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第三章蛋白质一、蛋白质概述1、蛋白质的重要性(1)构成和修补人体组织
人体的每个组织,从皮肤、毛发、肌肉到内脏、大脑、血液及骨骼,都是以蛋白质为主要成分。人体受到外伤后的组织修补也需要大量蛋白质。(2)酶和激素的主要材料
人体内的各种化学反应,几乎全部由酶来催化。迄今已发现上千种酶,这些酶的原料皆为蛋白质。在人体内起调节作用的各种激素,如生长激素、胰岛素等,也是以蛋白质为主要原料而构成。(3)构成抗体
人体在遭到外界的病菌和病毒侵袭时,体内可产生一种与之相对应的抗体,以消除“入侵者”对人体的危害,这种抗体就是各种免疫球蛋白。因而,蛋白质是维持人体正常免疫功能所必需的营养素。(4)调节体液平衡
人体血液与组织之间经常交换水分,但彼此间可以保持平衡,这种平衡是靠电解质浓度和血浆蛋白浓度来维持的。如果膳食中缺少蛋白质,就会使血浆蛋白含量下降,使血液的渗透压低于组织液,导致血液内的水分过量渗透到周围组织中;形成水肿。(5)运输各类物质
各类物质通过血液循环被输送到人体的各个系统,其载体也是蛋白质。如血红蛋白承担运氧,转铁蛋白负责铁的输送。所以,蛋白质又被称为人体内的“运输大队长”。(6)维持神经系统正常功能
大脑干重的近一半是蛋白质。在大脑发育时期缺乏蛋白质供给,会影响脑细胞的数量,从而影响智力发展。一些感觉蛋白,如味蕾上的味觉蛋白、视网膜上的视色素等的主要成分都是蛋白质。(7)提供热能
1克蛋白质在人体中被氧化后,能提供4.35千卡的热能。占人体供能的10~15%。缺乏蛋白质,会逐步引发许多疾病和亚健康现象,主要表现有:1.免疫力低力、常感冒或病毒感染。2.易患“三高”—高血脂、高血压、高血糖。3.消瘦或水肿。4.容易疲劳、体力不支。5.记忆力下降,视力减弱、贫血、头晕、注意力不集中。6.肌肉萎缩、皮肤松驰、呈衰老迹象。7.易产生牙龈萎缩、出血。尤其是钙、VC也不足时。8.双脚平足也是缺蛋白质引起。2、蛋白质的含量与分布常用食品(100克)中蛋白质含量(克)表猪肉13.8—18.5大米8.5
牛肉15.8—21.7小米9.7
羊肉14.3—18.7面粉11.0
鸡肉21.5大豆39.2
鲤鱼18.1红薯1.3
鸡蛋13.4大白菜1.1
牛奶3.3花生25.8C:50-55%H:6.5-7.3%O:20-23%S:0.3-2.5%N:15-17%微量元素:P、Fe、Zn、Cu、I等二、蛋白质的元素组成蛋白质与碳水化合物、脂肪的最大区别在于含有氮元素,而且含量非常接近,平均在16%左右,因此1g氮相当于6.25g蛋白质。三、蛋白质的基本单位-氨基酸概念:蛋白质是由氨基酸(通过酰胺键联结)按各种不同顺序排列结合成的高分子有机物质。其组成的基本单元是氨基酸;组成蛋白质的氨基酸约为20种。三、蛋白质的基本单位-氨基酸氨基酸是蛋白质的构成单位。共同特点:一个碳原子上同时连接一个羧基和一个氨基。CCOOHHRNH2所有的蛋白质都是由20种氨基酸构成的必需氨基酸、非必需氨基酸、条件必需氨基酸条件性必需氨基酸必需氨基酸:人体生长发育所必需,但是人体又不能自身合成,必须从食物中摄取。“假设来借一两本书”条件必需氨基酸:半胱氨酸和酪氨酸。由甲硫氨酸和苯丙氨酸转化而成,如果食品中含有这两种氨基酸、甲硫氨酸和苯丙氨酸的需求量会相应减少。半必需氨基酸:精氨酸、半胱氨酸(牛磺酸前提)。本身不是必需氨基酸,但在严重应激情况下(如发生疾病或受伤),一旦缺乏便不能维持氮平衡与正常生理功能。限制氨基酸和蛋白质评分如果一种食品中,含有八种必需氨基酸,同时八种必需氨基酸的含量都比较接近人体,那么这种食品的蛋白质就越有价值,越容易被人体所吸收。一般用氨基酸模式评价蛋白质质量。是指某种蛋白质中各种必需氨基酸的构成比例,以色氨酸的含量为1,其他必需氨基酸与之相比所得的比值。与参考蛋白质(人体蛋白质)相比,缺乏较多的称为限制氨基酸,缺乏最多的称为第一限制氨基酸。米面中赖氨酸为第一限制氨基酸,苏氨酸含量也不高。大豆中赖氨酸含量较高,但甲硫氨酸缺乏。当食物中任何一种必需氨基酸缺乏或过量,可造成体内氨基酸的不平衡,使其他氨基酸不能被利用,影响蛋白质的合成。
因此,在饮食中提倡食物多样化,将多种食物混合食用,使必需氨基酸互相补充,使其模式更接近人体的需要,以提高蛋白质的营养价值,这种现象称为“蛋白质的互补作用”。一般讲,鱼肉奶蛋等动物蛋白质的氨基酸模式与人类接近,因此,营养价值也较高,被称为完全蛋白,植物性蛋白质的氨基酸与人类较远,营养价值较低,谷类蛋白质缺少赖氨酸、色氨酸,影响了其营养价值,我们称之为限制氨基酸(CAA)。将大豆与谷类混合使用时,两者有较好的互补作用,这也是改善蛋白质营养价值的较好方法。氨基酸的理化性质1、溶解性:由于各种氨基酸分子内都具有羧基和氨基,因而基本都能溶于水。所有的氨基酸都易溶于稀酸或稀碱中。2、旋光性:比旋光度是氨基酸的物理常数。3、光吸收:色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸在280nm有最大吸收值,几乎所有蛋白质中都含有这三种氨基酸,所以蛋白质在280nm下,吸收值与蛋白质浓度成正比,可用于测定蛋白质含量。4、味感:氨基酸调料是第三代调味品。
疏水性氨基酸多具有苦味,而亲水性氨基酸多具有甜味,两种酸性氨基酸的钠盐具有显著的鲜味。5.氨基酸的两性解离及其等电点氨基酸的酸性基团羧基-COOH能够给出质子生成带负电荷的羧酸根离子-COO-,而碱性基团氨基-NH2能够接受质子生成带正电荷的铵离子-NH3+,因而氨基酸在水溶液中都是以带电离子形式存在的,即:H3N+CHRCOO-
这种离子形式被称为两性离子或偶极离子。5.氨基酸的两性解离及其等电点氨基酸为两性电解质,既表现出酸性质,又表现出碱的性质,它是两性化合物,在强酸溶液中,以正离子形式存在,在强碱性溶液中,以负离子形式存在
H2NCRCOO-H3N+CHRCOO-H3N+CHRCOOHⅡⅠⅢ
含有一个游离-H2N或-COOH基团的离子Ⅱ和Ⅲ,与偶极离子Ⅰ处于平衡状态H+OH-H+OH-氨基酸的等电点:氨基酸是两性物质,其解离情况因所处溶液PH的不同而不同。当溶液的PH为某一值时,氨基酸的酸式解离程度与碱式解离程度相等,即氨基酸此时以两性离子状态存在,在电场中,两性离子既不向负极移动也不向正极移动,氨基酸分子所带的净电荷为零,这种氨基酸带净电荷为零时溶液的PH称为氨基酸的等电点(PI)。氨基酸的等电性
当氨基酸的溶液置于电场中时,所发生的变化取决于溶液的酸碱度+←H2NCRCOO-H3N+CHRCOO-H3N+CHRCOOH→
-ⅡⅠⅢpH〉等电点等电点pIpH〈等电点
在相当于碱性溶液中,阴离子Ⅱ的量超过阳离子Ⅲ,因此氨基酸向阳极迁移;在相当于酸性溶液中,阳离子Ⅲ是过量的,因此氨基酸向阴极迁移。如果二者相等,无净迁移。这就是电泳分离氨基酸的理论依据。OH-H+H+OH-练习分离三种氨基酸:丙氨酸(PI=6.02),赖氨酸(PI=9.74)和谷氨酸(PI=3.22)。提示:PH=6.02可在PH=6.02的缓冲液条件下进行电泳,此时赖氨酸(PH<PI)带正电荷,将向负极移动;谷氨酸(PH>PI)带负电荷,将向正极移动;而丙氨酸(PH=PI)带净电荷为零,不发生移动,从而三种氨基酸得以分离。氨基酸的pI是氨基酸的特征常数。在等电点时,氨基酸在水中的溶解度最小,易于结晶沉淀。氨基酸不带电,分子间斥力减小,易沉淀。中性氨基酸等电点在5~6.3,酸性氨基酸等电点在2.8~3.2,碱性氨基酸在7.6~10.86、与水合茚三酮反应非常灵敏,生成蓝紫色物质(脯氨酸生成黄色物质)。用于氨基酸的定性定量分析。(指纹显色剂)7、与亚硝胺反应:α-氨基酸能与亚硝酸定量作用,产生氮气和羟基酸,放出的氮气一半来自氨基酸的氨基,一半来自亚硝酸;测定N2的体积就可以计算氨基酸含量
R-CH-COOH+NHO2→R-CH-COOH+N2+H2ONH2OH蛋白质为生物高分子物质,具有三维空间结构,因此其结构与功能之间的关系非常密切。一般将蛋白质分子的结构分为一级结构与空间结构两类蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序,也是蛋白质最基本的结构。它是由基因上遗传密码的排列顺序所决定的。蛋白质的一级结构决定了蛋白质的二级、三级等高级结构,是蛋白质发挥生物功能的决定因素。四、蛋白质的结构1、蛋白质的一级结构+一级结构中主要的化学键是肽键。肽键:由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基形成的酰胺键。两个氨基酸形成最简单的肽,称为二肽。多个氨基酸形成的链状结构称为多肽,多肽链是蛋白质的构成单位。书写的时候一般把自由氨基写在左侧,自由羧基写在右侧。当蛋白质中含有半胱氨酸的时候,两个半胱氨酸形成二硫键。蛋白质的一级结构1、肽键:由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基形成的酰胺键2、肽:这种由若干个氨基酸缩合而成的聚合物成为肽3、多肽链也是氨基酸的构成单位4、氨基酸残基:由于每形成一个肽键时都要脱去一份子的水,因此多肽链中的每一个氨基酸单位都不再是一个完整的氨基酸分子,因此称之为氨基酸残基5、多肽链有两个末端:其中一个末端的氨基酸残基是具有游离氨基而称为氨基末端(N-末端),另一个末端的氨基酸残基具有游离的羟基而称为羧基末端(C-末端)6、不同蛋白质的主共价链结构是完全相同的。肽主链、肽单位(肽平面)、肽键、氨基酸残基、N-末端、C-末端7、半胱氨基酸之间形成二硫键蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构是指肽链中的氨基酸排列顺序。但事实上,蛋白质的一级结构研究的内容不仅包括肽链中的氨基酸顺序,还包括蛋白质分子中多肽链的数目,末端氨基酸残基的种类,多肽链内和链间二硫键的位置等等。一级结构决定了蛋白质的空间结构,是蛋白质发挥生物功能的决定因素。2、蛋白质的二级结构蛋白质的一级结构是依靠肽键来维持,而高级结构也依赖众多的化学键。蛋白质的二级结构是指多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间通过氢键相互作用而形成的空间关系。只有形成特定的空间结构以后,蛋白质才能表现出生物功能。蛋白质的二级结构是多肽链中主链原子的局部空间排布,不涉及侧链部分的构象。蛋白质的二级结构是多肽链折叠和盘旋方式。每3.6个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.54nm,氨基酸侧链伸向螺旋外侧。一般螺旋为右手螺旋。氢键是维持α-螺旋结构稳定的主要次级键。(1)α-螺旋(2)β-折叠两个以上肽段平行排布并以氢键相连所形成的结构称为β-折叠。蛋白质的二级结构多肽主链的羰基和亚氨基之间形成的氢键是维持蛋白质二级结构的最主要的作用力。3、蛋白质三级结构概念:蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的空间结构,也有认为是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链形成的一定的构象。稳定蛋白质三级结构的因素主要有:蛋白质结构稳定疏水相互作用氢键范德华引力静电相互作用二硫键(1)具备三级结构的蛋白质一般都是球蛋白,都有近似球状或椭球状的外形,而且整个分子排列紧密,内部有时只能容纳几个水分子。(2)大多数疏水性氨基酸侧链都埋藏在分子内部,它们相互作用形成一个致密的疏水核,这对稳定蛋白质的构象有十分重要的作用,而且这些疏水区域常常是蛋白质分子的功能部位或活性中心。(3)大多数亲水性氨基酸侧链都分布在分子的表面,它们与水接触并强烈水化,形成亲水的分子外壳,从而使球蛋白分子可溶于水。三级结构主要化学键包括疏水键(最主要)、盐键、二硫键(共价键)、氢键、范德华力。这些作用力比较小,很容易受外界条件影响。如果外界条件改变了,这些作用力消失了,那么蛋白质的三级结构,甚至二级结构就会发生改变,蛋白质的生理功能就将消失。二级结构讨论的是共价主链的构象,三级结构则涉及主链和侧链所有原子和原子团的空间结构。对于各类蛋白质,空间结构中的每一部分对于行使生物活性所起的作用并不是等同的,真正与活性直接相关的往往只是分子中的局部区域,人们把这一区域称为蛋白质的活性中心。在球状蛋白质表面往往有一个内陷的凹穴,此结构一般都是疏水的,活性中心就位于这一区域。4、蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构1、蛋白质的四级结构:由多条肽链组成的蛋白质分子中,每一条肽链都具有独立的三级结构,这样的三级结构单位在相互缔合,则构成了蛋白质的空间构象,即蛋白质的四级结构。这样的蛋白质被称为寡聚蛋白,寡聚蛋白分子中的每个三级结构单位成为一个亚基或亚单位2、维持四级结构的主要的力:疏水键、范德华力、氢键3、亚基之间不含有共价键4、亚基间的次级键结构比二、三级结构疏松,因此一定条件下四级结构的蛋白质可分离为其组成的亚基,而亚基本身构象不变5、寡聚蛋白的亚基虽然本身具有完整的三级结构,但是每个亚基单独存在的时候往往没有生物活性,只有各亚基共同缔合成四级结构后,才能表现出完整的生物功能。作业:维持蛋白质结构的化学键维持蛋白质的空间结构的化学键定义五、蛋白质的理化性质1、等电点蛋白质和氨基酸一样,是一种两性电解质。当在一定pH值下,蛋白质的阴阳离子数相等,净电荷为零,此时的pH值称为该种蛋白质的等电点。此时蛋白质的溶解度最小。牛乳中主要是酪蛋白,等电点为4.6。当酸乳中pH值降低后,牛乳中酪蛋白的溶解度降低,形成凝乳状。2、胶体性质蛋白质作为大分子物质,颗粒大小处于胶体离子的范围,所以蛋白质分子是胶体溶液。维持胶体溶液稳定的因素:1)蛋白质表面有亲水基2)蛋白质胶粒表面带有同种电荷3、蛋白质的溶解性蛋白质在低盐溶液下,溶解度较大;蛋白质在高盐溶液下,溶解度下降。蛋白质的溶解度是衡量蛋白质食品加工属性的重要指标。4、蛋白质的变性和复性蛋白质在某些理化因素作用下(高温、高压、乙醇、重金属离子以及生物碱),空间结构被破坏,导致理化性质发生改变,生理活性丧失。蛋白质的变性作用涉及蛋白质的二级、三级、四级结构的丧失,当一级结构保持不变,肽键不发生断裂,所以变性前后的蛋白质相对分子质量不变。如果外界因素不剧烈,在消除外界条件后,蛋白质能恢复或部分恢复其原有的构相和功能。称为复性。在食品中主要应用在豆腐制作、乳品解毒等。烧伤病人饮食应该适当增加优质蛋白质,帮助伤口愈合。蛋白质变性所产生的影响①溶解度降低,原因是二级结构发生变化,疏水基团暴露于分子表面;②与水的结合能力降低;③生物活性(功能)丧失;④结构松散,容易被水解;熟食易于消化就是这个道理(鸡蛋,豆腐)⑤黏度变大;影响蛋白变性的因素1)加热:蛋白热变性的一般规律:大多数蛋白质在45~50℃时开始变性。将该性质用于食品工业如高温瞬时杀菌,就是利用高温快速破坏活性蛋白质或微生物酶的原理.2)冷冻:蛋白质可以发生冻结变性。3)流体静压:25℃下要求100~1200MPa的比较高的压力。高流体压力可以使微生物细胞膜及细胞内的蛋白发生变性,从而导致微生物死亡,因此现在高流体静压加工正在成为食品加工中的一项新技术。4)剪切力:一些食品在加工过程,如挤压、打擦、捏合、高速均质等,会产生高的剪切力。这样的剪切力加上高温能使蛋白质发生不可逆的变性。面团的揉制就是典型的例子。5)电磁辐射:低辐射能量只会影响蛋白分子的构象,只发生变性而不会导致营养价值的改变,因此微波对食品进行加工只会改变食品的性状而不会改变食品的营养,是一种比较好的食品加工方法。6)pH值:促使蛋白质分子的构象发生变化,酸乳中蛋白质发生适度变性,更加容易被人体所吸收7)无机离子:用乳清、牛乳解毒。钙离子、镁离子使豆浆中蛋白质发生变性,制作豆腐。8)有机溶剂:许多有机溶剂可以导致蛋白质分子发生变性。5、蛋白质的呈色反应用于蛋白质的定性和定量双缩脲反应:加入硫酸铜,生成紫红色物质,用于检测蛋白质的水解程度。酚试剂反应:加入酚试剂,生成蓝色物质茚三酮反应:加入水合茚三酮,加热,生成蓝紫色物质。米伦反应:加入米伦试剂,先生成白色沉淀,加热后沉淀变为砖红色。并非蛋白质的特征反应。6、蛋白质水解蛋白质经过酸、碱或酶催化水解后,经过一系列中间产物,最后生成氨基酸,中间产物主要是蛋白胨和各种肽类:蛋白质→蛋白胨→小肽→二肽→氨基酸注意:
碱水解可以使胱氨酸、半胱氨酸、精氨酸破坏;
酸水解可破坏色氨酸;酶法较为理想,它的反应条件温和,对氨基酸破坏少,但需要一系列酶作用才能使一种蛋白质完全水解成游离氨基酸。六、蛋白质的分类根据分子组成和溶解度分类1、单纯蛋白:只含有氨基酸的蛋白质。(1)清蛋白:它们是分子量很低的蛋白质,能溶于中性无盐的水中。例如蛋清蛋白、乳清蛋白、血清蛋白、牛乳中的乳清蛋白、谷物中的麦谷蛋白和豆科种子里的豆白蛋白等即是。(2)谷蛋白:不溶于水、乙醇及盐溶液中,能溶于很稀的酸和碱溶液中。例如小麦中的谷蛋白和水稻中的米谷蛋白即是。(3)球蛋白:不溶于水,但可溶于稀酸、稀碱及中性盐溶液,如牛乳中的乳清球蛋白、血清球蛋白,肉中的肌球蛋白和肌动蛋白与大豆中的大豆球蛋白即是。(4)组蛋白:为一种碱性蛋白质,因为它含有大量的赖氨酸和精氨酸,能溶于水中。(5)醇溶蛋白:不溶于水及中性有机溶剂中,能溶于50%~90%酒精中。这种蛋白质主要存在谷物中,并含大量的脯氨酸和谷氨酸,例如玉米醇溶谷蛋白,小麦醇溶谷蛋白和大麦醇溶谷蛋白即是。(6)精蛋白:为一种低分子量(400—8000)的碱性很强的蛋白质,它含有丰富的精氨酸,例如鲱鱼中的鲱精蛋白。(7)硬蛋白:不溶于水和中性溶剂中并能抵抗酶的水解。这是一种具有结构功能和结合功能的纤维状蛋白。例如肌肉中的胶原蛋白、腱中的弹性蛋白和毛发及角蹄中的角蛋白即是;明胶为其衍生物。2、结合蛋白(1)核蛋白:由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞核及核糖体中。(2)磷蛋白:为许多主要食物中一种很重要的蛋白质。磷酸基团是与丝氨酸或苏氨酸中的羟基结合,如牛乳中的酪蛋白和鸡蛋黄中的磷蛋白即是(3)脂蛋白:为油脂与蛋白质结合的复合物,具有极性的乳化能力,存在于牛乳和蛋黄中。与蛋白质结合的油脂有甘油三脂、磷脂、胆固醇及其衍生物。有些蛋白质如视紫红蛋白能与细胞的生物膜相结合,与生物膜的脂双层结合的部分为富含疏水氨基酸的肽段,它们呈α一螺旋结构,这类蛋白质称为膜蛋白。(4)糖蛋白:糖蛋白是碳水化合物与蛋白质结合的复合物。这些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、甘露糖、海藻糖等中的一种或多种,与蛋白质间的共价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺乳动物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。(5)色蛋白:为蛋白质与有色辅基结合而成的复合物,后者多为金属。色蛋白有许多种,如血红蛋白、肌红蛋白、叶绿素蛋白及黄素蛋白等七、食物中的蛋白质1、肉类蛋白:肉类蛋白质主要存在于肌肉中。分类:肌浆蛋白:肌溶蛋白、肌红蛋白、肌粒中的蛋白质肌原纤维蛋白:肌球蛋白、肌动蛋白、肌动球蛋白。基质蛋白:胶原蛋白、弹性蛋白、网状蛋白肌浆中的蛋白质是可溶性蛋白,在食品加工过程中比较损失。肌红蛋白中含有Fe,使肌肉呈红色,一般运动量大的肌肉含量多且色深。肌球蛋白是球蛋白,能溶于稀盐溶液。因此在肉制品加工过程中,加入盐可提高肉的粘性和口感。胶原蛋白胶原蛋白属于动物性蛋白质,在动物细胞中扮演着粘结功能的角色,广泛存在动物细胞,也是细胞外基质最重要的组成成分,也是动物结缔组织中最主要的一种结构性蛋白质,是硬蛋白的一种。胶原蛋白是人体骨骼、尤其是软骨组织中的重要组成成分。胶原蛋白就像骨骼中的一张充满小洞的网,它会牢牢地留住就要流失的钙质。没有这张充满小洞的网,即便是补充了过量的钙,也会白白地流失掉。在软骨中,胶原蛋白是一条条细长纤维形成的网套,醣蛋白则是具有弹性的球体,水分则填塞其中。这些组成都必须完整,才可使软骨负荷重力
对运动人群来说,关节的不断剧烈磨损会形成软骨损伤,短期内乃至永久地得不到恢复。对一般人来说,在25岁之后,体内的胶原蛋白就开始逐渐流失,尤其是女性,由于年龄造成的体内激素失调,流失的速度要比男性快数倍。因此维持关节和骨骼健康的最佳办法就是及时地补充钙质以及胶原蛋白。猪脚、猪皮与骨骼都有一层粘稠状的胶质,吃起来软而具有弹性,也相当粘,这就是胶原蛋白。
胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸,其中维持人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30%.脯氨酸和羟脯氨酸共占约25%,是各种蛋白质中含量最高的,丙氨酸、谷氨酸的含量也比较高.同时还含有在一般蛋白中少见的羟脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白质几乎不存在的羟基赖氨酸。所以胶原蛋白的营养十分丰富。生理功能:胶原蛋白作为功能保健食品使用:可以预防心血管病:研究表明.胶原蛋白可以降低血甘油三酯和胆固醇。并可增高体内某些缺乏的必需微量元素。可以作为一种补钙食品
:胶原蛋白的特征氨基酸羟基脯氨酸是血浆中运输钙到骨细胞的运载工具.镇静作用:胶原蛋白中含有大量甘氨酸.在人体内不仅参与合成胶原.而且还是大脑细胞中是一种中枢神经抑制性递质。以产生对中枢神经的镇静作用,对焦虑症、神经衰弱等有良好的治疗作用胶原蛋白食品。是更年期妇女的良好食品。(阿胶)将胶原蛋白加热分解后,生成明胶。食品中明胶是从动物的胶原质中,通过部分酸法水解(A型),或者部分碱法水解(B型),甚至还可以通过酶解,提纯而得。明胶是一种无脂肪的高蛋白,且不含胆固醇,是一种天然营养型的食品增稠剂。食用后既不会使人发胖,也不会导致体力下降。明胶还是一种强有力的保护胶体,乳化力强,进入胃后能抑制牛奶、豆浆等蛋白质因胃酸作用而引起的凝聚作用,从而有利于食物消化。
明胶在食品中的应用1、作为食品添加剂使用
在肉制品中用做肉制品改良剂.加入肉制品中可以改善结缔组织的嫩度.使其具有良好的品质.增加蛋白质含量+既口感好又有营养。2、冷饮制品
明胶保持组织细腻和降低溶化速度等作用。明胶在冰淇淋中的用量一般为0.25%~0.60%。
3、乳制品
可以起到抗乳清析出、乳化稳定等功效.4、糕点糖果
添加量为3%~5%,可延长面包的老化时间.提高面包的体积及面包的松度。
明胶可以使柔软的糖果保持稳定形态,承受较大的荷载也不会变形。橡皮糖中常用。5、食品新型包装材料
2、乳蛋白质牛乳中蛋白质包括80%的酪蛋白和20%乳清蛋白。在各种蛋白质中,乳清蛋白的营养价值是最高的。乳清蛋白较易被消化吸收,母乳中乳清蛋白含60%,酪蛋白含40%,故喝母乳的婴儿粪便较软,量也较少。另外,乳清中富含半胱氨酸和蛋氨酸,它们能维持人体内抗氧化剂的水平。还有许多实验研究都证明,服用乳清蛋白浓缩物能促进体液免疫和细胞免疫,刺激人体免疫系统,阻止化学诱发性癌症的发生。所以乳清蛋白又是一种非常好的增强免疫力的蛋白。酪蛋白是一种大型、坚硬、致密、较困难消化分解的凝乳(curds)。酪蛋白是乳中含量最高的蛋白质,是其促进常量元素(Ca、Mg)与微量元素(Fe、Zn、Cu、Cr、Ni、Co、Mn、Se)高效吸收的功能特性,使其具有“矿物质载体”的美誉。酪蛋白可以和金属离子,特别是钙离子结合形成可溶性复合物,一方面有效避免了钙在小肠中性或微碱性环境中形成沉淀,另一方面还可在没有VD参与的条件下使钙被肠壁细胞吸收。3、小麦蛋白麦清蛋白:完全蛋白,含量少。麦球蛋白:完全蛋白,含量少。麦胶蛋白:不完全蛋白,含量高麦谷蛋白:不完全蛋白,含量高麦胶蛋白和麦谷蛋白是面筋的主要成分。共同特点是:谷氨酰胺和脯氨酸含量高,赖氨酸含量低。面筋的制作方法1、原料准备:将面粉置于容器中,加入相当面粉重量40%的水(水中含3%的食盐),充分拌和,加工成粘性强的面团。然后静置1小时,夏季静置时间可稍短些,以防变酸。加水量不可过多。以免蛋白质来不及粘结就分散在水中,给操作带来困难,也影响面筋提取率。2、制取:将面团置于密孔罗、筛或粗布中淋水,揉洗时淀粉随水流走,留在罗里或布内的粘在一起的蛋白质即为湿面筋。水洗的次数越多,面筋中的淀粉夹杂率越低,蛋白质的成分越高,质量也就越好。一般水洗3~5次。洗过面粉的水中含有大量淀粉,经沉淀可获得小麦淀粉。湿面筋的含水率为38%,蛋白质为60%左右,表面光滑,弹性足,韧性好。4、大豆蛋白大豆蛋白是植物蛋白中最重要来源。大豆类产品所含的蛋白质,含量约为38%,是谷类食物的4~5倍,大豆蛋白质的氨基酸组成的牛奶蛋白质相近,除蛋氨酸略低外,其余必需氨基酸含量均较丰富,是植物性的完全蛋白质,在营养价值上,可与动物蛋白等同。美国食品药品监督局(FDA)1999年曾发表声明:每天摄入25克大豆蛋白有减少罹患心脑血管疾病的风险。用大豆蛋白制作的饮品,被营养学家誉为“绿色牛奶”。大豆蛋白质对胆固醇高的人有明显降低的功效。豆蛋白饮品中的精氨酸含量比牛奶高,其精氨酸与赖氨酸之比例也较合理;其中的脂质、亚油酸极为丰富而不含胆固醇,可防止成年期心血管疾病发生。丰富的卵磷脂,可以清除血液中多余的固醇类,有“血管清道夫”的美称。大豆蛋白饮品比牛奶容易消化吸收。牛奶进入胃后易结成大而硬的块装物,而豆奶进入胃后则结成小的薄片,而且松软不坚硬,可使其更易消化吸收。近年来,人们将大豆蛋白质构化,制成植物肉。加工方法如下:
1.碎饼将已榨过油的大豆饼,用机械粉碎,磨成豆粉备用。
2.配料豆粉25公斤,纯碱200克,食用盐200克,开水11公斤,充分搅拌,混合均匀,做成200克圆形的豆粉团备用。
3.将成型豆粉团一个接一个放入“植物蛋白膨爆机”,其主要作用是:①加压加热使豆粉团熟透。②压制成4.5厘米宽、0.5厘米厚的人造肉带条。螺旋藻近几十年来,科学家发现螺旋藻是人类迄今为止所发现的最优秀的纯天然蛋白质食品源,并且是蛋白质含最高达60~70%,相当于小麦的6倍,猪肉的4倍,鱼肉的3倍,鸡蛋的5倍,干酪的2.4倍,且消化吸收率高达95%以上。其特有的藻蓝蛋白,能够提高淋巴细胞活性,增强人体免疫力,因此对胃肠疾病及肝病患者康复具有特殊意义。其中维生素及矿物质含量极为丰富,包括维生素B1、维生素B2、维生素B6、维生素B12、维生素E、维生素K等,并含锌、铁、钾、钙、镁、磷、硒、碘等微量元素,其生物锌、铁比例基本与人体生理需要一致,最容易被人体吸收,能快速改善小孩厌食症,提高食欲。其类胡萝卜素含量是胡萝卜的1.5倍,维生素B12含量是猪肝的4倍,铁含量是菠菜的23倍,是铁含量最丰富的食物,因此,螺旋藻对防治贫血有积极意义。氨基酸螺旋藻FAO标准亮氨酸6.94.8异亮氨酸4.74.2赖氨酸4.64.2蛋氨酸1.92.2苯丙氨酸3.92.2苏氨酸4.32.8色氨酸1.01.4颉氨酸5.64.2八、蛋白质在食品中的功能特性1、水合功能:水合作用是蛋白质与水结合的能力,也称持水力。影响蛋白质持水力的因素有:pH值:一般来说,肉制品的pH值下降,持水力下降。因此在肉制品加工过程中加入聚合磷酸盐,既改善风味,又能提高稳定食品的pH值,增加肉制品的持水力。盐溶液:低盐溶液,蛋白质的水合能力增加。在肉制品的加工中,加2%~2.5%的盐腌制或用注入盐水,能使蛋白质的持水力增加,增大肉制品的体积和质量2.溶解性大多数蛋白质在加热时溶解度明显的不可逆的降低。但是在食品加工中热处理是不可避免的。因此在制作蛋白质饮料中,选择可溶性强的蛋白质是提高蛋白质饮料的重要标准。3、粘度Pr的粘度、稠度是流体食品如饮料、肉汤、汤汁等的主要功能性质,对蛋白质食品的输送、混合、加热、冷却等加工过程也有实际意义。4、胶凝作用变性的蛋白质分子聚集形成有序的蛋白质网络结构过程称为胶凝作用。蛋白质的胶凝作用是食品非常重要的功能性质,在许多食品的制备中起着重要作用,如乳制品、各种加热的肉糜,鱼制品等。蛋白质的胶凝作用可以形成固体弹性凝胶,也可提高吸水性、增稠性、粘着性、乳化性和发泡性。一般来讲与蛋白质的变性相比,其聚集速度慢将有利于伸展的蛋白质分子更好取向,有利于更好地形成有序、均匀光滑、粘稠、弹性好、透明、稳定性好的凝胶,否则所形成的凝胶缺乏弹性、不透明、稳定性差。形成凝胶的条件(1)在多数情况下热处理是凝胶形成的必需条件,然后再冷却。有时加入少量的酸或Ca2+盐可提高胶凝速度和胶凝强度;(2)有时不需要加热也可以形成凝胶,如有些蛋白质只需要加入Ca2+盐,或适当的酶解,或加入碱使之碱化后再调PH值至等电点,就可发生胶凝作用。5、面团的形成小麦胚乳中面筋蛋白质在有水存在下室温混和、揉捏能够形成强内聚力和粘弹性糊状物,这是小麦面粉转化为面包面团,并经发酵烘烤形成面包的基础。小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等,都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。影响面团形成的因素(1)在面包制作过程中麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的平衡非常重要。大分子的麦谷蛋白与面包的强度有关,它的含量过高会抑制发酵过程中残留CO2的膨胀,抑制面团的鼓起;麦醇溶蛋白含量过高会导致过度的膨胀,产生的面筋膜易破裂和易渗透,面团塌陷。(2)在面团中加入极性脂类、变性球蛋白有利于麦谷蛋白和麦醇溶蛋白的相互作用,提高面筋的网络结构。加入KBrO3氧化剂则有利于面团的弹性和韧性。6、乳化作用.蛋白质在食品乳胶体中的稳定作用:许多食品(如牛乳、冰淇淋、黄油、干酪、蛋黄酱、肉馅)属于乳胶体,蛋白质在稳定这些乳胶体的食品中起着重要作用,它在分散的油滴和连续水相的界面上吸附,能使液滴产生抗凝集性的物理学作用。可溶性Pr的乳化特性是由于Pr具有亲水基团和疏水基团,他们浓集在油-水表面,降低体系的表面张力和减少形成乳浊液所需的能量。影响乳化作用的因素(1)Pr的种类:球蛋白(如血清蛋白、乳清蛋白)具有很稳定的结构和很强的亲水性,故不是很好的乳化剂;而酪蛋白由于其无规则卷曲的结构特点及肽链上的高度亲水区域和高度疏水区域是很好的乳化剂。大豆蛋白离析物、肉和鱼肉蛋白质等也是很好的乳化剂。(2)蛋白质的溶解度:与其乳化性质呈正相关。一般来讲,蛋白质的溶解性有利于蛋白质的乳化性,如肉糜中有NaCl存在时(0.5~1M)可提高蛋白质的乳化容量。(3)pH对乳化作用的影响:因蛋白质种类的不同而不同,如明胶、卵清蛋白在pI时具有良好的乳化性,而大多蛋白质如大豆蛋白、花生蛋白、酪蛋白、肌原纤维蛋白、乳清蛋白等在非PI时的乳化性更好。(4)加热会降低吸附在界面上蛋白质膜的粘度,因而降低乳浊液的稳定性,但是如果加热蛋白质产生了胶凝作用就能提高其粘度和硬度,提高乳浊液的稳定性。7、发泡性食品泡沫通常是指气泡在连续液相或半固相中形成的分散体。气泡的直径从1μm到几个cm不等。典型的食品
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