食品化学第三章蛋白质

1、1,protein,蛋白质,本章内容,第一节 氨基酸 第二节 蛋白质和肽 第三节 蛋白质的变性 第四节 蛋白质的功能性质 第五节 蛋白质在加工储藏中的变化 第六节 常见食品蛋白质与新的蛋白质资源,组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N、S、P 有些蛋白质还含有微量金属元素Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo，个别蛋白质还含有I 。,分 类,分子形状：纤维蛋白质、球蛋白质 分子组成：简单蛋白质：仅有肽链组成 结合蛋白质：肽链+非肽链（辅基、配基等） 衍生蛋白质：蛋白质水解后的产物 溶解度：清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白 来源：动物蛋白：禽，牛、乳 植物蛋白：大豆、谷物 微生物蛋白：酵母（最丰富）,

2、蛋白质的重要性,（1）蛋白质是生命细胞的主要成分,蛋白质占干重 人体中（中年人） 人体 45% 水55% 细菌 50%80% 蛋白质19% 真菌 14%52% 脂肪19% 酵母菌 14%50% 糖类1% 白地菌50% 无机盐7%,（2）蛋白质在生命活动中具有重要作用 （3）对食品的结构、形态及色、香、味起重要作用,酶的催化作用 调节作用(多肽类激素) 运输功能 运动功能 免疫保护作用(干扰素) 接受、传递信息的受体,蛋白质的主要结构层次,氨基酸构成蛋白质的基本单元 氨基酸含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。,第一节 氨基酸,氨基酸-蛋白质的构件分子,蛋白质的水解形成氨基酸 酸水解：6N HC

3、l,煮沸回流20小时左右,或加压于120C水解12小时. 优点:水解彻底,水解的最终产物是L-氨基酸,没有旋光异构体生成. 缺点:色氨酸全部破坏,丝,苏,酪氨酸部分破坏.有腐黑质生成 碱水解:6M NaOH或4M Ba(OH)2煮沸6小时. 优点: 色氨酸不被破坏,水解液清亮透明. 缺点: 水解产生的氨基酸发生旋光异构作用 酶水解：蛋白质可以由蛋白酶水解，不同的蛋白酶专一性不同。 优点:条件温和,氨基酸不破坏,无旋光异构体产生. 缺点: 各蛋白酶有不同的专一性,用单一的酶作用水解不彻底.,第一节 氨基酸,（二）-氨基酸的一般结构,氨基酸不同，它的R基团就不同,氨基酸的通式及-碳,氨基酸构成蛋白

4、质的基本单元 蛋白质水解得到约20种氨基酸，且均属 L-氨基酸（甘氨酸除外）。 必需氨基酸：人体必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸。,第一节 氨基酸,人体必需氨基酸有Phe, Val, Leu, Ile, Thr, Lys, Trp, Met八种，此外，His对于婴儿的营养也是必需的。,八种必需氨基酸顺口溜之一： 流苏鞋，亮一亮，显本色，真不赖！ 流(Met)苏(Thr)鞋(Val)， 亮(Leu)一亮(Ile)， 显本(Phe)色(Trp)， 真不赖(Lys),八种必需氨基酸顺口溜之二： “借一两本单色书来”,八种必需氨基酸顺口溜之二： “苯缬亮异、苏赖色蛋”,按R基团

5、的极性分类：（4种）,非极性氨基酸疏水性侧链 Ala,Ile,Leu,Phe,Met,Trp,Val,Pro 极性不带电荷氨基酸侧链含极性基团（不解离） Ser,Thr,Tyr,Asn,Gln,Cys,Gly 碱性（带正电荷）氨基酸侧链含氨基或亚氨基 Lys,Arg,His 酸性（带负电荷）氨基酸侧链均含1个羧基 Asp,Glu,20种基本AA歌,甘丙缬亮异脯脂 丝苏半蛋羟硫添 天谷精赖组酸碱 苯丙酪色芳香环 天冬酰氨谷酰氨 都有酰基属常见,溶解度,不溶于有机溶剂,Ala,A,丙氨酸,组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构式及其缩写符号,非极性氨基酸,Val,Leu,V,L,缬氨酸,亮氨酸,Ile

6、,I,异亮氨酸,Pro,P,脯氨酸,(亚氨基酸),Phe,F,苯丙氨酸,Trp,W,色氨酸,Met,M,甲硫氨酸(蛋氨酸),丝氨酸,Ser,S,Asn,Thr,T,N,苏氨酸,天冬酰胺,极性不带电荷氨基酸,Gly,G,甘氨酸,(有时也划分为非极性氨基酸),Gln,Q,谷氨酰胺,Tyr,Y,酪氨酸,Cys,C,半胱氨酸,Asp,D,天冬氨酸,极性带负电荷氨基酸(酸性氨基酸),Glu,E,谷氨酸,His,H,组氨酸,极性带正电荷氨基酸(碱性氨基酸),Lys,Arg,K,R,赖氨酸,精氨酸,氨基酸的立体化学,除甘氨酸外，其它氨基酸分子中的-碳原子都为不对称碳原子，所以： A、氨基酸大都具有旋光性。,

7、B、每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种立体异构体,手性碳上的NH2投影在右侧：D型 手性碳上的NH2投影在左侧：L型,蛋白质水解得到 通常为L型,氨基酸存在对映异构体,氨基酸的酸碱性质,氨基酸是两性电解质： 羧基能电离成COO-和H+； 氨基能接受质子，形成铵盐。 在pH=7时水中，以偶极离子或两性离子形式存在,pH=pI,pHpI,pHpI,氨基酸的两性离子,阳离子,阴离子,1. 向氨基酸溶液加酸时,其两性离子的-COO-负离子接受质子,自身成为正离子,在电场中向阴极移动 2. 向氨基酸溶液加碱时,其两性离子的-NH3正离子解离放出质子(与OH-结合生成水),自身成为负离子,在电场中向阳极

8、移动 3. 调节氨基酸溶液PH值,使氨基酸溶液中的氨基和羧基的解离度完全相等,即氨基酸所带静电荷为0,在电场中既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时,氨基酸溶液的PH值称为该氨基酸的等电点,以符号PI表示。,+,氨基酸所带电荷及等电点对溶解度的影响： 1.由于静电作用，在等电点时，氨基酸的溶解度最小，容易沉淀。 2.当氨基酸溶液的PH值 PI时，溶液中氨基酸带负电,由于具有两性电离的性质，所以氨基酸的水溶液既可被酸滴定，又可被碱滴定，现以甘氨酸为例来说明氨基酸两性电离的特点。,左图是甘氨酸的电离酸碱滴定曲线，左端是用盐酸滴定的曲线，溶液的pH逐渐降低， 曲线中从左向右第一个拐点是氨基酸羧基解离5

9、0%的状态(即一半甘氨酸成为阳离子) 。第二个拐点是氨基酸的等电点，右端是用NaOH滴定的曲线，溶液的pH逐渐升高；第三个拐点是氨基酸氨基解离50%的状态(即一半甘氨酸成为阴离子) 。,氨基酸的疏水性,是指将1mol氨基酸从水溶液中转移至乙醇溶液中时所产生的自由能变化。,G0=-RTlnS乙醇/S水,S乙醇-氨基酸在乙醇中的溶解度,S水-氨基酸在水中的溶解度,氨基酸的光学性质,芳香族氨基酸酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸在紫外区(250300nm)吸收光。,芳香族氨基酸的紫外吸收和荧光,含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质。 （nm） Trp 278 5.6103 Tyr 275 1.4103 Phe

10、260 2.0102 大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。,芳香族即含苯环氨基酸在近紫外区的光吸收,因此可利用此特性用分光光度法测定样品中蛋白质的含量。,分光光度计测定有色物质浓度原理,氨基酸的化学性质,氨基反应： 亚硝酸、醛类、酰基化、烃基化反应,羧基反应 酯化、脱羧反应,氨基、羧基反应 肽键、茚三酮反应,氨基酸反应,与亚硝酸反应 放出氮气，氮气的一半来自氨基氮，一半来自亚硝酸，在通常情况下测定生成的氮气的体积量可计算氨基酸的量，此反应可用于测定蛋白质的水解程度。是凯氏定氮法的理论基础。,说明： 1. 脯氨酸不能与亚

11、硝酸反应 2. -NH2作用3-4min即反应完全，而R基上NH2反应速度较慢,凯氏定氮法为检测食品中蛋白质含量的标准方法。但是，这种方法并不能给出真实的蛋白质含量，因为所测定的氮可能不仅仅是由蛋白质转化来的。这可以从2007年美国宠物食品污染事件和2008年中国毒奶粉事件等食品安全事件中被体现：三聚氰胺，一种含氮量较高的物质，被添加到了食品中以伪造较高的含氮量。,三聚氰胺分子结构式,蛋白质中N是特征元素，且含量恒定，为16%左右 ，即16克氮/100克蛋白质，故可以用定氮法测量蛋白质含量，即：每100克蛋白质含氮16克，100/16=6.25克蛋白质含氮1克。所以，每100克样品含氮量6.2

12、5=100克样品蛋白质含量（克%）。,某细胞蛋白质粗提物0.5g,经定氮法检测含氮67mg,试问该蛋白粗提物的蛋白质含量是多少?,与茚三酮反应 茚三酮在弱酸性溶液中与-氨基酸共热，氨基酸被氧化成醛、CO2和NH3，最后茚三酮与反应产物氨和还原茚三酮发生作用，生成蓝紫色化合物。 两个亚氨基酸脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应形成黄色化合物。,茚三酮,水合茚三酮,用途：用于氨基酸的定性定量分析,+,氨基酸与茚三酮反应,水合性茚三酮,肽：是两个或两个以上的氨基酸以肽键相连的化合物。 由两个氨基酸以肽键相连的化合物称为“二肽”，由多个氨基酸组成的肽则称为多肽。,第二节 蛋白质和肽,N末端 氨基末端,C末端

13、羧基末端,肽键不同于C-N单键C=N双键 羰基不是完全的双键 肽键不能自由旋转 肽单位是刚性平面结构 肽单位平面有一定的键长和键角,47,肽键,蛋白质的结构,蛋白质的分子结构包括 一级结构(primary structure) 二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure),蛋白质的一级结构,指氨基酸分子间通过共价键即肽键连接而形成的线性序列。 蛋白质的一级结构，又称为化学结构，是指氨基酸在肽链中的排列顺序及二硫键的位置，是多肽链具有共价键的主链结构。,一级结构是蛋白质空间构象和特异生物

14、学功能的基础。,蛋白质的二级结构是指多肽链借助氢键作用排列成为沿一个方向、具有周期性结构的构象。 是多肽链中彼此靠近的氨基酸残基之间由于氢键相互作用而形成的空间关系。 通常是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式 主要包括螺旋结构和伸展片状结构。,蛋白质的二级结构, -螺旋（主要的，最稳定的） 每圈螺旋有3.6个氨基酸残基。,氢键,氢键,蛋白质的二级结构,折叠结构,一种锯齿形结构。它比螺旋较为伸展,二级结构进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分子的结构。（多肽链三维结构的空间排列）,肌红蛋白,亲水性蛋白质-水界面；疏水性内部,-乳球蛋白,蛋白质的三级结构,维持蛋白质三级结构的作用力,血红蛋白,抹香鲸肌

15、红蛋白（Myoglobin）的三级结构,蛋白质的四级结构是两条或多条肽链之间以特殊方式结合、形成有生物活性的蛋白质。,4、蛋白质的四级结构,稳定蛋白质结构的作用力,氢键,盐键（离子键）,疏水相互作用力,二硫键,范德华力,肽,1、肽的理化性质 小肽可溶解于3%以上的三氯乙酸溶液中； 肽溶液的黏性与蛋白质显著不同，黏度较低，不产生胶凝作用。 肽在胃肠道内的吸收性能，好于单纯的氨基酸溶液，因为其渗透压比较低。 肽的化学性质类似于氨基酸。,肽,2、生物活性肽（bioactive peptides, BAP） 是指对生物机体的生命活动有益或是具有生理作用的肽类化合物。一般其相对分子质量小于6000Da。

16、 多数生物活性肽是以非活性状态存在与蛋白质的长链中，当用适当的蛋白酶水解时，其分子片段与活性被释放出来。,生物活性肽的作用,促进矿物质的吸收 降低血压 抗氧化 促进免疫功能 抑菌作用,第三节 蛋白质的变性,1、蛋白质变性的概念,蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用（denaturation）。 变性后的蛋白质叫变性蛋白质。,蛋白质变性的本质,分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 变性后的蛋白质在结构上虽有改变，但组成成分和相对分子质量不变。

17、,（1）生物活性丧失（酶、激素、毒素、抗体） （2）溶解度降低（疏水基团暴露） （3）改变水合性质 （4）易于酶水解 （5）粘度增大 （6）不能结晶,2、变性对性质的影响,可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象可以由变性态恢复到天然态。 不可逆变性： 除去变性因素之后，在适当的条件下蛋白质构象，由变性态不能恢复到天然态。,物理因素：,1、热,在加热条件下，肽键产生强烈的热振荡，导致维持蛋白质空间结构的次级键破坏，天然构象解体。,3、影响蛋白质变性的因素,2、冷冻 冷冻变性的原因： 低温下，水合环境变化，破坏了维持蛋白质结构的作用力，另水化层的破坏导致蛋白质的聚集或亚基重排。 低

18、温下的盐效应 低温下的浓缩效应,3、静高压：,压力诱导蛋白质变性的原因主要是蛋白质的柔性和可压缩性。,高压导致的蛋白质变性不会损害蛋白质中的原有氨基酸的风味，也不会导致有毒化合物的形成。,4、机械处理,由振动、捏和、打擦产生的机械剪切能导致的蛋白质变性。,5、电磁辐射,芳香族氨基酸残基吸收紫外线 若能量高，能打断二硫键，导致构象变化,化学因素：,（1）pH,极端pH值时，蛋白质分子内的离子基团产生强静电排斥作用，促使蛋白质分子的构象发生变化。,（2）有机溶质,尿素和盐酸胍优先和变性蛋白质结合，驱动ND向右移动 促进疏水氨基酸残基在水相中增溶，也降低了疏水相互作用,（3）表面活性剂,SDS（十二

19、烷基硫酸钠），强有力的蛋白质变性剂,（4）有机溶剂：乙醇、丙酮,改变水的介电常数，改变静电作用 非极性侧链在有机溶剂中比在水中更易溶解，有机溶剂能穿透到疏水区，削弱或打断疏水相互作用,低浓度（0.2）静电中和作用稳定了蛋白质的结构 较高的浓度（1mol/L）离子特异效应,（5）促溶盐,其他成分,蛋白质,相互作用,食品色泽,食品风味,食品外形,食品质构,糖,脂肪,构成,食品 品质,贡献多大？,第四节 蛋白质的功能性质,水合性质、结构性质、表面性质、感观性质,蛋白质的功能性质概念,功能性质： 在食品加工、保藏、制备和消费期间影响蛋白质在食品体系中的性能的那些蛋白质的物理化学性质。 即指除营养价值外

20、的那些对食品的需宜特性有利的物理化学性质。,水合性质取决于蛋白质同水之间的相互作用，如水的吸附与保留、湿润性、膨胀性、黏合、分散性、溶解性等。 结构性质与蛋白质分子之间的相互性质有关，如沉淀、胶凝作用、组织化、面团的形成等。 表面性质蛋白质在极性不同的两相之间所产生的作用，如起泡特性、乳化作用等。 感官性质浑浊度、色泽、风味结合、咀嚼性、爽滑感等,食品蛋白质在食品体系中功能作用,吃,嫩,弹性,？,概念： 蛋白质分子中的各种基团（带电基团、主链肽基团、Asn、Gln的酰胺基、Ser、Thr和非极性残基团）与水分子相互结合的性质。,蛋白质水合性质与食品的功能性： 如分散性、湿润性、溶解性、黏度、胶

21、凝作用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相互作用。,1、蛋白质的水合性质,作用方式：,结合过程,化合水和邻近水 多分子层水 进一步水化,A.非水合蛋白质 B.带电基团最先水合 C.在接近极性和带电部位形成水簇 D.在极性表面完成水合 E.非极性小区域水合完成,单分子层覆盖 F.在与蛋白质缔合的水和体相水之间架桥 G.完成流体动力学水合,水化过程,干燥蛋白质逐步水化过程如下：,干 蛋 白 质,极性位 点结合 吸附水 分子,多分 子层 水吸 附,液态水凝 聚,溶胀,溶剂化分散 溶液,溶胀的不 溶性颗粒,蛋白质结合水的能力 当干蛋白质粉与相对湿度为90%-95%的水蒸汽达到平衡时每克蛋白质所结合

22、的水的克数。,C +0.4 P +0.2 N, ：水合能力，g水/g蛋白质； C, P , N ：带电的、极性和非极性的分数,氨基酸残基的水合能力,带电的氨基酸残基数目越大， 水合能力越大。,各种蛋白质的水合能力,蛋白质结合水,温度,pH,盐的种类,离子强度,影响蛋白质结合水的环境因素,pHpI，水合作用最低 高于或低于pI，水合作用增强 （净电荷和推斥力增加） pH 9-10时水合能力较大,510，浓度，水合作用 1520，Pro沉淀,蛋白质浓度,影响蛋白质结合水的环境因素,温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然蛋白质高约10）,pH,温度,远离等电点加工,盐,影响蛋白

23、质结合水的环境因素,低盐，“盐溶”,高盐，“盐析”,在低盐浓度（0.2mol/L）时，离子同蛋白质电荷基团相互作用而降低相邻分子的相反电荷间的静电吸引，从而有助于蛋白质水化和提高其溶解度，这叫盐溶效应。,当盐浓度更高时，由于离子的水化作用争夺了水，导致蛋白质“脱水”，从而降低其溶解度，这叫做盐析效应。,持水能力,是指蛋白质吸水并将水保留在蛋白质组织（如:蛋白质凝胶、牛肉和鱼肌肉）中的能力。,蛋白质的持水能力与结合水能力呈正相关,2、蛋白质的溶解度,蛋白质在水中的分散量或分散水平，称为蛋白质的溶解度。,最受蛋白质溶解度影响的功能性质：增稠、起泡、乳化和胶凝作用。,平均疏水性愈小和电荷频率愈大，蛋

24、白质的溶解度愈大。,Bigelow的蛋白质溶解度理论,植物蛋白质提取: pH89高度溶解 pH4.54.8处 采用等电点沉淀。,pH 当pHpI时， 蛋白质的溶解度最低,离子强度 低离子强度（0.5） 电荷屏蔽效应 高离子强度（1） 离子效应,盐离子强度与蛋白质相互作用,温度,有机溶剂 导致蛋白质溶解度下降或沉淀,降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引,3.黏度,黏度指流体对流动的阻抗能力,黏度系数 剪切力 剪切速率,蛋白质剪切稀释的原因： 分子朝着流动方向逐渐取向，使摩擦阻力降低 蛋白质的水合范围沿着流动方向变形 氢键和其他弱键断

25、裂导致蛋白质聚集体或网络结构的解离，蛋白质体积变小。,影响蛋白质流体粘度特性因素,蛋白质被分散的分子或颗粒的表观直径 蛋白质-溶剂的相互作用 蛋白质-蛋白质相互作用 蛋白质的粘度特性是流体食品（饮料、肉汤、稀奶油等）的重要功能性质。 在流体食品的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等加工过程中影响传热传质，必须加以考虑。,4、蛋白质的胶凝作用,沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分 丧失而引起的聚集反应。 絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反 应，这常常是因为链间的静电排斥降低而发生的 一种现象。 凝结作用：变性蛋白质的无规聚集反应和蛋白质-蛋 白质的相互作用大于蛋白质-溶剂的相互作用引

26、起 的聚集反应，定义为凝结作用。,凝胶：是指变性的蛋白质分子聚集并形成有序的蛋白质网络结构过程。 例如：豆腐、熟鸡蛋、酸奶等 溶胶：靠蛋白质分子表面亲水基团与水作用形成稳定分散于水中的亲水胶体。,溶 胶,凝胶化作用机制,溶胶状态-似凝胶状态-有序的网络结构状态 凝胶化的相互作用 氢键、静电相互作用可逆凝胶（明胶） 疏水相互作用不可逆凝胶（蛋清蛋白） 二硫键不可逆凝胶（乳清蛋白） 金属离子的交联相互作用,4、蛋白质的胶凝作用,加热后再冷却而形成的凝胶 这种凝胶多为热可逆凝胶，如明胶凝胶； 在加热下所形成的凝胶 这种凝胶很多不透明而且是不可逆凝胶，如蛋清蛋白在加热中形成的凝胶； 由钙盐等二价离子盐

27、形成的凝胶，如豆腐； 不加热而经部分水解或pH调整到等电点而形成的凝胶 如用凝乳酶制作干酪、乳酸发酵制作酸奶和皮蛋生产中碱对蛋清蛋白的部分水解等。,凝胶类型,影响蛋白质凝胶化作用的因素,氨基酸残基的类型,高于31.5%非极性AA凝结块类型 低于31.5%非极性AA透明类型,pI凝结块类凝胶 极端pH弱凝胶，半透明 形成凝胶的最适pH约78,Ca2+强化了凝胶结构 过量钙桥产生凝结块,pH,蛋白质的浓度浓度越大，越易形成凝胶,金属离子,蛋白质凝胶化在食品中的应用,果冻,豆腐 香肠,蛋白质的组织化是使可溶性植物蛋白或乳蛋白形成具咀嚼性和良好持水性的薄膜或纤维状产品，且在以后的水合或加热处理中能保持

28、良好的性能。 组织化的蛋白质可以作为肉的代用品或替代物，还可以用于对动物蛋白进行重组织化 例如对牛肉或禽肉的重整加工,5、蛋白质的组织化,常见的蛋白质组织化方法,1.热凝固和簿膜形成： 豆浆在95保持几小时，光滑的金属表面会形成一层薄膜，如腐竹的生产。 2.热塑性挤压： 使蛋白质中的含水量为10-30%，在高压下10000-20000kPa，使其在20-150s 内温度升高到150-200，挤压通过蕊板。 得到干燥的纤维多孔状颗粒或小块，复水后咀嚼性好。 肉丸、汉堡包的肉糜、肉的替代物、填充物等。,3.纤维的形成： PH10的条件下，高浓度的蛋白溶液脱气澄清通过管蕊板（每平方厘米1000 孔，

29、孔径为50-150m）酸性氯化钠溶液（等电沉淀或盐析）压缩成品。,面团形成性：一些植物(小麦、黑麦、燕麦、大麦等)的面粉在室温下与水混合并揉搓后可形成粘稠、有弹性的面团，将这种性质叫做面团的形成性。 这是小麦面粉转化为面包面团，并经发酵烘烤形成面包的基础。 小麦面粉中其它的成分如淀粉、糖、脂类、可溶性蛋白等，都有利于面筋蛋白形成面团网络结构和构成面包质地。,6、面团的形成,面筋蛋白 （占Pro80）,麦谷蛋白：分子质量大，二硫键（链内、链间），决定面团的弹性、黏合性和抗张强度,麦醇溶蛋白：链内二硫键，促进面团的流动性、伸展性和膨胀性。,6、面团的形成,面筋蛋白质中含有的化学键,氢键 谷氨酰胺、

30、脯氨酸和丝氨酸、苏氨酸 水吸收能力强，有黏性 非极性氨基酸 使蛋白相互聚集、有黏弹性 与脂肪有效结合 二硫键使面团坚韧,概念:,是指蛋白质能自发地迁移至汽-水界面或油-水界面的性质。,具有界面性质的蛋白质必要条件：,7、蛋白质的界面性质,能否快速地吸附至界面 能否快速地展开并在界上面再定向 能否形成经受热和机械运动的膜,能否快速的吸附至界面 与蛋白质的表面分子特性有密切关系,如果蛋白质表面 非极性残基很多 形成的疏水小区很多 则蛋白质能快速自发地吸附至界面,能否形成具有强黏结性粘弹膜 与蛋白质的分子大小、形状等相关,列车状构象的比例愈大，蛋白质愈是强烈地与界面相结合，并且表面张力愈是低。,影响

31、蛋白质界面性质的因素：,7、蛋白质的界面性质,乳化性质 Emulsifying Properties,起泡性 Foaming Properties,蛋白质可以促进乳浊液形成及稳定的性质，称为蛋白质的乳化性质。 蛋白质具有乳化性质的原因： 是其具有两亲性，即既亲水也亲油的性质,乳化性质,牛乳，奶油，冰淇淋，蛋黄酱，肉馅等。,食品乳状液,在油水体系中，蛋白质能自发地迁移到油水界面和气水界面 到达界面后，疏水基定向到油相和气相， 亲水基定向到水相并广泛展开和扩散， 在界面形成一种蛋白质吸附层，从而起到稳定乳浊液的作用。,促进乳浊液形成并稳定的本质：,乳化性评价指标,(1)蛋白质乳化能力(EC):是指

32、在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化的油的体积。,(2)乳化稳定性（ES）,影响蛋白质乳化作用的因素:,蛋白质的溶解度：正相关 pH值： pH=PI，溶解度低，乳化性差；溶解度高，乳化性好 加热：乳化能力 添加小分子表面活性剂 使蛋白质保留界面能力，使乳化能力 蛋白质的疏水性和界面存在形式： 蛋白质的疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高，界面张力越低，乳浊液越稳定；蛋白质在界面上以列车状形式存在，有利于表面张力的降低和乳浊液的稳定。,蛋白质的起泡性质,是指蛋白质在汽-液界面形成坚韧的薄膜使大量气泡并入和稳定的能力。 泡沫型食品：蛋糕、棉花糖、蛋奶酥、啤酒泡沫、面包等。,泡沫通常指气泡分散在含有

33、表面活性剂的连续液相或半固相的分散体系。 泡沫的基本单位是液膜包围的气泡，气泡的直径从1m到数cm不等。 液膜和气泡间的界面上吸附着表面活性剂，起着降低表面张力和稳定气泡的作用。,含有大量的气泡 在气相和连续液相之间要有较大的表面积 要有能胀大，且有刚性或半刚性并有弹性的膜或壁 溶质的浓度在表面较高 可反射光，看起来不透明,良好的食品泡沫应该具有以下特点：,一种是将气体通过一个多孔分散器鼓入低浓度的蛋白溶液中； 第二种是在大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫； 第三中方法是将一个预先给加压的气体溶于要生产泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。,蛋白泡

34、沫形成方法：,泡沫是介稳的气体分散体系，因此借助于一些条件改变或施加作用，可以使泡沫破坏。 在重力、气泡内外压力差和蒸发的作用下，通过液膜排水使泡沫破坏； 气泡从小泡向大泡扩散会导致泡沫破坏； 受机械剪切力、气泡碰撞力和超声振荡的作用，气泡液膜也会破裂。,蛋白质的起泡力：是指蛋白质能产生的界面面积的量 测定蛋白质起泡力的方法： 将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，用一定的方法使其起泡，测定泡沫的最大体积，分别计算泡沫的膨胀率和起泡力。,蛋白质的起泡力和泡沫稳定性,不同蛋白质溶液的起泡力,蛋白质的起泡性质评价,测定泡沫稳定性的方法： 在起泡完成后，迅速测定泡沫体积，然后在一定条件下

35、放置一段时间（通常为30min）后再测定泡沫体积，计算泡沫稳定性。,测定泡沫稳定性的方法： 测定液膜排水或1/2排水所需的时间 如果鼓泡形成泡沫，可在刻度玻璃仪器中直接起泡，然后观察排水过程和测量1/2排水所需时间； 如果搅打起泡，测定应在特制的不锈钢仪器中进行，该仪器有专门的下水装置收集排水，可连续测量排水过程和排水时间。,蛋白质作为起泡剂的必要条件,必须快速地吸附至气-水界面 必须易在界面上展开和重排 必须在界面上形成一层粘合性膜 a、缺乏二、三级结构的P分子 b、具有较好的溶解性 c、蛋白质分子之间存在一定的粘着作用力 d、蛋白质分子有一定疏水值,影响起泡性质的因素:,蛋白质的分子性质,

36、有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的 起泡力。,蛋白质的浓度 2一8，随着浓度增加起泡性增加。 超过10，则会由于蛋白质溶解度下降而导致气泡变小，泡沫变硬。 温度 泡沫产生前适度热处理有利提高起泡能力，但过渡热处理会损害起泡能力,pH值 大多数食品泡沫是在不同于其Pr等电点的条件下制备 在pI时Pr的溶解度很低，形成泡沫数量较少（泡沫膨胀率较低），但泡沫的稳定性较高。 盐 盐析时则显示较好的起泡性质。 盐溶时则显示较差的起泡性质。 NaCl：增加膨胀度和降低泡沫的稳定性 (降低粘度) Ca2+：提高泡沫的稳定性，Pr-COOH搭桥,糖：抑制Pr起

37、泡（提高了体相的黏度），但可提高泡沫的稳定性（蛋白质分子的结构比较稳定，当其吸附到界面上时较难展开）。 脂：对Pr的起泡和泡沫的稳定性都不利。（可以竞争的方式取代界面上的蛋白质，减少了膜的厚度和黏合性并最终因膜的削弱而导致泡沫稳定性下降） 搅打 过度激烈搅打也会导致泡沫稳定性降低 消泡剂硅油,8、蛋白质与风味物质的结合,蛋白质,风味,+,蛋白质-风味,有 利,不 有 利,良好风味载体,与不良风味结合,结合方式,干蛋白粉 物理吸附范德华力、物理截留 化学吸附静电吸附、氢键结合和共价结合 液态或高水分食品中蛋白质 非极性配位体与蛋白质表面的疏水性小区相互作用 通过氢键相互作用 静电相互作用 共价键（醛类化合物通过共价键结合至赖氨酸残基上）,影响蛋白质与风味结合的因素,水：提高Pr对极性挥发物的结合，对非极性风味化合物的结合没有影响。 pH：碱性pH比在酸性pH更能促进与风味物的结合 热：热变性一般会使Pr的风味结合作用有所加强 盐：凡能使Pr解离或二硫键断裂的盐类，都能提高Pr的风味结合能力,1、热加工对蛋白质的影响,第五节 食品蛋白质加工和储藏中的变化,适度的热处理（T 100），产生有利影响,适度变性，促进蛋白质消化 部分酶失活（蛋白酶、脂肪氧合酶、淀粉酶、多酚氧化酶的失活防止食品在保藏期内产生不良风味：酸败、色变等） 破坏抗营养因子和有毒性的蛋白质,剧烈加热和过度加热