初一化学上学期考试508

1、(D)异环磷酰胺 (E)甲氨喋呤(5) 化学结构如下的药物具有哪些性质(A)为橙黄色结晶性粉末(B)为二氢叶酸还原酶抑制剂 第17章 生物化学 本章重点 本篇200020西年约考过149题。每年必考点有：蛋白质的结构与功能(约l7题)，核酸的结构与功能(约l4题)，酶(约20题)，糖代谢(约13题)，脂类代谢(约22题)，氨基酸代谢(约11题)，遗传信息的传递(约10题)。考生重点掌握：蛋白质的结构；DNA的结构与功能；酶的分子结构与催化作用；糖原的分解代谢；脂肪的合成与分解代谢；氨基酸和氨的代谢；DNA的生物合成。 第1单元 蛋白质的结构与功能重点提示 本单元20002009年约考过l7题，

2、其中氨基酸与多肽5题，蛋白质的结构域功能8题，蛋白质的理化性质4题。本单元几乎每年必考，题量23题。出题重点集中在蛋白质的结构，其次是蛋白质的理化性质，应重点掌握。 考点串讲 一、氨基酸与多肽 (一)氨基酸的结构与分类 1结构 由共同连接在-碳原子的NH3+、C00-及支链组成，H2NCHRCOOH为通式。 2必需氨基酸 包括赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、甲硫氨酸(蛋氨酸)、苏氨酸、异亮氨酸、亮氨酸和缬氨酸8种(2008)。 3分类 (1)非极性疏水性氨基酸：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸等。 (2)极性中性氨基酸：色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、蛋氨酸、苏氨酸等。 (3)酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸(2

3、006、2008)。 (4)碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。 4半胱氨酸和胱氨酸 两个半胱氨酸的巯基脱氢后以二硫键结合形成胱氨酸，蛋白中不少半胱氨酸以胱氨酸的形式存在(2003、2006、2008)。 5氨基酸的理化性质 (1)两性解离和等电点：两性氨基酸，成为兼性离子时的pH。 (2)紫外线吸收性质：280nm的光吸收值，用于分析蛋白质的含量。 (3)茚三酮反应：570nm波长处最大吸收峰，做氨基酸的定量分析。 (二)肽键与肽链 1肽键 连接两个氨基酸的酰胺键，有一定双键性能，不能自由旋转。 (2003) 2肽链 氨基酸通过肽键连接互相结合组成。二肽，三肽，寡肽，多肽。3生物活性肽 谷胱

4、甘肽、多肽类激素和神经肽。 二、蛋白质的结构和功能 (一)蛋白质的一级结构 1即N-端至C-端氨基酸的排列顺序，是蛋白质空间构象和生物学功能的基础(2007)。 2主要化学键为肽键，部分包含二硫键(2000)。 (二)蛋白质的二级结构 即肽链主链骨架原子的相对空间位置，包括螺旋、折叠、转角和无规卷曲(2002、2005)。 1螺旋 螺旋式上升，顺时钟方向，肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，与螺旋长轴基本平行，稳固螺旋结构，氨基酸侧链伸向螺旋外侧(2001)。 2折叠 以C为旋转点，折叠成锯齿状结构，残基侧链位于锯齿状结构的上下方。 3模体 二个或三个具有二级结构的肽段，具有特征性的氨基

5、酸序列、特殊的空间构象，发挥特殊的功能；锌指结构。 (三)三级和四级结构的概念 1三级结构 为全部氨基酸残基的相对空间位置。 2结构域 三级结构的划分，球状或纤维状区域，折叠紧密。 3分子伴侣 保护协助蛋白质折叠成天然构象或四级结构，如二硫键的正确形成、热休克蛋白等。 4四级结构 蛋白质分子各亚基之间特定的三维空间排布。氢键和离子键为各亚基间的主要结合力，同二聚体，异二聚体(2003)。 三、蛋白质结构与功能的关系 (一)蛋白质一级结构与功能的关系 1一级结构是空问构象的基础。 2一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象和功能也相似。 3起关键作用的氨基酸残基缺失或被替代，会严重影响空问构象甚至

6、生理功能。 (二)蛋白质高级结构与功能的关系 1血红蛋白构象的变化与功能 (1)血红蛋白具有4个亚基组成的四级结构，22。 (2)每个亚基结构中间有一个疏水局部，可结合1分子血红素、携带l分子氧。 (3)紧张态：未结合氧时11和22呈对角排列，结构较紧密，与02亲和力小。 (4)松弛态：结合氧后，血红蛋白(二)三和四级结构发生变化，11和22长轴呈15夹角，结构相对松弛。 2蛋白质构象的改变可造成的疾病老年痴呆症，亨丁顿舞蹈病、疯牛病。 四、蛋白质的理化性质 (一)蛋白质的两性电离、胶体性质 1在一定pH条件下可解离为带正电荷或负电荷的基团。 2大小属胶粒范围，亲水基团可吸引水分子。 (二)蛋

7、白质的变性(2000、2003、2006、2007) 1蛋白质空间构象的破坏，理化性质的改变以及生物活性的丧失。二硫键和非共价键的破坏，不涉及氨基酸序列的改变。 2变性后的蛋白质疏水侧链暴露，易于析出、沉淀。 3变性程度轻的蛋白质，去除变性因素后，可恢复或部分恢复原有的构象和功能，称为复性。 历年经典试题1下列氨基酸中属于酸性氨基酸的是(D) A丙氨酸 B赖氨酸 C丝氨酸 D谷氨酸 E苯丙氨酸2含巯基的氨基酸是(C) A蛋氨酸 B丝氨酸 C半胱氨酸 D脯氨酸 E鸟氨酸3属于必需氨基酸的是(D) A丙氨酸 B丝氨酸 c天冬氨酸 D甲硫氨酸 E谷氨酸4下列关于肽键性质和组成的叙述正确的是(D) A

8、由C0和CcooH组成 B由Cal和Ca2组成 C由Ca和N组成 D肽键有一定程度双键性质 E肽键可以自由旋转5维系蛋白质分子一级结构的化学键是(B) A离子键 B肽键 C二硫键 D氢键 E疏水键6蛋白质二级结构是指分子中(c) A氨基酸的排列顺序 B每一氨基酸侧链的空间构象 c局部主链的空间构象 D亚基间相对的空间位置 E每一原子的相对空间位置7蛋白质合成后经化学修饰的氨基酸是(B) A半胱氨酸 B羟脯氨酸 C甲硫(蛋)氨酸 D丝氨酸 E酪氨酸8下列有关蛋白质变性的叙述，错误的是(D) A蛋白质变性时其一级结构不受影响 B蛋白质变性时其理化性质发生变化 C蛋白质变性时其生物学活性降低或丧失

9、D去除变性因素后变性蛋白质都可以复性 E球蛋白变性后其水溶性降低9变性蛋白质的主要特点是(D) A不易被蛋白酶水解 B分子量降低 C溶解性增加 D生物学活性丧失 E共价键被破坏(1011题共用备选答案) A一级结构破坏 B二级结构破坏 C三级结构破坏 D四级结构破坏 E空间结构破坏10亚基解聚时(D)11蛋白酶水解时(A)第2单元 核酸的结构与功能重点提示 本单元20002009年约考过l4题，核酸基本组成2题，DNA结构与功能5题，DNA变性与应用2题，RNA结构域功能5题。每年必考，题量23题。出题重点集中在DNA的结构与功能，其次是DNA变性，一定要重点掌握。 考点串讲 一、核酸的基本组

10、成单位 (一)核苷酸的分子组成 1碱基 腺嘌呤(A)、鸟嘌呤、胞嘧啶、（C）、胸腺嘧啶（T）、尿嘧啶（U）。（2003）。 2戊糖 -D-2脱氧核糖，-D-核糖。 3核苷(脱氧核苷) 碱基和核糖或脱氧核糖问通过糖苷键结合形成，C-1为连接位置。 4核苷酸 核苷与磷酸结合，多数磷酸基团位于第五位碳原子C-5上。 (二)核酸 1核酸的一级结构 核苷酸系列，也称碱基系列。 2磷酸二酯键 四种脱氧核苷酸之间通过该化学键形成多聚脱氧核苷酸为DNA，RNA则为多聚核苷酸链。 3方向性 3-OH与5磷酸基之间形成的3，5磷酸二酯键。 4DNA的书写 从5 末端到3末端。 5RNA的组成 由核糖组成，不含脱氧

11、核糖；嘧啶为胞嘧啶和尿嘧啶，不含胸腺嘧啶。 6核糖(脱氧核糖)和磷酸基团 共同构成核酸分子的骨架结构；但遗传信息的携带和传递由碱基排列顺序变化而实现(2002)。 二、DNA的结构与功能 (一)DNA碱基组成规律Chargaff规则 1腺嘌呤(A)与胸腺嘧啶(T)的摩尔数相等，鸟嘌呤(G)的摩尔数与胞嘧啶(C)相等(2000、2003)。 2不同生物种属的DNA碱基组成不同。 3同一个体不同组织、器官的DNA具有相同的碱基组成。 (二)DNA的一级结构 由脱氧核糖核苷酸形-的多聚脱氧核糖核苷酸，核苷酸的排列顺序即为其一级结构(2003、2008)。 (三)DNA双螺旋结构 1反向平行的互补双链

12、结构(2006、2007)。 2右手螺旋结构的直径2nm，一周包含10对碱基，螺距34nm，表面存在大沟和小沟。 3疏水力和氢键共同维系双螺旋结构的稳定(2006、2007)，横向依靠两条链互补碱基间的氢键维系，纵向靠碱基平面间的疏水性堆积力维持。 (四)DNA高级结构 DNA双螺旋链再盘绕形成超螺旋结构，有正超螺旋结构和负超螺旋结构。 (五)DNA的功能 以基因的形式荷载遗传信息，作为基因复制和转录的模板。 三、DNA变性及其应用 (一)DNA变性和复性的概念 1DNA的变性 某些理化因素作用下，DNA双链的互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，成为单链的现象称为DNA变性。不涉

13、及一级结构的改变(2007)。 2解链温度 又称溶解温度(Tm)，DNA分子内50的双链结构被打开，高低同G、C含量有关。 3DNA的复性 变性的DNA在适当条件下，两条互补链重新配对，恢复天然的双螺旋构象。 4退火经由热变性的DNA通过缓慢冷却后复性的过程。 5核酸的理化性质 (1)为多元酸，较强的酸性。 (2)溶液中可在引力场中下沉。 (3)对紫外线的最大吸收波在260nm附近，并可据此特性行核酸定量分析(2000)。 (二)核酸杂交 DNA变性后的复性过程中，不同种类的DNA单链分子或RNA分子置于同一溶液中，在适宜的条件下，不同的分子间可根据碱基配对的关系形成杂化双链的现象，称为核酸分

14、子杂交。可在不同的DNA分子之间、DNA和RNA分子间或RNA与RNA分子之间形成。 四、RNA结构与功能 (一)mRNA 1转录核内DNA遗传信息的碱基排列顺序，并携带至细胞质，作为蛋白质细胞内合成的模题。(2005) 2由氨基酸编码区和非编码区构成；真核生物mRNA含特殊5-末端的帽和3 -末端的多聚A尾结构(2005)。 35-末端的帽结构7-甲基鸟嘌呤-三磷酸鸟苷(m 7GpppN)结构，与帽结合蛋白结合， mRNA的转运、同核蛋白体的结合、与翻译起始子的结合以及mRNA稳定性的维系有重要作用。 43 -末端的多聚A尾结构由数十个至数百个腺苷酸连接而成，与poly(A)结合蛋白结合，同

15、5-帽结构一起维系mRNA的功能和结构。 (二)tRNA 1结构特点 (1)含有除A、G、C、U以外的一些稀有碱基。 (2)存在一些能局部互补配对的区域，形成局部的双链茎环结构或发夹结构，呈三叶草形，DHU环和TC环。 (3)3 -端为ccA组成的氨基酸接纳茎，为氮基酸的结合部位(2007)。 (4)每个tRNA分子中都有3个碱基与mRNA上编码的相应氨基酸的密码子具有碱基反向互补关系(2000)，称为反密码子。 (5)三级结构为倒L形。 2功能 蛋白质合成中作为各种氨基酸的载体，将氨基酸转呈给mRNA。 (三)rRNA 1细胞内含量最多的RNA，与核蛋白体蛋白共同构成核蛋白体(核糖体)。 2

16、真核生物由大(5S、58S、28S及近50种蛋白)、小(18S和30余种蛋白)两个亚基组成。 318SrRNA二级结构呈花状。 4为蛋白合成的场所。历年经典试题1组成多聚核苷酸的骨架成分是(D) A碱基与戊糖 B碱基与磷酸 C碱基与碱基 D戊糖与磷酸 E戊糖与戊糖2组成核酸分子的碱基主要有(D) A2种 B3种C4种D5种E6种3. DNA碱基组成的规律是(C)AA=C；T=GDA+T=C+GCA=T；C=G D(A+T)(C+G)=1 EA=G；T=C4下列有关DNA双螺旋结构的叙述，错误的是(D) ADNA双螺旋是核酸二级结构的重要形式 BDNA双螺旋由两条以脱氧核糖-磷酸作骨架的双链组成

17、 CDNA双螺旋以右手螺旋的方式围绕同一轴有规律地盘旋 D两股单链从5至3端走向在空间排列相同 E两碱基之间的氢键是维持双螺旋横向稳定的主要化学键5DNA的一级结构是指(E) A多聚A结构 B核小体结构 C双螺旋结构 D三叶草结构 E核苷酸排列顺序6DNA变性时，断开的键是(B) A磷酸二酯键 B氢键 C糖苷键 D肽键 E疏水键7核酸对紫外线的最大吸收峰是(c) A220nm B240nm C260nm D280nm E300nm8反密码子UAG识别的mRNA上的密码子是(D) AGTC BATC CAUC DCUA ECTA9下列有关RNA分类、分布及结构的叙述错误的是(C) A主要有mRN

18、、tRNA和rRNA三类 BtRNA分子量比mRNA和rRNA小 C胞质中只有mRNA DrRNA可与蛋白质结合 ERNA并不全是单链结构(101l题共用备选答案) AGPPPmG结构 B多聚A结构 ChnRNA D假尿嘧啶核苷 ECCA-OH结构10mRNA的5 端“帽子”结构是(A)11tRNA的3端结构是(B) 第3单元 酶重点提示 本单元20002009年约考过20题，其中酶的催化作用6题，辅酶与酶辅助因子l0题，酶促反应动力学3题，抑制剂对酶促反应的抑制作用1题。本单元几乎每年必考，题量24题。出题重点集中在酶的分子结构与催化作用，其次是酶促反应动力学，应重点掌握。 考点串讲 一、酶

19、的催化作用 (一)酶的分子结构与催化作用 1分类 单体酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶或串联酶。 2酶的分子组成 单纯酶和结合酶。 (1)酶蛋白：结合酶的蛋白质组成部分决定反应的特异性。 (2)辅助因子：结合酶的非蛋白质组成部分决定反应的种类与性质，一般为金属离子或小分子有机化合物，分为辅酶与辅基。 3酶的活性中心 必需基团组成，具有特定空间结构，与底物特异结合并将底物转化为产物(2002、2007)。 (1)结合基团：结合底物和辅酶。 (2)催化基团：催化发生化学反应。 (二)酶促反应的特点 1高效性 降低反应活化能。 2特异性 绝对特异性，相对特异性，立体异构特异性。 3可调节性 酶的生成与

20、降解、酶的催化效力、底物浓度的改变(2001、2003、2005)。 (三)酶-底物复合物 酶发挥催化作用前，必需先与底物密切结合，形成酶-底物复合物。 二、辅酶与酶辅助因子 (一)维生素与辅酶的关系 1组成小分子有机化合物 作为辅酶或辅助因子参与酶的催化。 2尼克酰胺(维生素PP之一种) NAD+、NADP+(2001)。 3维生素B2(核黄素) FMN、FAD(2000)。 4其他B族维生素 维生素B1(硫胺素)：TPP；泛酸：辅酶A；生物素；维生素B6：磷酸吡哆醛；维生素B12：钴胺素辅酶类等(2001、2008)。 (二)辅酶作用 作为底物接受质子或基团，后离开酶蛋白，参加另一酶促反应

21、，将所携带的质子或基团转移出去，或相反(2003)。 (三)金属离子作用 1最多见的辅助因子。 2多方面的作用，如作为活性中心的催化基团催化反应、传递电子，连接酶与底物，稳定酶的构象，中和阴离子，降低静电斥力(2008)。 三、酶促反应动力学 (一)Km和Vmax的概念 1底物浓度的影响 米一曼氏方程式。 2Km 米氏常数，酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；酶的特性常数之一，与酶的结构、底物和反应环境有关，与酶的浓度无关(2000、2001、2003)。 3Vmax 酶完全被底物饱和时的反应速度，与酶浓度呈正比。 (二)最适pH和最适温度 1最适pH 酶催化活性最大时的环境pH。 2最适

22、温度 酶促反应速度最快时的环境温度。 四、抑制剂对酶促反应的抑制作用 (一)不可逆抑制 1以共价键结合必需基团。 2可分为专一性抑制剂和非专一性抑制剂，如乙酰胆碱、重金属离子。 (-)可逆性抑制 1非共价键结合 2竞争性抑制作用 与底物结构相似，竞争结合酶的活性中心，可逆性，增大Km值，如磺胺类药物。(2006) 3非竞争性抑制作用 底物与抑制剂间无竞争关系，Vmax降低。 4反竞争性抑制作用 与酶和底物的中间产物结合，同时降低Km值和Vm值。 五、酶活性的调节 (一)变构调节 1体内的某些物质与酶分子活性中心外的某一部位可逆的结合，改变酶的结构和催化活性。 2变构部位或调节部位。 3变构酶和

23、变构效应剂。 4变构激活与变构抑制。ADP、AMP激活磷酸果糖激酶-1，ATP则抑制。 (二)共价修饰 1酶的共价修饰 可逆的共价结合，酶的活性升高或降低。 2分类 磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺苷化与脱腺苷化、-SH与一S-S-的互变等。磷酸化修饰最常见。 (三)酶原激活 1酶原 无活性的前体酶。 2酶原激活 酶原向酶的转化过程，实质为酶活性中心形成或暴露。如蛋白激酶A需经cAMP激活后方可发挥作用(2003). (四)同工酶概念 1相同点 催化的化学反应相同。 2不同点 酶蛋白的分子结构、理化性质或免疫学性质不同。 六、核酶 1具有催化功能的RNA。 2作用基础。

24、锤头结构、包含催化部分和底物部分。主要作用是RNA的剪接。 历年经典试题1关于酶活性中心的叙述，正确的是(E) A酶原有能发挥催化作用的活性中心 B由一级结构上相互邻近的氨基酸组成 C必需基团存在的唯一部位 D均由亲水氨基酸组成 E含结合基团和催化基团2酶的催化高效性是因为酶(B) A启动热力学不能发生的反应 B能降低反应的活化能 C能升高反应的活化能 D可改变反应的平衡点 E对作用物(底物)的选择性3下列有关酶的叙述，正确的是(D) A生物体内的无机催化剂 B催化活性都需要特异的辅酶 C对底物都有绝对专一性 D能显著地降低反应活化能 E在体内发挥催化作用时，不受任何调控4酶的必需基团是指(B

25、) A酶的辅酶部分 B与酶催化功能有关的基团 C一些金属离子 D酶蛋白的肽键 E酶蛋白的表面电荷5下列含有核黄素的辅酶是(A) AFMN BHSCoA CNAD+ DNADP+ ECoQ6辅酶在酶促反应中的作用是(A) A起运载体的作用 B维持酶的空间构象 C参加活性中心的组成 D促进中间复合物形成 E提供必需基团7有关酶竞争性抑制剂特点的叙述，错误的是(E) A抑制剂与底物结构相似 B抑制剂与底物竞争酶分子中的底物结合 C当抑制剂存在时，Km值变大 D抑制剂恒定时，增加底物浓度，能达到最大反应速度 E抑制剂与酶分子共价结合8Km值是指反应速度为l2Vmax时的(B) A酶浓度 B底物浓度 C

26、抑制剂浓度 D激活剂浓度 E产物浓度9依赖cAMP的蛋白激酶是(D) A受体型TPK B非受体型TPK CPKC DPKA EPKG(1013题共用备选答案) A维生素B1 B维生素B2 C维生素B6 D泛酸 E维生素PP10FAD中所含的维生素是(B)11NAD+中所含的维生素是(E)12TPP中所含的维生素是(A)13辅酶A中所含的维生素是(D) 第4单元 糖代谢重点提示 本单元20002009年约考过l3题，其中糖的分解代谢3题，糖原合成与分解3题，糖异生5题，磷酸戊糖途径2题。本单元几乎每年必考，题量35题。出题重点集中在糖原分解代谢，其次是糖原合成与分解，应重点掌握。考点串讲 一、糖

27、的分解代谢 (一)糖酵解的基本途径、关键酶和生理意义 1糖酵解的基本途径葡萄糖一丙酮酸一乳酸。 2阶段一糖酵解途径。 (1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖，己糖激酶催化，消耗l分子ATP(2008)。 (2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖，磷酸己糖异构酶催化，Mg2+参与的可逆反应。 (3)6-磷酸果糖变为1，6-双磷酸果糖，6-磷酸果糖激酶-l催化。消耗1分子ATP(2008)。 (4)磷酸己糖裂解为2分子的磷酸丙糖，醛缩酶催化的可逆反应。 (5)磷酸丙糖同分异构化：磷酸丙糖异构酶催化。 以上反应为耗能阶段，l分子葡萄糖消耗2分子ATP，产生2分子3-磷酸甘油醛。 (6)3-磷酸甘油醛氧化为

28、1，3-二磷酸甘油酸，3-磷酸甘油醛脱氢酶催化，生成NADH+H+(2003)。 (7)1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸，磷酸甘油酸激酶催化，酵解过程中第一次产生ATP的反应。 (8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸，磷酸甘油酸变位酶催化，可逆。 (9)2-磷酸甘油酸脱水为磷酸烯醇式丙酮酸，烯醇化酶催化。 (10)磷酸烯醇式生成丙酮酸，丙酮酸激酶催化，生成1分子ATP。 3阶段二丙酮酸转化为乳酸，乳酸脱氢酶催化。 4糖酵解的调节酶 (1)6-磷酸果糖激酶-l：调节酵解途径最重要的酶。 (2)丙酮酸激酶：为第二个重要的调节点。 (3)葡萄糖激酶或己糖激酶。(2000、2002、2003

29、、2006、2007) 5糖酵解的生理意义为机体迅速提供能量，成熟红细胞完全依赖糖酵解提供能量。 (二)糖有氧氧化的基本途径及供能 1有氧氧化的基本途径 (1)丙酮酸氧化脱羧：丙酮酸+NAD+HSCoA乙酰CoA+NADH+H+C02。 (2)三羧酸循环：柠檬酸形成异柠檬酸形成第一次氧化脱羧形成-酮戊二酸第二次氧化脱羧形成琥珀酰CoA高能磷酸化成琥珀酸脱氢后生成延胡索酸加水成为苹果酸脱氢成为草酰乙酸(苹果酸脱氢酶催化)(2001、2002、2005)。 2有氧氧化生成的ATP lmmol葡萄糖+38ADP+38Pi+60238ATP+6C02+44H2O (三)三羧酸循环的生理意义 1三种营养

30、素的最终代谢通路。 2通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供NADH+H+和FADH2(2001、2008)。 3糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。 二、糖原的合成与分解 (一)肝糖原的合成 1肝糖原为血糖的重要来源。 2肝糖原的合成过程如下。 (1)葡萄糖6-磷酸葡萄糖(葡萄糖激酶催化)1-磷酸葡萄糖。 (2)1-磷酸葡萄糖+尿苷三磷酸(UTP)尿苷二磷酸葡萄糖(UDPG)+焦磷酸(UDPG焦磷酸化酶催化)。 (3)UDPG的葡萄糖转移给糖原引物形成(糖原合酶)，延长糖链。 (4)分支酶催化形成-l，6糖苷键，形成分支；增加糖原的水溶性、增加非还原端数目，以便磷酸化酶可迅速分解糖原。 (

31、二)肝糖原的分解 1步骤 (1)糖原磷酸化酶催化糖链非还原端分解产生l个1-磷酸葡萄糖。 (2)葡聚糖转移酶将3个葡萄糖基转移至邻近糖链的末端。 (3)-l，6葡萄糖苷酶水解以-l，6糖苷键连接的葡萄糖为游离葡萄糖。 (4)1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸酶水解成葡萄糖释放入血(2007)。 2糖原分解的调节酶 磷酸化酶是糖原分解途径中的关键酶(2000)。 三、糖异生 (一)糖异生的基本途径和关键酶 1糖异生途径 (1)丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸，丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶，消耗2个ATP。 (2)1，6-双磷酸果糖6-磷酸果糖，由果糖双磷酸酶-l催化，不生成A

32、TP，是糖异生的关键步骤(2000)。 (3)6-磷酸葡萄糖葡萄糖，由葡萄糖-6-磷酸化酶催化，不生成ATP(2002、2005)。 2糖异生的关键酶果糖双磷酸酶-1(2001)。 (二)糖异生的生理意义 1维持血糖浓度恒定。 2补充肝糖原。 3调节酸碱平衡。 (三)乳酸循环 1肌收缩通过糖酵解生成乳酸。 2乳酸入血肝葡萄糖葡萄糖入血，称为乳酸循环，为耗能过程。 3生理意义：避免损失乳酸，防止乳酸酸中毒(2001)。 四、磷酸戊糖途径 (一)戊糖途径的关键酶和重要的产物 1磷酸戊糖的生成 6-磷酸葡萄糖6一磷酸葡萄糖酸内酯(6-磷酸葡萄糖脱氢酶)+NADPH6磷酸葡萄糖酸(内酯酶)5磷酸核酮糖

33、(6一磷酸葡萄糖脱氢酶)+NADPH+C025一磷酸核糖5-磷酸木酮糖，共生成l分子磷酸戊糖，2分子NADPH。 2基团转移反应 核糖6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛进入酵解途径。 还有转酮醇酶反应、转醛醇酶反应。 13戊糖途径的调节 6-磷酸葡萄糖脱氢酶为该途径的限速酶(2002、2005)，主要受NADPHNADP+比例的影响。 (二)磷酸戊糖途径的生理意义 1为核酸的生物合成提供核糖。 2提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应，包括：合成代谢、羧化反应、维持谷胱甘肽的还原状态。五、血糖及其调节 1血糖浓度38961lmmolL。 2胰岛素的调节 (1)体内唯一降低血糖的激素。 (2)降血糖

34、机制：促进葡萄糖向细胞内转运、加速糖原合成、抑制糖原分解、加快糖的有氧氧化、抑制肝内糖异生以及减缓脂肪动员的速率。 3胰高血糖素的调节 (1)体内主要升高血糖的激素。 (2)升血糖的机制 使肝糖原分解增加、抑制糖酵解而加速糖异生、加速氨基酸的摄取从而增强糖异生、加速脂肪动员。 4糖皮质激素的调节 (1)升高血糖、增加肝糖原。 (2)作用机制 促进肌蛋白分解产生氨基酸进行糖异生，抑制肝外组织摄取和利用葡萄糖。历年经典试题1糖酵解途径中的关键酶是(B) A果糖二磷酸酶-l B6-磷酸果糖激酶-l CHMGCoA还原酶 D磷酸化酶 EHMG-CoA合成酶2不参与三羧酸循环的化合物是(C) A柠檬酸

35、B草酰乙酸 C丙二酸 D-酮戊二酸 E琥珀酸3关于三羧酸循环过程的叙述正确的是(E) A循环一周生成4对NADH B循环一周可生成2ATP C乙酰CoA经三羧酸循环转变成草酰乙酸 D循环过程中消耗氧分子 E循环一周生成2分子C024下列关于己糖激酶叙述正确的是(C) A己糖激酶又称为葡萄糖激酶 B它催化的反应基本上是可逆的 C使葡萄糖活化以便参加反应 D催化反应生成6-磷酸果酸 E是酵解途径的唯一的关键酶5在酵解过程中催化产生NADH和消耗无机磷酸的酶是(B) A乳酸脱氢酶 B3-磷酸甘油醛脱氢酶 C醛缩酶 D丙酮酸激酶 E烯醇化酶6糖原分解途径中的关键酶是(D) A磷酸己糖异构酶 B6-磷酸

36、果糖激酶-l CHMGCoA还原酶 D磷酸化酶 EHMG-CoA合成酶7肝糖原可以补充血糖，因为肝脏有(D) A果糖二磷酸酶 B葡萄糖激酶 c磷酸葡萄糖变位酶 D葡萄糖-6-磷酸酶 E磷酸己糖异构酶8糖异生途径中的关键酶是(A) A果糖二磷酸酶-l B6-磷酸果糖激酶-l CHMGCoA还原酶 D磷酸化酶 EHMG-CoA合成酶9乳酸脱氢酶同工酶有(D) A2种 B3种 C4种 D5种 E6种(1011题共用备选答案) A葡萄糖 B1磷酸果糖 C6-磷酸果糖 D1-磷酸葡萄糖 E6-磷酸葡萄糖10直接生成时需要消耗能量的物质是(E)11糖原分解首先生成的物质是(D)(1213题共用备选答案)

37、A6-磷酸葡萄糖脱氢酶 B苹果酸脱氢酶 C丙酮酸脱氢酶 DNADH脱氢酶 E葡萄糖-6-磷酸酶12属糖异生的酶是(E)13属磷酸戊糖通路的酶是(A) 第5单元 生物氧化 重点提示 本单元20002009年约考过6题，其中ATP与其他高能化合物l题，氧化磷酸化5题。本单元出题重点集中在氧化磷酸化部分，应重点掌握。考点串讲 一、ATP与其他高能化合物 (一)ATP循环与高能磷酸键 1高能磷酸键。生物氧化中约40的能量以化学能储存在有机磷酸化合物中，形成磷酸酸。 2体内以ATP末端的磷酸键最为重要。 3以ATP为中心的储能和利用能量的过程是ATP循环。 (二)ATP的利用 能量的直接供给者。(200

38、0) 1从ATP获得P UTP、CTP、GTP。 2磷酸肌酸的生成 ATP将P转移给肌酸。 (三)其他高能磷酸化合物 磷酸肌酸、磷酸烯醇式丙酮酸、乙酰磷酸、乙酰CoA、GTP、UTP、CTP等。 二、氧化磷酸化 (一)氧化磷酸化的概念 1ATP形成的主要方式 呼吸链电子传递中偶联ADP磷酸化，生成ATP。 2偶联部位 P0比值(2002)。 3偶联机制 化学渗透假说、ATP合酶。 (二)两条呼吸链的组成和排列顺序 1-羟丁酸 NAD+复合体lCoQ复合体Cyt C复合体02,3ATP。 2琥珀酸 复合体CoQ复合体Cyt C复合体02，2ATP(2002、2006)。 (三)ATP合酶 1复合

39、体V。 2组成Fl(亲水部分，33亚基)、Fo(疏水部分，alb2c912亚基)。 3紧密型亚基结合ADP和Pi，生成ATP，开放型中释放。 (四)氧化磷酸化的调节 1抑制剂 (1)呼吸链抑制剂：鱼藤酮、粉蝶霉素A、异戊巴比妥结合复合体I中的铁硫蛋白；抗霉素A、二巯基丙醇抑制复合体中的Cytb与Cytc1;C0、CN-、N3-及H2S抑制细胞色素C氧化酶(2001)。 (2)解偶联剂：二硝基苯酚。 (3)氧化磷酸化抑制剂：对ADP磷酸化和电子传递均抑制，寡霉素。 2ADP的调节作用 3甲状腺激素 诱导生成Na+ -K+ -ATP酶，加速ATP分解。 4线粒体DNA突变 历年经典试题1生命活动中

40、能量的直接供体是(A) A三磷酸腺苷 B脂肪酸 C氨基酸 D磷酸肌酸 E葡萄糖2下列有关氧化磷酸化的叙述，错误的是(E) A物质在氧化时伴有ADP磷酸化生成ATP的过程 B氧化磷酸化过程存在于线粒体内 CPO可以确定ATP的生成数 D氧化磷酸化过程有两条呼吸链 E电子经呼吸链传递至氧产生3分子ATP3氰化物中毒抑制的是(D) A细胞色素b B细胞色素C C细胞色素cl D细胞色素aa3 E辅酶Q4能够作为解偶联剂的物质是(D) AC0 BCN- CH2S D二硝基苯酚 E抗霉素A第6单元 脂类代谢 重点提示 本单元20002009年约考过22题，其中脂类的生理功能2题，脂肪酸合成代谢5题，脂肪

41、的分解代谢8题，胆固醇代谢5题，血浆脂蛋白代谢2题。本单元几乎每年必考，题量24题。出题重点集中在脂肪的合成与分解代谢，其次是胆固醇代谢，应重点掌握。考点串讲 一、脂类的生理功能 (一)储能和供能 1甘油(丙三醇)、鞘氨醇及胆固醇等醇同鹰酸结合成酯。 2脂酸，如饱和脂酸、不饱和脂酸、必需脂酸(亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸等)(2001)。 3脂肪是机体储能的主要形式，l分子甘油，3分子脂酸。 (二)生物膜的组成成分 1甘油磷脂 甘油+1分子磷酸+2分子脂酸及含氮化合物。 2生物膜双层结构的基本骨架 磷脂酰胆碱(卵磷脂)、磷脂酰乙醇胺（脑磷脂）、磷脂酰 丝氨酸、磷脂酰肌醇及二磷脂酰甘油(心磷脂)(

42、2007)。 (三)脂类衍生物的调节作用 必需脂肪酸：生理活性物质的前体。 二、脂肪的消化与吸收 (一)脂肪乳化及消化所需酶 1乳化 小肠内，胆汁酸盐作用。 2消化酶的作用 胰脂酶、磷脂酶A2、胆固醇酯酶及辅脂酶。 (二)甘油一酯合成途径及乳糜微粒 1甘油一酯的合成途径 长链脂酸+2-甘油一酯甘油三酯。 2乳糜微粒 甘油三酯，载脂蛋白B48、C、A 、A及磷脂，胆固醇。 三、脂肪的合成代谢 (一)合成的部位 1肝 合成脂肪，不储存。 2脂肪组织 葡萄糖为主的原料，大量储存脂肪。 3小肠 脂肪消化产物的再合成，以乳糜微粒入血。 (二)合成的原料 主要由葡萄糖代谢提供所壶的甘油及脂酸，其次为食物脂

43、肪消化吸收后的产物。 (三)合成的基本途径 1甘油一酯途径 小肠黏膜。 2甘油二酯途径 肝细胞和脂肪细胞。 葡萄糖经糖酵解3-磷酸甘油脂酰CoA转移酶作用磷脂酸磷脂酸磷酸酶水解1，2-甘油二酯脂酰CoA转移酶催化甘油三酯。四、脂肪酸的合成代谢(一)合成的部位软脂酸的合成：在肝脏、脂肪中线粒体外细胞胞液中的脂酸合成酶等催化合成。(2008) （二）合成的原料 1乙酰CoA主要来自葡萄糖，在缮蕉馇内产生，经柠檬酸-丙酮酸循环透过线粒体膜 (2000、2002、2005、2006)，进入胞液后成为原料。 2ATP、NADPH、HC03-(C02)及Mn2+等。 五、脂肪的分解代谢 (一)脂肪动员 1

44、脂肪被脂肪酶逐步水解为游离脂酸及甘油的过程称为脂肪运动。 2受多种激素调控，脂解激素、抗脂解激素。 3体内脂肪大量动员时，易生成酮体(2000、2005)。 (二)脂肪酸-氧化的基本过程 1脂酸的活化一脂酰CoA的生成 线粒体外进行，脂酰CoA合成酶催化。 2脂酰CoA进入线粒体 为限速步骤，肉碱转运，肉碱脂酰转移酶I为脂酸的限速酶。 3脂酸的氧化 线粒体基质内。脂酸一氧化多酶复合体。脱氢、加水、再脱氢及硫解。生成1分子比原来少2个碳原子的脂酰CoA及1分子乙酰CoA (2001、2007)。 (三)酮体的生成、利用和生理意义 1酮体的组成 乙酰乙酸、一羟丁酸、丙酮(2001)。 2酮体的生成

45、 -氧化生成的乙酰CoA为其原料(2003)。 (1)2分子乙酰CoA乙酰乙酰CoA+1分子CoASH(乙酰乙酰CoA硫解酶)。 (2)乙酰乙酰CoA+1分子乙酰CoA羟甲基戊二酸单酰CoA(HMG CoA)+1分子CoASH。 (3)HMG CoA乙酰乙酸+乙酰CoA(HMG CoA裂解酶)。 乙酰乙酸经一羟丁酸脱氢酶还原成一羟丁酸；部分乙酰乙酸脱羧形成丙酮。 3酮体的利用 (1)琥珀酰CoA转硫酶 心、肾、脑及骨骼肌线粒体内活性较高，活化乙酰乙酸，生成乙酰乙酰CoA。 (2)乙酰乙酰CoA硫解酶：生成2分子乙酰CoA，后者进入三羧酸循环。 (3)乙酰乙酰硫激酶：活化乙酰乙酸生成乙酰乙酰Co

46、A，经硫解生成乙酰CoA。 4酮体生成的生理意义 为脂酸代谢的中间产物，是长期饥饿、糖供应不足时肌的尤其是脑组织的重要能量来源。 六、甘油磷脂代谢 (一)甘油磷脂的基本结构与分类 1甘油磷脂的组成 甘油、脂酸、磷酸及含氮化合物。 2结构 甘油的l位和2位羟基各结合l分子脂酸，3位结合1分子磷酸。 3分类 分六类：磷脂酸、磷脂酰胆碱(卵磷脂)(2006)、磷脂酰乙醇胺(脑磷脂)、磷脂酰丝氨酸、磷脂酰甘油、二磷脂酰甘油(心磷脂)和磷脂酰肌醇。 (二)合成部位和合成原料 1合成部位 全身各组织细胞，肝、肾及肠等最活跃。 2合成原料 脂酸、甘油：葡萄糖转化而来。多不饱和脂酸：植物油摄取。磷酸盐、胆碱、丝氨酸、肌醇等。 七、胆固醇代谢 (一)胆固醇的合成部位、原料和关键酶 1合成部位 肝为主要场所。 2合成原料 乙酰CoA。 3关键酶 HMG CoA还原酶(2000、2001、2002、2005)。 (二)胆固醇合成的调节 1饥饿与饱食 饥饿可抑制胆固醇的合成，饱食能增加HMG CoA还原酶的活性。 2胆固醇 负反馈抑制胆固醇的合成。 3激素 胰岛素及甲状腺促进，高血糖素及皮质醇抑制。 (三)胆固醇的转化(2003) 1转变为胆汁酸。 2转为类固醇激素。