第八章生命化学基础

1、生命化学基础生命化学基础大学化学第大学化学第8章章海事大学环境学院海事大学环境学院 于颖于颖病毒在宿主体内的繁殖化学是生命科学的基础化学是生命科学的基础表述生物活性成分的结构和性质认识生物毒物的有力工具以精确的分析方法辨认复杂的生命物质化学反应规律也适用于解释生命的新陈代谢机制Amino acids & Protein1 氨基酸与蛋白质氨基酸与蛋白质v 蛋白质是生命的基础物质（1）纤维蛋白：塑造细胞和组织结构（2）球蛋白：决定细胞和组织生理功能v 蛋白质是由-氨基酸结合而成的蛋白质形状蛋白质形状胶原蛋白球蛋白1.1 氨基酸氨基酸v 氨基酸是组成蛋白质的基本单位（20种）v 除脯氨酸外，

2、其他19种氨基酸结构上的共同点是氨基均连在与羧基相邻的-碳原子上，称为-氨基酸v 通式为特性基团 RCNH2HCOOHv R是每种氨基酸的特性基团（侧链）v -氨基酸分子中，四个基团H、COOH、 NH2 和R位于以C原子为中心的四面体的4个顶点上1.1 氨基酸氨基酸1.1 氨基酸氨基酸 RCNH2HCOOHNH2 RCHOOCH（D-构型）（L-构型）v 除甘氨酸(R=H)外，-氨基酸分子为不对称分子.其空间结构有两种形式：v D-构型和L-构型的分子互为“实物与镜象”的关系，称为对映异构体v 蛋白质中氨基酸全部为L-构型的氨基酸氨基酸空间结构氨基酸空间结构 丝氨酸甘油醛v 同一氨基酸分子中

3、含有碱性的-NH2和酸性的-COOHv -COOH释放出H+成为负电荷的-COO-离子，H+转移给氨基，成为带正电的-NH3+离子，氨基酸成为两性离子1.1 氨基酸氨基酸 RCHNH2COOH RCHNH3+COO-1.1 氨基酸氨基酸v当向处于两性离子状态的氨基酸溶液加入酸H+时，-COO-接受质子表示出碱的特性而变成-COOH，氨基酸带正电荷；v当加入碱时，-NH3+释放出质子，表现出酸的特性而变成-NH2,释放出来的H+与OH-生成水，氨基酸带负电荷v氨基酸的酸性是-NH3+给出H+的结果，不是-COOH的行为；其碱性是-COO-结合H+的结果，不是-NH2结合H+的结果CHNH3+CO

4、O- R氨基酸的酸碱性氨基酸的酸碱性氨基酸的酸碱性氨基酸的酸碱性v溶液调至酸性时，R-CHNH3+COOH是主要存在形式，若该溶液在电场中，移向负极；v溶液调至碱性时，R-CHNH2COO-是主要存在形式，若该溶液在电场中，向正极移动；v 溶液的pH调节到一个适当值时，-NH2和-COOH的解离度完全相等，氨基酸所带净电荷为零，在电场中不移动，此时溶液的pH为该氨基酸的等电点氨基酸的等电点氨基酸的等电点 等电点时氨基酸处于两性离子状态，即使少数解离，解离成阳离子和阴离子数目和趋势相等 等电点时，氨基酸溶解度最小，可以分离提纯阳离子交换层析1.2 蛋白质蛋白质v蛋白质的各种特殊功能是由氨基酸顺序

5、决定的v一个氨基酸分子的羧基和另一个氨基酸分子的氨基，通过脱水缩合反应形成一个酰胺键-CO-NH-，新形成的化合物为肽，肽分子中的酰胺键称为肽键v两个氨基酸分子构成的肽为二肽，多个氨基酸形成的肽称为多肽蛋白质蛋白质蛋白质蛋白质v构成蛋白质分子的肽链不仅有确定的氨基酸组成，而且多肽链中的氨基酸残基有非常严格的排列顺序v蛋白质的一级结构指的是构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链共价主链的排列顺序和连接方式v一级结构中肽键（-CO-NH-）是主要的连接键蛋白质一级结构蛋白质一级结构蛋白质空间结构蛋白质空间结构v每个蛋白质分子除具有特定的一级结构外，还具有一定空间结构v肽链上C-C，C-N单键可以绕键轴自由

6、旋转，单个蛋白质分子存在无限可能的空间异构体v分子中的原子或原子团绕键轴旋转而导致的立体异构体称为构象构象v由于原子间相互作用，单键旋转受限，每种蛋白质只有一种或几种较为稳定的构象肽链上C-C，C-N单键可以绕键轴自由旋转，单个蛋白质分子存在无限可能的空间异构体蛋白质空间结构蛋白质空间结构 包括二级、三级、四级结构 二级结构指的是其分子中多肽链本身的折叠方式 二级结构包括-螺旋和-折叠结构-螺旋和-折叠结构是借肽链之间形成的氢键而成为稳定构象的蛋白质二级结构蛋蛋白白质质二二级级结结构构-螺旋-折叠蛋白质二级结构蛋白质空间结构蛋白质空间结构v蛋白质三级结构指的是螺旋肽链进一步盘绕、折叠成复杂的具

7、有一定规律性的空间结构v注意：是一条肽链本身的盘绕和折叠蛋白质三级结构蛋白质三级结构肌红蛋白的三维重叠蛋白质三级结构-乳清蛋白溶菌酶 蛋白质四级结构指的是由两个或两个以上独立并具有三级结构的多肽链缔合的蛋白质分子的空间构型马高铁血红蛋白蛋白质四级结构蛋白质四级结构蛋白质空间结构蛋白质空间结构v维系蛋白质分子结构的化学键有共价键（肽键、二硫键、酯键等）和非共价键（又称次级键，如氢键、离子键、疏水键等）v肽键是蛋白质一级结构的基本连接键v二级结构的构象主要靠氢键维持v三、四级结构的构象主要靠次级键固定。含金属蛋白分子中的金属离子以配位键与蛋白质结合2 酶与生物催化酶与生物催化v酶是一类由生物细胞产

8、生的、以蛋白质为主要成分的、具有催化活性的生物催化剂v对于人体，酶要产生活性需要辅酶的参加，一些维生素本身就是辅酶或者辅酶的一部分，因此人类没有维生素就无法生存2.1 酶的组成与分类酶的组成与分类v因其主要成分是蛋白质，根据其组成分为简单蛋白质和结合蛋白质v简单蛋白质：活性仅仅决定于它的蛋白质结构，如脲酶v结合蛋白质：结合非蛋白组分后才表现出酶活性，并且把酶蛋白和辅助因子结合后形成的复合物称为“全酶”。全酶=酶蛋白+辅助因子v催化反应中，酶反应的专一性取决于酶蛋白本身，辅助因子对原子、电子或某些化学基团起传递作用2.2 酶的特性酶的特性v催化效率高 酶催化的反应速率比非催化反应高108-101

9、0倍。酶能显著降低反应的活化能v酶的作用具有高度的专一性 一种酶只能作用于某一类或某一特性的物质。被酶作用的物质称为该酶的底物v酶易失活 酶是蛋白质，对环境的变化比较敏感2.3 酶的催化机理酶的催化机理v酶（蛋白质）质点的直径范围在10 nm到100 nm之间v催化作用可看作是介于均相催化和非均相催化之间，既可以看成是底物与酶形成中间化合物，也可以看成是酶表面吸附了底物，然后再进行反应v两种学说解释酶催化机理 1）中间化合物学说 2）诱导契合学说2.3 酶的催化机理酶的催化机理1）中间化合物学说v 酶在催化化学反应时，酶（enzyme，E）与底物（substrate，S）首先形成中间化合物（E

10、S），然后中间化合物再进一步分解为产物（P）并释放出酶 E+S ES P+Ev中间化合物分解为产物的速率很慢，它控制整个反应的速度 酶的催化机理酶的催化机理中间化合物学说2.3 酶的催化机理酶的催化机理2）诱导契合学说 酶分子与底物接触，酶分子能被底物分子诱导改变构象，使酶分子活性中心上的氨基酸残基或其它基团形成特定的空间定向，与底物分子相配且密切配合酶与生物催化酶与生物催化 酶与底物的关系比作锁-钥关系 酶的活性部位具有只对某些分子起作用的特殊结构Nucleic acids & Generation核酸核酸v核酸的基本结构单位是核苷酸v核酸-核苷酸-（核苷、磷酸）；核苷（碱基、戊糖）

11、v根据核酸中所含戊糖种类不同，核酸有两种：脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）vDNA所含的戊糖是脱氧核糖vRNA所含的戊糖是核糖核糖核糖 构成DNA和RNA两种不同核糖之间的区别是连接在2碳上的基团不同碱基碱基腺嘌呤腺嘌呤A鸟嘌呤G胸腺嘧啶T胞嘧啶C尿嘧啶U腺嘌呤 Adenine 鸟嘌呤 Guanine胞嘧啶 Cytosine 尿嘧啶 Uracil胸腺嘧啶 Thymine腺嘌呤A鸟嘌呤G胞嘧啶C尿嘧啶U腺嘌呤A鸟嘌呤G胞嘧啶C胸腺嘧啶TDNA的结构的结构vDNA的一级结构由四种脱氧核糖核苷酸，脱氧腺嘌呤（A）核苷酸、脱氧鸟嘌呤（G）核苷酸、脱氧胞嘧啶（C）核苷酸、脱氧胸腺嘧啶（T）核苷

12、酸的排列顺序构成v生物多样性和遗传信息与四种脱氧核糖核苷酸的不同排列顺序有关沃森和克里克 磷酸和糖构成梯子的两条主干DNA结构结构DNA结构结构 严格遵守碱基配对规律，携带遗传信息DNA结构结构v螺旋每盘旋一圈有10对核苷酸，长度为3.4nm，每一对核苷酸对相距0.34nm，螺旋的直径为2nmv结构稳定性靠碱基对之间的氢键等作用力腺嘌呤A与胸腺嘧啶T之间的距离与氢键作用力鸟嘌呤G与胞嘧啶C配对之间的距离与氢键作用力核酸与遗传信息的传递核酸与遗传信息的传递vDNA按照自己的结构精确复制并在细胞分裂时传给子代；v半保留复制：DNA分子中的两条多核苷酸链打开，每条链都可以作模版，按照碱基配对原则合成

13、出一条互补的新链，这样新合成的两个子代DNA分子与其原来的DNA分子碱基顺序完全一样。子代DNA双链中一条来自亲代，另一条为新合成的DNA传递遗传信息传递遗传信息vDNA分子中所储存的遗传信息由其分子中的四种碱基（A、G、C、T）以特定顺序排列成三个一组的三联体代表。三联体就称为遗传密码子v在遗传信息传递过程中，DNA首先把自己以密码方式储存的遗传信息传递给mRNA（信使RNA），再由tRNA（转移RNA）将遗传密码翻译成蛋白质的氨基酸信息三联体遗传密码子转录和翻译tRNA的二级结构三叶草形tRNA的三级结构倒 L 形转录和翻译DNA 损伤的修复 Ames试验鼠伤寒沙门氏杆菌（细菌）基因工程基

14、因工程1. 基因重组：利用限制性内切酶和DNA连接酶使目的基因与载体DNA组合成新的重组DNA；2. 将重组DNA引入受体细胞；3. 筛选出含有重组DNA的细胞进行克隆体细胞克隆技术多利绵羊的诞生体细胞克隆技术具体过程体细胞克隆技术具体过程1. 先从代号为A的6岁芬兰多塞特母绵羊的乳腺中取出乳腺细胞进行培养；2. 从代号为B的苏格兰黑脸绵羊体内获取卵母细胞，再设法除去细胞核，成为一个没有细胞核的卵母细胞空壳；3. 用电脉冲刺激诱导A母羊的乳腺细胞与B母羊的卵母细胞空壳融合，成为一个新的“人造受精卵”；4. 培养“人造受精卵”细胞，使它进行分裂，进入胚胎发育过程；5. 将胚胎转移至代号为C的第三

15、只母羊的子宫内，使它怀孕直到出生Hydrocarbons & Photosynthesis糖类糖类v糖类主要由C,H,O元素组成，其化学通式为Cn(H2O)n，C,H,O的原子比恰好可以看作由碳和水复合而成，所以又有碳水化合物之称v糖类物质是含多羟基的醛类或酮类，植物组分的80%多是糖类，主要来源于光合作用v糖是重要的能源和碳源糖类糖类v分类:单糖,低聚糖和多糖v单糖:不能被水解的多羟醛或多羟酮，分子中H与O的比为2:1醛糖 酮糖葡萄糖(C6H12O6)果糖(C6H12O6)单糖-环状单糖六元环结构-吡喃型葡萄糖五元环结构-呋喃型果糖糖类糖类v 低聚糖:能水解成2-6个单糖分子的糖为低

16、聚糖v二糖:蔗糖为葡萄糖和果糖形成的双糖 麦芽糖:培养基和营养基 乳糖:食品工业和医药工业蔗糖麦芽糖乳糖蔗糖由葡萄糖和果糖按糖苷键缩水而成；麦芽糖由2分子葡萄糖按糖苷键缩水而成；乳糖由葡萄糖和半乳糖按糖苷键缩水而成；二糖多糖多糖v 多糖:多个单糖分子缩合，失水形成v 与生物体联系最密切的多糖是淀粉、糖原和纤维素 淀粉:主要在植物体种子和块根中 糖原:存在于动物血液和内脏(肝脏)中，主要是食物储备，血糖过低时糖原水解为葡萄糖 纤维素:植物细胞壁的主要结构成分淀粉淀粉直链淀粉支链淀粉 纤维素纤维素反刍动物能够消化纤维素，得益于瘤胃中的细菌纤维素酶植物细胞壁中的纤维素植物细胞壁中的纤维素光合作用光合

17、作用v光合作用是植物将光能转变为化学能的复杂过程。总反应是CO2和H2O在叶绿素的作用下吸收太阳能转化为糖类 6CO2+6H2O C6H12O6+6O2v在光合作用中， CO2还原为糖，H2O氧化为O2 6CO2+24H+ +24e C6H12O6+6H2O 12H2O 24e 6O2+24H+光透射电子显微镜扫描电子显微镜基粒基质片层叶绿体微结构光合作用光合作用在光反应阶段，叶绿体中的叶绿素吸收光能，合成能量；在暗反应阶段，植物利用能量，将CO2还原成糖；暗反应不是指在黑暗下进行，有光可以照常反应光合作用光合作用叶绿素a分子Lipids & Membrane脂类脂类v 主要包括油脂和

18、类脂两类v 油脂是甘油和脂肪酸组成的中性脂。常温下为液体的称为油，固体的称为脂肪v 类脂主要包括磷脂、糖脂、蜡等油脂油脂v从化学结构来看，油脂都是甘油醇羟基和脂肪酸的羧基脱水而成的化合物v油脂主要成分是甘油三酯，如果三个脂肪酸是相同的，为单甘油酯，如果不同为混甘油酯CH2OHCHCH2OHOH+HOCR1OHOCR3OHOCR2OCH2CHCH2OOOCR1OCR2OCR3O软脂酸(十六酸)-动植物油硬脂酸(十八酸)-动植物油油酸(9-十八碳烯酸)-动植物不饱和油脂亚油酸(9,12-十八碳二烯酸)-棉籽,亚麻仁油a-亚油酸(9,12,15-十八碳三烯酸)-亚麻仁油花生四烯酸(5,8,11,14

19、-24碳烯酸)-卵磷脂,脑磷脂油脂分子甘油硬脂酸油酸软脂酸油脂油脂v油脂可以在酸、碱、酶的作用下发生水解反应，生成一分子甘油和三分子脂肪酸v如果用碱(NaOH等)使油脂水解，得到的产物不是脂肪酸而是脂肪酸盐，这些盐叫做肥皂v油脂在碱性溶液中的水解叫做皂化类脂类脂v磷脂是含磷、类似脂肪的复杂甘油酯，水解后得到醇类、脂肪酸、磷酸和含氮的有机碱等四种不同物质v磷脂是细胞原生质的固定组成部分v包括卵磷脂、脑磷脂和神经磷脂磷脂和糖脂卵磷脂(磷脂类)脂肪酸部分甘油部分磷酸部分胆碱部分由于卵磷脂组分中的脂肪酸不同，卵磷脂通常是混合物，由四部分组成。脂肪酸部分包括软脂酸、硬脂酸、油酸、亚油酸、亚麻酸及花生四烯酸等6种，胆碱部分是含氮的有机化合物脑苷酯脑苷酯(鞘糖脂类鞘糖脂类)糖脂是含糖、脂肪酸和神经氨基醇的类脂，在脑中含量最多水解后产生神经氨基醇、半乳糖和脂肪酸各一分子半乳糖部分神经氨基醇部分脂肪酸部分生物膜结构生物膜结构膜周边蛋白膜周边蛋白磷脂磷脂胆固醇胆固醇寡糖