华农考研资料：食品化学-第五章：蛋白质

第5章蛋白质Proteins5.1.概述5.2.氨基酸的物理化学性质5.3.蛋白质分子构象5.4.蛋白质的变性5.5.蛋白质的功能性质5.6.蛋白质的营养性质5.7蛋白质在食品加工中的变化5.8.蛋白质的测定5.1.概述Introduction5.1.1.蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活功能，是开发功能性食品原料之一近年来，国际科学界研究发现，蛋白质经消化道酶促水解后主要是以小肽类的形式吸收，且比完全游离氨基酸更易、更快被机体吸收、利用，某些小肽不仅能提供人体生长、发育所需要的营养物质，而且具有独特的生物学功能可防治血栓、高血脂和高血压，延缓衰老、抵抗疲劳、提高机体免疫力。有些小肽具有原食品蛋白质或其组成氨基酸所没有的重要的生理机能，这正是生物活性肽引起当今科技界、医学界、营养学界、食品学界广泛重视的主要原因。生物活性肽具有极强的活性和多样性，随着研究的不断深入，这一领域在世界范围内日益受到关注。生物活性肽已成为高科技领域及产业的新热点。科学家对生物活性肽'价值'的重大发现：

1、人体吸收蛋白质的主要形式，是以肽的形式吸收的，不是以氨基酸的形式吸收的。

2、肽在人体合成蛋白质率较氨基酸高26%。

3、氨基酸只有20种，功能固定，屈指可数，而以氨基酸为基料合成的多肽，可合成上百种上千种，其功能具有多样性。

4、现代人缺乏肽。现代生活，人体从食物中吸收的蛋白质、氨基酸已不缺乏，但人体中的肽却很缺乏。因现代文明给人带来的"负面影响"是人体缺乏肽的主要原因。因为肽的缺乏，使现代人出现了“现代病”、“富贵病”、“亚健康”。人体必须从体外合成的肽中获取

肽，以维护人体的健康。生物活性肽‘现代人’的前沿功能营养

1、优于高蛋白。高蛋白是分子量在5万以上的氨基酸链，最终被人体合成肽才能吸收，但人体分解蛋白质，合成肽的数量微乎其微。高蛋白摄取太多，有很多副作用，它自身具有营养性，但不具备功能；肽不是高蛋白，肽是一种功能蛋白，人食后不但不会引起营养过剩，而且可以调节人体的营养平衡。

2、氨基酸合成，优于氨基酸。肽是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物，它比单个的氨基酸作用大上千倍。

3、肽在人体合成蛋白质率比氨基酸高26%。4、氨基酸的吸收机制，只有合成肽才能被人体吸收。5、动物蛋白质中的氨基酸只有20种，植物蛋白质中的氨基酸只有18种，其功能屈指可数。而以氨基酸合成的肽，可合成上百种上千种肽，而每个肽的功能都比单个的氨基酸多，多肽的功能有成千上万。由食物蛋白质得到的生物活性肽创造新的营养价值

目前，能够用于食品中的功能肽大多数为天然蛋白质的分离提取物，大都具有良好的营养价值，又有一定的生物学功能，成本较低，无毒副作用。

研究者从动物的肌肉，动物的内脏，胶原蛋白，血红蛋白，鱼肉蛋白，鱼类的内脏，鱼的发酵液，牡蛎，海参，卵蛋白，酪蛋白，乳清，发酵乳，丝胶，丝素，蚕蛹等动物性蛋白质；大豆蛋白，豌豆蛋白，玉米蛋白，大米蛋白，花生蛋白，小麦蛋白，芝麻蛋白，无花果树液，酒糟，日本豆豉，腐乳等植物蛋白质，通过酶的降解都发现和分离出数量众多的具有生物活性的小分子肽，即活性寡肽。

大豆蛋白活性肽具有丰富的营养和易消化、易吸收、溶于水、应用方便的特点，对人体具有调节作用，如抗高血压、抗胆固醇、抗血栓的形成，改善脂质代谢，防止动脉硬化、抗疲劳、保护肝脏、增进人体体能和肌肉力量、促进肌红细胞复原、促进钙、磷和其它微量元素的吸收，还有促进大脑和各部神经组织的恢复和发育、提高和恢复记忆力功能，能增强吞噬细胞和B细胞的活力，增强人体的免疫功能、抗癌、延缓衰老、保护表皮细胞、防止黑色素沉着、消除自由基、抗氧化，起血液清道夫的功能和作用，可以说大豆蛋白活性肽是生命的保护神。基因工程蛇毒活性肽

以基因工程技术构建一种新型重组嵌合抗栓多肽基因，并在大肠秆菌体系实现直接表达，产物纯化加工、有较强的抑制血小板聚集活性的嵌合抗栓多肽。心脑血管疾病的发病率己成为在现代社会严重危害人类健康的一类疾病，包括高血压，冠心病，心肌梗塞，脑血栓等等。在治疗这类疾病的过程中，人类一直把追求更高效、更专一、更易得的各类抗栓、溶栓药剂作为治疗和预防该类疾病的最佳途径。分子量：一万到一百万道顿（Dalton)之间或更大。5.1.2.蛋白质的分子量及其测定方法测定方法渗透压法超离心法凝胶过滤法聚丙烯酰胺凝胶电泳法5.1.3.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-8%O：20-23%S：0-4%N：15-18%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等5.1.4.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白醇溶蛋白5.1.5.

食品中蛋白质来源动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母海洋：螺旋藻5.2.氨基酸的物理化学性质

PhysicochemicalPropertiesofAminoAcids5.2.1.氨基酸的结构、分类及一般性质GeneralPropertiesofAminoAcids结构CCOOHHRNH2分类Classification按R的极性分类非极性氨基酸：Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro极性氨基酸无电荷侧链氨基酸:Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly带正电荷侧链氨基酸:Lys,Arg,His带负电荷侧链氨基酸:Asp,Glu1。氨基酸在水中的溶解度氨基酸溶解度(g/L)氨基酸溶解度（g/L）丙氨酸167.2亮氨酸21.7精氨酸855.6赖氨酸739.0天冬酰胺28.5蛋氨酸56.2天冬氨酸5.0苯丙氨酸27.6半胱氨酸--脯氨酸1620.0谷胺酰胺7.2（37℃）丝氨酸422.0谷氨酸8.5苏氨酸13.2甘氨酸249.9色氨酸13.6组氨酸--酪氨酸0.4异亮氨酸34.5缬氨酸58.12.氨基酸的酸碱性质Acid-BasePropertiesofAminoAcids氨基酸在pH=7时水中存在形式RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH2不是氨基酸是酸氨基酸是碱RCHCOO-

NH3+RCHCOO-

NH2+H+RCHCOO-

NH3+RCHCOOH

NH3++H+氨基酸的等电点是指氨基酸在溶液中净电荷为零时的pH值氨基酸的等电点估算当用酸滴定时RCHCOO-当用酸滴定时NH3++H+RCHCOOH

NH3+不同的AA有不同的等电点

NH3+R-CH-COO-Ka1=

NH3+R-CH-COOHH+

NH3+R-CH-COO-

NH3+R-CH-COOH当=Ka1=H+1pKa1pH1=同理可算当用碱滴定时pKa2pH2=（pKa1+pKa2）/2pI=因此4.呈味性AA味感与其立体构型有关D型的AA多带甜味（甜味最强的为D色氨酸）L型AA有甜、苦、鲜、酸四种味感例，甜味AA：GlyAlaSerThrProGln羟辅胺酸赖氨酸盐酸盐

苦味AA：ValLeuIleMetPheTrpArg精胺酸盐酸盐His

酸味AA：组氨酸盐酸盐AspnAspGlu鲜味AA：天门冬氨酸钠谷氨酸钠5。氨基酸的疏水性HydrophobicpropertiesofAA疏水性概念Hydrophobicistheexcessfreeenergyofasolutedissolvedinwatercomparedtothatinanorganicsolventundersimilarconditions.氨基酸的疏水性是指氨基酸从乙醇转移至水中的自由能变化△G△G0=-RTlnS乙醇/S水S乙醇------氨基酸在乙醇中的溶解度S水------氨基酸在水中的溶解度6。氨基酸的光学性质及光谱氨基酸具有旋光性（除甘氨酸）立体异构体：L、D型，天然只存在L型异构体λ=210nm,氨基酸都有吸收峰λ=278nm,色氨酸都有最大吸收峰λ=274.5nm,酪氨酸都有最大吸收峰λ=260.0nm,苯丙氨酸都有最大吸收峰7。氨基酸的化学反应=与邻苯二甲醛反应于HNO2反应放出N2（脱氨基反应）与水合茚三酮反应水合茚三酮与AA一起共热，生成紫色染料，同时放出CO2与甲醛反应与羟基反应酯化脱羟与金属离子鳌合与荧光氨反应用于快速检测AA肽和Pro5.3.蛋白质分子构象TheConformationofProteins5.3.1.概述蛋白质分子构象是指蛋白质分子中所有原子在三维空间中的排布蛋白质结构层次一级结构PrimaryStructure二级结构SecondaryStructure超二级结构SupersecondaryStructure结构域Domain三级结构TertiaryStructure四级结构QuaternaryStructure构象与构型的区别构型：构象：在立体异构体中，取代原子或基团在空间的取向当单链旋转时，分子中的基团或原子可能形成不同的空间排布，这些不同的空间排列称为不同的构象。5.3.2蛋白质分子一级结构概念是指氨基酸通过共价键即肽键连接而成的线性序列。肽键的结构+肽单位结构特征。肽键不同于C-N单键和C=N双键；。肽键具有部分单键性质同时又有双键性质；。肽键不能自由旋转；。肽单位平面有一定的键长和键角。。肽单位是刚性平面结构；5.3.3蛋白质分子的二级结构是指由多肽链上主链骨架中各个肽段所形成的规则或无规则的构象。二级结构类型螺旋结构β-折叠股和β-折叠片回折β-发夹和Ω环三股螺旋无规卷曲概念螺旋结构是指多肽链主链骨架围绕一个轴一圈一圈地上升，从而形成一个螺旋式的构象。螺旋结构的种类按每一圈AA残基数分α-系螺旋γ-系螺旋非整螺旋右手螺旋左手螺旋整数螺旋按螺旋旋转方向分按氢键形成方式分α-螺旋特征。每一圈包含3.6个残基，螺距0.54nm,残基高0.15nm,螺距半径0.23nm;。每一个φ角为-57，每一个ψ角为-47；。相邻螺旋之间形成链内氢键；。氢键的取向与螺轴几乎平行。侧链R对α-螺旋的影响在多肽链上，连续存在带相同电荷基团的AA残基，则α-螺旋不稳定甘氨酸残基在多肽链上连续存在时，则α-螺旋不能形成脯氨酸残基和羟脯氨基酸残基存在时，则不能形成α-螺旋结构310-螺旋每一圈含有三个氨基酸残基、十个原子。φ=-49,ψ=-26不稳定。残基高度为0.2nm，螺旋半径为0.19nm；β-折叠股和β-折叠片β-折叠股是一种较伸展的锯齿形的主链构象。φ

=-120+45，ψ=+130+30β-折叠片回折5.3.4三级结构指含α螺旋、β弯曲和β折叠或无规卷曲等二级结构的蛋白质，其线性多肽链进一步折叠成为紧密结构时的三维空间排列概念肌红蛋白的三级结构稳定三级结构的作用力蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键蛋白质分子的四级结构蛋白质亚基：是一条多肽链寡聚蛋白质：由少数亚基聚合而成的蛋白质多聚蛋白质：由几十个，甚至上千个亚基聚合而成的蛋白质。四级结构的狭义定义：是指寡聚蛋白质中的种类、数目、空间排布以及亚基之间的相互作用。四级结构的广义定义：由相同或不同球蛋白分子所构成的聚合体蛋白质的一般性质1。酸碱性及等电点酸碱性：同氨基酸一样，表现出酸碱性。等电点：蛋白质正负电荷相等时的pH，用PI表示在等电点处：蛋白质溶解度最低，在电场中不移动，黏度及渗透压最低。2。胶体性质蛋白质是高分子化合物，其溶液具有胶体溶液的特征。3。蛋白质的显色反应与水合茚三酮反应，水合茚三酮与AA一起共热，生成紫色染料，同时放出CO2（定性检验）与双缩脲反应，生成紫色络合物（定量测定）5.4.蛋白质的变性ProteinDenaturation5.4.1天然蛋白质的概念在体内条件下，蛋白质具有呈现全部生物功能所需要的精确构象。5.4.2蛋白质变性的概念由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的变化，不包括一级结构上肽键的断裂。5.4.3.蛋白质变性现象物理性质的改变凝集、沉淀流动、双折射粘度增加旋光值改变紫外、荧光光谱发生变化化学性质的改变酶水解速度增加分子内部基团暴露生物性能的改变抗原性改变生物功能丧失

5.4.4可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。

5.4.5不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。5.4.6蛋白质变性测定方法。测定蛋白质的比活性。以天然蛋白质作对照，测定蛋白质物理性质的变化。。测定蛋白质化学性质的变化。观察蛋白质的溶解度变化。测定蛋白质的抗原性是否改变。5.4.7影响蛋白质变性的因素。热蛋清加热时凝固。低温一些酶试剂低温变性。机械力揉搓面团搅拌鸡蛋。辐射紫外线杀菌

。酸碱4-10时是稳定的。重金属形成鳌合物。有机溶剂静电作用破坏疏水作用。盐盐溶盐析5.5.蛋白质功能性质FunctionalPropertiesofProteins蛋白质在赋予食品一定质地所具有的物理、化学性质。蛋白质的功能性质概念食品蛋白质在食品体系中的功能作用功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白5.5.1.蛋白质的水合性质PropertiesHydrationofProteins概念蛋白质分子中带电基团、主链肽基团和非极性残基团与水分子相互结合的性质。水合性：取决于Pro–水相互作用，包括对水的吸收形成各种结构Pro-Pro之间的相互作用氨基酸残基的水合能力

氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)极性氨基酸Asn2Gln2Pro3Ser,The2Trp2Asp(非离子化）2Glu(非离子化）2Tyr3Arg(非离子化）3Lys(非离子化）4氨基酸残基水合能力/（molH2O/mol残基)Asp6Glu7Tyr-7Arg+3His+4Lys+非极性残基4Ala1Gly1Phe0Val,Ile,Leu,Met1蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。蛋白质的持水能力：

指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质中的能力。蛋白质水合过程各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）纯蛋白质肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30商业蛋白质产品乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度5.5.2溶解度蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶剂度大小+Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定pH和溶解度离子强度和溶解度盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop温度和溶解度T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少5.5.3蛋白质的界面性质(乳化性）Interfacialpropertiesofproteins概念:蛋白质具有亲水基和疏水基，可以吸附在油滴和连续水相的界面上，阻止油层的聚集。称为蛋白质的界面性质(乳化性）影响蛋白质界面性质的因素内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性乳化性质EmulsifyingProperties衡量蛋白质乳化性能乳化稳定性乳化活力乳化能力是指在乳浊液相转变前每克蛋白质所能乳化油的体积（ml)。乳化容量（EC）乳状液油层体积Es=---------------------×100%乳状液总体积乳状液稳定性蛋白质的溶解度一般与EC，ES正相关。pH

pH>7或<PI时，乳化容量大

pH=PI

分两种情况：

a.不利于乳浊液的形成和稳定。

b.形成的膜有利于稳定。影响蛋白质乳化作用的因素温度一般加热时不利于乳浊液的稳定，但形成凝胶时，又提高了稳定性。添加小分子表面活性剂不利于靠蛋白质形成乳浊液稳定的体系.5.5.4起泡性FoaningProperties泡沫是气相（一般为空气或CO2）分散在液相或半固体相（水溶液或蛋白质溶液）中形成的介稳体系。蛋白质的起泡力是指蛋白质能产生的界面面积的量泡沫体积-起始液体的体积膨胀率=-----------------------------------------------×100%起始液体的体积并入气体的体积膨胀力=---------------------------------×100%液体的体积不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子(或链段)的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置防止气泡间紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）影响蛋白质起泡性质的环境因素pH盐糖脂蛋白质浓度温度搅打5.5.4.与风味物质结合蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体不利与不良风味结合蛋白质与风味之间的相互作用干蛋白粉范德华力氢键静电物理截留液态或高水分食品中蛋白质非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用通过氢键相互作用静电相互作用醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上影响蛋白质与风味结合的因素温度盐pH化学改性5.5.5.粘度蛋白质溶液流体特征假塑性流体τ=mr.n蛋白质切变稀释的原因.分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。.蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。.氢键和其他次价键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径。蛋白质----溶剂的相互作用。蛋白质----蛋白质相互作用。5.5.6.凝胶化作用（Gelation)凝胶化作用:是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质空间网络结构过程。凝胶化作用机制溶胶状态-------似凝胶状态-------有序的网络结构状态凝胶形成的条件

热处理加速有序空间网络结构的形成(蛋清蛋白)添加盐类特别是Ca2+

(豆腐)微酸处理靠H+键键合作用(酸奶)适当的酶水解(酪蛋白胶束)碱化碱化后调PH中性或等电点。(大豆蛋白)凝胶作用在食品中的应用

形成固体粘弹性凝胶提高亲水性和增稠作为泡沫稳定剂凝胶化的相互作用力

氢键疏水相互作用静电相互作用金属离子的交联相互作用二硫键影响蛋白质凝胶化作用的因素溶液的pH蛋白质的浓度金属离子蛋白质凝胶化作用在食品加工中的应用果冻豆腐香肠重组肉制品(仿生食品)5.6.蛋白质的营养性质火腿肠大豆含有丰富的蛋白质谁最好？火腿肠消化率是人体从食品蛋白质吸收的氮占摄入的氮的比例。5.6.1.判断蛋白质的质量氨基酸的组成：Lys、Thr、Trp是限制性AA.5.6.2影响食品消化率的因素蛋白质的构象抗营养因子加工条件5.6.3.蛋白质营养价值的评价方法生物方法化学方法酶和微生物方法5.7蛋白质在储藏和加工中的变化热处理

1.适当热处理的影响

温和热处理对营养有利（利于蛋白酶的作用）热烫或蒸煮（使酶失活）

2.过度热处理会导致蛋白质的一级结构改变，Aa被氧化，Aa间键交换等，产生一些蛋白质营养损失。

脱硫异肽交联环状化合物

碱处理

引起氨基酸残基破坏。

异构化。由 L型D型，降低营养性。

碱和适当的热处理。用于植物蛋白的增溶，脱黄曲霉素及酪蛋白酸盐制备。冷冻加工

冷冻使蛋白质-水结合态破坏，增加蛋白质-蛋白质相互作用，形成不可逆变性，从而导致蛋白质持水容量下降。

冷冻易使鱼肌肉变性，肉质变硬，风味变差。原因：鱼体表面上细菌繁殖产生甲醛，甲醛与蛋白质反应，导致鱼肉变硬。OCH2OH2HCH+R-NHR-NCH2OH脱水与干燥

干燥时间过长导致结合水破坏，引起蛋白质变性，食品的复水性降低，硬度增加，风味变坏。最好采用真空冷冻干燥，蛋白质很少变性，可保持原有色香味（喷雾干燥也较好）辐射

r-辐射线可引起蛋白质肽断裂，产生游离基，然后发生交联。Ｐr射线Ｐ.P.+P.P----P(不易消化）亚硝酸盐处理

某些氨基酸，如脯氨酸，色氨酸，酪氨酸，半胱氨酸，精氨酸，可与亚硝酸反应（因含有二级胺或三级胺结构），产物有致癌性。

ＮCOOHHNO2NCOOHCO2NHH2ONNOO

肉类食品在极低亚硝酸盐作用下不会引起赖氨酸，色氨酸和半胱氨酸改变。氧化剂处理对蛋白质的影响食品常用氧化剂

H2O2

过氧苯甲酰次氯酸钠蛋氨酸的氧化半胱氨酸的氧化色氨酸的氧化机械处理引起的变化如挤压面团搅打鸡蛋大豆蛋白的胶体磨处理5.6蛋白质资源的开发和利用一。单细胞蛋白的开发和利用1。单细胞蛋白：指细菌、酵母以及合成藻类等单细胞生物体。2。单细胞蛋白的营养价值和开发优势1）营养价值（同其他几种食品比较）2）开发优势：原料广泛生产速度快、投资少不受生产地区、气候条件影响品名蛋白质（%）可利用蛋白的比较（%）细菌单细胞蛋白8080酵母单细胞蛋白6070-80白地酶单细胞蛋白4680大豆粉4260肉、鱼、奶酪2065-70谷物8-1450-70鲜鸡蛋1294鲜牛乳3-4825.8.蛋白质的测定二。藻类蛋白的利用

三。叶蛋白的利用

四。昆虫蛋白的利用5。7蛋白质的提取与分离一般步骤：1。破碎：使蛋白质从细胞分裂开2。提取：利用溶剂提取3。分离：利用离心分离、过滤分离4。纯化：除去非蛋白质成分。将PH值调到PI处，是蛋白质析出。盐析法：加浓盐使蛋白质沉淀出来。透析法：利用半透膜，5。不同蛋白质的分离一般用电泳、层析、过滤、超滤、亲和层析等5.8.1概述食品中蛋白质的含量食物名称蛋白质含量食物名称蛋白质含量猪肉（肥瘦）9.5稻米8.3牛肉（肥瘦）20.1小麦粉（标准)9.9羊肉（肥瘦）11.1小米9.7马肉19.6玉米8.5驴肉18.6大豆36.3兔肉21.2大白菜1.1牛乳3.3油菜（秋）1.2乳粉（全）26.2油菜（春）2.6鸡21.5菠菜2.4鸭16.5黄瓜0.8鸡蛋14.7苹果0.4大黄鱼17.6桃0.8小黄鱼16.7柑桔0.9带鱼18.1鸭梨0.1鲐鱼21.4鲤鱼17.3一些蛋白质的含氮量蛋白质氮(克)蛋白质氮（克）肌动蛋白（兔肌肉）16.7谷蛋白（小麦）17.6清蛋白（牛血）16.07血红蛋白（马）16.8清蛋白（鸡蛋白）15.9胰岛素A（牛肉）15.88α-淀粉酶16.23β–乳球蛋白(牛乳)15.64抗生物素蛋白(鸡蛋白)14.80溶菌酶（鸡蛋白）18.80全酪蛋白（牛乳）15.63肌球蛋白（兔肌肉）16.70胶原（蛋白）（牛皮）18.70木瓜蛋白酶（木瓜）17.15伴清蛋白（鸡蛋白）16.6核糖核酸酶A（牛胰）17.51白明胶（小牛皮）18.1鲑精蛋白（鲑精液）31.5麦醇溶蛋白（小麦）17.66胰蛋白酶（牛胰）16.95球蛋白（南瓜籽）18.55色氨酸合成酶17.5胰岛血糖素（猪）17.29玉米醇溶蛋白(玉米)16.25.8.2蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法定氮法双缩脲法物理法利用特定氨基酸残基法染料结合法福林—酚试剂法凯氏定氮法原理

消化样品中含氮有机化合物经浓硫酸加消化，硫酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原为SO2，C则变为CO2；SO2使氮还原为氨，本身则氧化为SO3；在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和SO2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。

硫酸胺在碱性条件下，释放出氨。NH4++OH-加热NH3+H2O

吸收与滴定NH3+H5BO3NH4++H2BO3-H2BO3-+H+H3BO3蒸馏仪器凯氏烧瓶定氮球漏斗冷凝管锥形瓶滴定管试剂及作用浓硫酸：脱水、氧化硫酸铜：催化剂及消化指示剂硫酸钾：提高溶液的沸点氢氧化钠混合指示剂硼酸盐酸蛋白质计算V×N×0.14×6.25×100蛋白质=——————————————————WV——滴定时所耗盐酸标准溶液的毫升数；N——标准盐酸溶液的当量浓度；0.14——1毫升当量氮的克数；6.25——氮的蛋白质换算系数；W——样品克数。注意事项消化时间一般约4小时左右即可，消化时间过长会引起氨的损失。如样品中含赖氨酸或组氨酸较多时，消化时间需延长1-2倍。样品含脂肪或糖较多时，消化时间要长些。同时注意消化过程中产生泡沫溢出瓶外。在蒸馏过程中注意接头处有无松漏现象。装置jlllll含硝食品中蛋白质的测定以硝酸盐、亚硝酸盐形式存在的氮在凯氏法中消化时将成为硝酸和亚硝酸挥发损失。实验中加入水杨酸使硝态氮变成硝基水杨酸固定下来，加入硫代硫酸钠使其还原为氨基化合物，在浓硫酸作用下分解，最后变成