第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢

第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢第一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一一、蛋白质营养的重要性（生理功用）蛋白质是生命的物质基础维持细胞、组织的生长、更新与修补参与催化、运输、免疫作用作为能源物质（仅占总能量需求的18%）

17.19kJ/g蛋白质§1蛋白质的营养价值第二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

总平衡

正平衡

负平衡

入=出（正常成人）入>出（儿童、孕妇等)入<出（饥饿、消耗性疾病患者）二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述

氮平衡(nitrogenbalance)摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮平衡第三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

蛋白质的生理需要量成人每日蛋白质最低生理需要量为30g~50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为氮平衡的意义可以反映体内蛋白质代谢的概况。80g.第四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

要满足成人每日蛋白质80克的需要量“一把蔬菜一把豆，一个鸡蛋加点肉”第五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一定义：机体需要而又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸。共八种：

Val、Leu、Ile、Met、Thr、

Lys、Phe、Trp三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值营养必需氨基酸(essentialaminoacid)第六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

半必需氨基酸体内虽然能合成，但量不足以供体内所需；或以必需氨基酸为原料。

His，Arg，Tyr，CysPheTyrMetCys第七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

蛋白质的营养价值(nutritionvalue)蛋白质的营养价值是指食物蛋白质在体内的利用率，取决于必需氨基酸的数量、种类、量质比。

蛋白质的互补作用指营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。第八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

几种生理价值较低的蛋白质混合食用，生理价值提高。

例：赖氨酸色氨酸谷类少多豆类多少混合食用，可提高营养价值第九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一§2蛋白质的消化、吸收与腐败一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。第十页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（一）在胃和肠道蛋白质被消化成氨基酸和寡肽

胃蛋白酶的最适pH为1.5～2.5，对蛋白质肽键作用特异性差，产物主要为多肽及少量氨基酸。

胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)

(pepsin)1.胃中的消化第十一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

胰酶及其作用胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。

2.小肠中的消化——小肠是蛋白质消化的主要部位。第十二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一蛋白酶的特异性第十三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程（二）氨基酸通过主动转运过程被吸收第十四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

氨基酸吸收载体载体蛋白与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。载体类型中性氨基酸载体碱性氨基酸载体酸性氨基酸载体亚氨基酸与甘氨酸载体β氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白第十五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

耗能的主动吸收第十六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一肠道细菌对未被消化和吸收的蛋白质及其消化产物所起的作用。

腐败作用的产物大多有害，如胺、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。二、蛋白质在肠道发生腐败作用第十七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一§3氨基酸的一般代谢一、体内蛋白质分解生成氨基酸二、氨基酸的脱氨基作用（一）L-谷氨酸氧化脱氨基作用（二）转氨基作用（三）联合脱氨基作用（主）1.肝肾组织中的联合脱氨基作用2.嘌呤核苷酸循环（肌）

三、氨的代谢去路四、-酮酸的代谢去路第十八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一一、体内蛋白质分解生成氨基酸成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。第十九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

一般在下列3种代谢状况下，氨基酸会氧化降解：①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸，这些氨基酸会进行氧化分解。②食物富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过量的氨基酸在体内被氧化降解。第二十页，共六十八页，编辑于2023年，星期一③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要的能源。第二十一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

分布于体内各处，参与代谢的所有游离AA的总称

分布不均：肌50%，肝10%，肾4%，血浆1%~6%氨基酸代谢库的

三条来源四条去路氨基酸代谢库(metabolicpool)第二十二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

氨基酸代谢库食物蛋白体内合成

体内蛋白来源去路α-酮酸氨

尿素某些含氮物胺类CO2氧化供能酮体糖脱氨第二十三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（一）L-谷氨酸氧化脱氨基作用反应过程包括脱氢和水解两步第二十四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamatedehydro-genase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生成的NADH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。上述两步反应是可逆的，通过该途径可以合成谷氨酸。第二十五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一1.氨基酸氧化酶（需氧脱氢酶）

L-氨基酸氧化酶（辅酶为FMN）分布差（限于肝、肾）、活性低，作用小

D-氨基酸氧化酶（辅酶为FAD）分布广、活性大，可作用于D-氨基酸；体内作用不明

2.L-谷氨酸脱氢酶（辅酶为NAD+或NADP+）

分布广（肌肉除外）、活性强，十分重要；尤其是在联合脱氨基作用中催化氨基酸氧化脱氨基的酶类第二十六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一R’-CH(NH2)COOH

R”-COCOOHR’-COCOOH

R”-CHCOOH

（二）转氨基作用转氨酶1.定义：

一个α-氨基酸的氨基转移到另一个α-酮酸酮基的位置上，生成相应的α-氨基酸，而原来的α-氨基酸则转变为相应的α-酮酸。催化这类反应的酶为转氨酶(transaminase)。NH2NH2第二十七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一体内有多种转氨酶，具有特异性：不同氨基酸与转氨酶之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化α-酮戊二酸、丙酮酸、草酰乙酸作为氨基接受体的转氨酶体系常见谷氨酸与α-酮酸的转氨酶最为重要转氨酶的辅酶为磷酸吡哆醛2.转氨酶第二十八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

丙氨酸氨基转移酶ALT

（alaninetransaminase）又称为谷丙转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起血清中ALT活性明显升高。丙氨酸+α-酮戊二酸丙酮酸+谷氨酸3.重要的转氨酶及所催化的反应ALT第二十九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一COOHCH-NH2CH2CH2COOHALT/GPT

CH3H-C-NH2COOHNH2CH3H-C=OCOOHNH2丙氨酸丙酮酸α-酮戊二酸谷氨酸COOHC=OCH2CH2COOH第三十页，共六十八页，编辑于2023年，星期一天冬氨酸氨基转移酶AST

（aspartatetransaminase,）又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬氨酸与α-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血清中AST活性明显升高。天冬氨酸+α-酮戊二酸草酰乙酸

+谷氨酸

AST第三十一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一COOHCH-NH2CH2CH2COOHAST/GOTNH2天冬氨酸草酰乙酸α-酮戊二酸谷氨酸COOHC=OCH2CH2COOH

COOHCH2H-C-NH2COOH

COOHCH2H-C＝OCOOHNH2第三十二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一4.

辅酶作用机制

吡哆醇:R=-CH2OH

维生素B6吡哆醛:R=-CHO

吡哆胺:R=-CH2NH2

维生素B6的辅酶形式

P磷酸吡哆醇:R=-CH2OH磷酸吡哆醛:R=-CHO磷酸吡哆胺:R=-CH2NH2第三十三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一转氨机制第三十四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一5.转氨基作用特点：1.反应可逆2.没有游离NH3

产生3.部分氨基酸可以直接或间接以α-酮戊二酸为受氨体生成谷氨酸4.辅酶为维生素B6的磷酸酯第三十五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（三）联合脱氨基作用

转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸(α-ketoacid)的过程，称为联合脱氨基作用。

第三十六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

转氨酶L-谷氨酸脱氢酶

谷氨酸α-酮戊二酸α-酮酸++NH3NADH+H+H2O+NAD+COOHC=OCH2CH2COOHCOOHCH-NH2CH2CH2COOHNH2

RH-C=OCOOH

RH-C-NH2COOHNH2第三十七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一联合脱氨基作用的特点：

转氨基与氧化脱氨基作用偶联联合脱氨基作用是氨基酸脱氨基的主要方式。3.产生游离NH34.合成非必需氨基酸的重要途径5.肝、肾、脑中最活跃第三十八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，由于谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺苷酸脱氨酶的活性较高，故采用此方式进行脱氨基。

联合嘌呤核苷酸循环Purinenucleotidecycle转氨基作用核苷酸参与的脱氨基作用第三十九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一AMPNH2│α-氨基酸α-酮戊二酸α-酮酸谷氨酸天冬氨酸延胡索酸腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸腺苷酸脱氨酶

H2ONH3NH2NH2NH2NH2NH2苹果酸草酰乙酸IMPO‖第四十页，共六十八页，编辑于2023年，星期一三、氨的代谢去路（一）体内有毒性的氨有三个重要来源（二）氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运（三）氨在肝合成尿素是氨的主要去路第四十一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一氨是机体正常代谢产物，具有毒性。体内的氨主要在肝合成尿素(urea)而解毒。正常人血氨浓度一般不超过0.6μmol/L。

第四十二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（一）体内有毒性的氨有三个重要来源氨基酸脱氨基作用和胺类分解均可产生氨肠道细菌腐败作用产生氨肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺第四十三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

体内氨的来源(血氨正常值<0.1mg/100ml)NH3肾小管上皮细胞分泌分解AA及胺类吸收肠道毒

AA(脱氨基)胺(氧化)

（GlnGlu+NH3）GlnE

肠内AA腐败脱氨尿素水解尿素酶氨第四十四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一2.血氨的去路①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其它含氮化合物③合成谷氨酰胺

谷氨酸+NH3谷氨酰胺

谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi④肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出。第四十五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一NH3（易弥散）

铵NH4+

（不易弥散）（排出）酸性环境H++NH3NH4+第四十六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（二）通过谷氨酰胺氨从脑和肌肉等组织运往肝或肾（一）通过丙氨酸-葡萄糖循环氨从肌肉运往肝（二）氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运第四十七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

肌肉中的氨基酸将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，后者经血液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的丙酮酸经糖异生合成葡萄糖后再经血液循环转运至肌肉重新分解产生丙酮酸，通过这一循环反应过程即可将肌肉中氨基酸的氨基转移到肝脏进行处理。这一循环反应过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。

丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle)：

第四十八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸谷氨酸α-KG丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖NH3第四十九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。第五十页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

谷氨酰胺(glutamine)的运氨作用

在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。谷氨酸谷氨酰胺NH3+ATPADP+Pi谷氨酰胺合成酶H2ONH3谷氨酰胺酶

脑、肌肉肝、肾第五十一页，共六十八页，编辑于2023年，星期一生理意义：

谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。第五十二页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

谷氨酰胺的生物学意义

天门冬酰胺、核苷酸谷氨酰胺谷氨酸

运氨、储氨、解氨毒NH3

蛋白质异生成糖供氨体氧化供能第五十三页，共六十八页，编辑于2023年，星期一（三）氨在肝合成尿素是氨的主要去路Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒第五十四页，共六十八页，编辑于2023年，星期一鸟氨酸循环与尿素的合成

ornithinecycleandureasynthesis

尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(orinithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)。第五十五页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

1.反应起始物CO2、NH3Asp中的氨基

2.反应场所肝胞液线粒体

3.反应条件ATP4.反应过程鸟氨酸循环

5.能量消耗

6.限速酶

7.调控

8.高血氨和氨中毒

鸟氨酸循环过程第五十六页，共六十八页，编辑于2023年，星期一NH3NH2CONH2

实验：小鼠肝切片＋铵盐铵盐尿素

O2尿素说明：肝第五十七页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

肝是合成尿素的主要器官

血中尿素含量

血NH3尿中尿素含量正常动物

升高升高升高切除肝降低升高降低切除肾升高升高降低同时切除肝肾降低升高降低第五十八页，共六十八页，编辑于2023年，星期一

1.反应起始物CO2、NH3Asp中的氨基

2.反应场所肝胞液线粒体

3.反应条件ATP4.反应过程鸟氨酸循环

5.能量消耗

6.限速酶

7.调控

8.高血氨和氨中毒

鸟氨酸循环过程第五十九页，共六十八页，编辑于2023年，星期一4.反应过程------鸟氨酸循环

⑴.氨基甲酰磷酸的合成线粒体⑵.瓜氨酸的合成线粒体⑶.精氨酸的合成胞液⑷.精氨酸水解成尿素胞液