高中生物竞赛辅导—生物化学三酶PPT学习教案

1、会计学1高中生物竞赛辅导高中生物竞赛辅导生物化学三酶生物化学三酶n酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质。具有高效催化作用的蛋白质。第1页/共89页第2页/共89页第3页/共89页第4页/共89页蛋白质部分：酶蛋白蛋白质部分：酶蛋白 ( (apoenzyme)辅助因子辅助因子(cofactor) 金属离子金属离子小分子有机化合物小分子有机化合物全酶全酶(holoenzyme)(simple enzyme)第5页/共89页金属酶金属酶(metalloenzyme)金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。金属离子与酶结合紧密，提取过程中不

2、易丢失。金属激活酶金属激活酶(metal-activated enzyme) 金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。金属离子为酶的活性所必需，但与酶的结合不甚紧密。 第6页/共89页 金属离子的作用金属离子的作用稳定酶的构象；稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子；参与催化反应，传递电子；在酶与底物间起桥梁作用；在酶与底物间起桥梁作用；中和阴离子，降低反应中的静电斥力中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。等。小分子有机化合物小分子有机化合物的作用的作用在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。在反应中起运载体的作用，传递电子、质子或其它基团。第7页/共89页小分子有机化合物在催

3、化中的作用小分子有机化合物在催化中的作用尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP之一）之一）尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP之一）之一）维生素维生素B2（核黄素）（核黄素）维生素维生素B2（核黄素）（核黄素）维生素维生素B1（硫胺素）（硫胺素）泛酸泛酸硫辛酸硫辛酸维生素维生素B12生物素生物素吡哆醛（维生素吡哆醛（维生素B6之一）之一）叶酸叶酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶苷酸，辅酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶苷酸磷酸，辅酶II）FMN （黄素单核苷酸）（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）（黄素腺嘌呤二核苷酸）TPP（

4、焦磷酸硫胺素）（焦磷酸硫胺素）辅酶辅酶A（CoA）硫辛酸硫辛酸钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类生物素生物素磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛四氢叶酸四氢叶酸氢原子（质子）氢原子（质子）醛基醛基酰基酰基烷基烷基二氧化碳二氧化碳氨基氨基甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基等一碳单位等一碳单位所含的维生素所含的维生素名名称称小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基)转移的基团转移的基团尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP之一）之一）尼克酰胺（维生素尼克酰胺（维生素PP之一）之一）维生素维生素B2（核黄素）（核黄素）维生素维生素B2（核黄素）（核黄素）维生素维生素B1（硫胺素）（硫

5、胺素）泛酸泛酸硫辛酸硫辛酸维生素维生素B12生物素生物素吡哆醛（维生素吡哆醛（维生素B6之一）之一）叶酸叶酸NAD+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸，辅酶苷酸，辅酶I）NADP+（尼克酰胺腺嘌呤二核（尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸，辅酶苷酸磷酸，辅酶II）FMN （黄素单核苷酸）（黄素单核苷酸）FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸）（黄素腺嘌呤二核苷酸）TPP（焦磷酸硫胺素）（焦磷酸硫胺素）辅酶辅酶A（CoA）硫辛酸硫辛酸钴胺素辅酶类钴胺素辅酶类生物素生物素磷酸吡哆醛磷酸吡哆醛四氢叶酸四氢叶酸氢原子（质子）氢原子（质子）醛基醛基酰基酰基烷基烷基二氧化碳二氧化碳氨基氨基甲基、甲烯基、甲基、甲烯基、

6、甲炔基、甲酰基甲炔基、甲酰基等一碳单位等一碳单位所含的维生素所含的维生素名名称称小分子有机化合物小分子有机化合物(辅辅 酶酶 或或 辅辅 基基)转移的基团转移的基团第8页/共89页辅助因子分类辅助因子分类（按其（按其与酶蛋白结合的紧密程度与酶蛋白结合的紧密程度） 辅酶辅酶 (coenzyme):与酶蛋白结合与酶蛋白结合疏松，可用疏松，可用透析或超透析或超滤的方法除去。滤的方法除去。 辅基辅基 (prosthetic group):与酶蛋白结合与酶蛋白结合紧密，不能用紧密，不能用透析或透析或超滤的方法除去超滤的方法除去。第9页/共89页必需基团必需基团(essential group)酶分子中氨

7、基酸酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相一些与酶活性密切相关的化学基团关的化学基团。目目 录录第10页/共89页或称活性部位或称活性部位(active site)，指指必需基必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。转化为产物。酶的活性中心酶的活性中心(active center)第11页/共89页结合基团结合基团binding group催化基团催化基团(catalytic group)催化底物转变成产物催化底物转变成产物 位于

8、活性中心以外，维持酶活性中心应位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象所必需。有的空间构象所必需。活性中心外的必需基团活性中心外的必需基团第12页/共89页底底 物物 活性中心以外的必需基团活性中心以外的必需基团结合基团结合基团催化基团催化基团 活性中心活性中心 目目 录录第13页/共89页溶菌酶的活性中心溶菌酶的活性中心* 谷氨酸谷氨酸35和天和天冬氨酸冬氨酸52是催化是催化基团；基团；* 色氨酸色氨酸62和和63、天冬氨酸、天冬氨酸101和色氨酸和色氨酸108是是结合基团；结合基团；* AF为底物多为底物多糖链的糖基，位糖链的糖基，位于酶的活性中心于酶的活性中心形成的裂隙中。形成的裂

9、隙中。第14页/共89页第15页/共89页第16页/共89页一、一、 酶促反应的特点酶促反应的特点酶的催化效率通常比非催化反应高酶的催化效率通常比非催化反应高1081020倍，比一般催化剂高倍，比一般催化剂高1071013倍。倍。酶的催化不需要较高的反应温度。酶的催化不需要较高的反应温度。酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能酶和一般催化剂加速反应的机理都是降低反应的活化能(activation energy)。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能。 第17页/共89页反应总能量改变反应总能量改变 非催化反应活化能非催化反应活化能 酶促反应酶

10、促反应 活化能活化能 一般催化剂一般催化剂催催化反应的活化化反应的活化能能 能能量量 反反 应应 过过 程程 底物底物 产物产物 酶促反应活化能的改变酶促反应活化能的改变 活化能活化能：底物分子从初态转变到活化态所需的能量底物分子从初态转变到活化态所需的能量。第18页/共89页* 酶的特异性酶的特异性(specificity)（二）酶促反应具有高度的特异性（二）酶促反应具有高度的特异性第19页/共89页第20页/共89页（三）（三）酶促反应的可调节性酶促反应的可调节性对酶生成与降解量的调节对酶生成与降解量的调节酶催化效力的调节酶催化效力的调节通过改变底物浓度对酶进行调节等通过改变底物浓度对酶进

11、行调节等酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要。其中包括三方面的调节。第21页/共89页（一）酶（一）酶-底物复合物的形成与诱导契合假说底物复合物的形成与诱导契合假说*诱导契合假说诱导契合假说(induced-fit hypothesis)酶底物复合物酶底物复合物 E + S E + P ES 酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称为酶- -

12、底物结合的诱导契合假说底物结合的诱导契合假说第22页/共89页目目 录录第23页/共89页第24页/共89页羧肽酶的诱导契合模式羧肽酶的诱导契合模式 底物底物目目 录录第25页/共89页（二）酶促反应的机理（二）酶促反应的机理 1. 邻近效应邻近效应(proximity effect)与定向排列与定向排列(orientation arrange ) 2. 多元催化多元催化(multielement catalysis) 3. 表面效应表面效应(surface effect)第26页/共89页第27页/共89页 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。第2

13、8页/共89页研究前提研究前提v 在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈在其他因素不变的情况下，底物浓度对反应速度的影响呈矩形双曲线关系矩形双曲线关系。第29页/共89页当底物浓度较低时当底物浓度较低时反应速度与底物浓度成正比；反应速度与底物浓度成正比；反应为一级反应。反应为一级反应。目目 录录第30页/共89页随着底物浓度的增高随着底物浓度的增高反应速度不再成正比例加速；反反应速度不再成正比例加速；反应为混合级反应。应为混合级反应。目目 录录第31页/共89页当底物浓度高达一定程度当底物浓度高达一定程度反应速度不再增加，达最大速度反应速度不再增加，达最大速度；反应为零级反应；反应

14、为零级反应目目 录录第32页/共89页酶促反应模式酶促反应模式中间产物学说中间产物学说E + S k1k2k3ESE + P第33页/共89页S：底物浓度底物浓度V：不同不同S时的反应速度时的反应速度Vmax：最大反应速度最大反应速度(maximum velocity) m：米氏常数米氏常数(Michaelis constant) VmaxS Km + S 第34页/共89页米曼氏方程式推导基于两个假设：米曼氏方程式推导基于两个假设：E与与S形成形成ES复合物的反应是快速平衡反应，而复合物的反应是快速平衡反应，而ES分解为分解为E及及P的反应为慢反应，反应速度取决于慢反应即的反应为慢反应，反应

15、速度取决于慢反应即 Vk3ES。 (1)S的总浓度远远大于的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的初始阶段，的总浓度，因此在反应的初始阶段，S的浓度可认为不变即的浓度可认为不变即SSt。 第35页/共89页K2+K3 Km （米氏常数）（米氏常数） K1令：令：则则(2)(2)变为变为: : (EtES) S Km ES(2)(EtES)SK2+K3ES K1整理得：整理得：第36页/共89页当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时当底物浓度很高，将酶的活性中心全部饱和时，即，即EtES，反应达最大速度反应达最大速度VmaxK3ESK3Et (5)ES EtSKm + S(3) 整理得整理得:

16、 :将将(5)(5)代入代入(4)(4)得米氏方程式：得米氏方程式：VmaxS Km + S V 将将(3)(3)代入代入(1) (1) 得得K3EtS Km + S (4) V第37页/共89页KmS Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是时的底物浓度，单位是mol/L。2Km + S Vmax VmaxS第38页/共89页第39页/共89页意义：意义：Vmax=K3 E如果酶的总浓度已知，可从如果酶的总浓度已知，可从Vmax计算计算 酶酶的转换数的转换数(turnover number)，即动力学常数，即动力学常数K3。第40页/共

17、89页第41页/共89页（林贝氏方程）（林贝氏方程） 第42页/共89页2. Hanes作图法作图法-Km 第43页/共89页0 V E 当当SE时，时，Vmax = k3 E 酶浓度对反应速度的影响酶浓度对反应速度的影响 第44页/共89页q最适温度最适温度 (optimum temperature)：酶促反应速度最快时的环境温度。酶促反应速度最快时的环境温度。* * 低温的应用低温的应用酶酶活活性性0.51.02.01.50 10 20 30 40 50 60 温度温度 C 温度对淀粉酶活性的影响温度对淀粉酶活性的影响 第45页/共89页四、四、 pH对反应速度的影响对反应速度的影响q最适

18、最适pH (optimum pH)：酶催化活性最大时的环境酶催化活性最大时的环境pH。0酶酶活活性性 pH pH对某些酶活性的影响对某些酶活性的影响 246810第46页/共89页 区别于酶的变性区别于酶的变性 抑制剂对酶有一定选择性抑制剂对酶有一定选择性 引起变性的因素对酶没有选择性引起变性的因素对酶没有选择性第47页/共89页 抑制作用的类型抑制作用的类型不可逆性抑制不可逆性抑制 (irreversible inhibition)可逆性抑制可逆性抑制 (reversible inhibition)：竞争性抑制竞争性抑制 (competitive inhibition)非竞争性抑制非竞争性抑

19、制 (non-competitive inhibition)反竞争性抑制反竞争性抑制 (uncompetitive inhibition)第48页/共89页第49页/共89页ESSAsCHCHCl+CH2SHCHSHCH2OHESHSH+CH2SCHSCH2OHAsCHCHClROROPOX+HOEROROPOOE+HXClAsClCHCHCl+ ESHSHESAsSCHCHCl+2HCl有机磷化合物有机磷化合物路易士气路易士气失活的酶失活的酶羟基酶羟基酶失活的酶失活的酶酸酸巯基酶巯基酶失活的酶失活的酶酸酸BAL巯基酶巯基酶BAL与砷剂结合物与砷剂结合物第50页/共89页竞争性抑制竞争性抑制非

20、竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制 第51页/共89页+反应模式反应模式第52页/共89页第53页/共89页 * * 特点特点b)b)抑制程度取抑制程度取决于抑制剂决于抑制剂与酶的相对与酶的相对亲和力及底亲和力及底物浓度；物浓度；a)I与与S结构类结构类似，竞争酶似，竞争酶的活性中心的活性中心；c)动力学特点动力学特点：Vmax不变不变，表观，表观Km增增大。大。 抑制剂抑制剂 无抑制剂无抑制剂 1/V 1/S VSmaxVIK(1) SmKiiKI111m(1)VVKSVmaxmax第54页/共89页* * 举例举例 丙二酸丙二酸与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶与琥珀酸竞争琥珀酸脱氢酶C

21、OOH CH2 CH2COOH COOH COOH CH2 丙二酸丙二酸琥珀酸琥珀酸琥珀酸脱氢酶琥珀酸脱氢酶FADFADH2延胡索酸延胡索酸第55页/共89页 磺胺类药物的抑菌机制磺胺类药物的抑菌机制与与对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸竞争竞争二氢叶酸合成酶二氢叶酸合成酶二氢蝶呤啶二氢蝶呤啶 对氨基苯甲酸对氨基苯甲酸 谷氨酸谷氨酸二氢叶酸二氢叶酸合成酶合成酶二氢叶酸二氢叶酸COOH H2N SO2NHR H2N 磺磺 胺胺 类类 药药 物物第56页/共89页第57页/共89页* * 特点特点a) a)抑制剂与酶活抑制剂与酶活性中心外的必性中心外的必需基团结合，需基团结合，底物与抑制剂底物与抑制剂之间无

22、竞争关之间无竞争关系；系；b)b)抑制程度取决抑制程度取决于抑制剂的浓于抑制剂的浓度；度；c)动 力 学 特 点动 力 学 特 点：Vm a x降低降低，表观，表观Km不不变。变。 抑制剂抑制剂 1 / V 1/S 无抑制剂无抑制剂 iiKI11I1m(1)(1)VVKSVKmaxmax第58页/共89页第59页/共89页* * 特点：特点：a) a)抑 制 剂 只抑 制 剂 只与 酶 底与 酶 底物 复 合 物物 复 合 物结合；结合；b)b)抑 制 程 度抑 制 程 度取 决 与 抑取 决 与 抑制 剂 的 浓制 剂 的 浓度 及 底 物度 及 底 物的浓度；的浓度；c)动力学特点动力学特

23、点：Vmax降低降低，表观，表观Km降降低。低。 抑制剂抑制剂 1/V 1/S 无抑制剂无抑制剂 第60页/共89页各种可逆性抑制作用的比较各种可逆性抑制作用的比较 动力学参数动力学参数表观表观Km Km增大增大不变不变减小减小最大速度最大速度Vmax不变不变降低降低降低降低林林-贝氏作图贝氏作图斜率斜率Km/Vmax增大增大增大增大不变不变纵轴截距纵轴截距1/Vmax不变不变增大增大增大增大横轴截距横轴截距-1/Km增大增大不变不变减小减小与与I结合的组分结合的组分EE、ESES作用特征作用特征无抑制剂无抑制剂竞争性抑制竞争性抑制非竞争性抑制非竞争性抑制反竞争性抑制反竞争性抑制第61页/共8

24、9页第62页/共89页酶的活性酶的活性酶的活性单位酶的活性单位是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（是衡量酶活力大小的尺度，它反映在规定条件下，酶促反应在单位时间（s s、minmin或或h h）内生成一定量（）内生成一定量（mgmg、gg、molmol等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。等）的产物或消耗一定数量的底物所需的酶量。第63页/共89页国际单位国际单位(IU)在特定的条件下，每分钟催化在特定的条件下，每分钟催化1mol底底物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。物转化为产物所需的酶量为一个国际单位。 催量单位催量单位(katal)催量催量(kat)是指

25、在特定条件下，每秒钟是指在特定条件下，每秒钟使使mol底物转化为产物所需的酶量。底物转化为产物所需的酶量。 kat与与IU的换算：的换算： 1 IU=16.6710-9 kat第64页/共89页第65页/共89页关键酶关键酶第66页/共89页第67页/共89页 酶原激活的机理酶原激活的机理酶酶 原原分子构象发生改变分子构象发生改变形成或暴露出酶的活性中心形成或暴露出酶的活性中心 一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个或几个短肽在特定条件下在特定条件下第68页/共89页赖赖缬缬天天天天天天天天甘甘异异赖赖缬缬天天天天天天天天缬缬组组丝丝甘甘异异缬缬组组

26、丝丝第69页/共89页 酶原激活的生理意义酶原激活的生理意义避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。体内代谢正常进行。有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催化作用。化作用。第70页/共89页一些代谢物可与某些酶分子一些代谢物可与某些酶分子活性中心外活性中心外的某部分可逆地结合，使的某部分可逆地结合，使酶构象改变酶构象改变，从而改，从而改变酶的催化活性，此

27、种调节方式称变构调节。变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。第71页/共89页第72页/共89页磷酸化与脱磷酸化（最常见）磷酸化与脱磷酸化（最常见）第73页/共89页 酶的磷酸化与脱磷酸化酶的磷酸化与脱磷酸化 -OHThrSerTyr酶蛋白酶蛋白H2OPi磷蛋白磷酸酶磷蛋白磷酸酶 ATPADP蛋白激酶蛋白激酶ThrSerTyr-O-PO32-酶蛋白酶蛋白第74页/共89页第75页/共89页* * 定义定义同工酶同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。

28、第76页/共89页乳酸脱氢酶的同工酶乳酸脱氢酶的同工酶第77页/共89页* *生理及临床意义生理及临床意义在代谢调节在代谢调节上起着重要的作用上起着重要的作用；用于解释发用于解释发育过程中阶段特有育过程中阶段特有的代谢特征；的代谢特征；同工酶谱的同工酶谱的改变有助于对疾病改变有助于对疾病的诊断；的诊断；同工酶可以同工酶可以作为遗传标志，用作为遗传标志，用于遗传分析研究。于遗传分析研究。心肌梗死和肝病病人血清心肌梗死和肝病病人血清LDHLDH同工酶谱的变化同工酶谱的变化1 1酶酶活活性性心肌梗死酶谱心肌梗死酶谱正常酶谱正常酶谱肝病酶谱肝病酶谱2 23 34 45 5第78页/共89页第79页/共

29、89页一、酶的命名一、酶的命名1. 习惯命名法习惯命名法推荐名称推荐名称2. 系统命名法系统命名法系统名称系统名称第80页/共89页一些酶的命名举例一些酶的命名举例编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应EC1.4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮戊二酸 + NH3 + NADHEC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L

30、-谷氨酸谷氨酸EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1，6-二磷酸二磷酸醛缩酶醛缩酶D-甘油醛甘油醛3-磷酸裂合酶磷酸裂合酶磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮+ D-甘油醛甘油醛3-磷酸磷酸EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸酮醇磷酸酮醇D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸磷酸异构酶异构酶异构酶异构酶D-果糖果糖6-磷酸磷酸EC6.3.1.2 谷氨酰胺谷氨酰胺L-谷氨酸：氨连接酶谷氨酸：氨连接酶ATP + L

31、-谷氨酸谷氨酸 + NH3合成酶合成酶ADP+磷酸磷酸 + L-谷氨酰胺谷氨酰胺编号编号推荐名称推荐名称系系 统统 名名 称称催催 化化 的的 反反 应应EC1.4.1.3谷氨酸谷氨酸L-谷氨酸：谷氨酸：NAD+L-谷氨酸谷氨酸 + H2O + NAD+脱氢酶脱氢酶氧化还原酶氧化还原酶 -酮戊二酸酮戊二酸 + NH3 + NADHEC2.6.1.1 天冬氨酸氨天冬氨酸氨L-天冬氨酸：天冬氨酸： -酮酮L-天冬氨酸天冬氨酸+ -酮戊二酸酮戊二酸基转移酶基转移酶戊二酸氨基转移酶戊二酸氨基转移酶草酰乙酸草酰乙酸 +L-谷氨酸谷氨酸EC3.5.3.1 精氨酸酶精氨酸酶L-精氨酸脒基水解酶精氨酸脒基水解酶L-精氨酸精氨酸 + H2O L-鸟氨酸鸟氨酸+ 尿素尿素EC4.1.2.13 果糖二磷酸果糖二磷酸D-果糖果糖1，6-二磷酸：二磷酸：D-果糖果糖1，6-二磷酸二磷酸醛缩酶醛缩酶D-甘油醛甘油醛3-磷酸裂合酶磷酸裂合酶磷酸二羟丙酮磷酸二羟丙酮+ D-甘油醛甘油醛3-磷酸磷酸EC5.3.1.9 磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸酮醇磷酸酮醇D-葡萄糖葡萄糖6-磷酸磷酸异构酶异构酶异构酶异构酶D-果糖果糖6-磷酸磷酸EC6.3.1.2 谷氨酰胺谷氨酰胺L-谷氨酸：氨连接