生物化学复习重点

1、一、 蛋白质1. 氨基酸是蛋白质的基本组成单位。从细菌到人类，所有蛋白质都由20种标准氨基酸组成。2. 分类：根据R的化学结构（1）脂肪族氨基酸：1）疏水性：Gly（甘氨酸）、Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Met（甲硫氨酸、蛋氨酸）、Cys（半胱氨酸）；2）极性：Arg（精氨酸）、Lys（赖氨酸）、Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）、Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）（2）芳香族氨基酸：Phe（苯丙氨酸）、Tyr（络氨酸）（3）杂环氨基酸：Trp（色氨酸）、His（组氨酸）（4）杂环亚氨基酸：Pro（脯氨酸）

2、根据R的极性（1）极性氨基酸：1）不带电：Ser（丝氨酸）、Thr（苏氨酸）、Asn（天冬酰胺）、Gln（谷氨酰胺）、Tyr（络氨酸）、Cys（半胱氨酸）；2）带正电：His（组氨酸）、Lys（赖氨酸）、Arg（精氨酸）；3）带负电：Asp（天冬氨酸）、Glu（谷氨酸）（2）非极性氨基酸：Gly（甘氨酸）、Ala（丙氨酸）、Val（缬氨酸）、Leu（亮氨酸）、Ile（异亮氨酸）、Phe（苯丙氨酸）、Met（甲硫氨酸、蛋氨酸）、Pro（脯氨酸）、Trp（色氨酸）3. 特征基团：脂肪族：Gly, Ala, Val, Leu, Ile芳香族：Phe, Tyr, Trp含羟基：Ser, Thr含硫：C

3、ys, Met亚氨基酸：Pro含酰胺基：Asn, Gln4. 必需氨基酸：赖，色，苯丙，甲硫，苏，缬，亮，异亮5. 蛋白质结构：*（1）一级结构：概念：一级结构就是蛋白质分子中氨基酸残基的排列顺序，即氨基酸的线性序列。在基因编码的蛋白质中，这种序列是由mRNA中的核苷酸序列决定的。一级结构中包含的共价键主要指肽键和二硫键。蛋白质的一级结构* 组成蛋白质的多肽链数目.* 多肽链的氨基酸顺序* 多肽链内或链间二硫键的数目和位置。其中最重要的是多肽链的氨基酸顺序，它是蛋白质生物功能的基础。书写从N-末端到C-末端。用AA的3字母缩写符号或单字母符号连续排列。*（2）二级结构：概念：蛋白质主链折叠产生

4、的，由氢键维系的有规则的构象。不包括与肽链其他区段的相互关系及侧链构象。常见的有：-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲等-螺旋：A多肽链的主链围绕一个“中心轴”螺旋上升，每隔3.6个aa上升一圈，螺距0.54nm，每个肽键的CO与前面第4个肽键的N-H之间成氢键；B螺圈间氢键的取向与中心轴平行，是维系-螺旋的主要作用力；CR侧链在螺旋的外侧；D. 蛋白质分子多为右手-螺旋。-折叠：A.是由两条或多条几乎完全伸展的肽链平行排列为折叠片，肽链的主链呈锯齿状折叠。B相邻肽链上的-CO-与-NH形成氢键，氢键几乎垂直于肽链，维持片层间结构稳定。C肽链的R侧链基团在肽平面上、下交替出现。-转角（-turn

5、-弯曲发夹结构）：A.-转角是多肽主链回转180所形成的部分，它改变肽链的走向。由四个AA残基组成;B.-转角的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的N-H 形成氢键，维系-转角的稳定。C.-转角中Gly与Pro出现频率高。这类结构主要存在于球状蛋白分子中。无规卷曲（自由回转）：指不能纳入明确的二级结构的多肽区段。（3）三级结构：概念：是指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的特定构象，包括主链和侧链在内所有原子的空间排布，但不包括不同肽链间的相互关系。维系三级结构的力有氢键、二硫键、疏水作用、离子键和范德华力等。尤其是疏水作用。（4）四级结构：概

6、念：由两条或两条以上的各具有三级结构的多肽借非共价键聚合而成的特定构象称为蛋白质的四级结构。蛋白质分子中最小的共价单位通常称为亚基或亚单位，一般由一条肽链构成。维持亚基之间的化学键主要是疏水力。多个亚基聚集而成的蛋白质常称为寡聚蛋白。往往这些亚基聚合成完整的构象才体现生物活性。*维持蛋白质空间构象的作用力主要是次级键，即氢键和盐键等非共价键，以及疏水作用（疏水键）和范德华力等。6.蛋白质的变性概念：天然蛋白质受物理或化学因素的影响，其共价键不变，但分子内部原有的高度规律性的空间排列发生变化，致使其原有性质发生部分或全部丧失，称为蛋白质的变性。本质：肽链从卷曲变得伸展的过程。引起变性的因素：化学

7、因素：强碱，强酸，尿素，胍，去污剂，重金属盐，三氯醋酸，磷钨酸，苦味酸，浓乙醇等；物理因素：加热（70100）、剧烈振荡或搅拌、紫外线及X射线照射、超声波等。变性蛋白质主要标志是生物学功能的丧失。变性蛋白质分子互相凝集为固体的现象称凝固。二、核酸1. 核酸的组成：核酸经部分水解生成核苷酸，核苷酸部分水解生成核苷和磷酸，核苷可以水解生成戊糖和含氮碱基。2.核苷酸间的连接键是3,5-磷酸二酯键。3. DNA的二级结构双螺旋结构模型的描述：双螺旋结构的主要依据：（1）Wilkins和Franklin发现不同来源的DNA纤维具有相似的X射线衍射图谱。（2）Chargaff发现DNA中A与T、C与G的数

8、目相等。后Pauling 和Corey发现A与T生成2个氢键、C与G生成3个氢键。（3）电位滴定证明，嘌呤与嘧啶的可解离基团由氢键连接。双螺旋结构模型要点：（1）两条多核苷酸链反向平行。（2）碱基内侧，A与T、G与C配对，分别形成2和3个氢键。（3）双螺旋每转一周有10个bp（碱基对数），螺距3.4nm，直径2nm。三、脂类1.脂类的组成：脂肪可变脂磷脂脂类糖脂基本脂固醇2.单纯甘油酯：若R1、R2、R3是相同的脂肪酸，则为单纯甘油酯3.混合甘油酯：若部分不同或完全不同，则为混合甘油酯。4.脂类水解作用：碱水解（皂化作用），两步过程，先生成甘油及脂肪酸，再生成肥皂（本质为高级脂肪酸的钠盐）；酶

9、水解，人体内通过脂肪水解进行；5. 饱和脂肪酸：软脂酸（16C）、硬脂酸（18C）。脂肪酸含1个双键（油酸）最常见含2个双键（亚油酸）不饱和脂肪酸含3个双键（亚麻酸）（大多为顺式结构）含4个双键（花生四烯酸）6.脂肪的水解：在酸、碱或脂肪酶的作用下，三酰甘油可逐步水解成二酰甘油、单酰甘油，最后彻底水解成甘油和脂肪酸。酸水解是可逆的。7.胆固醇：胆固醇分子的一端有一极性头部基团（羟基）因而亲水，分子的另一端具有烃链及固醇（环戊烷多氢菲的衍生物）的环状结构而疏水，因而属于双性分子。生物膜的结构组分，传导神经兴奋，合成多种激素的原料。8.萜类：异戊二烯的衍生物，是植物香精油的主要成份。9.生物膜的特

10、性：膜结构的不对称性和膜组分的流动性。是膜行使生物功能的基础。10.磷脂双分子层模型：（1）、膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层。（2）、脂质双分子层具有流动性。（疏水尾部为液态脂肪酸）。（3）、内嵌蛋白“溶解”于脂质双分子层的中心疏水部分。（内嵌蛋白表面具有疏水的氨基酸侧链基团）。（4）、外周蛋白与脂质双分子层的极性头部连接。（外周蛋白表面含有亲水性R基团）。（5）、双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合。（6）、膜蛋白可作横向运动。四、糖类1.单糖的DL构型：以距醛基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面的为D构型。2.甘油醛：（D-甘油醛）；（L-甘

11、油醛）；二羟丙酮：；特点：甘油醛和二羟丙酮是最简单的单糖。3.天然存在的单糖一般都是D型。4.以葡萄糖为例，最稳定的环式结构是椅式构象。5.寡糖：寡糖是少数单糖（210个）缩合的聚合物。麦芽糖：结构：-葡糖（14）葡糖蔗糖：结构：-葡糖（12）-果糖糖苷键（寡糖）：糖苷键是一个单糖的苷羟基和另一单糖的某一羟基缩水形成的。类型：麦芽糖由-D-葡萄糖以-1，4糖苷键构成；蔗糖由-D-葡萄糖和-D-果糖以-1，2糖苷键构成；（羟基在同侧）；（羟基在相反侧）；6.多糖：多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。 1）淀粉：天然淀粉由直链淀粉（以-(1,4)糖苷键连接）与支链淀粉（分支点为-(1,6

12、)糖苷键）组成。 2）纤维素：纤维素是自然界最丰富的有机化合物，是一种线性的由D-吡喃葡萄糖基借-(1,4)糖苷键连接的没有分支的同多糖。微晶束相当牢固。五、酶1.酶的化学本质是蛋白质。2.酶的作用特点：（1）高效性：通常要高出非生物催化剂催化活性的1061013倍。（2）专一性：酶对底物具有严格的选择性。（3）敏感性：对环境条件极为敏感。（4）可调性：酶活性的调节和酶合成速度的调节。3.酶的分类：（1）氧化还原类；（2）转移酶类；（3）水解酶类；（4）裂合酶类；（5）异构酶类；（6）合成酶类；4.酶的命名有两种方法：系统名、惯用名。 A.系统名：包括所有底物的名称和反应类型。乳酸 + NAD

13、+丙酮酸 + NADH + H+乳酸：NAD+氧化还原酶(系统名)B.惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。乳酸：NAD+氧化还原酶乳酸脱氢酶（惯用名）*对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类型。5.影响酶作用的因素：.酶浓度对酶作用的影响:在有足够底物和其他条件不变的情况下： v = k E；.底物浓度对酶作用的影响：. pH对酶作用的影响：pH对酶作用的影响机制：1.环境过酸、过碱使酶变性失活；2.影响酶活性基团的解离；3.影响底物的解离。A.最适pH：表现出酶最大活力的pH值。B. pH稳定性：在一定的pH范围内酶是稳定的。：温度对酶作用的影响：两种不同影响：1.温度升高，

14、反应速度加快；2.温度升高，热变性速度加快。：激活剂对酶作用的影响：凡能提高酶活力的物质都是酶的激活剂。如Cl-是唾液淀粉酶的激活剂。：抑制剂对酶作用的影响：使酶的必需基团或活性部位中的基团的化学性质改变而降低酶活力甚至使酶失活的物质，称为抑制剂。 A.不可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合（共价键）是不可逆的。 B.可逆抑制作用：抑制剂与酶的结合是可逆的。竞争性抑制作用：抑制剂和底物竞争与酶结合。非竞争性抑制作用：底物和抑制剂同时与酶结合，但形成的EIS不能进一步转变为产物。反竞争性抑制作用：抑制剂必须在酶与底物结合后才能进一步形成ESI复合物。6.酶的专一性的理论解释：“锁钥学说”（Fische

15、r，1890）：酶的活性中心结构与底物的结构互相吻合，紧密结合成中间络合物。“诱导契合学说”（Koshland，1958）：酶活性中心的结构有一定的灵活性，当底物（激活剂或抑制剂）与酶分子结合时，酶蛋白的构象发生了有利于与底物结合的变化，使反应所需的催化基团和结合基团正确地排列和定向，转入有效的作用位置，这样才能使酶与底物完全吻合，结合成中间产物。六、维生素和辅酶1.维生素的分类：水溶性维生素：维生素B族（B1、B2、泛酸、维生素PP、B6、生物素、叶酸，B12）和维生素C等。维生素脂溶性维生素：维生素A、D、E、K等。2.常见水溶性及脂溶性维生素的主要生理功能，缺乏症：i维生素B1功能：1.

16、以辅酶方式参加糖的分解代谢。TPP是脱羧酶、脱氢酶的辅酶。功能部位在噻唑环的C2上。 2.促进年幼动物的发育。维生素B1促进肠胃蠕动，增加消化液的分泌，因而能促进食欲。 3.保护神经系统。促进糖代谢，为神经活动提供能量，又能抑制胆碱酯酶的活性。缺乏症：1.脚气病；2.中枢神经和肠胃患糖代谢失常。ii维生素B2功能：作为递氢辅酶，参与生物氧化作用。缺乏症：眼角膜和口角血管增生，引起白内障、眼角膜炎、舌炎和阴囊炎等。iii泛酸（维生素B5）功能：以CoA形式参加代谢，是酰基的载体，是体内酰化酶的辅酶，对糖、脂、蛋白质代谢过程中的乙酰基转移有重要作用。缺乏症：大白鼠缺乏泛酸，毛发边灰白，并自行脱落，

17、毛与皮的色素形成可能与泛酸有关。iv维生素PP功能：1.以NAD+或NADP+形式作为脱氢酶的辅酶而起到递氢体的作用。 2.维持神经组织的健康。尼克酰胺对中枢及交感神经系统有维护作用，缺乏，则常产生神经损害和精神紊乱。 3.促进微生物生长。 4.尼克酸可使血管扩张，使皮肤发赤发痒，尼克酰胺无此作用。大剂量尼克酸有降低血浆胆固醇和脂肪的作用。缺乏症：主要症状为对称性皮炎，消化道炎和神经损害与精神紊乱，两手及其裸露部位呈现对称性皮炎。中枢神经方面的症状为头痛、头昏、易刺激、抑郁等。Trp可转变为尼克酰胺，以玉米为主食易患缺乏症（玉米中Trp贫乏）。v维生素B6功能：作为辅酶参加多种代谢反应，包括脱

18、羧、转氨、氨基酸内消旋、Trp代谢（包括Trpnicotinamide）、含硫氨基酸的脱硫、羟基氨基酸的代谢和氨基酸的脱水等。缺乏症：导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。vi生物素功能：生物素是多种羧化酶的辅酶，在CO2固定反应中起重要作用。缺乏症：人体一般不会发生生物素缺乏。大白鼠严重缺乏时，后脚瘫痪，广泛的皮肤病、脱毛和神经过敏。人类缺少生物素可能导致皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等。vii叶酸功能：THFA是转一碳基团酶系的辅酶。主要的生理功能：1.Gly Ser；2.参与嘌呤环的合成；3.dUMP TMP；4.高半光氨酸Cys；缺乏症：叶酸缺乏时，红细胞的发育受到影

19、响，造成巨红细胞性贫血症。viii维生素B12功能:1.促进某些化合物的异构作用。 2.促进甲基转移作用。 3.维持SH的还原型状态。 4.促进核酸和蛋白质的生物合成。 5.维持造血机构的正常运转。 6.促进上皮组织细胞的新生。缺乏症：1.儿童及幼龄动物发育不良。2.消化道上皮组织细胞失常。3.造血器官功能失常，不能正常产生红血细胞，导致恶性贫血。ix维生素C功能：1.促进各种支持组织及细胞间粘合物的形成。是脯氨酸羟化酶的辅酶。 2.对生物氧化有重要作用。缺乏症：坏血病、毛细血管易出血和齿、骨发育不全或退化。x维生素A功能：维生素A除了促进年幼动物生长外，其主要功能为维持上皮组织的健康及正常视

20、觉，还有助于动物生殖和泌乳。缺乏症：1.上皮组织结构改变，呈角质化。皮肤干燥，成磷状。呼吸道表皮组织改变，易受病菌侵袭。有的患者因肠胃黏膜表皮受损而引起腹泻。在儿童还偶有因缺乏A引起眼角膜和结膜变质，牙釉和骨质发育不全。大人、小孩长期缺乏维生素A都会导致泪腺分泌障碍产生干眼病（眼结膜炎）。动物缺乏维生素A，生殖和泌乳也不正常，易发生流产和缺奶。 2.视紫红质不足，对暗光适应能力减弱，发生夜盲症。 3.引起代谢失调，如某些器官的DNA含量减少，粘多糖（硫酸软骨素）的生物合成也受阻碍。xi维生素D功能：调节钙、磷代谢，维持血液正常的钙、磷浓度，从而促进钙化，使牙齿、骨骼发育正常。缺乏症：维生素D摄

21、食不足，不能维持钙的平衡，儿童骨骼发育不良，产生佝偻病。患者骨质软弱，膝关节发育不全，两腿形成内曲或外曲畸形。成人则产生骨骼脱钙作用；孕妇和授乳妇人的脱钙作用严重时导致骨质疏松症，患者骨骼易折，牙齿易脱落。xii维生素E功能：抗氧化作用、维持动物正常生殖功能缺乏症：1.生殖系统的上皮细胞毁坏，雄性睾丸退化，不产生精子，雌性流产或胎儿被溶化吸收。 2.肌肉（包括心肌）萎缩，形态改变，代谢反常。 3.血胆固醇水平增高，红细胞破坏，发生贫血。xiii维生素K功能：促进血液凝固，因维生素K是促进肝脏合成凝血酶原的重要因素。缺乏症：动物缺乏维生素K，血凝时间延长。成人一般不易缺乏维生素K。有维生素K缺乏

22、病状的人，必伴有其他生理功能不正常的情况，如胆管阻塞，或因肠道疾病妨碍维生素K的吸收。3.重要的辅酶：CoA：辅酶A，泛酸存在人体内的主要活性形式。PLP：磷酸吡哆醛，维生素B6存在人体内的主要活性形式。FAD：黄素腺嘌呤二核苷酸，维生素B2存在人体内的主要活性形式。FMN：黄素单核苷酸，维生素B2存在人体内的主要活性形式。NAD：烟酰胺腺嘌呤二核苷酸，维生素PP存在人体内的主要活性形式。七、糖酵解1.糖酵解过程：（1）己糖磷酸脂的生成：步骤：葡萄糖在葡萄糖激酶或己糖激酶的催化下，生成葡糖-6-磷酸。步骤：葡糖-6-磷酸在己糖磷酸异构酶的催化下，转化为果糖-6-磷酸。步骤：果糖-6-磷酸在果糖

23、磷酸激酶的催化下，利用ATP提供的磷酸基团生成果糖-1,6-二磷酸。（2）丙糖磷酸的生成：步骤：在醛缩酶的催化下，果糖-1,6-二磷酸分子在第3与第4碳原子之间断裂为两个三碳化合物，即二羟丙酮磷酸与甘油醛-3-磷酸。步骤：在丙糖磷酸异构酶的催化作用下，两个三碳糖之间有同分异构体的互变。（3）甘油醛-3-磷酸生成丙酮酸：步骤：甘油醛-3-磷酸氧化为甘油酸-1,3-二磷酸。步骤：甘油酸-1,3-二磷酸生成甘油酸-3-磷酸。步骤：甘油酸-3-磷酸转变成甘油酸-2-磷酸。步骤：甘油酸-2-磷酸在烯醇化酶的催化下生成烯醇丙酮酸磷酸。步骤：烯醇丙酮酸磷酸在丙酮酸激酶催化下生成丙酮酸。（4）丙酮酸的继续氧化

24、： 1）丙酮酸还原成乳酸； 2）丙酮酸还原成乙醇。2.三羧酸循环：乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸；柠檬酸脱水生成顺乌头酸，然后加水生成异柠檬酸；异柠檬酸氧化与脱羧生成-酮戊二酸；-酮戊二酸氧化脱羧反应形成琥珀酰CoA;琥珀酰CoA在琥珀酸硫激酶催化下，转移其硫酯键至鸟苷二磷酸（GDP）上生成鸟苷三磷酸，同时生成琥珀酸，然后GTP再与ADP生成一个ATP；琥珀酸被氧化成延胡索酸；延胡索酸加水生成苹果酸；苹果酸被氧化成草酰乙酸。八、脂质代谢1.脂肪的酶促水解：脂肪酶广泛存在于动物、植物和微生物中。它能催化三酰甘油逐步水解产生脂肪酸和甘油。2.脂肪的分解代谢：糖（逆糖酵解） 1）甘油氧化终产物：二羟丙酮磷酸。去路丙酮酸CO2+H2O（糖酵解进入三羧酸循环） 2）脂肪酸的-氧化作用：过程：脂肪酸脂酰CoA反烯脂酰CoA 羟基脂酰CoA酮基脂酰CoA乙酰CoA终生物：乙酰CoA；去路：乙酰CoA可以进入三羧酸循环氧化成CO2及H2O，也可以参加其他合成代谢（如参与酮体和胆固醇的生成）。 3）酮体的种类：乙酰乙酸、-羟丁酸、丙酮；去路：乙酰乙酸和-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织，主要在心脏、肾脏、脑及肌肉中通过三羧酸循环氧化。丙酮：（1）随尿排出；（2）直接从肺部呼出；（3）转变为丙酮酸或甲酰基及乙酰基。3.脂肪的合成代