食品生物化学蛋白质代谢文稿演示

吉林大学食品生物化学蛋白质代谢文稿演示蛋白质的消化、吸收和腐败

Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。机体对外源蛋白质的消化吸收高等动物摄入的蛋白质在消化道内被胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶等降解，全部转变成氨基酸，被小肠吸收。消化过程—自胃中开始，在小肠中完成。（一）胃中的消化作用胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)胃蛋白酶对乳中的酪蛋白有凝乳作用，使之在胃停留时间长，利于充分消化，对婴儿较重要。（二）小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。1.胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。肠液中酶原的激活胰蛋白酶原糜蛋白酶原羧基肽酶原弹性蛋白酶原

肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶糜蛋白酶羧基肽酶弹性蛋白酶(trypsin)(exopeptidase)(carboxypeptidase)(elastase)可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原还可视为酶的贮存形式。酶原激活的意义氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图2.小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等。二、氨基酸的吸收吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、二肽、三肽吸收机制：耗能的主动吸收过程三、蛋白质的腐败作用肠道细菌对未被消化及未吸收的蛋白质或其消化产物所起的作用。腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。蛋白质的腐败作用(putrefaction)胺类(amines)的生成蛋白质

氨基酸胺类蛋白酶

脱羧基作用组氨酸组胺色氨酸色胺酪氨酸酪胺赖氨酸尸胺苯丙氨酸苯乙胺其它有害物质的生成酪氨酸苯酚半胱氨酸硫化氢色氨酸吲哚β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。因而将其称为假神经递质(falseneurotransmitter)。苯乙胺苯乙醇胺酪胺

β-羟酪胺细胞内蛋白质降解的机构

蛋白质降解是限制在细胞内的特定区域的，一种是称为蛋白酶体的大分子结构，另一种是具有单层膜的溶酶体（细胞器）。溶酶体中含有约50种水解酶，它与吞噬泡及细胞内产生的一些自噬泡融合，然后将摄取的各种蛋白质全部降解，对被降解的蛋白质没有选择性。被降解的蛋白质在进入蛋白酶体降解之前，需要被泛肽标记。真核生物中蛋白质的两条降解途径的比较不依赖ATP利用组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白②依赖泛素(ubiquitin)的降解过程①溶酶体内降解过程依赖ATP降解异常蛋白和短寿命蛋白泛肽

泛肽（ubiquitin）又名遍在蛋白质、泛素，它是一个由76个氨基酸残基组成的小蛋白质。它通过其C端Gly的羧基与被降解的蛋白质的氨基共价结合，通常结合在Lys的ε氨基上，这是一个需要消耗ATP的反应。这样给被降解的蛋白质作了一个标记，随后将靶蛋白质引入蛋白酶体中降解。可有多个泛肽连接到靶蛋白上，形成多泛肽链，后面的每一个泛肽的C端羧基连接到前一个泛肽的Lys48的ε氨基上。TheNobelPrizeinChemistry2004

"forthediscoveryofubiquitin-mediatedproteindegradation"

AaronCiechanover

AvramHershkoIrwinRose

Proteinsbuildupalllivingthings:plants,animalsandthereforeushumans.Inthepastfewdecadesbiochemistryhascomealongwaytowardsexplaininghowthecellproducesallitsvariousproteins.AaronCiechanover,AvramHershkoandIrwinRosewentagainstthestreamandatthebeginningofthe1980sdiscoveredoneofthecell'smostimportantcyclicalprocesses,regulatedproteindegradation.Forthis,theyarebeingrewardedwiththisyear'sNobelPrizeinChemistry."KissofDeath"

Theproteinsthataretobedestructedaremarkedwithalabel-themoleculeubiquitin.Proteinssolabelledarethenrapidlybrokendown–degraded–incellular"wastedisposers"calledproteasomes.泛素76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守1.泛素化(ubiquitination)

泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。2.蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解泛素介导的蛋白质降解过程E1:泛肽活化酶E2:泛肽载体蛋白E3:泛肽蛋白质连接酶泛肽泛肽蛋白质连接酶

E3在识别和选择被降解蛋白质的过程中起着重要的作用。E3是通过备选蛋白质N端氨基酸的性质来选择靶蛋白质的，以Met、Ser、Ala、Thr、Val、Gly或Cys为N末端的蛋白质对泛肽介导的降解途径有抗性，而以Arg、Lys、His、Phe、Tyr、Trp、Leu、Asn、Gln、Asp或Glu为N末端的蛋白质的半寿期只有2～30分钟。

E3有3个不同蛋白底物结合位点：类型Ⅰ结合碱性氨基酸末端的蛋白质，如Arg、Lys或His；类型Ⅱ结合具有大疏水基团N末端氨基酸的蛋白质，如Phe、Tyr、Trp或Leu；类型Ⅲ结合其他N末端氨基酸的蛋白质。以酸性氨基酸为N末端的蛋白质的降解需要tRNA参与，将Arg-tRNA的Arg转移到酸性蛋白质的N末端，使之转变成碱性N末端，然后与泛肽连接。被泛肽介导降解蛋白质的特点

大多数具有敏感N末端氨基酸残基的蛋白质不是正常的细胞内蛋白质，而很可能是分泌性蛋白质，这些蛋白质通过信号肽酶的作用暴露出敏感的N末端氨基酸残基。也许N末端识别系统的功能就是识别和清除任何入侵的异质蛋白质或分泌性蛋白质。

蛋白酶体

蛋白酶体是一个大的寡聚体结构，有一个中空的腔。古细菌Thermoplasmaacidophilum的蛋白酶体为20S、700kD的桶状结构，由两种不同的亚基α和β组成，它们缔合成α7β7β7α7四个堆积的环。这个桶有15nm高，直径11nm，中间有一个可分为3个区域的空腔，蛋白质降解就发生在这个腔中。两端的α7环解折叠被降解的蛋白质，并将其送入中央的腔内，而β亚基具有蛋白裂解活性。蛋白酶体降解蛋白质的产物为7～9个氨基酸残基的寡肽。古细菌T.acidophilum20S蛋白酶体的结构顶面观侧面观纵剖面观真核细胞中的蛋白酶体

真核细胞含有两种蛋白酶体：20S和26S蛋白酶体。26S蛋白酶体（1700kD）是一个45nm长的结构，是在20S蛋白酶体的两端各加上1个19S的帽结构或称PA700（Proteasomeactivator-700kD），这种帽结构至少由15个不同的亚基组成，其中许多有ATP酶活性。与古细菌20S蛋白酶体不同，真核细胞的蛋白酶体含有7个不同的α亚基及7个不同的β亚基。TheProteasome

Consistsoftwomultisubunitcomponents20Sproteasomesealedbarrelcontainsproteaseactivitydigestsproteinsdownto7-9aapeptides19Scapsregulatorysubunitbindstobothendsof20Stoform26ScomplexrecognizesK48polyubiquitinremovesubiquitinsothatitcanberecycledassociatedATPasemayunfoldsubstratesforpassageinto20ScompartmentATPconsumingprocess氨基酸代谢库(metabolicpool)食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库。氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收组织蛋白质分解体内合成氨基酸(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其它含氮化合物(嘌呤、嘧啶等)合成氨基酸分解代谢

氨基酸是合成蛋白质和肽类物质的基本成分，可以氧化释放出能量，还可以转变成各种其他含氮物质。

氨基酸的分解一般有三步：1.脱氨基；2.脱下的氨基排出体外，或转变成尿素或尿酸排出体外；3.氨基酸脱氨后的碳骨架进入糖代谢途径彻底氧化。碳骨架也可以进入其他代谢途径用于合成其他物质。氨基酸代谢概况食物蛋白质氨基酸特殊途径-酮酸糖及其代谢中间产物脂肪及其代谢中间产物TCA鸟氨酸循环NH4+NH4+NH3CO2H2O体蛋白尿素尿酸激素卟啉尼克酰氨衍生物肌酸胺嘧啶嘌呤生物固氮硝酸还原（次生物质代谢）CO2胺一氨基酸的脱氨基作用定义：指氨基酸脱去氨基生成相应α-酮酸的过程。脱氨基方式：氧化脱氨基转氨基作用联合脱氨基非氧化脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（一）转氨基作用(transamination)1.定义：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。转氨酶：催化转氨反应的酶很多，大多数转氨酶以α－酮戊二酸为氨基受体，而对氨基供体无严格要求。动物和高等植物的转氨酶一般只催化L-氨基酸的转氨，某些细菌中也有可以催化D-和L-两种构型氨基酸转氨的转氨酶。转氨反应机制：转氨酶以磷酸吡哆醛为辅基，从氨基酸上脱下的氨基先结合在磷酸吡哆醛上，氨基酸转变成α－酮酸，然后氨基转到另一个α酮酸的α碳上，产生新的氨基酸。结合氨的反应是脱氨反应的逆反应。转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛氨基酸

磷酸吡哆醛

α-酮酸

磷酸吡哆胺

谷氨酸

α-酮戊二酸

转氨酶葡萄糖－丙氨酸循环(alanine-glucosecycle)

在肌肉中有一组转氨酶，可把肌肉中糖酵解产生的丙酮酸当作氨基的受体。形成的丙氨酸进入血液，运输到肝脏，在肝脏中再次转氨产生丙酮酸，丙酮酸可进入糖异生途径产生葡萄糖，再回到肌肉中。通过葡萄糖－丙氨酸循环，将肌肉中的氨运输到了肝脏中。肝脏中的氨可转变成尿素，从尿液中排出。生理意义：①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。

转氨作用产生了大量的谷氨酸，谷氨酸可以在谷氨酸脱氢酶的作用下发生氧化脱氨。谷氨酸脱氢酶由6个亚基组成，存在于细胞溶胶中，它受GTP和ATP的别构抑制，受ADP的别构激活。该酶既可以用NAD+也可以用NADP+作为氧化剂。（二）L-谷氨酸氧化脱氨基作用L-谷氨酸NH3α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O催化酶：L-谷氨酸脱氢酶

存在于肝、脑、肾中;辅酶为NAD+或NADP+；GTP、ATP为其抑制剂；GDP、ADP为其激活剂α-亚氨基戊二酸（三）联合脱氨基作用

定义：两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程。类型：①转氨基偶联氧化脱氨基作用②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环①转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸谷氨酸α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。②转氨基偶联嘌呤核苷酸循环苹果酸腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶2此种方式主要在肌肉组织进行。腺苷酸脱氢酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)（四）其他氧化脱氨作用

L－氨基酸氧化酶和D－氨基酸氧化酶以FAD为辅基，催化L－及D－氨基酸的氧化脱氨反应。产生的FADH2又被O2氧化。氨基酸+FAD+H2O→α－酮酸+NH3+FADH2FADH2+O2→FAD+H2O2α-酮酸的代谢（一）经氨基化生成非必需氨基酸（二）转变成糖及脂类(三）氧化供能:α-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。（五）氨基酸的脱羧基作用

机体内部分氨基酸可进行脱羧反应，生成相应的一级胺。催化脱羧反应的酶称为脱羧酶（decarboxylase），这类酶的辅基为磷酸吡哆醛。

氨基酸磷酸吡哆醛醛亚胺

一级胺磷酸吡哆醛二氨的命运

（MetabolismofAmmonia）

氨对生物机体是有毒物质，特别是高等动物的脑对氨极为敏感，血液中1%的氨就可引起中枢神经系统中毒，因此氨的排泄是生物体维持正常生命活动所必需的。

（一）氨、尿素及尿酸的结构（二）血氨的来源与去路血氨的来源①氨基酸脱氨基作用产生的氨是血氨主要来源，胺类的分解也可以产生氨肠道吸收的氨：氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨和尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨③肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺2.血氨的去路：①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺④肾小管泌氨：分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。（三）氨的转运

氨的转运主要是通过谷氨酰胺的形式。谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。多数动物细胞中有谷氨酰胺合成酶，它催化氨和谷氨酸反应生成谷氨酰胺，同时消耗1个ATP。在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。酶谷氨酰-5-磷酸谷氨酰胺合成酶三、尿素的形成

氨是通过尿素循环合成尿素的。尿素循环是由发现柠檬酸循环的Krebs和他的学生KurtHenseleitfa发现的，并且比发现柠檬酸循环还早5年。Krebs和他的学生观察到，往悬浮有肝脏切片的缓冲液中加入鸟氨酸、瓜氨酸或精氨酸中的任何一种时，都可以促使肝脏切片显著加快尿素的合成，而其他任何氨基酸或含氮化合物都没有这个作用。他们研究了这3氨基酸的结构关系，提出了尿素循环途径。尿素循环（一）生成部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。（二）生成过程：尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(orinithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。鸟氨酸循环2ADP+PiCO2+NH3+H2O氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液1.氨基甲酰磷酸的合成：反应在线粒体中进行

CO2+NH3+H2O+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO~

PO32-+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸尿素循环反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化。N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。2.瓜氨酸的合成鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸NH2(CH2)3CHCOOHNH2NH2(CH2)3CHCOOHNH2鸟氨酸NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithinecarbamoyltransferase,OCT)催化，OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。3.精氨酸的合成反应在胞液中进行。

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NHCHCOOHNH2NH2CO(CH2)3瓜氨酸精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸COOHCHCHHOOC+NH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOHNH(CH2)3CHCOOHNH2NH2CNCOOHCHCH2COOH4.精氨酸水解生成尿素反应在胞液中进行尿素鸟氨酸精氨酸反应小结原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。尿素循环全图1.氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ2.鸟氨酸转氨甲酰酶3.精氨琥珀酸合成酶4.精氨琥珀酸酶5.精氨酸酶尿素循环与柠檬酸循环的联系尿素循环的调节

氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ存在于线粒体中，它被N-乙酰谷氨酸别构激活。N-乙酰谷氨酸是由N-乙酰谷氨酸合酶催化谷氨酸和乙酰CoA合成的。当氨基酸降解加速时，谷氨酸浓度升高，N-乙酰谷氨酸也增高，激活了氨甲酰磷酸合成酶Ⅰ，从而使尿素循环速度加快。当遗传性尿素循环中某些酶不足时，除精氨酸酶外，都不会因此发生尿素的重大减量，但会产生“高氨血症”。产生智力迟钝、嗜睡等症状。高氨血症和氨中毒血氨浓度升高称高氨血症

(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)。四、氨基酸碳骨架的氧化途径（一）形成乙酰CoA的途径1.经丙酮酸到乙酰CoA的途径经此途径降解的氨基酸有：丙氨酸、丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸和苏氨酸苏氨酸醛缩酶丝氨酸羟甲基转移酶苏氨酸甘氨酸丝氨酸Thr→Gly→SerSer、Cys、Ala→乙酰CoA丝氨酸脱水酶乙酰CoA加氧转氨脱硫半胱氨酸丝氨酸丙氨酸甘氨酸的主要分解代谢途径H3N-CH2-COO－+THF+NAD+——N5,N10

-甲烯THF+CO2+NH4++NADH+H+苏氨酸的其他分解代谢途径苏氨酸脱水酶苏氨酸脱氢酶a－酮丁酸氨基丙酮2.经乙酰乙酰CoA到乙酰CoA的途径经此途径降解的氨基酸有：苯丙氨酸、酪氨酸、亮氨酸、赖氨酸、色氨酸乙酰CoA乙酰乙酰CoA延胡索酸单加氧酶苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸（二）α-酮戊二酸途径

经此途径降解的氨基酸有：精氨酸、组氨酸、脯氨酸、谷氨酰胺和谷氨酸精氨酸脯氨酸组氨酸谷氨酰胺谷氨酸α－酮戊二酸（三）形成琥珀酰CoA的途径经此途径降解的氨基酸有：甲硫氨酸、异亮氨酸和缬氨酸甲硫氨酸异亮氨酸缬氨酸琥珀酰CoA（四）形成延胡索酸途径经此途径降解的氨基酸有：苯丙氨酸和酪氨酸（五）形成草酰乙酸途径经此途径降解的氨基酸有：天冬氨酸和天冬酰胺五、生糖氨基酸和生酮氨基酸

凡能形成丙酮酸、α－酮戊二酸、琥珀酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸（glucogenicaminoacids）。（Arg、His、Pro、Gln、Glu、Met、Ile、Val、Asp、Asn）在分解过程中转变成乙酰乙酰CoA的氨基酸称为生酮氨基酸（ketogenicaminoacids），因为乙酰乙酰CoA可以转变为酮体。（Lys、Trp、Phe、Tyr、Leu）

苯丙氨酸和酪氨酸既可生成酮体又可生成糖，称为生酮和生糖氨基酸。（Phe、Tyr）经丙酮生成乙酰CoA的氨基酸也是既可生酮也可生糖。（Ala、Gly、Ser、Thr、Cys）

六、由氨基酸衍生的其他重要物质

氨基酸代谢缺陷症MetabolismofIndividualAminoAcids

一、氨基酸脱羧基作用脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛（一）γ-氨基丁酸：(γ-aminobutyricacid,GABA)CO2

L-谷氨酸GABAL-谷氨酸脱羧酶GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。（二）牛磺酸(taurine)牛磺酸是结合胆汁酸的组成成分。L-半胱氨酸磺酸丙氨酸牛磺酸

磺酸丙氨酸脱羧酶CO2（三）组胺(histamine)L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。（四）5-羟色胺

(5-hydroxytryptamine,5-HT)色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。（五）多胺(polyamines)鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸(SAM)脱羧基SAM

鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒(spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶

精胺(spermine)多胺是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其限速酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。

二、一碳单位的代谢（一）概述

某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。

一碳单位的生理功能作为合成嘌呤和嘧啶的原料把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来种类甲基(methyl)-CH3甲烯基(methylene)-CH2-甲炔基(methenyl)-CH=甲酰基(formyl)-CHO亚胺甲基(formimino)-CH=NH

（二）四氢叶酸是一碳单位的载体FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+叶酸和四氢叶酸（FH4或THFA）叶酸四氢叶酸HH105N5，N10-CH2-FH4N5-CHO-FH4CH2CHO

FH4携带一碳单位的形式

（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH4一碳单位主要来源于氨基酸代谢丝氨酸

N5,N10—CH2—FH4甘氨酸

N5,N10—CH2—FH4组氨酸

N5—CH=NH—FH4色氨酸N10—CHO—FH4（三）一碳单位与氨基酸代谢（四）一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3一碳基团的来源与转变S-腺苷蛋氨酸N5-CH3-FH4N5，N10-

CH2-FH4N5，N10=CH-FH4

N10-CHO-FH4N5，

N10-CH2-FH4还原酶N5，

N10-CH2-FH4脱氢酶环水化酶

丝氨酸

组氨酸苷氨酸参与

甲基化反应为胸腺嘧啶合成提供甲基参与嘌呤合成FH4FH4FH4

HCOOHH2ONAD+NDAH+H+NAD+NDAH+H+H+参与嘌呤合成

三、含硫氨基酸的代谢胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸含硫氨基酸（一）甲硫氨酸的代谢1.甲硫氨酸与转甲基作用腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS—腺苷甲硫氨酸(SAM)甲基转移酶RHRH—CH3腺苷SAMS—腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体2.甲硫氨酸循环(methioninecycle)甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5—CH3—FH4N5—CH3—FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiRH-CH33.肌酸的合成肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatinephosphate)是能量储存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。H2O+（二）半胱氨酸与胱氨酸的代谢1.半胱氨酸与胱氨酸的互变-2H+2HCH2SHCHNH2COOHCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSS22.硫酸根的代谢含硫氨基酸分解可产生硫酸根，半胱氨酸是主要来源。SO42-+ATPAMP-SO3-(腺苷-5´-磷酸硫酸)3-PO3H2-AMP-SO3-（3´-磷酸腺苷-5´-磷酸硫酸，PAPS）PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体

四、芳香族氨基酸的代谢芳香族氨基酸

苯丙氨酸

酪氨酸

色氨酸（一）苯丙氨酸和酪氨酸的代谢苯丙氨酸+O2酪氨酸+H2O苯丙氨酸羟化酶四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤NADPH+H+NADP+此反应为苯丙氨酸的主要代谢途径。1.儿茶酚胺(catecholamine)与黑色素(melanin)的合成帕金森病(Parkinsondisease)患者多巴胺生成减少。在黑色素细胞中，酪氨酸可经酪氨酸酶等催化合成黑色素。人体缺乏酪氨酸酶，黑色素合成障碍，皮肤、毛发等发白，称为白化病(albinism)。2.酪氨酸的分解代谢

体内代谢尿黑酸的酶先天缺陷