第五章蛋白质-总课件

Chapter5Protein蛋白质Chapter5Protein本章内容5.1.概述5.2蛋白质的变性5.3蛋白质的功能性质5.4在食品加工过程中蛋白质的物理化学性质和营养变化5.5蛋白质的测定本章内容5.1.概述本章提要重点：蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中蛋白质及氨基酸的测定。难点：蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。本章提要1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一5.1概述

营养功能必需氨基酸：

Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val半必需氨基酸：Arg、His（婴儿）非必需氨基酸：

其余10种

从营养价值上看，必需>半必需>非必需

1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一5.蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响

感观品质

生物活性

食品安全蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具2.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：20-23%S：0.2-3%N：12-19%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等各种蛋白质的含氮量接近，其平均值为16%2.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：203.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质按氨基酸的种类和数量分半完全蛋白质完全蛋白质不完全蛋白质3.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组3.蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白类醇溶蛋白组蛋白精蛋白硬蛋白类3.蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白类醇溶4.食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母4.食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、4.食品中蛋白质来源及种类

牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味－乳清蛋白，25％4.食品中蛋白质来源及种类牛乳中的蛋白质占乳蛋白的80％－4.食品中蛋白质来源及种类

肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白4.食品中蛋白质来源及种类肉中的蛋白质占20％－30％肌原4.食品中蛋白质来源及种类

小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性4.食品中蛋白质来源及种类小麦中的蛋白质构成面筋，含有二硫5.2蛋白质的变性

ProteinDenaturation5.2蛋白质的变性1.蛋白质变性的概念

Theconceptofproteindenaturation

由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。出现新的构象多肽链完全伸展（无规卷曲）变性1.蛋白质变性的概念由于外界因素的作用，使图5-1典型的蛋白质变性曲线图5-1典型的蛋白质变性曲线可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性状态恢复到天然态。蛋白质的复性当变性因素除去之后，变性蛋白质又重新回到天然状态，这一现象成为蛋白质的复性。可逆变性一般只涉及蛋白质三级和四级结构的改变可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。不可逆变性能使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆变性。不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态2.蛋白质变性后性质或性能的改变（１）溶解度降低。（２）改变对水结合的能力。（３）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（４）增加了蛋白质对酶水解的敏感性。（５）特征粘度增大。（６）不能结晶。2.蛋白质变性后性质或性能的改变（１）溶解度降低。3.影响蛋白质变性的因素

Thefactorsaffectingdenaturation化学因素酸碱尿素和盐酸胍表面活性剂有机溶剂盐物理因素温度（热、低温）机械处理静液压辐射界面3.影响蛋白质变性的因素化学因素物理因素（1）物理因素①热最常见的变性现象，热变性蛋白质热变性机理在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些疏水基团暴露到分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。（1）物理因素①热最常见的变性现象，热变性蛋白质热变性机理影响蛋白质热变性的因素蛋白质的性质、浓度、水活性、pH、离子强度、离子种类等a组成蛋白质的氨基酸种类蛋白质分子中—SH含量与变性蛋白在水中的凝固作用呈正比，如大豆球蛋白（含硫氨基酸少，不易凝固）与卵清蛋白（56℃即凝固）脯氨酸或羟脯氨酸能阻碍蛋白质分子彼此交联，使蛋白质不易凝固，如醇溶谷蛋白、酪蛋白(160℃才凝固)。疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu、Phe）含量高的蛋白质的热稳定高于亲水性较强的。影响蛋白质热变性的因素b温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。

蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用在高温下去稳定而在低温下起到稳定作用。疏水相互作用随温度升高增强（在60～70℃时达到最高值，但温度超过一定值（＞70℃，因侧链而异）后，又会减弱）。一般是在是在50-70℃之间。b温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。蛋白质中的

通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。实际并非总是如此。蛋白质的稳定主要依靠疏水相互作用时，在室温下比冻结温度时更稳定。

通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分子中极性和非极性相互作用对稳定的相对贡献之比有关。蛋白质分子中极性相互作用超过非极性相互作用时，则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温度时稳定。

蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分图5-3蛋白质稳定性（ΔGD）与温度的关系肌红蛋白（…）核糖核酸酶（--）

T4噬菌体突变株溶菌酶（0）12.5℃30℃图5-3蛋白质稳定性（ΔGD）与温度的关系12.5℃30c水水能显著地促进蛋白质的热变性如干蛋白粉非常稳定图5-4水分含量对卵清蛋白变性温度Td和变性热焓△H0的影响0.350.75c水水能显著地促进蛋白质的热变性图5-4水分含量对卵清蛋d电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低化合价大的离子易使蛋白质凝固

例如豆腐制造时，豆浆中的球蛋白仅加热不凝固，但在70℃以上添加MgCl2或硫酸钙即可凝固e氢离子浓度一般在等电点范围内，最易凝固（分子间容易靠近）加酸至pH4.8以下，则凝固温度上升，甚至不凝固d电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低②低温原因：水化膜破坏产生冰晶局部高盐、高浓度使蛋白质变性低温导致一些蛋白质变性

如：L－苏氨酸脱氨酶在室温稳定，在0℃不稳定在低温或冷冻时，某些蛋白质（11S大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）发生聚集和沉淀。如：大豆球蛋白②低温原因：水化膜破坏低温导致一些蛋白质变性③机械处理揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（如挤压、高速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。剪切速率越高，蛋白质变性程度越大同时受高温和高剪切力处理的蛋白质，发生不可逆变性③机械处理揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性④静液压压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩性

eg：纤维状蛋白对静液压稳定性高于球蛋白（可压缩性）压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的

酶的稀溶液高压处理：灭菌和压力胶凝化（蛋清、大豆球蛋白和肌动球蛋白）④静液压压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩⑤辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。若能量高，能打断二硫键。⑥界面

当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体的界面时，通常会导致不可逆变性。⑤辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。⑥界（2）化学因素①pH常温下，大多数蛋白质仅在pH4-10的范围内稳定

蛋白质在等电点时最稳定酸碱会促进蛋白质变性极端pH值时，蛋白质内的离子基团产生静电排斥作用，促进蛋白质分子的伸展和溶胀（变性）。

蛋白质展开程度：极端碱性>极端酸性pH值

（2）化学因素①pH酸碱引起蛋白质变性的机理蛋白质溶液pH值的改变导致多肽链中某些基团发生解离，从而破坏了维持蛋白质分子空间构象所必需的氢键和某些带相反电荷之间的静电作用形成的键。pH诱导的蛋白质变性多数是可逆的例外：肽键水解脱酰胺碱性条件下二硫键破坏聚集等酸碱引起蛋白质变性的机理②金属碱金属（Na＋、K＋等）与蛋白质的作用有限过渡金属如Cu、Fe、Hg和Ag等离子容易与蛋白质作用，许多能与巯基形成稳定的复合物。金属离子的去除，明显降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性②金属碱金属（Na＋、K＋等）与蛋白质的作用有限③有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用和静电相互作用

与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮，改变稳定蛋白质结构的静电相互作用

非极性有机溶剂，破坏蛋白质的疏水相互作用③有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂④有机化合物的水溶液尿素和盐酸胍（GuHCl）的高浓度水溶液（4-8mol/L）打断氢键提高疏水氨基酸残基在水中的溶解度，降低疏水相互作用尿素和盐酸胍引起的变性通常是可逆的尿素引起的蛋白质变性很难完全复性部分尿素转变成氰酸盐和氨蛋白质的氨基与氰酸盐反应改变蛋白质的电荷分布④有机化合物的水溶液尿素和盐酸胍（GuHCl）的高浓度水溶液⑤表面活性剂是很强的变性剂，如SDS作用：

在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的媒介作用，破坏疏水相互作用优先与变性蛋白质结合，促进天然蛋白质伸展较低浓度就可引起蛋白质变性引起的蛋白质变性是不可逆的⑤表面活性剂是很强的变性剂，如SDS⑥盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性低浓度稳定蛋白质的结构，盐的电荷离子中和了蛋白质的电荷。高浓度不利于蛋白质稳定阴离子的作用高于阳离子⑥盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性图5-5pH为7时各种钠盐对β-乳球蛋白变性温度的影响NaCl、Na2SO4提高TdNaSCN、NaClO4降低Td图5-5pH为7时各种钠盐对NaCl、Na2SO4提高T各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列左侧的离子能稳定蛋白质的天然构象右侧的促使蛋白质分子伸展、解离，为去稳定剂氯化物、氟化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结构去稳定剂。NaSCN和NaClO4是强变性剂。各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列左侧的离子能稳定蛋白质盐对蛋白质稳定性的影响机制：可能与盐同蛋白质的结合能力，以及对蛋白质的水合作用影响有关。能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的稳定性与蛋白质发生强烈相互作用，降低蛋白质水合作用的盐，则使蛋白质结构去稳定。盐对蛋白质稳定性的影响机制：⑦还原剂半胱氨酸、抗坏血酸、β－巯基乙醇、二硫苏糖醇可还原二硫键，改变蛋白质的构象使蛋白质变性。⑦还原剂其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？5.3蛋白质的功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构脂肪在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的那些物理和化学性质。蛋白质的功能性质概念Theconceptoffunctionalpropertiesofproteins水合性质、表面性质、结构性质、感观性质在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白水化性质结构性质表面性质感观性质

表5-1食品蛋白质在食品体系中的功能作用

Functionalrolesoffoodproteinsinfoodsystems功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度5.3.1蛋白质的水合性质

Hydrationpropertiesofproteins(1)概念

Concept蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。5.3.1蛋白质的水合性质(1)概念Concept蛋白

作用方式：

作用方式：

结合过程

化合水和邻近水

多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合结合过程化合水和邻近水A.非水合蛋白质(2)蛋白质结合水的能力Thehydrationcapacitiesofproteins当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。(2)蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为90%-9氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。

表5-2氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，表5-2蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度

影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境蛋白质浓度

影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度远离等电点加工蛋白质浓度影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，

盐

影响蛋白质结合水的环境因素

低盐，“盐溶”

高盐，“盐析”

在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质带电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。

当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。Ca2+<3%盐影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”高盐，“盐5.3.2溶解度Solubilityofprotein蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+5.3.2溶解度Solubilityofprote（1）氨基酸组成与疏水性氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主要因素。

疏水相互作用降低溶解度

离子相互作用增加溶解度

影响因素

（1）氨基酸组成与疏水性影响因素Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定平均疏水性越小，电荷频率越大，溶解度越大。？蛋白质表面的疏水性小区域越少，溶解度越大Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均电荷频率高低蛋(2)pH和溶解度植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。(2)pH和溶解度植物蛋白质提取:(2)离子强度和溶解度

低离子强度（＜0.5）——

电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低,导致沉淀

ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

SO42-＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。(2)离子强度和溶解度低离子强度（＜0.5）——电荷屏蔽盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，蛋白质聚集、沉淀盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，蛋(4)温度和溶解度T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少

一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。(4)温度和溶解度T<40℃温溶解度增大T>40℃温溶解度减

（5)有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀

降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引（5)有机溶剂降低水介质的介电常数概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。

能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的蛋白质必要条件：5.3.3蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面能否快速地吸附至界影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸5.5.3.1乳化性质EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳胶体牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束均质5.5.3.1乳化性质EmulsifyingPrope测定乳化性质的方法乳化稳定性液滴大小分布乳化活力乳化能力测定乳化性质的方法乳化稳定性液滴大小分布乳化活力乳化能力蛋白质的乳化容量(EC,emulsioncapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化容量

最终乳浊液体积

Es=--------------------------×100

最初乳状液总体积乳状液稳定性蛋白质的乳化容量(EC,emulsioncapabili影响蛋白质乳化作用的因素:

蛋白质的溶解度：25-80%，正相关pH值

pH=PI溶解度小时，降低其乳化作用

pH≠PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。与蛋白质表面疏水性存在正相关。

适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。影响蛋白质乳化作用的因素:蛋白质的溶解度：25-80%，正5.5.3.2蛋白质的起泡性质

（1）蛋白质的起泡性：是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡进入和稳定的能力。（2）起泡性质的评价

蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

5.5.3.2蛋白质的起泡性质（1）蛋白质的起泡性：是指蛋白质的起泡力

分散体的体积-起始液体的体积膨胀率（%）

=-----------------------------------------------×100

起始液体的体积

泡沫中气体的体积起泡能力（%）

=---------------------------------×100

泡沫中液体的体积蛋白质的起泡力表不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760表不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气----水（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子(或链段)的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度

2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫稳定性增加。温度

适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。

（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。

NaCl：增加膨胀率和降低泡沫的稳定性

Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:糖

损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

脂

稳定性下降

搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:糖5.3.4蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体不利与不良风味结合5.3.4蛋白质与风味物质的结合蛋白质风（1）结合方式

干蛋白粉

物理吸附范德华力和毛细管作用吸附化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合。液态或高水分食品中蛋白质

非极性部位与蛋白质表面的疏水性小区相互作用

通过氢键、静电相互作用与蛋白质极性基团相互作用

醛、酮在表面疏水区被吸附后，还可进一步扩散至蛋白质分子的疏水区内部。（1）结合方式干蛋白粉（2）影响蛋白质与风味结合的因素

蛋白质的构象水：促进极性挥发物的结合。

pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质水解酶：降低蛋白质对挥发性物质的结合

（2）影响蛋白质与风味结合的因素蛋白质的构象(1)蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻力减少。蛋白质的水合范围沿着流动方向形变。氢键和其他键的断裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离。(2)影响蛋白质流体粘度特性因素蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径蛋白质----溶剂的相互作用蛋白质----蛋白质相互作用(1)蛋白质切变稀释的原因分子朝着流动方向逐渐取向，使磨擦阻5.3.6蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成

有序的蛋白质网络结构过程。5.3.6蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是

凝胶化作用机制

溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态pH6.5pH7.0pH7.5凝胶化作用机制溶胶状态----似凝胶状态----

凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）金属离子的交联相互作用第五章蛋白质-总课件

两类凝胶凝结块（不透明）凝胶

大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度

透明凝胶

少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构两类凝胶

影响蛋白质凝胶化作用的因素

氨基酸残基的类型

高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型pH

蛋白质的浓度

浓度越大，越易形成凝胶

金属离子pI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块影响蛋白质凝胶化作用的因素氨基酸残基高于31.5%非极性

蛋白质凝胶化在食品中的应用

果冻

豆腐

香肠蛋白质凝胶化在食品中的应用果冻豆腐面筋蛋白（占Pr80％）麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。过度黏结过度延展

5.3.7面团的形成面筋蛋白麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团面筋蛋白质中含有的化学键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸：水吸收能力强，有黏性。非极性氨基酸：使蛋白相互聚集、有黏弹性与脂肪有效结合。二硫键：使面团坚韧。面筋蛋白质中含有的化学键氢键：谷氨酰胺、脯氨酸和丝氨酸、苏5.4在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化Processing-inducedphysicalchemicalandnutritionalchangesinproteins5.4在食品加工中蛋白质的物理、化学和营养变化1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式

适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式适度的热处理引起的

比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，脱酰胺、异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸谷酰胺天冬酰胺

脱酰胺反应氨比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，脱酰胺、异构化半胱氨酸不有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T>200℃，碱性条件下，L-氨基酸发生异构化L－氨基酸残基异构化反应L或D型氨基酸外消旋混合物

营养价值减半

比较剧烈的热处理有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏L－氨基酸残基异构化反

过度加热引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性过度加热引起蛋白质生成环状衍生物影响食品的安全性3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大Arg转变为鸟氨酸、尿素、瓜氨酸和氨Cys转变为脱氢丙氨酸脱氢丙氨酸（DHA）与Lys、鸟氨酸、Cys发生分子内或分子间共价交联，以及生成赖氨丙氨酸、鸟氨硫氨酸、羊毛硫氨酸引起氨基酸损失3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响4、氧化处理下的变化

导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。

H2O2和过氧化氢酶引起酪氨酸发生氧化性交联

形成蛋白质自由基PH

+LOO·→P·+LOOH·

天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物

形成的蛋白质自由基P·，随后发生多肽链聚合等P·+P·→P-P4、氧化处理下的变化导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有食品常用氧化剂

H2O2

杀菌剂、漂白剂

过氧苯甲酰面粉和乳清粉常用漂白剂

次氯酸钠肉品的喷雾法杀菌、黄曲霉毒素污染花生的脱毒蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂蛋白质与氧化剂之间的相互作用5、脱水处理下的变化①传统的脱水方法。②真空干燥。③冷冻干燥。④喷雾干燥。⑤滚筒干燥。

温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、口感变化。5、脱水处理下的变化①传统的脱水方法。温度过高，时间过长6、辐照处理下的变化

γ辐射引起蛋白质发生聚合7、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响

6、辐照处理下的变化γ辐射引起蛋白质发生聚合5.5蛋白质的测定Measurementofprotein5.5蛋白质的测定蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法凯氏定氮法双缩脲法物理法利用特定氨基酸残基法染料结合法福林—酚试剂法蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法凯氏定氮法利用特定氨基酸残基5.5.1凯氏定氮法原理样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化，使蛋白质分解，其中碳和氢被氧化成CO2和水逸出，而样品中的有机氮转化为氨，与硫酸结合成硫酸铵。然后加碱蒸馏，使氨蒸出，用硼酸吸收后再以标准盐酸或硫酸溶液滴定。根据标准酸消耗量计算出蛋白质的含量。5.5.1凯氏定氮法原理样品与浓硫酸和催化剂一同加热消化，1.蛋白质的分类：

按蛋白质的溶解度、组成、种类和数量分类等2.蛋白质变性、可逆变性、不可逆变性、复性概念3.蛋白质变性因素

物理因素：热、低温、机械处理、静液压、辐射、界面

化学因素：pH、金属、有机溶剂、有机化合物水溶液、表面活性剂、离液盐、还原剂。

小结1.蛋白质的分类：小结4.影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。5.凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成

有序的蛋白质网络结构过程。4.影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质6.影响蛋白质溶解性的因素

氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度μ、温度、有机溶剂

7.蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性：

①快速吸附到界面的能力；

②在达到界面后迅速伸展和取向；

③一旦达到界面，即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。6.影响蛋白质溶解性的因素

氨基酸组成与疏水性、pH、离子8.影响蛋白质乳化作用的因素:①蛋白质溶解度在25%～80%范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关。②pH影响蛋白质的乳化性质。③加热通常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘度和刚性，结果使乳状液稳定性降低。9.影响泡沫形成和稳定性的环境因素:

①pH②盐类③糖类④蛋白质浓度⑤温度10.蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法：定氮法、双缩脲法、物理法利用特定氨基酸残基法：染料结合法、福林—酚试剂法8.影响蛋白质乳化作用的因素:Chapter5Protein蛋白质Chapter5Protein本章内容5.1.概述5.2蛋白质的变性5.3蛋白质的功能性质5.4在食品加工过程中蛋白质的物理化学性质和营养变化5.5蛋白质的测定本章内容5.1.概述本章提要重点：蛋白质的变性及其对食品品质的影响；蛋白质的功能性质及其在贮藏加工过程中的变化，以及食品加工条件对食品品质和营养性的影响；食品中蛋白质及氨基酸的测定。难点：蛋白质功能性质、蛋白质构象变化对其性质的影响。本章提要1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一5.1概述

营养功能必需氨基酸：

Leu、Lys、Met、Phe、Ile、Trp、Thr、Val半必需氨基酸：Arg、His（婴儿）非必需氨基酸：

其余10种

从营养价值上看，必需>半必需>非必需

1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中七大营养素之一5.蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响

感观品质

生物活性

食品安全蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具2.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：20-23%S：0.2-3%N：12-19%微量元素：P、Fe、Zn、Cu、I等各种蛋白质的含氮量接近，其平均值为16%2.蛋白质的元素组成C：50-55%H：6-7%O：203.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组成分简单蛋白质结合蛋白质按氨基酸的种类和数量分半完全蛋白质完全蛋白质不完全蛋白质3.蛋白质的分类按分子形状分球状蛋白质纤维状蛋白质按分子组3.蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白类醇溶蛋白组蛋白精蛋白硬蛋白类3.蛋白质的分类按蛋白质的溶解度分清蛋白球蛋白谷蛋白类醇溶4.食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母4.食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、4.食品中蛋白质来源及种类

牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味－乳清蛋白，25％4.食品中蛋白质来源及种类牛乳中的蛋白质占乳蛋白的80％－4.食品中蛋白质来源及种类

肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白4.食品中蛋白质来源及种类肉中的蛋白质占20％－30％肌原4.食品中蛋白质来源及种类

小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性4.食品中蛋白质来源及种类小麦中的蛋白质构成面筋，含有二硫5.2蛋白质的变性

ProteinDenaturation5.2蛋白质的变性1.蛋白质变性的概念

Theconceptofproteindenaturation

由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽键的断裂。出现新的构象多肽链完全伸展（无规卷曲）变性1.蛋白质变性的概念由于外界因素的作用，使图5-1典型的蛋白质变性曲线图5-1典型的蛋白质变性曲线可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性状态恢复到天然态。蛋白质的复性当变性因素除去之后，变性蛋白质又重新回到天然状态，这一现象成为蛋白质的复性。可逆变性一般只涉及蛋白质三级和四级结构的改变可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态不能恢复到天然态。不可逆变性能使二级结构也发生变化。如果二硫键起着稳定蛋白质构象的作用，那么它的断裂往往导致不可逆变性。不可逆变性除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象由变性态2.蛋白质变性后性质或性能的改变（１）溶解度降低。（２）改变对水结合的能力。（３）失去生物活性（例如酶或免疫活性）。（４）增加了蛋白质对酶水解的敏感性。（５）特征粘度增大。（６）不能结晶。2.蛋白质变性后性质或性能的改变（１）溶解度降低。3.影响蛋白质变性的因素

Thefactorsaffectingdenaturation化学因素酸碱尿素和盐酸胍表面活性剂有机溶剂盐物理因素温度（热、低温）机械处理静液压辐射界面3.影响蛋白质变性的因素化学因素物理因素（1）物理因素①热最常见的变性现象，热变性蛋白质热变性机理在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那些键断裂，破坏了肽链的特定排列，原来在分子内部的一些疏水基团暴露到分子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促进了蛋白质分子之间相互结合而凝聚，形成不可逆的凝胶而凝固。（1）物理因素①热最常见的变性现象，热变性蛋白质热变性机理影响蛋白质热变性的因素蛋白质的性质、浓度、水活性、pH、离子强度、离子种类等a组成蛋白质的氨基酸种类蛋白质分子中—SH含量与变性蛋白在水中的凝固作用呈正比，如大豆球蛋白（含硫氨基酸少，不易凝固）与卵清蛋白（56℃即凝固）脯氨酸或羟脯氨酸能阻碍蛋白质分子彼此交联，使蛋白质不易凝固，如醇溶谷蛋白、酪蛋白(160℃才凝固)。疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu、Phe）含量高的蛋白质的热稳定高于亲水性较强的。影响蛋白质热变性的因素b温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。

蛋白质中的氢键、静电和范德华相互作用在高温下去稳定而在低温下起到稳定作用。疏水相互作用随温度升高增强（在60～70℃时达到最高值，但温度超过一定值（＞70℃，因侧链而异）后，又会减弱）。一般是在是在50-70℃之间。b温度主要涉及到非共价键相互作用的去稳作用。蛋白质中的

通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。实际并非总是如此。蛋白质的稳定主要依靠疏水相互作用时，在室温下比冻结温度时更稳定。

通常认为，温度越低，蛋白质越稳定。蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分子中极性和非极性相互作用对稳定的相对贡献之比有关。蛋白质分子中极性相互作用超过非极性相互作用时，则蛋白质在冻结温度或低于冻结温度比在较高温度时稳定。

蛋白质的最适稳定温度，是使蛋白质具有最低自由能，这与蛋白质分图5-3蛋白质稳定性（ΔGD）与温度的关系肌红蛋白（…）核糖核酸酶（--）

T4噬菌体突变株溶菌酶（0）12.5℃30℃图5-3蛋白质稳定性（ΔGD）与温度的关系12.5℃30c水水能显著地促进蛋白质的热变性如干蛋白粉非常稳定图5-4水分含量对卵清蛋白变性温度Td和变性热焓△H0的影响0.350.75c水水能显著地促进蛋白质的热变性图5-4水分含量对卵清蛋d电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低化合价大的离子易使蛋白质凝固

例如豆腐制造时，豆浆中的球蛋白仅加热不凝固，但在70℃以上添加MgCl2或硫酸钙即可凝固e氢离子浓度一般在等电点范围内，最易凝固（分子间容易靠近）加酸至pH4.8以下，则凝固温度上升，甚至不凝固d电解质蛋白质凝固温度因电解质的存在而降低②低温原因：水化膜破坏产生冰晶局部高盐、高浓度使蛋白质变性低温导致一些蛋白质变性

如：L－苏氨酸脱氨酶在室温稳定，在0℃不稳定在低温或冷冻时，某些蛋白质（11S大豆蛋白、麦醇溶蛋白、卵蛋白和乳蛋白）发生聚集和沉淀。如：大豆球蛋白②低温原因：水化膜破坏低温导致一些蛋白质变性③机械处理揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性食品在经高压、剪切和高温处理的加工过程（如挤压、高速搅拌和均质等）中，蛋白质都可能变性。剪切速率越高，蛋白质变性程度越大同时受高温和高剪切力处理的蛋白质，发生不可逆变性③机械处理揉捏、振动或搅打等高速机械剪切作用引起蛋白质变性④静液压压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩性

eg：纤维状蛋白对静液压稳定性高于球蛋白（可压缩性）压力诱导的蛋白质变性是高度可逆的

酶的稀溶液高压处理：灭菌和压力胶凝化（蛋清、大豆球蛋白和肌动球蛋白）④静液压压力诱导蛋白质变性的主要原因：蛋白质的柔顺性和可压缩⑤辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。若能量高，能打断二硫键。⑥界面

当蛋白质分子吸附在水和空气、水和非水液体或水和固体的界面时，通常会导致不可逆变性。⑤辐照芳香族氨基酸残基吸收紫外线，导致蛋白质构象改变。⑥界（2）化学因素①pH常温下，大多数蛋白质仅在pH4-10的范围内稳定

蛋白质在等电点时最稳定酸碱会促进蛋白质变性极端pH值时，蛋白质内的离子基团产生静电排斥作用，促进蛋白质分子的伸展和溶胀（变性）。

蛋白质展开程度：极端碱性>极端酸性pH值

（2）化学因素①pH酸碱引起蛋白质变性的机理蛋白质溶液pH值的改变导致多肽链中某些基团发生解离，从而破坏了维持蛋白质分子空间构象所必需的氢键和某些带相反电荷之间的静电作用形成的键。pH诱导的蛋白质变性多数是可逆的例外：肽键水解脱酰胺碱性条件下二硫键破坏聚集等酸碱引起蛋白质变性的机理②金属碱金属（Na＋、K＋等）与蛋白质的作用有限过渡金属如Cu、Fe、Hg和Ag等离子容易与蛋白质作用，许多能与巯基形成稳定的复合物。金属离子的去除，明显降低蛋白质对热和蛋白酶的稳定性②金属碱金属（Na＋、K＋等）与蛋白质的作用有限③有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂有机溶剂以不同的方式影响蛋白质的疏水相互作用和静电相互作用

与水互溶的有机溶剂，如乙醇和丙酮，改变稳定蛋白质结构的静电相互作用

非极性有机溶剂，破坏蛋白质的疏水相互作用③有机溶剂大多数有机溶剂是蛋白质变性剂④有机化合物的水溶液尿素和盐酸胍（GuHCl）的高浓度水溶液（4-8mol/L）打断氢键提高疏水氨基酸残基在水中的溶解度，降低疏水相互作用尿素和盐酸胍引起的变性通常是可逆的尿素引起的蛋白质变性很难完全复性部分尿素转变成氰酸盐和氨蛋白质的氨基与氰酸盐反应改变蛋白质的电荷分布④有机化合物的水溶液尿素和盐酸胍（GuHCl）的高浓度水溶液⑤表面活性剂是很强的变性剂，如SDS作用：

在蛋白质的疏水和亲水环境之间起着乳化介质的媒介作用，破坏疏水相互作用优先与变性蛋白质结合，促进天然蛋白质伸展较低浓度就可引起蛋白质变性引起的蛋白质变性是不可逆的⑤表面活性剂是很强的变性剂，如SDS⑥盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性低浓度稳定蛋白质的结构，盐的电荷离子中和了蛋白质的电荷。高浓度不利于蛋白质稳定阴离子的作用高于阳离子⑥盐盐以两种不同的方式影响蛋白质的稳定性图5-5pH为7时各种钠盐对β-乳球蛋白变性温度的影响NaCl、Na2SO4提高TdNaSCN、NaClO4降低Td图5-5pH为7时各种钠盐对NaCl、Na2SO4提高T各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列左侧的离子能稳定蛋白质的天然构象右侧的促使蛋白质分子伸展、解离，为去稳定剂氯化物、氟化物和硫酸盐是结构稳定剂，而其它阴离子盐是结构去稳定剂。NaSCN和NaClO4是强变性剂。各种阴离子对蛋白质结构稳定性的影响序列左侧的离子能稳定蛋白质盐对蛋白质稳定性的影响机制：可能与盐同蛋白质的结合能力，以及对蛋白质的水合作用影响有关。能促进蛋白质水合作用的盐均能提高蛋白质结构的稳定性与蛋白质发生强烈相互作用，降低蛋白质水合作用的盐，则使蛋白质结构去稳定。盐对蛋白质稳定性的影响机制：⑦还原剂半胱氨酸、抗坏血酸、β－巯基乙醇、二硫苏糖醇可还原二硫键，改变蛋白质的构象使蛋白质变性。⑦还原剂其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？5.3蛋白质的功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构脂肪在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的那些物理和化学性质。蛋白质的功能性质概念Theconceptoffunctionalpropertiesofproteins水合性质、表面性质、结构性质、感观性质在食品加工、保藏、制备和消费过程中蛋白质对食品产生需宜特征的功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白水化性质结构性质表面性质感观性质

表5-1食品蛋白质在食品体系中的功能作用

Functionalrolesoffoodproteinsinfoodsystems功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度5.3.1蛋白质的水合性质

Hydrationpropertiesofproteins(1)概念

Concept蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。5.3.1蛋白质的水合性质(1)概念Concept蛋白

作用方式：

作用方式：

结合过程

化合水和邻近水

多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合结合过程化合水和邻近水A.非水合蛋白质(2)蛋白质结合水的能力Thehydrationcapacitiesofproteins当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。(2)蛋白质结合水的能力当干蛋白质粉与相对湿度为90%-9氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。

表5-2氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，表5-2蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度

影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境蛋白质浓度

影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，水合作用

15－20％，Pr沉淀pH＝

pI

水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度远离等电点加工蛋白质浓度影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，

盐

影响蛋白质结合水的环境因素

低盐，“盐溶”

高盐，“盐析”

在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质带电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。

当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。Ca2+<3%盐影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”高盐，“盐5.3.2溶解度Solubilityofprotein蛋白质----蛋白质+溶剂---溶剂蛋白质----溶剂实质疏水相互作用离子相互作用蛋白质的溶解度大小+5.3.2溶解度Solubilityofprote（1）氨基酸组成与疏水性氨基酸的疏水性和离子性是影响蛋白质溶解性的主要因素。

疏水相互作用降低溶解度

离子相互作用增加溶解度

影响因素

（1）氨基酸组成与疏水性影响因素Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均疏水性的大小电荷频率高低蛋白质溶解度决定决定平均疏水性越小，电荷频率越大，溶解度越大。？蛋白质表面的疏水性小区域越少，溶解度越大Bigelow的蛋白质溶解度理论氨基酸残基平均电荷频率高低蛋(2)pH和溶解度植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解

pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。(2)pH和溶解度植物蛋白质提取:(2)离子强度和溶解度

低离子强度（＜0.5）——

电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低,导致沉淀

ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

SO42-＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。(2)离子强度和溶解度低离子强度（＜0.5）——电荷屏蔽盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，蛋白质聚集、沉淀盐离子与蛋白质相互作用KkKkkop盐与蛋白质竞争水分子，蛋(4)温度和溶解度T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少

一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。(4)温度和溶解度T<40℃温溶解度增大T>40℃温溶解度减

（5)有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀

降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引（5)有机溶剂降低水介质的介电常数概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。

能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的蛋白质必要条件：5.3.3蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面能否快速地吸附至界影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸5.5.3.1乳化性质EmulsifyingProperties牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。食品乳胶体牛乳脂肪的稳定脂肪球膜三酰基甘油磷脂不溶性脂蛋白可溶性蛋白免疫球蛋白酪蛋白亚胶束均质5.5.3.1乳化性质EmulsifyingPrope测定乳化性质的方法乳化稳定性液滴大小分布乳化活力乳化能力测定乳化性质的方法乳化稳定性液滴大小分布乳化活力乳化能力蛋白质的乳化容量(EC,emulsioncapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化容量

最终乳浊液体积

Es=--------------------------×100

最初乳状液总体积乳状液稳定性蛋白质的乳化容量(EC,emulsioncapabili影响蛋白质乳化作用的因素:

蛋白质的溶解度：25-80%，正相关pH值

pH=PI溶解度小时，降低其乳化作用

pH≠PI溶解度大，增加其乳化作用血清清蛋白、明胶、蛋清蛋白在pH=PI，具有较高的溶解度，此时，乳化作用增加。与蛋白质表面疏水性存在正相关。

适当热诱导蛋白质变性，可增强其乳化作用。影响蛋白质乳化作用的因素:蛋白质的溶解度：25-80%，正5.5.3.2蛋白质的起泡性质

（1）蛋白质的起泡性：是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡进入和稳定的能力。（2）起泡性质的评价

蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

5.5.3.2蛋白质的起泡性质（1）蛋白质的起泡性：是指蛋白质的起泡力

分散体的体积-起始液体的体积膨胀率（%）

=-----------------------------------------------×100

起始液体的体积

泡沫中气体的体积起泡能力（%）

=---------------------------------×100

泡沫中液体的体积蛋白质的起泡力表不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳清分离蛋白600鸡蛋蛋清240卵清蛋白40牛血浆260β-乳球蛋白480血纤维蛋白原360大豆蛋白（酶水解）500明胶（酸法加工猪皮明胶）760表不同蛋白质溶液的起泡力蛋白质起泡力牛血清清蛋白280乳（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气----水界面必须易在界面上展开和重排必须在界面上形成一层粘合性膜（3）蛋白质作为起泡剂的必要条件必须快速地吸附至气----水（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水性（或两亲性）带电、极性和非极性残基的分布促进界面相互作用分子(或链段)的柔性推进在界面上的展开具有相互作用活性的链段具有不同功能性链段的配置促进在气、水和界面相的相互作用带电基团的配置在邻近气泡之间的电荷推斥极性基团的配置防止气泡和紧密靠近；水合作用、渗透和空间效应（受此性质和蛋白质膜的成分的影响）有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力，而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的起泡力。（4）蛋白质分子的性质与起泡性的关系溶解度快速扩散至界面疏水（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度

2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫稳定性增加。温度

适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。

（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值大多数食品泡沫是在不同于其蛋白质等电点的条件下制备的。例外:卵清蛋白在pI时蛋白质的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。盐盐析时则显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质。

NaCl：增加膨胀率和降低泡沫的稳定性

Ca2+:提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:pH值（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:糖

损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

脂

稳定性下降

搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂（5）影响泡沫形成和稳定性的因素:糖5.3.4蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味蛋白质----风味+有利良好风味载体不利与不良风味结合5.3.4蛋白质与风味物质的结