生物化学笔记

1、生物化学笔记（完整版）有点多，大家好翻页。粘贴下来慢慢看、 当然不建议的时候拿出来，因为太长了，不生物化学重点第一章 绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。二、生物化学的发展：1叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和物体的组成成分以及生物体的物和排泄物。2动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。3分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。三、

2、生物化学研究的主要方面：1生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。2物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收中间代谢排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。代谢，分解代谢，物质3细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。4生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。5遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分

3、子机制的研究，也是现研究的一个重要内容。物化学与分子生物学第二章 蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成。天然蛋白质分子的氨基酸约有 20 种，除脯氨酸为 -亚氨基酸、酸。酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为 L-氨基2分类：根据氨基酸的 R 基团的极性大小可将氨基酸分为四类： 非极性中性氨基酸(8种)； 极性中性氨基酸(7 种)； 酸性氨基酸(Glu 和 Asp)； 碱性氨基酸(Lys、Arg 和 His)。二、 肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的 -羧基与另一分子氨基酸的 -氨基经脱水而形成的共价键(-CO

4、-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即氨基端(N 端)与羧基端(C 端)，肽链的方向是 N 端C 端。三、肽键平面(肽)：肽键具有部分双键的性质，不能旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个 碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。1一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。2二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几

5、种类型：-螺旋：其结构特征为：主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；螺旋每上升一圈是 3.6 个氨基酸残基，螺距为 0.54nm； 相邻螺旋圈之间形成许多氢键； 侧链基团位于螺旋的外侧。影响 -螺旋形成的主要是： 存在侧链基团较大的氨基酸残基； 连续存在带相同电荷的氨基酸残基； 存在脯氨酸残基。-折叠：其结构特征为： 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片； 所有肽键的C=O 和 N-H 形成链间氢键；侧链基团分别交替位于片层的上、下方。-转角：多肽链 180回折部分，通常由四个氨基酸残基维系。，借 1、4 残基之间形成氢键无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。3三级结构：指多肽链所有原子的空间排布

6、。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、力、离子键等，也可涉及二硫键。4四级结构：指亚基之间的排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。五、 蛋白质的理化性质：1两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的电点。此蛋白质与氨值称为蛋白质的等2蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要。3蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸

7、收峰为 280nm。4蛋白质的变性：蛋白质在某些理化的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及性是不可逆的。、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变六、蛋白质的分离与纯化：1盐析与沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的，如乙醇、甲醇、等，均可引起蛋白质沉淀。2电泳：蛋白质分子在高于或低于其的溶液中带净的负或正电荷，因

8、此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。5超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S 成正比。七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1. 分离纯化蛋白质，得到一

9、定量的蛋白质纯品；2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3. 分析蛋白质的N-端和 C-端氨基酸；4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化 ）将蛋白质处理为若干条肽段；5. 分离纯化单一肽段；6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用 Edman 降解法，用异硫 酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进定；7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。第三章 核酸的结构与功能一、核酸的化学组成：1含氮碱：参与核酸和核苷酸的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核

10、苷酸的嘧啶碱主要有三种-尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种-腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。2戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即 -D-核糖与 -D-2-脱氧核糖，由此分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。的核苷酸也3核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。通常是由核糖或脱氧核糖的 C1 -羟基与嘧啶碱 N1 或嘌呤碱 N9 进行缩合，故生成的化学键称为 ，N 糖苷键。其中由 D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。由稀有碱基所生成的核苷称为稀有核苷。假尿苷（）就是由 D-核糖的

11、 C1 与尿嘧啶的 C5 相连而生成的核苷。二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。最常见的核苷酸为 5-核苷酸（5 常被省略）。5-核苷酸又可按其在 5位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（c）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。核苷酸通常使用缩写符号进行命名。第一位符号用小写字母 d 代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母 P 代表磷酸。三、核酸的一

12、级结构：核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。核酸具有方向性，5-位上具有端。磷酸基的末端称为 5-端，3-位上具有羟基的末端称为 3-DNA 由d、dGMP、dCMP 和 dTMP 四种脱氧核糖核苷酸所组成。DNA 的一级结构就是指DNA 分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。RNA 由，GMP，CMP，UMP 四种核糖核苷酸组成。RNA 的一级结构就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。四、DNA 的二级结构：DNA 双螺旋结构是 DNA 二级结构的一种重要形式，它是 Watson 和 Crick 两位

13、科学家于 1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是 Chargaff 研究小组对 DNA 的化学组成进行的分析研究，即 DNA 分子中四种碱基的摩尔百分比为 A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff 原则），以及由Wilkins 研究小组完成的 DNA 晶体X 线衍射图谱分析。天然 DNA 的二级结构以 B 型为主，其结构特征为：为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且 A-T、G-C（碱基互补原则）； 螺旋的稳定直径为 2nm。为氢键和碱基堆砌力；螺旋的螺距为 3.4nm，五、DNA 的超螺旋结构：双螺旋的D

14、NA 分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为 DNA 的三级结构。绝大多数原核生物的 DNA 都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。在真核生物中，双螺旋的 DNA 分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。核小体结构属于 DNA 的三级结构。六、DNA 的功能：DNA 的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息板。以及信息的转录提供模DNA 分子中具有特定生物学功能的片段称为（gene）。一个生物体的全部 DNA 序列称为组（genome）。组的大小与生物的复杂性有关。七、RNA 的空间结构与功能：RNA 分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。RNA

15、 通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。1mRNA 的结构与功能：mRNA 是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为 HnRNA。大多数真核成mRNA 分子具有典型的 5-端的 7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和 3-端的多聚腺苷酸(polyA)尾构。mRNA 的功能是为蛋白质的提供模板，分子中带有遗传。mRNA 分子中每三个相邻的核苷酸组成一组，在蛋白质翻译时代表一个特定的氨基酸，这种核苷酸三联体称为遗传（coden）。2tRNA 的结构与功能：tRNA 是分子最小，但含有稀有碱基最多的 RNA。tRNA 的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为三叶草形，故称为三叶草结构，可分为

16、五个部分：氨基酸臂：由 tRNA 的 5-端和 3-端的局部双螺旋，3-端都带有-CCA-OH 顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。DHU 臂：含有二氢尿嘧啶核苷，与氨基酰 tRNA酶的结合有关。反臂：其反环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物中，可以用来识别 mRNA 上相应的，故称为反促使 tRNA 与oden）。 TC 臂：含保守的 TC 顺序，可以识别白体上的 rRNA，白体结合。可变臂：位于 TC 臂和反臂之间，功能不详。3rRNA 的结构与功能：rRNA 是细胞中含量最多的 RNA，可与蛋白质一起白体，作为蛋白质生物的场所。原核生物中的 rRNA 有三种：5S，16S，23S。真

17、核生物中的 rRNA 有四种：5S，5.8S，18S，28S。八、核酶：具有自身催化作用的 RNA 称为核酶（ribozyme），核酶通常具有特殊的分子结构，如锤头结构。九、核酸的一般理化性质：核酸具有酸性；粘度大；能吸收紫外光，最大吸收峰为 260nm。十、DNA 的变性：在理化作用下，DNA 双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致 DNA 的理化性质及生物学性质发生改变，这种现象称为 DNA 的变性。引起 DNA 变性的主要有：高温，强酸强碱，等。DNA 变性后的性质改变：增色效应：指 DNA 变性后对 260nm 紫外光的光吸收度增加的现象；旋光性下降；粘度降低；生物功能丧失或改

18、变。加热 DNA 溶液，使其对 260nm 紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是 DNA 的变性温度（融解温度，Tm）。Tm 的高低与 DNA 分子中 G+C 的含量有关，G+C 的含量越高，则 Tm 越高。十一、DNA 的复性与分子杂交：将变性 DNA 经退火处理，使其重新形成双螺旋结构的过程，称为 DNA 的复性。两条来源不同的单链核酸（DNA 或 RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，以退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交。核酸杂交可以是 DNA-DNA，也可以是 DNA-RNA 杂交。不同来源的，具有大致相同互补碱基顺序的核酸片段称为

19、同源顺序。常用的核酸分子杂交技术有：原位杂交、斑点杂交、Southern 杂交及 Northern 杂交等。在核酸杂交分析过程中，已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记，这种带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针。十二、核酸酶：凡是能水解核酸的酶都称为核酸酶。凡能从多核苷酸链的末端开始水解核酸的酶称为核酸外切酶，凡能从多核苷酸链中间开始水解核酸的酶称为核酸内切酶。能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶）第四章 酶一、酶的概念：酶（enzyme）是由活细胞产生的生物催化剂，这种催化剂具有极高的催化效率和高度的底物特异性，其化学本质是蛋白质。酶

20、按照其分子结构可分为单体酶、寡聚酶和多酶体系（多酶复合体和多功能酶）三大类。二、酶的分子组成：酶分子可根据其化学组成的不同，可分为单纯酶和结合酶（全酶）两类。结合酶则是由酶蛋白和辅助因子两部分有关。，酶蛋白部分主要与酶的底物特异性有关，辅助因子则与酶的催化活性与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶。与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基。三、辅酶与辅基的来源及其生理功用：辅酶与辅基的生理功用主要是： 运载氢原子或电子，参与氧化还原反应。 运载反应基团，如酰基、氨基、烷基、羧基及一碳素。等，参与基团转移。大部分的辅酶与辅基衍生于维生维生素（

21、vitamin)是指一类维持细胞正常功能所必需的，但在许多生物体内不能自身须由食物供给的小分子有机化合物。而必维生素可按其溶解性的不同分为脂溶性维生素和水溶性维生素两大类。脂溶性维生素有 VitA、VitD、VitE 和 VitK 四种；水溶性维生素有 VitB1，VitB2，VitPP，VitB6，VitB12，VitC，泛酸，生物素，叶酸等。1.TPP：即焦磷酸硫胺素，由硫胺素（Vit B1）焦磷酸化而生成，是脱羧酶的辅酶，在体内参与糖代谢过程中 -酮酸的氧化脱羧反应。2.FMN 和 FAD：即单核苷酸（FMN）和腺嘌呤二核苷酸（FAD），是核（VitB2）的衍生物。FMN 或 FAD 通

22、常作为脱氢酶的辅基，在酶促反应中作为递氢体（双递氢体）。3.NAD+和 N+：即酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD+，辅酶）和酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（N+，辅酶），是 Vit PP 的衍生物。NAD+和 N+主要作为脱氢酶的辅酶，在酶促反应中起递氢体的作用，为单递氢体。4.磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺：是 Vit B6 的衍生物。磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺可作为氨基转移酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的辅酶。5.CoA：泛酸（遍多酸）在体内参与辅酶A（CoA）。CoA 中的巯基可与羧基以高能硫酯键结合，在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的作用，是酰化酶的辅酶。6.生物素：是羧化酶的辅基，在体内参与 CO2 的固

23、定和羧化反应。7. FH4：由叶酸衍生而来。四氢叶酸是体内一碳基团转移酶系统中的辅酶。8. Vit B12 衍生物：Vit B12 分子中含金属元素钴，故又称为钴胺素。Vit B12 在体内有多种活性形式，如 5-脱氧腺苷钴胺素、甲基钴胺素等。其中，5-脱氧腺苷钴胺素参与酶，甲基钴胺素则是甲基转移酶的辅酶。变位酶的辅四、金属离子的作用：1. 稳定构象：稳定酶蛋白催化活性所必需的分子构象；酶的活性中心：作为酶的活性中心的组成成分，参与酶的活性中心；2.3. 连接作用：作为桥梁，将底物分子与酶蛋白螯合起来。五、酶的活性中心：酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产

24、物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心。参与酶的活性中心的化学基团，有些是与底物相结合的，称为结合基团，有些是催化底物反应转变成产物的，称为催化基团，这两类基团统称为活性中心内必需基团。在酶的活性中心以外，也存在一些化学基团，主要与维系酶的空间构象有关，称为酶活性中心外必需基团。六、酶促反应的特点：1具有极高的催化效率：酶的催化效率可比一般催化剂高 1061020 倍。酶能与底物形成ES 中间复合物，从而改变化学反应的进程，使反应所需活化能阈大大降低，活化分子的数目大大增加，从而加速反应进行。2具有高度的底物特异性：一种酶只作用于一种或一类化合物，以促进一定的化学变化，生成一定的产物，这种现

25、象称为酶作用的特异性。绝对特异性：一种酶只能作用于一种化合物，以催化一种化学反应，称为绝对特异性，如琥珀酸脱氢酶。相对特异性：一种酶只能作用于一类化合物或一种化学键，催化一类化学反应，称为相对特异性，如脂肪酶。异构特异性：一种酶只能作用于一种异构体，或只能生成一种异构体，称为异构特异性，如 L-精氨酸酶。3酶的催化活性是可以调节的：如代谢物可调节酶的催化活性，对酶分子的共价修饰可改变酶的催化活性，也可通过改变酶蛋白的来改变其催化活性。七、酶促反应的机制：1中间复合物学说与诱导契合学说：酶催化时，酶活性中心首先与底物结合生成一种酶-底物复合物（ES），此复合物再分解出酶，并生成产物，即为中间复合

26、物学说。当底物与酶接近时，底物分子可以诱导酶活性中心的构象以生改变，使之成为能与底物分子密切结合的构象，这就是诱导契合学说。2与酶的高效率催化有关的：趋近效应与定向作用；张力作用；酸碱催化作用；共价催化作用；酶活性中心的低介电区（表面效应）。八、酶促反应动力学：酶反应动力学主要研究酶催化的反应速度以及影响反应速度的各种。在探讨各种对酶促反应速度的影响时，通常测定其初始速度来代表酶促反应速度，即底物转化量k+2 时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km 可以反映酶与底物亲和力的大小，即 Km 值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。Km 可用于判断反应级数：当S100Km 时，=Vmax

27、，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当 0.01KmS20kJ/mol 的磷酸键称为高能磷酸键，主要有以下几种类1磷酸酐键：包括各种多磷酸核苷类化合物，如，ATP 等。2混合酐键：由磷酸与羧酸脱水后形成的酐键，主要有 1,3-二磷酸甘油酸等化合物。3烯醇磷酸键：见于磷酸烯醇式酸中。4磷酸胍键：见于磷酸肌酸中，是肌肉和脑组织中能量的形式。磷酸肌酸中的高能磷酸键不能被直接利用，而必须先将其高能磷酸键转移给 ATP，才能供生理活动之需。这一反应过肌酸磷酸激酶（CPK）催化完成。九、线粒体外 NADH 的穿梭：胞液中的 3-磷酸甘油醛或乳酸脱氢，均可产生 NADH。这些 NADH 可经穿梭系统

28、而进入线粒体氧化磷酸化，产生H2O 和 ATP。1磷酸甘油穿梭系统：这一系统以 3-磷酸甘油和磷酸二羟酸甘油脱氢酶的催化下，将胞液中 NADH 的氢原子带入线粒体为载体，在两种不同的 -磷给 FAD，再沿琥珀酸氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，如 NADH 通过此穿梭系统带一对氢原子进入线粒体，则只得到 2 分子 ATP。2苹果酸穿梭系统：此系统以苹果酸和氨酸为载体，在苹果酸脱氢酶和谷草转氨酶的催化下。将胞液中 NADH 的氢原子带入线粒体交给NAD+，再沿 NADH 氧化呼吸链进行氧化磷酸化。因此，经此穿梭系统带入一对氢原子可生成 3 分子 ATP第八章 氨基酸代谢一、蛋白质的营养作用：1蛋白

29、质的生理功能：主要有：是组织细胞的重要成分；参与组织细胞的更新和修补；参与物质代谢及生理功能的调控；氧化供能；其他功能：如转运、凝血、免疫、识别等。2氮平衡：体内蛋白质的与分解处于动态平衡中，故氮量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡。氮平衡有以下几种情况：氮总平衡：摄入氮量与排出氮量大致相等，表示体内蛋白质的量与分解量大致相等，称为氮总平衡。此种情况见于正常成人。氮正平衡：摄入氮量大于排出氮量，表明体内蛋白质的量大于分解量，称为氮正平衡。此种情况见于儿童、孕妇、病后恢复期。氮负平衡：摄入氮量小于排出氮量，表明体内蛋白质的量小于分解量，称为氮负平衡。此种情况见于消耗性疾病患者（结

30、核、肿瘤），饥饿者。3必需氨基酸与非必需氨基酸：体内不能，必须由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨基酸。反之，体内能够自行，不必由食物供给的氨基酸就称为非必需氨基酸。必需氨基酸一共有八种：赖氨酸（Lys）、色氨酸（Trp）、苯丙氨酸（ e）、蛋氨酸（Met）、苏氨酸（Thr）、亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、缬氨酸（Val）。酪氨酸和半胱氨酸必需以必需氨基酸为原料来，故被称为半必需氨基酸。4蛋白质的营养价值及互补作用：蛋白质营养价值高低的决定有： 必需氨基酸的含量； 必需氨基酸的种类； 必需氨基酸的比例，即具有与需求相符的氨基酸组成。将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食用，以提高其营养价

31、值的作用称为食物蛋白质的互补作用。二、蛋白质的消化、吸收与1蛋白质的消化：胃蛋白酶水解食物蛋白质为多肽，再在小肠中完全水解为氨基酸。2氨基酸的吸收：主要在小肠进行，是一种主动转运过程，需由特殊载体携带。除此之外，也可经-谷氨酰循环进行。3蛋白质在肠中的：主要在大肠中进行，是细菌对蛋白质及其消化产物的分解作用，可产生物质。三、氨基酸的脱氨基作用：氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和非氧化脱氨基。1氧化脱氨基：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由 L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化。L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在内作用不大。谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以 NA

32、D+或 N+为辅酶。该酶作用较大，属于变构酶，其活性受 ATP，GTP 的抑制，受，GDP 的激活。2转氨基作用：由转氨酶催化，将 -氨基酸的氨基转移到 -酮酸酮基的位置上，生成相应的 -氨基酸，而原来的 -氨基酸则转变为相应的-酮酸。转氨酶以磷酸吡哆醛(胺)为辅酶。转氨基作用可以在各种氨基酸与 -酮酸之间普遍进行。除 Gly，Lys，Thr，Pro 外，均可参加转氨基作用。较为重要的转氨酶有： 丙氨酸氨基转移酶（ALT），又称为转氨酶（GPT）。催化丙氨酸与 -酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在肝脏中活性较高，在肝脏疾病时，可引起显升高。中 ALT 活性明氨酸氨基转移酶（AST）

33、，又称为谷草转氨酶（GOT）。催化氨酸与 -酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，显升高。中 AST 活性明3联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为 -酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。4嘌呤核苷酸循环（PNC）：这是存在于骨骼肌和心肌中的一种特殊的联合脱氨基作用方式。在骨骼肌和心肌中，腺苷酸脱氨酶的活性较高，该酶可催化脱氨基，此反应与转氨基反应相联系，即嘌呤核苷酸循环的脱氨基作用。四、-酮酸的代谢：1再氨基化为氨基酸。2转变为糖或脂：某些氨基酸脱氨基后生成糖异生

34、途径的中间代谢物，故可经糖异生途径生成葡萄糖，这些氨基酸称为生糖氨基酸。个别氨基酸如 Leu，Lys，经代谢后只能生成乙酰 CoA或乙酰乙酰 CoA，再转变为脂或，故称为生酮氨基酸。而e，Tyr，Ile，Thr，Trp 经分解后的产物一部分可生成葡萄糖，另一部分则生成乙酰 CoA，故称为生糖兼生酮氨基酸。3氧化供能：进入三彻底氧化分解供能。五、氨的代谢：1血氨的来源与去路：血氨的来源：由肠道吸收；氨基酸脱氨基；氨基酸的酰胺基水解；其他含氮物的分解。血氨的去路：在肝脏转变为尿素；胺和谷氨酰胺；直接排出。氨基酸；其他含氮物；酰2氨在血中的转运：氨在血液循环中的转运，需以无毒的形式进行，如生成丙氨酸

35、或谷氨酰胺等，将氨转运至肝脏或肾脏进行代谢。丙氨酸-葡萄糖循环：肌肉中的氨基酸将氨基转给酸生成丙氨酸，后者液循环转运至肝脏再脱氨基，生成的酸经糖异生转变为葡萄糖后再液循环转运至肌肉重新分解产生酸，这一循环过程就称为丙氨酸-葡萄糖循环。谷氨酰胺的运氨作用：肝外组织，如脑、骨骼肌、心肌在谷氨酰胺酶的催化下，谷氨酰胺，以谷氨酰胺的形式将氨基液循环带到肝脏，再由谷氨酰胺酶将其分解，产生的氨即可用于尿素。因此，谷氨酰胺对氨具有、和解毒作用。3鸟氨酸循环与尿素的：体内氨的主要代谢去路是用于尿素。尿素的主要器官是肝脏，但在肾及脑中也可少量。尿素是经鸟氨酸循环的反应过程来完成，催化这些反应的酶存在于胞液和线粒

36、体中。其主要反应过程如下：NH3+CO2+2ATP 氨基甲酰磷酸胍氨酸精氨酸代琥珀酸精氨酸尿素+鸟氨酸。尿素的特点：主要在肝脏的线粒体和胞液中进行；一分子尿素需消耗四分子 ATP；精氨酸代琥珀酸酶是尿素的关键酶；尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于氨酸。六、氨基酸的脱羧基作用：由氨基酸脱羧酶催化，辅酶为磷酸吡哆醛，产物为 CO2 和胺。1-氨基丁酸的生成：-氨基丁酸（GABA）是一种重要的神经递质，由 L-谷氨酸脱羧而产生。反应由 L-谷氨酸脱羧酶催化，在脑及肾中活性很高。25-羟色胺的生成：5-羟色胺（5-HT）也是一种重要的神经递质，且具有缩作用，其原料是色氨酸。过程为：色

37、氨酸5 羟色氨酸5-羟色胺。3组胺的生成：组胺由组氨酸脱羧产生，具有促进平滑肌收缩，促进胃酸和作用。舒4多胺的生成：精脒和精胺均属于多胺，它们与细胞生长繁殖的调节有关。鸟氨酸，关键酶是鸟氨酸脱羧酶。的原料为七、一碳的代谢：一碳是指只含一个碳原子的有机基团，这些基团通常由其载体携带参加代谢反应。常见的一碳有甲基（-CH3）、亚甲基或甲烯基（-CH2-）、次甲基或甲炔基（=CH-）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH）、羟甲基（-CH2OH）等。一碳通常由其载体携带，常见的载体有四氢叶酸（FH4）和 S-腺苷同型半胱氨酸，有时也可为 VitB12。常见的一碳的四氢叶酸衍生物有：N10-甲酰

38、四氢叶酸（N10-CHO FH4）；N5-亚氨甲基四氢叶酸（N5-CH=NH FH4）；N5,N10-亚甲基四氢叶酸 （N5,N10-CH2-FH4）；N5,N10-次甲基四氢叶酸 （N5,N10=CH-FH4）；N5-甲基四氢叶酸（N5-CH3 FH4）。苏氨酸、丝氨酸酸和色氨酸代谢降解后可生成 N10-甲酰四氢叶酸，后者可用于嘌呤 C2原子的；苏氨酸、丝氨酸、酸和组氨酸代谢降解后可生成 N5,N10-次甲基四氢叶酸，后者可用于嘌呤 C8 原子的；丝氨酸代谢降解后可生成 N5,N10-亚甲基四氢叶酸，后者可用于胸腺嘧啶甲基的。八、S-腺苷蛋氨酸循环：蛋氨酸是体内许多重要化合物，如肾上腺素、胆

39、碱、肌酸和核酸等的甲基供体。其活性形式为S-腺苷蛋氨酸（SAM）。SAM 也是一种一碳衍生物，其载体可认为是 S-腺苷同型半胱氨酸，携带的一碳是甲基。从蛋氨酸形成的S-腺苷蛋氨酸，在提供甲基以后转变为同型半胱氨酸，然后再反方向重新合成蛋氨酸，这一循环反应过程称为S-腺苷蛋氨酸循环或活性甲基循环。九、芳香族氨基酸的代谢：在神经组织细胞中的主要代谢过程为：苯丙氨酸酪氨酸多巴多巴胺去甲肾上腺素肾上腺素。多巴胺、去甲肾上腺素和肾上腺素统称儿茶酚胺。在黑色素细胞中，多巴可转变为黑色素。苯丙氨酸羟化酶遗传性缺陷可致苯酸尿症，酪氨酸酶遗传性缺陷可致白化病第九章 核苷酸代谢一、核苷酸类物质的生理功用：核苷酸类

40、物质在内的生理功用主要有： 作为DNA。核酸的原料：如用 ATP，GTP，CTP，UTPRNA，用 dATP，dGTP，dCTP，dTTP 作为能量的和供应形式：除 ATP 之外，还有GTP，UTP，CTP 等。 参与代谢或生理活动的调节：如环核苷酸 c和 cGMP 作为激素的第二信使。 参与分。酶的辅酶或辅基：如在 NAD+，N+，FAD，FMN，CoA 中均含有核苷酸的成 作为代谢中间物的载体：如用 UDP 携带糖基，用 CDP 携带胆碱，胆胺或甘油二酯，用腺苷携带蛋氨酸（SAM）等。二、嘌呤核苷酸的代谢：1从头途径：利用一些简单的前体物，如 5-磷酸核糖，氨基酸，一碳及 CO2 等，逐步

41、嘌呤核苷酸的过程称为从头途径。这一途径主要见于肝脏，其次为小肠和胸腺。嘌呤环中各原子分别来自下列前体物质：Asp N1；N10-CHO FH4 C2 ；Gln N3 和 N9 ；CO2 C6 ；N5,N10=CH-FH4 C8 ；Gly C4 、C5 和 N7。过分为三个阶段： 次黄嘌呤核苷酸的：在磷酸核糖焦磷酸酶的催化下，消耗 ATP，由 5-磷酸核糖PRPP(1-焦磷酸-5-磷酸核糖)。然后再经过大约 10 步反应，酸（IMP）。第一个嘌呤核苷酸-次 腺苷酸及鸟苷酸的腺苷酸代琥珀酸（为受氢体，脱氢氧化为成鸟苷酸（GMP）。：IMP 在腺苷酸代琥珀酸酶的催化下，由氨酸提供氨基-S），然后裂解

42、产生；IMP 也可在 IMP 脱氢酶的催化下，以 NAD+酸（XMP），后者再在鸟苷酸酶催化下，由谷氨酰胺提供氨基合三磷酸嘌呤核苷的：/GMP 被进一步磷酸化，最后生成 ATP/GTP，作为RNA的原料。/GDP 则可在核糖核苷酸还原酶的催化下，脱氧生成 d/dGDP，然后再磷酸化为dATP/dGTP，作为DNA 的原料。2补救途径：又称再利用途径。指利用分解代谢产生的嘌呤碱嘌呤核苷酸的过程。这一途径可在大多数组织细胞中进行。其反应为：A + PRPP GMMP。；G/I + PRPP 3抗代谢药物对嘌呤核苷酸的抑制：能够抑制嘌呤核苷酸的一些抗代谢药物，通常是属于嘌呤、氨基酸或叶酸的类似物，主

43、要通过对代谢酶的竞争性抑制作用，来干扰或抑制嘌呤核苷酸的，因而具有抗肿瘤治疗作用。在临应用较多的嘌呤核苷酸类似物主要是 6-巯基嘌呤（6-MP）。6-MP 的化学结构与次黄嘌呤类似，因而可以抑制 IMP 转变为或 GMP，从而干扰嘌呤核苷酸的。三、嘌呤核苷酸的分解代谢：嘌呤核苷酸的分解首先是在核苷酸酶的催化下，脱去磷酸生成嘌呤核苷，然后再在核苷酶的催化下分解生成嘌呤碱，最后产生的 I 和X 经黄嘌呤氧化酶催化氧化生成终产物尿酸。痛风症患者由于体内嘌呤核苷酸分解代谢异常，可致血中尿酸水平升高，以尿酸钠晶体沉积于软骨、关节、软组织及肾脏，临表现为皮下结节，关节疼痛等。可用别嘌呤醇予以治疗。四、嘧啶

44、核苷酸的代谢：1从头途径：指利用一些简单的前体物逐步嘧啶核苷酸的过程。该过程主要在肝脏的胞液中进行。嘧啶环中各原子分别来自下列前体物：CO2C2 ；GlnN3 ；Asp C4 、C5 、C6 、N1。嘧啶核苷酸的主要步骤为：尿苷酸的：在氨基甲酰磷酸酶的催化下，以 Gln，CO2，ATP 等为原料氨基甲酰磷酸。后者在氨酸转氨甲酰酶的催化下，转移一分子氨酸，从而氨甲酰氨酸，然后再经脱氢、脱羧、环化等反应，第一个嘧啶核苷酸，即 UMP。胞苷酸的：UMP 经磷酸化后生成 UTP，再在胞苷酸转变为CTP。酶的催化下，由 Gln 提供氨基 脱 氧 嘧 啶 核 苷 酸 的dCDPdCMPdUMPdTMPdT

45、DPdTTP。胸苷酸 N5,N10-亚甲基四氢叶酸。：CTPCDPdCDPdCTP。酶催化 dUMP 甲基化，甲基供体为2补救途径：由分解代谢产生的嘧啶/嘧啶核苷转变为嘧啶核苷酸的过程称为补救途径。以嘧啶核苷的补救dTMP。途径较重要。主要反应为：UR/CR + ATP UMP/CMP；TdR + ATP 3抗代谢药物对嘧啶核苷酸的抑制：能够抑制嘧啶核苷酸的抗代谢药物也是一些嘧啶核苷酸的类似物，通过对酶的竞争性抑制而干扰或抑制嘧啶核苷酸的。主要的抗代谢药物是 5-氟尿嘧啶（5-FU）。5-FU 在体内可转变为 F-dUMP，其结构与 dUMP 相似，可竞争性抑制胸苷酸酶的活性，从而抑制胸苷酸的

46、。五、嘧啶核苷酸的分解代谢：嘧啶核苷酸可首先在核苷酸酶和核苷磷酸化酶的催化下，除去磷酸和核糖，产生的嘧啶碱可在体内进一步分解代谢。不同的嘧啶碱其分解代谢的产物不同，其降解过程主要在肝脏进行。胞嘧啶和尿嘧啶降解的终产物为（-丙氨酸 + NH3 + CO2 ）；胸腺嘧啶降解的终产物为（-氨基异丁酸 + NH3 + CO2 ）。第十一章 DNA 的生物一、遗传学的中心法则和心法则：DNA 通过将遗传信息由亲代传递给子代；通过转录和翻译，将遗传信息传递给蛋白质分子，从而决定生物的表现型。DNA 的、转录和翻译过程就了遗传学的中心法则。但在少数 RNA中，其遗传信息在 RNA 中。因此，在这些生物体中，

47、遗传信息的流向是 RNA 通过，将遗传信息由亲代传递给子代；通过反转录将遗传信息传递给 DNA，再由 DNA 通过转录和翻译传递给蛋白质，这种遗传信息的流向就称为心法则。二、DNA的特点：1半保留：DNA 在时，以亲代 DNA 的每一股作模板，完全相同的两个双链子代 DNA，每个子代 DNA 中都含有一股亲代 DNA 链，这种现象称为 DNA 的半保留(semiconservative replication)。DNA 以半保留方式进行Stahl 所完成的实验所证明。，是在 1958 年由 M. Meselson 和 F.2有一定的排列顺序的片段，即生物中则为多个。起始点：DNA 在起始点（时

48、，需在特定的位点起始，这是一些具有特定核苷酸子）。在原核生物中，起始点通常为一个，而在真核3需要引物(primer)：DNA 聚合酶必须以一段具有 3端羟基（3-OH）的 RNA 作为引物，才能开始聚合子代 DNA 链。RNA 引物的大小，在原核生物中通常为 50100 个核苷酸，而在真核生物中约为 10 个核苷酸。4双向：DNA也可进行单向。时，以起始点为中心，向两个方向进行。但在生物中，5半不连续：由于 DNA 聚合酶只能以 53方向聚合子代 DNA 链，因此两条亲代 DNA链作为模板聚合子代 DNA 链时的方式是不同的。以 35方向的亲代 DNA 链作模板的子代链在聚合时基本上是连续进行

49、的，这一条链被称为领头链(leading strand)。而以 53方向的亲代 DNA链为模板的子代链在聚合时则是不连续的，这条链被称为随从链(lagging strand)。DNA 在时，由随从链所形成的一些子代 DNA 短链称为片段(Okazaki fragment)。片段的大小，在原核生物中约为 10002000 个核苷酸，而在真核生物中约为 100 个核苷酸。三、DNA的条件：1底物：以四种脱氧核糖核酸(deoxynucleotide triosate)为底物，即 dATP，dGTP，dCTP，dTTP。2模板(template)：以亲代 DNA 的两股链解开后，分别作为模板进行。3体

50、(primosome)和 RNA 引物(primer)：体由前体与引物酶（primase）组装而成。前体是由若干蛋白因子聚合而成的复合体；引物酶本质上是一种依赖 DNA 的 RNA 聚合酶（DDRP）。4DNA 聚合酶（DNA dependent DNA polymerase, DDDP）：种类和生理功能：在原核生物中，目前发现的 DNA 聚合酶有三种，分别命名为 DNA 聚合酶（pol ），DNA 聚合酶（pol ），DNA 聚合酶（pol ），这三种酶都属于具有多种酶活性的多功能酶。pol 为单一肽链的大分子蛋白质，具有 53聚合酶活性、35外切酶活性和 53外切酶的活性；其功能主要是去除

51、引物、填补缺口以及修复损伤。pol 具有 53聚合酶活性和 35外切酶活性，其功能 不明。pol 是由十种亚基组成的不对称二聚体，具有 53聚合酶活性和 35外切酶活性，与 DNA功能有关。在真核生物中，目前发现的 DNA 聚合酶有五种。其中，参与DNA的是 pol （延长随从链）和 pol （延长领头链），参与线粒体 DNA的是 pol ，pol 与DNA 损伤修复、校读和填补缺口有关，pol 只在其他聚合酶无活性时才发挥作用。DNA的保真性：为了保证遗传的稳定，DNA 的必须具有高保真性。DNA时的保真性主要与下列有关：遵守严格的碱基配对规律；在时对碱基的正确选择；对过程中出现的错误及时进

52、行校正。5DNA 连接酶(DNA ligase)：DNA 连接酶可催化两段 DN段之间磷酸二酯键的形成，而使两段 DNA 连接起来。该酶催化的条件是： 需一段 DN段具有 3-OH，而另一段 DN段具有 5-基； 未封闭的缺口位于双链 DNA 中，即其中有一条链是完整的； 需要消耗能量，在原核生物中由NAD+供能，在真核生物中由 ATP 供能。6单链 DNA 结合蛋白（single strand binding protein, SSB）：又称螺旋反稳蛋白（HDP）。这是一些能够与单链 DNA 结合的蛋白质因子。其作用为：稳定单链 DNA，便于以其为模板代 DNA； 保护单链 DNA，避免核酸

53、酶的降解。子7解螺旋酶（unwinding enzyme）：又称解链酶或 rep 蛋白，是用于解开 DNA 双链的酶蛋白，每解开一对碱基，需消耗两分子 ATP。8拓扑异构酶(topoisomerase)：拓扑异构酶可将 DNA 双链中的一条链或两条链切断，松开超螺旋后再将 DNA 链连接起来，从而避免出现链的缠绕。四、DNA 生物过程：1的起始：预：解旋解链，形成叉：由拓扑异构酶和解链酶作用，使 DNA 的超螺旋及双螺旋结构解开，形成两条单链 DNA。单链 DNA 结合蛋白（SSB）结合在单链 DNA 上，形成叉。DNA时，局部双螺旋解开形成两条单链，这种叉状结构称为叉。体组装：由前体蛋白因子

54、识别起始点，并与酶一起组装形成体。：在酶的催化下，以 DNA 链为模板，一段短的 RNA 引物。2的延长：聚合子代 DNA：由 DNA 聚合酶催化，以亲代 DNA 链为模板，从 53方向聚合子代 DNA链。体移动：体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的叉，随从链重新RNA 引物，继续进行链的延长。3的终止：去除引物，填补缺口： RNA 引物被水解，缺口由 DNA 链填补，直到剩下最后一个磷酸酯键的缺口。连接片段：在 DNA 连接酶的催化下，将片段连接起来，形成完整的 DNA 长链。真核生物端粒（ omere）的形成：端粒是指真核生物线性 DNA 分子末端的结构部分，通常膨大成粒状。线性 DN

55、A 在完成后，其末端由于引物 RNA 的水解而可能出现缩短。故需要在端粒酶（ omerase）的催化下，进行延长反应。端粒酶是一种 RNA-蛋白质复合体，它可以其RNA 为模板，通过逆转录过程对末端 DNA 链进行延长。五、DNA 的损伤：由自发的或环境的引起 DNA 一级结构的任何异常的改变称为 DNA 的损伤。常见的 DNA的损伤包括碱基脱落、碱基修饰、交联，链的断裂，重组等。引起 DNA 损伤的有：1自发：(1)自发脱碱基：由于 N-糖苷键的自发断裂，引起嘌呤或嘧啶碱基的脱落。(2)自发脱氨基：C 自发脱氨基可生成 U，A 自发脱氨基可生成 I。(3)错配：由于时碱基配对错误引起的损伤。

56、2物理：由紫外线、电离辐射、X 射线等引起的 DNA 损伤。其中，X 射线和电离辐射常常引起DNA 链的断裂，而紫外线常常引起嘧啶二聚体的形成，如TT，TC，CC 等二聚体。3化学：(1)脱氨剂：如亚硝酸与亚硝酸盐，可加速 C 脱氨基生成 U，A 脱氨基生成 I。(2)烷基化剂：这是一类带有活性烷基的化合物，可提供甲基或其他烷基，引起碱基或磷酸基的烷基化，甚至可引起邻近碱基的交联。(3)DNA 加合剂：如苯并芘，在体内代谢后生成四羟苯并芘，与嘌呤共价结合引起损伤。(4)碱基类似物：如 5-FU，6-MP 等，可掺入到 DNA 分子中引起损伤或突变。(5)断链剂：如过氧化物，含巯基化合物等，可引

57、起 DNA 链的断裂。六、DNA 突变的类型：1点突变：转换-相同类型碱基的取代。颠换-不同类型碱基的取代。缺失-减少一个碱基。-增加一个碱基。2复突变：- 增加一段顺序。缺失- 减少一段顺序。倒位- 一段碱基顺序发生颠倒。易位- 一段碱基顺序的位置发生改变。重组- 一段碱基顺序与另一段碱基顺序发生交换。七、DNA 突变的效应：1同义突变：突变导致 mRNA子第三位碱基的改变但不引起子意义的改变，其翻译产物中的氨基酸残基顺序不变。2误义突变：突变导致 mRNA子碱基被置换，其意义发生改变，翻译产物中的氨基酸残基顺序发生改变。3无义突变：成的终止。突变导致 mRNA子碱基被置换而改变成终止暗码子

58、，引起多肽链合4移码突变：全部发生改变。突变导致 mRNA子碱基被置换，引起突变点之后的氨基酸残基顺序八、DNA 损伤的修复：DNA 损伤的修复方式可分为直接修复和取代修复两大类。直接修复包括活、转甲基作用和直接连接作用，均属于无差错修复。取代修复包括切除修复、重组修复和 SOS 修复，后二者属于有差错倾向修复。1活：由活酶识别嘧啶二聚体并与之结合形成复合物，在可见光照射下，酶获得打开，使之完全修复。能量，将嘧啶二聚体的2转甲基作用：在转甲基酶的催化下，将DNA 上的被修饰的甲基去除。此时，转甲基酶自身被甲基化而失活。3直接连接：DNA 断裂形成的缺口，可以在DNA 连接酶的催化下，直接进行连

59、接而封闭缺口。4切除修复：这种修复机制可适用于多种DNA 损伤的修复。该修复机制可以分别由两种不同的酶来发动，一种是核酸内切酶，另一种是 DNA 糖苷酶。特异性的核酸内切酶（如原核中的 UvrA、UvrB 和 UvrC）或 DNA 糖苷酶识别 DNA 受损伤的部位，并在该部位的 5端作一切口；由核酸外切酶（或 DNA 聚合酶）从 53端逐一切除损伤的单链；在 DNA 聚合酶的催化下，以互补链为模板，口。新的单链片段以填补缺口；由DNA 连接酶催化连接片段，封闭缺5重组修复：DNA时，损伤部位导致子链 DNA，形成空缺；此空缺诱导产生重组酶（重组蛋白 RecA），该酶与空缺区结合，并催化子链空缺

60、与对侧亲链进行重组交换；对侧亲链产生的空缺以互补的子链为模板，在DNA 聚合酶和连接酶的催化下，重新修复缺口；亲链上的损伤部位继续保留或以切除修复方式加以修复。6SOS 修复：这是一种在 DNA 分子受到较大范围损伤并且使制，以 SOS 借喻细胞处于危急状态。受到抑制时出现的修复机第十二章 RNA 的生物一、RNA 转录的特点：在 RNA 聚合酶的催化下，以一段 DNA 链为模板RNA，从而将 DNA 所携带的遗传信息传递给 RNA 的过程称为转录。经转录生成的 RNA 有多种，主要的是 rRNA，tRNA，mRNA，snRNA和 HnRNA。1转录的不对称性：指以双链 DNA 中的一条链作为