诺贝尔奖的由来

第一節諾貝爾獎的由來第二節近十年諾貝爾化學獎研究主題及未來發展第7章諾貝爾化學獎

及現代化學發展章目錄第一節諾貝爾獎的由來諾貝爾獎的由來諾貝爾（A.Nobel，1833～1896）因發明硝化甘油引爆劑、固體炸藥和膠狀炸藥等，被譽為「炸藥工業之父」。逝世時，留下遺囑將財產作為基金，收入所得頒發給對人類有重大貢獻的人物。諾貝爾獎（NobelPrize）創立於1901年，目前有物理、化學、生理與醫學、文學、和平及經濟獎六項。

頒獎日為諾貝爾逝世紀念日（12月10日）於瑞典首都斯德哥爾摩進行，而和平獎則在挪威首都奧斯陸授獎。第二節近年諾貝爾化學獎

研究主題及未來發展一、2009諾貝爾化學獎二、2008諾貝爾化學獎三、2007諾貝爾化學獎四、2006諾貝爾化學獎五、2005諾貝爾化學獎六、2004諾貝爾化學獎七、2003諾貝爾化學獎章目錄近年諾貝爾化學獎年分得獎者國籍研究主題2009維卡特拉曼‧拉瑪克里希南（Venkatraman

Ramakrishnan）湯瑪斯‧史泰茲（ThomasA.Steitz）阿達‧尤納斯（AdaE.Yonath）美國美國以色列核醣體結構和功能之研究2008下村脩（OsamuShimomura）馬丁‧喬菲（MartinChalfie）錢永健（RogerY.Tsien）日本美國美國綠色螢光蛋白之研究2007格哈德‧艾特爾（GerhardErtl）德國固體表面化學過程之研究2006羅傑‧科恩伯格（RogerD.Kornberg）美國真核細胞轉錄機制之研究2005伊夫‧蕭文（YvesChauvin）羅伯特‧格拉布（RobertH.Grubbs）理察‧施羅克（RichardR.Schrock）法國美國美國烯烴複分解反應之研究2004阿隆‧傑哈諾沃（AaronCiechanover）阿夫拉姆‧賀希科（Avram

Hershko）歐文‧羅斯（IrwinRose）以色列以色列美國發現泛素調解蛋白質降解之機制2003彼得‧阿格雷（PeterAgre）羅德里克‧麥金農（RoderickMackinnon）美國美國發現細胞膜中的水通道與離子通道之研究節目錄2009年-核醣體結構和功能之研究美國科學家維卡特拉曼‧

拉瑪克里希南（Venkatraman

Ramakrishnan）、美國科學家湯瑪斯‧史泰茲（ThomasA.Steitz）以色列科學家阿達‧尤納斯（AdaE.Yonath）三人共同獲得。

節目錄核醣體的功能與結構他們三人各別都採用以Ｘ射線繞射蛋白質晶體的方法繪製3D模型，呈現合成核醣體（ribosome）的成千上萬個原子的位置，對研究核醣體的結構與功能有巨大貢獻。核醣體的工作是轉譯去氧核醣核酸(DNA)上所攜帶的複雜基因訊息而生成任務不同的蛋白質。核醣體在化學層面上構築並控制著生命體，當病菌沒有核醣體的存在時，就無法存活，因此，核醣體結構和功能的相關研究若能應用於醫藥治療，會帶來極大的助益。

節目錄2008年-綠色螢光

蛋白之研究日本科學家下村脩（OsamuShimomura）美國科學家馬丁‧喬菲（MartinChalfie）美國科學家錢永健（RogerY.Tsien）三人共同獲得。節目錄綠色螢光蛋白下村脩於1962年首先在具有生物螢光的水母（學名為Aequorea

victoria）體內發現綠色螢光蛋白，並從體內分離出來。喬菲找到將綠色螢光蛋白植入大腸桿菌等載體的方法，使研究者可藉由螢光蛋白追蹤蛋白質的移動機制。錢永健利用改變胺基酸組成的實驗，發展出綠色螢光蛋白的變體，讓蛋白質能發出各種顏色的光使得現今的研究者能同時讓不同的蛋白質標記上不同顏色，可同歩觀察追蹤多項機制的進行，大幅減少實驗所需時間。節目錄透過螢光蛋白的協助，研究者可以在顯微鏡下追蹤蛋白質分子的移動，並且觀察它與其他蛋白質分子的交互作用。現代科學家在研究生物機制、疾病感染或癌症轉移時，不必再由前後生物變化，從中猜測可能的轉變及有關的基因或因子；只要植入螢光蛋白，就可直接觀測轉變過程中的相關機制，不但減少時間人力，也大幅提高研究的準確度，為生化醫學開創了一條明亮的道路。綠色螢光蛋白植入綠色螢光蛋白的老鼠在紫外光照射下散發出綠光節目錄2007-固體表面化學過程之研究由德國科學家格哈德‧艾特爾（GerhardErtl）獲得此殊榮。艾特爾在表面化學的研究貢獻主要有三項：哈伯法製造氨氣的催化反應機制。氫氣在金屬(如鎳、鈀、鉑)上的吸附與排列。一氧化碳在鉑上氧化。節目錄哈伯法製造氨氣的

催化反應機制艾特爾利用現代表面分析工具與技術，顯示出氮氣與氫氣可在鐵的表面被分解成氮原子與氫原子，而氮原子再與氫原子結合產生氨分子，並且推導出氮吸附在鐵表面上的動力學（基本反應步驟速率）和表面鍵結的型式。此研究發現提高了氨在鐵表面的合成反應效率，使這項技術能夠實際運用在現實社會中，為農業生產帶來了相當巨大的經濟效益。節目錄氫氣與氧氣在金屬上的吸附與排列艾特爾藉由低能量電子繞射（LowEnergyElectronDiffraction）、脫附及光譜技術，並配合理論模型去分析研究氫氣如何吸附與排列在金屬（如鎳、鈀、鉑）晶格表面上；氧氣如何吸附在金屬鉑，且分解成氧原子，進而與有毒的一氧化碳反應，變成較穩定的二氧化碳。這些反應的機制、原理使後人繼續延伸、改進，才有後來的燃料電池與運用在汽車排氣管中的觸媒轉化器等產品的推出，對於人類生活有重大的貢獻。節目錄2006年-真核細胞轉錄機制之研究美國科學家羅傑‧科恩伯格（RogerD.Kornberg）獲得此殊榮。生命體如果想應用儲存在去氧核醣核酸（DNA）內的基因訊息，就必須先將訊息複製備份到傳訊核醣核酸（mRNA，messengerRNA），且傳送到細胞質內，核醣體再利用這些訊息生產各種蛋白質，這個備份過程稱作轉錄（transcription）。科恩伯格解開了這個神秘的轉錄過程。節目錄真核細胞轉錄機制蛋白質是真正組成生物體及執行功能的主要角色，如果這個轉錄過程被阻斷，所有細胞都會被迫停止製造蛋白質，生物體很快就會死亡。轉錄的知識有助於瞭解幹細胞如何在不同器官中發育成不同種類的特定細胞，且具有獨特的功能。幹細胞發育成不同種類的特定細胞神經細胞肌肉細胞血液細胞表皮細胞幹細胞節目錄科學家認為，未來可以利用人類幹細胞修補受損的人體組織和器官，治療多種疾病，因此，掌握轉錄的控制機制就成為必要的步驟之一。目前已經有許多與科恩伯格研究課題相關的療法或藥物處於開發、試驗或者應用階段，對人類醫療具有極大的貢獻。

真核細胞轉錄機制節目錄2005年-烯烴複分解反應之研究法國科學家伊夫‧蕭文（YvesChauvin）美國科學家羅伯特‧格拉布（RobertH.Grubbs）美國科學家理察‧施羅克（RichardR.Schrock）三人共同獲得。節目錄烯烴複分解反應碳氫化合物中兩個碳原子間以雙鍵鍵結者稱為烯烴，如乙烯（CH2=CH2）。烯烴複分解反應是指在反應中，利用催化劑將某一烯類分子A=B中的A原子團和另一個烯類分子A=B中的B原子團進行交換，產生兩個新的烯類分子A=A和B=B。1971年，法國科學家蕭文提出一套解釋烯烴複分解的反應機構，並探討何種金屬錯合物適合作為催化劑，引起學界的熱烈討論。節目錄烯烴複分解

催化劑的研究1990年美國科學家施羅克以鉬(Mo)、鎢(W)的金屬亞烷基錯合物作為催化劑，快速有效地催化烯烴的複分解反應。1992年美國科學家格拉布研發出以釕(Ru)為中心金屬的金屬亞烷基錯合物的催化劑，亦能夠有效地催化烯烴複分解反應，且此催化劑在空氣中相當安定，在水及醇類溶液中也可進行反應，用途相當廣泛。催化劑研發後改善了合成的產量與效率不佳等問題，對人類的貢獻相當遠大。節目錄2004年-發現調控蛋白質降解的相關機制美國科學家歐文‧羅斯

（IrwinRose）以色列科學家阿隆‧傑哈諾沃（AaronCiechanover）以色列科學家阿夫拉姆‧賀希科

（AvramHershko)

三人共同獲得。節目錄蛋白質降解人體內的蛋白質時時刻刻都在進行新陳代謝，一旦代謝失常疾病就會產生，蛋白質降解（degraded）的機制，就有可能修正異常的代謝情形，保護自身不受疾病的侵襲。

他們三人在1978年合作，發現了細胞是如何摧毀代謝有害的蛋白質，並提出調控蛋白質降解新機制而獲獎。節目錄蛋白質降解他們發現生物體細胞中都包含一種由76個胺基酸所組成的多胜肽，並命名為「ubiquitin」，中譯為「泛素」。要被摧毀的蛋白質會被黏貼上泛素，被泛素吻上的蛋白質，會被送到細胞「廢物處理場」（proteasome）中迅速降解。經過實驗結果顯示，細胞中大約30％具有缺陷的新合成蛋白質會被泛素系統降解而銷毀。

細胞蛋白質的降解是一個很複雜且被嚴密調控的過程，在細胞疾病和健康狀態、生存和死亡、DNA修復等基本過程中，扮演非常重要的角色，蛋白質降解的異常也與許多疾病的發生有著密切的關聯。例如：肺部纖維性囊腫就是因為泛素沒有行使特定分解功能，以致不良的蛋白質在外分泌腺管中累積過多而產生堵塞，造成腺管纖維化及囊狀化。

蛋白質降解2003年-細胞膜水通道和離子通道之研究美國科學家的阿格雷

（PeterAgre）美國科學家麥金農

（RoderickMacKinnon）二人共同獲得。節目錄蛋白細胞膜水通道的發現節目錄水分子通過「水孔」。由於通道中心帶正電荷，若有正離子想要通過，將會被排斥。細胞膜水分子水通道細胞膜阿格雷發現只有水分子可以通過的蛋白細胞膜水通道(aquaporin，水孔)，細胞膜通道具有選擇性，水分子必須順著由構成通道壁的原子所形成的電場方向，鑽過一個狹窄的通道，而通道中有一個帶正電的區域，會排斥帶正電的離子，便可以避免水合質子（H3O+）通過。

細胞膜水通道的貢獻水通道使細胞得以調節其體積與內部滲透壓，在人體的泌尿系統、體液排出及植物的根部等處，都扮演相當重要的角色。阿格雷的研究為水通道蛋白家族的發現奠立基礎，也為整個水通道的遺傳學、生理學和生物化學的研究開啟研究大門。上方為通道外，離子被一層水分子包圍；下方為通道內，由於鈉離子太小，不能與氧原子形成的孔洞搭配，造成鈉離子無法進入通道內。離子通道的發現1998年，麥金農利用X－射線晶體繞射去解析鏈黴菌的離子通道蛋白質，發現通道上端有個具選擇性的離子過濾器，此過濾器上的四個氧原子的位置，恰好跟鉀離子在水溶液中的距離一樣，所以鉀離子能夠通過通道，但鈉離子較小，無法順利接上過濾器上的四個氧原子，只能留在水溶液中，無法輕易穿過通道。離子過濾器細胞膜細胞膜閘門離子通道離子通道的開關麥金農同時發現離子通道的開關受到細胞的控制，離子通道的底部有個閘門，細胞以各種訊號讓離子通道感應周圍電位的變化，