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编号名称网址主要功能ProtParamhttp///protparam/对蛋白质理化性质的预测NCBI/gorf/orfig.cgi分析并找到序列的ORF区NCBI/Structure/cdd/wrpsb.cgi保守结构域预测http://blast,/Blast.cgi氨基酸序列相似性分析4PSORT[7]http://psort.hgc.jp/form.html亚细胞定位预测SignalP[8]http://www.cbs.dtu.dk/services/SignalP/信号肽预测TMHMM[9]http://www.cbs.dtu.dk/services/TMHMM跨膜结构域预测ProtScale/protscale/亲水性/疏水性分析KinasePhos[10].tw/index.html激酶磷酸化修饰位点分析ProtFun[11]http://www.cbs.dtu.dk/services/ProtFun(蛋白质功能预测PSIPRED[12]http://bioinf.cs.ucl.ac.uk/psipred/蛋白质二级结构预测F1MEY1基因序列巧中七日力壮》11,MapSaturn-predictionsculaurccid«dontothas#qu«nc«atu口rdlr>gtoth«Hqueni:,fa-jituntka-yshownbalDUi.KEYH史Ien号heelDisorderedEQLAVMlLlTEEA.'VJkVKI.TDHXtJkZfi€Vl:?1KEYH史Ien号heelDisorderedEQLAVMlLlTEEA.'VJkVKI.TDHXtJkZfi€Vl:?1?RREG口工QYLFLETCSC□ELF口来IEFDIiaiTMRDlEPZHLLLDEBl]]lXIS□Fa154GL5LNDTCP7liH.HTHff'FTLITKIVLVEFTT£NVDKLTQCIS:F£Q!>TC>3S0ELDADKSTffCLEXTrEKLflOCHAE*工LVOERL目工心口口LE』时Oisorderedl
pd-otatnbinding回fomprHlB-oumidarMDomSSIABoundaryQ91ZN7氨基酸一级结构及理化性质预测通过ExPASyProtParam在线预测Q91ZN7SI3编码的氨基酸序列的组成成分和理化质。结果显示这2430个氨基酸原子组成式为C2430H3822N668O708S22共7650原子,相对分子质量为165453.8Da。具带正电荷氨基酸数目(65)大于其带负电荷氨基酸数目61,偏酸性。Q91ZN7&280nm的波长下的消系数为71890MM-1-cm-1,其半衰期为30小时,不稳定系数分值为41.45,大于40,推测此蛋白质结构不稳定。.3Q91ZN7信号肽预测根据SignalP4.1Server软件预测Q91ZN7信号肽的结果如表2所示。其中C代表剪切位点的记分,越高表示出现剪切位点的可能性就越大。S表示信号肽记分,高分位置表示相应的氨基酸位于信号肽部分概率较大,低分位置表示位于成熟蛋白部分。Y是基于C和S的综合记分,通常被视为最理想的剪切位点,具有最高的C值,同时又是S值由高转低的位点。D记分值是S和Y的加权平均值。ELOVL7的C、S和Y的最高得分分别为0、32、0.82和0.33,均远低于0.5,因此可以推测出Q91ZN7基因所编码的蛋白不存在信号肽。根据信号肽假说,可以推测出此蛋白不是分泌蛋白。表2Q91ZN7信号肽预测指标位点分值MaxC220.32MaxY220.33MaxS20.82MeanS1-210.48D1-210.43Signa1P-HNprediction<euknetworksSequenceHAVPfVEDU1LVQTLSEGAYGEVQLAVNlRlTEEAiVAVKIVDHKRAlDClPENIlKlCEIClNKHLNHEriVVlKISigna1P-HNprediction<euknetworksSequenceHAVPfVEDU1LVQTLSEGAYGEVQLAVNlRlTEEAiVAVKIVDHKRAlDClPENIlKlCEIClNKHLNHEriVVlKIid304白3日6。78Sign*IP—HMMprediction(«ulkg&qusncaiCl号”a”“Qb.力-ir■电1心力h-r*gicnprcb«c-reglonQ.OQ.OKAVPF^EDNULMQTLGEGfiVGEVDLfiVHRlTEEfiVAVKI¥DMKRA3DCPEN1KKEIC110SB3010SB304050goP&sitian.4Q91ZN7(呆守结构域预测通过NCBI保守结构域数据库通过NCBI保守结构分析Q91ZN7中的保守结构域,结果显示Q91ZN7只含有1个属于GNS1/SUR4家族的保守结构域(见图2)QLJcr,J辐比lkg3m1”]必gkg3m1”]必gacfca■*citis1-1ad*fblHdiHrg-cal*上^■pEcirichit-?Swprr「而同[[]二帛Hiji[ti-rilnnftin52.6Q91ZN7跨膜结构域预测和分析跨膜结构域是膜内在蛋白与膜脂相结合的主要部位,它固着于细胞膜上起锚定作用,一般由1641个左右的疏水氨基酸组成。通过Expasy软件中的TMHMMServerv.2.0工具预测Q91ZN7s因的跨月I螺旋区(见图6)。预测结果显示,Q91ZN7基因氨基酸序列中不存在跨膜螺旋区,蛋白质整体1476个氨基酸残基全部在膜外,为非跨膜蛋白。EHMMposteriorprobabilitiesforWEBSEQUENCE864864
O,D.D.
《一=nclnnrlD.250100ISO?00250300350MO4fi0transmernbraneinsideoutsidetransmernbraneinsideoutside2.7Q91ZN7亲水性/疏水性分析通过ExPASyProtScale在线软件,对Q91ZN7M基酸序列的疏水性/亲水性预测结果如图4,通过分析发现,在整条链中,最高的分值为4.500,为排在位的ILe,代表其疏水性最强;最低的分值为-4.500,为排在123位的Arg,代表其亲水性最强。GRAVY(Grandaverageofhydropathicity)值为0。GRAVY是测蛋白质的亲疏水性标准,其定义为序列中所有氨基酸亲水值的总和与氨基酸数量的比值,通常GRAVY值分布在2至-2之间,负值越大表示亲水性越好,正值越大表示疏水性越强另外从整体看整条肽链的疏水性氨基酸残基多于亲水性氨基酸残基,因此可以推测出Q91ZN7是一种非溶性蛋白。Ala;1.300Arg:-4,E00A^n:7.50。Asp:-3.SOOCys:2.500G-ln;-3,E口。Glu;-3,500Gly:-0.400His:-3.200He:4,500Leu;X3D0Lys:-3.900l^et;L900Phe;2,8QQFro;-L600Ser;-0,300Thr:-0,700Trp;-0.90CTyr:-L300Vai:4.200:'X500:7,500:一。*49。Weightsfo「windowpositions1n.,9,usinglinearweightvariationmodel1234567891.001.001.001.001.OL1.OC1.C01.001.D0edgecenteredge
ProtScaleoutputforusersequencePasition2.8Q91ZN7激酶磷酸化修饰位点分析蛋白质的磷酸化则是指在蛋白激酶催化作用下把ATP或GTP的磷酸基转移到底物蛋白质氨基酸残基的过程。蛋白质链的磷酸化一般只发生在丝氨酸(serine,S),苏氨酸(threonine,T)或酪氨酸(tyrosine,Y)这三个残基上。通过KinasePhos网站预测,结果显示Q91ZN7有0个丝氨酸激酶、0个苏氨酸激酶和0个酪氨酸激酶潜在磷酸化位点。PredictedPhosphorylatedSitesSerine(S)Threoninefl)Tyrosine(Y)Histidine(H)00002.10Q91ZN7T级结构预测蛋白质的二级结构是指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。主要有a—螺旋、B—折叠、B—转角、无规卷曲。Ped:>(>(~Pred:CCCCCCCCEEEEEEECCCCCEEEEEEEECCCCCEEEEEEEAA:MAVPFVEDWDLVQTLGEGAYGEVQLAVNRITEEAVAVKIVtill1020304。ConfPred:JQ)Pred:ECCCCCCHHHHHHHHHHHHHHCCCCCEEEEEEEECCCCEEAAsDMKRAIDCPENIKKEICINKMLNKENWKFYGKRREGNIQtill50«07080Pred:Pred:AA:Pred:Pred:AA:Conf:EEEEEECCCCCCCCCCCCCCCCCHHHHHHHHHHHHHHHHHYLFLEYCSGGELFDRIEPOIGMPEQDAQRFFHQLMACWr•III90100110120Conf:hsllIlllllllllDDDllini^DllllSS3IIIllIlfPreds■u>PredsHHCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCEECCCCCCCCCCCCCCCAA:LHGICITKRDIKPENLLLDERDNLKISDFGLATVFRHNNRtill1301401501«DPred:PredsCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCEECHHHHHHHAA!ERLLNKMCGTLPYVAPELLKRKEFHAEPVDVWSCCIVLTA•eta170180190200Pred:HHCCCCCCCCCCCCHHHHHHHHCCCCCCCCCCCCCHHHHHAA:MLAGELPWDQPSDSCQEYSDWKEKKTYLNPWKKIDSAPLA•lie21022023024DConf:HHHHHCCCCCCCCCCHHHKCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCLLKKILVENPSARITIPDIKKDRWYNKPLNRCAKRPRATSieHHHHHCCCCCCCCCCHHHKCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCLLKKILVENPSARITIPDIKKDRWYNKPLNRCAKRPRATSie•iPred:Pred:AAt250260270280IlliFrediFed1CCCCCcccccccccccccccccccccccccccccccccccAAiGGMSESSSGFSKKIH2NLDFSPINSGSSEENVKFSSJ^E:iii'i29D3。0310320口川:]inillllllllllaiBiiliailllllllliii»BaM!FradiCCCCCCrCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCCHHHHHCCCCAA:PRTGLSLWDrCFSNVDKLV^GXSFSQFTCFDHNLVNSQLL33D34。3503C0।:]lllllllhiiii3ri»iilMllllllllllllllll^Pr0dtCCCrCCCCKHHHKCCCCEEEEECCCHHWKHHHHHHHHHMCAA:GTPGSSQCJFWQHLVKRMTRFFTKLDADKSTQCLKEIFEKLIIPr0dtCCCrCCCCKHHHKCCCCEEEEECCCHHWKHHHHHHHHHMCAA:GTPGSSQCJFWQHLVKRMTRFFTKLDADKSTQCLKEIFEKLII<l>ITOC\o"1-5"\h\z370330390400।:MliliiDH3iniliailllininiHMisliillll!Pr*df_w\_s,r_r-Jr'Jr'JFPr«dtCCEEERCCCEEEEEEE^CCCCCEEEEEEEESEECCtEEEEAA:GYOK<K^C[<^0VTV3TNDF.F2IL:FKLVEMDEEILP.TitI>l>I4LD42D430440sniirtiniiiiiiiiiiiBiiN3iaiimiiirPrediFredIEEECCCCKKHHHHHMHHKHHCCCCEEECCCCC
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