条途径进入三羧酸循环：（1）乙酰－COA；（2）α－酮戊二酸；（3）琥珀酸；（4）延胡索酸；（5）草酰乙酸。通过乙酰－COA进入三羧酸循环的氨基酸有二类，第一类为丙氨酸、苏氨酸、甘氨酸、丝氨酸和半胱氨酸通过丙酮酸（因此称生酮氨基酸）形成乙酰COA。第二类为苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸和色氨酸，此类氨基酸先形成乙酰乙酰COA再形成乙酰COA。精氨酸、组氨酸、谷氨酰胺、谷氨酸和脯氨酸通过α－酮戊二酸；蛋氨酸、异亮氨酸、缬氨酸、通过琥珀酸；苯丙氨酸和酪氨酸通过延胡索酸；天冬酰胺和天冬氨酸则通过草酰乙酸进入三羧酸循环。

蛋白质代谢障碍主要指的是蛋白质吸收不足，其原因有①饲料中的蛋白质绝对量不足。②饲料中缺少某一种或几种必需氨基酸。③病理性蛋白质消化吸收不良。蛋白质不足时，动物表现消瘦，生长发育迟缓，甚则死亡。重复内容-不讲氨基酸代谢（amino

acid

metabolism）

1.概述人和动物由食物引入的蛋白质或是组成机体细胞的蛋白质和在细胞内合成的蛋白质，都必须先在酶的参与下加水分解后才进行代谢。植物与微生物的营养类型与动物不同，一般并不直接利用蛋白质作为营养物，但其细胞内的蛋白质在代谢时仍然需要先行水解。蛋白质水解生成的氨基酸在体内的代谢包括两个方面：一方面主要用以合成机体自身所特有的蛋白质、多肽及其他含氮物质；另一方面可通过脱氨作用，转氨作用，联合脱氨或脱羧作用，分解成α-酮酸、胺类及二氧化碳。氨基酸分解所生成的α-酮酸可以转变成糖、脂类或再合成某些非必需氨基酸，也可以经过三羧酸循环氧化成二氧化碳和水，并放出能量。分解代谢过程中生成的氨，在不同动物体内可以氨、尿素或尿酸等形式排出体外。某些氨基酸可以通过特殊代谢途径转变成其他含氮物质如嘌呤、嘧啶、卟啉、某些激素、色素、生物碱等。体内某些氨基酸在代谢过程中还可以相互转变。2.氨基酸的分解代谢主要在肝脏中进行。

氨基酸的分解代谢一般是先脱去氨基，形成的碳骨架可以被氧化成CO2和H2O，产生ATP，也可以为糖、脂肪酸的合成提供碳架。一、脱氨基作用

主要在肝脏中进行。

（一）氧化脱氨基

第一步，脱氢，生成亚胺

第二步，水解。生成的H2O2有毒，在过氧化氢酶催化下，生成H2O+O2↑，解除对细胞的毒害。

1、催化氧化脱氨基反应的酶（氨基酸氧化酶）

（1）Ｌ—氨基酸氧化酶

有两类辅酶：Ｅ—ＦＭＮ；Ｅ—ＦＡＤ（人和动）

对下列a.a不起作用：Gly、β-羟氨酸（Ser、Thr）、二羧a.a（

Glu、Asp）、二氨a.a

（Lys、Arg）

真核生物中，真正起作用的不是L-a.a氧化酶，而是谷氨酸脱氢酶。

（2）D-氨基酸氧化酶E-FAD

有些细菌、霉菌和动物肝、肾细胞中有此酶，可催化D-a.a脱氨。

（3）

Gly氧化酶E-FAD

：使Gly脱氨生成乙醛酸。

（4）

D-Asp氧化酶E-FAD：E-FAD兔肾中有D-Asp氧化酶，D-Asp脱氨，生成草酰乙酸。

（5）L-Glu脱氢酶E-NAD+E-NADP

反应式：

真核细胞的Glu脱氢酶，大部分存在于线粒体基质中，是一种不需O2的脱氢酶。

此酶是能使a.a直接脱去氨基的活力最强的酶，是一个结构很复杂的别构酶。在动、植、微生物体内都有。

ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性。

ADP、GDP及某些a.a可激活此酶活性。

因此当ATP、GTP不足时，Glu的氧化脱氨会加速进行，有利于a.a分解供能（动物体内有10%的能量来自a.a氧化）。α-酮戊二酸COOHH2N-C-HCH2

+

H2OCH2COOH谷氨酸COOHC=OCH2

+

NH3CH2COOH谷氨酸脱氢酶NADPH+H+NADP+谷氨酸脱氢酶途径

（二）非氧化脱氨基作用（大多数在微生物的中进行）①还原脱氨基（严格无氧条件下）②水解脱氨基③脱水脱氨基④脱巯基脱氨基⑤氧化-还原脱氨基两个氨基酸互相发生氧化还原反应，生成有机酸、酮酸、氨。⑥脱酰胺基作用谷胺酰胺酶：谷胺酰胺+H2O→谷氨酸+NH3天冬酰胺酶：天冬酰胺+H2O→天冬氨酸+NH3谷胺酰胺酶、天冬酰胺酶广泛存在于动植物和微生物中

（三）转氨基作用转氨作用是a.a脱氨的重要方式，除Gly、Lys、Thr、Pro外，a.a都能参与转氨基作用。转氨基作用由转氨酶催化，辅酶是维生素B6（磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺）。转氨酶在真核细胞的胞质、线粒体中都存在。转氨基作用：是α-氨基酸和α-酮酸之间氨基转移作用，结果是原来的a.a生成相应的酮酸，而原来的酮酸生成相应的氨基酸。不同的转氨酶催化不同的转氨反应。大多数转氨酶，优先利用α-酮戊二酸作为氨基的受体，生成Glu。如丙氨酸转氨酶，可生成Glu，叫谷丙转氨酶（GPT）。肝细胞受损后，血中此酶含量大增，活性高。肝细胞正常，血中此酶含量很低。动物组织中，Asp转氨酶的活性最大。在大多数细胞中含量高，Asp是合成尿素时氮的供体，通过转氨作用解决氨的去向。

（四）联合脱氨基单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。机体借助联合脱氨基作用可以迅速脱去氨基。1、以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用氨基酸的α-氨基先转到α-酮戊二酸上，生成相应的α-酮酸和Glu，然后在L-Glu脱氨酶催化下，脱氨基生成α-酮戊二酸，并释放出氨。以谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨基作用2、通过嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基做用结构式：次黄嘌呤核苷一磷酸（IMP）、腺苷酸代琥珀酸、腺苷酸骨骼肌、心肌、肝脏、脑以嘌呤核苷酸循环的方式为主

二、脱羧作用

生物体内大部分a.a可进行脱羧作用，生成相应的一级胺。a.a脱羧酶专一性很强，每一种a.a都有一种脱羧酶，辅酶都是磷酸吡哆醛。a.a脱羧反应广泛存在于动、植物和微生物中，有些产物具有重要生理功能，如脑组织中L-Glu脱羧生成r-氨基丁酸，是重要的神经介质。His脱羧生成组胺（又称组织胺），有降低血压的作用。Tyr脱羧生成酪胺，有升高血压的作用。但大多数胺类对动物有毒，体内有胺氧化酶，能将胺氧化为醛和氨。

三、氨的去向

氨对生物机体有毒，特别是高等动物的脑对氨极敏感，血中1%的氨会引起中枢神经中毒，因此，脱去的氨必须排出体外。氨中毒的机理：脑细胞的线粒体可将氨与α-酮戊二酸作用生成

Glu，大量消耗α-酮戊二酸，影响TCA，同时大量消耗NADPH，产生肝昏迷。氨的去向：重新利用合成a.a、核酸。贮存Gln，Asn高等植物将氨基氮以Gln，Asn的形式储存在体内。排出体外排氨动物：水生、海洋动物，以氨的形式排出。排尿酸动物：鸟类、爬虫类，以尿酸形式排出。排尿动物：以尿素形式排出。（一）氨的转运（肝外→肝脏）

1、Gln转运Gln合成酶、Gln酶（在肝中分解Gln）

Gln合成酶，催化Glu与氨结合，生成Gln。

Gln中性无毒，易透过细胞膜，是氨的主要运输形式。

Gln经血液进入肝中，经Gln酶分解，生成Glu和NH3。

2、丙氨酸转运（Glc-Ala循环）

肌肉可利用Ala将氨运至肝脏，这一过程称Glc-Ala循环。

丙氨酸在PH7时接近中性，不带电荷，经血液运到肝脏

在肌肉中，糖酵解提供丙酮酸，在肝中，丙酮酸又可生成Glc

肌肉运动产生大量的氨和丙酮酸，两者都要运回肝脏，而以Ala的形式运送，一举两得。（二）氨的排泄

1、直接排氨排氨动物将氨以Gln形式运至排泄部位，经Gln酶分解，

直接释放NH3。游离的NH3借助扩散作用直接排除体外。

2、尿素的生成（尿素循环）排尿素动物在肝脏中合成尿素的过程称尿素循环。1932

年，Krebs发现，向悬浮有肝切片的缓冲液中，加入鸟氨酸、瓜氨酸、Arg中的任一种，都可促使尿素的合成尿素循环途径鸟氨酸循环（1）氨甲酰磷酸的生成（氨甲酰磷酸合酶I）肝细胞液中的a.a经转氨作用，与α-酮戊二酸生成Glu，Glu进入线粒体基质，经

Glu脱氢酶作用脱下氨基，游离的氨（NH4+）与TCA循环产生的CO2反应生成氨甲酰磷酸。

氨甲酰磷酸是高能化合物，可作为氨甲酰基的供体。

氨甲酰磷酸合酶I：存在于线粒体中，参与尿素的合成。

氨甲酰磷酸合酶II：存在于胞质中，参与尿嘧啶的合成。

N-乙酰Glu激活氨甲酰磷酸合酶I、II（2）合成瓜氨酸（鸟氨酸转氨甲酰酶）鸟氨酸接受氨甲酰磷酸提供的氨甲酰基，生成瓜氨酸。鸟氨酸转氨甲酰酶存在于线粒体中，需要Mg2+作为辅因子。瓜氨酸形成后就离开线粒体，进入细胞液。合成精氨琥珀酸（精氨琥珀酸合酶)精氨琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索素酸（精氨琥珀酸裂解酶）精氨琥珀酸→精氨酸+延胡索素酸此时Asp的氨基转移到Arg上。来自Asp的碳架被保留下来，生成延胡索酸。延胡索素酸可以经苹果酸、草酰乙酸再生为天冬氨酸， 精氨酸水解生成鸟氨酸和尿素

尿素形成后由血液运到肾脏随尿排除。

尿素循环总反应：

NH4++CO2+3ATP+Asp+2H2O→尿素+2ADP+2Pi+AMP+Ppi+延胡索酸

形成一分子尿素可清除2分子氨及一分子CO2，消耗4个高能磷酸键。

联合脱-NH2合成尿素是解决-NH2去向的主要途径

尿素循环与TCA的关系：草酰乙酸、延胡素酸（联系物）。

肝昏迷（血氨升高，使α-酮戊二酸下降，TCA受阻）可加Asp或Arg缓解。

3、生成尿酸尿酸（包括尿素）也是嘌呤代谢的终产物。四、氨基酸碳架的去向

20种aa有三种去路

（1）氨基化还原成氨基酸。

（2）氧化成CO2和水（TCA）。

（3）生糖、生脂。

20种a.a的碳架可转化成7种物质：丙酮酸、乙酰

CoA、乙酰乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、胡索酸、草酰乙酸。它们最后集中为5种物质进入TCA：乙酰CoA、α-酮戊二酸、琥珀酰CoA、延胡索酸、草酰乙酸。

氨基酸碳骨架进入TCA的途径

1.转变成丙酮酸的途径Ala、Gly、Ser、Thr、Cys形成丙酮酸的途径

（1）.Ala

经与α-酮戊二酸转氨（谷丙转氨酶）

（2）.Gly先转变成Ser，再由Ser转变成丙酮酸。

Gly与Ser的互变是极为灵活的，该反应也是Ser生物合成的重要途径。

Gly的分解代谢不是以形成乙酰CoA为主要途径，Gly的重要作用是一碳单位的提供者。

Gly+FH4+NAD+→N5,N10-甲烯基FH4+CO2+NH4++NADH

（3）.Ser

脱水、脱氢，生成丙酮酸（丝氨酸脱水酶）

（4）.Thr

有3条途径

①转氨，生成β-巯基丙酮酸，再脱巯基，生成丙酮酸。