血栓与止血验验

血栓与止血验验第一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

血管与止血（一）结构：1.内皮层：由单层内皮细胞组成，可产生或释放ET（血管长效收缩）、PGI-2（抑制血小板聚集）、vWF、t-PA、TM、PAI-1、EPCR、AT-Ⅲ。2.中膜层：由基底膜、胶原、平滑肌、弹力纤维等组成，含丰富的TF、PGI-2合成酶等。3.外膜层：由结缔组织组成，起支持和分隔作用第二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（二）作用：

1.收缩功能：由ET、PGI-2、TXA2等调控。2.激活血小板：胶原、基底膜等激活。3.激活凝血系统：胶原激活内源性凝血系统（FⅫ激活）、TF激活外源性凝血系统（FⅢ释放）4.局部粘度增高：血管收缩，血流减慢，血管通透性升高，血浆外渗5.抗止血功能减弱：PGI-2、t-PA、AT-Ⅲ合成分泌减少

第三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四1.胶原暴露，激活内凝系统2.释放TF，激活外凝系统血管结构示意图

3.损伤的VEC促进与中性白细胞、MO、

TC及Plt的聚集受损VEC产生:PAF、vWF等凝血因子；

VEC产生:PGI2、TM等抗凝物质4.VEC释放的促凝和抗凝物质失平衡第四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血管壁止血作用示意图第五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四2.内皮细胞的作用血管壁完整时，内皮细胞主要表现其抗血栓活性，即通过：①产生并释放PGI2；②产生肝素，并与AT－III结合增强其活性；③产生TM，并与凝血酶结合激活蛋白C系统，使Va、VIIIa失活；④产生外源性凝血抑制物（EPI）和磷脂蛋白结合凝血抑制因子等以阻止血栓的形成，保持血液畅通。第六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四内皮细胞的作用（2）当尽管壁受损时，内皮下组织暴露时，血小板迅速粘附于受损处，内皮细胞受到刺激释放：①内皮素；②vWF,促进血小板粘附，保护FVIII活性，促进FVIII的合成和分泌，vWF纤维连接蛋白可与血小板膜糖蛋白IIb/IIIa结合，诱导血小板的聚集；③PAF；④TF；⑤FV;⑥PAI，阻止纤维蛋白降解，有利于止血。继而，内皮细胞释放一些纤溶促进物质，溶解局部形成的血栓，修复血管壁，以恢复血管的流通性。第七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板胞体直径2-4um，星形，圆形，椭圆形，逗点状或不规则形，胞核无，胞质淡蓝色或淡红色，中心部位有细小，分布均匀的紫红色颗粒。有时血小板中央的颗粒非常密集而类似细胞核，如巨大血小板则易误认为是有核细胞。由于血小板具有聚集性，故骨髓涂片上血小板成堆存在。第八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

第九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

静止期活化期第十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四聚集

血小板膜蛋白的作用GPIaCD49b与GPIIa复合，是胶原的受体GPIbCD42c与GPIX复合，vWF受体GPIcCD49f与GPIIa复合，Fn与层素受体GPIIaCD29与GPIa和Ic复合，胶原Fn受体GPIIb/IIIaCD41aFg的受体，也是vWF和Fn受体GPIVCD36TSP的受体GPV凝血酶的受体GPIXCD42a同GPIb粘附第十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

血小板的膜蛋白结构模式图第十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

膜磷脂第十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

（2）膜脂质：主要成分为磷脂组成：鞘磷脂（SPH）、磷脂酰胆碱（PC）、磷脂酰、乙醇胺（PE）、磷脂酰丝氨酸（PS）、磷脂酰肌醇（PI）、溶血卵磷脂。作用：血小板活动时，PS从血小板膜内侧翻转至外侧，成为血小板第三因子（PF3）。TXA2及PGI2作用：相互拮抗作用，维持动态平衡产生PAF第十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四骨架与管道系统

第十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

第十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板细胞器和内容物第十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四(二)血小板的作用(1)血小板粘附功能血小板可直接粘附于血管内皮下成分，如胶原及弹性蛋白等，亦可通过vWF及纤维连接蛋白等粘附蛋白介导而发生粘附。(2)血小板聚集功能血小板聚集是血小板参与止血和血栓形成的重要环节，当血小板粘附于血管破损处或受到凝血酶、ADP等活化剂作用后即被活化，活化的血小板相互粘附在一起即为血小板聚集。血小板聚集与GPIIb-IIIa、纤维蛋白原、钙离子有关。

第十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

第十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板聚集的机理目前认为有三条途径：1.ADP途径，ADP、胶原、凝血酶、肾上腺素等均可诱导血小板释放内源性ADP。后者可引起血小板聚集。2.TXA2途径：PGG2、PGH2及TXA2可诱导血小板发生聚集反应，但不依赖ADP途径。3.PAF途径：不依赖上两者。血小板聚集需要GPIIb-IIIa和钙离子、纤维蛋白原的参与。第二十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板聚集活化诱导剂第二十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四(3)血小板的释放反应

血小板活化剂可以直接引起血小板释放反应并引起二相血小板聚集(4)促凝作用

PF3可提供催化表面；完成因子X和因子II的活化。另外，血小板内容物中包含有种类较多的凝血因子，血小板活化释放时，因凝血因子的释放而加强局部的凝血作用。第二十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板的作用(3)（5）血块收缩功能活化的血小板释放血块收缩蛋白，使血块收缩，有利于创口的缩小和愈合。（6）维护血管内皮的完整性血小板能填充受伤内皮细胞所造成的空隙，参与血管内皮细胞的再生和修复过程，能增强血管壁的抗力，减低血管壁的通透性和脆性。

第二十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板止血功能示意图第二十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

一.凝血因子的一般特性（一）依赖维生素K凝血因子（二）接触激活因子（三）凝血酶敏感因子（四）其他因子第二十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

（一）依赖维生素K凝血因子FⅡ、FⅦ、FⅨ、FⅩ：共同特征：

N末端含有γ羧基谷氨酸残基，此羧基依赖VitK在合成的最后环节转接上去。合成部位：肝脏第二十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四维生素K依赖因子II、VII、IX、X维生素K又称为凝血维生素，天然维生素K有K1和K2两种，人工合成的是2-甲基萘醌的衍生物。肝细胞内质网内合成的某些凝血因子的无活性前体，在以维生素K为辅助因子的羧化酶作用下，将其分子中多数谷氨酸羧化成γ羧基谷氨酸，易与Ca++在螯合，然后经水解转变成有活性的凝血因子，并脱去1分子多肽。第二十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

维生素K1广泛分布于绿色植物及动物肝脏中，K2则是人体肠道细菌的代谢产物，在鱼肉中也较丰富。由于肠道梗阻、腹泻等原因引起脂类消化吸收不良，或在长期服用广谱抗菌素抑制了肠道细菌生成的情况下，易引起维生素K的缺乏。新生儿肠道中无细菌，很少合成维生素K，摄入量也不足，易缺乏。第二十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

（二）接触系统因子FⅪ、FⅫ、PK、HMWK：共同特征：

①可被液相物质（Ⅱa）或固相物质（体外带负电荷）激活。②活化后的因子能接触激活其他因子。③可参与纤溶和补体系统的活化。④缺乏：无出血，而有血栓形成及纤溶活性下降的趋势。合成部位：肝脏第二十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四ⅫⅫa

胶原固相激活激肽释放酶HMWK激肽激肽释放酶原XIIfXIXIa纤维蛋白原前激活物纤溶酶原激活物第三十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

（三）凝血酶敏感因子FⅠ、FⅤ、FⅧ、FⅩⅢ：共同特征：

对凝血酶（Ⅱa）敏感。合成部位：FⅠ、Ⅴ——肝脏

FⅧ——不明

FⅩⅢ——肝、血小板第三十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（四）其他因子FⅢ、FⅣ、vWF：合成部位：FⅢ——脑、胎盘、肺等各种组织

FⅣ——Ca2+vWF——内皮、血小板第三十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

第三十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

酶八、辅三、底物一II、VII、IX、X、K依赖肝脏合成血中全I、II、V、VIII血清无第三十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子Ⅰ（即纤维蛋白原，fibrinogen,

Fg）：由三对多肽链组成的对称性二聚体糖蛋白，三条多肽链分别是α(A)、β(B)、γ。Fg是血浆中含量最高的凝血因子，血浆中浓度为2.0~4.0g/L。其功能除直接参与凝血过程外，还具有其他多样功能，如与血小板膜糖蛋白Ⅱb/Ⅲa结合而倡导血小板聚集反应、参与动脉粥样硬化及肿瘤血行转移等，Fg水平升高还是诱发心、脑血管疾病发病的重要因素。第三十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

FII(凝血酶原)是单链糖蛋白，分子量68,000，血浆浓度200mg/L。在多成分酶复合物凝血酶原酶作用下，凝血酶原分子苏氨酸位先断裂，释放含有Gla’a的活化肽（fragment1、2）；接着异亮氨酸断裂，产生由重链和轻链组成的α-凝血酶，活性位丝氨酸位于重链。凝血酶原活化肽是近年来许多研究的主要内容。1985年Covers-Riemslag等发现，凝血酶原活化肽在凝血酶原激活过程中起调节作用。1987年Pieters等报道，它具有中和肝素的作用。第三十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

组织因子TF又称为组织凝血活酶（广泛存在于人体和动物组织细胞中，特别在脑、肺和胎盘组织中含量丰富，属于糖蛋白，分子量46,000。TF是由脱辅基蛋白和磷脂组成的脂蛋白，蛋白部分占有酶活性。TF的某些区域呈现传递膜蛋白特征，可能含有因子VII的细胞表面受体。纯化的脱辅基蛋白III单独不具备任何促凝活性，但与适量的磷脂重组后可重现促凝活性。第三十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子Ⅳ（即钙离子，Ca2+）：在凝血过程中Ca2+参与FⅪ与FXIII的活化，参与FⅨa与FⅧa、TF和FⅦa、FⅩa与FⅤa等复合物的活化。Ca2+主要促使活化的凝血因子与磷脂表面形成复合物，从而促进纤维蛋白的形成，最后使血液凝固。

第三十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子V（factorV,

FV）：FV单链糖蛋白，分子量330,000，血浆浓度30nmol/L。FV是FXa的辅因子，参与凝血酶原的激活。近年来，血小板FV也得到分离，在牛主动脉内皮细胞也发现有FV活性。FV可被凝血酶和FXa激活，但凝血酶可能是生理性激活剂。FV缺陷有副血友病之称。FV缺陷有CRM＋和CRM－形式。FV缺陷病人通常仅有轻度出血症状。第三十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子VII（factorVII，FVII）

FVII属于单链糖蛋白，分子量60,000，血浆浓度约为<10mg/L。它是由TF介导的凝血激活途径的启动酶，本身具有水解酶活性（通常表示为VII（a））。在适宜条件下，可以二异丙基氟磷酸（DFP）掺入FVII（a）丝氨酸活性位。FVII（a）可进一步被因子Xa或凝血酶反馈激活，在异亮氨酸位分裂成双链形式（VIIa），重链含丝氨酸活性位（分子量约29500），轻链含Gla’s(分子量约23500)。在此激活反应过程中，无活性肽释放。FVII（a）经激活转变成FVIIa后，凝血活性增加约100倍。第四十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子VIII（factorVIII，FVIII）

FVIII是由复合多肽链组成的糖蛋白，其分子量因测定方法不同差异很大（约200000），血浆浓度约1~1.5nmol/L。在血浆中，FVIII促凝蛋白（FVIII：C）与vWF紧密结合，难于纯化。近年来，人FVIII:C的cDNA密码得到解析，有关FVIII:C的结构和功能得到深入了解。血友病A缺乏FVIII，可根据血浆FVIII：C活性分为重症（1％），中等度（1~5％）和轻度（5~25％）。

第四十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四vWF系一种多聚体，成熟vWF是不均一蛋白，vWF的亚单位分子量为250,000，由2050个氨基酸残基组成。二聚体的分子量由500,000~1000,000。血浆vWF抗原浓度约为10mg/L。vWF有两方面的功能，第一作为血浆中凝血因子Ⅷ的载体，第二促进血小板粘附于受损血管壁。vWF的缺乏可导致血管性血友病（vWD）。第四十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子IX（factorIX，FIX）FIX又称抗血友病B因子，是单链糖蛋白，分子量57000，血浆浓度约80nmol/L。FIX可被FIXa或TF－FVII(a)复合物激活，两者反应都需要钙离子的存在。FIX的N端丙酸位断裂后产生由二硫键连接的双链形成，缬氨酸位断裂后也产生双链形成（FIXa），同时释放含碳水化合物的肽段（分子量9000）。丝氨酸活性位位于C端（27000区）。由于FIXa失掉分子量9000的活性肽，分子量变成46500。第四十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子X（factorX，FX）FX(又称为Stuart-Prower因子)是双链糖蛋白，分子量约55000，血浆浓度约160nmol/L。FX是由重链（分子量37000）和轻链（分子量17000）组成，肽链之间由二硫键连接，轻链相当于其它维生素K依赖性凝血蛋白的N端，含有12个Gla’s。FX既可被多成分酶复合物FX酶（tenase,由FIXa、FVIIIa、钙离子和磷脂组成）激活，又可被TF－FVIIa复合物激活。在FX酶或TF－FVIIa复合物的激活作用下，重链上的异亮氨酸位断裂，生成α-FX，同时释放分子量7000的肽段。α-FXa具有自动水解酶的作用，可进一步使其丙氨酸位断裂，产生β-FXa。α-FXa也可以水解苏氨酸位，但过程缓慢，可能不具有生理学意义。

第四十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子XI（factorXI,FXI）：FXI是由两个等同的多肽链组成的的糖蛋白，分子量210,000，据cDNA密码核苷酸顺序分析，每个肽链由607个氨基酸残基组成，其中约58％的顺序与前激肽释放酶相同，FXI在循环中以非共价键与高分子量激肽原结合成双分子复合物，当接触活化反应发生时与表面结合。FXI在α-FXIa限制性蛋白酶作用下，每个多肽链上的精369-异亮370位断裂，生成由重链（分子量48000）和轻链（分子量35000）组成的FXIa。每个轻链占有一个活性位，氨基酸顺序呈典型的丝氨酸蛋白酶。还原凝胶电泳分析显示，FXI与高分子量激肽原结合的部位位于重链部分。该部位也是在FXIa、FXI激活过程中的钙离子结合位。第四十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子XII（factorXII,FXII）：FXII是单链糖蛋白，由536个氨基酸残基组成，分子量80000。FXII在血浆激肽释放酶限制性蛋白酶水解作用下产生两种活性酶形式，即α-FXIIa和β-FXIIa。在FXII活化过程中，首先精氨酸353位断裂，产生分子量80,000的双链活性α-FXIIa。α-FXIIa是由重链（分子量50,000）轻链（分子量28,000）组成，肽链之间由二硫链连接。N端位于重链区，具有很强的表面结合能力。重链部分含若干折叠区域，也见于其他相关的蛋白（如纤维结合蛋白I和II型、蛋白C、FIX和FX），其中环饼区也见于纤溶酶原、组织纤溶酶原激活物、尿激酶和凝血酶原。C端位于轻链，占有酶活性中心，其组成和结构与其他丝氨酸蛋白水解酶相似。第四十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

大多数FXII缺陷病人为常染色体显性遗传，也有为数不多的隐性遗传病例报道，两性均可受累。FXII缺陷不像其他凝血因子缺陷，病人无任何出血症状，相反，却常合并血栓栓塞性疾病，如首例发现的FXII缺陷病人Hagmen先生最终死于肺栓塞。实际上从那时起，接触活化凝血理论（内源凝血活化途径）就已面临着严峻挑战，现在发现TF-Ⅶa复合物可使FⅨ活化成FⅨa.，启动内源性凝血系统；同时与FⅩ结合后形成FⅩa，促进凝血酶的形成，由此可解释FXII缺陷病人不引起出血，反而可导致血栓性疾病。第四十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

⑶前激肽释放酶（prekallilarein,PK）：PK是单链糖蛋白，由619年氨基酸残基组成，分子量为88000。与FXI相似，PK在血浆里以非共价键形成与高分子量激肽原结合成复合物，在接触活化反应过程中与反应表面结合。血浆PK经蛋白酶水解活化后可生成两种活性酶形式。第四十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

高分子量激肽原（highmolecularwightkininogen,HMWK）HMWK也是糖蛋白，由626个氨基酸残基组成，分子量为110000。HMWK是接触活化反应中的非酶性蛋白辅因子。1985年Kitamura等阐明了人HMWK血浆的完全基因结构。在血浆激肽释放酶的作用下，HMWK的两个内肽链断列，释放血管活性物质舒缓激肽，并生成由重链和轻链组成的双分子肽链。N端位于重链而C端位于轻链。重链与HMWK相同，不含促凝活性。轻链区域内富含组氨酸、赖氨酸和甘氨酸。这些具有很高阳性电荷的区域可能HMWK与阴性表面结合。除激肽释放酶外，α-FXIIa也显示激活HMWK，但激活速率慢。第四十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

I：纤维蛋白原II：凝血酶原III：组织因子、组织凝血活酶V：易变因子VII：稳定因子VIII：抗血友病球蛋白IX：血浆凝血活酶成分X：Stuart-Prower因子XII：接触因子第五十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

二.凝血因子的功能及其分子基础（一）纤维蛋白形成的基础（二）凝血酶形成的基础（三）凝血活化的基础第五十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（一）纤维蛋白形成的基础1.纤维蛋白的形成（1）分解（2）聚合（3）凝固2.因子ⅩⅢ的激活第五十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四1.纤维蛋白的形成（1）分解：E区D区D区第五十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四1.纤维蛋白的形成FibrinogenFibrinTThrombinFibrinopeptidesA＆BFibrinmonomerdesAAdesBBFgαβγFibrinogen精-甘αβγ（1）分解：第五十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

分解（FM的形成）：在凝血酶作用下，Fg的α（A）链上精（16）-甘（17）键和Fg的β链上精（14）-甘（15）键先后被裂解，分别释出纤维蛋白肽A（FPA）和纤维蛋白肽B（FPB）。此时的Fg分别转变成纤维蛋白I（Fb-I）和纤维蛋白II（Fb-II）。现在同意称谓“去A去B的纤维蛋白原”或“desAAdesBBFg”，也有人将其称为血栓前体蛋白（PTP）。第五十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（2）聚合FibrinogenFibrinTThrombinFibrinmonomerFMdesAAdesBBFgαβγαβγSolubleFMFactorXIIIaSolublefibrinmonomerSFM第五十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

聚合（FM的聚合）：FPA和FPB从Fg中释放后，Fb-I和（或）Fb-II分子N端区的自身聚合位点被暴露。如FPA的释放，使Fb-I分子E区暴露出A位点，与另一Fb-I的D区相应位点结合；FPB的释放，Fb-II分子E区暴露出B位点，与相邻Fb-II的D区相应位点结合，形成纤维蛋白单体聚合物。这种聚合物以氢键聚合，很不稳定，可溶于50mol／L（30％）尿素或1％单氯（碘）醋酸溶液中，故称为可溶性FM聚合物（SFM）。

第五十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（3）凝固FibrinogenFibrinTThrombinFibrinmonomerdesAAdesBBFgαβγαβγFibrinPolymerFactorXIIIaCa2+

：–CO-NH第五十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

凝固（交联纤维蛋白形成）：SFM在FXIIIa和Ca2+作用下，γ链分子和α链之间以共价键（-CO-NH-）交联，形成不溶性FM聚合物，此即纤维蛋白（fibrin，Fb）。第五十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四2.因子XIII的活化ActivationoffactorXIIIε赖氨酸连接第六十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

因子XIII的激活

FXIII在凝血酶和Ca2+的作用下，FXIIIα2链N端的精-甘键断裂，脱去两条MW为4000的小肽，生成无活性的中间产物α’2β2，然后在Ca2+作用下，α’2β2发生解离，生成有谷氨酰胺酶活性的FXIIa（α’2）。β2是α2的载体，无活性。FXIIIa能使一个FM的侧链上的谷氨酰胺与另一个FM侧链上的赖氨酸之间形成ε（γ谷氨酞）赖氨酸联结，此作用主要在纤维蛋白的γ链之间以及α链之间进行。

第六十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四三.凝血机制（一）内源凝血途径（二）外源凝血途径（三）共同途径第六十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四ⅫⅪⅨⅩa-Ⅴa-Ca2+-PF3ⅩⅢaⅫaⅪaⅨaⅩProthrombinThrombinFibrinogenFIBRINCLOTFibrinmonomerFigure3.COAGULATIONCASCADEⅧa-phospholipid-Ⅸa-Ca2+内源凝血系统（一）内源凝血途径（intrinsicpathway）FⅦa

+TF固、液第六十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四Ⅹa-Ⅴa-Ca2+-PF3ⅩⅢaⅩProthrombinThrombinFibrinogenFIBRINCLOTFibrinmonomerFigure3.COAGULATIONCASCADETissuefactor（TF）ⅦⅦaⅦa-TF-Ca2+外源凝血系统（二）外源凝血途径（extrinsicpathway）第六十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四Ⅹa-Ⅴa-Ca2+-PF3ⅩⅢaⅩProthrombinThrombinFibrinogenFIBRINCLOTFibrinmonomerFigure3.COAGULATIONCASCADE共同途径（三）共同途径第六十五页，共七十九页，编辑于2023年，星期四ⅫⅪⅨⅩa-Ⅴa-Ca2+-PF3ⅩⅢaⅫaⅪaⅨa+Ⅷa

+PF3ⅩProthrombinThrombinFibrinogenFIBRINCLOTFibrinmonomerTissuefactor（TF）ⅦⅦaⅦa-TF-Ca2+Figure3.COAGULATIONCASCADECa2+内源凝血系统外源凝血系统共同途径Injurytovesselexposescollagenfiber第六十六页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板计数

（plateletcount,PC或PLT）

血小板光镜结构血小板电镜结构第六十七页，共七十九页，编辑于2023年，星期四参于止血和凝血

表面糖衣,凝血因子Ⅲ;颗粒内凝血物质.

凝血因子Ⅲ

↓

凝血酶原→凝血酶

↓

纤维蛋白原→纤维蛋白血细胞保护血管内皮，参与血管内皮修复，防止动脉粥样硬化血小板功能血凝块第六十八页，共七十九页，编辑于2023年，星期四一、计数方法显微镜手工计数法血细胞分析仪计数流式细胞仪分析第六十九页，共七十九页，编辑于2023年，星期四（100～300）×109/L二、参考范围PC＜20×109/L可引起自发性出血危险第七十页，共七十九页，编辑于2023年，星期四三、临床意义1、生理性

正常人血小板数1d内可有6%～10%的变化，表现为早晨较低，午后较高；春季较低，冬季略高；平原较低，高原较高；月经前较低，月经后较高；妊娠中晚期升高，分娩后即降低；运动后升高，休息后恢复；静脉血比毛细血管血高10%。第七十一页，共七十九页，编辑于2023年，星期四三、临床意义2、病理性

血小板减少：血小板数量低于100×109/L称为血小板减少。引起血小板数减少的原因：血小板生成障碍血小板破坏增加血小板消耗增多血小板分布异常第七十二页，共七十九页，编辑于2023年，星期四血小板增多：血小板数量超过400×109/L称为血小板增多病。引起血小板数增多的原因： 骨髓增生性疾病 急性大出血、急性溶血 脾切除后 感染及炎症性疾病 肿瘤三、临床意义2、病理性第七十三页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

“血凝常规”检验项目是一组凝血因子筛选试验，包括测定：白陶土部分凝血活酶时间（KPTT）或活化部分凝血活酶时间（APTT），凝血酶原时间（PT），凝血酶（凝固）时间（TT或TCT）和纤维蛋白原（Fg）定量。

第七十四页，共七十九页，编辑于2023年，星期四

1．白陶土部分凝血活酶时间（KPTT）

【参考值】37±3.3秒，受检者的测定值较正常对照值延长超过10秒以上才有病理意义。

【临床意义】

（1）KPTT延长：①因子Ⅷ、Ⅸ和Ⅺ血浆水平减低，如血友病甲/乙；因子Ⅷ减少还见于部分血管性血友病患者；②严