苏州大学生物化学考研题库

1、第三章 蛋白质一、名词解释#1、免疫球蛋白：是一类具有抗体活性的动物糖蛋白。主要存在于血浆中，也见于其它体液及组织分泌物中。一般可分为五种。2、超二级结构：在蛋白质尤其是球蛋白中，存在着若干相邻的二级结构单位（螺旋、折叠片段、转角等）组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，称为超二级结构3、纤维状蛋白：纤维状蛋白分子结构比较有规律，分子极不对称，呈极细的纤维状，溶解性能差，在生物体内具保护、支持、结缔的功能，如毛发中的角蛋白，血纤维蛋白等。4、盐析作用：向蛋白质溶液中加入大量中性盐，可以破坏蛋白质胶体周围的水膜，同时又中和了蛋白质分子的电荷，因

2、此使蛋白质产生沉淀，这种加盐使蛋白质沉淀析出的现象，称盐析作用。5、球状蛋白：球状蛋白的空间结构远比纤维状蛋白复杂，分子呈球形或椭圆形，溶解性能好，如血红蛋白、清蛋白、激素蛋白等。#6、疏水相互作用：蛋白质分子某些疏水基团有自然避开水相的趋势而自相黏附，使蛋白质折叠趋於形成球状蛋白质结构时，总是倾向将非极性基团埋在分子内部，这一现象称为疏水相互作用。7、简单蛋白与结合蛋白简单蛋白：完全由氨基酸组成的蛋白质称为简单蛋白。结合蛋白：除了蛋白质部分外，还有非蛋白成分，这种蛋白叫结合蛋白。8、别构现象：当有些蛋白质表现其生理功能时，其构象发生变化，从而改变了整个分子的性质，这种现象称别构现象。9、分子

3、病：指某种蛋白质分子一级结构的氨基酸排列顺序与正常的有所不同的遗传病。10、多肽链：多个氨基酸以肽键相互连接形成多肽，多肽为链状结构，又叫多肽链。11、桑格（Sanger）反应：即2，4二硝基氟苯与氨基酸中氨基反应生成DNP-氨基酸，是黄色二硝基苯衍生物。用此反应可以N-端氨基酸的种类。是生化学家Sanger创用，故称桑格反应。12、等电点：当调节氨基酸溶液的pH值，使氨基酸分子上的NH2和COOH的解离度完全相等，即氨基酸所带净电荷为零，在电场中既不向正极移动，也不向负极移动，此时氨基酸所处溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。13、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，其中

4、每一个NHCHCO 单位称为氨基酸残基。 R14、别构现象：当有些蛋白质分子表现其生物功能时，其构象发生改变，从而改变了整个分子的性质，这种现象称为别构现象。15、肽键平面：组成肽键（酰胺键）的六个原子（C,N,O,H,-C,-C）位于同一平面，呈刚性平面结构，其中C-N键具有偏双键性质， C=O, N-H为反式排布，这种平面称肽键平面又称酰胺平面。16、结构域：在超二级结构基础上，多肽链（40-400个氨基酸范围）再折叠成相对独立的三维实体，称为结构域。一般由100-200个氨基酸残基组成，大蛋白质分子由2-3个结构域形成三级结构，较小蛋白质的三级结构即是单结构域。 17、蛋白质的变性作用：

5、天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的高度规律性结构发生变化，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋白质一级结构的破坏，这种现象叫蛋白质的变性作用18、氨基酸残基：组成多肽链的氨基酸单位已不是完整的氨基酸分子，因此每一个-NH-CH-CO- 残基称为氨基酸残基。#19、透析 ：利用胶体对半透膜的不可渗透性，可将蛋白质溶液中低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较为纯净的蛋白质，这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析。二、选择1、每个蛋白质分子必定有 (三级结构)A. -螺旋结构 B. -片层结构C. 三级结构 D. 四级结构 E. 辅基2、关于肽键的下列描述,错误

6、的是 (E)A. 具有部分双键性质B. 可为蛋白酶所水解C. 是蛋白质分子中主要的共价键D. 是一种酰胺键，稳定性高E. 以上都不对*3、下列氨基酸中具有亲水侧链的是 （苏氨酸、丝氨酸、谷氨酸）A 苏氨酸 B 亮氨酸 C 丝氨酸D 丙氨酸 E 谷氨酸 4、 酰胺平面中具有部分双键性质的单键是：（B）A C-C B C-N C N-H D N-C 5、与氨基酸相似的蛋白质的性质是 (两性性质)A. 高分子性质 B. 胶体性质C. 沉淀性质 D. 两性性质E. 变性性质6、含有色氨酸的蛋白质所特有的显色反应是：（乙醛酸反应） A 双缩脲反应 B 黄色反应 C 米伦氏反应D 乙醛酸反应 E 坂口反应

7、 F 福林试剂反应 7、一种蛋白质的营养价值高低主要决定于 （C）A 是否好吃可口B 来源是否丰富C 所含必需氨基酸的种类是否完全和相对数量的多少D 市场价格的贵贱 *8、肽键平面的结构特点是：（ABD）A 4个原子处于一个平面B 肽键中的C-N键具有双键的性质C 肽键中的C-N键可以自由旋转D 只有-碳原子形成的单键可以自由旋转E 肽键平面是蛋白质一级结构的基本单位 *9、分离纯化蛋白质主要根据蛋白质的哪些性质 （形状大小、溶解度、电荷）A 分子的形状和大小 B 粘度不同C 溶解度不同 D 溶液的pH值E 电荷不同 *10、可用来鉴定蛋白质肽链N-末端氨基酸的试剂是：（DE）A 茚三酮 B

8、亚硝酸 C 甲醛D 2，4二硝基氟苯 E 异硫氰酸苯酯 11、跨膜蛋白与膜脂在膜内结合部分的氨基酸残基 （大部分是疏水性）A 大部分是酸性 B 大部分是碱性C 大部分疏水性 D 大部分是糖基化 *12、变性蛋白中未被破坏的化学键是：（肽键、二硫键）A 氢键 B 盐键 C 疏水键 D 肽键 E 二硫键 F 范得华力 *13、下列关于蛋白质的三级结构的叙述哪些是正确的 （ B D）A一条多肽链和一个辅基连成的紧密型结构。B蛋白质分子中含有螺旋、片层折叠结构和转角。C其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连。D大部分非极性基团位於蛋白质分子内部。14、含有精氨酸的蛋白质特有的呈色反应是：(坂口反应) A.

9、 双缩脲反应 B. 黄色反应 C. 米伦氏反应 D. 乙醛酸反应 E. 坂口反应 F. 福林试剂反应*16、含有酪氨酸的蛋白质能引起的呈色反应是： （ 双缩尿反应、黄色反应、米伦氏反应、福林试剂反应） A.双缩脲反应 B.黄色反应 C.米伦氏反应 D.乙醛酸反应 E.坂口反应 F.福林试剂反应*17.下列关于蛋白质三级结构的叙述，哪些是正确的 （B,D） A.一条多肽链和一个辅基连成的紧密球形结构 B.蛋白质分子中含有螺旋，片层折叠和转角 C.其辅基通过氨基酸残基与分子内部相连 D.大部分非极性基团位於蛋白质分子内部*18.在pH6-7的溶液中带负电荷的氨基酸有： （asp、glu） A）.

10、Asp B. Arg C. GluD. Gln E. His F. Lys*19、可用来判断蛋白质水解程度的反应是：（B C）A 茚三酮反应B 亚硝酸反应C 甲醛反应D 2，4-二硝基氟苯反应E 异硫氰酸苯酯反应 20、胰岛素A链与B链的交联靠：(二硫键) A 氢键 B 盐键 C 二硫键 D 酯键 E 范德华力 *21、在pH6-7范围内带正电荷的氨基酸有：（arg、his、lys）A、AspB、ArgC、GluD、GlnE、HisF、Lys23、蛋白质一级结构与功能关系的特点是:（B）A 相同氨基酸组成的蛋白质功能一定相同B 一级结构相近的蛋白质其功能类似性越大C 一级结构中任何氨基酸的改变

11、,其生物活性就丧失D 不同生物来源的同种蛋白质.其一级结构完全相同E 一级结构中氨基酸残基任何改变,都不会影响其功能24、在下列肽链主干原子排列中,符合肽链结构的是：（E）A CNNCB NCCNC NCNCD CCCNE CCNC F CONH25、蛋白质平均含氮量为：（16%）A 10%B 12%C 14%D 16%*26、蛋白质胶体溶液的稳定因素是：（B D）A 蛋白质颗粒在溶液中进行布朗运动，促使其扩散B 蛋白质分子表面有水膜C 蛋白质溶液粒度大 D 蛋白质分子带有同性电荷27、蛋白质空间构象的特征主要取决于: ( 氨基酸的排列次序 ) A. 氨基酸的排列次序 B. 次级键的维持力C.

12、 温度, pH, 离子强度 D. 肽链内和肽链间的二硫键28、蛋白质二级结构的主要维系力是 ( 二硫键 ) A、 盐键 B、 疏水键 C、 氢键 D、 二硫键*29、非蛋白质氨基酸是：（A、B ）、Orn B、Cit C、Asp D、Arg E、Glu F、Lys30、具有四级结构的蛋白质是（ 血红蛋白）、角蛋白、角蛋白、肌红蛋白、细胞色素、血红蛋白31、在酰胺平面中具有部分双键性质的单键是（B）、*32、可用来判断蛋白质水解程度的反应是（ B C ）A、茚三酮反应 B、亚硝酸反应 C、甲醛反应D、2，4二硝基氟苯反应 E、异硫氰酸苯酯反应#33、螺旋表示的通式是（ B ） A、3.010 B

13、、3.613 C、2.27 D、4.616三、判断1、血红蛋白与肌红蛋白均为氧的载体, 前者是一个典型的变构蛋白, 而后者却不是。()2、蛋白质的变性是蛋白质分子空间结构的破坏, 因此常涉及肽键的断裂。()3、芳香氨基酸均为必需氨基酸。（）#4、凝胶过滤法测定蛋白质分子量是根据不同蛋白质带电荷多少进行的。（）#5、用透析法可解开蛋白质中的二硫键。()#6、SDS-PAGE测定蛋白质分子量的方法是根据蛋白质分子所带电荷不同。() 7、蛋白质分子中的肽键是单键, 因此能够自由旋转.( )8、变性蛋白质溶解度降低是因为蛋白质分子的电荷被中和以及除去了蛋白质外面的水化层所引起的（ ）#9、一个蛋白质样

14、品经酸水解后，能用氨基酸自动分析仪准确测定它的所有氨基酸（ ）10、双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应。（ ）#11、可用8M尿素拆开蛋白质分子中的二硫键（ ）12、维持蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（ ）13、多数蛋白质的主要带电基团是它N-末端的氨基和C末端的羧基组成。（ ）14、在水溶液中，蛋白质溶解度最小时的pH值通常就是它的等电点。()15、天然氨基酸都具有一个不对称碳原子。（）16、亮氨酸的疏水性比丙氨酸强。()17、自然界的蛋白质和多肽类物质均由L-型氨基酸组成。（ ）18、蛋白质在pI（等电点）时，其溶解度最小。()19、蛋白质多肽链的骨架是CCNCC

15、NCCN-。()20、一氨基一羧基氨基酸pI为中性，因为COOH和NH3+ 解离度相同。（）21、构型的改变必须有共价键的破坏。()#22、纸电泳分离氨基酸是基于它们的极性性质。（）四、填空1、蛋白质溶液在280nm波长处有吸收峰, 这是由于蛋白质分子中存在着_, _和_残基。（苯丙氨酸 酪氨酸 色氨酸）2、胰蛋白酶是一种_ _酶, 专一性地水解肽链中_和_残基的羧基端形成的肽键。（ 水解酶 赖氨酸 精氨酸）3、一般说来, 球状蛋白分子含有_ _氨基酸残基在其分子内部, 含_氨基酸残基在其分子的表面. （ 非极性 极性 ）4、血浆脂蛋白包括 、 、 、 、 。（乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度

16、脂蛋白、高密度脂蛋白、极高密度脂蛋白）5、蛋白质按分子形状分为 和 ；按分子组成分为 和 。（纤维状蛋白 球状蛋白 简单蛋白 结合蛋白）6、蛋白质的变性作用最主要的特征是 ，变性作用是由于蛋白质分子 发生改变所引起的。（生物学性质的改变 内部高度规律性结构）7、-折叠结构的特点是：（1）肽段伸展呈 ；（2）在片层中个肽段走向可以是 ；也可以是 ；（3）氢键是在 之间形成；（4）R伸向锯齿的 方。（锯齿状 平行 反平行 相邻肽链主链上的-C=O与NH 前）8、组成蛋白质的20中氨基酸中，除 外，均为-氨基酸；除 外，氨基酸分子中的-碳原子，都有旋光异构体；天然蛋白质分子中，只存在 氨基酸。（Pr

17、o Gly L-）9、能形成二硫键的氨基酸是_。 （ 半胱氨酸）10、蛋白质的二级结构有 、 、 和 等类型。（-螺旋 -折叠 转角 自由回转）11、根据组成蛋白质20种氨基酸侧链R基的化学结构，可将蛋白质分为四大类： （脂肪氨基酸， 芳香氨基酸， 杂环氨基酸， 杂环亚氨基酸）12、蛋白质多肽链主链形成的局部空间结构称为二级结构. 这些二级结构进一步排列一些有规则的模块称之为_或叫作_.（超二级结构， 折迭单元）13、一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而成的化合物_肽。氨基酸脱水后形成的键叫_键，又称_键。（二肽 肽 酰胺键）14、稳定蛋白质胶体系统的因素是_和_.(水膜， 电荷)1

18、5、GSH由_和_，_组成的。 （Glu， Cys， Gly， ）16、a-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一，其结构特点是：（1）螺旋盘绕手性为 ；（2）上升一圈为 nm；（3）一圈中含氨基酸残基数为 ，每个残基沿轴上升 nm；（4）螺旋圈与圈之间靠 而稳定；（5）螺旋中R伸向 。（右手 0.54 3.6 0.15 氢键 外侧）17、-螺旋是蛋白质 级结构的主要形式之一，该模型每隔 个氨基酸残基，螺旋上升一圈。-螺旋稳定的主要因素，是相邻螺圈三种形成 。-折叠结构有 以及 两种形式，稳定-折叠的主要因素是 。（二 3.6 氢键 平行式 反平行式 氢键）18、蛋白质具有各种各样的生物功能，例如

19、有 ， ， ， ， 。（催化 运动 结构基础 防御 营养）19、多肽链的正链是由许多_ _平面组成.平面之间以 原子相互隔开,并以该原子为顶点作 运动。（_酰胺Ca 旋转）#20、常用的拆开蛋白质分子中二硫键的方法有(1). _法,常用的试剂为_. (2)._法,常用的试剂为_或_。（氧化 过氧甲酸 还原 巯基乙醇 巯基乙酸）21、1、蛋白质变性作用最主要的特征是 ，变性作用是由于蛋白质分子中的 被破坏，引起 。（生物学性质的改变，次级键，天然构象的解体）22、蛋白质的一级结构是由共价键形成的，如 和 ；而维持蛋白质空间构象的稳定性的是次级键，如 、 、 和 等。（肽键，二硫键；氢键，盐键，疏

20、水键，范德华力）#23、最早提出蛋白质变性理论的是_。（吴宪）24、蛋白质的二级结构有 、 、 和 等类型。(螺旋，折叠，转角,自由回转)25、破坏蛋白质的 和中和了蛋白质的 ，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现沉淀现象，蛋白质可因加入 、 、 和 等类试剂而产生沉淀。（水膜，电荷，高浓度盐类，有机溶剂，重金属盐，某些酸）26、在下列空格中填入合适的氨基酸名称： (1)_是带芳香族侧链的极性氨基酸。 (2)_和_是带芳香族侧链的非极性氨基酸。 (3)_是含硫的极性氨基酸。 (4)在一些酶的活性中心中起重要作用并含羟基的极性较小的氨基酸是_。(1) Tyr (2) Trp、Phe (3) Cys (

21、4) Ser五、计算1、某一蛋白质的多肽链在一些区段为螺旋构象,在另一些区段为构象，该蛋白质的分子量为,多肽链外形的长度为5.06x10-5厘米,试计算：螺旋体占分子的百分比?(假设构象中重复单位为0.7nm,即0.35nm长/残基。氨基酸残基平均分子量以120为计)设：螺旋体占分子的X 该蛋白质应含有的氨基酸残基数为： 240,000/120=2,000个根据多肽链的结构，建立以下方程式：0.15nm * 2000* X 0.35nm * 2,000 *（100-X）5.06*105cm则：3X+700- 7X= 5.06x10-5x107 4X=194X=48.52、测得一个蛋白质中色氨酸

22、的残基占总量的0.29%，计算蛋白质的最低分子量。（色氨酸残基的分子量为186）（2分）解：M=186*100/0.29=641383、肌红蛋白含铁量为0.335%，其最小分子量是多少？血红蛋白含铁量也是0.335%。试求其分子量。解：肌红蛋白的分子量为：100：0.335=M：56 M=100*56/0.335=16716.4血红蛋白的分子量为：100：0.335=M：（4*56） M=66865.74、一个大肠杆菌的细胞中含106个蛋白质分子，假设每个蛋白质分子平均分子量约为40000，并且所有的分子都处于-螺旋构象，计算每个大肠杆菌细胞中的蛋白质多肽链的总长度。（假设氨基酸残基的平均分子

23、量为118）解：（106*40000/118）*0.15*10-7=5.08（cm）5、测得一个蛋白质的样品的含氮量为10克，计算其蛋白质含量。解：1克氮=6.25克蛋白质 10*6.25=62.5克6、试计算油100个氨基酸残基组成的肽链的.螺旋的轴长长度。（2.5分） 解：0.15nmx100=15nm7、下列氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？（3分） Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02） Phe（pI=5.48） Arg（pI=10.76 ） Asp（pI=2.77） His（pI=7.59） 解：朝负极移动者：Ala， Le

24、u， Phe， Arg， His。朝正极移动者：Asp8、计算100个氨基酸残基组成的肽链的螺旋的轴长度。15nm9、已知牛血清白蛋白含色氨酸0.58%(按重量算),色氨酸分子量为204。 (1)计算最低分子量；(2)用凝胶过滤测得牛血清白蛋白分子量大约为7万,问该分子中含有几个Trp残基。解答：（1）设：当该牛血清白蛋白只含一个Trp时的最低分子量为M 则:204/M=0.58% M=0.58%/204=35172(约35000为计) （2）该分子中应含Trp残基个数为： 70000/35000=2六、问答1、一个A肽：经酸解分析得知由Lys, His, Asp, Glu2, Ala, 以及

25、Val, Tyr和两个NH3分子组成。当A肽与FDNB试剂反应后,得DNP-Asp; 当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。如果我们在试验中将A肽用胰蛋白酶降解时, 得到二肽, 其中一种( Lys, Asp, Glu, Ala, Tyr)在pH6.4时, 净电荷为零, 另一种(His,Glu,以及Val)可给出DNP-His, 在pH6.4时,带正电荷. 此外, A肽用糜蛋白酶降解时,也得到二种肽, 其中一种(Asp, Ala, Tyr)在pH6.4时呈中性, 另一种(Lys, His, Glu2,以及Val)在pH6.4时,带正电荷，问A肽的氨基酸顺序如何?（10分）答：由题意可知A肽为八肽，由Ly

26、s、His、Asp、Glu2、Ala、Val、Tyr组成。且其中包括二个酰胺； 由FDNB及羧肽酶反应可知N端为Asp，C端为Val； 由胰蛋白酶解、pH6.4时电荷情况、生成DNP-His知所得二个肽段应为： AspGlu、Ala、Tyr、Lys （Glu、Asp 其中有一个酰胺）HisGlnVal 再由糜蛋白酶解、pH6.4时电荷情况知所得肽段应为： AsnAlaTyr GluLysHisGlnVal 所以整个八肽的氨基酸顺序应为：AsnAlaTyrGluLysHisGlnVal2、将含有Asp(pI=2.98), Gly(pI=5.97), Thr(pI=6.53), Leu(pI=5.

27、98)和Lys(pI=9.74)的pH3.0的柠檬酸缓冲液,加到预先用同样缓冲液平衡过的Dowex-50阳离子交换树脂中,随后用该缓冲液洗脱此柱,并分部的收集洗出液,这五种氨基酸将按什么次序洗脱下来?（8分）答：氨基酸在离子交换层析中被洗脱下的次序取决于氨基酸在该条件下所带电荷的种类、大小以及分子本身的极性等。因此以上五种氨基酸在pH3.0缓冲液洗脱，洗脱下来的次序是： AspThrGluLeuLys先后3、有一个七肽, 经分析它的氨基酸组成是: Lys, Gly, Arg, Phe, Ala, Tyr, 和Ser. 此肽未经糜蛋白酶处理时, 与FDNB反应不产生-DNP-氨基酸. 经糜蛋白酶

28、作用后, 此肽断裂成两个肽段, 其氨基酸组成分别为Ala, Tyr, Ser, 和Gly, Phe, Lys, Arg. 这两个肽段分别与FDNB反应, 可分别产生DNP-Ser和DNP-Lys. 此肽与胰蛋白酶反应, 同样能生成两个肽段, 它们的氨基酸组成分别是Arg, Gly, 和Phe, Tyr, Lys, Ser, Ala. 试问此七肽的一级结构是怎样的? 答 因为此肽未经糜蛋白酶处理时与FDNB反应不产生-DNP-氨基酸可推断为：环七肽 从经糜蛋白酶水解成的两个片段及它们与FDNB的反应产物可知该两片段可能为：SerAlaTyr （1） LysGly、Arg、Phe （20） 此肽与

29、胰蛋白酶反应生成的两个片段应是： GlyArg （3） Phe、Tyr、Ser、Ala、Lys （40） （20）肽段结合（3）肽段综合分析应为：LysGlyArgPhe（2）（40）与（1）肽段综合分析应为PheSerAlaTyrLys（4） 综合（2）与（4）肽段， 此肽应为： GlyArgPheSerAla Lys _Tyr 4、下列氨基酸的混合物在pH3.9时进行电泳，指出哪些氨基酸朝正极移动？哪些氨基酸朝负极移动？ Ala（pI6.0） Leu（pI=6.02） Phe（pI=5.48） Arg（pI=10.76 ） Asp（pI=2.77） His（pI=7.59）解：向负极移动者

30、：Ala， Leu， Arg， Phe， His.向正极移动者：Asp5、某多肽的氨基酸顺序如下: Glu-Val-Lys-Asn-Cys-Phe-Arg-Trp-Asp-Leu-Gly-Ser-Leu-Glu-Ala-Thr-Cys-Arg-His-Met-Asp-Gln-Cys-Tyr-Pro-Gly-Glu-Glu-Lys. 如用胰蛋白酶处理,此多肽将产生几个小肽?（假设无二硫键存在） 答：产生四个小肽 1. GluValLys 2. AsnCysPheArg 3. TrpAspLeuGlySerLeuGluAlaThrCysArg 4. HisMetAspGluCysTyrProGly

31、GluGluLys6、比较下列各题两个多肽之间溶解度的大小（1）Gly20和Glu20， 在pH7.0时 （2）LysAla3和PheMet3，在pH7.0时 （3）AlaSerGly5和AsnSerHis5，在pH9.0时 （4）AlaAspGly5和AsnSerHis5，在pH3.0时答：多肽在水中的溶解度主要取决它们侧链R基团大概相对极性，特别是离子化基团的数目，离子化基团愈多，多肽在水中的溶解度就愈大。7、一种酶分子量为360,000, 在酸性环境中可解离为二个不同成分, 其中一个成分分子量为120,000, 另一个为60,000. 大的占总蛋白的三分之二, 具有催化活性; 小的无活性

32、. 用-巯基乙醇处理时, 大的颗粒即失去催化活性, 并且它的沉降系数减小, 但沉降图案上只呈现一个峰. 关于该酶的结构可做出什么结论? 答：从题中已知酸水解结果可初步推测:该酶有具有催化活性的大亚基，分子量为,并含有二个（x2/3，/=2）, 还有分子量为6000无催化活性的小亚基，个数也为二个,因（-x2）/6000=2再从巯基处理结果又知在两个大亚基内有二硫键。第四章 酶一、名词解释#1、Kcat：酶的转换数，即每秒钟每个酶分子，转换底物的微摩尔数。#2、限制酶：在细菌的细胞内有一类识别并水解外源DNA的酶，称为限制性内切酶。3、活性中心和必需基团活性中心：是指酶分子中直接和底物结合，并和

33、酶催化作用直接有关的部位。必需基团：酶分子中有很多基团，但并不是所有基团都与酶的活性有关。其中有些基团若经化学修饰使其改变，则酶的活性丧失，这些基团称必需基团。4、酶原：某些酶，特别与消化有关的酶，在最初合成和分泌时，没有催化活性，这种没有催化活性的酶的前体称为酶原。5、同工酶：是指能催化同一种化学反应，但其酶蛋白本身的分子结构、组成却有所不同的一组酶。 #6、巯基酶：某些含有巯基的酶，在体内需要有自由的巯基存在时，才能发挥催化活性，若自由巯基发生改变，则酶的活性受到抑制或失去活性，这类酶叫巯基酶。7、酶原激活：酶原在一定的条件下经适当的物质作用，可转变成有活性的酶。酶原转变成酶的过程成为酶原

34、激活。这个过程实质上是酶活性部位形成或暴露的过程。8、酶工程：指酶制剂在工业上的大规模生产及应用。9、固定化酶：通过吸附、偶联、交联和包埋或化学方法做成仍具有酶催化活性的水不溶酶。#10、中间产物学说：酶在催化反应，酶首先与底物结合成一个不稳定的中间产物，然后中间产物再分解成产物和原来的酶，此学说称中间产物学说。11、金属酶：酶分子中含有金属元素的酶类12、别构效应剂：能够与酶分子中的别构中心结合，诱导出或稳定住酶分子的某种构象，使酶活动中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的催化反应速度及代谢过程的物质。13、诱导酶：某些物质能促进细胞内含量极微的酶迅速增加，这种是诱导生成的，称为诱

35、导酶。14、比活性： 指单位重量样品中的酶活力，即U数/mg蛋白质或Kat数/kg蛋白质。15、协同效应：在别构酶参与的酶促反应中，底物与酶结合后，引起了调节酶分子构象发生了变化，从而使酶分子上其它与底物结合部位与后继的底物的亲和力发生变化，或结合更容易，称为正协同效应，相反称为负协同效应。17、别构酶：由于酶分子构相的变化而影响酶的催化活性，从而对代谢反应起调节作用的酶。18、全酶与蛋白酶： 一些结合蛋白质酶类，除蛋白组分，还含有一对热稳定的非蛋白小分子物质，前者称为酶蛋白，后者称为辅因子，只有两者结合成完整体系才具有活力，此完整酶分子称为全酶。19、共价修饰调节：一类调节酶可由于其它酶对其

36、结构进行共价修饰，而使其在活性形式与非活性形式之间相互转变，称为共价修饰调节。20、多酶体系：在完整的细胞内的某一代谢过程中，由几个酶形成的反应链体系，称为多酶体系。21、辅基：结合酶中与酶蛋白结合较紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅基。22、诱导契合学说：该学说认为酶分子活性中心的结构原来并非和底物的结构互相吻合，但酶的活性中心不是僵硬的结构，它具有一定的柔性，当底物与酶相遇时，可诱导酶蛋白的构象发生相应的变化，使活性中心上有关的各个基团达到正确的排列和定向，因而使酶和底物契合而结合成中间络合物，并引起底物 发生反应。23、核糖酶：具有催化功能的RNA分子称为核糖酶。25、酶的反馈抑制

37、：酶作用的产物对酶本身的活性产生抑制作用，称为酶的反馈抑制。二、选择1、核酶的化学本质是 （ 核糖核酸 ） 、核糖核酸 、粘多糖 、蛋白质 、核糖核酸和蛋白质的复合物2、乳酸脱氢酶经过透析后，其活性大大降低或消失，这是因为：（失去辅酶）A 亚基解聚 B 酶蛋白变性 C 失去辅酶D 缺乏底物与酶结合所需要的能量 E 以上都不对 3、下列对酶的叙述，哪一项是正确的？（E）A 所有的蛋白质都是酶B 所有的酶均以有机化合物作为底物C 所有的酶均需特异的辅助因子D 所有的酶对其底物都具绝对特异性E 上述都不对 #4、测酶活性时，反应速度对底物应呈：（一级反应）A 一级反应 B 混合级反应C 零级反应 D

38、 二级反应 5、在效应物作用下，蛋白质产生的变构（或别构）效应是蛋白质的（构象发生变化）A 一级结构发生变化 B 构型发生变化C 构象发生变化 D 氨基酸顺序发生变化 6、温度对酶活性的影响是：（最适温度随反应的时间而有所变化）A.低温可使酶失活 B.催化的反应速度随温度的升高而升高 C.最适温度是酶的特征性常数 D.最适温度随反应的时间而有所变化 E.以上都不对*7、在嘧啶核苷酸的合成途径中，CTP可以使天冬氨酸转氨甲酰酶产生别构效应的事实属于下列哪种情况： （ 别构激活、前体活化作用） A. 别构抑制 B. 别构激活 C.酶的诱导生成作用 D. 非共价作用 E. 前体活化作用*8、非竞争抑

39、制作用是：(B,C,D) A. 抑制剂与酶活性中心外的部位结合 B. 酶与抑制剂结合后，还可与底物结合 C. 酶与底物结合后，还可与抑制剂结合 D. 酶底物抑制剂复合物不能进一步释放产物 E. 以上都不对9、关于研究酶反应速度应以初速度为准的原因中，哪项不对？（ E ） A.反应速度随时间的延长而下降， B.产物浓度的增加对反应速度呈负反馈作用， C.底物浓度与反应速度成正比， D.温度和pH有可能引起部分酶失活， E.测定初速度比较简单方便10、酶促反应达最大速度后，增加底物浓度不能加快反应速度的原因是：（A） A.全部酶与底物结合成E-S复合体 B.过量底物对酶有负反馈抑制 C. 过量底物

40、与激活剂结合影响底物与酶的结合D.改变了化学反应的平衡点E.以上都不是11、 底物浓度饱和后，再增加底物浓度，则（ D ）A.反应速度随底物浓度的增加而增加B.随着底物浓度的增加酶逐渐失活C.酶的结合部位被更多的底物占据D.再增加酶的浓度反应速度不再增加E .形成酶底物复合体增加12、有机磷农药 （ E ） A.对酶有可逆性抑制作用 B.可与酶活性中心上组氨酸的咪唑基结合，使酶失活 C.可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使，酶失活 D.能抑制胆碱乙酰化酶 E.能抑制胆碱酯酶13、非竞争性抑制剂的存在，使酶促反应动力学改变为：(C)A V不变，km变小B V不变，km变大C V变小，km变大D

41、V变小，km不变E V变小，km变小F V变大，km变大14、含唾液淀粉酶的唾液经透析后，水解淀粉的能力显著下降，其原因是：（B）A、酶变性失活B、失去ClC、失去Ca2+D、失去辅酶*15、受共价修饰调节的酶有 （糖原磷酸化酶、谷氨酰胺合成酶 ）A 糖原磷酸化酶 B 谷氨酰胺合成酶C 半乳糖苷酶D 精氨酸酶E 色氨酸合成酶F 乙酰辅酶A羧化酶 16、竞争性抑制剂的存在,使酶促反应的动力学改变为：（B）A V不变,Km变小B V不变,Km变大C V变小,Km变大D V变小,Km不变E V和Km都变小 F V和Km都变大 17、有机磷农药的杀菌机理是：（D）A 是酶的可逆性抑制作用B 可与酶的活

42、性中心上组氨酸的？基结合使酶失活C 可与酶活性中心上半胱氨酸的巯基结合使酶失活D 能抑制胆碱脂酶 E 能抑制胆碱乙酰化酶18、pH对酶促反应速度的影响，下列哪能项是正确的：(B)A pH对酶促反应速度影响不大B 不同的酶有其不同的最适pHC 酶的最适pH都在中性即pH=7左右D 酶的活性随pH的提高而增大 E pH对酶促反应速度影响最大的主要在于影响酶的等电点19、在对酶的抑制中，Vmax 不变，Km增加的是 （ 竞争性抑制 ） 、竞争性抑制 、非竞争性抑制、反竞争性抑制 、不可逆抑制20、根据国际系统命名法原则，以下哪一个属转移酶类 （ A ） 、.7.1.126 B、.7.1.126、.7

43、.1.126 、.7.1.12621、1、下列有关酶蛋白的叙述，哪个是不正确的？（C）、属于结合酶的组成部分、为高分子化合物、与酶的特异性无关 、不耐热 、不能透过半透膜22、关于变构酶的结构特点的错误叙述是：（D）、有多个亚基组成、有与底物结合的部位、有与变构剂结合的部位、催化部位与别构部位都处于同一亚基上、催化部位与别构部位既可处于同一亚基也可处于不同亚基上*23、酶蛋白和辅酶之间有下列关系（ B D E ） A、两者以共价键相结合,二者不可缺一 B、只有全酶才有催化活性C、在酶促反应中两者具有相同的任务D、一种酶蛋白通常只需一种辅酶E、不同的酶蛋白可使用相同辅酶，催化不同的反应 *24、

44、关于别构酶，正确的表达是（ A C F ）A、它们一般是寡聚酶 B、它们一般是单体酶C、当效应剂与别构酶非共价结合后，引起别构效应。D、当效应剂与别构酶共价结合后，引起别构效应。E、别构酶的动力学性质符合米氏方程式。F、别构酶的动力学性质不符合米氏方程式。25、酶促作用对反应过程能量的影响在于（ B ）A、提高活化能 B、降低活化能 C、提高产物的能阈D、降低产物的能阈 E、降低反应的自由能26、下列哪一个酶的催化活性需要金属离子？（ B ）A、溶菌酶 B、羧肽酶 C、胰凝乳蛋白酶 D、胰蛋白酶三、判断1、同一种辅酶与酶蛋白之间可有共价和非共价两种不同类型的结合方式。()2、Km值仅由酶和底物

45、的相互关系决定，而不受其它因素影响。（）3、酶的敏感性就是指酶对能使蛋白质变性的因素极为敏感。（ ）4、人体生理的pH值是体内各种酶的最适pH值。()5、Km可近似表示酶对底物亲和力的大小，Km愈大，表明亲和力愈大。()6、激活剂对酶具有激活作用，激活剂浓度越高，则酶活性越大。()7、非竞争性抑制中，一旦酶与抑制剂结合后，则再不能与底物结合。()8、毒气DFP为不可逆型抑制剂。()5、溶菌酶和辅酶NAD和NADP是名种脱羧酶的辅酶。 ()6、胰蛋白酶均属单体酶。()7、酶促反应的初速度与底物浓度无关。（ ）8、酶的Km值是酶的特征常数，它不随测定的pH和温度而改变。（ ） 9、别构酶动力学曲线的特点都是呈S形曲线。（ ）10、不可逆抑制作用中抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合。( )11、反竞争抑制中，酶只有与底物结合后，才能与抑制剂结合。()12、酶活性中心是亲水的介电区域。()13、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg2+参与。 ()14、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。 () 15、溶菌酶的实现催化功能需金属离子Mg2+参与。 ()16、抗体酶既具有专一结合抗原的性质，又具有酶的催化功能。