生物化化学期末复习必备

1、生化复习：名词解释：Biochemistry（生物化学）：主要是应用化学的理论和方法来研究生命现象，阐明生命现象的化学本质。 Acidic amino acid酸性氨基酸:（天冬氨酸Glu，谷氨酸Asp）侧链基团在中性溶液中解离后带负电荷的氨基酸。Basic amino acids碱性氨基酸:（组氨酸His，精氨酸Arg，赖氨酸Lys；）侧链基团在中性溶液中解离后带正电荷的氨基酸。Neutral polar amino acids中性氨基酸: 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电荷的氨基酸。isoelectric point pI等电点：氨基酸分子带有相等正、负电荷时，溶液的pH值称为该

2、氨基酸的等电点.蛋白质的一级结构（primary structure）：是指蛋白质多肽链中通过肽键连接起来的氨基酸的排列顺序，即多肽链的线状结构。（靠肽键维持）蛋白质的二级结构(secondary structure)：是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。(主要化学键：氢键)蛋白质的三级结构(tertiary structure)：是指蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。（维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二硫键等。）蛋白质的四级结构（quater

3、nary structure）：就是指蛋白质分子中亚基的立体排布，亚基间的相互作用与接触部位的布局。（维系蛋白质四级结构的是氢键、盐键、范氏引力、疏水键等非共价键。 ）蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理或化学因素的作用下，蛋白质严格的空间结构被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变。DNA的变性(denaturation)：在理化因素作用下，DNA双螺旋的两条互补链松散而分开成为单链，从而导致DNA的理化性质及生物学性质发生改变。Tm：加热DNA溶液，使其对260nm紫外光的吸收度突然增加，达到其最大值一半时的温度，就是DNA的变性温度（融解温

4、度，melting temperature, Tm）。分子杂交(hybridization);两条来源不同的单链核酸（DNA或RNA），只要它们有大致相同的互补碱基顺序，经退火处理即可复性，形成新的杂种双螺旋，这一现象称为核酸的分子杂交(hybridization)。探针（probe）：在核酸杂交分析过程中，常将已知顺序的核酸片段用放射性同位素或生物素进行标记。带有一定标记的已知顺序的核酸片段称为探针（probe）。 限制酶，restriction enzyme：能识别特定的核苷酸顺序，并从特定位点水解核酸的内切酶称为限制性核酸内切酶（限制酶，restriction enzyme）。酶（enz

5、yme）：是由活细胞产生的、能对特异底物进行高效率催化的生物催化剂，其化学本质是蛋白质。辅酶(coenzyme)：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅酶(coenzyme)。辅基(prosthetic group)：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机化合物称为辅基(prosthetic group)。酶的活性中心(active center):酶分子上具有一定空间构象的部位，该部位化学基团集中，直接参与将底物转变为产物的反应过程，这一部位就称为酶的活性中心(active center)。 同工酶(isoenzyme):在同一种属中，催化活性相同而酶

6、蛋白的分子结构，理化性质及免疫学性质不同的一组酶称为同工酶(isoenzyme)。别构调节(allosteric regulation)：某些代谢物能与变构酶分子上的变构部位特异性结合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应的速度，这种调节作用就称为变构调节(allosteric regulation)。生物物氧化(biological oxidation)：物质在生物体内氧化分解并释放出能量的过程称为生物氧化(biological oxidation)目前公认的氧化磷酸化的偶联机制是1961年由Peter Mitchell提出的化学渗透学说(chemios-motic hy

7、pothesis)：该学说认为氧化呼吸链存在于线粒体内膜上，当氧化反应进行时，H+通过氢泵作用被排斥到线粒体内膜外侧（膜间腔），从而形成跨膜pH梯度和跨膜电位差。当质子顺浓度梯度回流时，这种形式的“势能”可以被存在于线粒体内膜上的ATP合酶利用，生成高能磷酸基团，并与ADP结合而合成ATPTCA循环：在有氧的情况下，葡萄糖酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成C2O和H2O并产生能量的过程.双糖：由两个相同或不同的单糖组成,常见的有乳糖、蔗糖、麦芽糖等.。糖异生(gluconeogenesis): 糖异生作用是指以非糖物质作为前体合成为葡萄糖的作用。从头

8、合成途径(de novo synthesis pathway) ：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位和CO2 等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成核苷酸的途径。填空：生物分子中最重要的是糖、脂、核酸和蛋白质四类物质，分子量一般都很大，所以又称为生物大分子。生物化学发展历程：静态生物化学时期 、动态生物化学时期、现代生物化学时期。在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因突变导致血红蛋白b-链第六位氨基酸残基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白的亲水性明显下降，从而发生聚集，使红细胞变为镰刀状。mRNA在真核生物中的初级产物称为HnRNA。核酸的水解：磷酸、戊糖、含氮碱基。米氏方程： Vmax S/ Km

9、S五个抑制作用：可逆性抑制（竞争性抑制 非竞争性抑制 反竞争性抑制）不可逆性抑制（非专一性不可逆抑制 专一性不可逆抑制）意义：当n= Vmax2时，Km=S。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。Km可以反映酶与底物亲和力的大小。Km越小，酶与底物的亲和力越大。类型VmaxKm无抑制VmaxKm竞争性抑制不变增大非竞争性抑制减小不变反竞争性抑制减小减小维生素：脂溶性维生素: A, D, E, K 。水溶性维生素: B族（1、2、3、5、61 NADH氧化呼吸链NADH 复合体Q 复合体Cyt c 复合体O2（3ATP）2 琥珀酸氧化呼吸链 琥珀酸 复合体 Q 复合体Cyt c 复

10、合体O2(2ATP)糖代谢：糖酵解有关限速酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶。糖酵解过程中ATP的消耗和产生反应形成ATP分子数葡萄糖6-磷酸葡萄糖16磷酸果糖激酶 1,6二磷酸果糖11,2二磷酸甘油酸 3磷酸甘油酸+2*1酸式烯醇式丙酮酸 丙酮酸+2*11分子葡萄糖 2分子丙酮酸+2有氧时，2NADH进入线粒体经呼吸链氧化,原核生物又可产生6分子ATP,真核生物又可产生4分子的ATP再加上由底物水平的磷酸化形成的2个ATP，故共可产生原核2+6=8分子ATP；真核2+4=6分子ATP。原核生物中,其电子传递链存在于质膜上,无需穿棱过程，而真核生物线粒体内膜是不能穿过NADH需要一个磷酸甘

11、油穿棱系统。无氧时，2NADH还原丙酮酸，生成2分子乳酸或乙醇，故净产生2分子ATP 。酶对应的反应步骤反 应ATP第一阶段两次耗能反应-2两次生成ATP的反应2×2一次脱氢(NADH+H+)2×2 或2×3 第二阶段一次脱氢(NADH+H+)2×3第三阶段三次脱氢(NADH+H+)2×3×3一次脱氢(FADH2)2×2一次生成ATP的反应2×1净生成36或38：糖异生过程中的关键酶：丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、1，6-磷酸果糖酶、6-磷酸葡萄糖酶。糖异生过程中，总共消耗4分子ATP和2分子GTP才能使2

12、分子丙酮酸形成1分子葡萄糖，其中2分子ATP和2分子GTP克服由2分子丙酮酸形成2分子高能磷酸烯醇式丙酮酸的“能障”，另外2分子ATP用于磷酸甘油激酶（糖酵解反应7）催化反应的可逆反应。这比糖酵解生成的ATP多用了4分子ATP .脂肪：脂、油、蜡。b-氧化过程由四个连续的酶促反应组成：产生5分子ATP 脱氢； +2ATP 水化； 再脱氢； +3ATP 硫解。 1分子FADH2可生成2分子ATP，1分子NADH可生成3分子ATP，故一次b-氧化循环可生成5分子ATP。1分子乙酰CoA经彻底氧化分解可生成12分子ATP。Eg. 以16C的软脂酸为例来计算，则生成ATP的数目为：7次b-氧化分解产生

13、5×7=35分子ATP；8分子乙酰CoA可得12×8=96分子ATP；共可得131分子ATP，减去活化时消耗的两分子ATP，故软脂酸彻底氧化分解可净生成129分子ATP。对于任一偶数碳原子的长链脂肪酸，其净生成的ATP数目可按下式计算： =17n/27（n为碳原子数）脂肪酸在肝中氧化分解所生成的乙酰乙酸(acetoacetate)、b-羟丁酸(b-hydroxybutyrate)和丙酮(acetone)三种中间代谢产物，统称为酮体(ketone bodies)。饱和脂肪酸的从头合成与-氧化的比较： 区别要点 从头氧化 -氧化 细胞内进行部位 胞液 线粒体 酰基载体 ACP-

14、SH COA-SH 二碳单位参与或断裂形式 丙二酸单酰ACP 乙酰COA 电子供体或受体 NADPH+H+ FAD,NAD 对HCO3-和柠檬酸的需求 需要 不需要 所需酶 7种 4种 能量需求或放出 消耗 7ATP及14NADPH+H+ 产生129ATP 氨基酸主要通过三种方式脱氨基，即氧化脱氨基，联合脱氨基和转氨基。a-酮酸的代谢：（一）再氨基化为氨基酸。 （二）转变为糖或脂： 1. 生糖氨基酸。 2. 生酮氨基酸：Leu，Lys。 3. 生糖兼生酮氨基酸：Phe，Tyr，Ile，Thr，Trp。 （三）氧化供能：进入三羧酸循环彻底氧化分解供能。尿素合成的特点1合成主要在肝细胞的线粒体和胞

15、液中进行； 2合成一分子尿素需消耗4分子ATP； 3精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成的限速酶； 4尿素分子中的两个氮原子，一个来源于NH3，一个来源于天冬氨酸。 从头合成途径：天冬氨酸CO2 甘氨酸 甲酰基（一碳单位） 甲酰基 谷氨酰胺（酰胺基）大题一、除碱性氨基酸的等电点为Pi=1/2(Pk2+pk3)外，其他氨基酸的等电点一般都是PI=1/2(PK1+PK2).EG:谷氨酸：pk1=2.19 pk2=4,25 pi=1/2(pk1+pk2)=3.22赖氨酸：pk2=8.95 pk3=10.53 pi=1/2(pk2+pk3)=9.74二、氨基酸的理化性质：1、 氨基酸分子带有相等正、负电荷时

16、，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）。 2、 天然蛋白质分子的20种氨基酸，以色氨酸和酪氨酸对紫外光有较强的光吸收。其吸收峰在280nm左右，以色氨酸吸收最强。3、 氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm。三、谷胱甘肽的生理功用：解毒作用：与毒物或药物结合，消除其毒性作用；参与氧化还原反应：作为重要的还原剂，参与体内多种氧化还原反应；保护巯基酶的活性：使巯基酶的活性基团-SH维持还原状态；维持红细胞膜结构的稳定：消除氧化剂对红细胞膜结构的破坏作用。四、双螺旋DNA的结构特点：1. 为右手、反平行双螺旋；2. 主链位于螺旋外侧，

17、碱基位于内侧；3. 两条链间存在碱基互补：A与T或G与C配对形成氢键，称为碱基互补原则（A与T为两个氢键，G与C为三个氢键）；4. 螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；5. 螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。 五、 tRNA的结构与功能tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA，其稀有碱基的含量可多达20%。tRNA是保守性最强的RNA。tRNA是单链核酸，但其分子中的某些局部也可形成双螺旋结构。 tRNA的“三叶草”形结构包括：氨基酸臂、DHU臂、反密码臂、可变臂和TC臂五部分六、 DNA变性后的特点： 增色效应(hyperchromic effect)：指DNA变性后对260nm紫外

18、光的光吸收度增加的现象； 旋光性下降； 粘度降低； 生物学功能丧失或改变。七、磷酸戊糖途径的生物学意义1、该途径可以产生各种磷酸单糖，为许多化合物的合成提供原料。如磷酸核糖是某些辅酶及核苷酸生物合成的必须原料。2、产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力。如非光合细胞的硝酸盐、亚硝酸盐的还原，及氨的同化、丙酮酸羧化还原成苹果酸等过程中起重要作用。3、该途径的反应起始物为6-磷酸葡萄糖，不需要 ATP参与起始反应，因此磷酸戊糖循环可在低ATP浓度下进行。4、该途径中的某些酶及一些中间产物把光合作用与呼吸作用联系起来。5、磷酸戊糖途径是机体内核糖产生的唯一场所。6、当EMP-TCA途径受阻时，该途径可以替代正常的有氧呼吸，而且可以通过3-磷酸甘油醛及磷酸己糖等与与糖酵解相互补充，以增加机体的适应能力。八、糖异生的生理意义 （一）葡