生物化学和分子生物学笔记-蛋白质三维结构_第1页
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蛋白质的三维结 第5（必须水）弱相互作用（或称非共价键，或次级键1.氢 2.疏水作用（熵效应 3.范德华4.离子键（盐键（三）酰胺平面和二面 P 图5-（肽平面Cα1和Cα2所在的平度称为ψ，另一个为NH与Cα2形成的单键也可旋转，角度称为 值（实际受化学和热力学因素所限制，肽链构象可用两面角ψ（四）二级结构肽链主链围绕中心轴盘绕成螺旋状 种α-3.613-螺旋每周螺距0.54nm，R基均在螺旋外侧，P2085-14。（CD）光谱研究影响α-螺旋形成的因素：R基小且不带电荷，易形成α-PolyLysPH7时，R基带正电荷，静电排斥，不易形成α-螺旋，但若PH=12，消除R基正电荷可形成α-螺旋。如P210图5-17。，见P210图5-18。弯曲时形成，使多肽链出现1800急剧回折，见P2115-19。β-凸起：是在β-折中额外一个残基，凸起股产生小弯5-29所示，有αα，βαβ等。分子是紧密球体或椭球状实体，所有原子体积占72~77%，空腔约25%。疏水侧链埋藏在分子，亲水侧链在分子表面，球状蛋白是或酸、碱、、变性基的影响生物活性丧失，溶解度降低及物理蛋白质变性为分子中次级键破坏，天然构象，但变性不涉及共最后达原活性的95~100%。P235图5-49。复性所需条件复杂，不易满足而常常遇到。白质结构是可的。全新蛋白质设计和蛋白质工程更需要蛋白质结构性或螺旋形的大聚合体，如颗粒外壳，P248

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