蛋白质教学讲解课件1

Chapter5Proteins

蛋白质Chapter5Proteins

蛋本章内容(Contents)5.1概述Introduction5.2蛋白质的功能性质5.3食品加工中蛋白质的变化本章主要内容本章内容(Contents)5.1概述Introducti1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一5.1Introduction蛋白质对食品的色、香、味及组织结构等具有重要意义一些蛋白质具有生物活性功能，是开发功能性食品原料之一一些蛋白质及短肽具有有害性，对食品安全的影响营养功能感观品质生物活性食品安全1、蛋白质在食品加工中的意义蛋白质是食品中三大营养素之一5.2、食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、乳植物中蛋白质：如大豆、谷物微生物中蛋白质：酵母5.1Introduction2、食品中蛋白质来源及种类动物中蛋白质；如猪肉、鱼肉、鸡肉、2、食品中蛋白质来源及种类牛乳中的蛋白质酪蛋白乳清蛋白5.1Introduction占乳蛋白的80％－82％1,2,,,－酪蛋白－乳球蛋白，50％牛奶加热产生的气味－乳清蛋白，25％2、食品中蛋白质来源及种类牛乳中的蛋白质5.1Intr2、食品中蛋白质来源及种类肉中的蛋白质肌浆中的蛋白质肌原纤维蛋白质基质蛋白质5.1Introduction占20％－30％肌溶蛋白,球蛋白X,肌红蛋白肌原蛋白弹性蛋白占51％－53％肌球蛋白，肌动蛋白肌动球蛋白，肌原球蛋白2、食品中蛋白质来源及种类肉中的蛋白质5.1Intro2、食品中蛋白质来源及种类小麦中的蛋白质醇溶谷蛋白谷蛋白清蛋白球蛋白5.1Introduction构成面筋，含有二硫键面团弹性和机械强度水溶性2、食品中蛋白质来源及种类小麦中的蛋白质5.1Intr5.2蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

5.2蛋白质功能性质

FunctionalPrope其他成分蛋白质

相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构糖脂肪构成食品品质贡献多大？5.2蛋白质功能性质

FunctionalPropertiesofProteins

其他成分蛋白质相互作用食品色泽食品风味食品外形食品质构脂肪水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1、蛋白质的功能性质概念功能性质：

在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理和化学性质。水化性质、表面性质、结构性质、感观性质1、蛋白质的功能性质概功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度汤、调味汁明胶持水性香肠、蛋糕、肌肉蛋白，鸡蛋蛋白胶凝作用肉和奶酪肌肉蛋白和乳蛋白粘结-粘合肉、香肠、面条肌肉蛋白，鸡蛋蛋白弹性肉和面包肌肉蛋白，谷物蛋白乳化香肠、蛋糕肌肉蛋白，鸡蛋蛋白泡沫冰淇淋、蛋糕鸡蛋蛋白，乳清蛋白脂肪和风味的结合油炸面圈谷物蛋白水化性质结构性质表面性质感观性质功能食品蛋白质类型溶解性饮料乳清蛋白粘度概念：

蛋白质分子中带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团与水分子相互结合的性质。

蛋白质水合性质与食品的功能性：

如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。2、蛋白质的水合性质

PropertiesHydrationofProteins概念：蛋白质水合性质与食品的功能性：2、蛋白质的作用方式：

作用方式：结合过程

化合水和邻近水

多分子层水进一步水化A.非水合蛋白质B.带电基团的最初水合C.在接近极性和带电部位形成水簇D.在极性表面完成水合E.非极性小区域的水合完成单分子层覆盖F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥G.完成流体动力学水合结合过程化合水和邻近水A.非水合蛋白质蛋白质结合水的能力

当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合的水的克数。

膨润性：蛋白质吸水充分膨胀而不溶解，这种水化性质通常叫膨润性。可溶性蛋白：蛋白质在继续水化中被水分散而逐渐变为胶体溶液，具有这种水化特点的蛋白质叫可溶性蛋白质。2、蛋白质的水合性质

PropertiesHydrationofProteins蛋白质结合水的能力

当干蛋白质粉与相对湿度为90氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，水合能力越大。

氨基酸残基的水合能力带电的氨基酸残基数目越大，各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）肌红蛋白0.44血清清蛋白0.33血红蛋白0.62胶原蛋白0.45酪蛋白0.40卵清蛋白0.30乳清浓缩蛋白0.45-0.52大豆蛋白0.33各种蛋白质的水合能力蛋白质水合能力/(gH2O/g蛋白质）蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境因素蛋白质浓度蛋白质结合水温度pH盐的种类离子强度影响蛋白质结合水的环境蛋白质浓度影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，水合作用15－20％，Pr沉淀pH＝

pI水合作用最低高于或低于pI，水合作用增强（净电荷和推斥力增加）pH9-10时水合能力较大温度，蛋白质结合水的能力（变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10％）pH温度远离等电点加工蛋白质浓度影响蛋白质结合水的环境因素5－10％，浓度，盐影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”高盐，“盐析”在低盐浓度（＜0.2mol/L）时，离子同蛋白质荷电基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。Ca2+<3%盐影响蛋白质结合水的环境因素低盐，“盐溶”高盐，“盐持水能力

是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关

持水能力是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质3、蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质----溶剂+实质疏水相互作用

离子相互作用+蛋白质的溶解度大小3、蛋白质的溶解度蛋白质---蛋白质溶剂---溶剂蛋白质--影响因素

pH和溶解度植物蛋白质提取:pH8～9高度溶解pH4.5～4.8处采用等电点沉淀。影响因素pH和溶解度植物蛋白质提取:阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

SO2-4＜F-＜CI-＜Br-＜I-＜CIO4-＜SCN-；阳离子降低蛋白质溶解度的能力按下列顺序：

NH4＋＜K＋＜Na＋＜Li＋＜Mg2＋＜Ca2＋。

低离子强度（＜0.5）——电荷屏蔽效应

高比例疏水区域～溶解度下降高比例亲水区域～溶解度提高

高离子强度（＞1.0）——离子效应

SO42-、F-～盐析，溶解度降低ClO4-、SCN-～盐溶，提高溶解度,导致沉淀影响因素

离子强度和溶解度阴离子提高蛋白质溶解度的能力按下列顺序：低离子强度（＜0.T<40℃温度升高溶解度增大T>40℃温度升高溶解度减少一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质的溶解度却和温度呈负相关。影响因素

温度与溶解度T<40℃温溶解度增大T>40℃温溶解度减少一些高疏水性蛋白影响因素

有机溶剂

导致蛋白质溶解度下降或沉淀

降低水介质的介电常数提高静电作用力静电斥力导致分子结构的展开促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引影响因素有机溶剂降低水介质的介电常数4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分丧失而引起的聚集反应。絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的一种现象。凝结作用：发生变性的无规聚集反应和蛋白质-蛋白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引起的聚集反应，定义为凝结作用。凝胶化作用：是指变性的蛋白质分子聚集并形成

有序的蛋白质网络结构过程。4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)沉淀作用：是指由于蛋凝胶化作用机制

溶胶状态----似凝胶状态-----有序的网络结构状态

凝胶化的相互作用氢键、静电相互作用——可逆凝胶（明胶）疏水相互作用——不可逆凝胶（蛋清蛋白）二硫键——不可逆凝胶（乳清蛋白）金属离子的交联相互作用4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)凝胶化作用机制溶胶状态----似凝胶状态----两类凝胶凝结块（不透明）凝胶

大量非极性氨基酸残基疏水性聚集，不溶性聚集体不可逆凝胶聚集和网状结构的形成速度高于变性速度

透明凝胶

少量非极性氨基酸残基变性时形成可溶性复合物缔合速度低于变性速度在加热后冷却时才能凝结成凝胶形成有序的透明的凝胶网状结构两类凝胶影响蛋白质凝胶化作用的因素氨基酸残基的类型

高于31.5%非极性AA—凝结块类型低于31.5%非极性AA—透明类型pH

蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶

金属离子pI—凝结块类凝胶极端pH—弱凝胶，半透明形成凝胶的最适pH约7～8Ca2+强化了凝胶结构过量钙桥产生凝结块影响蛋白质凝胶化作用的因素氨基酸残基高于31.5%非极性蛋白质凝胶化在食品中的应用果冻

豆腐

香肠蛋白质凝胶化在食品中的应用果冻豆腐蛋白质织构化的方法：（1）热凝固和薄膜形成：如腐竹的生产

（2）纤维的形成：大豆蛋白纺丝

（3）热塑挤压：人造肉

5、蛋白质的织构化作用可溶性蛋白质（可溶的植物蛋白或乳蛋白）在一定条件下，能够形成具有一定咀嚼性和良好持水性的膜状或纤维状产品（仿肉）的特性5、蛋白质的织构化作用可溶性蛋白质（可溶的植物蛋白或乳蛋白）面筋蛋白（占Pr80％）麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。6、面团的形成面筋蛋白麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面或油-水界面的性质。能否快速地吸附至界面能否快速地展开并在界上面再定向能否形成经受热和机械运动的膜具有界面性质的蛋白质必要条件：7、蛋白质的界面性质

Interfacialpropertiesofproteins概念:是指蛋白质能自发地适移至汽-水界面能否快速地吸附至界影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸组成pH非极性AA与极性AA之比离子强度和种类疏水性基团与亲水性基团的分布蛋白质浓度二级、三级和四级结构时间二硫键温度分子大小和形状分子柔性影响蛋白质界面性质的因素：内在因素外在因素氨基酸乳化性质EmulsifyingProperties蛋白质的乳化能力(EC,emulsioncapability)是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。乳化能力乳化性质EmulsifyingProperties蛋白影响蛋白质乳化作用的因素:

（1）盐：0.5-1.0mol/L的氯化钠有利于肉馅中蛋白质的乳化；

（2）蛋白质的溶解性：蛋白质的溶解性越好，乳化性也越好；

（3）pH：有些蛋白质在pI时乳化性最好，而有些蛋白质在pI乳化性最差；

（4）热作用影响蛋白质乳化作用的因素:（1）盐：0.5-1.0蛋白质的起泡性质

是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。起泡性质的评价

蛋白质的起泡力测定泡沫稳定性

蛋白质的起泡性质是指蛋白质在汽---液界面形成坚韧的薄膜使影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度

2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。超过10％，气泡变小，泡沫变硬。温度

适当加热处理可提高起泡性能。过度的热处理则会损害起泡能力。pH值在pI时蛋白质形成泡沫数量较少，但泡沫的稳定性较高。盐盐析时显示较好的起泡性质。盐溶时则显示较差的起泡性质影响泡沫形成和稳定性的因素:蛋白质的浓度影响泡沫形成和稳定性的因素:糖

损害蛋白质的起泡能力，却改进了泡沫的稳定性。

脂

稳定性下降

搅打

过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低消泡剂影响泡沫形成和稳定性的因素:糖8、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有利不有利良好风味载体与不良风味结合8、蛋白质与风味物质的结合蛋白质风味+蛋白质----风味有不影响蛋白质与风味结合的因素

蛋白质的构象水：促进极性挥发物的结合。

pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合。热：热变性蛋白质显示较高结合风味物的能力。化学改性：化学改性会改变蛋白质的风味物结合性质

影响蛋白质与风味结合的因素蛋白质的构象5.3食品加工中蛋白质的变化

5.3食品加工中蛋白质的变化

1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式适度的热处理引起的蛋白质变性蛋白质的一些功能性质发生变化破坏食品组织中酶，有利食品的品质促进蛋白质消化破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式适度的热处理引起的1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化半胱氨酸胱氨酸不可逆变性硫化氢二甲基硫化物磺基丙氨酸。1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化谷酰胺天冬酰胺

脱酰胺反应氨1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理引起氨基酸脱硫，胱酰胺异构化有氧存在时加热处理，色氨酸部分受到破坏T>200℃，碱性条件下，氨基酸发生异构化L－氨基酸残基异构化反应L或D型氨基酸外消旋混合物

营养价值减半1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式比较剧烈的热处理1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式过度加热引起蛋白质生成环状衍生物生成高度稳定的蛋白质自由基影响食品的安全性1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式过度加热引起蛋白1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式加热不当蛋白质的AA分解含S的AA产生H2SFe,SnAA与还原性物质（糖）发生褐变肉制品加热变色的主要原因FeS（黑）SnS（蓝）硫化斑1、热加工对蛋白质的影响（1）热处理方式加热不当蛋白质的1、热加工对蛋白质的影响组成蛋白质的AA种类含cys,cys-cys多时易变性凝固；二硫键交联含pro,HO-pro多不易变性凝固；亚氨基酸，阻止支链交联（2）影响蛋白质热变性的因素温度水分含量蔗糖

pH

1、热加工对蛋白质的影响组成蛋白质的AA种类含cys,c2、低温处理下的变化食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生长并抑制酶的活性及化学变化。

冷却（冷藏）冷冻（冻藏）

冰结晶，蛋白质变性水化作用降低；快速冷冻法。2、低温处理下的变化食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响很大。4、氧化处理下的变化导致蛋白质营养价值的降低，甚至还产生有害物质。

H2O2引起酪氨酸发生氧化性交联

形成蛋白质自由基pH

+LOO·→P·+LOOH·

天然蛋白质脂类自由基脂类过氧化物

形成的蛋白质自由基P·，随后发生多肽链聚合等P·+P·→P-P3、碱处理下的变化与热处理同时进行时，对蛋白质的营养价值影响食品常用氧化剂

H2O2过氧苯甲酰次氯酸钠蛋白质与氧化剂之间的相互作用食品常用氧化剂蛋白质与氧化剂之间的相互作用半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化半胱氨酸的氧化蛋氨酸的氧化色氨酸的氧化色氨酸的氧化5、脱水处理下的变化①传统的脱水方法②真空干燥③冷冻干燥④喷雾干燥⑤鼓风干燥温度过高，时间过长蛋白质结合水破坏，变性；复水性降低，硬度增加；多孔结构，风味、色泽、口感变化。5、脱水处理下的变化①传统的脱水方法温度过高，时间过长蛋6、辐照处理下的变化

辐射引起蛋白质发生聚合含硫氨基酸残基和芳香族氨基酸残基

7、机械处理下的变化对食品中的蛋白质有较大的影响

6、辐照处理下的变化辐射引起蛋白质发生聚合蛋白质的测定Measurementofprotein蛋白质的测定Measurementofprotein1.概述

食品中蛋白质的含量1.概述

食品中蛋白质的含量一些蛋白质的含氮量一些蛋白质的含氮量2.蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法

定氮法

双缩脲法

物理法利用特定氨基酸残基法

染料结合法

福林—酚试剂法

2.蛋白质定量法利用蛋白质共性的方法

定氮法

双缩脲法

物理(1)凯氏定氮法①原理消化

样品中含氮有机化合物经浓硫酸加热消化，硫酸使有机物脱水；同时有机物炭化生成炭；炭将硫酸还原为SO2，C则变为CO2；

SO2使氮还原为氨，本身则氧化为SO3；在反应过程中生成的氢，又加速氨的形成；生成物中水和SO2逸去，氨与硫酸结合生硫酸铵留在溶液中。(1)凯氏定氮法①原理蒸馏硫酸胺在碱性条件下，释放出氨。吸收与滴定蒸馏②试剂及作用浓硫酸：脱水、氧化硫酸铜：催化剂及消化指示剂硫酸钾：提高溶液的沸点氢氧化钠混合指示剂硼酸盐酸②试剂及作用浓硫酸：脱水、氧化(2)染料结合法方法提要

凡是来源相同的蛋白质，碱性（或酸性）氨基酸的含量，大体上是相同的。利用这个特点，加入过量的酸性（或碱性）染料，其和蛋白质形成不溶性盐而沉淀析出。用分光光度计测定未反应的染料量，然后根据算出来的结合染料量求出蛋白质含量。(2)染料结合法方法提要凡是来源相同的蛋白质，碱性（或酸(3)双缩脲法双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成红紫色的络合物，此反应称为双缩脲反应。蛋白质分子中含有肽键，与双缩脲结构相似，故能呈此反应(3)双缩脲法双缩脲在碱性环境中，能与硫酸铜结合成红紫色的络1影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相互作用最强，蛋白质的水合作用的溶胀最小。蛋白质结合水的能力一般随温度升高而降低，离子的种类和浓度对蛋白质的吸水性、溶胀和溶解度也有很大影响。2影响蛋白质溶解性的因素有：氨基酸组成与疏水性、pH、离子强度μ、温度、有机溶剂。3.蛋白质作为理想的表面活性剂必须具有3个属性：①快速吸附到界面的能力；②在达到界面后迅速伸展和取向；③一旦达到界面即与邻近分子相互作用形成具有强内聚力和粘弹性的膜，能耐受热和机械的作用。4.影响蛋白质乳化作用的因素有①蛋白质溶解度在25%～80%范围和乳化容量或乳状液稳定性之间通常存在正相关。②pH影响蛋白质的乳化性质。③加热通常可降低被界面吸附的蛋白质膜的粘度和刚性，结果使乳状液稳定性降低。小结1影响水合性质的环境因素：在等电点pH时，蛋白质-蛋白质相5.影响泡沫形成和稳定性的环境因素:①pH②盐类③糖类④蛋白质浓度⑤温度6.植物蛋白的分离和提纯方法:①酸性水溶液处理：用酸性溶液、水-乙醇混合溶液或热水处理，可除去可溶性糖类（低聚糖）和矿物质②另一种方法是使脱脂大豆粉在碱性水溶液中增溶，然后过滤或离心沉淀，除去不溶性多糖，在等电点(pH4.5）溶液中再沉淀，随后离心，洗涤蛋白质凝乳，除去可溶性糖类化合物和盐类。7蛋白质定量法有利用蛋白质共性的方法：定氮法、双缩脲法、物理法。利用特定氨基酸残基法：染料结合法、