第三章 酶 (1)

1、第三章 酶一、选择题1关于米氏常数 Km 的说法，哪个是正确的（ ）：A 饱和底物浓度时的速度；B 在一定酶浓度下，最大速度的一半C 饱和底物浓度的一半；D 速度达最大速度半数时的底物浓度2. 酶的竞争性可逆抑制剂可以使（ ）A.Vmax减小，Km减小 B.Vmax增加，Km增加 C.Vmax不变，Km增加D.Vmax不变，Km减小3. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于（ ）A. 反馈抑制 B.底物抑制 C.竞争性可逆抑制 D.非竞争性可逆抑制4.有机磷毒剂能使胆碱酯酶失活，这是 ( )A竞争性抑制 B非竞争性抑制 C反竞争性抑制 D不可逆抑制5酶分子经磷酸化作用进行的化学修饰主要发生在其分子中

2、哪个氨基酸残基上（ ）? A Phe BSer C Lys D Cys 6下列关于别构酶的叙述，哪一项是错误的（ ）? A 所有别构酶都是寡聚体，而且亚基数目往往是偶数B 别构酶除了活性部位外，还含有调节部位C 亚基与底物结合的亲和力因亚基构象不同而变化D 亚基构象改变时，要发生肽键断裂的反应7酶的非竞争性抑制作用引起酶促反应动力学的变化是（ ）：A Km 基本不变，Vmax 变大 BKm 减小，Vmax 变小C Km 不变，Vmax 变小 DKm 变大，Vmax 不变8一个简单的酶促反应，当S<<Km 时（ ）：A 反应速度最大；B反应速度难以测定C 底物浓度与反应速度成正比；D

3、增加酶浓度，反应速度显著变大9在存在下列哪种物质的情况下，酶促反应速度和 km 值都变小（ ）A无抑制剂存在B 有竞争性抑制剂存在C有反竞争性抑制剂存在D有非竞争性抑制剂存在10胰蛋白酶原经胰蛋白酶作用后切下六肽，使其形成有活性的酶，这一步骤是（ ）：A 别构效应B酶原激活C诱导契合 D 正反馈调节11酶的 Km 值大小与（ ）A 酶性质有关 B 酶浓度有关 C 酶作用温度有关 D 酶的最适 pH 有关12变构酶的底物浓度曲线呈 S 型，它说明（ ）：A 此变构酶为具负协同效应的酶；B 此变构酶中，底物分子与其中一亚基结合后能促进其它亚基与底物的结合；C 变构酶是米氏酶的一种特例；D 变构酶所

4、催化的反应包括一系列步骤E此变构酶的多个底物分子同时与酶快速结合；13诱导契合学说是指（ ）A 酶原被其他酶激活； B 酶的绝对特异性；C 酶改变底物构象； D 底物改变酶构象14哪一种情况下可以用增加S的方法减轻抑制程度（ ）A 不可逆抑制作用 B 竞争性可逆抑制作用 C 非竞争性可逆抑制作用 D 反竞争性可逆抑制作用15酶促反应中酶的作用在于（ ）A提高反应的活化能；B降低反应的活化能；C 促进正向反应速度提高；D改变平衡常数16. 下列关于酶活性部位的描述，哪一项是错误的? A 活性部位是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B活性部位的基团按功能可分为两类，一类是结合基团、一类是

5、催化基团C酶活性部位的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性部位17. 磺胺药物治病原理是（ ）A 直接杀死细菌B 细菌生长某必需酶的竞争性抑制剂C 细菌生长某必需酶的非竞争性抑制剂D 细菌生长某必需酶的不可逆抑制剂18. 关于变构效应剂与酶结合的叙述正确的是（ ）A 与酶活性中心底物结合部位结合B 与酶活性中心催化基因结合C 与调节亚基或调节部位结合D 与酶活性中心外任何部位结合19. 酶促反应速度V达到最大反应速度Vmax 的 80%时， 底物浓度S为（ ）A1Km B2Km C3Km D4Km20. 利用二异丙基氟磷酸DIFP对胰凝乳蛋白

6、酶进行化学修饰，DIFP 在温和条件下只与酶上的一个 Serl95 结合，化学修饰后，酶失去活性，且此酶也不能再与最适底物类似物 TPCK 结合，说明 Serl95 是（ ）A 别构部位B 活性中心外的必需基团C 调节部位D 底物结合部位21. 下列哪种酶不被DIFP所抑制（ ）A胰蛋白酶 B胰凝乳蛋白酶C弹性蛋白酶 D胆碱酯酶二、填空题1酶是由（ ）细胞产生的，具有催化能力的（ ）。2.全酶由（ ）和（ ）组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中（ ）决定酶的专一性和高效率，（ ）起传递电子、原子或化学基团的作用。3根据酶作用的专一性程度不同，酶的专一性可分为（ ）（ ）、（ ）和（ ）

7、。4. 关于酶的作用专一性作用提出的假说有（ ）、（ ）和（ ）。5. 酶的活性中心包括（ ）和（ ）。6. 酶促动力学的双倒数做图法（Lineweaver-Burk作图法），得到的直线在横轴上的截距为（ ），纵轴的截距为（ ）。7. 影响酶促反应速度的因素包括（ ）、（ ）、（ ）、（ ）、（ ）和（ ）。8. 某一酶促反应动力学符合米氏方程，若S=1/2 Km，则v=（ ） Vm；当酶促反应速度(V)达到最大反应速度(Vm)的80%时，底物浓度S是Km的（ ）倍。9. 某酶催化底物S1反应的Km4×10-4摩尔/升，若S11×10-3摩尔/升，则v/ Vm( )；若同一

8、条件下，该酶催化底物S2反应的Km4×10-2摩尔/升，则该酶的这两种底物中最适底物是( ) 。10.大肠杆菌天冬氨酸氨甲酰基转移酶是一种别构酶，它的激活剂是（ ），抑制剂是（ ）。11.丝氨酸蛋白酶的电荷中继网是由（ ）、（ ）和（ ）形成的氢键体系，使其中的（ ）上的（ ）成为强烈的亲核基团。12. 和一般的催化剂一样，酶通过降低反应体系中的反应分子的（ ）来加快反应速度。13. Kcat/Km可以反映酶的（ ）和（ ）。三、名词解释1. 辅酶和辅基2. 酶的活性中心和必需基团3. 酶原激活4. 同工酶5. 变构酶6. 米氏方程和Km7. 酶的最适 温度 8. 抑制剂9. 不可逆

9、抑制作用10.竞争性抑制作用11.非竞争性抑制作用12. 反竞争性抑制作用13. 酶的共价修饰调节14. 酶活力和活力单位15. 活化能16. 抗体酶17. 米氏方程18. 核酶19.诱导契合20. Kcat四、判断题1. 酶的Km是酶的特征常数，它不随着测定的PH值和温度的改变而改变（ ）;2. 别构酶的动力学曲的特点是S型曲线（ ）;3. 对于一个酶而言，其过渡态的底物类似物与底物类似物相比较，是更有效的竞争性抑制剂（ ）;4. 凡是有抑制剂存在时，都会降低酶和底物的亲和力（ ）;5. 酶的必需基团不一定在酶的活性中心（ ）;6. 当ES复合物的量增加时，酶促反应速度也增加（ ）;7. 如果加入足够量的底物，即使存在非竞争性抑制剂，酶催化的反应也能达到最大反应速度（ ）;8. 抑制剂对酶的抑制作用是酶变性失活的结果（ ）;9. 虽然Km可以近似的表示酶对底物的亲和力，但是用Ks表示则更加有效（ ）;10.酶促反应初速度与底物浓度无关（ ）。五、问答题1. 对于一个遵循米氏动力学的酶而言，当S=Km时，如果v=35mol/min，Vmax是多少？当s=2X10-5mol/l，v=40mol/min，这个酶的Km是多少？2. 己糖激酶与 D-葡萄糖激酶对葡萄糖的 Km 分别为 0.05mmol/L 和 10mmol/L，