生物化学复习要点sp

1、生物化学 复习大纲第一章 蛋白质化学1.氨基酸的两性解离和等电点。 等电点（pI）：在某一pH环境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点(pI)。 带电状态判定 pI-pH0 .带正电 pI-pH0 .不带电2.氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质 氨基酸: 1、物理性质:白色晶体、熔点很高（200度以上）、每种氨基酸都有特殊的结晶形状、除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水。 2、化学性质：茚三酮反应:氨基酸与印三酮水合物共热。可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。（例外：Pro黄色；Asn棕色） 紫外

2、吸收: Trp、Tyr和Phe在280nm波长附近具有最大吸收峰，其中Trp的最大吸收最接近280nm 成肽反应: 蛋白质：1、物理性质：等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。两性解离：蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷过正电荷的基团。2、化学性质：蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷、水化膜（溶剂化层）蛋白质在溶液中维持稳定的因素：表面电荷、水化层变性蛋白不一定沉淀，沉淀蛋白也不一定变性。紫外吸收：最大吸收波长280nm3.蛋白质二

3、级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基1、二级结构：稳定力（氢键）；类型（a螺旋，b折叠，b转角，无规卷曲）蛋白质的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列，不涉及侧链的构象，也就是该肽段主链骨架原子的相对空间位置，主要有-螺旋、-折叠、-转角和无规则卷曲。维持二级结构的力量为氢键。螺旋结构特点：a、右手螺旋(蛋白质中-螺旋几乎都是右手的）：3.6个AA/圈，螺距0.54nm；每个残基绕轴旋转100度，沿轴上升0.15mmb、氢键维系：链内氢键（AA1AA4），平行长轴；c、侧链伸出螺旋（残基的侧链伸向外侧）2、三级结构：蛋白质的三级结构是指在一条多肽链中所有原子的整体空间排布，包括

4、主链和侧链。三级结构的形成使得在序列中相隔较远的氨基酸侧链相互靠近。结构特点：a、多数同时含有-螺旋和-折叠b、氨基酸位置由侧链极性决定：非极性（内）、极性（表面，少数内部）、带电（表面）c、次级键维系：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键d、功能区：表面或特定部位3、四级结构：寡聚蛋白中亚基的立体排布及相互作用。 结构特点：a、亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、氢键、范德华力b、亚基可以相同或不同4.蛋白质的变性作用蛋白质的变性：在某些物理或化学因素作用下，使蛋白质的空间构象破坏（但不包括肽链的断裂等一级结构的变化），导致蛋白质若干理化性质（如溶解度、粘度、吸收光谱、电泳行为

5、等）和生物学性质（如催化活性、免疫学特性等）的改变，这种现象称为蛋白质的变性。促使蛋白质变性的物理因素有加热、高压、紫外线、X线和超声波等；化学因素有强酸、强碱、重金属盐、沉淀生物碱的试剂、尿素等。 蛋白质沉淀：改变溶液的pH达到蛋白质的等电点使质点的净电荷为零，蛋白质分子则聚集成大颗粒而沉淀。5.蛋白质结构与功能的关系一级结构中的保守序列决定空间结构，一级结构并非影响空间结构的唯一因素。1、空间结构体现生物特异性2、空间结构体现生物活性3、空间结构的灵活性，体现了生物活性的可调节特性4、空间构象并非生物活性的唯一影响因素5、蛋白构象疾病：错误构象相互聚集，形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀，产

6、生毒性而致病。老年痴呆、疯牛病别构效应（allosteric effect）：蛋白质分子的特定部位（调节部位）与小分子化合物（效应物）结合后，引起空间构象发生改变，从而促使生物学活性变化的现象称为变构效应。包括正协同、负协同效应 协同效应：P77重点：氨基酸的两性解离，等电点的计算，氨基酸、蛋白质的结构与性质，1. 构成蛋白质的20种氨基酸的名称（包括3字母名称）？丙氨酸Ala 谷氨酸Glu 亮氨酸Leu 丝氨酸Ser精氨酸Arg 谷氨酰胺Gln 赖氨酸Lys 苏氨酸Thr天冬氨酸Asp 甘氨酸Gly 甲硫氨酸Met 色氨酸Trp天冬酰胺Asn 组氨酸His 苯丙氨酸Phe 酪氨酸Tyr半胱氨

7、酸Cys 异亮氨酸He 脯氨酸Pro 缬氨酸Val2. 20种氨基酸的分类？按R基化学结构分为哪几类？（脂肪族、芳香族、杂环族）；按R基极性性质分为哪几类？每一类包括哪几种氨基酸？p18（上面有）3氨基酸等电点？等电点的计算？(看书p22表2-3，一定要搞懂pI的计算) 特别是R基解离的氨基酸pI的计算（三种碱性氨基酸，两种酸性氨基酸，还有半胱氨酸和酪氨酸）侧链为非极性基团或虽为极性基团但不解离的氨基酸：pI=(pK1+pK2) 酸性氨基酸(Glu、Asp)及Cys：pI=(pK1+pKR)碱性氨基酸(赖、精、组)：pI=(pK2+pKR)4一级、二级、三级、四级结构的概念？维持一级、二级、三

8、级、四级结构的化学键？（特别维持三级结构的作用力包括哪些？仔细读p57图5-1）（上面的题目中已有答案）一级结构由共价键连接。二级结构和其他高级结构主要由非共价力如：氢键、离子键、范德华力维系。一级结构的连接键：肽键（主要）、二硫键二级结构：氢键 三级结构：氢键，疏水作用、范德华力、二硫键第二章 糖类化学1. 糖类的概念及功能概念：糖类是多羟基醛、多羟基酮或其衍生物，或水解时能产生这些化合物的多聚体。功能：1可作为生物体的结构物质，如纤维素。 2可转变为生命所必需的其它物质，如脂类、蛋白质等。 3是生物体主要的能量来源。 4可作为细胞识别的信息分子。2. 重要的单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性

9、质单糖：葡萄糖C6H12O6+(CH3CO)2OC6H7O6(COCH3)5能与Fehling试剂（CuSO4、NaOH、酒石酸钾钠）反应，说明葡萄糖分子内含有醛基 。但葡萄糖的醛基不能和NaHSO3反应，也不能和Schiff试剂（品红-亚硫酸）反应，说明葡萄糖的醛基不如一般醛基活泼。性质：（1）由醛、酮基产生的化学性质：单糖的氧化（即单糖的还原性），单糖的还原形成糖脎 （2）由羟基（半缩醛羟基和醇性羟基）产生的性质：形成糖酯 形成糖苷：单糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基缩合形成的含糖衍生物。 单糖脱水（无机酸的作用）：单糖与强酸（如H2SO4，HCl）作用

10、，单糖脱水生成糠醛或糠醛的衍生物蔗糖：物理性质：白色结晶，易溶于水，很甜。有旋光性，无变旋现象。化学性质：无还原性，不能成脎。麦芽糖：麦芽糖是由2分子D-葡萄糖通过-1，4糖苷键连接而成。乳糖：乳糖由1分子D-半乳糖和1分子D-葡萄糖通过-1，4糖苷键连接而成。 多糖：1分子量一般很大，在几万以上。在水中不能形成真溶液，有的根本不溶于水，如纤维素。 2物理性质：有旋光性，但无变旋现象。无甜味。 3化学性质：无还原性，不能成脎。淀粉：直链淀粉：-1，4糖苷键 支链淀粉：-1，4糖苷键（主链），-1，6糖苷键（支链）支链淀粉易溶于水，平均分子质量较大，都有方向性（P101-102）糖原：结构与支链

11、淀粉相似，却分支程度高纤维素：是葡萄糖通过-1，4糖苷键连接的线性同多糖。3. 糖的鉴定原理 重点：重要的单糖，二糖及其相关概念复习题：1、 葡萄糖的环式结构、解释变旋现象第三章 脂类、生物膜1.脂质的分类、功能（1）单脂:脂: 必需脂肪酸共有三种，亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸 蜡(保护作用，常分布于皮肤、毛皮、羽毛、叶片、果实等表面以及许多昆虫的外骨骼 (2) 复脂: 磷脂: 含磷酸的单脂衍生物 甘油醇磷脂胆碱的功能：1.乙酰胆碱是重要的神经递质，传导神经冲动。2.防止脂肪肝。 3.生物体内的甲基供体。糖脂: 含糖的单脂衍生物 功能：1.构成细胞膜脂质双层 2.细胞膜表面糖脂具有受体的功能,如

12、神经节苷脂固醇：固醇是环戊烷多氢菲的衍生物功能：1.形成胆酸2.构成细胞膜3.合成激素 脂蛋白：脂质与蛋白质以非共价键结合而成的复合物2.油脂和甘油磷脂的结构与性质甘油磷脂：主要是磷酸甘油二脂。甘油中第1，2位碳原子与脂肪酸酯基（主要是含16碳的软脂酸和18碳的油酸）相连，第3位碳原子则与磷酸酯基相连。磷脂分子中含有亲水性的磷酸酯基和亲脂的脂肪酸链，是优良的两亲性分子重点：脂类的结构、性质复习题1、 软脂酸、硬脂酸、油酸 2、 饱和脂肪酸：软脂酸：16碳1元酸；C15H31COOH硬脂酸：18碳1元酸；C17H35COOH不饱和脂肪酸：油酸：18碳1烯酸 18：1（9）CH3（CH2）7CH=

13、CH（CH2）7COOH亚油酸：18碳2烯酸 18：2（9，12）CH3（CH2）4CH=CH-CH2-CH=CH（CH2）7COOH3、 必需脂肪酸？ 凡是体内不能合成，必须由饲粮供给，或能通过体内特定先体物形成，对机体正常机能和健康具有重要保护作用的脂肪酸称为必需脂肪酸（essential fatty acids,缩写EFA）。因为人体可以合成最多一个不饱和键的脂肪酸，故必须脂肪酸含两个或多个不饱和键。以往认为必需脂肪酸共有三种，亚油酸、亚麻酸和花生四烯酸。但是现代医学研究表明只有亚油酸、亚麻酸是必需脂肪酸，只要亚油酸供给充足，人体可以利用亚油酸合成花生四烯酸。4磷脂的结构特点、常见的甘油

14、磷脂？ 磷脂酰肌醇、磷脂酰胆碱、磷脂酰乙醇胺、磷脂酰丝氨酸4、 简述流动镶嵌模型？所有生物膜几乎都是由蛋白质和脂类两大物质组成。尚含有少量糖、金属离子和水（15%-20%）流动镶嵌模型：(1)膜的基质或膜结构的连续主体是极性的脂质双分子层(2) 脂肪酸在细胞的正常温度下呈液体状态，因此脂质双分子层具有流动性(3) 外周蛋白的表面主要含有亲水性R基，可通过静电引力与带电荷的双分子层的极性头链接(4) 双分子层中的脂质分子之间或蛋白质组分与脂质之间无共价结合(5) 膜蛋白可作横向移动第四章 酶学1.酶的概念及酶的特点概念：酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物具有高效催化作用的蛋白质（化学本质）。特

15、点：只能进行热力学上允许进行的反应；可以缩短化学反应到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点；自身不参与反应；通过降低活化能加快化学反应速度。2.酶活性调节的因素和酶的作用机制（1）酶活性调节的活性因素：必需基团：酶表现活性不可缺少的基团别构调节：酶分子中存在着一些可以与其他分子发生某种程度的结合的部位，从而引起酶分子空间构象的变化，对酶起激活或抑制作用（2）酶的作用机制：化学反应速率的依赖因素：分子间碰撞频率；有效碰撞分子的百分数。1、中间产物学说2、邻近效应和定向效应3、多元催化作用：酸碱催化，共价催化4、表面效应：疏水“口袋”3.酶促反应动力学以及酶活力的测定（1）酶促反应动力学：（2）酶活

16、力（酶催化化学反应的能力。）的测定：酶活性测定的主要指标：活力单位（特定条件下酶促反应在单位时间内生成一定量的产物或消耗一定数量的底物所需要的酶量。活力单位包括国际单位和Kat）国际单位：在特定条件下，每分钟催化1mol底物转化为产物所需要的酶量酶的比活力（specific activity）代表酶制剂的纯度。比活力用每毫克蛋白所含的酶活力单位数表示。对于同一种酶来说，比活力愈大，表示酶的纯度愈高。重点：米氏方程及Km的定义及意义，酶活测定复习题1、 酶的专一性p141专一性的假说（锁与钥匙学说、诱导契合学说）p1412、 酶的活力单位？比活力？（一定要理解，会计算，p336）3、 酶纯化过程

17、中总活力、比活力、纯化倍数、回收率的计算（一定要弄清楚，看书p142）4、 米氏常数的意义？(5点 p115)1、重要特征物理常数，与酶浓度无关。不同的酶具有不同Km值2、物理意义：Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。3、Km值只是在固定的底物，一定的温度和pH条件下，一定的缓冲体系中测定的，不同条件下具有不同的Km值。4、Km值近似等于ES的解离常数，可表示酶与底物之间的亲和力：Km值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km值小表示亲和程度大,酶的催化活性高5、从km可判断酶的专一性和天然底物。 Km最小的底物，通常就是该酶的最适底物，也就是天然底物。6、km还可以推断某一代

18、谢物在体内可能的代谢途径。7、从km的大小，可以知道正确测定酶活力时所需的底物浓度。在进行酶活力测定时，通常用4km的底物浓度即可。5、 什么是可逆抑制、不可逆抑制、竞争性抑制与非竞争性抑制的区别(p162)？激活剂的概念（p162）不可逆抑制：抑制剂与酶反应中心的活性基团以共价形式结合，引起酶的永久性失活。如有机磷毒剂二异丙基氟磷酸酯。 可逆抑制：抑制剂与酶蛋白以非共价方式结合，引起酶活性暂时性丧失。抑制剂可以通过透析等方法被除去，并且能部分或全部恢复酶的活性。竞争性抑制; 某些抑制剂的化学结构与底物相似，因而能与底物竟争与酶活性中心结合。当抑制剂与活性中心结合后，底物被排斥在反应中心之外，

19、其结果是酶促反应被抑制了。竞争性抑制通常可以通过增大底物浓度，即提高底物的竞争能力来消除。 非竞争性抑制：酶可同时与底物及抑制剂结合，引起酶分子构象变化，并导至酶活性下降。由于这类物质并不是与底物竞争与活性中心的结合，所以称为非竞争性抑制剂。6、 酶活性中心？7、 酶的别构调控？激活剂: 凡能使酶由无活性变为有活性或使酶活性增加的物质。别构酶: 酶分子通过活性中心以外的特异调节位点与小分子调节物（效应物）结合后，酶分子的构象改变，从而调节酶活性 别构调节: 一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。8、 别构酶的性质9、

20、酶原的激活酶原的激活：由无活性的酶原转变为有活性的酶的过程。共价调节：在其他酶的催化作用下，某些酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性10、 同工酶的概念？同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。第五章 维生素与辅酶1.水溶性维生素的主要生理功能和缺乏病1.VitB1和焦磷酸硫胺素（TPP）：形成的辅酶：焦磷酸硫胺素（TPP）是酮酸脱羧酶的辅酶功能：催化-酮酸的脱羧反应缺乏病：脚气病。缺乏时表现出多发性神经炎、皮肤麻木、心力衰竭、四肢无力、下肢水肿。 2、VitB2和黄素辅酶形成的辅基： FA

21、D和FMN功能：在脱氢酶催化的氧化-还原反应中，起着电子和质子的传递体作用 FAD + 2H = FADH2 FMN + 2H = FMNH2缺乏病：缺乏时组织呼吸减弱，代谢强度降低。主要症状为口腔发炎，舌炎、角膜炎、皮炎等3.VitPP(VB5)（尼克酸和尼克烟酰胺）形成的辅酶：NAD+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸,辅酶INADP+:烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸,辅酶II多种氧化还原酶的辅酶 功能：作为脱氢酶的辅酶，在催化底物时通过氧化态与还原态的互变而传递氢 缺乏病：能维持神经组织的健康。缺乏时表现出神经营养障碍，出现皮炎（癞皮病）。4、 泛酸和辅酶A(CoA-SH)形成的辅酶：与巯基乙胺、核苷酸形

22、成辅酶A (CoA-SH)功能：传递酰基 5. VitB6形成的辅酶：磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺功能：Aa转氨酶、脱羧酶、消旋酶的辅酶。转氨酶通过磷酸吡多醛和磷酸吡多胺的相互转换，起转移氨基的作用。2.脂溶性维生素的主要生理功能1.维生素A：维生素A1又称为视黄醇，A2称为脱氢视黄醇。主要功能是维持上皮组织的健康和正常视觉 2. 维生素D主要功能：调节钙、磷代谢，可促使小肠吸收钙，使血钙浓度增加，也可促使小肠吸收磷，使血磷浓度升高。有助于血液凝固。降低神经兴奋的作用 3.维生素E主要功能：维持动物的生殖功能（抗动物不育症）。具有抗氧化作用（油脂中常用）4维生素K主要功能：促进肝脏合成凝血酶原。调节

23、凝血因子、的合成。重点：B族维生素与辅酶的关系复习题1、 脂溶性维生素？水溶性维生素？2、 B族维生素与辅酶第六章 核酸化学1.核酸的组成与结构（1）组成：主要元素组成： C、H、O、N、P(911%)。与蛋白质比较，核酸一般不含S，而P的含量较为稳定，占9-11%。 基本构成单位：核苷酸（核苷酸的组成：含氮碱基、戊糖和磷酸。）嘌呤碱和嘧啶碱分子中都含有共轭双键体系，在紫外区有吸收（260 nm左右）（2）结构：1.一级结构：一级结构是指核酸分子中核苷酸的排列顺序及连接方式。核苷酸的排列顺序代表了遗传信息。5端3端2.二级结构：DNA双螺旋结构螺旋横截面的直径约为2nm，每条链相邻两个碱基平面

24、之间的距离为0.34 nm，每10个核苷酸形成一个螺旋，其螺矩（即螺旋旋转一圈的高度）为3.4 nm。维持结构稳定的力量：氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定 3.DNA三级结构：双螺旋进一步扭曲,形成一种比双螺旋更高层次的空间构象。2.核酸的理化性质作用于磷酸二酯键和糖苷键；DNA/RNA对酸/碱的耐受程度有差别（一）碱基的解离2.核苷的解离：戊糖可增强碱基的酸性解离；核糖中的羟基也可发生解离3.核苷酸的解离：磷酸基使核苷酸具有很强的酸性（三）、核酸的紫外吸收：碱基含有共轭双键。最大吸收峰260nm左右（四）、核酸的变性、复性与杂交完全变性后核酸紫外吸收值增加。Tm：DNA变性时

25、，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)。大小与G+C含量成正比。3.核酸的研究方法 DNA聚合酶链式反应（PCR）：变性退火延伸重点：核酸的变性、复性及分子杂交及核酸的序列测定复习题1、 DNA二级结构（双螺旋），结构特点、维持力？DNA分子由两条DNA单链组成。DNA的双螺旋结构是分子中两条DNA单链之间基团相互识别和作用的结果。双螺旋结构是DNA二级结构的最基本形式。维持结构稳定的力量：氢键维持双链横向稳定，碱基堆积力维持螺旋纵向稳定2、 核小体的结构？p238图14-14核小体： 由DNA和组蛋白构成3、 tRNA的二级结构、三级结构特点？以及tRN

26、A的功能？p240tRNA的二级结构三叶草形功能： DHU环（二氢尿嘧啶环）：识别氨酰tRNA合成酶 反密码环：连接氨基酸 TC环：识别核蛋白体tRNA的“倒L”型三级结构4、 核酸的紫外吸收（p249）碱基含有共轭双键，最大吸收峰260nm左右5、 核酸的变性、熔解温度、影响Tm的因素？（p250-252）;复性（p251）DNA的变性： 在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程。Tm：DNA变性时，OD260达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度或融解温度(Tm)。第二篇 新陈代谢1. EMP, TCA发生部位？关键调控点，调控酶？底物磷酸化的部位？产氢的部位？脱羧部位

27、？EMP：（1）反应部位：胞液（2）关键酶：己糖激酶，6-磷酸果糖激酶-1，丙酮酸激酶在糖酵解过程发生了两次底物水平磷酸化反应，一次是1，3-二磷酸甘油酸生成3-磷酸甘油酸的反应，另外是磷酸烯醇式丙酮酸生成丙酮酸的反应。TCA：（1）进行部位：线粒体 （2）关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，a-酮戊二酸脱氢酶复合体 三羧酸循环中只有一步底物水平磷酸化，就是琥珀酰CoA生成琥珀酸的反应。2. 1mol的葡萄糖通过EMP, TCA彻底分解为和产生多少mol(计算)？（肝脏、心肌，苹果酸穿梭机制，38mol；骨骼肌、神经系统，磷酸甘油穿梭机制36mol）。3. 糖异生的关键步骤？丙酮酸生成草酰乙酸

28、的反应4. 糖原合成与分解的关键酶、步骤？合成过程：关键酶：糖原合酶。代谢过程：关键酶：糖原磷酸化酶。l 合成过程：l 分解过程：5. HMP途径的生理意义？1) 磷酸戊糖途径是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径。为体内核酸的合成提供了原料。2) NADPH的生成及其功用：磷酸戊糖途径的另一主要生理意义是提供细胞合成代谢所需的NADPH。 NADPH的功用： j在脂肪酸及胆固醇等物质的生物合成中提供氢，作为供氢体。 kNADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，对于维持细胞中还原型 谷胱甘肽（G-SH）的正常含量，从而对维持细胞特别是红细胞的完整性有重要作用。 lNADPH参与肝脏内的生理转化反

29、应。3) 通过磷酸戊糖途径中的转酮醇基及转醛醇基反应，使丙糖，丁糖，戊糖，己糖，庚糖在体内得以互相转变。4)6. 丙酮酸脱氢酶系包括哪几种？ 丙酮酸脱氢酶（E1），二氢硫辛酰胺转乙酰酶（E2），二氢硫辛酰胺脱氢酶（E3） 底物磷酸化？氧化磷酸化？P/O?l 底物水平磷酸化（substrate level phoaphorylation）：高能化合物在进行反应的过程中，将能量转给ADP生成ATP。l 氧化磷酸化：代谢物氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的同时，伴有ADP磷酸化生成ATP的过程为氧化磷酸化，因氧化反应与ADP的磷酸化反应偶联发生，又称偶联磷酸化。 l P/O：物质氧化时，每消耗1摩尔氧

30、原子所消耗的无机磷的摩尔数，即生成ATP的摩尔数。7. ATP的贮存: 磷酸肌酸是肌肉中能量的贮存形式8. 氧化磷酸化的解偶联？ 解偶联：有代谢物的氧化过程，不伴有ADP磷酸化的过程为氧化磷酸化的解偶联。9. 软脂酸氧化：活化： -2 ATP；7次氧化： 5 7 = 35 ATP8个乙酰CoA：12 8 = 96 ATPCH3-(CH2)14-COOH + 23O2 16CO2 + 16H2O + 2340 kcal/mol10. 氧化发生部位？肉碱？脱氢 加水（再）脱氢 硫解。部位：线粒体 肉碱：羟三甲基氨基丁酸carnitine 11. 酮体？生成过程？生理意义？限速酶 酮体：乙酰乙酸，羟

31、丁酸 ，丙酮 生理意义：能源物质：肝外组织，大脑、肌肉14.软脂酸的合成：限速酶: 乙酰CoA羧化酶； 16.联合脱氨基作用的过程和意义（转氨基，L谷氨酸氧化脱氨基作用）？尿素合成的部位和全过程？（鸟氨酸循环） 尿素合成部位：肝脏 细胞溶胶17.氨在血液中的运输形式：丙氨酸和谷氨酰胺1) 丙氨酸-葡萄糖循环：使肌肉的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝2) 谷氨酰胺：氨的解毒产物，氨的贮存和运输形式18.嘌呤核苷酸的从头合成？v 活性磷酸核糖形式：磷酸核糖焦磷酸（PRPP）v 两个阶段：首先合成IMP，再由IMP转变成AMP与GMPv 嘌呤核苷酸是在一磷酸水平上合成的v 在合成嘌呤核苷酸的过程中逐步合

32、成嘌呤环v 调节酶：磷酸核糖焦磷酸激酶、磷酸核糖酰氨基转移酶 脱氧（还原）过程发生在二磷酸水平19. 嘌呤核苷酸的分解代谢 最终产物：尿酸 关键酶：黄嘌呤氧化酶 代谢抑制剂别嘌呤醇 痛风 痛风的机理：尿酸生成过量或尿酸排出过少。如：次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖转移酶（HGPRT）不完全缺乏促使嘌呤核苷酸过度生成 别嘌呤醇治疗痛风的机理：次黄嘌呤类似物，竞争性抑制黄嘌呤氧化酶；或转变为别嘌呤醇核苷酸，抑制嘌呤核苷酸从头合成 20. 嘧啶核苷酸的分解代谢 最终产物：氨基酸、CO2、NH3 U、C -Ala、CO2、NH3 T -氨基丁酸、CO2、NH3 第三篇 遗传信息1. 中心法则？ 生物的遗传信息

33、以密码的形式储存在DNA分子上，表现为特定的核苷酸排列顺序。在细胞分裂的过程中，通过DNA复制把亲代细胞所含的遗传信息忠实地传递给两个子代细胞。在子代细胞的生长发育过程中，这些遗传信息通过转录传递给RNA，再由RNA通过翻译转变成相应的蛋白质多肽链上的氨基酸排列顺序，由蛋白质执行各种各样的生物学功能，使后代表现出与亲代相似的遗传特征。后来人们又发现，在宿主细胞中一些RNA病毒能以自己的RNA为模板复制出新的病毒RNA，还有一些RNA病毒能以其RNA为模板合成DNA，称为逆转录这是中心法则的补充。2. 半保留复制的特点？ DNA在复制时，两条链解开分别作为模板，在DNA聚合酶的催化下按碱基互补的

34、原则合成两条与模板链互补的新链，以组成新的DNA分子。这样新形成的两个DNA分子与亲代DNA分子的碱基顺序完全一样。由于子代DNA分子中一条链来自亲代，另一条链是新合成的，这种复制方式称为半保留复制。3. 大肠杆菌三种DNA聚合酶（DNA聚合酶，复制） 4. 前导链，随后链？DNA复制时，以35走向为模板的一条链合成方向为53，与复制叉方向一致，称为前导链；另一条以53走向为模板链的合成链走向与复制叉移动的方向相反，称为滞后链，其合成是不连续的，先形成许多不连续的片断（冈崎片断），最后连成一条完整的DNA链。5. 真核RNA聚合酶（） RNA聚合酶：转录所有mRNA前体和大多数核内小RNA(s

35、nRNA)6. 启动子？终止子？终止因子？l 启动子( promoter)是指RNA聚合酶识别、结合和开始转录的一段DNA序列。l 终止子：提供转录停止信号的DNA序列称为终止子( termter)。l 终止因子：协助RNA聚合酶识别终止信号的辅助因子（蛋白质）则称为终止因子 (termination factor)。7. 内含子？外显子？ 大多数的真核基因都是断裂基因，断裂基因的转录产物产物需要通过拼接,去除插入部分（即内含子，intron），使编码区（即外显子，Exon）成为连续序列8. 原核蛋白质生物合成过程？过程: 1. 氨基酸的活化与搬运：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，

36、均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，形成氨基酰tRNA。2. 活化氨基酸的缩合核蛋白体循环：活化氨基酸在核蛋白体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程，称为核蛋白体循环。核蛋白体循环过程可分为三个阶段： 1) 起动阶段：30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。 2) 肽链延长阶段：进位：与mRNA下一个

37、密码相对应的氨基酰tRNA进入核蛋白体的受位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。成肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到受位上的氨基酰tRNA上，与其-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。移位：核蛋白体向mRNA的3- 端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从受体移到给位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。 此时，核蛋白体的受位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长 3) 肽链终止阶段：核蛋白体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位

38、。识别：RF识别终止密码，进入核蛋白体的受位。水解：RF使转肽酶变为水解酶，多肽链与tRNA之间的酯键被水解，多肽链释放。解离：通过水解GTP，使核蛋白体与mRNA分离，tRNA、RF脱落，核蛋白体解离为大、小亚基。 真核、原核的区别：a) 真核细胞核糖体比原核细胞核糖体更大更复杂；b) 起始氨基酸为Met，不是fMet；c) 肽链合成的起始：由40S核糖体亚基首 先识别mRNA的5端-帽子，然后沿mRNA移动寻找AUG；d) 起始因子有12种，但只有2种延长因子和1种终止因子；e) 真核细胞种线粒体、叶绿体的核糖体大小、组成及蛋白质合成过程都类似于原核细胞。9. 顺式作用元件？反式作用因子？ 顺式作用元件（cis-acting element）：可影响自身基因表达活性的DNA序列。包括启动子、增强子及沉默子等 反式作用因子(trans-acting factor)：某一基因的编码产物，与其它基因的调节序列结合，调节其它基因的表达活性。大多数反式作用因子是D