蛋白质的化学

1、一、选择题1下列氨基酸哪个含有吲哚环（吲哚是吡咯与苯并联的化合物）？（c ）AMet BPhe CTrp（色氨酸） DVal EHis2含有咪唑环（咪唑是分子结构中含有两个间位氮原子的五元芳杂环化合物）的氨基酸是（ c ）ATrp BTyr CHis（组氨酸） DPhe EArg3下列哪一类氨基酸对于人体全部是必需氨基酸？（c ）A碱性氨基酸 B酸性氨基酸C分支氨基酸 （亮氨酸，缬氨酸，异亮氨酸) D芳香氨基酸E含S氨基酸4下列哪一类氨基酸只含非必需氨基酸？（ B ）A碱性氨基酸 B酸性氨基酸(天冬氨酸，谷氨酸）C分支氨基酸 D芳香氨基酸E含S氨基酸5在蛋白质成分中，在280nm处有最大光吸收

2、的成分是（D ）ATyr酚环 BPhe苯环CHis咪唑环 DTrp吲哚环（色氨酸）E肽键6肽键在下列哪个波长具有最大光吸收?( A ) (A)215nm（肽键） (B)260nm（核酸） (C)280nm（氨基酸色氨酸） (D)340nm（二硝基苯结合产物吸收峰） (E)以上都不是7溶液的H+浓度是以pH来表示的，下列哪一式与pH相当？（B ）AlgH+ B-lgH+ ClnH+ D-lnH+ E1/lgH+8氨基酸在等电点时，应具有的特点是（ E ）A不具正电荷 B不具负电荷CA+B D溶解度最大E在电场中不泳动9分子中含有两个不对称碳原子的氨基酸是（ E ）APro BTyr CSer D

3、Arg EThr苏氨酸10氨基酸不具有的化学反应是（ A ）A双缩脲反应 B茚三酮反应（氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫蓝色（与天冬酰胺则形成棕色产物。与脯氨酸或羟脯氨酸反应生成(亮）黄色）化合物）CDNFB反应 DPITC反应E甲醛滴定11用下列方法测定蛋白质含量，哪一种方法需要完整的肽键?( A ) (A)双缩脲反应 (B) (C)紫外吸收 (D)茚三酮反应 (E)奈氏试剂12应该加入多少克NaOH到500mL已完全质子化的0.01mol/L His溶液中，才能配成pH7.0的缓冲液？（pK1=2.1，pK2=6.0，pK3=9.17）（ A ）A0.382 B0.764 C0.857 D0.

4、982 E0.13613典型的螺旋是( c ) (A)2.610 (B)310 (C)3.613 （ 每3.6个氨基酸残基上升一圈，被氢键封闭的环有13个原子） (D)4015 (E)4.41614向1.0L 1.0mol/L处于等电点pH的甘氨酸溶液中加入0.3mol的NaOH，所得溶液的pH值是多少？（pK1=2.34，pK2=9.60）（ D）（羧基的解离常数PK1=2.34，氨基的解离常数PK2=9.60加NaOH时PH=PKa+lg质子受体/质子供体=9.60+lg0.3/(1-0.3)=9.23）A2.34 B9.60 C1.97 D9.23 E8.8615下列关于还原型谷胱甘肽结

5、构与性质的叙述哪一种是错误的？（ E ）A含有两个肽键B“胱”代表半胱氨酸C谷氨酸的-COOH参与了肽键的形成D含有一个巯基E变成氧化型谷胱甘肽时脱去的两个氢原子是由同一个还原型谷胱甘肽分子所提供的（每一个谷胱甘肽分子只含有一个巯基，在进行氧化反应而形成二硫键时，由两个谷胱甘肽分子共同参与反应提供两个氢原子，这两个谷胱甘肽分子本身则通过二硫键相连。）16关于催产素和加压素功能方面的叙述，正确的是（ c ）A催产素具有减少排尿之功效B加压素可以促进子宫和乳腺平滑肌收缩C加压素参与记忆过程D催产素可使血压升高E催产素可促进血管平滑肌收缩17可使二硫键氧化断裂的试剂是（ D ）A尿素 B硫基乙醇 C

6、溴化氰 D过甲酸 E以上都不是18下列有关-螺旋的叙述，哪一项是错误的？（ c ）A氨基酸残基之间形成的CO与HN之间的氢键使-螺旋稳定B减弱侧键基团R之间不利的相互作用，可使-螺旋稳定C疏水作用使-螺旋稳定D在某些蛋白质中，-螺旋是二级结构中的一种结构类型E脯氨酸和甘氨酸的出现可使-螺旋中断19每分子血红蛋白可结合氧的分子数为( D ） (A)1 (B)2 (C)3 (D)4 (E)620下列关于维持蛋白质分子空间结构的化学键的叙述，哪个是错误的？（ B ） A疏水作用是非极性氨基酸残基的侧链基团避开水、相互积聚在一起的现象B在蛋白质分子中只有在CO与HN之间形成氢键C带负电的羧基与氨基、胍

7、基、咪唑基等基团之间可形成盐键D在羧基与羧基之间也可以形成酯键ECH2OH与CH2OH之间存在着范德瓦尔斯作用力21下列蛋白质分子中富含脯氨酸的是哪一种？（ D ）A血红蛋白 B肌红蛋白 C细胞色素 D胶原蛋白 E胰岛素22下列哪一种说法对蛋白质结构的描述是错误的（ D ）A都有一级结构 B都有二级结构C都有三级结构 D都有四级结构E二级及二级以上的结构统称空间结构23煤气中毒主要是因为煤气中的一氧化碳( C ) (A)抑制了巯基酶的活性，使巯基酶失活 (B)抑制了胆碱酯酶的活性，使乙酰胆碱堆积，引起神经中毒的症状 (C)和血红蛋白结合后，血红蛋白失去了运输氧的功能，使患者因缺氧而死 (p)抑

8、制了体内所有酶的活性，使代谢反应不能正常进行 (E)以上说法都不对24下列蛋白质中，具有四级结构的是（ D）A胰岛素 B细胞色素 CRNA酶 D血红蛋白 E肌红蛋白25一条含有105个氨基酸残基的多肽链，若只存在-螺旋，则其长度为（ A ）105*0.15A15.7nm B37.80nm C25.75nm D30.50nm E12.50nm 26 若含有105个氨基酸残基的多肽链充分仲展呈线形，则长度为（ B ）105*0.36A15.75nm B37.80nm C25.75nm D30.50nm E12.50nm27一纯品血红素蛋白含铁0.426%，其最小相对分子质量为多少（Fe56）（ D

9、 ）56/A11 5000 B12 5000 C13 059 D13 146 E14 01528在pH5.12时进行电泳，哪种蛋白质既不向正极移动也不向负极移动？（ E ）A血红蛋白（pI=7.07） B鱼精蛋白（pI=12.20）C清蛋白（pI=4.46） D1-球蛋白（pI=5.06）E-球蛋白（pI=5.12）29用下列方法测定蛋白质含量时，哪种方法需要完整的肽键？（ A）A双缩脲法 B凯氏安氮C紫外吸收 D茚三酮反应E氨试剂反应30Sanger试剂是指（ B）APITC BDNFBCDNS-Cl D对氯苯甲酸E巯基乙醇31血红蛋白的氧合曲线形状为（ C ）A双曲线 B抛物线CS形曲线

10、D直线E钟形曲线32煤气（指其中的CO）中毒的主要原理是（ C ）ACO抑制了SH2酶活力BCO抑制了胆碱酯酶活性CCO与血红蛋白结合导致机体缺氧DCO抑制体内所有酶活性E以上说法都不对33下列哪条对蛋白质变性的描述是正确的？（ D ）A蛋白质变性后溶解度增加 降低B蛋白质变性后不易被蛋白酶水解C蛋白质变性后理化性质不变D蛋白质变性后丧失原有的生物活性E蛋白质变性后导致相对分子质量的下降34氨基酸与蛋白质共有的性质是（ D ）A胶体性质 B沉淀反应 C变性性质 D两性性质 E双缩脲反应35维持蛋白质三级结构主要靠（ A ）A疏水相互作用 疏水键 B氢键 二级结构C盐键 D二硫键E范德瓦尔斯力3

11、6下列哪种蛋白质是水不溶性的？（ D ）A血红蛋白 B酶蛋白C卵清蛋白 D骨胶原蛋白E抗体蛋白37免疫球蛋白是一种（ A ）A糖蛋白 B脂蛋白 C简单蛋白 D铜蛋白 E核蛋白38加入哪种试剂不会导致蛋白质的变性？（ D ）A尿素 B盐酸胍 CSDS D硫酸铵 E二氯化汞39不含铁卟啉辅基的蛋白质是（ E ）A过氧化氢酶 B细胞色素c C肌红蛋白 D血红蛋白 E珠蛋白40下列何种变化不是蛋白质变性引起的？（ E ）A氢键断裂 B疏水作用的破坏C亚基解聚 D生物学性质丧失E相对分子质量变小二、填空题1组成蛋白质分子的碱性氨基酸有 精氨酸 、 赖氨酸 和 组氨酸 。酸性氨基酸有 天冬氨酸 和 谷氨酸

12、 。2带电氨基酸有 酸性 氨基酸与 碱性 氨基酸两类，其中前者包括 天冬氨酸 ， 谷氨酸 ，后者包括 精氨酸 ， 赖氨酸 ， 组氨酸 。3氨基酸的等电点用 pl 表示，其含义是 当两性分子静电荷为零时的ph值 。4当氨基酸溶液的pH=pI时，氨基酸以 两性 离子形式存在；当pHpI时，氨基酸以 负 离子形式存在。5在生理条件下(pH70左右)，蛋白质分子中的 精氨酸 侧链和 赖氨酸 侧链几乎完全带 正电荷，但是 组氨酸 侧链则带部分正电荷。6脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生 黄 色的物质，而其他氨基酸与茚三酮反应产生 蓝紫色 色的物质。7通常可用紫外分光光度法测定蛋白质的含量，这是因为蛋白质分

13、子中的 酪氨酸 、 和 苯丙氨酸，色氨酸 三种氨基酸的共轭双键有紫外吸收能力。8寡肽通常是指由 2 个到 10 个氨基酸组成的肽。9肽链的形式有 链状 、 环状 、和 分支状 三种，其中以 链状 最常见。10脯氨酸是 亚 氨基酸，与茚三酮反应生成 黄 色物质。11具有紫外吸收能力的氨基酸有 色氨酸 trp ， 酪氨酸 tyr ， 苯丙氨酸phe ，其中以 色氨酸trp 的吸收最强。12英国化学家 sanger 用 dnfb 方法首次测定了 牛胰岛素 的一级结构，并于1958年获诺贝尔化学奖。13我国科学家于1965年首次用 化学合成 方法人工合成了 牛胰岛素 蛋白质。14含有羟基的天然氨基酸有

14、 丝氨酸 ser 、 苏氨酸thr 和 酪氨酸tyr 。15人体所需的必需氨基酸包括 甲硫氨酸met，缬氨酸val，赖氨酸lys，异亮氨酸ile，苯丙氨酸phe，亮氨酸leu，色氨酸trp，苏氨酸thr，精氨酸arg，组氨酸his 。16盐溶作用是 在很低的盐度时，适当增加盐浓度能够增加蛋白质的溶解度 。 盐析作用是 向蛋白质溶液中加入大量的中性盐使其自溶液中析出的现象 。17变性蛋白质的主要特征是 生物活性 丧失，其次是 物理性质 性质改变和 溶解度 降低。18蛋白质之所以出现各种内容丰富的构象是因为 C-C 键和 C-N 键能有不同程度的转动。19维系蛋白质二级结构最主要的力是 氢键 。2

15、0-螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键，氢键取向几乎与 中心轴 平行。氢键是由每个氨基酸的 N-H 与前面隔三个氨基酸的 C=O 形成的，它允许所有的 肽平面上的H与O 所能参与氢键的形成。21镰刀形红细胞贫血病是一种人类的病，1910年发现是由于 血红蛋白 分子中 亚基的氨基酸组成的微小差异造成的。22测定氨基酸常用的试剂是 茚三酮试剂 ，它和氨基酸的反应是 氧化脱酸 作用。23蛋白质变性的实质是 蛋白质的空间结构遭到破坏 。24维持蛋白质构象的化学键有氢键 、 离子键 、 疏水键 、 范德华引力 、 二硫键 、 配位键 和 。25最早提出蛋白质变性理论的是 吴宪 。26测定蛋白质浓度的方法主要

16、有 双缩脲法 、 folin-酚试剂法 、 紫外吸收法 和 凯氏定氮法 。27凝集素能专一地识别细胞表面的 糖基 并与之结合，从而使细胞与细胞相互凝集。28维持蛋白质构象的次级链主要有 氢键 、 离子键 、 疏水键 和 范德华力 。29超离心技术的S是 沉降系数 ，单位是 1x 10-13 。30两性离子是指 既含有负电荷又含有正电荷的离子 。31蛋白质系数是 每一克氮相当于6.25克蛋白质 。32单纯蛋白是 只有氨基酸组成的蛋白质， 。结合蛋白是 除氨基酸外还含有其他成分的蛋白质 。33维系蛋白质构象的作用力有 氢键 、 盐键 、 二硫键 、 疏水作用 、 范德瓦尔斯力 。34Pauling

17、等人提出的蛋白质-螺旋模型中，每圈螺旋包含 3.6 氨基酸残基，高度为 0.54nm 。每个氨基酸残基沿轴上升 0.15nm 并旋转100°。35常用的肽链N端分析的方法有 二硝基氟苯DNFB 法、 苯异硫氰酸PITC 法、 丹磺酰氯DNS-CL 法 氨肽酶 法。C端分析的方法有 肼解 法和羧肽酶 法等。36胶原蛋白是由 三 股左旋肽链组成的右旋结构，并富含有稀有的 羟脯氨酸 与 羟赖氨酸 残基。37当疏水侧链折叠到蛋白质分子内部时，环境中水的熵增加 。38抗体是一类 免疫 球蛋白。39蛋白质沉淀作用的实质是 蛋白质发生聚集，行成了直径大于100nm的大颗粒。 。40多肽链在形成-螺

18、旋后，其肽主链上所有的羰基氧与胺基氢都参与了链内 氢键 的形成，因此此构象相当稳定。三、是非判断题1天然氨基酸都具有一个不对称的-碳原子。 错2天然存在的氨基酸就是天然氨基酸。 错3某化合物和茚三酮反应生成蓝紫色，因而可以断定它是氨基酸或是蛋白质。 错4“必需氨基酸”的含义是指：合成蛋白质必不可少的一些氨基酸。 错5由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据。 错6自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。 错7氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以两性离子形式存在。 对8两性离子氨基酸在溶液中，其正负离子的解离度与溶液pH无关 。 错9天然蛋白

19、质-螺旋及螺旋是否稳定与其氨基酸组成和排列顺序直接有关。 对10渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及聚丙烯酰胺凝胶电脉法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质相对分子质量。 对11蛋白质的氨基酸排列顺序在很大程度上决定它的构象。对12组蛋白是一类碱性蛋白质，它含有很多的组氨酸。 错13当某一蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于其碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的等电点为7.0。 错14组氨酸是人体的一种半必需氨基酸。 对15从某些微生物中分离得到的多肽抗菌素往往为环状肽链，并含有D-型氨基酸 对16双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。 错17在一次实验中，蛋白质顺序仪可测定肽链

20、长度为200个氨基酸残基的氨基酸顺序。 错18一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子的内部而不是表面。 对19蛋白质中一个氨基酸残基的改变，必定引起蛋白质结构的显著变化。 错20蛋白质变性后，其相对分子质量变小。 错四、名词解释1构象（conformation）在分子中由于共价单键的旋转表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象，构象的改变的不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学形式的变化，构象形式有无数种。2构型（configuration）在立体异构中的原子或取代基团的空间排布关系叫构型，构型不同的分子在立体化学上能够区分。构型有两种D-型和L-型。构型的改变要有共价键的

21、断裂和生成，从而导致光学活性的变化。3抗原（antigen）凡能刺激动物肌体产生并能特异性与这种抗体结合的物质，称为抗原。抗原通常是一种蛋白质。但多糖及核酸等物质侵入机体后也能引起抗体的产生。抗原分为人工抗原和天然抗原。4抗体（antibody）在动物体内，由于抗原的入侵而机体产生的一种球状蛋白就叫抗体，这种抗体能与抗原特异性结合，变成抗原抗体复合物，抗体是一种免疫球蛋白。5免疫球蛋白（immunoglobulin）动物体内的一种球状蛋白，免疫球蛋白是血清中的主要抗体，多年来由于IgG的电泳和溶解特性，人们把它称为y-球蛋白或丙球蛋白，它是被脊椎动物作为抗体而合成的。它能与外来的抗体相结合从而

22、引起免疫反应。各种免疫球蛋白的结构都含有四条肽链，两条轻链和两条重链。在免疫球蛋白分子上含有两个抗原结合部位。6-螺旋（-helix）是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为-螺旋，典型的-螺旋结构是：每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（N-H）与前面第四个氨基酸残基上挂车羰基氢（C=O)之间形成链内氢键。在氢封闭的环内，有13个原子。-螺旋螺旋构成的多肽链，没3.6个氨基酸上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100度，每圈使轴上升0.54nm。这种典型的-螺旋简写为3.6137-折叠或-折叠片（-pleated sheet）：又称-结构或-伸展，是蛋白质中一种

23、常见的二级结构。处于-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链之间的N-H,C=O形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。-折叠片有两种类型，一种是平行结构，即所有肽链的N末端在同一端；另一种是反平行结构，即肽链N末端一顺一反的排列着。8无规卷曲（random coil）：无规卷曲是指蛋白质的肽链中没有确定比较规律性的那部分肽段构象，它的结构比较松散。这种结构与-折叠，-螺旋，-转角比较起来是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规则卷曲是不能被破坏的，否则就失去活性。9蛋白质一级结构（primary structure）：由氨基酸在多肽链中的数目、类型和顺序所

24、描述的多肽链的基本结构。它排除了除氨基酸-碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。10蛋白质二级结构（secondary structure）多肽链的主链在一级结构的基础上进一步的盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如-折叠，-螺旋，-转角，无轨卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。11蛋白质三级结构（tertiary structure）：指一条多肽链在二级结构（超二级结构及结构域）的基础上，进一步的盘曲、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的空间排布。维系三级结构

25、的力有疏水作用力。氢键，范德瓦尔斯力、盐键。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。12蛋白质四级结构（quaternary structure）:有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构可以是相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类，数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力力，氢键，范德瓦尔斯力，盐键。13超二级结构（super secondary structure）：在球形蛋白质分子一级结构顺序上，相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构

26、聚合体，就是超二级结构。14结构域（structural domain）含数百个氨基酸残基的堕胎经常折叠成2个或多个稳定的，相对独立的球状实体，称为域或结构域15肌动蛋白（actin）：16肌红蛋白（myoglobin）17血红蛋白（hemoglobin）18寡聚蛋白（oligomeric protein）19简单蛋白（simple protein）20结合蛋白（conjugated protein）21蛋白质的变性作用（denaturation）：天然蛋白质分子受到某些物理，化学因素的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的实质是蛋

27、白质分子中次级键的破坏，而引起的天然构象的破坏，使有序的结构变成无序的分子形式，蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。22蛋白质的复性（renaturation）23免疫沉淀（immunoprecipitation）抗原和抗体特异性的结合，变成抗原-抗体复合物。这种复合物往往是不溶解的，常从溶液中沉淀出来，就是免疫沉淀反应。24亚基（subunit）蛋白质的最小的共价单位，所以又称为亚单位。它由一条肽链组成，也可以通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。血红蛋白就是由四个亚基组成。五、思考问答题1测得一种蛋白质分子中Trp残基占总量的0.29%，计算该蛋白质的最低相对分子质量

28、。641382某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH值为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6？小于63一种蛋白质按其重量含有1.65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质的最低相对分子质量。 136964某蛋白质多肽链有一些区段为-螺旋构象，另一些区段为-折叠构象，该蛋白质相对分子质量为240 000，多肽外形总长为5.06×10-5cm，计算多肽链中-螺旋构象占分子长度的百分之多少？ 30.22%5计算一个含有78个氨基酸残基的多肽，若呈-螺旋状态，其长度为多少nm，若呈-折叠结构长度为多少nm？6胰岛素分子中包含A链和B链，是否代表有两个亚基？为什么？7蛋白

29、质变性后，其性质有哪些变化？8（1）球状蛋白质在pH7的水溶液中折叠成一定空间结构。这时通常非极性氨基酸残基侧链位于分子内部形成疏水核，极性氨基酸残基位于分子表面形成亲水面。（2）Ser、Thr、Asn和Gln虽然是极性氨基酸，但它们常常位于球状蛋白质的分子内部，为什么？ 在生理ph下有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和它们的极性，所以它们能位于球状蛋白质分子的内部9简述胰岛素原的激活过程？ 胰岛素是胰岛-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素分子大一倍多的单肽键，称为前胰岛素原。它是胰岛素原的前提，而胰岛素原又是胰岛素的前提，胰岛素原始前胰岛素去掉N末端的信号

30、肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素是，在特异的肽酶的作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原的激活过程。10-螺旋的特征是什么？如何以通式表示-系螺旋？11什么是-转角和-转角构象？12什么是-折叠构象？有何特点？13参与维持蛋白质空间结构的力有哪些？14简述血红蛋白结构与功能的关系？蛋白质是功能性大分子。每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。蛋白质的任何功能都是通过其肽链上的各种氨基酸残基的不同功能基因来实现的，所以蛋白质的以及结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了。如血红

31、蛋白的-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症，使红细胞的亚基本身具有与氧结合的高亲和力，当四个亚基组成血红蛋白后，其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。这种由于血红蛋白的分子构象发生一定程度的变化，从而影响了血红蛋白与氧亲和力。这同时也是具有变构作用蛋白质的共同机制。15什么是别构效应（变构效应）？ 别构效应是生物体内的具有多个亚基的蛋白质与别构效应剂结合后而引起其构象的改变，从而导致蛋白质分子的生物活性大小改变的现象称为别构效应。别构效应是生物体代谢调节的重要方式之一。16什么是蛋白质的构象？构象与构型有什么异同？参考答案：一、选择题1、C2、C

32、3、C4、B5、D6、A7、B8、E9、E10、A11、A12、A13、C14、D15、E16、C17、D18、C19、D20、B21、D22、D23、C24、D25、A26、B27、D28、E29、A30、B31、C32、C33、D34、D35、A36、D37、A38、D39、E40、E二、填空题1、精氨酸 赖氨酸 组氨酸 天冬氨酸 谷氨酸2、酸性；碱性；Asp、Lys；Arg、Lys、His3、pI；当两性分子的净电荷为零时所处的pH值4、两性；负电5、精氨酸 赖氨酸 组氨酸6、黄 紫7、色氨酸 酪氨酸 苯丙氨酸8、二 十9、链状 环状 分支 链状10、亚；黄11、Trp、Tyr、Phe；

33、Trp12、Sanger；DNFB；牛胰岛素13、化学合成；牛胰岛素14、Ser、Thr；Tyr15、Ile，Met，Val，Leu，Trp，Phe，Thr，Lys16、在很低盐浓度时，适当增加盐浓度可以增大蛋白质的溶解度；向蛋白质溶液中加入大量的中性盐使其自溶液中析出的现象17、生物活性；物理化学；溶解度18、CC CN19、氢键20、中心轴；NH；CO；肽平面上的H与O21、血红蛋白；22、茚三酮试剂；氧化脱羧23、蛋白质空间结构被破坏24、氢键 离子键(盐键) 疏水键 范德华引力 二硫键 配位键25、吴宪26、双缩脲法 Folin-酚试剂法 紫外吸收法 凯氏定氮法27、糖基28、氢键 离

34、子健 疏水键（疏水作用） 范德华力29、沉降系数；10-1330、既含有正电荷又含有负电荷的离子31、每lgN相当于6.25g的蛋白质32、只有氨基酸组成的蛋白质；除氨基酸外还含有其他成分的蛋白质33、氢键；盐键；二硫键；疏水作用；范德瓦尔斯力34、3.6；0.54nm；0.15nm35、二硝基氟苯（FDNB）苯异硫氰酸（PITC）丹磺酰氯（DNS-Cl）氨肽酶 肼解 羧肽酶36、三；羟脯氨酸；羟赖氨酸37、增加38、免疫39、蛋白质发生聚集，形成了直径大于100nm的大颗粒40、氢键三、是非判断题1、错2、错3、错4、错5、错6、错7、对8、错9、对10、对11、对12、错13、错14、对1

35、5、对16、错17、错18、对19、错20、错四、名词解释1、构象（conformation）：在分子中由于共价单键的旋转所表现出的原子或基团的不同空间排布叫构象。构象的改变不涉及共价键的断裂和重新组成，也没有光学活性的变化，构象形式有无数种。2、构型（configuration）：在立体异构体中的原子或取代基团的空间排列关系叫构型。构型不同的分子在立体化学形式上能够区分。构型有两种，即D-型和L-型。构型的改变要有共价键的断裂和重新组成，从而导致光学活性的变化。3、抗原（antigen）：凡能刺激动物机体产生并能特异地与这种抗体结合的物质，称为抗原。抗原通常是一种蛋白质。但多糖及核酸等物质侵

36、入机体后也能引起抗体的产生。抗原可分为天然抗原和人工抗原。4、抗体（antibody）：在动物体内，由于抗原的入侵而刺激机体产生的一种球状蛋白就叫抗体。这种抗体能特异地与抗原结合，变成抗原-抗体复合物。抗体是一种免疫球蛋白。5、免疫球蛋白（immunoglobulin）：免疫球蛋白是动物体内的一种球状蛋白，免疫球蛋白G（IgG）是血清中主要抗体，多年来由于IgG的电泳和溶解特性，人们把它统称-球蛋白或丙球蛋白，它是被脊椎动物作为抗体而合成的。它能与外来的抗原相结合从而引起免疫反应。各种免疫球蛋白的结构都含有四条肽链，两条轻链和两条重链。在免疫球蛋白分子上含有两个抗原结合部位。免疫球蛋白可分为五

37、大类：IgG、IgM、IgA、IgD及IgE。6、-螺旋（-helix）：是蛋白质多肽链主链二级结构的主要类型之一。肽链主链骨架围绕中心轴盘绕成螺旋状，称为-螺旋。典型的-螺旋的结构是：每一个氨基酸残基上的亚氨基氢（NH）与前面第四个氨基酸残基上的羰基氧（CO）之间形成链内氢键。在氢封闭的环内，有13个原子CONCCNH。-螺旋构象的多肽链，每3.6个氨基酸残基上升一圈，每个氨基酸残基绕轴旋转100°，每圈使轴上升0.54nm（0.15nm/氨基酸残基）。这种典型的-螺旋简写为3.613。7、-折叠或-折叠片(-pleated sheet)：又称为-结构或-伸展，是蛋白质中一种常见的

38、二级结构。处于-折叠构象的多肽链是相当伸展的，不同的肽链间(或同一肽链的不同肽段间)的NH与CO形成氢键，这些肽链的长轴互相平行，而链间形成的氢键与长轴近似垂直。-折叠片有两种类型：一种是平行结构，即所有肽链的N末端在同一端；另一种是反平行结构，即肽链的N末端一顺一反的排列着。8、无规卷曲(random coil)：指蛋白质的肽链中没有确定规律性的那部分肽段构象，它的 结构比较松散。这种结构和-螺旋、-折叠、-转角比较起采是不规则的，但对于一些蛋白质分子来讲，特定的无规卷曲构象是不能被破坏的，否则就失去活性。9、蛋白质一级结构(primary structure)：由氨基酸在多肽链中的数目、类

39、型和顺序所描述 的多肽链的基本结构。它排除了除氨基酸-碳原子的构型以外的原子空间排列，同样的也排除了二硫键，所以不等于分子的共价结构。10、蛋白质二级结构(secondary structure)：指多肽链主链在一级结构的基础上进一步的 盘旋或折叠，从而形成有规律的构象，如-螺旋、-折叠、-转角、无规卷曲等，这些结构又称为主链构象的结构单元。维系二级结构的力是氢键。二级结构不涉及氨基酸残基的侧链构象。11、蛋白质三级结构(tertiary structure)：指一条多肽链在二级结构(超二级结构及结构 域)的基础上，进一步地盘绕、折叠，从而产生特定的空间结构或者说三级结构是指多肽链中所有原子的

40、空间排布。维系三级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键(静电作用力)。另外二硫键在某些蛋白质中也起非常重要的作用。12、蛋白质四级结构(quatemary structure)：有许多蛋白质是由两个或两个以上的具有独 立三级结构的亚基通过一些非共价键结合成为多聚体，这些亚基的结构是可以相同的，也可以是不同的。四级结构指亚基的种类、数目及各个亚基在寡聚蛋白中的空间排布和亚基之间的相互作用。维系四级结构的力有疏水作用力、氢键、范德瓦尔斯力、盐键(静电作用力)。13、超二级结构(super secondary structure)：在球状蛋白质分子的一级结构顺序上，相邻 的二级结构常常在三

41、维折叠中相互靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构 的聚合体。就是超二级结构。常见的超二级结构有()()()等三种组合形式，另外还有()和(c)结构也可见到。在此基础上，多肽链可折叠成球状的三级结构。(c)中的c代表无规卷曲。14、结构域(structural domain)：在较大的蛋白质分子里，多肽链的三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体。这些实体就称为结构域。例如免疫球蛋白就含有12个结构域，重链上有4个结构域，轻链上有2个结构域。结构域是大的球蛋白分子三级结构的折叠单位。15、肌动蛋白(actin)：肌动蛋白是球状的，简称G-肌动蛋白。由G-肌动蛋白形成念珠一样

42、的纤维状肌动蛋白分子，简称F-肌动蛋白。F-肌动蛋白分子首尾相接形成长链，认根F-肌动蛋白的长链形成双股绳索结构，构成肌肉的细丝。因此，肌动蛋白是形成肌肉细丝的主要成分。16肌红蛋白(myoglobin)：肌红蛋白是肌肉的储氧蛋白，由一条肽链(153个氨基酸残基)和一个血红素组成的结合蛋白质。肌红蛋白由八股-螺旋组成一个扁平的分子。辅基血红素处于肌红蛋白分子表面的一个空穴内。血红素中的二价铁有六个配位价，四个与血红素的卟啉环的N结合，另两个配位价分别与F8的His残基咪唑环上的N结合及与氧分子结合。17血红蛋白(hemoglobin)：血红蛋白是一种含有血红素的寡聚体蛋白，由四个亚基组成。成人

43、的红细胞中含有两种血红蛋白，一种为HbA1，占血红蛋白总量的96以上，另一种为HbA2，占血红蛋白总量的2%左右。在胎儿的红细胞中含有另一种血红蛋白，称为HbF。这三种血红蛋白的亚基组成如下：HbAl为22，HbA2为22，HbF为22。它们的分子中都有两个共同的-亚基(141个残基)，、和亚基都由146个氨基酸残基组成。血红蛋白的生物功能主要是运输氧气和二氧化碳。18寡聚蛋白(oligomeric protein)：由两个或两个以上的亚基或单体组成的蛋白质统称寡聚蛋白。例如，血红蛋白就是一个由四个亚基组成的寡聚蛋白，它们的亚基通过非共价键相连接，组成了具有生物功能的蛋白质分子。凡具有别构作用

44、的蛋白质一般都属于寡聚蛋白。19简单蛋白(simple protein)：在蛋白质分子中只有氨基酸的成分，而不含有氨基酸以外的成分，这种蛋白质称为简单蛋白。20结合蛋白(conjugated protein)：在蛋白质分子中除了含有氨基酸成分外，还要有其他的成分(辅因子)的存在，才能保证蛋白质的正常生物活性。这种蛋白质称为结合蛋白。21蛋白质的变性作用(denaturation)：天然蛋白质分子受到某些物理、化学因素，如热、声、光、压、有机溶剂、酸、碱、脲、胍等的影响，生物活性丧失，溶解度下降，物理化学常数发生变化，这种过程称为蛋白质的变性作用。蛋白质变性作用的实质，就是蛋白质分子中次级键的破

45、坏，而引起的天然构象被破坏，使有序的结构变成无序的分子形式。蛋白质的变性作用只是三维构象的改变，而不涉及一级结构的改变。22蛋白质的复性(renaturation)：变性了的蛋白质在一定的条件下可以重建其天然构象，恢复其生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。23免疫沉淀(immunoprecipitate)：抗原和抗体特异性的结合，变成抗原抗体复合物。这种复合物往往是不溶解的，常从溶液中沉淀出来，这就是免疫沉淀反应。抗原是多价的，抗体是二价的，当抗体与抗原等价存在时将发生最大的交联，产生最大量的免疫沉淀。24亚基(subunit)：蛋白质最小的共价单位，所以又称为亚单位。它由一条肽链组成，也可以

46、通过二硫键把几条肽链连接在一起组成。血红蛋白就是由4个亚基组成。五、思考问答题1解：Trp残基/蛋白质Mr=0.29%蛋白质Mr=Trp残基/0.29%=（204-18）/0.29%=64138答：此蛋白质的最低相对分子质量为64 138。2解：氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。某氨基酸溶于pH7的水中，pH值从7下降到6，说明该氨基酸溶解于水的过程中放出了质子，溶液中有如下平衡存在：为了使该氨基酸达到等电点,只有加些酸使上述平衡向左移动，因此氨基酸的pI小于6。3解：亮氨酸和异亮氨酸的相对分子质量都是131，根据两种氨基酸的含量来看，异亮氨酸亮氨酸=2.48%1.65%=1.51=32。

47、所以在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个，那么：1.65%=1×(131-18)/蛋白质 Mr蛋白质Mr=226/1.65%=12 697。答：此蛋白质最低相对分子质量的12 697。4解：一般来讲氨基酸的平均相对分子质量为120，此蛋白质的相对分子质量为240 000，所以氨基酸残基数为240 000/120=2000个。设有X个氨基酸残基呈-螺旋结构，则：X×0.15+（2000-X）×0.36=5.06×10-5×107=506（nm）计算后，X=1019；-螺旋的长度为1019×0.15=152.9（nm）答：-

48、螺旋占蛋白质分子的百分比为：152.9/506=30.22%5解：呈-螺旋状态时：78×0.15=11.7（nm）呈-折叠状态时：78×0.36=28.1（nm）6解：胰素分子中的A键和B链并不代表两个亚基。因为亚基最重要的特征是其本身具有特定的空间构象，而胰岛素的单独的A链和B链都不具有特定的空间构象，所以说胰岛素分子中的A链和B链并不代表两个亚基。7解：蛋白质变性的本质是特定空间结构被破坏。蛋白质变性后其性质的变化为：首先是生物活性的丧失，其次是物理化学性质的改变如溶解度降低、丧失结晶能力，还有易被蛋白酶消化水解。8解：（1）Val、Pro、Phe和Ile是非极性氨基酸

49、，它们的侧链一般位于分子的内部。Asp、Lys和His是极性氨基酸，它们的侧链一般位于分子的表面。（2）Ser、Thr、Asn和Gln在生理pH条件下有不带电荷的极性侧链，它们能参与内部氢键的形成，氢键中和了它们的极性，所以它们能位于球状蛋白质分子的内部。9解：胰岛素是在胰岛-细胞内合成的一种多肽激素。最初合成的是一个比胰岛素素分子大一倍多的单肽键，称为前胰岛素原，它是胰岛素原的前体，而胰岛素原又是胰岛素的前体。胰岛素原是前胰岛素原去掉N末端的信号肽形成的，被运送到高尔基体储存。当机体需要活性胰岛素时，在特异的肽酶作用下，去掉C肽转变为具有活性的胰岛素，这就是胰岛素原被激活的过程。10解：-螺旋中一个残基的CO与其后第四个氨基酸残基的NH之间形成氢键。形成的氢键COHN几乎成一直线。每个氢键的键能虽不强，但是大量的氢键足以维持-螺旋的稳定性。一圈螺旋3.6个残基，氢键封闭13个原子。-螺旋是-系螺旋的一种，-系螺旋可用下列通式表示：圈内原