生物化学生化重点

1、第一章 蛋白质的结构与功能1.掌握蛋白质的元素组成、基本组成特点；氨基酸三字符英文缩写。C、H、O、N、S氨基酸肽键，氨基酸成肽的连接方式；氨基酸的通式与结构且均属 L-氨基酸（甘氨酸（非 L 氨基酸）、脯氨酸除外（非 a 氨基酸）非极性脂肪族氨基酸：缬、丙、甘、异，亮、脯 Val，Ala，Gly，Ile， Leu， Pro极性中性氨基酸：半，天，苏，谷，蛋，丝 Cys，Asn，Thr，Gln，Met，Ser芳香族氨基酸：笨，色，酪e，Trp，Tyr酸性氨基酸：天，谷 Asp，Glu碱性氨基酸：赖，精，组 Lys，Arg，His2.GSH(谷胱甘肽)由哪三个氨基酸残基组成？有何生理功能？GSH

2、（谷胱甘肽）是由谷氨酸，半胱氨酸，甘氨酸组成的三肽GSH 的巯基具有还原性，保护体内蛋白质或酶免遭氧化，使其处在活性状态。巯基具有嗜核特性，保护机体免遭毒物。3.蛋白质一、二、三、四级结构的定义及维系这些结构稳定的作用键？蛋白质的一级结构（Primary structure）：蛋白质分子中，从 N-端到 C-端氨基酸残基的排列顺序。肽键二级结构（Secondary structure）：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，不涉及氨基酸侧链的构象。 氢键三级结构（Tertiary structure）：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。次级键（非共价键），包括氢键、盐键、疏水键以及力四级

3、结构（Quaternary structure Subunit）：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局及相互作用。（次级键）：氢键、离子键4.蛋白质的等电点特点。（Isoelectric po,），蛋白质二级结构的基本形式？-螺旋的结构在某一的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的a-螺旋结构B-折叠B-转角无规卷曲称为该氨基酸的等电点。a-螺旋（-helix）结构特点：以-碳原子为转折点，以肽单元为旋状的结构。螺旋上升一圈含 3.6 个氨基酸残基，螺距 0.54nm，盘曲成右手螺氨基酸的侧链伸向螺旋的外侧。螺旋的稳定是靠氢键。氢键

4、方向与长轴平行。5.何谓蛋白质的变性（Protein denaturation）？蛋白质变性后理化性质有何改变？应用？蛋白质的变性：天然蛋白质在某些物理或化学而导致理化性质的改变或生物活性的丧失。溶解度降低，黏度增加，结晶能力。作用下，其特定的空间结构被破坏，（高温杀，低温保存）举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。一、蛋白质的一级结构与功能的关系：蛋白质一级结构是空间结构的基础，但不是决定空间结构的唯一实验蛋白质的空间结构决定其功能一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结构与功能：Anfinsen4.关键性氨基酸发生改变可导致空间结构改变，二、蛋白质的功能依赖特定空间结构血红蛋白亚基与肌红蛋白亚基

5、相似血红蛋白亚基构象变化可影响亚基与氧结合疾病：如镰刀状红细胞性贫血3 蛋白质构象改变可引起疾病：PrPc 在朊主的 PrPsc，从而致疯牛病蛋白的作用下可转变成以-折叠为7.模体：是由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近形成的有特殊功能的超二级结构。8.结构域：分子量大的蛋白质三级结构分割为一个或数个球状或状的区域，折叠的较为紧密，各有独特的空间结构，并承担不同的生物学功能。如 3-磷酸甘油醛脱氢酶 两个亚基 第一个结构域：结合 NAD+，第二个：结合底物三磷酸甘油醛9.分子伴侣：帮组形成正确的高级结构使错误的肽段解聚帮助形成二硫键10.肽单元（peptide unit）：参与肽键

6、的 6 个原子 C1、C、O、N、H、C2 处于同一平面。第二章 核酸的结构与功能掌握核酸的分子组成以及核苷酸之间的连接方式，5 种碱基核酸单核苷酸核苷（碱基+戊糖）+磷酸3,5-磷酸二酯键ATCG U 腺，胸腺，胞，鸟，尿掌握核酸的一级结构DNA 和 RNA 的一级结构：是指从 5磷酸末端到 3羟基末端，核苷酸的排列顺序，即碱基的排列顺序单核苷酸间的作用力：3,5-磷酸二酯键3掌握核酸酶（nuclease）和概念核酸酶：化学本质是蛋白质，具有序列特异性的核酸酶称为限制性核酸内切酶。4 掌握 DNA 双螺旋结构模式的要点（DNA double helix m）DNA 分子由两条相互平行但相反的

7、脱氧多核苷酸链组成，两链以脱氧核糖-磷酸为骨架，形成右手螺旋形成大沟及小沟，与对側碱基形成氢键配对 即（A=T;GC）3. 碱基垂直螺旋轴居双螺旋螺旋直径为 2.37nm,螺旋一圈螺距 3.54nm，一圈 10.5 对碱基氢键维持双链横向稳定性，碱基堆积力维持双链纵向稳定性5 掌握 mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点，生物学功能mRNA：真核生物：含有特殊的 5-末端的帽结构和 3末端的多聚 A 尾结构。质的模版。蛋白tRNA：含有多种稀有碱基，具有茎环结构，3末端都连有氨基酸，反子能够识别mRNA 上的子。转运氨基酸。rRNA：原核生物：分为：5S，16S，23S。 核糖体的组成成分。

8、6 掌握 DNA 变性（DNA Denaturation ）、DNA 复性、解链温度(Tm)、增/高色效应、核酸杂交的概念变性：在某些分子的过程。的作用下，双链间氢键断裂，双螺旋结构解开，形成无规则线团状复性：变性的 DNA 在适当的条件下，两条彼此分开的 DNA 单链重新缔构的过程双螺旋结解链温度：在解链过程中，紫外吸光度的变化A260 达到最大变化值的一半时所对应的温度。增色效应：在 DNA 解链过程中，由于有的吸光度随之增加。的共轭双键得以，DNA 在 260nm 处核酸杂交（Nucleic acid Hybridization）：两条来源不同的核酸单链间，因部分碱基互补，经退火处理后可

9、以形成杂交双螺旋结构。第三章酶酶作用的特点极高的催化效率高度的特异性：绝对，相对，异构可调节性高度不稳定性掌握酶的活性中心（Active sites of enzyme）的概念必需基团在一级结构上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成具有特定空间结构的区域，能与底物结合并将底物转化为产物。掌握单纯酶、结合酶的概念，结合酶的组成单纯酶：仅由氨基酸残基的酶。结合酶：由蛋白质部分（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅助因子=金属离子和小分子有机化合物）4 掌握影响酶促反应的，方程，常数的概念，推导及意义；酶的活性定义。方程：V=Vmax*（S）/（Km+（S）。酶浓度，底物浓度，温度，常数：Km 值等于反应

10、速率为最大速率一半时的底物浓度。6 掌握酶原、酶原的激活、酶原激活的机理、生理意义。酶原 (zymogen)有些酶在细胞内或初时只是酶的无活性前体，此前体物质称为酶原酶原的激活（Zymogen activiation）在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程肌理：酶的活性中心形成或细胞产生的蛋白酶以酶的过程式生理意义：酶保护酶不被水解保证酶在特定的部位和环境发挥作用。同工酶（Isoenzyme）、酶的化学修饰（对酶活性调节的高效方式）及酶的变构调节（对酶活性调节的基本方式）同工酶：指催化相同反应，但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。酶的化学修饰（chemical modifi

11、cation）：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性。如：磷酸化和去磷酸化。酶的变构调节（Allosteric regulation）：代谢物与关键酶分子活性中心外的某个部位可逆的结合，使酶发生变构而改变其催化性掌握竞争性（Competitive inhibition）、非竞争性抑制的特点及其酶促反应的动力学变化 竞争性：与底物竞争酶的活性中心，阻碍酶和底物的结合。动力学变化：亲和力，Km， Vmax 不变。非竞争性：酶与酶活性中心外的必需基团结合。亲和力，Km 不变，Vmax第四章：糖代谢1glycolysis 糖酵解（糖的无氧氧化）：缺氧条件下，葡萄糖

12、生成乳酸的过程。部位：胞浆关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，原料：葡萄糖 Glucose/糖原 Glycogen能量：2 个 ATP酸激酶生理意义：机体在无氧、缺氧或应激状态下迅速获得能量成熟神经，红细胞等依赖酵解供能酵解中间产物（酸、磷酸二羟）是氨基酸、脂类前体酵解还是彻底有氧氧化的前奏，准备阶段2.糖酵解的三个关键酶：已糖激酶：变构抑制剂： 长链脂酰 CoA6-磷酸果糖激酶-1：变构激活剂：AMP、1，6-二磷酸果糖、2，6-二磷酸果糖变构抑制剂：ATP、柠檬酸酸激酶：变构激活剂： 1，6-二磷酸果糖变构抑制剂：ATP、丙氨酸3.有氧氧化(aerobic oxidation)：在有氧

13、条件下，葡萄糖彻底氧化成 CO2 和 H2O，并量能量。大部位：胞浆、线粒体原料/产物：G/ CO2、H2O能量：30/32 ATP生理意义：活动所需要的能量主要来自糖的有氧氧化多种中间产物也可参与其它代谢途径整个反应过程可分以下四个阶段 ：1.2.1.2.3.4.4.三葡萄糖酸三（糖酵解）酸酸脱氢酶） 乙酰 CoA（氧化磷酸化（TAC）：部位：线粒体关键酶：柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶-酮戊二酸脱氢酶复合体能量：10ATP生理意义：1.糖的分解，脂肪和蛋白质在细胞内氧化供能的最终共同途径。2. 三是糖、脂肪和蛋白质的互变途径。5.磷酸戊糖途径（pentoseosate pathway, PPP）

14、部位：胞浆关键酶：G-6-P 脱氢酶即 6-磷酸葡萄糖脱氢酶原料/产物：G-6-P 即 6-磷酸葡萄糖/ NH、磷酸核糖生理意义1.2.提供 5-磷酸核糖，用于核苷酸和核酸的生物提供 NH 形式的还原力:。参与多种生物的还原反应, 如脂肪、胆固醇及类固醇激素。NH 是谷胱甘肽还原酶的辅酶, 能维持细胞胱甘肽的还原状态，还原型谷胱甘肽（GSH）能保护含巯基的蛋白质或酶免受氧化剂的毒害，从而维持红细胞的正常结构和功能。NH 参与体内羟化反应，为加单氧酶系的供氢体，因而与肝脏对药物、毒物和一些激素的生物转化有关。磷酸戊糖途径的反应过程 ：氧化阶段：磷酸戊糖、N非氧化阶段：基团转移H、CO26.糖原部

15、位：胞浆（肌肉/肝脏）关键酶：糖原)酶耗能：2 ATP生理意义：能量肝脏：血糖 肌肉：肌肉收缩7.糖原分解：部位：胞浆（肝脏） 关键酶：糖原磷酸化酶生理意义：维持血糖浓度糖异生：部位：胞浆、线粒体（肝脏）生理意义： 1.作为补充血糖的重要来源 2.补充肝糖原 3.调节酸碱平衡掌握血糖（blood sugar ）的概念、正常值；血糖来源去路、参与血糖调节的血中的葡萄糖3.896.11mmol/L。低血糖（hypoglycemia）：血糖浓度3mmol/L。高血糖（hyperglycemia）6.9mmol/L1是肝脏输出能源的一种形式2是脑组织和肌肉组织的重要能源3正常情况下，血中4饥饿、高脂低

16、糖膳食、含量 0.030.5mmol/L时，血中含量升高：酮血症，尿中增多：酮尿症5 掌握脂肪酸的原料、关键酶。乙酰 CoA肉碱脂酰转移酶6 熟悉必需脂肪酸的概念和种类。亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等多不饱和脂酸是不可缺乏的营养素，不能自身合成，必需从食物摄取，故称必需脂肪酸。7胆固醇的原料，胆固醇在体内的代谢转变，胆固醇过程中的关键酶。部位：细胞胞液和内质网原料：乙酰 CoA（胆固醇的唯一碳源）ATPNH + H+1.转变为胆汁酸 2.类固醇激素：3.维生素 D34.胆固醇酯关键酶：HMG-CoA 还原酶第六章：生物氧化1 掌握底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念底物水平磷酸化 (substrat

17、e levelosorylation) 是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使磷酸化生成 ATP 的过程。氧化磷酸化 (oxidativeosorylation)是指呼吸链电子传递过程中偶联 ATP 的方式2 呼吸链(oxidative res ratory chain)或电子传递链(electron transfer chain)的概念、种类、排列顺序磷酸化生成定义 代谢物脱下的成对氢原子（2H）通过多种酶和辅酶所催化的递，最终与氧结合生成水1. NADH 氧化呼吸链NADH 复合体CoQ 复合体复合体O22. 琥珀酸/FADH2 氧化呼吸链琥珀酸 复合体CoQ 复合体复合体O2 3 掌

18、握 P/O 比值的概念，生物氧化概念P/O 比值：是指氧化磷酸化过程中，每消耗 1/2 摩尔氧气所生成 ATP 的摩尔数逐步传生物氧化：物质在生物体内进行氧化，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步能量，最终生成 CO2 和 H2O 的过程。掌握胞液中 NADH 的两种穿梭方式。脑和骨骼：a-磷酸穿梭 心、肝：苹果酸-天冬氨酸穿梭。掌握化学渗透学说(chemiosmotic hypothesis)的内容电子经呼吸链传递时，可将质子（H+）从线粒体内膜的基质侧泵到内膜胞浆侧，产生膜内外质子电化学梯度能量。当质子顺浓度梯度回流时驱动与生成 ATP。第七章：氨基酸代谢1.氮平衡(nitrogen

19、balance)：摄入食物的含氮量与排泄物（尿与粪）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮 = 排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮 排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮 排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）必需氨基酸(essential amino acid)指体内需要而又不能自身，必须由食物供给的氨基酸，共有 8 种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、 e、Trp。 （甲、色、赖、缬、异、亮、苯、苏；假设来写一两本书）-谷氨酰基循环：-glutamyl cycle2.蛋白质的氨基酸的吸收及其向细胞内的转运过程是通过谷胱甘肽的分解与-谷氨酰基转移酶是关键酶，位于细胞膜上转移 1 分子氨

20、基酸需消耗 3 分子 ATP作用(putrefaction)：来完成的未被消化的蛋白质和未被吸收的氨基酸，在大肠下部会受到大肠杆菌的分解。产物大多数对有害：如：胺类，氨，酚类。3 氨基酸的脱氨基的几种方式 ：转氨基作用(transamination)（转氨酶、辅酶）、联合脱氨基作用 （transdeamination）在转氨酶(transaminase)的作用下，某一 氨基酸的-氨基转移到另一种-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成-酮酸。转氨酶：转氨酶（GPT ，又称 ALT，肝)，谷草转氨酶（GOT ，又称 AST，心）辅酶：磷酸吡哆醛联合脱氨基作用 （transdeami

21、nation）：转氨基作用与谷氨酸脱氢酶作用的结合。在肝肾中进行，是体内氨基酸的主要方式。4.血氨的来源与去路、氨的转运来源：氨基酸及胺的分解 肠道吸收的氨 肾脏产氨去路： 在肝内尿素，这是最主要的去路 谷氨酰胺 非必需氨基酸及其它含氮化合物（如碱基）肾小管泌氨氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环了糖异生的原料谷氨酰胺的运氨作用种重要方式，是氨的肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式到肝，为肝脏提供主要从脑、肌肉等组织向肝、肾运氨，脑中解氨毒的一形式、利用形式5.鸟氨酸循环 Urea/ Urea cycle（尿素）部位、关键酶、主要酶促反过程及生理意义主要在肝细胞的线粒体及胞液中。精氨酸代琥珀酸酶反应过程：1.

22、 氨基甲酰磷酸的2. 瓜氨酸 3. 精氨酸 4.尿素生理意6.一碳除氨毒以保持血氨的低浓度水平定义（one carbon unit）某些氨基酸在分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括：-CH3，-CH=CO2 不是一碳一碳一碳不能游离存在，常与四氢叶酸结合的生理功能：嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸的原料7.几种氨基酸脱羧产物：组胺、-氨基丁酸（GABA）、5-羟色胺（5-HT）等主要生理作用舒张剂，毛细GABA 是抑制性神经递质扩张,与过敏反应有关脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩的作用。8.SAM、PAPS 的中文全称及主要生理作用。SAM：活性甲硫氨酸 体内甲基最重要的直接供体。

23、 PAPS：3-磷酸腺苷-5-磷酸硫酸 ：肝转化中提供硫酸根使物质转化为硫酸酯。9.苯丙氨酸、酪氨酸代谢概况与性疾病的关系苯酸尿症（性苯丙氨酸羟化酶缺陷）帕金森白化病（性酪氨酸酶缺乏）第八章核 苷 酸 代 谢掌握脱氧核苷酸的生成。脱氧核糖核苷酸是通过相应核糖核苷酸还原作用生成的。在二磷酸核苷水平上进行还原嘌呤环、嘧啶环上各原子的来源。嘌呤环：二天碳谷甘 即：CO2，天冬氨酸，一碳，谷氨酰胺，甘氨酸嘧啶环：二天碳谷 即：CO2，天冬氨酸，谷氨酰胺3 掌握嘌呤核苷酸从头途径的概念及关键酶。从头（de novo synthesis）：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳及 CO2 等小分子物质为原料，经过一系

24、列酶促反应，嘌呤核苷酸的过程。嘌呤核甘酸的主要途径。关键酶：PRPP酶4 掌握嘌呤、嘧啶核苷酸分解代谢的终产物。嘌呤：AMP，GMP5 熟悉嘌呤核苷酸补救嘧啶：CMP，TMP的部位、概念及关键酶是指体内有些组织（脑、骨髓、红细胞等）缺乏从头的酶，只能利用游离的嘌呤碱或嘌呤核苷为原料嘌呤核苷 酸的过程，称为补救。关键酶：APRT（腺嘌呤磷酸核糖转移酶）HGPRT（次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶）6 了解痛风症的原因及治疗原则。进食过多嘌呤食物或体内核酸大量分解或肾排出现治疗：别嘌呤醇竞争抑制黄嘌呤氧化酶。使血中尿酸超过 8mg%7 嘌呤或嘧啶分解代谢及IMP，UMP代谢中的共同中间产物8 核苷酸

25、抗代谢物的定义。常用的嘌呤、嘧啶的类似物有哪些？抗代谢物：嘌呤核苷酸的抗代谢物以竞争性抑制或“以假乱真”等方式干扰或阻断嘌呤核苷酸的代谢，从而进一步核酸以及蛋白质的生成。嘌呤：6MP（6巯基嘌呤），6巯基鸟嘌呤，8氮杂鸟嘌呤嘧啶：5FU（5氟尿嘧啶）第十章：DNA 的生物1. 半保留DNA 生物Semiconservative replication时，母链 DNA 解开为两股单链，各自作为模板(template)按碱基配对规律，与模板互补的子链。子代细胞的 DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新。两个子细胞的 DNA 都和亲代 DNA 碱基序列一致。这种方式称为半保留。按

26、半保留方式，子代 DNA 与亲代 DNA 的碱基序列一致，即子代保留了亲代的全部遗传信息，体现了遗传的保守性。遗传的保守性，是物种稳定性的分子基础，但不是象。自然界还存在着普遍的变异现2.半不连续Semi-discontinuous replication顺着解链方向生成的子链，是连续进行的，这股链称为领头链。另一股链因为的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续的链称为随从链。中的不连续片段称为片段(okazaki fragment)。领头链连续replication）。而随从链不连续，就是的半不连续性（semi-discontinuous3. DNA4片段 Okazaki

27、fragment中不连续片段。omere（端粒）：真核生物线性 DNA 分子末端的结构。5 逆转录 Reverse transcription以 RNA 为模板，依照 RNA 中核苷酸序列，以 dNTPs 为原料DNA。6Excirepairing 切除修复是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由 DNA-pol和连接酶完成。7bination repairing是先再修复。通过链间的交换，填补缺口。这种修复的不足之处在于原损伤部位仍然存在。8原核、真核 DNA 的原核：DNA pol酶，真核：（引物酶活性）（延长子链的主要酶，解螺旋酶活性）（填补空缺，切除修复）9原核 DNA的过程(真核端粒酶

28、爬行式)体，随从链不连续起始：DNA 解链形成的延长：领头链连续的终止：切除引物，填补空缺，连接缺口10DNA 损伤的类型和修复方式损伤的类型： 错配或点突变（ mismatch ）， 缺失（ deletion ），（rearrangement）（ insertion ）， 重排移框突变：指缺失，的突变，引起三联体的阅读方式改变，其结果是翻译出以及结构完全不同的另一种蛋白质。修复的类型：修复(repairing)是对已发生分子改变的补偿措施，使其回复为原有的天然状态。 光修复(light repairing)切除修复(excirepairing) ：是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由 DN

29、A-pol和连接酶完成。重组修复(bination repairing) ：是先再修复。通过链间的交换，填补缺口。这种修复的不足之处在于原损伤部位仍然存在。SOS 修复：DNA 损伤广泛而引起的复杂反应。第十一章：RNA 的生物1、转录、不对称转录，模板链和编码链转录 (transcription) ：以 DNA 为模板，以 NTP 为原料，在 RNA 聚合酶的作用下的过程。不对称转录 (asymmetric transcription)RNA就某一确定活化的转录，只能以 DNA 双链的一条链作为模板，这种现象称为不对称转录。DNA 双链中按碱基配对规律能指引转录生成 RNA 的一股单链，称为

30、模板链(template strand)相对的另一股单链是编码链(coding strand) 2、原核生物 RNA 聚合酶亚基组成及作用。4 种亚基、组成的五聚体蛋白质 2 。亚基的功能是辨认转录起始点，转录起始阶段需要全酶酶（core enzyme） ： 2：能催化 NTP 按模板的指引全过程中均起作用亚基的功能是辨认转录起始点，转录起始阶段需要全酶3、原核生物 DNA 转录的要点及主要过程；（一）转录起始 1. RNA 聚合酶全酶(2)与模板结合 2. DNA 双链解开 3. 在 RNA 聚合酶作用下发生第一次聚合反应，形成转录起始复合物 （不需引物）RNA，在转录延长（二）转录延长 1

31、. 亚基脱落，RNApol 聚合酶酶变构，与模板结合松弛，沿着 DNA模板的 3 5前移；2. 在酶作用下，NTP 不断聚合，RNA 链按照 5 3方向不断延长。（三）转录终止当便终止。酶沿模板 DNA3 5 方向滑行至终止信号区域时（终止子），转录4、原核生物转录终止的两种方式依赖 Rho ()因子的转录终止非依赖 Rho 因子的转录终止 G-C 配对，形成茎环结构5、以原核为例，说明转录与相同点：都以 DNA 为模板的异同点都需要依赖 DNA 的聚合酶聚合过程都是核苷酸之间生成磷酸二酯键都从 5至 3方向延伸新链都遵从碱基配对规律不同点：外显子（exon）：在断裂及其初级产物上出现，并表达

32、为成熟 RNA 的核酸序列的线性表达并在剪切过程中被出去的核酸序列内含子 （ron）：隔断9、Ribozyme 核酶：具有催化功能（酶的作用）的 RNA 分子第十二章：蛋白质的生物1.翻译（translation）：以新生的 mRNA 为模板，把核酸中由 AUCG 四种符号组成的遗传信息，破译为蛋白质分子中 20 中氨基酸排列顺序。2.遗传的四个特点 (起始、终止)（一）方向性：53（二）连续性：各个三联体连续阅读，子间既无间断也无交叉。（三）简并性：编码子：61 编码氨基酸：20（四）摆动性:(五) 通用性子的第三位碱基和反子的第一位碱基之间常出现摆动现象3.以原核生物为例，说明蛋白质生物的

33、过程（包括各种酶及蛋白质因子）。起始：mRNA 和起始氨基酰-tRNA 分别与核糖体结合而形成翻译起始复合物延长：进位，成肽，转位终止：当 mRNA 上终止mRNA、核糖体等分离出现后，多肽链停止，肽链从肽酰-tRNA 中释出，重要酶：氨基酰他 RNA酶转肽酶转位酶蛋白质因子：起始因子（IF），延长因子（EF），终止因子（RF）4.S-D 序列 S-D sequence：原核生物 mRNA 翻译起始子 AUG 的上游 413 个核苷酸之前有富含嘌呤的序列。这一序列以 AGGA 为，称之为 SD 序列。该序列与 30s 小亚基上16srRNA 3-端富含嘧啶序列结合，稳固了 mRNA 与小亚基的

34、结合。5白体循环（Riomal cycle）:翻译过程的肽链延长。6 信号肽（signal peptide）：未成熟性蛋白质中可被细胞转运系统识别的特征性氨基酸序列。富含疏水性氨基酸。有碱性 N-末端、疏水区和加工区三个区段。7.抗生素（antibiotics）：能杀灭或抑制细菌的一类药物，抑制细菌代谢过程或信息传递特别是翻译过程8遗传（genetic codon）mRNA 链上由 3 个连续碱基组成的三联体，决定一个氨基酸，称为遗传或9.多聚核糖体(polysome):mRNA 与多个核糖体形成的聚合物称为多聚核糖体子。使蛋白质高速、高效进行。10.（registration）：指氨基酰-根

35、据遗传的指引，进入白体的 A 位。第十三章表达调控1.表达调控的概念 (段表达调控主要在转录水平 )、组、表达、：负载特定遗传信息的 DN组(genome)：一个细胞或所携带的全部遗传信息或整套转录与翻译的过程。表达(gene expres)：表达调控 ( control of gene expres强度的直接调节) ：生物体内表达的开启、关闭和表达2.子、启动子的概念子：2 个以上的编码序列与启动序列，序列以及其他编码序列在组中成簇串联而成：启动子：指 RNA 聚合酶识别、结合并开始转录的一段 DNA 序列。：启动子：RNA 聚合酶结合位点周围的一组转录控制组件，至少包括一个转录起始点以及一

36、个以上的功能组件原核真核2.以乳糖乳糖子为例、说明子的结构及原核生物表达调控的过程子：结构：含 Z,Y,A 三个结构，分别编码-半乳糖苷酶、透酶、乙酰基转移酶;一个调节序列 I，一个启动序列 P，操作序列 O。I编码一种阻遏蛋白，后者与 O 序列结合，使子受阻遏而处于关闭状态。在启动序列 P 上游有一个分解物调控机理：激活蛋白（CAP）的结合位点阻遏蛋白的负性调节：无乳糖时，乳糖子处于阻遏状态，阻遏蛋白与 O 序列结合，阻碍 RNA 聚合酶与 P 序列结合，抑制转录启动；有乳糖子时，乳糖子即被诱导。CAP 的正性调节：无葡萄糖时，cAMP 与 CAP 结合，CAP 结合在启动序列附近的 CAP

37、 位点，可刺激 RNA 转录活性；有葡萄糖时，cAMP 浓度低，cAMP 与 CAP 结合受阻，乳糖子转录活性下降。协调调节：当阻遏蛋白封闭转录时，CAP 对该系统不能发挥作用；当无CAP 存在时，即使没有阻遏蛋白与序列结合，子转录活性仍然很弱。4. 顺式作用元件 Ciing element ：真核生物编码两侧的 DNA 序列，可影响自身基因的表达活性，通常是非编码序列，包括启动子，增强子，沉默子5. 反式作用因子 Traning factor:由某一产生的蛋白质因子，通过与另一特异的顺式作用元件相互作用，调节其表达。这种蛋白质因子被称为反式作用因子。第十四章：重组技术，简述其基本过程。重组和

38、工程1.何谓应用酶学的方法，在体外将各种来源的目的 DNA 与载体 DNA 接一具有自我能力的重组 DNA 分子，继而通过转化或转染宿主细胞，筛选出含有目的的转化细胞，再进行扩增提取获得大量同一 DNA 分子，也称基本过程：克隆或克隆。分：分离目的和载体 DNA。和载体，使两者产生 PK 末端切：利用限制性核酸内切酶分别切割目的接：利用连接酶将目的和载体 DNA 共价连接形成重组 DNA 分子转：重组 DNA 分子转化受体细胞筛：筛选具有重组 DNA 分子的阳性克隆。2.何谓目的（gene），有哪些来源？应用重组 DNA 技术有时是为分离、获得某一感的或 DNDNA 序列就是目的段，或是获得感

39、。有两种类型：的表达产物 蛋白质。这些感cDNA，组 DNA。的或来源：化学3. 解释法，组 DNA，DNA 文库，载体，哪些 DNA 可作为载体？ (质粒)为携带目的DNA 分子。4. 基本概念（外源），实现其无性繁殖或表达有意义的蛋白质所采用的一些质粒、噬菌体、限制性核酸内切酶：能识别 DNA 的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链 DNA 的一类核酸内切酶（restriction endonuclease, RE）：能识别 DNA 的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链 DNA 的一类核酸内切酶。回文结构：(palindrome)：类酶识别序列特点第十五章：细胞信息转导1、G 蛋白

40、G protein：位于细胞膜上的鸟苷酸结合蛋白，由、 三个亚基组成。有两种构象： 非活化型： 三聚体 与 GDP 结合。活化型： 亚基 与 GTP 结合， 二聚体脱落2、细胞中的第二信使及其种类 ( secondary messenger)：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的小分子物质，如：Ca2+、cAMP、cGMP、 DAG、IP3 等。3、受体的概念及其分类。是细胞膜上或细胞内能特异识别生物活性分子并与之结合的成分，其化学本质是蛋白质，个别是糖脂。 膜受体，胞内受体4、以肾上腺素为例，扼路）明作用于膜受体激素的信号转导过程。 （ AC-cAMP-PKA 通肾上腺素、促肾上腺皮质激素、胰高血糖素受体通过：AC-cAMP-PKA 通路转导信号：细胞外信息分子受体G 蛋白AC第二信使（cAMP）PKA酶或功能性蛋白质生物学效应5、以类固醇激素为例，扼明作用于胞内激素的信号转导过程。出受体的核内转移部分级 DNA 结合部位，激素激素与受体结合后，受体构象改变，受体复合物向核内转移，作用于其靶邻近的激素反应元件，进而改变细胞的表达。章:血液的生物化学第非蛋白氮（non-protein nitrogen，NPN）：非蛋白质类含氮化合物: 尿素、尿酸、肌酸、肌酐、胆红素、氨等中的氮。正常人血 NPN 含量为 14-25mmol/L成熟红细胞的代