氨基酸蛋白质和核酸PPT学习教案

1、会计学1氨基酸蛋白质和核酸氨基酸蛋白质和核酸一、分类、命名和构型一、分类、命名和构型1 1分类：分类： 按烃基类型可分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。按烃基类型可分为脂肪族氨基酸，芳香族氨基酸，含杂环氨基酸。 按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性按分子中氨基和羧基的数目分为中性氨基酸，酸性氨基酸，碱性 氨基酸。氨基酸。2 2命名：命名： 多按其来源或性质而命名多按其来源或性质而命名。3 3构型：构型： 用用D/ LD/ L体系表示体系表示在费歇尔投影式中氨基位于横键右边的为在费歇尔投影式中氨基位于横键右边的为D D 型，位于左边的为型，位于左边的为L L型。型。

2、HCNH2COOHRCHCOOHRNH219-1 19-1 氨基酸氨基酸第1页/共33页二、氨基酸的性质二、氨基酸的性质1 1氨基酸的酸氨基酸的酸- -碱性碱性两性与等电点两性与等电点（1 1）两性）两性R CH COOHNH2R CH COONH2R CH COOHNH3OHH第2页/共33页（2 2）等电点）等电点 在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等在氨基酸水溶液中加入酸或碱，至使羧基和氨基的离子化程度相等（即氨基酸分子所带电荷呈中性（即氨基酸分子所带电荷呈中性处于等电状态）时溶液的处于等电状态）时溶液的pHpH值称值称为氨基酸的等电点。常以为氨基酸的等电点。常以p

3、IpI表示。表示。R CH COOHNH3R CH COONH3R CH COONH2R CH COOHNH2OHHOHH第3页/共33页2 2氨基酸氨基的反应氨基酸氨基的反应 （氨基的反应）（亚氨基，胍基不放出氮气，（DNFB）H+RCHCO2HNH3+RCHCO2HOH+H2O+N2( )HNO2Ac2O或 RCOClRCHCO2HNCH2HCHORCHCO2HNHCOCH3或 RCHCO2HN(CH2OH)2NO2FO2NRCHCO2HNHNO2NO2H2O2或RCCO2HNHH2ORCCO2HORCHCO2HNH2（黄色产物）KMnO4 , 酶亚氨基酸测定氮气量即可算出分子中氨基的含量

4、，此法称van slyke氨基测定法）（氨基酸能和甲醛反应使氨基的碱性消失，因而随后就可用NH3+（因-代谢的重要过程）（酶催化下的蛋白质分解NH3+（DNFB的衍生物，用于氨基酸分析）氨基酸中氨基上未共用电子对和氢离子结合生成的能力，加入相当于使氨基游离的碱可加速反应），失去了亲核反应碱来滴定羧基的含量）Sanger试剂（DNP）第4页/共33页3 3氨基酸羧基的反应氨基酸羧基的反应RCHCO2HNH2OH-RCHCO2-NH2CH3OHHClRCHCO2CH3NH2RNH2RCHCONHRNH2LiAlH4RCHCH2OHNH2（羧基的反应）（酯化）（生成酰胺）第5页/共33页 -氨基酸在

5、碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物氨基酸在碱性溶液中与茚三酮作用，生成显蓝色或紫红色的有色物质，是鉴别质，是鉴别-氨基酸的灵敏的方法。氨基酸的灵敏的方法。CCCOOOCCCOOOHOHH2O茚三酮水合茚三酮CCCOOOHOHRCHCOOHNH2CCCOOCCCONHO+RCHOCOH2O3第6页/共33页三、氨基酸的制备三、氨基酸的制备1 1由醛制备由醛制备 醛在氨存在下加氢氰酸生成醛在氨存在下加氢氰酸生成-氨基腈，后者水解生成氨基腈，后者水解生成-氨基酸。氨基酸。C6H5CH2CHONH3, HCNC6H5CH2CHCNNaOH, H2OH3O(1)(2)NH2C6H5CH2

6、CHCO2NH3苯丙氨酸74% 氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。氨基酸的合成方法主要有三种：氨基酸的制取主要有三条途径：即蛋白质水解、有机合成和发酵法。氨基酸的合成方法主要有三种：第7页/共33页R CH COOH + NH3XR CH COOH + H XNH2CNHOOX CHRCOORCNOOCHRCOOR+H3OCOOHCOOHCHRCOOHNH2+ROH+2 2- - 卤代酸的氨化卤代酸的氨化盖伯瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基酸盖伯瑞尔法生成的产物较纯，适用于实验室合成氨基酸。 此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖伯瑞尔法代替上法

7、。此法有副产物仲胺和叔胺生成，不易纯化。因此，常用盖伯瑞尔法代替上法。第8页/共33页3 3由丙二酸酯法合成由丙二酸酯法合成 C2H5ONaPhCH2Br(1)(2)CNCOOCCOOC2H5COOC2H5CH2PhH3OCO2(1)(2)CNCOOCHCH2PhCOOHC2H5ONaPhCH2Br(1)(2)CNCOOCCOOC2H5COOC2H5CH2PhH3OCO2(1)(2)CNCOOCHCH2PhCOOHNH2NH2CCOOCHCH2PhCOOHNH2NHNH+ D D，L-L-苯丙氨酸苯丙氨酸 此法应用的方式多种多样，其基本合成路线是：此法应用的方式多种多样，其基本合成路线是：第9

8、页/共33页 一、多肽的组成和命名一、多肽的组成和命名1 1 肽和肽键肽和肽键 一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的一分子氨基酸中的羧基与另一分子氨基酸分子的氨基脱水而形成的酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。酰胺叫做肽，其形成的酰胺键称为肽键。19-2 19-2 多多 肽肽 由由n n个个-氨基酸缩合而成的肽称为氨基酸缩合而成的肽称为n n肽，由多个肽，由多个-氨基酸缩合而成的氨基酸缩合而成的肽称为多肽。肽称为多肽。 一般把含一般把含100100个以上氨基酸的多肽（有时是含个以上氨基酸的多肽（有时是含5050个以上）称为蛋白质个以上）称为蛋白质。NH2CHRCOOHNH

9、2CHRCOOH+- H2ONH2CHRCONHCHRCOOH肽键第10页/共33页 无论肽脸有多长，在链的两端一端有游离的氨基（无论肽脸有多长，在链的两端一端有游离的氨基（-NH2-NH2），称为），称为N N端；链的另一端有游离的羧基（端；链的另一端有游离的羧基（-COOH-COOH），称为），称为C C端。端。NH2CHRCONHCHRCONH CHRCOOHnCN端端2 2肽的命名肽的命名 根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰根据组成肽的氨基酸的顺序称为某氨酰某氨酰某氨酸（简写为某、某氨酸（简写为某、某、某）。某、某）。NH2CHCH3CONHCONHCHCH2C6H5COOHCH

10、CH2OH丙 氨 酰 丝 氨 酰 苯 丙 氨 酸（ 丙 丝 苯 丙 ）第11页/共33页二、多肽结构的测定二、多肽结构的测定多肽结构的测定主要是作如下工作：多肽结构的测定主要是作如下工作： 了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。了解某一多肽是由哪些氨基酸组成的。 各种氨基酸的相对比例。各种氨基酸的相对比例。 确定各氨基酸的排列顺序。确定各氨基酸的排列顺序。多肽结构测定工作步骤如下：多肽结构测定工作步骤如下：1 1测定分子量测定分子量2 2氨基酸的定量分析氨基酸的定量分析HClH2O多肽氨基酸层析法分离各种氨基酸各种氨基酸 的含量第12页/共33页O2NFH2N CHRCONH CHRCONH+O2

11、NHN CHRCONH CHRCONHNO2NO2Na2CO3HClO2NHN CHRCOOHNO2CHRCOOH+ H2N+3 3端基分析（测定端基分析（测定N N端和端和C C端）端）（1 1）测定）测定N N端（有两种方法）端（有两种方法）a 2,4- = a 2,4- = 硝基氟苯法硝基氟苯法桑格尔桑格尔(Sanger-(Sanger-英国人英国人) )法法此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。此法的缺点是所有的肽键都被水解掉了。第13页/共33页C6H5N=C=SNH2CHCONHR多肽+C6H5NHC多肽SNHCHRCONHpH7pH7CNCCHHNC6H5ORS+多肽b b 异硫氰

12、酸苯酯异硫氰酸苯酯(Ph-N=C=S)(Ph-N=C=S)法法艾德曼艾德曼(Edman)(Edman)降解法降解法。（2 2）测定）测定C C端端a a 多肽与肼反应多肽与肼反应b b 羧肽酶水解法羧肽酶水解法第14页/共33页4 4肽链的选择性断裂及鉴定肽链的选择性断裂及鉴定部分水解法常用的蛋白酶有：部分水解法常用的蛋白酶有： 胰蛋白酶胰蛋白酶只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。只水解羰基属于赖氨酸、精氨酸的肽键。 糜蛋白酶糜蛋白酶水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。水解羰基属于苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的肽键。 溴化氰溴化氰只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。只能断裂羰基属于蛋氨酸的肽键。

13、三、多肽的合三、多肽的合成成 要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂的要使各种氨基酸按一定的顺序连接起来形成多肽是一向十分复杂的化学工程，需要解决许多难题，最主要的是要解决四大问题。化学工程，需要解决许多难题，最主要的是要解决四大问题。 1 1保护保护-NH2-NH2或或-COOH-COOH 2 2活化反应基团（活化活化反应基团（活化-NH2-NH2或或-COOH-COOH） 3 3生物活性生物活性第15页/共33页一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类1.1.根据蛋白质的形状分根据蛋白质的形状分（1 1）纤维蛋白质）纤维蛋白质 如丝蛋白、角蛋白等；如丝蛋白、角蛋白等；（2 2）球

14、状蛋白质）球状蛋白质 如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、如蛋清蛋白、酪蛋白、血红蛋白、-球代表蛋白球代表蛋白（感冒抗体）等。（感冒抗体）等。2 2根据组成分根据组成分 (1)(1)单纯蛋白质单纯蛋白质其水解最终产物是其水解最终产物是- - 氨基酸。氨基酸。（2)2)结合蛋白质结合蛋白质- - 氨基酸氨基酸 + + 非蛋白质（辅基）非蛋白质（辅基）（1 1） 活性蛋白活性蛋白 按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋按生理作用不同又可分为；酶、激素、抗体、收缩蛋白、运输蛋白等。白、运输蛋白等。（2 2）非活性蛋白）非活性蛋白 担任生物的保护或支持作用的蛋白，但本身不具有担任生物的保护或支持作用

15、的蛋白，但本身不具有生物活性的物质。生物活性的物质。19-3 19-3 蛋蛋 白白 质质第16页/共33页二二 蛋白质的结构蛋白质的结构1 1蛋白质的一级结构蛋白质的一级结构 由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（由各氨基酸按一定的排列顺序结合而形成的多肽链（5050个以上氨基个以上氨基酸）称为蛋白质的一级结构。酸）称为蛋白质的一级结构。2 2蛋白质的二级结构蛋白质的二级结构 多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空间排多肽链中互相靠近的氨基酸通过氢键的作用而形成的多肽在空间排列（构象）称为蛋白质的二级结构。列（构象）称为蛋白质的二级结构。3 3蛋白质的三级结构蛋白质的三

16、级结构 由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的由蛋白质的二级结构在空间盘绕、折叠、卷曲而形成的更为复杂的空间构象称为蛋白质的三级结构。空间构象称为蛋白质的三级结构。4 4蛋白质的四级结构蛋白质的四级结构 由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几由一条或几条多肽链构成蛋白质的最小单位称为蛋白质亚基，由几个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级个亚基借助各种副键的作用而构成的一定空间结构称为蛋白质的四级结构。结构。第17页/共33页三、蛋白质的性质三、蛋白质的性质 1 1两性及等电点两性及等电点 多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两

17、性。多肽链中有游离的氨基和羧基等酸碱基团，具有两性。PCOONH2HOHPCOONH3PCOOHNH3HOHP = ProtinpH pHpIpHpI蛋白质第18页/共33页2 2胶体性质与沉淀作用胶体性质与沉淀作用（1 1）可逆沉淀（盐析）可逆沉淀（盐析）蛋白质溶液碱金属盐或铵盐沉淀溶解（蛋白质）H2O （2 2）不可逆沉淀）不可逆沉淀 蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙蛋白质与重金属盐作用，或在蛋白质溶液中加入有机溶剂（如丙酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。酮、乙醇等）则发生不可逆沉淀。第19页/共33页3 3蛋白质的变性作用蛋白质的变性作用变性条件：变性条件： 物理因素

18、：物理因素：干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、干燥、加热、高压、振荡或搅拌、紫外线、X射线、超声等等。射线、超声等等。化学因素：化学因素：强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇强酸、强碱、尿素、重金属盐、生物碱试剂（三氯乙酸、乙醇等等）。等等）。变性后的特点变性后的特点： 丧失生物活性丧失生物活性 溶解度降低溶解度降低 易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。易被水解（对水解酶的抵抗力减弱）。变性作用的利用变性作用的利用： 消毒、杀菌、点豆腐等；消毒、杀菌、点豆腐等； 排毒（重金属盐中毒的急救）；排毒（重金属盐中毒的急救）； 肿瘤的治疗（放疗杀死癌细胞）；肿瘤的治疗（放疗杀死癌细

19、胞）；变性作用的防治：变性作用的防治： 种子的贮存；种子的贮存； 人体衰老（缓慢变性）；人体衰老（缓慢变性）； 防止紫外光灼伤皮肤。防止紫外光灼伤皮肤。 第20页/共33页4 4蛋白质的颜色反应蛋白质的颜色反应 （1 1）缩二脲反应）缩二脲反应 蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈蛋白质与新配置的碱性硫酸铜溶液反应，呈紫色，称为缩二脲反应。紫色，称为缩二脲反应。 （2 2）蛋白黄反应）蛋白黄反应 蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生蛋白质中含有苯环的氨基酸，遇浓硝酸发生硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。硝化反应而生成黄色硝基化合物的反应称为蛋白黄反应。 （3 3）米勒反应）

20、米勒反应 蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液。蛋白质中酪氨酸的酚基遇到硝酸汞的硝酸溶液。 （4 4）茚三酮反应）茚三酮反应 蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色蛋白质与稀的茚三酮溶液共热，即呈现蓝色。第21页/共33页一、酶的组成一、酶的组成酶单纯酶（催化活性仅由蛋白质的结构决定）结合酶（蛋白质 辅酶），催化活性由蛋白质和辅酶共同配合完成。+19-4 19-4 酶酶辅酶的种类颇多，按其化学组成可分两类：辅酶的种类颇多，按其化学组成可分两类：1 1无机的金属元素，如铜、锌、锰。无机的金属元素，如铜、锌、锰。2 2相对分子质量低的有机物，如血红素、叶绿素、肌醇、烟酰胺、相对分子质量低的有机

21、物，如血红素、叶绿素、肌醇、烟酰胺、维生素维生素B B1 1、B B2 2、B B6 6、B B1212等等。等等。第22页/共33页二、酶催化反应的特异性二、酶催化反应的特异性1 1催化效率高催化效率高（比一般催化剂高（比一般催化剂高10810101081010倍）。倍）。2 2选择性强选择性强（1 1）化学选择性）化学选择性能从混合物中挑选特殊的作用物。例如，麦芽糖能从混合物中挑选特殊的作用物。例如，麦芽糖酶只能使酶只能使-葡萄糖苷键断裂，而不能使葡萄糖苷键断裂，而不能使-葡萄糖苷键断裂。葡萄糖苷键断裂。（2 2） 立化学选择性立化学选择性辨别对映体，酵母中的酶只能使天然辨别对映体，酵母中

22、的酶只能使天然D D型糖发型糖发酵，而不能使相应的酵，而不能使相应的L L型糖发酵。型糖发酵。3.3.反应条件温和反应条件温和一般是在常温常压和一般是在常温常压和pH 7pH 7左右进行的。左右进行的。人体内如果缺少某种酶，就会引起疾病或死亡。人体内如果缺少某种酶，就会引起疾病或死亡。 第23页/共33页三、酶的分类和命名三、酶的分类和命名1 1分类分类按催化反应的类型，可把酶分为六大类：按催化反应的类型，可把酶分为六大类：(1)(1)氧化还原酶氧化还原酶(2)(2)转移酶转移酶(3)(3)水解酶水解酶(4)(4)裂解酶裂解酶(5)(5)异构酶异构酶(5)(5)连接酶（合成酶）连接酶（合成酶）

23、2 2酶的命名酶的命名 第24页/共33页一、核酸的组成一、核酸的组成核蛋白蛋白质核酸胰酶核苷酸肠酶核苷碱基核糖（脱氧核糖）磷酸19-5 19-5 核核 酸酸 简简 介介第25页/共33页2.2.碱基碱基 核苷酸中的碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是：核苷酸中的碱基主要有五种，都是嘧啶或嘌呤的衍生物。它们是： 胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。：胞嘧啶，脲嘧啶，胸腺嘧啶，腺嘌呤，鸟嘌呤。： C U T A GC U T A GHCHOOHHOHCH2OHHOHHCHOOHHOHCH2OHHOHOCH2OHHOHHHOHOCH2OHHOHHOHOHD2D脱氧呋喃核糖呋喃核糖第

24、26页/共33页3 3核苷核苷（1 1）核苷）核苷（由（由RNARNA水解而得）水解而得）OCH2OHHOHHOHOHOCH2OHHOHHOHBB = UACG脲嘧啶核苷 脲苷（ ）腺嘌呤核苷 腺苷（ ）胞嘧啶核苷 胞苷（ ）鸟嘌呤核苷 鸟苷（ ）UACG核 糖核 苷碱 基核 苷 名 称2脱氧核糖OCH2OHHOHHHOHOCH2OHHOHHHBB = TACGdT核 苷碱 基核 苷 名 称2脱氧胸腺苷dAdCdG（ ）（ ）（ ）（ ）2脱氧鸟苷2脱氧胞苷2脱氧腺苷（2 2） 2-2-脱氧核苷脱氧核苷（由（由DANDAN水解而得）水解而得）第27页/共33页4 4核苷酸核苷酸 核糖核糖C5C5上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。上的羟基与磷酸酯化便得到核苷酸。中的核苷酸单体OCH2HOHHHBOPOHOHOOCH2HOHHOHBOPOHOHO中的核苷酸单体RNADNA第28页/共33页二、核酸的结构二、核酸的结构1 1核酸一级结构核酸一级结构CH2HHOHHHOCH2HHOHHHOCH2HHOHHHOCH2HHOHHHOOPOOOHOPOOOHOPOOOHOPOOOHNNNNNH2NNNH2ONHNNNONH2NHNOO53端端腺苷酸胞苷酸鸟苷酸脲苷酸ACGU第29页/共33页 其中其中R R1 1、R R2 2、R R3 3、R R4 4表示碱基，表示碱基，P P