生化复习资料

PAGE1PAGE1生物化学总复习资料名词解释1.肽键：一个氨基酸的@-羧基与另一个@氨基酸-氨基脱水缩和所形成的结合键，称为肽键模体：有两个或三个具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，称为模体。2.蛋白质的变性与复性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质的空间结构受到破坏，导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失称为蛋白质的变性；若蛋白质变性较轻，去除变性因素后，有些蛋白质仁可以恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为复性。蛋白质的等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的PH值称为该蛋白质的等电点。3.蛋白质的一级结构:多肽链中氨基酸的排列顺序4.蛋白质的二级结构：多肽链中主链中各原子的局部空间排布方式5.蛋白质的三级结构：多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置蛋白质的四级结构：是指蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互接触关系。7.维生素:是一类维持人体正常功能所必须的营养素，使人体内不能合成或合成很少，必须有食物供给的一组的分子有机化合物。8.生物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程。9.呼吸链：位于线粒体内膜上起生物氧化作用的一系列递氢体或电子体，他们按一定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关。10.氧化磷酸化：代谢产物脱下的氢经呼吸链的氧化过程，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化11.底物水平磷酸化：底物分子内部原子重排，使能量集中而产生高能磷酸键，然后将高能磷酸键的能量传给ADP生成ATP的过程。12.P/O比值：在氧化磷酸化过程中，每消耗1/2摩尔氧气所生成的ATP的摩尔数。13.糖原合成与分解：有单糖合成糖原的过程；糖原分解为葡萄糖的过程。增色效应:DNA变性后，在260nm处紫外吸收增高，称为高色效应或增色效应。TM值：DNA热变形过程中，紫外吸收达到最大值的一半是溶液的温度称为溶解温度（TM）或解链温度、变性温度。15.糖异生：非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程。16.血糖:血液中的葡萄糖，正常值3.89—6.11mmol/l17.糖酵解：在无氧条件下，葡萄糖分解为乳糖并释放出少量能量的过程。18.糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化为CO2和H2O并释放大量能量的过程成为糖的有氧氧化。19.翻译：蛋白质生物合成成为翻译，是细胞内以mRNA为模板，按照模版中有核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。20.遗传密码：mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，形成三联体，在蛋白质生物合成时，代表一种氨基酸的信息。21.核糖体循环：1）广义：指活化的氨基酸，有tRNA携带至核糖体上，以mRNA为模板合成多肽链的过程，2）狭义：肽链合成的延长，包含仅为，成肽，转位。22.分子病：由于基因突变导致蛋白质一级结构的改变，进而引起生物体某些结构和功能的异常。23.一碳单位：某些氨基酸在代谢过程，可分解生成含有一个碳原子的化学集团，这包扩甲基、甲唏基、甲炔基、甲酰基亚胺甲基等。统称为一碳单位。24.蛋白质的营养价值：蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量、比例等的合适程度称为蛋白质的营养价值。25.必需氨基酸：体内不能合成必须由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸26.蛋白质的互补作用：将几种营养价值较低的蛋白质混合食用，以提高蛋白质的营养价值称为蛋白质的互补作用27.必需脂肪酸：维持机体生命活动所必需的，但体内不能合成必须由食物提供的脂肪酸，称为必需脂肪酸28.脂肪动员：贮存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为甘油和脂肪酸，并释放入血供全身各组织氧化利用的过程成为脂肪动员29.脂肪酸B-氧化：脂肪酸B-氧化是从脂酰基的B-原子开始，经行脱氢、加水、再脱氢及硫解四部连续反应，将脂酰基断裂生成一分子乙酰COA和比原来少两个碳原子的脂酰COA的过程。30.酮体：酮体包括乙酰乙酸、b-羟丁酸和丙酮，是脂肪酸在肝内氧化分解产生的特有正常中间产物。31.DNA双螺旋结构（核酸的一级结构）：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸一级结构32.DNA二级结构：两条反向DNA单链通过碱基互不配对的原则所形成的右手双螺旋结构成为DNA的二级结构.33.DNA变性:在某些理化因素的作用下,DNA双链互补碱基对之间的氢键发生断裂,使双链DNA解链为单链的过程为DNA变性.34.核酸分子杂交:不同来源的DNA单链之间或DNA与RNA单链之35.酶:有活细胞合成的,对其特意底物具有高效催化作用的特殊蛋白质.核酶：具有酶促活性的RNA称为核酶。36.辅酶:与酶蛋白结合疏松,用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子.38.辅基：与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤方法将其去除的辅助因子。39.酶的特异性：一种酶只能作用与一种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并生成一定的产物，常将酶的这种特异性称为酶的特异性。40.三羧酸循环：乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸，经历4次脱氢及2次脱羧反应，又生成草酰乙酸，此过程是由含有三个羧基的柠檬酸作为起始物的循环反应，故称为三羧酸循环。41.酶的活性中心：酶分子中的必需集团在空间结构彼此靠近，形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。这一区域称为酶的活性中心。42.磷酸戊糖途径：磷酸戊糖途径是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成6-磷酸葡萄糖酸进而生成5-磷酸核糖和NADPH过程。43.酶原激活：酶原受某种因素作用后，转变成具有活性的酶的过程。44.同工酶：是指催化相同化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫特性不同的一组酶。45.变构调节：体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆的结合，使酶发生构象变化并改变其酶活性，对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。46.化学修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，以调节代谢途径，这一过程称为酶的化学修饰调节。47.可逆抑制：抑制剂与非共价键与酶可逆性结合，是酶活性降低或丧失，此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂去除，恢复酶的活性。这种抑制称为可逆性抑制。48.最适温度：使酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。49.最适pH:使酶促最大时的环境pH称为酶促反应的最适pH。50.激活剂：使由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。51.竞争性抑制作用：抑制剂与酶的正常底物结构相似，抑制剂与底物分子竞争的结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心的其他位点可逆地结合，使酶的空间结构改变，使酶催化活性降低。此种结合不影响酶与底物分子的结合，同时酶与底物的结合也不影响与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。52.酶的国际单位：是指在最适条件下，每分钟催化1umol底物转化为底物所需的酶量为一个酶活性单位，亦称国际单位。53.半保留复制：半保留复制是指DNA复制过程中，双螺旋解开成单链各自作为模板合成与其互补的主链，从一个亲代DNA双螺旋复制出两个与亲代完全相同的子代DNA，子代DNA中的一条DNA链来自亲代，另一条是新合成的复制方式。双向复制：指DNA复制时，DNA从起始点向两个方向解链，形成两个延伸方向相反的复制叉。半不连续复制：是指DNA复制时，领头链连续复制而随从链不连续复制的方式。领头链：是指合成走向与解链方向相同可以随着双链的不断解开而连续合成的子链。随从链：是指合成走向与解链方向相反必须待模板链解开一定长度后才能从5→3方向合成引物并延长的子链，该子链的合成是不连续的。冈崎片段：冈崎片段是指复制中随从链上合成的不连续ＤＮＡ片段。55.DNA突变：DNA突变指DNA分子中碱基序列56.生物转化：非营养物质进行氧化，还原，水解和结合反应，增加其极性或活性改变，使其易排出体外的这种过程称为生物转化。57.结合胆红素：胆红素在肝微粒体中与葡萄糖醛酸结合生成的葡萄糖醛酸胆红素称为结合胆红素，与重氮试剂呈直接反应阳性。黄疸：当血清总胆红素>2mg/dl时,胆红素扩散入组织,使粘膜,巩膜,皮肤染黄,该现象称为58.转录：一DNA的一条单链为模板，四种ＮＤＰ为原料，在DNA指导RNA聚合酶作用下，按照碱基互补原则合成RNA链的过程，称为转录。59.构基因：指能转录出ＲＮＡ的DNA区段。60.翻译：蛋白质生物合成也成为翻译，是细胞内以mRNA为模板、按照mRNA分子中由核苷酸组成的密码信息合成蛋白质的过程。简答题1.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？各有何结构特点？答：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链中各原子的局部空间排布方式,不涉及侧链的构象,二级结构的主要形式有@-螺旋,B-折叠,B-转角和无规则卷曲四种.在@-螺旋中,多肽链主链围绕中心轴以右手螺旋方式旋转上升,每个3.6各氨基酸残基上升一圈,氨基酸残基的侧链伸向螺旋外侧,每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键,以维持@-螺旋稳定.在B-折叠结构中.多肽链的肽单元折叠成锯齿状结构,侧链交错位于锯齿状结构的上方或下方,两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列,通过链间羰基和亚氨基形成氢键维持B-折叠构象稳定.在球状蛋白分子中,肽链主链常出现180度回折,回折部分称为B-转角,此转角通常由四个氨基酸残基组成,第二个残基常为脯氨酸,第一个氨基酸残基的羰基氧与第四个氨基酸残基的亚氨基氢形成氢键,维持B-转角,以维持其稳定.无规卷曲是指肽链中无确定规律的结构.2.何为蛋白质的变性?影响因素有哪些?答：蛋白质在某些物理性素或化学因素的作用下,其内部的非共价键断裂,天然构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物学活性丧失,称为蛋白质的变性,实质是维持蛋白质分子空间结构的次级键断开，使其空间结构松解，但肽键并未断开，引起蛋白质变性的因素有物理因素如紫外线和化学因素如强酸，强碱有机溶剂等。3.列举引起维生素缺乏症的名称答：（1）脂溶性维生素:维生素A（夜盲症干眼病），维生素D（佝偻病软骨病），维生素E（动物发生不育症），维生素K（凝血障碍疾病）（2）水溶性维生素：维生素B6（神经炎脚气病），维生素B2（口角炎舌炎结膜炎），维生素PP（癞皮病），维生素B1（小细胞低色性贫血高同型半胱氨酸血症），叶酸（巨幼红细胞贫血高同型半胱氨酸血症），维生素B12(巨幼红细胞贫血高同型半胱氨酸血症神经脱髓鞘)，维生素C（坏血病）4.试述呼吸链的组成成分及功能？并写出体内两主要呼吸链的传铁卟啉递链复合体酶名称多肽链数辅基主要作用复合体1NADH-泛醌还原酶39FMN,Fe-S将NADH的氢原子传递给泛醌复合体2琥珀酸-还原酶、4FAD,Fe-S将琥珀酸中的氢传递给泛醌复合体3泛醌-细胞色素C还原酶11铁卟啉，Fe-S将电子从原性泛醌传给Cytc传递给氧复合体4细胞色素C氧化酶13铁卟啉，Cu将电子从Cytc传递给氧5.简述体内水的生成过程答：水的生成过程是在细胞的线粒体中进行，代谢物脱下的2H一质子和电子形式通过呼吸链逐步传递给O2生成水。线粒体内膜存在多种有氧化还原功能的酶和辅酶排列组成的氧化呼吸链或称电子传递链。体内存在两条呼吸链，即NADH氧化呼吸链即琥珀酸氧化呼吸链。呼吸链含有四种功能的复合体：NADH-泛醌还原酶，琥珀酸-还原酶，泛醌-细胞色素C还原酶和细胞素C氧化酶。6.影响氧化磷酸化的因素有哪些？答：影响氧化磷酸化的因素是：1）ATP/ADP比值升高，氧化磷酸减弱，比之下降，氧化磷磷酸化增强。2）甲状腺素，导致氧化磷酸化增强和ATP水解加速，由此使得耗氧和产热增强，基础代谢率升高，3）氧化磷酸化抑制剂，可阻断呼吸链的不同环节，是氧化受阻，也可通过解耦联是氧化正常进行二磷酸化受阻。7.糖酵解的主要生理意义：1）是机体在缺氧条件下供应能量的重要方式，2）是某些组织细胞【如成熟红细胞、视网膜、睾丸等】的主要供能方式3）糖酵解的产物为某些物质合成提供原料如糖酵解产物乳酸是糖异生的重要原料，4）红细胞中经糖酵解途径生成的2，3-BPG可调节血红蛋白的带养功能。8.糖氧化的主要意义是？1)是机体获能的主要方式2）三羧酸循环是三大营养物质彻底氧化分解的共同途径3）三羧酸循环十三大物质代谢相互联系，相互转化的枢纽。9.磷酸戊糖途径的主要意义?答：1)生成5-磷酸核糖，是核苷酸合成的必需原料2）提供NADPH,作为供氢体参与体内许多重要还原反应：（1参与还原性生物合成，如胆固醇的合成，2维持还原性谷胱甘肽的正常含量3作为加单氧酶体系的成分，参与激素，药物和毒素的生物转化）10.比较糖酵解与糖有氧氧化有何不同？答：1）反应条件不同：前者为无氧条件下进行，后者是有氧条件下进行2）代谢部位不同：前者在胞浆内进行，后者的不同阶段分别在胞浆和线粒体中进行，3）生成的丙酮酸的代谢去向不同：糖酵解中丙酮酸加氢还原为乳酸，有氧氧化中丙酮酸继续氧化脱羧，生成乙酰辅酶A后进入三羧酸循环4）ATP的生产方式和数量不同：前者以底物水平磷酸化方式生成ATP，净生成2分子ATP。而有氧氧化主要是以磷酸化方式生成32分子的ATP，5）终产物不同：前者为乳酸，后者为CO2和H2O6）主要生理意义不同：糖酵解使机体在缺氧的条件下供应能量的重要方式，有氧氧化使机体供能的主要方式。11为什么说三羧酸循环是三大营养物质在体内彻底氧化分解的共同途径？答：物质氧化分解为CO2和H2O，意味着发生了彻底氧化分解。三大营养物质经历不同的途径，最终生成乙酰辅酶A而进入三羧酸循环。每经历一次，有两次脱羧生成2分子CO2，4次脱氢，脱下的氢进入呼吸链，氧化为H2O，由此完成物质的彻底氧化分解。12.说明甘油是如何异生为葡萄糖（甘油可发生磷酸化而生成磷酸甘油？）答：甘油@-磷酸甘油磷酸二羟丙酮1，2-二磷酸果糖6-磷酸果糖6-磷酸葡萄糖葡萄糖13.简述蛋白质生物合成体系由那些物质组成？他们各有何异同？答：1）氨基酸：合成蛋白质的原料2）mRNA：翻译的直接模版3）tRNA：转运氨基酸的工具4）核糖体：蛋白质的合成场所5）ATP和GTP：能源物质6）无机离子：镁离子参与氨基酸的活化，钾离子参与转肽反应。7）氨基酸-tRNA合成酶：催化氨基酸活化8）转肽酶：催化肽酰基与氨基缩合形成肽键9）转位酶：催化核糖体移位10）蛋白质因子：参与多肽链合成的起始，延长，终止。14.正常人每天最低尿量是多少，为什么？答：最低尿量为500ml成人每天约有尿排出至少35克左右的固体废物，排出固体溶质必须有一定量的水将其溶解，每克固体溶质需要15ml水，故成人每天需要排500毫升才能将代谢废物排除，因此500ML称为最低尿量，少于的话称少尿，这时代谢废物容易潴留体内，造成中毒。15.简述血氨的来源去路？答：血氨的来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收、产生去路：合成尿素、重新合成氨基酸、合成其他含氧化合物16.何谓鸟氨酸循环？答：鸟氨酸循环是直鸟氨酸与氨基甲酰磷酸反应生成瓜氨酸，瓜氨酸再与另一分子氨生成精氨酸，精氨酸在肝精氨酸酶的催化下水解生成尿素和鸟氨酸，鸟氨酸可在重复上述循环过程，如此循环一次，2分子氨和一份子co2生成一分子尿素。在鸟氨酸循环过程中，精氨酸代琥珀酸合成酶为限速酶，次部反应是一个耗能反应。鸟氨酸循环在线粒体和胞浆中进行。意义：肝通过鸟氨酸循环将有毒的氨转变成无毒的尿素，经肾排出体外，这是干的一个重要功能。其意义在于解除氨基。17.试述肝昏迷发生的机制？答：肝功能严重损失时，尿素合成发生障碍，血氨浓度增高，称为高氨血症。一般认为氨进入脑组织，可与脑中的a-酮戊二酸经还原氨基化而合成谷氨酸，氨还可进一步与脑中的谷氨酸结合生成谷氨酰胺，这两部反应需要消耗NADH+H和ATP，并且使脑细胞中的a-酮戊二酸减少，导致三羧酸循环和氧化磷酸化作用减弱，从而使脑组织中ATP生成减少，引起大脑功能障碍，严重时可产生昏迷这是肝昏迷氨中毒学说的基础。另一方面，络氨酸脱羧基生成洛氨，苯丙氨酸脱羧基生成苯乙胺酸，酪氨和苯乙酸若不能在肝内分解而进入脑组织，则可分别经B-羟化而形成b-羟酪氨和苯乙醇胺。它们的化学结构与儿茶酚氨类似，称为假神经递质。假神经递质增多，可取代正常神经递质儿茶酚胺，但它们不能传递神经冲动，可是大脑发生异常抑制，这可能与肝昏迷有关。18.何谓酮体？酮体是怎么生成的，又是如何氧化利用的？答：酮体包括乙酰乙酸、B-羟丁酸和丙酮，酮体的生成部位在肝细胞线粒体，合成原料为脂肪酸B-氧化生成的乙酰COA，2分子乙酰COA缩合生成乙酰乙酰COA，乙酰乙酰COA再与1分子乙酰COA缩合生成HMGCOA，催化此反应的HMGCOA合酶是酮体合成的限速酶，HMGCOA裂解生成乙酰乙酸和乙酰COA，乙酰乙酸还原生成B-羟丁酸或脱羧生成丙酮。肝能生成丙酮，但不能利用酮体，肝外组织的乙酰乙酸（或B-羟丁酸）经乙酰乙酸硫激酶或琥珀酸COA转硫酶及硫解酶的催化下，转变成乙酰COA并进入三羧酸循环而被氧化利用，丙酮可经肾、肺排除。19.简述硬脂酸的氧化过程及彻底氧化的能量计算？答：硬脂酸的氧化可分活化、进入线粒体、B-氧化剂乙酰COA的彻底氧化四个阶段。（1）硬脂酸活化在胞液中进行，由脂酰COA合成酶催化形成脂酰COA。（2）活化的硬脂酰COA经CAT1及CAT2的催化，以肉碱为载体，由胞液进入线粒体基质，CAT1是脂肪酸B-氧化的限速酶。（3）脂酰进入线粒体基质后，在脂肪酸B-氧化多酶复合体的催化下，从脂酰基的B-碳原子开始，进行脱氢，加水，再脱氢和硫解，四步连续反应，脂酰基断裂生成一份子COA和一份子比原来少两个碳原子的的脂酰COA如此反复进行，直到脂酰COA完全生成乙酰COA.（4）.乙酰COA通过三羧酸循环彻底氧化生成CO2和H2O并释放能量，硬脂酸（18C）————硬脂酰COA————9乙酰COA+8（FADH2+NADH+H*）8FADH2*1.5ATP/FADH2=12ATP8NADH+H*#2.5ATP/NADH+H*=20ATP9CH3CO~~~SCOA#10ATP/CH3CO~~SCOA=90ATP故共生成90+32-2=120ATP20.血浆脂蛋白有几种分类方法？分几类？说明合成部位及主要功能。有两种方法1）电泳法分为CM前B-脂蛋白，B-脂蛋白及@-蛋白四种，2）用超速离心法可分为CM,VLDL,LDL和HDL四种，CM有小肠粘膜细胞合成，转运外源性甘油三酯;VLDL主要有肝合成，转运内源性甘油三脂，LDL在血液中由VLDL代谢转变而来，运输由肝合成的内源性胆固醇到肝外；HDL主要在肝合成主要是参与将肝外胆固醇逆向转运至肝内。21.胆固醇合成的原料，关键酶是？胆固醇在体内可转变成那些物质？答：胆固醇的合成原料是乙酰COA，NADPH+H*和ATP,限速酶是HMGCOA还原酶胆固醇在体内可转换成胆汁酸、类固醇激素和维生素D322.简述乙酰COA的来路与去路？答：来源：糖氧化脂肪酸氧化甘油氧化酮体氧化氨基酸氧化去路：进入三羧酸循环彻底氧化合成脂肪酸合成胆固醇合成酮体23.简述饥饿或糖尿病患者出现酮尿血症的原因？答：在正常条件下，血液中含少量的的酮体，在饥饿糖尿病等代谢障碍时。脂肪动员加强，脂肪酸的氧化也在加强，肝生成酮体大大增加，当超过肝外组织的氧化利用时血液酮体升高，可导致酮血症24.何为载脂蛋白？有何重要的功能？答：血浆脂蛋白中的蛋白质部分成为载脂蛋白。载脂蛋白的主要功能是结合转运脂类并稳定脂蛋白结构，调节脂蛋白代谢关键酶，识别脂蛋白受体等，如appoalAL激活LCAT，apoc2可激活LPL，apoB100.E识别LDL受体等25.蛋白质生物合成的基本过程为：（1）氨基酸的活化与运转：由氨基酸tRNA合成酶催化，ATP供能，使氨基酸的羧基活化并与相应的tRNA连接（2）核糖体循环：为蛋白质合成的中心环节，通常将其分为肽链合成的起始，延长和终止三个阶段。肽链合成的起始是指由核糖体大，小亚基，模板mRNA及起始tRNA组装形成起始复合物的过程。肽链的延长是指各种氨基酰tRNA按mRNA上密码子的顺序在核糖体上一一对照入座，其携带的氨基酸依次以肽链缩合新生的多肽链。这一过程由注册，成肽和移位三个步骤循环进行来完成。肽链合成的终止是指已合成完毕的肽链从核糖体上水解释放，以及原来结合在一起的核糖体大，小亚基，mRNA和tRNA相互分离的过程。（3）翻译后的加工：指从核糖体上释放出来的多肽链，精贵一定的加工和修饰转变成具有一定构想和功能的蛋白质过程。包括新生态链的折截，Ｎ端甲酰蛋氨酸或蛋氨酸的切除，氨基酸残基侧链的修饰等。28.物细胞内有哪几类主要的RNA？其主要功能是什么？答：动物细胞内主要含有的RNA种类及功能分类缩写功能信使RNAmRNA蛋白质合成的模版转运RNAtRNA转运氨基酸核糖体RNArRNA核糖体的组成成分不均一核RNAhnRNA成熟mRNA的前提小核RNASnRNＡ参与hnRNA剪切，转运29.叙述DNA双螺旋结构模型的要点．答：DNA双螺旋的结构要点：（１）DNA分子是由两条平行但走向相反的多聚脱氧核苷酸链围绕统一中心轴，以右手螺旋方式形成的双螺旋结构，结构的表面有一个大沟与一个小沟．（２）双螺旋结构的外侧是由磷酸与脱氧核糖组成的亲水性骨架，内侧是疏水的碱基，碱基平面与中心轴垂直．两条链同一平面上的碱基形成氢键，使两条链连接在一起．Ａ与Ｔ之间形成两个氢键，Ｇ与Ｃ之间形成三个氢键．Ａ-Ｔ，Ｇ-Ｃ配对的规律称为碱基互补规律，两条链则为互补链．（３）双螺旋结构的直径为２ｍｍ，螺旋为３.４ｍｍ，每一个螺旋有十个碱基对，每两个碱基对之间的相对旋转角度为３６·，每两个相邻的碱基对平面之间的垂直距离为０.３４ｎｍ。（４）DNA双螺旋结构的横向稳定性靠两条链间的氢键维系，纵向稳定性则靠碱基平面见的疏水性碱基平面间的疏水性碱基堆积力维系。30.简述真核生物mRNA的结构特点.答：真核生物ｍRNA的结构特点：（１）大部分真核细胞ｍRNA的5’-末端都以7-甲基鸟苷三磷酸(m7GpppN)为起始结构,这种结构成为帽子结构.(2)真核生物mRNA的3’-末端,有多个腺苷酸连接而成的多聚腺苷酸结构,称为多聚腺苷酸尾或多聚A尾.31.举例说明竞争性抑制剂的特点是什么？答：酶的竞争性抑制剂作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似，因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用具有以下特点：（1）抑制剂在化学结构上与底物相似，两者竞相争得同一酶的活性中心（2）抑制剂与酶的活性中心结合后，酶分子失去催化作用（3）竞争性抑制剂作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度，抑制剂浓度不变时，通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用（4）酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂，但不能与两者同时结合。例如：磺胺类药物便是通过竞争性抑制作用抑制细菌的。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时，不能直接利用环境中的叶酸，而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下，以对氨基苯甲酸（PABA）为底物合成二氢叶酸后者在还原酶作用下生成四氢叶酸，四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶。磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂，可以抑制二氢叶酸的合成，进而影响四氢叶酸的合成。32.试述影响酶活性的因素及他们是如何影响酶的催化活性？答：影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度，酶浓度，pH，温度，激活剂和抑制剂等。（1）底物浓度：在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度变化对酶促反应速度影响的作图呈矩形双曲线。在底物浓度较低时，反应速度随底物浓度的增加而增加，两者呈正比关系；当底物浓度较高时，反应速度虽然也随底物的增加而加速，但反应速度不再呈正比例加速，反应速度增加的幅度不断下降；当底物浓度增高到一定程度时，反应速度趋于恒定，继续增加底物浓度，反应速度不再增加，达到极限，称为最大反应速度，说明酶的活性中心已被底物所饱和。（2）酶浓度：酶促反应体系中，在底物浓度足以使饱和的情况下，酶促反应速度与酶浓度呈正比例关系。即酶浓度越高，反应速度越快。（3）pH：酶促反应活性最大时的环境pH称酶促反应的最适pH。溶液的pH高于或低于最适pH，酶的活性降低，酶促反应速度减慢。远离最适pH时甚至会导致酶的变性失活。温度：温度对酶促反应速度具有双重影响。在较低温度范围内，随着温度升高，酶的活性逐步增加，以致达到最大反应速度。升高温度一方面可以加快酶促反应（4）速度，同时也可以增加酶的变性。温度升高到60·C以上时，大多数酶开始变性；80·C时，多数酶的变性不可逆转，反应速度则因酶变性而降低。综合这两种因素，将酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。（5）激活剂：使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。（6）抑制剂：凡能有选择的使酶活性降低或丧失但不能使酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂。无选择的引起酶的蛋白变性使酶活性丧失的理化因素不属于抑制剂范畴。抑制剂多于酶活性中心内，外必须基团结合，直接或间接的影响酶的活性中心，从而抑制酶的催化活性。33.酶与非酶催化剂的主要异同点是什么？答：酶与一般催化剂比较:(1)共同点：a.微量酶就能发挥巨大的催化作用,在反应前后质和量的改变;b.只能催化热力学上允许进行的反应;c.只能缩短反应达到平衡所需的时间,而不能改变反应的平衡点,即不能改变反应的平衡常数;d.对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用.(2)不同点:a.高度的催化效率:酶具有极高的催化效率,一般而论,对于同一反应,酶催化反应的速度比非酶催化反应的速率高10*8~10*20倍,比一般催化剂催化的德反应高10*7~10*13倍.b.高度的特异性:与一般催化剂不同,酶对其所催化的底物具有较严格的选择性.即一种酶只能作用与一种或一类底物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物,常将酶的这种特异性称为酶的特异性.包括:绝对特异性,相对特异性和立体特异性.c.酶催化活性的可调节性.d.酶活性的不稳定性:酶的蛋白质,酶促反应要求一定的pH,温度和压力等条件,强酸,强碱,有机溶剂,重金属盐,高温,紫外线,剧烈震荡等任何是蛋白质变性的理化因素都可使酶蛋白变性,而使其失去催化活性.34.列举说明竞争性抑制作用在临床上的应用.答:应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理.如磺胺类药物和磺胺增效剂便是竞争性抑制作用抑制细菌生长的.对磺胺类药物敏感的细菌再生长繁殖时不能利用环境的叶酸,而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下,利用对氨苯甲酸(PABA),二氢蝶呤即谷氨酸合成二氢叶酸(FH2),后者在二氢叶酸还原酶的作用下进一步还原成四氢叶酸(FH4),四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶.磺胺类药物与对氨苯甲酸结构相似,使二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,可以抑制二氢叶酸的合成;磺胺增效剂(TMP)与二氢叶酸结构相似,使二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂,可以抑制四氢叶酸的合成.35.什么是同工酶?同工酶的生物学意义是什么？答：同工酶是指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。意义：同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏，可靠的手段。当某组织病变时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，使同工酶谱改变。因此，通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱，辅助诊断哪些器官发生病变。例如，心肌受损病人血清LDH1含量上升，肝细胞受损病人血清LDH5含量增高。36.何谓生物转化作用?有哪些反应类型?有哪些影响因素?有何意义?答:非营养物质进行氧化，还原，水解和结合反应，增加其极性或活性改变，使其易排出体外的这种过程称为生物转化。(2)生物转化的主要反映类型分为第一相反应和第二相反应,第一反应包括氧化,还原和水解反应,第二相反应为结合反应.(3)受年龄,性别肝功能等因素影响,亦受到药物或毒物的诱导.4)生物转化作用的意义在于对生物活性物质进行解毒或灭活,同时增强其溶解度与利于其排除从,而保护机体.但机体对外源物质的生物转化,有时反而会出现至毒或致癌等作用,因此不能笼统的视其为”解毒作用”.37.述胆红素的正常代谢过程啊？答:(1)胆红素入血后与清蛋白结合成清蛋白胆红素复合体而被运输，此时的胆红素称为未结合胆红素；(2)肝细胞特异性受体从血浆摄取胆红素3）进入肝细胞胆红素与y蛋白或z蛋白结合后被运输到内质网在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成胆红素-葡萄醛酸脂，称为结合胆红素4)结合胆红素岁胆汁进入肠道，在肠道细菌作用下生成物色胆色原，大部分随粪便排除，小部分经门静脉被重吸收入肝，之后大部分又被肝细胞在分泌入肠，构成胆素原环，少部分进入体循环，经肾脏有尿排出。38.核生物DNA复制的基本过程是什么？答：原核生物DNA复制复制过程分为起始，延长和终止三个阶段，复制起始的主要任务是在起始点，将DNA解开成复制叉，形成引发体，合成引物。复制延长的主要任务是在复制叉处，DNA聚合酶三一模板碱基要求，按照碱基配对规律催化dNTP方式逐个加入引物或延长中子链的3‘-OH，其化学本质是3’，5‘-磷酸二酯键的不断生成，成为领头链，合成走向与解链方向相反的子链的合成时不连续的，这股不连续复制的子链称为随从链。复制中随从上的不连续DNA片段称为冈崎片段。复制终止的任务是DBN聚合酶1切除引物并填补空隙，DNA连接酶连接缺口生成子代DNA。39.与原核生物DNA复制的酶和蛋白质因子有哪些?各有什么作用？答：第一，参与原核