生化复习资料

1、生物化学复习资料第一章 糖类化学1、 与生命活动关系最密切的单糖是葡萄糖、核糖和脱氧核糖等。2、 常见的寡糖包括麦芽糖、乳糖和蔗糖。3、 同多糖有、仅由一种单糖构成，是糖的储存形式或机体的结构成分，包括淀粉、糖原和纤维素等。直链淀粉由葡萄糖以ª1，4糖苷键连接而成，没有分支结构。支链淀粉由葡萄糖以ª1，4糖苷键和ª1，6糖苷键连接而成，存在分支结构。第二章 脂类化学1、 亚油酸、ª亚麻酸和花生四烯酸是多不饱和脂肪酸，是维持生命活动所必需的，但哺乳动物体内不能合成，或合成量不足。因此，必须从膳食中获取，被称为必需脂肪酸。2、 磷脂酸是最简单的甘油磷脂。3、

2、 游离胆汁酸与牛黄酸或甘氨酸构成结合胆汁酸，是人和其他动物胆汁的主要成分。4、 胆汁酸是很好的乳化剂，在肠道中促进脂类的消化吸收（生物肥皂）。5、 胆固醇酯是胆固醇的酯化产物，是胆固醇的储存形式和运输形式。6、 类固醇激素包括肾上腺皮质激素和性激素等。肾上腺激素包括糖皮质激素和盐皮质激素，由肾上腺皮质分泌，具有提高血糖水平或促进肾脏保钠排钾的作用。性激素包括孕激素、雄激素和雌激素，主要由卵巢和睾丸等性腺分泌，在青春期之前由肾上腺皮质网状带分泌，对机体的生长和发育、第二性征的发生和成熟都起重要作用。第三章 蛋白质化学1、 蛋白质的分子结构包括哪些？ 答：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，其

3、中二级结构、三级结构和四级结构称为蛋白质的空间结构或构象。2、 蛋白质中氨基酸的连接方式是什么？何为肽键？ 肽键，一个氨基酸的氨基与另一个氨基酸的羧基缩合形成的化学键。肽键结构的六个原子构成一个肽单元。3、 蛋白质的元素组成有哪些特点？已知生物样品含氮量怎样计算生物样品蛋白质含量？答：碳、氢、氧、氮和硫是组成蛋白质的主要元素，有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、锰、硒和碘等。氮是蛋白质的特征元素，各种蛋白质的含氮量接近，平均值为16%。 样品蛋白质含量 = 样品含氮量×6.25。4、 组成蛋白质的基本单位：氨基酸，其结构通式为：5、 标准氨基酸的共同结构特点是什么？酸性氨基酸（带负电），

4、碱性氨基酸（带正电）以及芳香氨基酸各有哪些？氨基酸都是手性分子（甘氨酸除外），有L构型，都含有氨基和羧基；天冬氨酸，谷氨酸；赖氨酸，组氨酸，精氨酸；苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸。6、 蛋白质多肽链的方向是怎样的？ 多肽链的主链结构是什么？何为多肽链的C端，N端？答：与合成方向一致，起始于氨基端（N端），终止于羧基端（C端）。由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽称为多肽。多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。多肽链中以NCc为单位构成的长链称为主链，又称骨架；而氨基酸的R基相对很小，称为側链。7、 谷胱甘肽（GSH）是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过台联连接构成的酸性三肽（其中谷氨酸-羧基与半胱氨酸

5、-氨基形成异肽键），所含巯基为主要功能集团。谷胱甘肽具有还原性，是机体内重要的抗氧化剂。谷胱甘肽变成氧化型之后缩写为GSSG。8、 何为蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构？维系蛋白质各级结构的化学键分别是什么？ 答：蛋白质的一级结构：蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列。肽键是连接氨基酸的主要共价键，是维持其一级结构的主要化学键，此外分子中还可能存在二硫键等其他共价键。蛋白质二级结构：指多肽链上主链原子的局部空间排列不涉及氨基酸残基侧链的构成。维持二级结构的主要化学键为氢键。蛋白质的三级结构：是指蛋白质分子整条肽链的空间结构，描述所有原子的空间排布。三级结构的稳定力主要来

6、自在一级结构中相隔较远的一些氨基酸R基的相互作用，包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等非共价键及二硫键等少量共价键。蛋白质的四级结构： 前提，有2条或2条以上的多肽链。每一条肽链都有特定且相对独立的三级结构，称为该蛋白质的一个亚基，亚基与亚基通过非共价键结合，形成特定的空间结构。9、 蛋白质的二级结构有哪些基本形式？-螺旋及-折叠有何特征？ 答：-螺旋、-折叠、转角、无规则卷曲。-螺旋是指蛋白质多肽链局部肽段通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构；-折叠是蛋白质多肽链局部肽段的主链呈锯齿状，同向平行的-折叠单位为0.65nm，反响平行的-折叠单位为0.7nm，相邻-折叠肽段的肽单元之间形成

7、的氢键是维持-折叠稳定性的主要作用力。10、蛋白质的最大紫外吸收峰是多少？哪些氨基酸在280nm处有紫外吸收峰？280nm；色氨酸、络氨酸。11、什么是蛋白质的等电点？当溶液PH小于、等于、大于PI时，蛋白质在溶液中分别带何种电荷？在某一PH值条件下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。PH<PI溶液带正电， PH=PI兼性离子溶液不带电， PH>PI溶液带负电。12、蛋白质在水溶液中的稳定因素是什么？同性电荷与水化膜是蛋白质水溶液主要稳定因素：蛋白质在非等电点状态下带有同性电荷，同性电荷是蛋白质分子相互排斥，不易形成可以沉淀的大颗粒。球状蛋白质可与水结合，是蛋白质分

8、子表面被水分子包裹，形成水化膜（结构松散，更多的肽键被暴露在外）从而阻止蛋白质分子的聚散。13、蛋白质变性的实质是什么？蛋白质变性后有哪些改变？ 答：理化性质发生改变，空间结构被破坏。不涉及一级结构的改变，且肽键不会断裂；蛋白质内部的输水基团暴露出来，分子对称性丧失，结晶性丧失，生物活性丧失，溶解度降低或易被蛋白酶水解。14、蛋白质复性：当变性程度较轻时，如除去变性因素，使变性蛋白重新处于能够形成天然构象的条件下，则这些蛋白质的构象及功能可以恢复或部分恢复的现象。蛋白质等大分子颗粒在溶液中的沉降特性可以用沉降系数来描述。15、沉淀蛋白质的方法有哪些？ 答：蛋白质沉淀是指蛋白质相互聚集从溶液中析

9、出的现象。盐析、有机溶剂沉淀蛋白质（破坏水化膜，等电点沉淀蛋白质）、重金属离子沉淀蛋白质、生物碱试剂（调节PH使蛋白质带正电与酸根阴离子结合）以及某些酸类沉淀蛋白质。补：蛋白质一级结构的意义：是蛋白质生物活性的分子基础。是蛋白质的构象的基础，包含了形成特定结构的所需的全部信息。基因突变导致其所表达的蛋白质一级结构发生改变。不同物种的同源蛋白质的一级结构越相似，物种之间的进化关系越近。蛋白质三级结构的共同点：输水基团主要位于分子内部，亲水基团主要位于分子表面。具有生理活性的蛋白质至少需要有三级结构，仅由一条多肽链形成的蛋白质其最高结构为三级结构。第四章 核酸化学1、 核算的基本组成单位是什么？核

10、酸分为哪两大类？ 答：核苷酸，核糖核酸、脱氧核糖核酸。2、 戊糖，碱基，磷酸之间通过什么化学键连接起来的？ 答：在核苷酸中，碱基与戊糖以N-糖苷键连接，磷酸与戊糖以磷酸酯键连接，磷酸还可以通过酸酐键连接第二、第三个磷酸，某些核苷酸还存在磷酸二酯键。3、 核苷酸的功能包括合成核酸，为生命活动提供能量、参与其他物质合成、构成酶的辅助因子、调节代谢4、 核酸的基本组成成分有哪些，DNA与RNA的基本组成成分上有何区别？ 磷酸、戊糖、含氮碱基；DNA含有脱氧核糖，碱基为AGCT，RNA含有核糖，碱基有AGCU5、 何为核酸的一级结构？核酸中核苷酸的连接方式是什么？ 核酸的一级结构：核酸分子的碱基序列。

11、核酸主链由磷酸与戊糖以35-磷酸二酯键（维系核酸一级结构的键）交替连接构成，碱基相当于侧链。核酸链有方向性，5端为头，3端为尾。6、 碱基分为哪两大类？RNA与DNA中常见碱基分别有哪些？ 嘌呤、嘧啶；DNA碱基为AGCT，RNA碱基有AGCU。7、 DNA双螺旋结构的特点：反向平行、互补、右手螺旋。8、 转移RNA(tRNA)的作用：转运氨基酸、具有还原性、解读mRNA遗传密码子。 9、 tRNA的组成、结构有哪些特点？其二级结构和三级结构的形状各是什么？ 答：tRNA二级结构是三叶草形，tRNA三级结构呈倒L形。10、DNA双螺旋结构的要点有哪些？Chargaff法则的主要内容？ 答：两股

12、DNA互补平行反向，脱氧核糖与磷酸交替连接构成主链位于外面，碱基则位于内部；碱基互补配对A-T、G-C，碱基对氢键维持双链结构横向稳定，碱基对平面之间的碱基堆积力（疏水作用）维持双链结构纵向稳定；双链直径2nm，每一个螺旋含10bp，螺距为3.4nm，相邻碱基对之间的轴间距离为0.34nm.。法则内容：DNA的碱基组成有物种差异，没有组织差异，及不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同，DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养和环境改变而改变。DNA的碱基组成存在以下物质的量的关系A=T、G=C、A+G=T+C。11、三种主要RNA在蛋白质生物合成中的作用是什么？tRNA

13、选择性转运氨基酸，辨认密码子，作结合器;rRNA可参与形成核糖体、特定蛋白质；mRNA模板，大小由碱基序列决定长短及氨基酸排列顺序。12、mRNA端的帽子结构和尾巴分别是什么？tRNA的3端是什么结构？能够与什么物质结合？由第一个核苷酸7-甲基鸟苷酸、通过5-羟基与第二个核苷酸的5-羟基以三磷酸连接构成真核生物的5帽子（m7GpppNmpN）。多聚polyA尾。CCA-OH是氨基酸的结合位点。13、何为核酸变性？核酸变性的实质是什么？ 答：在一定条件下，稳定核酸双螺旋的氢键断裂，核酸解链变成单链的过程，合算的一级结构（碱基顺序）保持不变，主要是指DNA变性。空间结构的改变。14、核糖体RNA：

14、与核糖体蛋白构成一种称为核糖体的核蛋白颗粒， 核糖体、核糖体亚基及核糖体RNA的大小一般用沉降系数表示。含量多、寿命长、种类少。15、 核酸的最大紫外吸收峰是多少？ 260nm17、核酸变性的影响和特点：粘度下降、沉降速度加快、紫外吸收增强。其中变性导致其紫外吸收值增大的现象称为增色效应。18、何为Tm？DNA分子中的GC含量与Tm有何关系？使双链DNA解链度达到50%所需的温度为解链温度Tm、变性温度、熔点。G-C含量越高，解链温度越高。19、热变性的DNA经缓慢冷却即为 复性（退火）。在一定条件下，去除变性因素后，变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋结构的现象。第五章 酶1、全酶的组成

15、成分有哪些？各组组成成分的作用是什么？答：酶蛋白与辅助因子；决定酶的噶小星，特异性，传递电子、原子或基团（决定反应类型）2、何谓酶的活性中心？酶活性中心内的必需基团有哪两类？答：直接与底物结合，空间结构区域与酶活性有关的基因，必需基团，可以结合底物并催化其反应生成产物的部分；中心内有结合基团、酶-底物复合物，催化基团：改变特定化学键的稳定性；中心外有二硫键，维持稳定构象。3、在某一PH值下酶促反应最快，该PH值称为酶促反应的最适PH，能使酶促反应速率下降而不引起酶蛋白变性的物质称为酶的抑制剂。4、 辅助因子按照其与酶蛋白的组成可以分为哪两类？辅酶与辅基，辅酶（酶蛋白结合疏松，可采用透析超滤除去

16、），辅基（酶蛋白结合牢固，不能用透析超滤除去。5、 按酶分子组成不同，酶可分为单纯酶与结合酶，两者有什么不同？答：单纯酶是基本组成单位仅为氨基酸的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均属此列。结合酶的催化活性，除蛋白质部分（酶蛋白）外，还需要非蛋白质的物质，即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物称作全酶，即：全酶=酶蛋白 +辅助因子 (结合蛋白质)(蛋白质部分) (非蛋白质部分) 6、何谓同工酶、血清LDH1、LDH5测定在临床疾病诊断的意义？同工酶:是能催化相同的化学反应、但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质

17、都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物。LDH1心肌受损升高，LDH5肝脏骨骼肌受损升高。7、常见的不可逆抑制剂有哪些？巯基酶、胆碱酶的抑制剂分别是什么？答：巯基酶抑制剂、丝氨酸抑制剂。砷化合物和重金属离子、有机磷化合物（杀虫剂1059）8、什么叫可逆性抑制剂作用？分为哪几类？动力学参数有何变化？有什么主要特点？答：以共价键结合（疏松），可以透析超滤除去，除去抑制剂恢复活性。分为A竞争性抑制剂，Vm不变，Km变大；B非竞争性抑制剂，Vm减小，Km不变；C反竞争性抑制剂Vm，Km均减小。特点：A抑制剂和底物的结构相似，都能与酶活性中心结合。抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心

18、。通过与活性中心结合抑制酶促反应。B抑制剂结合于酶的活性中心之外抑制剂的结合不影响底物与活性中心的结合抑制剂的结合抑制底物转化成产物，导致酶的催化活性丧失。9、何为酶的特异性？酶促反应类型分为哪些？答：反应的底物和反应类型具有更高的选择性；绝对特异性，相对特异性，立体特异性。10、酶原激活的定义，酶原没有活性的原因？：酶原向酶转化的过程称为酶原激活，酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。11、酶原激活的生理意义：酶原是酶的安全转运形式；酶原是酶的安全储存形式；12、酶不同与一般催化剂的特点有哪些？高效性、特异性、不稳定性和可调节性。13、酶提高化学反应速度的机制是通过形成酶底物复合物降

19、低反应的活化能，是邻近效应与定向排列、表面效应、酸碱催化、共价催化和金属离子催化等综合作用的结果。14、何为酶的竞争性抑制作用？何为酶的非竞争性抑制剂作用？答：抑制剂与底物结构相似，竞争酶的活性中心，抑制酶与底物的结合抑制酶促反应。抑制剂结合于酶活性中心以外的特定部位，不影响底物与活性中心的结合，但妨碍酶活性构象的形成，从而抑制酶促反应的作用。第六章 维生素和微量元素1、维生素是维持生命正常代谢所必需的一类小分子有机化合物，是人体重要的营养物质之一。具有如下特点：维生素既不是机体组织结构材料，也不是供能物质，他们大多数参与构成酶的辅助因子，在代谢过程中发挥重要作用。种类多，化学结构各异，本质上

20、都属于小分子有机化合物。机体需要量很少，但多数不能在人体和其他脊椎动物体内合成，或合成量不足，必须从体外摄取。摄取不足会造成代谢障碍，但若长期过量摄取，也会出现中毒症状。2、水溶性维生素的共同特点：易溶于水，不溶或微溶于有机溶剂机体储存量很少，必须随时从体外摄取。摄取过多部分可以随尿液排出，一般不会导致积累而引起中毒。3、脂溶性维生素的共同点：易溶于脂肪及有机溶剂，不溶于水在食物中常与脂类共存在血浆中与脂蛋白或特异的结合蛋白运输。可以在脂肪组织、肝脏内储存，摄取过多会发生中毒会因脂类吸收不足而吸收不足，甚至出现缺乏症。4、维生素按照溶解度不同可分为哪几类？各类包括哪些？B族维生素有哪些？答：水

21、溶性维生素（维生素C、维生素B）脂溶性维生素（维生素ADEK）B族维生素（硫胺素、核黄素、钴胺素、烟酰胺、吡多醛、泛酸、生物素、叶酸、硫辛酸）5、维生素A、D的缺乏症各是什么？ 夜盲症、干眼病、皮肤干燥等；佝偻病、骨软化症6、各种B族维生素参与组成的辅酶有哪些?各自有何生理功能？水溶性维生素的缺乏症各有哪些？维生素B1，焦磷酸硫胺素TPP是-酮酸脱氢酶复合体的辅助因子，是转酮酶的辅助因子，促进丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰辅酶A用于合成乙酰胆碱。维生素B2，黄素辅酶主要在生物氧化过程中发挥递氢作用。维生素PP，辅酶III 辅酶I主要在生物氧化过程中发挥递氢作用，辅酶II主要在还原性合成代谢和生物转化

22、中发挥递氢作用。其余参照下表：分类名称活性形式来源或前提主要生理功能缺乏症与毒性水溶性维生素维生素C（抗坏血酸）抗坏血酸水果、蔬菜、豆芽参与羟化反应参与其他代谢坏血病维生素B1（硫胺素、抗神经炎素）TPP肝脏、豆类、谷物外皮和胚芽-酮酸脱氢酶复合体辅助因子转酮酶辅助因子乙酰胆碱酶辅助因子脚气病末梢神经炎维生素B2（核黄素）黄素辅酶肉、蛋、奶、绿叶蔬菜、蘑菇、酵母脱氢酶辅助因子唇炎、舌炎、口角炎、眼睑炎和阴囊炎维生素PP（烟酸、烟酰胺）辅酶I、辅酶II肉类、谷物、豆类、花生、芦笋、酵母脱氢酶辅助因子癞皮病维生素B6（吡多醇、吡多醛、吡多胺）磷酸吡多醛磷酸吡多胺酵母、米糠、肝脏、蛋黄、肉类、鱼等、

23、肠道菌合成氨基酸转氨酶、脱羧酶辅助因子，-氨基-酮戊酸合酶辅助因子，糖原磷酸化酶辅助因子小细胞低色素性贫血泛酸（遍多酸）辅酶A，酰基载体蛋白鸡蛋、肝脏、豆类、谷物、蘑菇、酵母酰基转移酶辅助因子人类罕见生物素生物素各种动植物性食物，肠道菌合成羧化酶辅助因子人类罕见叶酸（蝶酰谷氨酸）四氢叶酸各种动植物性食物，肠道菌合成一碳单位转移酶辅助因子巨幼红细胞性贫血维生素B12（钴胺素）甲钴胺素、5-脱氧腺苷钴胺素动物性食物参与一碳单位代谢巨幼红细胞性贫血硫辛酸硫辛酸人体合成-酮酸脱氢酶复合体辅助因子人类罕见第七章 生物氧化1、何谓生物氧化？生物氧化与体外氧化的区别有哪些？糖，脂肪，蛋白质等营养物质在体内的

24、氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程。区别：（1）生物氧化过程是发生在细胞内的一系列酶促反应，反应是在生理条件下进行的。（2）营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，使其得到最有效的利用（3）产物二氧化碳是由有机酸脱羧反应完成（4）产物水主要是营养物质中的氢原子间接与氧分子反应生成。2、生物体内CO2的生成方式是什么？有机酸脱羧反应3、何谓呼吸链？体内重要的两条呼吸链的名称、顺序。递氢体和递电子体在线粒体内膜上按一定的排列而成的反应体系，将营养物质氧化释放的氢与电子传递给养生成水。NADH氧化呼吸链NAD+NADH复合体IQ复合体IIICytc复合体IVO2，琥珀酸

25、氧化呼吸链FADH2复合体IIQ复合体IIICytc复合体IVO2。4、呼吸链中属于递氢体和通电子体的组分各有哪些？呼吸链中不以复合体形式存在的成分有哪两种？递氢体有黄素蛋白，泛醌；递电子体有铁硫蛋白，细胞色素6、 何谓底物水平磷酸化？何为氧化磷酸化？答：由营养物质通过分解代谢生成高能化合物，通过高能基团转移推动合成ATP；由营养物质氧化分解释放的能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP。7、 在骨骼肌储存能量的物质是什么？ 磷酸肌酸8、 呼吸链氧化磷酸化的偶联部位分别有哪些？（1）NADH-Q，CYTB-CYtC，CYTC-O2，（2）琥珀酸Q-CYTC，CYTC-O2。9、 ATP的生成方式有哪

26、两种，其中以哪种方式为主？底物水平磷酸化，氧化磷酸化（主）10、生物体进行一切生命活动所需能量的主要直接供体是什么？ ATP11、CO与氰化物中毒的生化机理是什么？CO与还原性的Cytaa3中的辅基血红素Fe2+结合，阻断了电子从Cytaa3传递给氧，细胞窒息而死。氰化物则和Fe3+结合，阻断了电子从Cytaa3传递给氧，细胞窒息而死。12、常见的解偶联剂是什么？ 2，4-二硝基甲苯13、常见的影响氧化磷酸的因素有哪些？ADP，甲状腺激素，呼吸链抑制剂（氰化物），解偶联剂（2，4-二硝基甲苯）ATP酶抑制剂，线粒体DNA突变。14、细胞质NADH氧化方式有哪两种穿梭作用？各自最终产生多少ATP

27、？3-磷酸甘油穿梭产生1.5个ATP，苹果酸-天冬氨酸穿梭产生2.5个ATP。前者主要在骨骼肌，脑和其他神经细胞中；后者主要在心、肝、肾细胞中。第八章 糖代谢1、葡糖糖氧化酶法测得的空腹血糖正常值：全血（3.6-5.3mmolL，65-95mgdL）血浆（3.9-6.1 mmolL70-110 mgdL）2、血糖的来源和去路有哪些？其中最主要的来源是什么？第九章 脂类代谢1、脂肪的主要生理功能：供能，储能；类脂的主要生理功能：构成生物膜。2、何谓必需脂肪酸？体内的必需脂肪脂肪酸有哪些？维持动物和人生命所需，但哺乳动物不能合成不足，必须从膳食中摄取。亚麻酸，亚油酸，花生四烯酸。3、血脂包括哪些物

28、质（英文缩写）检测血脂水平常在餐后多少小时采血？甘油三酯TG、磷脂PL、胆固醇CH、胆固醇酯CE、脂肪酸FFA，1214小时。4、什么是血浆脂蛋白？它是由哪些成分组成的？由脂类和蛋白质非共价键结合形成的球形颗粒，其种类不一，结构、来源、去路、功能不尽相同。甘油三酯TG、磷脂PL、胆固醇CH、胆固醇酯CE、载脂蛋白共同组成。5、常见的分离血浆脂蛋白的方法有哪些？原理是什么？电泳法：不同血浆脂蛋白颗粒大小及所需电荷量不同，不同血浆脂蛋白V不同。超速离心法（密度分类法）各种脂蛋白的密度不同。6、按电泳速度从慢到快，血浆脂蛋白怎样排列？乳糜微粒，脂蛋白，前脂蛋白，脂蛋白。按密度从小打到大，血浆脂蛋白怎

29、样排列？乳糜微粒，极低密度脂蛋白，低密度脂蛋白，高密度脂蛋白。7、各种血浆脂蛋白分别有何生理功能？LDL、HDL与动脉粥样硬化的关系是怎样的？VLDL与脂肪肝及高甘油三酯血症的关系是怎样的？CM形成于小肠黏膜上皮细胞滑面内质网，转运食物甘油三酯和胆固醇。VLDL主要形成于肝细胞，输出肝细胞合成的甘油三酯和胆固醇。LDL是在血浆中由VLDL转化而来的，向肝外组织转运胆固醇。HDL主要形成于肝细胞，少量形成与小肠黏膜上皮细胞，从肝外组织向肝内转运胆固醇。LDL血浆胆固醇含量动脉粥样硬化；HDL血浆胆固醇含量抗动脉粥样硬化；VLDL高甘油三酯血症；VLDLL脂肪肝。8、脂肪酸氧化的反应部位（细胞定位

30、）：胞液和线粒体9、脂肪酸氧化的四个阶段：脂肪酸活化成脂酰辅酶A，脂酰辅酶A进入线粒体，脂酰辅酶A通过氧化降解为乙酰辅酶A，乙酰辅酶A彻底氧化分解。10、脂酰辅酶A的氧化包括哪四步连续反应：此过程需要哪些维生素参与？脱氢（维生素B12）加水、再脱氢（维生素PP），硫解（泛酸）11、脂酰COA每发生一次氧化的产物是什么?乙酰辅酶A，豆蔻酰辅酶A12、含偶数碳的饱和脂肪酸在体内彻底氧化分解的过程：脂肪酸的活化，脂酰辅酶A(胞液)肉碱转移酶1，脂酰辅酶A（线粒体），氧化，乙酰辅酶A，三羧酸循环，水和二氧化碳。13、何谓酮体？酮体是不是机体产生的异常物质？酮体的合成原料是什么？关键酶是什么？脂肪酸在肝

31、脏中氧化分解所产生的三种正常中间代谢产物；不是：乙酰COA和NADPH；HMG-COA合酶。14、酮体在什么器官或组织中生成、利用，包括哪些组成成分？哪种成分有气味和挥发性？肝脏内合成，肝外组织摄取且肝脏是酮体合成的唯一场所；包括乙酰乙酸，D-羟基丁酸和丙酮；丙酮。长期饥饿时，酮体为脑组织的主要能源。15、为何长期饥饿者、高脂低糖膳者、重症糖尿病患者容易发生酮症酸中毒。长期饥饿和高脂低糖膳者葡萄糖来源不足，脂肪分解供能，脂肪动员脂肪酸原料乙酰辅酶A血酮酮症酸中毒；重症糖尿病患者，胰岛素不足，机体不能正常利用葡萄糖，脂肪分解供能，脂肪动员脂肪酸原料乙酰辅酶A血酮酮症酸中毒。16、脂肪（甘油三酯）

32、的合成原料、：脂酰辅酶A，3-磷酸甘油17、脂肪酸的合成部位（细胞定位）、合成原料、供氢体、关键酶：胞液、乙酰辅酶A、NADPH、乙酰辅酶A羧化酶。18、磷脂的合成原料和供能物质是什么？甘油、脂肪酸、胆碱、乙醇胺、丝氨酸、肌醇、磷酸盐；ATP、CTP。19、胆碱和乙醇胺的活性形式：CDP-胆碱，CDP-乙醇胺。20、体内胆固醇的合成原料、供氢体、关键酶：乙酰辅酶A、ATP、NADPH、HMG-COA还原酶。21、胆固醇在体内可转化为哪些物质？（胆固醇是合成哪些物质的原料？）胆汁酸、类固醇素、维生素D3.催化血浆中和细胞内胆固醇酯化的酶分别是什么？LCAT.第十章 蛋白质的分解代谢1、何谓氮平衡

33、？分为哪些类型？各种人群所对应的氮平衡？氮平衡是指对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用来评价机体蛋白质代谢的情况。分为氮总平衡、摄入量=排出量（健康成年人）氮正平衡、摄入量>排出量（儿童、孕妇，康复期患者），氮负平衡、摄入量<排出量（长期饥饿及消耗性疾病，大面积烧伤，大量失血患者）。2、什么是蛋白质的互补作用？将不同种类营养价值较低的蛋白质混用，可以相互补充所缺少的必需氨基酸，从而提高其营养价值。3、何为必需氨基酸，有哪几种？氨基酸不能在体内合成，依赖食物供给（异亮氨酸、甲硫氨酸、赖氨酸、颉氨酸、亮氨酸、色氨酸、苯丙氨酸，苏氨酸）4、蛋白质的营养价值取决与什么？必需氨基酸的含量，

34、种类，比例是否与人体需求一致。5、氨基酸脱氨基作用的产物是什么？氨基酸的脱氨基方式包括哪些？其中最主要的方式是什么？NH3+酮酸；氧化脱氨基、联合脱氨基、转氨基；联合脱氨基。6、氨基酸脱氨基方式中哪些方式可真正脱去氨基产生游离氨？氧化脱氨基，联合脱氨基。7、什么是氨基酸的转氨基作用？测定体内合成尿素，重要转氨酶ALT和AST活性的临床意义是什么？肝脏受损，血清中ALT升高；心肌受损，血清中AST活性升高；心肌梗死，两者都升高。8、体内氨的来源和去路分别有哪些？主要来源是什么？来源：脱氨基（主），肠细菌腐败，胺类物质安化、谷氨酰胺。去路：在肝脏中合成尿素从肾脏排出（主），合成谷氨酰胺，合成其他氮

35、物嘌呤，嘧啶，酸性尿NH3+H排出体外9、氨在血液中有哪两种转运形式？谷氨酰胺、丙氨酸葡萄糖循环10、体内尿素合成的部位在哪里？包括哪些步骤？关键酶是什么？有何生理意义？肝细胞线粒体和胞液，合成过程包括五步，前两步在线粒体内进行，后三步在细胞质中进行。（1）NH3、CO2和ATP合成氨甲酰磷酸，反应由氨甲酰磷酸合成酶I（CPS-I）催化。（2）氨甲酰磷酸与鸟氨酸缩合生成瓜氨酸，反应由鸟氨酸氨甲酰基转移酶催化。（3）瓜氨酸由线粒体内膜上的载体转运至细胞质中，与天冬氨酸缩合生成精氨酸代琥珀酸，第202页。关键酶是精氨酸代琥珀酸合成酶，氨是含氮化合物分解产生的，尿素是主要的排泄方式，还可以调节酸碱平

36、衡。11、为何临床上对高血氨病人禁用碱性肥皂水灌肠？对于肝硬化腹水病人不宜使用碱性利尿剂？NH3与NH4+互变与肠内PH有关，在碱性条件下，NH4+变成NH3，已透过细胞膜，血氨增加；肝硬化腹水病人氨去路受阻，无足够的H+，NH3反流入血。12、组胺、5-羟色胺、牛磺酸、-氨基丁酸、多胺分别由哪些氨基酸脱羧基产生？组氨酸，色氨酸，半胱氨酸，谷氨酸，鸟氨酸和甲硫氨酸。13、何谓一碳单位？一碳单位的常见形式有哪些？氨基酸分解，含一个碳原子的活性基团。一碳单位的载体是四氢叶酸。第十一章 核苷酸代谢1、 何谓核苷酸的从头合成途径？何谓核苷酸的补救合成途径？分为两个阶段：合成IMP 合成AMP和GMP。

37、补救途径包括两类反应如下表：底物酶产物底物酶产物腺嘌呤腺嘌呤磷酸核糖基转移酶AMP腺苷腺苷激酶AMP鸟嘌呤次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶GMP鸟苷鸟苷次黄嘌呤核苷激酶GMP次黄嘌呤次黄嘌呤鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶IMP次黄嘌呤核苷鸟苷次黄嘌呤核苷激酶IMP黄嘌呤黄嘌呤磷酸核糖基转移酶XMP黄嘌呤核苷尿嘧啶尿嘧啶磷酸核糖基转移酶UMP尿苷尿苷胞苷激酶UMP胞嘧啶胞苷尿苷胞苷激酶CMP胸腺嘧啶脱氧胸腺胸苷激酶dTMP2、 嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸从头合成的原料分别是什么？天冬氨酸，谷氨酰胺，甘氨酸，一碳单位CO2；5磷酸核糖3、 嘌呤核苷酸从头合成过程中第一个含嘌呤环的核苷酸是什么？次黄嘌呤核苷酸4、 嘌呤碱分解代谢的终产物是什么？ 尿酸5、 嘧啶碱分解代谢的终产物各是什么？胞嘧啶（NH3+CO2+B-丙氨酸）胸腺嘧啶（NH3+CO2+B-氨基异丁酸）6、 血中尿酸（UA）含量过高可导致什么疾病？ 痛风7、 别嘌呤醇可用来治疗痛风，是因为他与什么物质结构相似？可竞争性抑制什么酶？次黄嘌呤，黄嘌呤氧化酶。第十三章 DNA的生物合成1、 复制的概念：以亲代DNA为模板合成子代DNA，从而将遗传物质信息准确传到子代。2、 DNA复制的方式是什么？何谓半保留复制？何谓半不连续复制？半保留复制3、 参与DNA复制的酶和辅助因子各有哪些？各有何作用？他们在复制