八年级生物教案

本文格式为Word版，下载可任意编辑——八年级生物教案作为一名教学工，寻常会被要求编写教案，教案有利于教学水平的提高，有助于教研活动的开展。教案要怎么写呢？下面是我辛苦为大家带来的八年级生物教案【优秀9篇】，希望能够帮助到大家。

篇一：降低化学反应活化能的酶教案篇一

一、教材分析

新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中繁杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。本节内容还与选修模块的相关内容有着内在联系。例如，选修模块中有关酶的应用等，都是以“酶与代谢〞部分的相关内容为基础的。此外，学生通过有关酶的的探究性学习活动获得的技能，对进一步学习生物技术实践等知识起到保证作用。

二、教学目标

1、知识目标

（1）、说明酶在细胞代谢中的作用、本质。

（2）、阐述细胞代谢的概念

2、能力目标

（1）、通过自主学习，培养学生推理、对比、分析、归纳总结的能力。

（2）、通过有关的试验和探究，学会操纵自变量，观测和检测因变量的变化，以及设置对照组和重复试验。

（3）、在有关试验、资料分析、思考与探讨、探究等的问题探讨中，提高运用语言表达的能力以及共享信息的能力。

3、情感态度与价值观目标

（1）、通过阅读分析“关于酶本质的摸索〞的资料，认同科学是在不断的观测、试验、摸索和整治中前进的，认同科学家不仅要继承前人的科研成果，而且要擅长吸收不同看法中的合理成分，还要具有质疑、创新和勇于实践的科学精神和态度。

（2）、通过小组间的探讨、合作与交流，培养学生的合作互助精神。

（3）、通过让学生了解酶的发现过程，使学生体会试验在生物学研究中的作用和地位；通过探讨酶在生产、生活中的应用，使学生认识到生物科学技术与社会生产、生活的关系。

三、教学重点和难点

1、教学重点：酶的作用、本质

2、教学难点：酶降低化学反应活化能的原理

四、学情分析

学生通过初三、高一阶段化学的学习，对于纯化学反应已对比熟悉，但是对于细胞内部的化学反应及生物催化剂──酶的认识有限。工业制氨的化学反应是在高温高压并且催化剂作用下进行的，细胞内部却是常温常压的温柔状态，而细胞代谢包括一系列的化学反应，这些化学反应的进行应当有生物催化剂──酶的参与，才能使其高效有序的进行，由此从学生熟悉的知识引入对酶相关知识的学习。

五、教学方法

1．试验法：对比过氧化氢在不同条件下的分解。

2．学案导学：见后面的学案。

3．新授课教学基本环节：预习检查、总结不解→情境导入、展示目标→合作探究、精讲点拨→反思总结、当堂检测→发导学案、布置预习

六、课前准备

试验材料用具的准备、课件制作、学生预习有关内容

七、课时安排：1课时

八、教学过程

预习检查、总结不解，检查落实了学生的预习状况并了解了学生的不解，使教学具有了针对性。

导入新课

多媒体展示图片：多酶片、嫩肉粉、加酶洗衣粉、生物酶牙膏等，并请同学谈谈自己生活中接触过的酶还有哪些，谈谈对酶的了解。

篇二：降低化学反应活化能的酶教案篇二

一、目的和要求

1、把握盐析法初步分开纯化蛋白质的原理和方法；

2、把握透析脱盐浓缩蛋白质的原理和方法。

3、把握膜分开原理和方法

二、基本原理

1.蛋白质的盐析

蛋白质是亲水胶体，借水化膜和同性电荷（在PH值7.0的溶液中一般蛋白质带负电荷）维持胶体的稳定性。由于蛋白质分子内及分子间电荷的极性基团有着静电引力，当向蛋白质溶液中参与少量碱金属或碱土金属的中性盐类[如(NH4)2SO4、Na2SO4、NaCl或MgSO4等]时，由于盐类离子与水分子对蛋白质分子上。

的极性基团的影响，使蛋白质在水中溶解度增大，因此蛋白质、酶等在低盐浓度下的溶解质随着盐液浓度升高而增加，此时称为盐溶；当盐浓度不断上升并达到一定浓度时，蛋白质表面的电荷大量被中和，水化膜被破坏，于是蛋白质就相互聚集而沉淀析出，蛋白质和酶的溶解度又以不同程度下降并先后析出，称为蛋白质的盐析。

由盐析所得的蛋白质沉淀，经过透析或用水稀释以减低或除去盐后，能再溶解并恢复其分子原有结构及生物活性，因此由盐析生成的沉淀是可逆性沉淀。盐析法就根据不同蛋白质和酶在一定浓度的盐溶液中溶解度降低程度的不同而达到彼此分开的方法。盐析法对于大量非电解质的分开纯化都是适合的，也是蛋白质和酶提纯工作应用最早，至今仍广泛使用的方法。

2.透析脱盐的原理

蛋白质的分子很大，其颗粒在胶体颗粒范围（直径1～100nm）内，不能透过半透膜。选用孔径合宜的半透膜，使小分子物质能够透过，而蛋白质颗粒不能透过，这样就可使蛋白质和小分子物质分开。把蛋白质溶液装入透析袋中，袋的两端用线扎紧，然后用蒸馏水或缓冲液进行透析，这时盐离子通过透析袋扩散到水或缓冲液中，蛋白质分子量大不能穿透析袋而保存在袋内，通过不断更换蒸馏水或缓冲液，直至袋内盐分透析完毕。这种方法可除去和蛋白质混合的中性盐及其他小分子物质，是常用来纯化蛋白质的方法。透析需要较长时间，常在低温下进行，并参与防腐剂避免蛋白质和酶的变性或微生物的污染。

三、试验材料

1.培养基

种子培养基：牛肉膏5g蛋白胨10gNaCl5g可溶性淀粉2g葡萄糖1.5g/1000mlH2O配100ml

发酵培养基：牛肉膏5g蛋白胨10gNaCl5g可溶性淀粉2g/1000ml

2.酶活测定溶液

0.2mol/LpH6.8PBS缓冲液葡萄糖标准液1mg/mLDNS试剂（3,5-二硝基水杨酸试剂）

3.试剂

蛋白胨、牛肉膏、可溶性淀粉、(NH4)2SO4、NaOH、HCl、、Na2HPO412H2O、NaH2PO4H2O、EDTA

4.仪器或其它用具

微量移液器、移液器枪头、透析袋、恒温培养箱、摇床、紫外检测仪（分光光度计）、离心机、分析天平、pH计、量筒、250ml瓶、分装架、记号笔、纱布、酒精灯、灭菌锅、枯燥箱、恒温水浴锅等；

四、试验路线

发酵培养→粗酶液制备→硫酸铵盐析→透析脱盐浓缩→浓缩酶液酶活测定

五、操作步骤

1.菌株发酵

将试验一中纯化的菌株接入种子培养基摇瓶培养24h，2%的接种量接种到发酵培养基，37℃，180r/min，培养36h；

2.粗酶液的制备

发酵液在8000r/min离心20min，收集上清液即为粗酶液，测定酶活方法参见试验三DNS测淀粉酶活力。

3.硫酸铵盐析

3.1盐析条件的确定

盐析步骤

1）发酵液上清分装至3支烧杯中，每个20ml；

2）加硫酸铵至3支烧杯中，对照25℃硫酸铵饱和度配置表，使其饱和度分别为40%、60%和80%。在加硫酸铵时需缓慢的参与，同时不断的轻柔搅拌（否则局部浓度过高会使酶失活）使硫酸铵完全溶解；

3）室温静置2h，出现白色沉淀

4）离心，分别取沉淀用少量0.2mol/LpH6.8PBS缓冲液回溶。

4.透析脱盐浓缩

4.1透析膜前处理

透析袋的预处理方法：

1）将透析袋剪成适合的长度；

2）在一只250mL的玻璃烧杯中，参与200mL的透析袋处理液，微波炉中预热；

3）将透析袋装入其中，电炉上煮沸10min；

4）用蒸馏水完全洗涤；

5）蒸馏水中煮10min；

6）冷却后4℃存放，存放过程中透析袋应完全放入0.02mol/L磷酸酸缓冲液（pH7.0）中

7用细线扎紧透析袋一端，注入清水检验不漏后参与不超过透析袋体积1/2的须透析溶液。

4.2操作

1沉淀用少量0.2mol/LpH6.8PBS缓冲液回溶，移入透析袋中，经透析膜袋在20倍量0.02mol/L磷酸缓冲液（pH7.0）中在室温，36h透析脱盐（每过6h换一次透析液)。

2取各梯度脱盐沉淀5ml8000r/min离心20min，取上清测酶活。（沉淀为变性蛋白质酶活很低。）

5.酶活力的测定

参照试验三中的酶活测定。

试验数据

粗酶液540nm0.2910.314

盐析40%60%80%

1.2212.7081.456

七、试验报告

1.试验结果

（1）测定粗酶液酶活；

粗酶液540nm0.2910.314（取平均值)

酶活力9.705

（2）测定透析后酶液的酶活力

40%60%80%

540nm吸光度1.2212.7081.456

酶活力36.6381.2443.68

2.试验结果分析

通过对比可知在硫酸铵饱和度为60%时分开纯化淀粉酶酶活力最高。经盐析，透析除盐后酶活力大大提高纯化后的酶活力约为粗酶活力的4~9倍。

八、考前须知

（1）硫酸铵饱和度计算及参与方式：在分段盐析时，加盐浓度一般以饱和度表示，所需达到饱和度较高而溶液的体积又不再过分增大时，可直接加固体硫酸铵，其参与量见附表。注意看清是25℃硫酸铵饱和度表

（2）清洗透析袋内外时，操作过程中应使用镊子或戴手套；

（3）蛋白质溶液用透析法去盐时，正负离子透过半透膜的速度不同。以硫酸铵为例，NH4＋的透出较快。在透析过程中膜内SO42-剩余而生成H2SO4，而使膜内蛋白

质溶液呈酸性，足以达到使蛋白质变性的酸度，因此在用盐析法纯化蛋白质做透析去盐时，开始应用0.1M的NH4OH透析，或者用缓冲液配制蛋白溶液。

篇三：高中生物教学反思篇三

生物学作为一门以试验为基础、研究自然界中一切物质的运动、物质结构及变化、物质相互作用