蛋白质的二三级结构课件

蛋白质的二三级结构生物系06级本一班04号金英美蛋白质的二三级结构生物系06级本一班04号金英美1蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质分子的空间结构有一些共同的规律可遵循，其中二级结构主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角、π-螺旋和无规则线圈等几种二级结构单元，且这些有序的二级结构单元，主要是靠氢键等非共价键来维持其空间结构的相对稳定的。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻氨基酸残基形2α－螺旋的结构特点(1)多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。(2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与x线衍射图符合。α－螺旋的结构特点(1)多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互3(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中c＝o和h桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的nh和前面相隔三个残基的c＝o之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链r，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的r(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的r基为h，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中c＝o和h桸形成许多链内氢健，4β－片层结构astbury等人曾对β－角蛋白进行x线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的x线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层(β－pleatedsheet)结构或称β－折迭(图1－5)。β－片层结构astbury等人曾对β－角蛋白进行x线衍射分析5图1-5蛋白质分子中的β－片层结构左：顺向平行右：逆向平行图1-5蛋白质分子中的β－片层结构左：顺向平行右：逆向平6β－片层结构特点①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的r侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的c＝o与h梄形成氢键，使构象稳定。β－片层结构特点①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯7③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“n端”到“c端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“n8β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角(β－turn或β－bend)。β－转角中，第一个氨基酸残基的c＝o与第四个残基的n桯形成氢键，从而使结构稳定(图1－6)。

β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回9图1-6蛋白质分子中的β－转角图1-6蛋白质分子中的β－转角10无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲(randomcoil)。无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排11超二级结构超二级结构(supersecondarystructure)是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合(αα)；β折叠组合(βββ)和α螺旋β折叠组合(βαβ)(图1－7)，其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。超二级结构超二级结构(supersecondarystru12蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiarystructure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(vanderwasls力)等(图1-8)。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中ph、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步13现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象14具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大10倍以上)，属于纤维状蛋白质(fibrousprotein)，如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形，属于球状蛋白质(globularprotein)，如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白，球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部，而亲水基则多分布在分子表面，因而球状蛋白质是亲水的，更重要的是，多肽链经过如此盘曲后，可形成某些发挥生物学功能的特定区域，例如酶的活性中心等。具备三级结构的蛋白质从其外形上看，有的细长(长轴比短轴大1015蛋白质的二三级结构生物系06级本一班04号金英美蛋白质的二三级结构生物系06级本一班04号金英美16蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。蛋白质分子的空间结构有一些共同的规律可遵循，其中二级结构主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-片层、β-转角、π-螺旋和无规则线圈等几种二级结构单元，且这些有序的二级结构单元，主要是靠氢键等非共价键来维持其空间结构的相对稳定的。蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构是指多肽链中相邻氨基酸残基形17α－螺旋的结构特点(1)多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互之间紧密盘曲成稳固的右手螺旋。(2)主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm，这与x线衍射图符合。α－螺旋的结构特点(1)多个肽键平面通过α－碳原子旋转，相互18(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中c＝o和h桸形成许多链内氢健，即每一个氨基酸残基中的nh和前面相隔三个残基的c＝o之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。(4)肽链中氨基酸侧链r，分布在螺旋外侧，其形状、大小及电荷影响α－螺旋的形成。酸性或碱性氨基酸集中的区域，由于同电荷相斥，不利于α－螺旋形成；较大的r(如苯丙氨酸、色氨酸、异亮氨酸)集中的区域，也妨碍α－螺旋形成；脯氨酸因其α－碳原子位于五元环上，不易扭转，加之它是亚氨基酸，不易形成氢键，故不易形成上述α－螺旋；甘氨酸的r基为h，空间占位很小，也会影响该处螺旋的稳定。(3)相邻两圈螺旋之间借肽键中c＝o和h桸形成许多链内氢健，19β－片层结构astbury等人曾对β－角蛋白进行x线衍射分析，发现具有0.7nm的重复单位。如将毛发α－角蛋白在湿热条件下拉伸，可拉长到原长二倍，这种α－螺旋的x线衍射图可改变为与β－角蛋白类似的衍射图。说明β－角蛋白中的结构和α－螺旋拉长伸展后结构相同。两段以上的这种折叠成锯齿状的肽链，通过氢键相连而平行成片层状的结构称为β－片层(β－pleatedsheet)结构或称β－折迭(图1－5)。β－片层结构astbury等人曾对β－角蛋白进行x线衍射分析20图1-5蛋白质分子中的β－片层结构左：顺向平行右：逆向平行图1-5蛋白质分子中的β－片层结构左：顺向平行右：逆向平21β－片层结构特点①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的r侧链伸出在锯齿的上方或下方。②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的c＝o与h梄形成氢键，使构象稳定。β－片层结构特点①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯22③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“n端”到“c端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。④平行的β－片层结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“n23β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回折角处的构象就是β－转角(β－turn或β－bend)。β－转角中，第一个氨基酸残基的c＝o与第四个残基的n桯形成氢键，从而使结构稳定(图1－6)。

β－转角蛋白质分子中，肽链经常会出现180°的回折，在这种回24图1-6蛋白质分子中的β－转角图1-6蛋白质分子中的β－转角25无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排列，属于松散的无规卷曲(randomcoil)。无规卷曲没有确定规律性的部分肽链构象，肽链中肽键平面不规则排26超二级结构超二级结构(supersecondarystructure)是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。目前发现的超二级结构有三种基本形式：α螺旋组合(αα)；β折叠组合(βββ)和α螺旋β折叠组合(βαβ)(图1－7)，其中以βαβ组合最为常见。它们可直接作为三级结构的“建筑块”或结构域的组成单位，是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次，故称超二级结构。超二级结构超二级结构(supersecondarystru27蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构(tertiarystructure)。蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(vanderwasls力)等(图1-8)。这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r基团之间，因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合。次级键都是非共价键，易受环境中ph、温度、离子强度等的影响，有变动的可能性。二硫键不属于次级键，但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起，这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用。蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步28现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部位。现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋