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1、 第一章第一章 蛋白质的结构与功能蛋白质的结构与功能一、名词解释一、名词解释1肽键:一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合所形成的结合键,称为肽键。2结构域:蛋白质在形成三级结构时,肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为结构域。3蛋白质的等电点:蛋白质分子净电荷为零时溶液的 pH 值称为该蛋白质的等电点。4蛋白质的沉淀:蛋白质分子从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。5蛋白质的凝固:蛋白质经强酸、强碱作用发生变性后,仍能溶解于强酸或强碱中,若将 pH 调至等电点,则蛋白质立即结成絮状的不溶解物,此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。如再加热则絮状物可变成比较坚

2、固的凝块,此凝块不再溶于强酸或强碱中,这种现象称为蛋白质的凝固作用。二、填空题二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_,根据化学组成可将蛋白质分为_和_两大类。2.多肽链结构通常把_写在左边,_写在右边,其结构具有_性。3.单纯蛋白质由_、_、_、_、_、_等元素组成,常根据_的含量来测定样品中蛋白质的含量。4.蛋白质的分子结构分为_ 和_。.5.蛋白质分子的一级结构即_,其连接键为_;二级结构主要结构单元有_,_,维持其稳定的键为 _;维持三级结构的化学键主要有_,_,_,另外_也很重要;四级结构即_,维持其结构均为_。三、选择题三、选择题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是:A. 胱氨酸 B.

3、 谷氨酸 C. 瓜氨酸 D. 蛋氨酸 E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸:A. 半胱氨酸 B. 组氨酸 C. 鸟氨酸 D. 丝氨酸 E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L 型与D 型氨基酸之分:A. 丙氨酸 B. 甘氨酸 C. 亮氨酸 D. 丝氨酸 E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有:A. 8 种 B. 61 种 C. 12 种 D. 20 种 E. 64 种5. 测定 100 克生物样品中氮含量是 2 克,该样品中蛋白质含量大约为:A. 6.25% B. 12.5% C. 1% D. 2% E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键:A. 是一个氨基酸的 -氨基

4、和另一个氨基酸的 -羧基形成的B. 是由谷氨酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的 -氨基与另一分子氨基酸的 -羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. CNCCNCNCCNCNCCNC- B. CCHNOCCHNOCCHNOC-C. CCONHCCONHCCONHC- D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况:A. 氨基酸种类的数量 B. 分子中的各种化学键 C. 多肽链的形态和大小 D. 氨基酸残基的排列顺序 E. 分子

5、中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是:A. 盐键 B. 氢键 C. 疏水键 D. 二硫键 E. 肽键10. 蛋白质分子中 -螺旋构象的特点是:A. 肽键平面充分伸展 B. 靠盐键维持稳定 C. 螺旋方向与长轴垂直 D. 多为左手螺旋 E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构:A. -螺旋 B. 双螺旋 C. -片层 D. -转角 E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中 -螺旋稳定的主要化学键是:A. 肽键 B. 氢键 C. 疏水作用 D. 二硫键 E. 范德华力13. 主链骨架以 180返回折叠,在连续的 4 个氨基酸中第一个残基的 CO 与第四个残基的 NH

6、 可形成氢键的是:A. -螺旋 B. -折叠 C. 无规卷曲 D. -转角 E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:A. 天然蛋白质分子均有的这种结构 B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系 D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键 B.盐键 C. 氢键 D.范德华力 E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键 B. 疏水作用 C. 氢键 D. 范德华力 E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分

7、子中,亚基间不存在的化学键是:A. 二硫键 B. 疏水作用 C. 氢键 D. 范德华力 E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构:A. 核糖核酸酶 B. 胰蛋白酶 C. 乳酸脱氢酶 D. 胰岛素 E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构:A. 一定有多个相同的亚基 B. 一定有种类相同,而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基 D. 一定有种类不同,而数目相同的亚基E. 亚基的种类,数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现:A. 只有一个自由的 -氨基和一个自由的 -羧基 B. 只有自由的 -氨基,没有自由的 -羧基C. 只有自由的 -羧基,没有自由的 -氨基D

8、. 既无自由的 -氨基,也无自由的 -羧基E. 有一个以上的自由的 -氨基和 -羧基21. 蛋白质的 pI 是指:A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的 pH 值 B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的 pH 值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的 pH 值 D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的 pH 值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质:A. 分子不带电荷 B. 分子带电荷最多 C. 分子易变性 D. 易被蛋白酶水解 E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为 6.8,电泳液的 pH 为8.6,该蛋白质的电泳方向是:A. 向正极移动 B. 向负极移动 C. 不能确定 D. 不动 E. 以上都不对2

9、4. 将蛋白质溶液的 pH 调节到等于蛋白质的等电点时则:A. 可使蛋白质稳定性增加 B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加 D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在 A、B 两种分子量相等的蛋白质,A 的等电点为 6.8,B 的等电点为 7.8,用电泳法进行分离,如果电泳液的 pH 值为 8.6 则:A. 蛋白质 A 向正极移动,B 向负极移动B. 蛋白质 A 向负极移动,B 向正极移动C. 蛋白质 A 和 B 都向负极移动,A 移动的速度快D. 蛋白质 A 和 B 都向正极移动,A 移动的速度快E. 蛋白质 A 和 B 都向正极移动

10、,B 移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时,其溶液的 pH:A. 大于 7.4 B. 小于 7.4 C. 等于等电点 D. 大于等电点 E. 小于等电点27. 在 pH8.6 的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳,可把血清蛋白质分为 5 条带,从负极数起它们的顺序是:A、A B. A、C. 、1 、A D. 、AE. A、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果:A. 大量氨基酸游离出来 B. 大量肽碎片游离出来 C. 等电点变为零 D. 一级结构破坏 E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于:A. 蛋白质一级结构破坏 B. 蛋白质亚基的解聚 C. 蛋白质空间结构破坏 D. 辅基的脱落 E.

11、蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的:A. 蛋白质的空间构象受到破坏 B. 失去原有生物学活性 C. 溶解度增大 D. 易受蛋白水解酶水解 E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的:A. 分子内部非共价键断裂 B. 天然构象被破坏 C. 生物活性丧失 D. 肽键断裂,一级结构被破坏 E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是:A. 只是四级结构破坏,亚基的解聚 B. 蛋白质结构的完全破坏,肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露,一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降,沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉

12、降;而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是:A. 不易被胃蛋白酶水解 B. 粘度下降 C. 溶解度增加 D. 颜色反应减弱 E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时,被 -巯基乙醇断开的化学键是:A. 肽键 B. 疏水键 C. 二硫键 D. 离子键 E. 盐键35. 蛋白质分子中引起 280nm 波长处光吸收的主要成分是:A. 丝氨酸上的羟基 B. 苯丙氨酸的苯环 C. 色氨酸的吲哚环 D. 半胱氨酸的巯基 E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是:A. 溶液的 pH 调节到蛋白质等电点时,蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷,蛋白质沉降C.

13、 蛋白质变性后,由于疏水基团暴露,水化膜被破坏,一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜,所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一 pH 溶液,由于各种蛋白质 pI 不同,故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:A. 变性蛋白一定凝固 B. 蛋白质凝固后一定变性 C. 蛋白质沉淀后必然变性 D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是:A. 核蛋白 B. 糖蛋白 C. 白蛋白 D. 脂蛋白 E. 色蛋白B:B: A. 赖氨酸 B. 半胱氨酸 C. 谷氨酸 D. 脯氨酸 E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是:2. 含巯基的

14、氨基酸是:3. 酸性氨基酸是:4. 亚氨基酸是:5. 含非极性侧链氨基酸的是:A. 一级结构 B. 二级结构 C. 超二级结构 D. 三级结构 E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序:7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置:8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用:9. 是主链原子的局部空间排布:A. 蛋白质的等电点 B. 蛋白质沉淀 C. 蛋白质的结构 D. 蛋白质的四级结构 E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液 pH 值是:11. 蛋白质的空间结构被破坏,理化性质改变,并失去其生物活性称为:12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥

15、生物学功能的特定区域称为:A. 亚基 B. -转角 C. -螺旋 D. 三股螺旋 E. -折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是:14. -角蛋白中含量很多的是:15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是:16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是:17. 氢键与长轴接近垂直的是:18. 氢键与长轴接近平行的是:A. 四级结构形成 B. 四级结构破坏 C. 一级结构破坏 D. 一级结构形成 E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现:20. 亚基解聚时出现:21. 蛋白质变性时出现:22. 蛋白质水解时出现:23. 人工合成多肽时出现:A. 0.9%NaCl B. 常温乙醇 C. 一定量稀酸后加热

16、 D. 加热煮沸 E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀:25. 蛋白质既不变性又不沉淀:26. 蛋白质沉淀但不变性:27. 蛋白质变性但不沉淀:28. 蛋白质凝固:A. 氧化还原作用 B. 表面电荷与水化膜 C. 一级结构和空间结构 D. 紫红色 E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是:30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是:31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是:32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈:33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈:C C:A. 甘氨酸 B. 丙氨酸 C. 两者均是 D. 两者均否1. 属于 L-氨基酸:2. 非极性氨基酸:3. 有利于 -折叠的形成:A.

17、 蛋白质变性 B. 蛋白质沉淀 C. 两者均可 D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起:5. 紫外线照射可使:6. 调节蛋白质溶液的 pH 值,使其达到 pI,可引起:7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起:A. 色氨酸 B. 酪氨酸 C. 两者都是 D. 两者都不是8. 蛋白质对 280nm 波长紫外光吸收依赖于:9. 核酸对 260nm 波长紫外光的吸收主要依赖于:10. 具有紫外光吸收能力的是:11. 5 位羟化后脱羧可生成神经递质的是:A. 变性 B. 复性 C. 两者均有 D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸:13. 退火又称为:14. 变性、复性在蛋白质中:1

18、5. 变性、复性在核酸中:A. 肽键 B. 氢键 C. 两者均有 D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有:17. 核酸一级结构含有:18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为:19. 维系核酸二级结构稳定的键为:20. 血红蛋白中:四、问答题四、问答题1. 何谓蛋白质变性?影响变性的因素有哪些?2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低?3. 举例说明一级结构决定构象。1. 蛋白质在某些物理因素或化学因素的作用下,蛋白质分子内部的非共价键断裂,天然构象被破坏,从而引起理化性质改变,生物活性丧失,这种现象称为蛋白质变性。蛋白质变性的实质是维系蛋白质分子空间结构的次级键断开,使其空间结构松解,但肽键并未断

19、开。引起蛋白质变性的因素有两方面:一是物理因素,如紫外线照射等,一是化学因素如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。2. 三级结构以上的蛋白质的空间结构稳定主要靠疏水键和其它副键,当蛋白质在某些理化因素作用下变性后,维持蛋白质空间结构稳定的疏水键、二硫键以及其它次级键断裂,空间结构松懈,蛋白质分子变为伸展的长肽链,大量的疏水基团外露,导致蛋白质水溶性降低。3. 牛胰核糖核酸酶溶液加入尿素和巯基乙醇后变性失活,其一级结构没有改变。当用透析法去除尿素和巯基乙醇后,牛胰核糖核酸酶自发恢复原有的空间结构与功能,此例充分说明一级结构决定构象。第三章第三章 酶酶一、名词解释一、名词解释1. 酶:由活细胞合成的

20、、对其特异底物具有高效催化作用的特殊蛋白质。2辅酶:与酶蛋白结合疏松,用透析或超滤方法可将其与酶蛋白分开的辅助因子。3辅基:与酶蛋白结合紧密,不能通过透析或超滤方法将其除去的辅助因子。4酶的特异性:一种酶只能作用于一种或一类底物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物,常将酶的这种特性称为酶的特异性。5.必需集团:与酶活性密切相关的基团称为必需基团。6酶的活性中心:酶分子中的必需基团在空间结构中彼此靠近,形成一个能与底物特异性结合并催化底物转化为产物的特定空间区域。这一区域称为酶的活性中心。7酶原:无活性的酶的前身物质称为酶原。8酶原激活:酶原受某种因素作用后,转变成具有活性的酶的

21、过程。9同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。10全酶:由酶蛋白和辅助因子结合形成的复合物称为全酶11变构调节:体内一些代谢物与酶分子活性中心外的调节部位可逆地结合,使酶发生构象变化并改变其催化活性,对酶催化活性的这种调节方式称为变构调节。12酶的化学修饰:酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而改变酶的活性,以调节代谢途径,这一过程称为酶的化学修饰。13可逆抑制:抑制剂以非共价键与酶可逆性结合,使酶活性降低或丧失,此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂除去,恢复酶的活性。这种抑制称为可逆性抑制。14Km 值:是酶促反应速

22、度为最大反应速度一半时的底物浓度,是酶的特征性常数。15最适温度:使酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。16最适 pH:使酶催化活性最大时的环境 pH 称为酶促反应的最适 pH。17激活剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。18抑制剂:凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。19酶的竞争性抑制作用:抑制剂与酶的正常底物结构相似,抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。20非竞争性抑制:抑制剂与酶活性中心外的其他位点可逆地结合,使酶的空间结构改变,使酶催化活

23、性降低。此种结合不影响酶与底物分子的结合,同时酶与底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物与抑制剂之间无竞争关系。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。21酶的国际单位:是指在最适条件下,每分钟催化1mmol 底物转化为产物所需的酶量为一个酶活性单位,亦称国际单位。四、问答题四、问答题二、填空题二、填空题1.酶与疾病的_ 、_和_有密切关系。2.酶促反应的初速度与酶浓度成_关系,而与底物浓度呈现 _关系。3.竞争性抑制是抑制剂和底物竞争酶的_部位,这种抑制可以通过增加_来解除。4.酶对_的_性称为酶的专一性,一般可分为_,_,_。5. _、_、_、_ 是酶促反应的四个特点。*6.低底物浓度时,反应

24、速度与底物浓度呈_关系,此时酶促反应属于_ 级反应。*7.酶被底物所饱和时,酶促反应表现为_ 级反应。*8.竞争性抑制剂的作用特点是酶与其结合后,使酶底物的 Km 值_,但 Vmax 不变。9.白化病的发病是缺乏_ 所致。三、选择题选择题 A A 型题型题1关于酶的叙述正确的是:A所有酶都有辅酶 B酶的催化作用与其空间结构无关C绝大多数酶的化学本质是蛋白质 D酶能改变化学反应的平衡点E酶不能在胞外发挥催化作用2对于酶的叙述下列哪项是正确的:A酶对底物都有绝对特异性 B有些 RNA 具有酶一样的催化作用C酶的催化活性都与空间结构的完整性有关 D所有酶均需特异的辅助因子E酶只能在中性环境发挥催化作

25、用3关于酶催化作用的叙述不正确的是:A催化反应具有高度特异性 B催化反应所需要的条件温和C催化活性可以调节 D催化效率极高E催化作用可以改变反应的平衡常数 4下列哪种酶属于结合酶:A脲酶 B核糖核酸酶C胃蛋白酶 D脂肪酶E己糖激酶 5结合酶在下列哪种情况下才具有催化活性:A酶蛋白形式存在 B辅酶形式存在C辅基形式存在 D全酶形式存在 E酶原形式存在6关于酶蛋白和辅助因子的叙述错误的是:A二者单独存在时酶无催化活性 B二者形成的复合物称全酶C全酶才有催化作用 D辅助因子可以是有机化合物E一种辅助因子只能与一种酶蛋白结合 7辅酶与辅基的主要区别是:A化学本质不同 B免疫学性质不同C与酶蛋白结合的紧

26、密程度不同 D理化性质不同E生物学活性不同8全酶中决定酶催化反应特异性的是:A全酶 B辅基C酶蛋白 D辅酶E以上都不是9关于辅助因子的叙述错误的是:A参与酶活性中心的构成 B决定酶催化反应的特异性 C包括辅酶和辅基 D决定反应的种类、性质E维生素可参与辅助因子构成10酶与一般催化剂的共同点是:A高度特异性 B高度催化效率C降低反应的活化能 D改变化学反应的平衡点E催化活性可以调节11对酶活性中心的叙述错误的是:A结合基团在活性中心内 B催化基团属于必需基团C具有特定的空间构象 D空间结构与酶催化活性无关 E底物在此被转变为产物12酶催化作用的机制是:A降低反应的活化能 B降低反应的自由能C降低

27、产物的热能 D增加底物的热能E增加反应的自由能13酶催化效率高的原因是:A降低反应的自由能 B降低反应的活化能 C降低产物能量水平 D升高活化能E升高产物能量水平14酶的特异性是指:A与底物结合具有严格选择性 B与辅酶的结合具有选择性C催化反应的机制各不相同 D在细胞中有特殊的定位E在特定条件下起催化作用15乳酸脱氢酶只能催化 L-型乳酸脱氢,属于:A绝对特异性 B相对特异性C化学键特异性 D立体异构特异性 E化学基团特异性16加热后,酶活性降低或消失的主要原因是:A酶水解 B酶蛋白变性 C亚基解聚 D辅酶脱落E辅基脱落17含有唾液淀粉酶的唾液透析后,水解能力下降,其原因是:A酶蛋白变性 B失

28、去 Cl- C失去 Hg2+ D失去酶蛋白E酶含量减少18全酶是指:A酶蛋白-辅助因子复合物 B酶蛋白-底物复合物C酶活性中心-底物复合物 D酶必需基团-底物复合物E酶催化基团-结合基团复合物19酶保持催化活性,必须具备:A酶分子结构完整无缺 B酶分子上所有化学基团存在C有金属离子参加 D有活性中心及其必需基团 E有辅酶参加20酶催化作用所必需的基团主要是指:A维持酶一级结构所必需的基团 B位于活性中心,维持酶活性所必需的基团C与酶的亚基结合所必需的基团 D维持酶空间结构所必需的基团E构成全酶分子所有的基团21酶分子中使底物转变为产物的基团称为:A结合基团 B催化基团 C碱性基团 D酸性基团E

29、疏水基团22关于酶活性中心的叙述正确的是:A酶可以没有活性中心 B都以-SH 或-0H 作为结合基团C都含有金属离子 D都有特定的空间结构 E以上都不是23酶促反应速度达到最大速度的 80时,Km 等于:A S B1/2 S C1/3 S D1/4 S E1/5 S24酶促反应速度达最大速度的 25时,S等于:A1/4 Km B3/4 KmC2/3 Km D1/2 KmE1/3 Km 25当 Km 等于 1/2 S时,v 等于:A1/3 Vmax B1/2 VmaxC2/3 Vmax D3/5 VmaxE3/4 Vmax26同工酶是指:A酶蛋白分子结构相同 B免疫学性质相同C催化功能相同 D分

30、子量相同E理化性质相同27Km 值是指:Av 等于 1/2 Vmax 时的底物浓度 Bv 等于 1/2 Vmax 时的酶浓度Cv 等于 1/2 Vmax 时的温度 Dv 等于 1/2 Vmax 时的抑制剂浓度E降低反应速度一半时的底物浓度 28酶的 Km 值大小与:A酶性质有关 B酶浓度有关C酶作用温度有关 D酶作用时间有关E环境 pH 有关29酶的活性中心内,能够与底物结合的基团是:A结合基团 B催化基团 C疏水基团 D亲水基团E以上都不是30酶促反应速度与底物浓度的关系可用:A诱导契合学说解释 B中间产物学说解释 C多元催化学说解释 D表面效应学说解释E邻近效应学说解释31酶促反应动力学研

31、究的是: A酶促反应速度与底物结构的关系 BB酶促反应速度与酶空间结构的关系C酶促反应速度与辅助因子的关系 D酶促反应速度与影响因素之间的关系 E不同酶分子间的协调关系32酶促反应速度与酶浓度成正比的条件是:A底物被酶饱和 B反应速度达最大C酶浓度远远大于底物浓度 D底物浓度远远大于酶浓度E以上都不是33vVmax 后再增加S,v 不再增加的原因是:A部分酶活性中心被产物占据 B过量底物抑制酶的催化活性C酶的活性中心已被底物所饱和 D产物生成过多改变反应的平衡常数E以上都不是34底物浓度达到饱和后,再增加底物浓度:A反应速度随底物浓度增加而加快 B随着底物浓度的增加酶活性降低C酶的结合部位全部

32、被底物占据,反应速度不再增加D增加抑制剂,反应速度反而加快 E形成酶-底物复合体增加35关于温度与酶促反应速度关系的叙述错误的是:A酶在短时间可耐受较高温度 B酶都有最适温度C超过最适温度酶促反应速度降低 D最适温度时反应速度最快E以上都不是36温度与酶促反应速度的关系曲线是:A直线 B矩形双曲线C抛物线 D钟罩形曲线ES 形曲线37关于 pH 与酶促反应速度关系的叙述正确的是:ApH 与酶蛋白和底物的解离无关 B反应速度与环境 pH 成正比C人体内酶的最适 pH 均为中性即 pH7 左右 DpH 对酶促反应速度影响不大 E以上都不是38关于抑制剂对酶蛋白影响的叙述正确的是: A使酶变性而使酶

33、失活 B使辅基变性而使酶失活 C都与酶的活性中心结合 D除去抑制剂后,酶活性可恢复 E以上都不是39化学毒气路易士气可抑制下列那种酶: A胆碱酯酶 B羟基酶 C巯基酶 D磷酸酶 E羧基酶 40有机磷农药(敌百虫)中毒属于: A不可逆抑制 B竞争性抑制 C可逆性抑制 D非竞争性抑制 E反竞争性抑制 41可解除 Ag2+、Hg2+等重金属离子对酶抑制作用的物质是: A解磷定 B二巯基丙醇 C磺胺类药 D5FU EMTX 42有机磷农药敌敌畏可结合胆碱酯酶活性中心的:A丝氨酸残基的-0H B半胱氨酸残基的-SH C色氨酸残基的吲哚基 D精氨酸残基的胍基 E甲硫氨酸残基的甲硫基 43可解除敌敌畏对酶抑

34、制作用的物质是: A解磷定 B二巯基丙醇 C磺胺类药物 D5FU EMTX 44有机磷农药中毒主要是抑制了: A二氢叶酸合成酶 B二氢叶酸还原酶 C胆碱酯酶 D巯基酶 E碳酸酐酶 45丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用属于: A不可逆性抑制 B竞争性抑制 C非竞争性抑制 D反竞争性抑制 E非特异性抑制 46磺胺类药物的类似物是:A叶酸 B对氨基苯甲酸 C谷氨酸 D甲氨蝶呤 E二氢叶酸 47磺胺类药物抑菌或杀菌作用的机制是:A抑制叶酸合成酶 B.抑制二氢叶酸还原酶C抑制二氢叶酸合成酶 D抑制四氢叶酸还原酶E抑制四氢叶酸合成酶 48能够使胰蛋白酶原激活的物质是: A肠激酶 B胰凝乳蛋白酶 C弹性蛋白酶

35、 D羧肽酶E胆汁酸49以下有关酶与一般催化剂共性的叙述不正确的是:A都能加快化学反应速度 B其本身在反应前后没有结构和性质上的改变C只能催化热力学上允许进行的化学反应 D能缩短反应达到平衡所需要的时间E能改变化学反应的平衡点 50胰蛋白酶原的激活是由其 N-端水解掉:A3 肽片段 B4 肽片段C5 肽片段 D6 肽片段 E7 肽片段51关于同工酶的描述错误的是:A酶蛋白的结构不同 B酶分子活性中心结构相同 C生物学性质相同 D催化的化学反应相同E以上都不是 52国际酶学委员会将酶分为 6 类的依据是:A根据酶蛋白的结构 B根据酶的物理性质C根据酶促反应的性质 D根据酶的来源E根据酶所催化的底物

36、53关于酶与临床医学关系的叙述错误的是:A乙醇可诱导碱性磷酸酶合成增加 B体液酶活性改变可用于疾病诊断C细胞损伤时,细胞酶释入血中的量增加 D酶可用于治疗疾病E酪氨酸酶缺乏可引起白化病 54关于酶促反应特点的描述错误的是: A酶能加速化学反应速度 B酶在体内催化的反应都是不可逆反应C酶在反应前后无质和量的变化 D酶对所催化的反应具有高度选择性 E酶能缩短化学反应到达平衡的时间55酶促反应作用的特点是:A保证生成的产物比底物更稳定 B使底物获得更多的自由能C加快反应平衡到达的速率 D保证底物全部转变成产物E改变反应的平衡常数56在其他因素不变的情况下改变底物浓度时:A酶促反应初速度成比例改变 B

37、酶促反应初速度成比例下降C酶促反应速度成比例下降 D酶促反应速度变慢E酶促反应速度不变57酶浓度不变以反应速度对底物作图其图像为:A直线 BS 形曲线C矩形双曲线 D抛物线E钟罩形曲线58含 LDH5丰富的组织是:A肝 B心肌C红细胞 D肾E脑59乳酸脱氢酶同工酶是由 H 亚基、M 亚基组成的:A二聚体 B三聚体C四聚体 D五聚体E六聚体60酶的国际分类不包括:A转移酶类 B水解酶类C裂合酶类 D异构酶类E以上都不是61蛋白酶属于:A氧化还原酶类 B转移酶类C裂解酶类 D水解酶类 E异构酶类62诱导契合假说认为在形成酶-底物复合物时:A酶和底物构象都发生改变 B酶和底物构象都不发生改变C主要是

38、酶的构象发生改变 D主要是底物的构象发生改变E主要是辅酶的构象发生改变 63不属于金属酶和金属活化酶的是:A羧基肽酶 B己糖激酶 C肌酸激酶 D丙酮酸羧化酶E以上都不是64酶活性是指:A酶催化的反应类型 B酶催化能力的大小C酶自身变化的能力 D无活性的酶转变成有活性的酶能力E以上都不是65有关酶的描述哪项是正确的:A同工酶是一组功能与结构相同的酶B变构酶是指代谢物与酶结合后,酶结构发生改变的酶C在酶的活性中心内,只有侧链带电荷的氨基酸直接参与酶的催化反应D酶催化反应初速度取决于酶的浓度 E非竞争性抑制剂只能改变酶促反应 v,而不改变该酶Km 值66胰蛋白酶最初以酶原形式存在的意义是:A保证蛋白

39、酶的水解效率 B促进蛋白酶的分泌C保护胰腺组织免受破坏 D保证蛋白酶在一定时间内发挥作用E以上都不是67砷化物对巯基酶的抑制作用属于:A反馈抑制 B不可逆抑制 C竞争性抑制 D非竞争性抑制E反竞争性抑制68非竞争性抑制的特点是:A抑制剂与底物结构相似 B抑制程度取决于抑制剂的浓度C抑制剂与酶活性中心结合 D酶与抑制剂结合不影响其与底物结合E增加底物浓度可解除抑制69关于竞争性抑制作用特点的叙述错误的是:A抑制剂与底物结构相似 B抑制剂与酶的活性中心结合C增加底物浓度可解除抑制 D抑制程度与S和I有关E以上都不是 70对于酶化学修饰的描述错误的是:A有磷酸化反应和脱磷酸反应 B化学修饰调节需要不

40、同酶参加C化学修饰调节属于快速调节 D化学修饰调节过程需要消耗 ATPE以上都不是71活化能的概念是指:A底物和产物之间能量的差值 B活化分子所释放的能量C分子由一般状态转变成活化状态所需能量 D温度升高时产生的能量E以上都不是72关于酶活性中心的叙述哪项正确:A所有酶的活性中心都含有金属离子 B所有抑制剂都作用于酶的活性中心C所有的必需基团都位于活性中心内 D所有酶的活性中心都含有辅酶E所有的酶都有活性中心 73酶加速化学反应的根本原因是:A升高反应温度 B增加反应物相互碰撞的频率C降低催化反应的活化能 D增加底物浓度E降低产物的自由能 74关于酶高效催化作用机制的叙述错误的是:A邻近效应与

41、定向排列作用 B多元催化作用C酸碱催化作用 D表面效应作用E以上都不是 75关于酶促反应特点的论述错误的是:A酶在体内催化的反应都是不可逆的 B酶在催化反应前后质量不变C酶能缩短化学反应到达平衡所需时间 D酶对所催化反应有选择性E酶能催化热力学上允许的化学反应76下列哪项不是影响酶促反应速度的因素:A底物浓度 B酶浓度C反应环境的温度 D反应环境的 pHE酶原浓度 77关于 Km 的意义正确的是:AKm 表示酶的浓度 B 1/Km 越小,酶与底物亲和力越大CKm 的单位是 mmo1/L DKm 值与酶的浓度有关E以上都不是78下列关于 Km 的叙述哪项是正确的:A通过 Km 的测定可鉴定酶的最

42、适底物 BKm 是引起最大反应速度的底物浓度CKm 是反映酶催化能力的一个指标 DKm 与环境的 pH 无关E以上都不是79关于变构调节的叙述错误的是:A变构效应剂结合于酶的变构部位 B含催化部位的亚基称催化亚基C变构酶的催化部位和变构部位可在同一亚基 D变构效应剂与酶结合后影响 ES 的生成E以上都不是80全酶是指:A酶-底物复合物 B酶-抑制剂复合物C酶-辅助因子复合物 D酶-产物复合物E酶-变构剂的复合物B B 型题:型题:A抛物线型曲线 B钟型曲线 C矩形双曲线 D直线 E平行线1温度与反应速度的关系曲线是:2pH 与反应速度的关系曲线一般是:3底物浓度与反应速度的关系曲线是: A不可

43、逆性抑制 B竞争性抑制 C非竞争性抑制 D反竞争性抑制 E反馈抑制4丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是:5砷化物对巯基酶的抑制是:6对氨苯甲酸对四氢叶酸合成的抑制是: A底物浓度 B酶浓度 C激活剂 DpH 值 E抑制剂7影响酶与底物的解离:8能使酶活性增加:9酶被底物饱和时,反应速度与之成正比:10可与酶的必需基团结合,影响酶活性: A能较牢固地与酶活性中心有关必需基团结合B较牢固地与酶分子上一类或几类必需基团结合C占据酶活性中心阻止底物与酶结合D酶可以与底物和抑制剂同时结合E抑制剂能与酶-底物复合物ES结合,不能与游离酶结合11竞争性抑制剂作用是:12特异性不可逆性抑制作用是:13非特异性不可逆

44、抑制作用是:14反竞争性抑制作用是:15非竞争性抑制作用是: A递氢作用 B转氨基作用 C转酮醇作用 D转酰基作用 E转运 C02作用16CoA-SH 作为辅酶参与:1717FMN 作为辅酶参与:18TPP 作为辅酶参与:19生物素作为辅助因子参与:20磷酸比哆醛作为辅酶参与: A组织受损伤或细胞通透性增加 B酶活性受抑制 C酶合成增加 D酶合成减少 E酶排泄受阻21急性胰腺炎时尿中淀粉酶升高是由于:22急性传染性肝炎时血中转氨酶升高是由于:23严重肝病时血清凝血酶原降低是由于:24前列腺癌时血清酸性磷酸酶活性升高是由于:25胆管结石时血中碱性磷酸酶活性可升高是由于:C C 型题:型题:A酶蛋

45、白 B辅助因子 C两者均有 D两者均无1结合酶含有:2结合酶催化反应中参与反应的是:3结合酶的特异性取决于:4谷胱甘肽的作用取决于:A竞争性抑制 B非竞争性抑制 C两者都是 D两者均不是5抑制剂与酶可逆性结合的是:6占据酶活性中心所产生的抑制是:7抑制剂可与 E 和 ES 复合物结合,所产生的抑制是:A二巯基丙醇 B解磷定 C两者都是 D两者都不是8能使巯基酶的巯基重新恢复其活性的物质是:9能作为解毒剂的物质是:10可作为竞争性抑制剂的物质是:11能使酶活性中心的丝氨酸羟基重新恢复,使酶恢复活性物质是:四、问答题四、问答题1以酶原的激活为例说明蛋白质结构与功能的关系。2说明维生素和辅酶的关系。

46、3举例说明竞争性抑制的特点是什么?4简述诱导契合学说。5试述影响酶活性的因素及它们是如何影响酶的催化活性?6酶与非酶催化剂的主要异同点是什么?7酶促反应高效率的机制是什么?8举例说明可逆性抑制作用,并说明其特点。9举例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。10什么是同工酶、同工酶的生物学意义是什么? 答案:1在一定条件下,酶原受某种因素作用后,分子结构发生变化,暴露或形成活性中心,转变成具有活性的酶,这一过程叫做酶原的激活。酶原激活过程说明了蛋白质结构与功能密切相关,功能基于结构,结构改变,功能也随之发生变化,结构破坏,功能丧失。2B B 族维生素与辅助因子的关系族维生素与辅助因子的关系3酶的竞争

47、性抑制作用是指抑制剂与酶的正常底物结构相似,因此抑制剂与底物分子竞争地结合酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物,这种抑制作用称为竞争性抑制作用。竞争性抑制作用具有以下特点:抑制剂在化学结构上与底物分子相似,两者竞相争夺同一酶的活性中心;抑制剂与酶的活性中心结合后,酶分子失去催化作用;竞争性抑制作用的强弱取决于抑制剂与底物之间的相对浓度,抑制剂浓度不变时,通过增加底物浓度可以减弱甚至解除竞争性抑制作用;酶既可以结合底物分子也可以结合抑制剂,但不能与两者同时结合。例如:丙二酸是二羧酸化合物,与琥珀酸结构很相似,丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。由于丙二酸与酶的亲和

48、力远大于琥珀酸的亲和力,当丙二酸的浓度为琥珀酸浓度1/50 时,酶的活性可被抑制 50%。若增加琥珀酸的浓度,此种抑制作用可被减弱。4诱导契合学说认为,酶在发挥催化作用之前,首先酶与底物相互接近,其结构相互诱导、相互变形和相互适应,进而相互结合,生成酶-底物复合物,而后使底物转变成产物并释放出酶。这一过程称为诱导契合学说。5影响酶催化活性的因素主要包括底物浓度、酶浓度、pH、温度、激活剂和抑制剂等。(1)底物浓度:在酶浓度及其它条件不变的情况下,底物浓度变化对酶促反应速度影响的作图呈矩形双曲线。在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而增加,两者呈正比关系, ;当底物浓度较高时,反应速度虽然

49、也随底物的增加而加速,但反应速度不再呈正比例加速,反应速度增加的幅度不断下降;当底物浓度增高到一定程度时,反应速度趋于恒定,继续增加底物浓度,反应速度不再增加,达到极限,称为最大反应速度,说明酶的活性中心已被底物所饱和。(2)酶浓度:酶促反应体系中,在底物浓度足以使酶饱合的情况下,酶促反应速度与酶浓度呈正比关系。即酶浓度越高,反应速度越快。(3)pH:酶催化活性最大时的环境 pH 称酶促反应的最适 pH。溶液的 pH 高于或低于最适 pH,酶的活性降低,酶促反应速度减慢,远离最适 pH 时甚至会导致酶的变性失活。 维生素化学本质 辅助因子形式 主要功能维生素 B1硫胺素焦磷酸硫胺素(TPP)脱

50、羧维生素 B2核黄素黄素腺嘌呤单核苷酸(FMN)黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)递氢维生素 PP尼克酸或尼克酰胺尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)递氢维生素 B6吡哆醇或吡哆醛或吡哆胺磷酸吡哆醛或磷酸吡哆胺转氨基氨基酸脱羧泛酸辅酶 A酰基转移生物素生物素羧化叶酸四氢叶酸(FH4)一碳单位转移维生素 B12钴胺素甲基B12甲基转移(4)温度:温度对酶促反应速度具有双重影响。在较低温度范围内,随着温度升高,酶的活性逐步增加,以致达到最大反应速度。升高温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增加酶的变性。温度升高到 60以上时,大多数酶开始变性;80时,多数酶的变性不

51、可逆转,反应速度则因酶变性而降低。综合这两种因素,将酶促反应速度达到最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度。(5)激活剂:使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂。(6)抑制剂:凡能有选择地使酶活性降低或丧失但不能使酶蛋白变性的物质统称做酶的抑制剂。无选择地引起酶蛋白变性使酶活性丧失的理化因素不属于抑制剂范畴。抑制剂多与酶活性中心内、外必需基团结合,直接或间接地影响酶的活性中心,从而抑制酶的催化活性。6酶与一般催化剂比较:(1)共同点:微量的酶就能发挥巨大的催化作用,在反应前后没有质和量的改变;只能催化热力学上允许进行的反应;只能缩短反应达到平衡所需的时间,而不能改变反应的平衡

52、点,即不能改变反应的平衡常数;对可逆反应的正反应和逆反应都具有催化作用。(2)不同点:高度的催化效率:酶具有极高的催化效率,一般而论,对于同一反应,酶催化反应的速率比非催化反应的速率高 1081020倍,比一般催化剂催化的反应高1071013倍。高度的特异性:与一般催化剂不同,酶对其所催化的底物具有较严格的选择性。即一种酶只能作用于一种或一类底物,或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物,常将酶的这种特性称为酶的特异性。包括:绝对特异性、相对特异性和立体异构特异性。酶催化活性的可调节性。酶活性的不稳定性:酶是蛋白质,酶促反应要求一定的 pH、温度和压力等条件,强酸、强碱、有机溶剂、重

53、金属盐、高温、紫外线、剧烈震荡等任何使蛋白质变性的理化因素都可使酶蛋白变性,而使其失去催化活性。7酶高效率催化作用的机制可能与以下几种因素有关。(1)邻近效应与定向排列:在两个以上底物参与的反应中,底物之间必须以正确的方向相互碰撞,才有可能发生反应。酶在反应中将各底物结合到酶的活性中心,使它们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系,使酶活性部位的底物浓度远远大于溶液中的浓度,从而加快反应速度。(2)多元催化:酶分子中含有多种功能基团,它们具有不同的解离常数,它们既可以作为质子供体,也可以作为质子的受体,在特定的 pH 条件下发挥催化作用。因此,同一种酶兼有酸碱催化作用。这种多功能基团的协同作用

54、可极大的提高酶的催化效率。(3)表面效应:酶活性中心内部多种疏水性氨基酸,常形成疏水性“口袋”以容纳并结合底物。疏水环可排除周围大量水分子对酶和底物功能基团的干扰性吸引或排斥,防止在底物与酶之间形成水化膜,有利于酶与底物的直接接触,使酶的活性基团对底物的催化反应更为有效和强烈。应该指出的是,一种酶的催化反应不限于上述某一种因素,而常常是多种催化作用的综合机制,这是酶促反应高效率的重要原因。8可逆性抑制是指抑制剂以非共价键与酶可逆性结合,使酶活性降低或丧失。此种抑制采用透析或超滤等方法可将抑制剂除去,恢复酶的活性。根据抑制剂与底物的关系,可逆性抑制作用可分为三种类型:竞争性抑制作用、非竞争性抑制

55、作用和反竞争性抑制作用。例如:丙二酸是二羧酸化合物,与琥珀酸结构很相似,丙二酸能与琥珀酸脱氢酶的底物琥珀酸竞争与酶的活性中心结合。9应用竞争性抑制的原理可阐明某些药物的作用机理。如磺胺类药物和磺胺增效剂便是通过竞争性抑制作用抑制细菌生长的。对磺胺类药物敏感的细菌在生长繁殖时不能利用环境中的叶酸,而是在细菌体内二氢叶酸合成酶的作用下,利用对氨苯甲酸(PABA) 、二氢喋呤及谷氨酸合成二氢叶酸(FH2) ,后者在二氢叶酸还原酶的作用下进一步还原成四氢叶酸(FH4) ,四氢叶酸是细菌合成核酸过程中不可缺少的辅酶。磺胺类药物与对氨苯甲酸结构相似,是二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂,可以抑制二氢叶酸的合成;

56、磺胺增效剂(TMP)与二氢叶酸结构相似,是二氢叶酸还原酶的竞争性抑制剂,可以抑制四氢叶酸的合成。磺胺类药物与其增效剂在两个作用点分别竞争性抑制细菌体内二氢叶酸的合成及四氢叶酸的合成,影响一碳单位的代谢,从而有效地抑制了细菌体内核酸及蛋白质的生物合成,导致细菌死亡。人体能从食物中直接获取叶酸,所以人体四氢叶酸的合成不受磺胺及其增效剂的影响。10同工酶是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学特性不同的一组酶。意义:同工酶的测定是医学诊断中比较灵敏、可靠的手段。当某组织病变时,可能有某种特殊的同工酶释放出来,使同工酶谱改变。因此,通过观测病人血清中同工酶的电泳图谱,辅助诊断哪些

57、器官组织发生病变。例如,心肌受损病人血清 LDH1含量上升,肝细胞受损病人血清LDH5含量增高。 第五章糖第五章糖 代代 谢谢一、名词解释一、名词解释 1乳酸循环:肌糖原分解产生乳酸,经血液循环运送至肝,经糖异生作用转变为肝糖原或葡萄糖;葡萄糖释放入血后又被肌肉组织摄取用以合成肌糖原,此过程称为乳酸循环。2糖原合成:由单糖合成糖原的过程称为糖原合成。3糖原分解:糖原分解为葡萄糖的过程称为糖原分解。4糖异生:由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生。5肾糖阈 :尿中出现糖时的最低血糖浓度称为肾糖阈。6血糖:血液中的葡萄糖称为血糖。其正常水平为3.35.6mmol/L。7糖酵解:在无氧条件下,

58、葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。8糖有氧氧化:在有氧条件下,葡萄糖彻底氧化分解为 CO2 和 H2O 并释放大量能量的过程称为糖的有氧氧化。 9丙酮酸羧化支路:在糖异生过程中,为绕过糖酵解途径中丙酮酸激酶所催化的不可逆反应,丙酮酸需经丙酮酸羧化酶和磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶作用而生成丙酮酸的过程称为丙酮酸羧化支路。10磷酸戊糖途径:磷酸戊糖途径是以 6-磷酸葡萄糖为起始物,在 6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下生成 6-磷酸葡萄糖酸进而生成 5-磷酸核糖和 NADPH 过程。11巴士德效应 :糖的有氧氧化对糖酵解的抑制现象称为巴士德效应。12糖原引物:带有 -1,4-葡聚糖的糖原引物蛋白,

59、以其寡糖基链作为糖原合成时葡萄糖单位的接受体,称为糖原引物。13糖复合物:糖与其它非糖物质以共价键结合而成的化合物称为糖复合物。14神经节苷脂:含唾液酸的酸性鞘糖脂称为神经节苷脂15O-连接糖链:由蛋白质多肽链的丝氨酸或苏氨酸的羟基与糖链相连接的方式称为 O-连接糖链。16N-连接糖链:由蛋白质多肽链的天冬酰胺的酰胺氮与糖链相连接的方式称为 N-连接糖链。17糖原:由若干葡萄糖单位组成的具有多分支结构的多糖。 18三羧酸循环:以草酰乙酸与乙酰辅酶 A 缩合生成具有三个羧基的柠檬酸为起始,经过一系列脱氢、脱羧等反应后又以草酰乙酸的再生为结束,如此周而复始,不断进行的循环反应过程,称为三羧酸循环。

60、19蛋白聚糖:由糖胺聚糖与核心蛋白以共价键结合而成的糖复合物称为蛋白聚糖。20高血糖:空腹血糖水平高于7.27.6mmol/L(130140mg/DL)称为高血糖。二、填空题二、填空题1.糖酵解途径的反应全部在细胞的_进行。2.草酰乙酸的补充主要来自_反应。3.丙酮酸羧化酶的辅酶是_。4.一次三羧酸循环可有_次脱氢过程和_次底物水平磷酸化过程。5.糖异生的主要器官是_和_,原料为_、_和_。6.糖原合成时,葡萄糖的供体形式是_。7.以乙酰 CoA 为原料可合成的化合物有_、_等。8.血糖的参考值为_,血糖过低可影响_功能。9.1 分子丙酮酸彻底氧化产生_分子 ATP。10.糖酵解过程中,NAD

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