生化课件7.1-7.第一节酶的概念及特点

1、Enzyme 一、 酶的概念 生物体内的反应是在很温和的条件（如温和生物体内的反应是在很温和的条件（如温和的温度、接近中性的的温度、接近中性的pHpH）下进行的，而同样的反）下进行的，而同样的反应若在非生物条件下进行，则需要高温、高压、应若在非生物条件下进行，则需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈的条件强酸、强碱等剧烈的条件。 酶的概念酶的概念酶是由生物细胞产生的以蛋白质酶是由生物细胞产生的以蛋白质为主要成分的生物催化剂。为主要成分的生物催化剂。 一、 酶的概念 但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内，在许多但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内，在许多情况下，细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到其情

2、况下，细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到其它组织器官中发挥作用，如胰蛋白酶、脂酶、淀粉酶它组织器官中发挥作用，如胰蛋白酶、脂酶、淀粉酶等水解酶。等水解酶。把由细胞内产生并在细胞内发挥作用的酶把由细胞内产生并在细胞内发挥作用的酶称为胞内酶，而将细胞内产生后分泌细胞外起作用的称为胞内酶，而将细胞内产生后分泌细胞外起作用的酶叫胞外酶。酶叫胞外酶。 一、 酶的概念 在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应在本章节中把酶所催化的反应称作酶促反应，发生化学反应前的物质称，发生化学反应前的物质称底物底物（substratesubstrate），而反应后生成的物质称而反应后生成的物质称产物产物（product

3、product）。）。 二、 酶的特性 1. 酶具有共同于一般催化剂的特征v用量少用量少; ;v只能催化热力学上允许的反应只能催化热力学上允许的反应; ;v不改变反应的平衡点，而只能缩短时不改变反应的平衡点，而只能缩短时间。催化机理都是降低反应所需的活间。催化机理都是降低反应所需的活化能。化能。 二、 酶的特性 2. 酶不共同于一般催化剂的特征v 催化效率极高催化效率极高 二、 酶的特性 1000109 二、 酶的特性 2. 酶不共同于一般催化剂的特征 铂：催化许多反应，包括有机反应铂：催化许多反应，包括有机反应H H+ +：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等酶：只作用于结

4、构近似的分子，甚至酶：只作用于结构近似的分子，甚至 只催化一种化合物。只催化一种化合物。v 专一性很强专一性很强 酶催化的专一性酶催化的专一性(specificity)(specificity)是指酶对它所催是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶只能催化一种或一类化学反应。只能催化一种或一类化学反应。 二、 酶的特性 2. 酶不共同于一般催化剂的特征v 酶对环境条件极为敏感酶对环境条件极为敏感v 酶活性可以调控酶活性可以调控酶对温度和pH的敏感性 酶催化的专一性酶催化的专一性(specificity)(specificity)

5、是指酶对它所催是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一种酶只能催化一种或一类化学反应。只能催化一种或一类化学反应。由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分为多由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分为多种类型：结构专一性、立体专一性种类型：结构专一性、立体专一性 三、酶的专一性的类型 ( (一一) )结构专一性结构专一性 三、酶的专一性的类型 H2NNH2CO 2NH3 + CO2脲酶H2O 三、酶的专一性的类型 A A 键专一性键专一性(bond specificity)(bond specificity)在催化在催化A-BA

6、-B化合物化合物中，酶对中，酶对A,BA,B基团的结构要求不严，而要求有一定的基团的结构要求不严，而要求有一定的化学键便能进行催化反应特性。化学键便能进行催化反应特性。如酯酶如酯酶,蛋白水解酶蛋白水解酶B B 基团专一性基团专一性(group specificity)(group specificity)在催化在催化A-BA-B化合化合物中，酶对其中的一个基团具有高度甚至是绝对专一物中，酶对其中的一个基团具有高度甚至是绝对专一性，而对另一个基团则具有相对专一性的特性。性，而对另一个基团则具有相对专一性的特性。 三、酶的专一性的类型 OCH2OHOHOHOHOR 葡萄糖苷 -D-D葡萄糖葡萄糖苷

7、苷酶酶（二）立体专一性（二）立体专一性(stereo specificity)(stereo specificity)一种酶只一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特性。作用的特性。a a. .旋光异构专一性旋光异构专一性: : 三、酶的专一性的类型 L 氨基酸 酮酸 + NH3 + H2O2L 氨基酸氧化酶H2O + O2 （二）（二）立体专一性立体专一性(stereo specificity)(stereo specificity)一种酶只一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无能对一种立体异构体起催化作用，

8、对其对映体则全无作用的特性。作用的特性。B.B.几何异构专一性几何异构专一性 : : 三、酶的专一性的类型 HOOCCHHCCOOH 延胡索酸 延胡索酸酶CH2COOHCHCOOHHO 苹果酸酶对于对称分子的底物中两个等同基团或原子，只能酶对于对称分子的底物中两个等同基团或原子，只能催化其中的一个，而对另一个无作用。催化其中的一个，而对另一个无作用。（二）（二）立体专一性立体专一性(stereo specificity)(stereo specificity)一种酶只一种酶只能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无能对一种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特性。作用的特性。C.

9、C.潜手性专一性潜手性专一性 : : 三、酶的专一性的类型 三、酶的专一性的类型 Summry结构专结构专一性一性绝对专一绝对专一性性一种酶只能催化一种底物。如一种酶只能催化一种底物。如6-磷酸葡萄糖磷酸葡萄糖磷酸酯酶。磷酸酯酶。相对相对键专一性键专一性一种酶只作用于一定的化学一种酶只作用于一定的化学键，对键两侧的基团无要求键，对键两侧的基团无要求。如酯酶。如酯酶。专一性专一性基团基团专一性专一性不仅要求底物具有一定的化不仅要求底物具有一定的化学键，还对键某一侧的基团学键，还对键某一侧的基团有选择性。如磷酸单酯酶。有选择性。如磷酸单酯酶。立体专立体专一性一性旋光异构旋光异构L-L-氨基酸氧氨基

10、酸氧化酶化酶一种酶只能对一种立体异构一种酶只能对一种立体异构体起作用体起作用几何异构几何异构延胡索酸酶延胡索酸酶延胡索酸（延胡索酸（顺丁烯二酸顺丁烯二酸）加）加水生成苹果酸水生成苹果酸潜手性潜手性乙醇脱氢酶乙醇脱氢酶只能催化对称分子的底物中只能催化对称分子的底物中两个等同基团中的一个两个等同基团中的一个1890年年 Emil Fischer 酶和底物的结合状如钥匙与锁的关系。底物分子或其一部酶和底物的结合状如钥匙与锁的关系。底物分子或其一部分象钥匙一样，专一地楔入到酶的活性中心部位，分象钥匙一样，专一地楔入到酶的活性中心部位，即底物分子进行化学反应的部位与酶分子活性中心具有紧即底物分子进行化学

11、反应的部位与酶分子活性中心具有紧密互补的关系。密互补的关系。酶的催化机理酶的催化机理此学说很好地解释了酶的立体异构专一性，此学说很好地解释了酶的立体异构专一性，但不能解释但不能解释酶的活性中心酶的活性中心既适合于可逆反应的底物，又适合于产物，既适合于可逆反应的底物，又适合于产物，也不能解释酶专一性中的所有现象。也不能解释酶专一性中的所有现象。19581958年年 D.E.KoshlandD.E.Koshland酶分子活性中心的结构原来并非和底物酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的的结构互相吻合，但酶的活性中心是柔性的而非刚性的。而非刚性的。酶的催化机理酶的催

12、化机理 第二节第二节 酶的分类与命名酶的分类与命名 P144P144 一一. . 酶的命名酶的命名 迄今为止所发现的迄今为止所发现的40004000多种酶中，现已有多种酶中，现已有25002500余种酶被鉴定出来，用于生产实践的酶有近余种酶被鉴定出来，用于生产实践的酶有近200200种，种，其中半数用于临床。其中半数用于临床。 1. 习惯命名法 1961 1961年以前，人们根据酶作用的底物名称、年以前，人们根据酶作用的底物名称、反应性质及酶来源，对该酶冠名。反应性质及酶来源，对该酶冠名。 一一. . 酶的命名酶的命名 1. 习惯命名法 一一. . 酶的命名酶的命名 1. 习惯命名法 一一.

13、. 酶的命名酶的命名 1. 习惯命名法 一一. . 酶的命名酶的命名 1. 习惯命名法 该命名法规定，每种酶的名称应明确标明底物及该命名法规定，每种酶的名称应明确标明底物及所催化反应的特征，即酶的名称应包含两部分：前所催化反应的特征，即酶的名称应包含两部分：前面为底物，后面为所催化反应的名称。面为底物，后面为所催化反应的名称。 一一. . 酶的命名酶的命名 2. 国际系统命名法 若前面底物有两个，则两个底物都写上，并在两若前面底物有两个，则两个底物都写上，并在两个底物之间用个底物之间用“：”分开，若底物之一是水，则可分开，若底物之一是水，则可略去。略去。 一一. . 酶的命名酶的命名 2. 国

14、际系统命名法 酶的国际习惯用名和系统命名的应用实例习惯用名 系统命名 催化的反应 乙醇脱氢酶 乙醇NAD+氧化还原酶 乙醇 NAD+ 乙醛 NADH + H+ 谷丙转氨酶 (GPT) 丙氨酸-酮戊二酸氨基转移酶 丙氨酸 -酮戊二酸 丙酮酸 谷氨酸 过氧化物酶 H2O2邻甲氧基酚氧化酶 H2O2 邻甲氧基酚 H2O 四邻甲氧基酚 国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起来不太方便来不太方便. . 一一. . 酶的命名酶的命名 2. 国际系统命名法 一一. . 酶的命名酶的命名二二. . 酶的分类酶的分类1.1.国际酶学委员会（国际酶学委员会（Enzyme

15、Commission, ECEnzyme Commission, EC）将所有的酶）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类。按它们所催化的反应的性质分为六大类。分类分类序号序号酶的类型酶的类型催化反应的性质催化反应的性质举举例例1 1氧化还原酶类氧化还原酶类(oxidoreductase)(oxidoreductase)脱氢酶、氧化酶、过氧脱氢酶、氧化酶、过氧化物酶、加氧酶化物酶、加氧酶2 2转移酶类转移酶类(transferase)(transferase)谷丙转氨酶、已糖激酶谷丙转氨酶、已糖激酶3 3水解酶类水解酶类(hydrolase) (hydrolase) 酯酶、蛋白酶、淀粉酶

16、酯酶、蛋白酶、淀粉酶AH2+BA+BH2AR+BA+BRAB+H2OAOH+BH二二. . 酶的分类酶的分类1.1.国际酶学委员会（国际酶学委员会（Enzyme Commission, ECEnzyme Commission, EC）将所有的酶）将所有的酶按它们所催化的反应的性质分为六大类。按它们所催化的反应的性质分为六大类。分类分类序号序号酶的类型酶的类型催化反应的性质催化反应的性质举举例例4 4裂解酶类裂解酶类(lyase) (lyase) 醛缩酶、水合酶、脱氨醛缩酶、水合酶、脱氨酶、脱羧酶酶、脱羧酶5 5异构酶类异构酶类(isomerase) (isomerase) 差向异构酶、顺反异构

17、差向异构酶、顺反异构酶、酮醛异构酶酶、酮醛异构酶6 6合成酶类合成酶类( (连接酶连接酶类类)(ligase)(ligase)羧化酶、氨酰羧化酶、氨酰-tRNA-tRNA合合成酶、天冬酰胺合成酶成酶、天冬酰胺合成酶ABXYA BXYAAABABATPADPPi 国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特定标码，其书写方式是：定标码，其书写方式是：EC 数字数字. .数字数字. .数字数字. .数字数字酶的分类序号酶的分类序号亚类亚类亚亚类亚亚类顺序号顺序号酶的标码酶的标码乙醇脱氢酶的编码是：乙醇脱氢酶的编码是： EC1.1.1.1EC1.1.1.1 第一个第一

18、个“1 1” 第第1 1大类，即氧化还原酶类；大类，即氧化还原酶类； 第二个第二个“1 1” 第第1 1亚类，供氢体为亚类，供氢体为CHOHCHOH； 第三个第三个“1 1” 第第1 1亚亚类，受氢体为亚亚类，受氢体为NAD+NAD+； 第四个第四个“1 1” 在亚亚类中的顺序号。在亚亚类中的顺序号。己糖激酶的编码是：己糖激酶的编码是： EC2.2.1.1EC2.2.1.1 酶的标码酶的标码 2. 酶的组成成分结合酶结合酶 除蛋白质外，还有非蛋白质成分除蛋白质外，还有非蛋白质成分 即即 P141 P141由酶的组成成分，酶可分为两类：由酶的组成成分，酶可分为两类：单纯酶单纯酶 仅由蛋白质组成仅

19、由蛋白质组成辅基辅基 与酶蛋白结合较紧密，常常以与酶蛋白结合较紧密，常常以结合，小分子有机物及金属离子结合，小分子有机物及金属离子辅因子有两种辅因子有两种：辅酶辅酶 与酶蛋白结合较松弛与酶蛋白结合较松弛, ,小分子有机物小分子有机物二二. . 酶的分类酶的分类1 1、改变蛋白质的构型、改变蛋白质的构型2 2、基团转移暂存区、基团转移暂存区3 3、提供强力反应基团、提供强力反应基团辅因子的作用辅因子的作用： 2. 酶的组成成分2020种氨基酸的官能团不足以供酶反应使用种氨基酸的官能团不足以供酶反应使用二二. . 酶的分类酶的分类 3. 酶的聚合状态单体酶单体酶 酶蛋白仅有一条多肽链。酶蛋白仅有一

20、条多肽链。寡聚酶寡聚酶 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个亚基组成，以非共价键连接。个亚基组成，以非共价键连接。多酶复合体多酶复合体 由几个酶聚合而成的复合体。一由几个酶聚合而成的复合体。一般由在系列反应中功能相关的酶组成，般由在系列反应中功能相关的酶组成，有利于一系列反应的连续进行。有利于一系列反应的连续进行。由酶的聚合状态，酶可分为三类：由酶的聚合状态，酶可分为三类：二二. . 酶的分类酶的分类P147 P147 指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。用直接有关的部位。（1 1）酶活性中心的组成：）酶活

21、性中心的组成：由一些氨基酸残基的侧链基团组成。由一些氨基酸残基的侧链基团组成。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼此靠近，形成具有一定空间结构的区域。此靠近，形成具有一定空间结构的区域。 酶的结构与活性酶的结构与活性 （2 2）酶活性中心的特点）酶活性中心的特点2. 2. 都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形都是酶分子表面的一个凹穴，有一定的大小和形状，但不是刚性的，而具有一定的

22、柔性状，但不是刚性的，而具有一定的柔性3. 3. 活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合活性中心为非极性的微环境，有利于与底物的结合 酶的结构与活性酶的结构与活性1. 1. 活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分活性中心在酶分子总体积中只占相当小的部分（约（约1%1% 2%2%），相当于），相当于2 2 3 3个氨基酸残基个氨基酸残基 （2 2）酶活性中心的特点）酶活性中心的特点4. 4. 底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用底物与酶通过形成较弱键力的次级键相互作用并结合到酶的活性中心并结合到酶的活性中心 酶的结构与活性酶的结构与活性5. 5. 酶的活性部位并不是和底物的几何图形正

23、好吻酶的活性部位并不是和底物的几何图形正好吻合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或合，而是在酶与底物结合的过程中，底物分子或酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才酶分子或它们两者的构象同时发生一定变化后才相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催相互契合，这时催化基团的位置也正好处于所催化底物的敏感化学键部位化底物的敏感化学键部位 结合部位：结合部位：底物在此与酶分子结合。一个酶的结底物在此与酶分子结合。一个酶的结合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不合部位又可以分为各种亚位点，分别与底物的不同部位结合。同部位结合。催化部位：催化部位：底物的敏感键在此被打断或形成新的底物的敏感键在

24、此被打断或形成新的键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部键，从而发生一定的化学反应。一个酶的催化部位可以不止一个。位可以不止一个。 酶的结构与活性酶的结构与活性（2 2）有关酶活性中心的几个术语）有关酶活性中心的几个术语 P167 P167有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有重要有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有重要的功能部位的功能部位调节中心调节中心 调节中心调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这种作用叫种作用叫变构效应变构效应( (又叫别构效应又叫别构效应) )； 具

25、有具有变构效应变构效应的酶叫的酶叫变构酶变构酶，引起变构的小，引起变构的小分子物质叫分子物质叫变构剂变构剂( (调节物调节物) )。 酶的结构与活性酶的结构与活性 2 使酶活性升高的变构叫正变构，此时的使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变构剂叫变构剂叫正变构剂正变构剂( (正调节物正调节物) )； 使酶活性降低的变构叫负变构，此时的使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变构剂叫变构剂叫负变构剂负变构剂( (负调节物负调节物) )。二二. . 酶的结构与活性酶的结构与活性 2 酶的结构与活性酶的结构与活性 2 变构酶（别构酶）是一些含有变构酶（别构酶）是一些含有2 2个或个或2 2个以上个以上亚基的

26、寡聚酶亚基的寡聚酶，在变构酶分子上，别构效应剂的，在变构酶分子上，别构效应剂的调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调节调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调节部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用（部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用（变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调节变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低活性部位的酶活性提高或降低活性部位的酶活性 变构酶的特点：变构酶的特点：变构酶分子上除了活性中心外，还有调节中变构酶分子上除了活性中心外，还有调节中心。这两个中心处在酶蛋白的不

27、同部位，有心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。变构酶的变构酶的 v-S v-S 的关系不符合米氏方程，所的关系不符合米氏方程，所以其曲线不是双曲线型。以其曲线不是双曲线型。已知的变构酶都是寡聚酶。已知的变构酶都是寡聚酶。 酶的结构与活性酶的结构与活性 2 酶的结构与活性酶的结构与活性 21A24 5 6 7 83S50%Vmax100%BS90%VS10%V=81S90%VS10%V=3别构酶动力学曲线A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线 酶的结构与活性酶的结构与活性 2完整的酶分子完整的酶分子 催化亚基催化亚基

28、 调节亚基调节亚基 (活性形式) (三聚体) (二聚体) E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系 酶的结构与活性酶的结构与活性 2 3. 同工酶指来自同一生物不同组织或同一细胞不同亚细胞结构，指来自同一生物不同组织或同一细胞不同亚细胞结构，具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶具有不同分子结构但催化相同反应的一组酶不同点：不同点：体外：理化性质体外：理化性质 体内：体内：aaaa组成和顺序不同、催化特性不同、组成和顺序不同、催化特性不同、 电泳行为不同、电泳行为不同、 组织器官中分布不同组织器官中分布不同 生理功能不同生理功能不同 每组同工酶中各种酶的异

29、同：每组同工酶中各种酶的异同：相同点：相同点：催化相同的化学反应催化相同的化学反应, ,大多数是寡聚酶大多数是寡聚酶同工酶的定义同工酶的定义： 酶的结构与活性酶的结构与活性 3. 同工酶 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常重要；是代谢调节的一种重要方式。重要；是代谢调节的一种重要方式。同工酶的作用：同工酶的作用： 酶的结构与活性酶的结构与活性 3. 同工酶以乳酸脱氢酶为例以乳酸脱氢酶为例乳酸脱氢酶乳酸脱氢酶 (lactate dehydrogenase(lactate dehydrogenase，LDH)LDH) 酶的结构与活性酶的结构与活性

30、3. 同工酶 LDH是是1959年发现的第一个同工酶。年发现的第一个同工酶。由由4个亚基个亚基组成的寡聚酶，亚基分为组成的寡聚酶，亚基分为M型和型和H型。型。因此可以装配成五种四聚体：因此可以装配成五种四聚体：H4(LDH1)、H3M(LDH2)、H2M2(LDH3)、HM3(LDH4、M4(LDH5)不同的不同的LDH分布在不同组织中。分布在不同组织中。脊椎动物心脏中主要是脊椎动物心脏中主要是LDH1，而骨骼肌的则是，而骨骼肌的则是LDH5 酶的结构与活性酶的结构与活性 3. 同工酶原点心肌 肾 肝 骨骼肌 血清LDH1(H4)LDH2(H3M)LDH3(H2M2)LDH4(HM3)LDH5(M4)不同组织中的不同组织中的LDH同工酶的电泳图谱同工酶的电泳图谱心脏中主要是心脏中主要是LDH1，而骨骼肌的则是，而骨骼肌的则是LDH5 酶的结构与活性酶的结构与活性 4 诱导酶（诱导酶（induced enzymeinduced enzyme）是细胞内在正常状）是细胞内在正常状态