考研学习笔记 《普通生物化学》（第4版）笔记和课后习题（含考研真题）详解-1-166

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间的连接有3种类型：D-木糖与丝氨酸羟基之间形成1.鉴定核糖的反应是()。[华东师范大学2007研]A.二苯胺反应B.苔黑酚反应C.Folin酚反应D.双缩脲反应【答案】A查看答案2.纤维素与半纤维素的最终水解产物是()。[南京师范大学2000研]A.杂合多糖B.葡萄糖C.直链淀粉D.支链淀粉【答案】B查看答案3.环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体?()[中国科学院病毒所2007研]【答案】B查看答案【解析】糖结构中，一个手性C对应两个异构体，如果手性C数为n,总共手性C数为5,所以旋光异构体数为2⁵=32。4.(多选)肝素分子中主要含有下列哪些组分?()[中国科学院2002研]【解析】肝素的化学结构比较复杂，它是由D-葡糖胺和L-艾杜糖醛酸或D-葡糖醛酸构成的是主要的糖醛酸成分，占糖醛酸总量的70%～90%,其C₂上硫酸酯化，其余的为D-葡糖醛5.(多选)有五个碳原子的糖是()。[四川大学2000研]B.二羧基丙酮C.赤藓糖F.甘露糖【解析】单糖常常是根据碳原子的多少来命名的。有3个碳原子的称为丙糖，包括D-甘油醛和二羟基丙酮；有4个碳原子的称为丁糖，D-赤藓糖和D-赤藓酮糖是其代表；有五个碳原子的称为戊糖，自然界中常见的戊醛糖主要有2-脱氧核糖、D-核糖、D-木糖、L-阿拉伯糖和少见的D-阿拉伯糖、芹菜糖，戊酮糖主要有核酮糖和木酮糖；有6个碳原子的糖称为己糖，常见的糖有D-葡萄糖、D-半乳糖、D-甘露糖和D-果糖。二、填空题1.糖类除了作为能源之外，它还与生物大分子间的识别有关，也是合成蛋白质、核酸、等生物大分子的碳骨架的供体。[中山大学2004研]【答案】脂类查看答案 2.生物分子由碳骨架和与之相连的化学官能团组成。糖类分子含有的官能团包括 【答案】醛基酸酮基(羰基);羟基查看答案【解析】从化学结构上看，糖类物质是一类多元醇的醛衍生物或酮衍生物，包括了多羟基醛、多羟基酮、它们的聚合物及其衍生物。3.糖苷键的两种类型是和_。[西南大学2005研]【解析】糖苷键是指糖苷分子中糖基与糖苷配基之间的连键，它可以是通过氧、氮(或硫原子)起连接作用，也可以使碳碳直接相连，它们的糖苷分别简称为O-苷，N-苷，S-苷或C-苷。自然界中最常见的是O-苷，其次是N-苷(如核苷),S-苷和C-苷比较少见。4.植物细胞壁骨架的主要成分是细菌细胞壁骨架的主要成分是虾壳的主要成分是_。[清华大学2002研]【答案】纤维素；肽聚糖；壳多糖(几丁质)查看答案【解析】纤维素是植物(包括某些真菌和细菌)的结构多糖，是它们的细胞壁的主要成分；壳多糖是大多数真菌和一些藻类的一种成分，但主要还是存在于无脊椎动物中，它是很多节肢动物和软体动物外骨骼的主要结构物质；肽聚糖是一种杂多糖，为细菌细胞壁的主要组成5.生物体中，寡糖常常与和共价结合而发挥其生物学功能。[中国科技大学2008研]【答案】脂；蛋白质查看答案6.糖类物质的主要生物学功能有、、和。[华中农业大学2008研]【答案】供能量；提供碳骨架；细胞的骨架；细胞间的识别和生物分子间的识别查看答案三、判断题1.α-淀粉酶水解糖原的产物是混合物。()[华南师范大学2004研]【答案】对查看答案【解析】α-淀粉酶广泛地存在于动植物和微生物中，它是一种内切葡糖苷酶，随机作用于淀粉链内部的α-1,4糖苷键。α-淀粉酶降解直链淀粉时生成葡萄糖、少量麦芽糖和麦芽三糖；降解支链淀粉或糖原，最终产物是葡萄糖、麦芽糖、麦芽三糖和α-糊精。β-淀粉酶主要存在于高等植物特别是发芽的种子如大麦芽中。它是一种外切葡糖苷酶，专门从淀粉的非还原端开始断裂α-1,4糖苷键，逐个除去二糖。由于β-淀粉酶不能断裂α-1,6糖苷键，又不能越过分支点继续作用，因此当它作用于支链淀粉或糖原时，只能水解分子周边的α-1,4糖苷键.形成占总量约50%的麦芽糖和一个称为β-极限糊精的大分子核心，β-极限糊精能被异淀粉酶脱支酶除去α-1,6连键，使之继续能被淀粉酶水解。2.纤维素酶仅仅作用于β-1,4糖苷键连接的葡萄糖，产生纤维二糖和葡萄糖。()[南京师范大学2007研]【答案】错查看答案【解析】纤维素酶根据其催化反应功能的不同可分为内切葡聚糖酶(1,4-β-D-4-β-D-glucanase,EC.1,来自真菌的简称CBH,来自细菌的简称Cex)和β葡聚糖苷酶(β-1,4-glucosi-dase,EC.1,简称BG)。内切葡聚糖酶随机切割纤维3.D-葡萄糖和D-甘露糖形成膝，有相同的熔点。()[南京大学2008研]【答案】对查看答案2位C的手性不同，由于成膝反应发生在1位和2位的C上，成膝后1和2位的C均不再4.糖原、淀粉和纤维素分子中都有一个还原端，所以它们都有还原性。()[厦门大学2008研]【答案】错查看答案5.天然葡萄糖只能以一种构型存在，因此也只能有一种旋光率。()[复旦大学研]【答案】错查看答案1.糖胺聚糖。[华中科技大学2007研]答：糖胺聚糖是由重复的二糖单位构成的长链多糖，其二糖单位之一糖或氨基半乳糖),故称糖胺聚糖；另一个是糖醛酸。2.变旋现象。[华东理工大学2007研]答：变旋现象是指在溶液中，糖的链状结构和环状结构(a、β)之间可以答：α-淀粉酶从淀粉链内水解任何部位的α-1,4糖苷键，但不水解α-即α=27.99%;β=(100-27.99)%=72.01%。所以该平衡混合物中α-和β-D-半乳糖的比率分别为：27.99%、72.01%。1.简要说明为什么说具有旋光性的物质不一定有变旋性，而具有变旋性的物质一定具有旋光性。[四川大学1998研]物质的旋光性.与其分子结构有直接关系，分子的不对称性是物质产生旋光性的根本原因，振光面发生旋转的能力，旋转的方向可向右也可向左，向右旋转的用(+)号表示，该物质叫右旋性物质，向左旋的用(一)号表示，该物质称为左旋性物质。度的改变，比如，在不同条件下获得的D(+)-葡萄糖，其比旋值不同，从低于30℃的乙醇中结晶的，熔点146℃=,称为α型，从98℃吡啶中结晶的，熔点148～155℃,恒定值，+52.6℃。1.脂质的化学概念及其重要性(1)脂质的概念脂质是脂肪酸(C₄以上的)和醇[包括甘油醇、鞘氨醇(或称神经醇)、高级一元醇和固醇](2)脂质的特性(3)脂质主要的生物功能2.脂质的分类脂质可分为单脂与复脂两大类。具体图2-1所示。图2-1脂质的分类1.脂肪与脂肪酸(1)脂肪脂肪是由四碳以上构成的甘油酯，体内脂肪以二碳单位的乙酰CoA从头合成，因此脂肪链①简单三酰甘油中的3个脂酸是相同的。②混合三酰甘油中的3个脂酸是不相同的。(2)脂酸②不饱和脂肪酸多为C18～C₂2的脂酸，不饱和时双键的位置在C₉和Co之间，多不饱和脂肪酸中通常一个双键也位于△9,其余双键多位于△9和烃链的末端甲基之间。其中亚(3)脂肪的物理化学性质a.脂肪无色、无嗅、无味，呈中性，相对密度皆小于1(固体脂质的相对密度约为0.8,液体脂质的相对密度为0.915～0.94)。b.不溶于水，而溶于脂溶剂(如苯、石油醚、乙醚、丙酮、四氯化碳、汽油、二硫化碳、氯仿等),在热乙醇内溶解度甚大，在冷乙醇内不易溶解。c.乳化作用，即在有乳化剂如肥皂和胆汁酸盐存在下，油脂可和水混合成乳状液，这种作d.脂肪能溶解脂溶性维生素(维生素A、D、E、K)和某些有机物质(如香精)。e.天然脂肪无明确熔点，有折光性，不饱和脂肪的折光率一般比饱和脂肪的高。脂肪的化学性质和它本身的酯键及其所含的甘油和脂酸都有关。常见的如表2-1所示。产生因素表2-1与脂肪化学性质有关的因素相关性质脂肪的水解和皂化。水解剂是碱类物质，则水解产物为甘油和脂酸的盐类，这种盐类可称作皂。此过程又可以称为不饱和脂肪酸氢化和卤化：不饱和脂肪在有催化剂如Ni的影响下，其脂酸的双键上可加入氢或者卤素而成饱和脂或卤化脂氧化：脂质所含的不饱和脂酸与分子氧作用后，可产生脂酸过氧化物酸败：天然油脂暴露在空气中经相当时间后败坏而发生臭味的现象。这是因为脂质经水解作用产生的低分子脂酸释放臭味和暴露在空气中的脂酸被氧化成醛酮释放臭味羟酸产生酰化酯类，这种性质称为乙酰化。即是含羟酸的甘油酯和醋酸酐作用生成乙酰化酯羟酸(1)蜡的性质(2)蜡的用途1.磷脂(1)甘油醇磷脂①磷脂酰胆碱(卵磷脂)第四，α位的脂酸(R₁CO-)通常是饱和脂酸，β位的脂酸(R₂CO-)通常b.性质第四，脂酰胆碱可被磷脂酰胆碱酶水解，失去1分子脂酸而产生单脂a.结构b.性质第二，磷脂酰乙醇胺和磷脂酰丝氨酸的脂酸通常有4种，即棕榈酸、第四，经酸处理后产生1个长链脂性醛。(2)鞘氨醇磷脂中。鞘氨醇的氨基以酰胺键与长链(C18～C₂0)脂酸的羧基相连称神经酰胺，是鞘氨醇磷脂a.鞘磷脂为白色晶体，对光及空气皆稳定，可经久不变，不溶于丙酮、乙醚，而溶于热乙b.鞘磷脂主要存在于神经的髓鞘中，对神经的激动性和传导性可能有重要作用。2.糖脂(1)N-酰基鞘氨醇糖脂(神经酰胺糖脂)N-酰基鞘氨醇糖脂只含1分子半乳糖，由鞘氨醇、脂酸和D-半乳糖所组成，是哺乳动物组①脑苷脂(脑糖脂)脑苷脂只含1分子糖(半乳糖),是哺乳动物组织中存在的最简单的鞘氨醇糖脂。脑苷脂分脑苷脂是由鞘氨醇、脂酸和D-半乳糖所组成，脂酸与鞘氨醇的氨基结合，鞘氨醇C-1上的b.性质脑苷脂一般为白色粉状物，多少呈蜡状，不溶于水、吡啶及苯，极稳定，不被碱皂化。有旋光性。角苷脂②神经节苷脂(神经节糖脂)已发现的神经节苷脂中有含1分子、2分子和3分子唾液酸三种。含1分子唾液酸的单唾液(2)甘油醇糖脂(1)胆固醇胆固醇以游离及酯(棕榈酸、硬脂酸和油酸酯)形态存在于一切动物组织中，植物组织中无①结构胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，其C-17位上连接一个含8个碳的支链，C-3位上有一个-OH基，第C-5,C-6位间有一双键。其结构为：a.物理性质b.化学性质第三，胆固醇C-3位上的-OH基可被不同氧化剂氧化成第四，胆固醇(或其他固醇)的氯仿溶液与醋酸酐和浓硫酸作用产生蓝绿色，可作为固醇类a.胆固醇脱氢变成7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射后，可得维生素D₃。b.胆固醇可变为性激素和肾上腺皮质激素，胆汁酸也由胆固醇转变而来。c.胆固醇结晶会导致胆管阻塞，固醇的代谢失常会引发动脉硬化。(2)麦角固醇麦角固醇是酵母及菌类的主要固醇，最初从麦角(麦及谷类因患麦角菌病而产生的物质)分出，属于霉菌固醇一类，可从某种酵母中大量提取。①结构麦角固醇的结构比胆固醇多2个双键，1个在C-7,C-8之间，1个在支链上C-22、C-23间，结构式为：②性质麦焦固醇的性质与胆固醇相似，经紫外线照射后可变成维生素D₂。维生素D₂的结构式与维生素D₃不同者仅仅是R支链。维生素D₂的支链结构式为：(3)其他天然固醇除胆固醇及麦角固醇外，与人类生活关系较密切的如动物固醇中的羊毛固醇、海绵固醇、蚌蛤固醇；植物固醇中的酵母固醇、谷固醇、豆固醇等。2.2课后习题新疆1.什么是脂质?它们具有哪些特征?对人和动物体有何生理功用?答：(1)脂质是指动、植物的油脂。人们吃的动物油脂、植物油和工业、医药上用的蓖麻油和麻仁油等都属于脂质物质。(2)脂质的特征：①不溶于水而溶于这种或那种脂溶剂，如乙醚、丙酮及氯仿等。②为脂肪酸与醇所组成的酯类。③能被生物体利用，作为构造、修补组织或供给能量之用。(3)脂质对人和动物体的生理功用：①提供能量。②保护作用和御寒作用。人和动物的脂肪具有润滑和保护内脏免受机械损伤的作用；此外还具有绝热功能，可防止体内热量的散发，起御寒作用。③为脂溶性物质提供溶剂，促进人及动物体吸收脂溶性物质。④提供必需脂酸。必需脂酸是指人及动物体正常生长和功能所必需的，但本身不能合成，必须由食物供给。⑤磷脂和糖脂是构成生物膜脂质双层结构的基本物质和参加构成某些生物大分子化合物(如脂蛋白和脂多糖)的组分。⑥脂质作为细胞表面的物质，与细胞识别、免疫等密切相关。⑦有些脂质还具有维生素和激素的功能。2.用什么方法理解脂肪的化学性质?(1)由酯键产生的性质(2)由不饱和脂酸产生的性质①不饱和脂肪在有催化剂如Ni的影响下，其脂酸的双键上可加入氢而成饱和脂，这个作用②卤素中的溴、碘可加入不饱和脂肪的双键上，而产生(3)由羟酸产生的性质乙酰化是脂质所含羟基脂酸产生的反应。含羟酸的甘油酯和醋酸酐作用即3.什么是皂化值、碘值、酸值、乙酰值?这些常数各说明什么问题?答：(1)皂化值化值(价)。②皂化值是指皂化1g脂肪所需的KOH的毫克数。通常从皂化值的数值即可略知混合脂酸或混合脂肪的平均相对分子质量。皂化值与脂肪(或脂酸)的相对分子质量成反比，脂肪的皂化值高表示含低相对分子质量的脂酸较多，因为相同质量的低级脂酸皂化时所需的KOH(2)碘值①卤素中的溴、碘可加入不饱和脂肪的双键上，而产生碘值是指100g脂质样品所能吸收的碘克数。②用碘值(价)表示油脂的不饱和度。从加碘数目的多少，可以推测油脂中所含脂酸的不饱(3)酸值和1g脂质的游离脂酸所需的KOH毫克数。②用酸值(价)来表示酸败程度的大小。(4)乙酰值酰值是指中和由1g乙酰脂经皂化释出的乙酸所需的KOH毫克数。②用乙酰值(价)表示脂肪的羟基化程度。从乙酰值的大小，即可推知样品中所含羟基的多4.单脂与复脂在结构上的区别是什么?复脂的分类是根据什么基础?磷脂和糖脂在结构上有无相似之处?试用结构式加以说明。答：(1)脂质可分为单脂与复脂两大类，它们在结构上的区别是：①单脂，即单纯脂质，为脂酸与醇(甘油醇、高级一元醇)所组成的酯类。②复脂，即复合脂质，为脂酸与醇(甘油醇，鞘氨醇)所生成的酯，同时含有其他非脂性物(2)复脂的分类的基础是：(3)磷脂和糖脂在结构上的比较：5.磷脂分子结构上有何特点?(1)磷脂，为含磷的单脂衍生物，分甘油醇磷脂及鞘氨醇磷脂两类。前者为甘油醇酯衍生(2)甘油醇磷脂是由甘油、脂酸、磷酸和其他基团(如胆碱、乙醇胺、丝氨脂酰基或肌醇等中的一或两种)所组成，是磷脂酸的衍生物。甘油醇磷脂包括磷脂酰胆碱、(3)鞘氨醇磷脂是鞘氨醇、脂酸、磷酸与氮碱组成的脂质。它同甘油醇磷脂的组分差异主6.什么是固醇?在结构和性质上有哪些共同之处?固醇中哪些最重要?有何生理功用?答：(1)固醇类是环戊烷多氢菲的衍生物，是4个环组成的一元醇。所有固醇化合物分子(2)固醇化合物有游离固醇和固醇酯两种形式。动物固醇以胆固醇为代表，植物固醇以麦a.胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，其C-17位上连接一个含8个碳的支链，C-3位上有一个-OH基，第C-5,C-6b.麦角固醇的结构比胆固醇多2个双键，1个在C-7,C-8之间，1个在支链上C-22、C-23②性质7-脱氢胆固醇。7-脱氢胆固醇比胆固醇多一个双键(C-7与C-8间)。7-脱氢胆固醇经紫外线照射可变成维生素D3。第四，胆固醇(或其他固醇)的氯仿溶液与醋酸酐和浓硫酸作用产生蓝绿色，可作为固醇类b.麦角固醇的性质与胆固醇相似，经紫外线照射后可变成维生素D₂。维生素D₂的结构式与维生素D₃不同者仅仅是R支链。(3)固醇类物质有重要的生物功能：麦角固醇可变为维生素D₂,动物固醇则可能有下列几种功用：①胆固醇脱氢变成7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射后，可得7.在学习上如何认识复杂的固醇类物质?答：(1)固醇类是环戊烷多氢菲的衍生物，是4个环组成的一元醇。所有固醇化合物分子(2)固醇化合物有游离固醇和固醇酯两种形式。动物固醇以胆固醇为代表，植物固醇以麦①胆固醇a.胆固醇是环戊烷多氢菲的衍生物，其C-17位上连接一个含8个碳的支链，C-3位上有一7-脱氢胆固醇。7-脱氢胆固醇比胆固醇多一个双键(C-7与C-8间)。7-脱氢胆固醇经紫外线照射可变成维生素D₃。第四，胆固醇(或其他固醇)的氯仿溶液与醋酸酐和浓硫酸作用产生蓝绿色，可作为固醇类a.麦角固醇的结构比胆固醇多2个双键，1个在C-7,C-8之间，1个在支链上C-22、C-23b.麦角固醇的性质与胆固醇相似，经紫外线照射后可变成维生素D₂。维生素D₂的结构式与维生素D₃不同者仅仅是R支链。(3)固醇类物质有重要的生物功能：麦角固醇可变为维生素D₂,动物固醇则可能有下列几种功用：①胆固醇脱氢变成7-脱氢胆固醇，后者经紫外光照射后，可得维生素D₃。8.学习这章后，对脂质物质有哪些基本认识?油脂在科学上、生活上和国民经济(包括工、农业生产)上有哪些重要性?答：(1)对脂质的基本认识：脂质就是动、植物的油脂。人们吃的动物油脂(如猪油、牛羊油脂、鱼肝油、奶油等)、植物油(如豆油、菜油、花生油、芝麻油、茶油、棉子油等)和工业、医药上用的蓖麻油和麻的储能物质。动物(包括人类)腹腔的脂肪组织、肝组织、神经组织和植物中油料作物的种(2)油脂在科学上、生活上和国民经济上的重要性：②在生活上：油脂是人类食品最重要的成分之一。人体中的脂肪约占体重的10%～20%,它2.3考研真题详解1.脑苷脂是一种()类型的物质。[清华大学2002研]B.甘油脂C.鞘糖脂D.鞘磷脂2.脂肪的碱水解可给出下列哪一项专有名词?()[南京师范大学2003研]A.酯化作用B.还原作用C.皂化作用D.水解作用3.VLDL的主要功能是()。[华中农业大学2008研]A.运输外源性甘油三脂B.运输内源性甘油三脂C.转运胆固醇D.转运胆汁酸【答案】B查看答案【解析】极低密度脂蛋白(VLDL)的主要功能是运输肝脏中合成的内源性甘油三酯。4.下列物质中，()不是类脂。[华南师范大学2003研]A.卵磷脂B.胆固醇D.甘油二脂【答案】D查看答案【解析】类脂是一类低溶于水而高溶于非极性溶剂的生物有机分子，其元素组成主要是碳、5.密度最低的血浆脂蛋白是()。[中山大学2003研]极低密度脂蛋白(VLDL)和乳糜微粒CM四种。【答案】甘油磷脂类；鞘氨醇磷脂类查看答案2.磷脂是分子中含磷酸的复合脂，若甘油磷脂分子上氨基醇为_时为卵磷脂；若甘油【答案】胆碱；乙醇胺或胆胺查看答案2002研]【答案】一分子鞘氨醇；一分子长链脂肪酸；环戊烷多氢菲查看答案5.磷脂酰胆碱(卵磷脂)是由和_组成。[华中农业大学2008【答案】甘油；脂酸；磷酸；胆碱查看答案1.脑磷脂与血液凝固有关，是仅分布于高等动物脑部组织中的甘油磷脂。()[华南理工大学2006研]【答案】错查看答案【解析】脑磷脂就是磷脂酰乙醇胺，是广泛分布于脑、神经、大豆等中的甘油磷脂。2.人体内的胆固醇主要来自食物和在肝脏里合成，可以转化为激素和维生素等重要生理物质。()[华南师范大学2003研]【答案】对查看答案成总量的3/4以上。胆固醇是类固醇激素和胆汁酸的前体，存在于皮肤中的7-脱氢胆固醇在紫外线作用下还可以转化为维生素D₃,这些物质在机体内具有重要的生理活性。3.胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。()[江苏大学2004研]【答案】对查看答案4.作为膜脂的鞘糖脂的功能主要与能量代谢有关。()[中国科学院研]【答案】错查看答案【解析】鞘糖脂为单糖、双糖或寡糖通过D糖苷键与神经酰胺形成。鞘糖脂与细胞识别及5.血浆脂蛋白中，低密度脂蛋白负责把胆固醇运送到肝外组织。()[中山大学2004【答案】对查看答案将血浆脂蛋白分为5个密度范围不同的组成部分，即：乳糜微粒、极低密度脂蛋白、中间密固醇及其它脂质到血浆和其他组织。极低密度脂蛋白(VLDL)是从肝脏运载内源性三酰甘油和胆固醇至各靶组织。中间密度脂蛋白(IDL)一部分被肝吸收，其余部分转变为LDL。低密度脂蛋白(LDL)转运胆固醇到外围组织，并调节这些部位的胆固醇从头合成。高密度或LDL。什么是膜蛋白?举例说明膜蛋白的主要特征和生物学功能。[浙江大学2008研](1)外在膜蛋白。外在膜蛋白占膜蛋白的20%～30%,分布在膜的内外表面，主要在内表(2)内在膜蛋白。内在膜蛋白占膜蛋白的70%～80%,可不同程度的嵌入脂双层分子中。1.试根据卵磷脂的分子结构简述其食品化学特性。[华南理工大学2004研]答：卵磷脂的学名是磷脂酰胆碱，系统名为1,2-二酰基-Sn-甘油-3-磷酸胆脉粥样硬化?[中山大学医学院研]答：(1)①血浆脂蛋白分类及作用血浆脂蛋白都是球形颗粒，由一个疏水脂(三酰甘油和胆固醇)组成脂和游离胆固醇)与载脂蛋白参与的外壳层(单分子层)构成。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。血浆脂蛋白有多种类型，通常用超离心法根据其密度由小到大分为5种：a.乳糜微粒(CM),乳糜微粒(CM)由小肠上皮细胞合成，主要来自食物油脂，b.极低密度脂蛋白(VLDL),极低密度脂蛋白(VLDL)由肝细胞合成，主要成分是油脂，当血液流经油脂组织、肝和肌肉等组织的毛细血管时，乳糜微粒和VLDL被毛细血管壁脂蛋白脂酶水解，正常人空腹时不易检出乳糜微粒和Vc.中间密度脂蛋白(IDL),中间密度脂蛋白(IDL)颗粒所含的三酰甘油和胆固醇的量介于VLDL和LDL之间。一部分IDL被肝脏直接吸收，其余部分转化为LDL。肝脏吸收IDL是被LDL受体所识别的。IDL由载脂蛋白apoE介导结合。d.低密度脂蛋白(LDL),低密度脂蛋白(LDL)来自肝脏，是血液中胆固醇的主要载体。核心约由1500个胆固醇酯分子组成。疏水核心外面包围着磷脂和未酯化的胆固醇外壳。e.高密度脂蛋白(HDL),高密度脂蛋白(HDL)来自肝脏，其颗粒最小，脂类主要是磷主要作用是：作为疏水脂质的增溶剂和脂蛋白受体的识别部位(细胞导向信号)。(2)LDL升高、HDL降低导致动脉粥样硬化原因在于：LDL富含胆固醇，其含量升高容易导致血液中胆固醇含量升高，而HDL的作用在于清除细胞膜上过量的胆固醇第3章蛋白质化学1.蛋白质的重要性(1)蛋白质是生物机体的结构物质。(2)蛋白质是生物的功能物质。(3)蛋白质与生命起源相关。2.蛋白质的一般组成所有蛋白质都含有C、H、O、N这4种元素，有的蛋白质还含有S、P、Fe等元素。3.蛋白质含量的分析各种蛋白质的含氮量接近于16%,分析一个样品的蛋白质含量时，一般都先测样品的总氮量百分数，再以常数6.25乘之。6.25即100/16,为1g氮所代表的蛋白质重量，这个计算法1.氨基酸的结构和特性(1)氨基酸的结构通式氨基酸是既含氨基又含羧基的有机化合物。常见的氨基酸有20种，其中除脯氨酸外都是α-②如果R≠H,则具有不对称碳原子，因而是光活性物质，该特点使各种氨基酸具有某些共(2)氨基酸的构型D-及L-两种异构体，天然的氨基酸中没有D构型的氨基酸。具有特殊构型的氨基酸有：2.氨基酸的分类及其结构氨基酸有200多种，包括常见的蛋白质氨基酸、不常见的氨基酸和非蛋白质氨基酸。(1)常见的蛋白质氨基酸表3-1天然氨基酸的分类、名称、代号和结构式常见的20种蛋白质氨基酸，其差别在于侧链R基团，可根据R基团的结构或极性进行分类，具体分类可总结于图3-1所示。(2)不常见的蛋白质氨基酸图3-1氨基酸的分类表3-2不常见的蛋白质氨基酸(3)非蛋白质氨基酸表3-3非蛋白质氨基酸3.氨基酸的溶解度、旋光性和光吸收(1)氨基酸的溶解度(2)氨基酸的旋光性②比旋光度氨基酸的比旋光度是指1g/ml的氨基酸溶液，在1dm长度的旋光管内，20℃,钠光D线下氨基酸R侧链基的性质和溶液的pH有关。当用碱水解蛋白质时，会使氨基酸产生外消旋作用，引起D-型和L-型氨基酸的互变，产生等量的D-型和L-型两种异构体，这时旋光互相抵消，得到的是无旋光性的DL-消旋物。(3)氨基酸的光吸收为280nm;酪氨酸最大吸收波长为275nm;苯丙氨酸最大吸收波长为257nm。蛋白质中由于含有Trp、Tyr和Phe,所以也有紫外吸收能力，一般最大光吸收在280nm波长处。4.氨基酸的酸碱性质(1)氨基酸的两性离子形式(2)氨基酸的两性解离和等电点的计算②氨基酸的等电点氨基酸的等电点的定义及特点和计算方法见于表3-4所示。表3-4氨基酸的等电点的定义及特点和计算方法等电点定义等电点的计算中性氨基酸：pKa₁和术平均值酸所处溶液中pH=pl,氨基酸主要以两性离酸性氨的pH,以pl符子形式存在；基酸：两号代表pH<pl,氨基酸主要以正离子个羧基pH>pl,氨基酸主要以负离子均值氨基酸净电荷为零，在电场中碱性氨5.氨基酸参与的重要化学反应反应参与的反应特殊现象及重基团要性氨基①成盐作用：氨基与HCI作用产制备晶体氨基生氨基酸盐酸化合物酸②与HNO₃反应：α-氨基与亚硝酸氮气中的氮一作用产生羟酸和N₂个来自于硝酸一个是来自于氨基酸。可据此测定氨基酸含量③与甲醛反应作为氨基酸两性解离的证据④酰基化和烃基化反应：氨基的酰基化在人工一个H被酰基或烃基取代合成氨基酸中保护氨基，烃基化测定N段氨基酸羧基①成酯、成盐反应：在有HCI或人工合成肽中NaOH溶液中与无水甲醇或乙醇作保护羧基用即产生氨基酸甲酯或乙酯或盐②酰氯化反应：酰化氨基酸同PCI₅人工合成肽链或PCl₃在低温下起作用，其羧基被中活化羧基活化，使之易与另一氨基酸的氨基结合③成酰胺反应：在醇溶液或无水储存氨基状态中，氨基酸酯与氨作用即可形成氨基酸酰胺。④脱羧反应：在生物体内经脱羧氨基酸代谢的酶作用就放出CO₂和产生相应的重要反应，可胺计算谷氨酸的含量⑤叠氮反应：通过酰基化和酯化羧基活化的作将自由氨基酸变为酰化氨基酸甲用，在人工合酯，然后联氨和HNO₂作用变成叠成肽的工作中氮化合物也是常用的氨基①与茚三酮反应：在弱酸溶液中一切α-氨基酸和羧与茚三酮共热氧化脱氨产生酮酸，共有的反应。基酮酸脱羧成醛，茚三酮本身即变为可作为氨基酸还原茚三酮，再与茚三酮和氨作用的定性定量测产生蓝紫色物质。脯氨酸和羟脯氨定基础酸与茚三酮反应并不释放NH₃,而直接生成黄色产物②形成肽键：一个氨基酸的氨基肽链合成基本侧链R①苯环：与浓硝酸作用生成黄色蛋白质定性试蓝；Folin基础，蛋与重氮化合物结合生成橘黄色物白质定性定量③吲哚基：与乙醛酸及浓硝酸作蛋白质定性试④胍基：在碱性溶液中与α-萘酚蛋白质定性试6.氨基酸分析(1)分配层析两相溶剂中的分配情况，一般用分配系数Ka来表示。分配系(2)离子交换层析离子交换层析利用离子交换剂上的活性基团和周围溶液中的交换树脂两大类。各个氨基酸的洗脱顺序：酸性氨基酸>中性氨基酸>碱性氨基酸。(3)高效液相层析(HPLC)7.氨基酸的制备和用途(1)氨基酸的制备(2)氨基酸的用途①科学实验肽和蛋白质(肽)的人工合成和代谢的利用。1.肽的结构和命名(1)肽的结构(2)肽的命名2.肽的理化性质(1)肽的两性解离和等电点(2)肽的旋光性及紫外吸收(3)肽的化学反应肽的N端氨基酸残基和茚三酮也能发生定量反应，生成蓝紫色，反应并不放出CO₂。与碱性CuSO₄反应，生成紫红色复合物，叫做双缩脲反应。此反应是肽和蛋白质所特有一3.天然存在的活性肽(1)肌肽和鹅肌肽(二肽)(2)谷胱甘肽(GSH)(3)脑啡肽(4)催产素和加压素分类依据类别特性蛋白质分球状蛋白质分子似球形，较易溶解。有血子形状红蛋白，血清球蛋白等纤维状蛋白质形状似纤维，不溶于水。有角蛋白和丝蛋白等蛋白质组单纯蛋白质成成分缀合蛋白质蛋白质功活性蛋白质能由单纯蛋白质与非蛋白质物糖蛋白、磷蛋白、核蛋白和脂蛋白包括在生命过程中一切有活性的蛋白质及其前体非活性蛋白质对生物体起保护或支持作用溶解度清蛋白球蛋白溶于水微溶于水而溶于稀中性盐溶液谷蛋白不溶于水、醇和中性盐溶液，溶于稀酸、稀碱醇溶蛋白不溶于水，溶于70%至80%乙醇精蛋白组蛋白硬蛋白溶于水和酸性溶液溶于水和稀酸溶液不溶于水、盐、稀酸和稀碱溶液结构定义维持的作用力一级结构氨基酸间连接成肽链以及氨基酸在肽肽键链中的序列二级结构指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方氢键式，有α螺旋结构，β折叠结构，β转角，Q环和无规卷曲三级结构螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间二硫结构，包括肽链中一切原子的空间排列键，次分子蛋白质的方式超二级结二级结构的基本单位相互接近，形成有次级键构规律的结构聚集体2.蛋白质结构的研究方法(1)一级结构的研究方法蛋白质一级结构的研究主要是研究氨基酸如何连接成肽链及氨基酸在肽链中的序列。一级结构的研究方法是利用双缩脲试剂反应和Sanger的末端分析法进行分析，人工合成肽检验。(2)高级结构的研究方法当X射线投射到蛋白质晶体样品时，蛋白质分子内部结构受到激动，入射线反射波互相叠加产生衍射波，衍射波含有被测蛋白质构造的全部信息，可通过电脑后期处理得到样品分子结构的模型。但是X射线衍射法只能给出蛋白质的构象框架，对蛋白质的相对分子质量和结构的其他细节还需借助其他辅助方法。常用的辅助法有：①重氢交换法：测α螺旋。②核磁共振光谱法(NMR):测氨基酸残基构象变化。③圆二色性(CD):测α及β折叠含量。④荧光偏振法：测疏水微区。⑤红外偏振法：测疏水区。3.蛋白质的一级结构研究(1)蛋白质一级结构的测定①序列测定前的准备工作a.样品的纯度在97%以上。b.测定蛋白质的相对分子质量，允许误差在10%左右。c.测定肽链的数目。d.测定氨基酸组成。②序列测定的原理一级结构的测定多半用小片段重叠的原理，即用两种或两种以上不同的方法将蛋白质多肽链水解，各自得到一系列肽段，然后将这些肽段分离纯化，分别测定这些肽段的氨基酸序列，最后比较这些肽段之间的重叠关系，从而推出整个蛋白质分子中氨基酸的序列。③测定的步骤蛋白质一级结构的测定顺序为N端分析、C端分析、肽链的拆分、肽链的分离纯化、肽段的氨基酸序列测定、找“重叠肽”,从而推断整个肽链的氨基酸序列肽链氨基酸全序列的确定和二硫键位置的确定。其中N端分析、C端分析、肽链的拆分、肽链的分离纯化常用的方法为表3-8总结所示。表3-8蛋白质一级结构分析的方法的N端分①DNFB法：在弱碱溶液中，肽反应生成物为黄析链N端的氨基酸残基可同DNFB色，可由颜色反起反应生成二硝基苯衍生物应鉴定DNS-Cl能与蛋白质多肽链上的生强烈的黄色荧解，生成的DNS-氨基酸，用乙③苯异硫氰酸(PITC):又称在酸性溶液中，Edman降解法。在弱碱条件下仅仅是靠近PTCPITC与多肽链的N端氨基酸的基的肽键断裂。氨基作用，形成苯氨基硫甲酰每次递减一个氨多肽或蛋白质，再在酸性溶液基酸，如此重复中使N端的PTC-氨基酸环化成多次就可以测定苯乙内酰脲氨基酸，并从多肽出氨基酸序列切酶，可从肽链的N端每次降N端的第二个氨解一个氨基酸残基。最常用的基酸是Pro外所氨肽酶是亮氨酸氨肽酶(LAP)有肽键C端分①肼解法：在无水情况下加热，反应生成物可用②羧肽酶法：羧肽酶从肽链的羧肽酶是肽链外释放出游离氨基酸。用氨基酸酸是按一定顺序肽链的-S-S-键连接的氨基酸用过甲酸一拆分氧化或巯基乙醇等巯基化合物肽链的①化学方法：最常用的是溴化专一性分离纯氰裂解法，溴化氰(CNBr)专化一裂解甲硫氨酸的羧基形成的②酶解方法：利用肽链内切酶高度专一性酶(3)指纹图谱法4.蛋白质的二级结构②特点a.在α-螺旋结构中，多肽链的主链围绕中心轴做有b.每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈(即旋转360°),螺距为0.54nm;c.α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本②特点a.所有肽键都参与了链间氢键的形成，氢键与肽链的长轴近于垂直；酸残基上的C=0隔两个氨基酸残基，与第四个氨基酸残基上的-N-H形成的氢键来维持其(4)无规卷曲5.蛋白质的超二级结构和结构域(1)蛋白质的超二级结构aα是两个α螺旋互相缠绕，靠疏水侧链的疏水作用而互相结合，自由能很低，存在于纤维β结构是由两段反平行的β折叠通过连接肽连接而成，其连接肽的长度通常为2~4个残基，(2)蛋白质的结构域构象。酶蛋白的活性中心往往位于结构域之间，因为结构域有利于活性中心6.蛋白质的三级结构7.蛋白质的四级结构8.蛋白质分子中的重要化学键蛋白质分子中的重要化学键可总结于表3-9所示。表3-9蛋白质的重要化学键化学键定义及功能作用的主要键范德华力实质是静电引力。包括3种较弱的作用力，9.纤维状蛋白质和球状蛋白质的结构(1)纤维状蛋白质的结构纤维状蛋白质包括角蛋白、丝心蛋白和胶原蛋白3小类。它们的结构由氢键维持。α-角蛋白主要由右手螺旋多肽组成，每3条右手α螺旋多肽链形成1个原纤维。3条肽链相互绞合成右手大螺旋，由链与链问的氢键牢固地结合。(2)球状蛋白质的结构蛋白是由4条多肽链组成的，每条多肽链同1个血红素相连接。球状蛋白的特征有：⑤在球状蛋白质分子的表面往往有内陷的空穴(也称裂隙、凹槽或口袋)。此空穴周围有许多疏水侧链，是疏水区，能容纳1～2个小分子配体或大分子配体的一部分。1.胶体性质2.酸碱性质和等电点(1)酸碱性质蛋白质是两性电解质，当溶液pH较其等电点pH偏酸时为正离子，较等电点pH偏碱时为(2)等电点①蛋白质出于等电点时其净电荷一定为零，但并不是蛋白质的电荷最小时的3.电泳现象4.变性与凝固现象(1)变性作用(2)变性蛋白质的特性5.别构作用6.沉淀作用(1)加酸沉淀蛋白质(2)加中性盐沉淀蛋白质使蛋白质沉淀，此作用称盐析。制备蛋白质时常用(NH₄)₂SO₄作蛋白质沉淀剂。(3)加有机溶剂沉淀蛋白质(4)加重金属盐沉淀蛋白质蛋白质在碱性溶液中带负电荷，可与重金属离子如等作用，产(5)加生物碱试剂沉淀蛋白质(6)抗体对抗原蛋白质的沉淀7.蛋白质的水解8.蛋白质的颜色反应表3-10蛋白质重要颜色反应1.蛋白质一级结构与生物学功能的关系(1)细胞色素c的种属差异与生物进化(2)镰状细胞贫血病血红蛋白正常人的血红蛋白(以HbA代表)同镰状细胞贫血病血红蛋白(以HbS代表)的的β-链第6位为谷氨酸，而HbSβ-链的第6位为缬氨酸。(3)酶原和激素原的激活2.蛋白质的三维结构与生物功能的关系(1)肌红蛋白的结构与功能肌红蛋白的功能是贮存和转运O₂到肌肉细胞中。肌红蛋白分子中的2个组氨酸残基位于血血红素中的二价铁则不易被氧化。当结合O₂时发生暂时性电子重排，O₂亚铁状态，能与另一个O₂结合，保证了肌红蛋白中血红素的氧合功能。(2)血红蛋白的结构与功能3.蛋白质的修饰与功能改变(1)维生素C能促进丝氨酸的羟基化，人体缺乏维生素C时即会引起坏血病。维生素K(2)肾上腺素和胰岛素分子中的羟基氨基酸的羟基可被磷酸化成为磷酸丝氨酸、磷酸苏氨酸及磷酸酪氨酸，这3种氨基酸的磷酸化反应是可逆的。这种磷酸(3)一些抗体从细胞分泌后，其特定天冬酰胺残基需要与某种糖类结合才起生物作用。(4)酶原、激素原的激活也属于蛋白质修饰。1.糖蛋白(1)糖蛋白的结构糖蛋白的结构都是由糖基的C-1与肽链中羟基氨基酸(如丝氨酸、苏氨酸、羟赖氨酸、羟脯氨酸)的-OH基结合(糖苷键),或与天冬酰胺的酰胺基结合。(2)糖蛋白的提取(3)糖蛋白的种类糖蛋白的种类繁多，一般分为下列几类(表3-19)。表3-11常见糖蛋白的分类(4)糖蛋白的生物学功能2.脂蛋白(1)细胞脂蛋白(2)血浆脂蛋白微粒、极低密度脂蛋白(VLDL)、低密度脂蛋白(LDL)和高密度脂蛋白(HDL)4类。(3)脂蛋白的生物学作用3.免疫球蛋白(1)IgG是人血中含量最高的抗体，可形唯一能通过胎盘的抗体，新生婴儿脐带血中都含(2)IgA主要存在于外泌液如鼻黏液、唾液(5)IgM是人体发育中首先合成的。当IgG的合成出现后，IgM的产生即被抑制，对细菌4.病毒蛋白病毒蛋白是指构成病毒外壳的蛋白质，属于结构蛋白质一类。病毒颗粒是由蛋白质包围1制备蛋白质的方法可概括为细胞破碎、抽提、分离、纯化和鉴定5步。1.细胞破碎(1)动物细胞：电动捣碎机、匀浆器和超声波破碎法。(2)植物组织细胞：匀浆器和采用石英砂与抽提液混合磨研的方法。(3)微生物细胞：溶菌酶处理除去细胞壁后再加超声波处理进行破碎的方法。(4)工业生产：微小石英砂混合研磨法、减压法。2.抽提(1)抽提原理溶剂中，并尽可能保持原来的天然状态和生物活性的过程。抽(2)抽提方法蛋白质和酶的提取一般以水溶液为主。水溶液的离子强度(盐浓度)、pH、温度等对蛋白a.稀盐溶液和缓冲液有利于蛋白质的稳定。通常用0.02～0.05mol/L缓冲液和0.09~0.05mol/LNaCl溶液。b.蛋白质和酶的溶解度和稳定性受pH影响。pH一般根据酶的稳定范围进行控制。c.为防止蛋白质的变性，一般在0～5℃的低温进行提取，并加入蛋白抑制剂。d.为加快被提取物的溶解，常采用温和搅拌的方法，不宜产生气泡，防止与氧气接触而氧e.在提取液中加入少量巯基乙醇或半胱氨酸有助于防止酶的巯b.一些蛋白质既溶于稀酸、稀碱，又能溶于含有一定比例的有机溶剂中，需用稀的有机溶3.分离分离方分离原理常用试或仪器分子外围聚集了一些带相反电荷的离2SO₄子，从而加强了蛋白质和水的作用，减弱了蛋白质分子间的作用，故增加了蛋白质的溶解度。但随着盐浓度的增加，盐离子可与蛋白质竞争溶液中的水分子，从而破坏蛋白质颗粒表面的水化层，失去水化层的裸露的蛋白质分子易于聚集而沉淀。这种由于加入大量中性盐而使蛋白质沉淀的现象有机溶有机溶剂使溶液的介电常数降低，导丙酮和剂沉淀致蛋白质分子之间的静电作用增加，乙醇法使蛋白质分子易于聚集和沉淀；有机溶剂和蛋白质直接争夺水分子而破坏了蛋白质表面的水化层，因而使蛋白质沉淀等电点蛋白质处于等电点时，其静电荷为零，--法相邻蛋白质分子之间没有斥力，易于聚集和沉淀淀法解吸性质的不同，从而达到分离的目性炭、氧超滤法利用压力或离心力，使水和其他小分半透膜子物质通过半透膜，而大分子蛋白质被截留在膜上，从而起到浓缩和脱盐作用4.纯化(3)疏水作用层析(HIC)(4)亲和层析(5)高效液相层析高效液相层析(HPLC)HPLC由于支持物颗粒直径小而均匀，机械性能好、化学性能稳定，溶剂系统采用高压(6)快速蛋白质液相层析(FPLC)FPLC适用于蛋白质、肽及多核苷酸的分离方法。在层析过程中，上样、洗脱、收集、监控(7)电泳法用的是聚丙烯酰胺凝胶电泳(PAGE)。电泳法不适于大量蛋白质的分离纯化。(8)结晶5.鉴定(1)纯度鉴定鉴定(2)相对分子质量的定(3)等电点的测定常用等电聚焦(IEF)的方法，等电聚焦是利用两性电解质在电场中形成一个稳定的连续的pH梯度，电泳时蛋白质样品将移向并聚焦在其等电点的pH梯度处，并形成一个很窄的区带，区带所处的pH即为该蛋白质的等电点。6.蛋白质含量的测定1.氨基酸和蛋白质的结构同它们各自的性质和功能的关系如何?答：(1)氨基酸的结构与其性质和功能的关系a.具有酸性的—COOH基及碱性的基，为两性电解质。因此使不同氨基酸具有某些b.如果R≠H,则具有不对称碳原子，因而是光活性物质。因此使各种氨基酸具有某些共同c.氨基酸的化学性质与其分子的特殊功能基团如羧基、氨基和侧链R脱羧、酰氯化等),氨基酸的氨基具有一级胺氨基的一切性质(如与HCl结合、脱氨、与作用等)。(2)蛋白质的结构与其性质和功能的关系a.一级结构又称初级结构，是指氨基酸如何连接成肽链以及氨基酸在肽链中的序列。c.三级结构是指螺旋肽链结构盘绕、折叠成复杂的空间结构，包括肽链中一切原子的空间d.四级结构是指蛋白质的亚基聚合成大分子蛋白质的方式。②蛋白质的结构与其性质的关系a.胶体性质b.酸碱性质c.电泳现象d.变性作用e.凝固作用f.别构作用g.沉淀作用h.蛋白质的水解i.蛋白质的颜色反应蛋白质的性质和生物功能是以其化学组成和结构为基础的。各种蛋白质虽然都是由20种左2.在制备蛋白质时需要考虑哪些问题?答：制备蛋白质的方法可概括为细胞破碎、抽提、分离、纯化和鉴定5步。(1)细胞破碎制备一个蛋白质样品首先要考虑它是在细胞内还是在细胞外，如果体液)就可以直接进行分离，但实际上大多数蛋白质是在细胞内，就(2)抽提(3)分离(4)纯化(5)鉴定1.有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的pI分别为4.6;5.0;5.3;6.7;7.3。电泳时欲使其中4种泳向正极，缓冲液的pH应该是()。[中国科学院2007研]的pH,称为等电点，记为pI。当由氨基酸合成多肽后，其多肽的各pK值与原来简单氨基酸的pK值有一定的差异，所以多肽的pI值一般只能通过实验来测定，而计算只能找出等电点的大概pH范围。根据该范围就可确定给定的多肽链的带电状况了。一般来说，当pH>pI时，多肽链带净负电荷，在电场中将向阳极移动，在低于等电点的任一pH,多肽链带净负电荷，即pH应大于pI值，因此答案选E。2.下列哪组反应是错误的?()[河北师范大学2001研]B.多肽-双缩脲反应E.Phe-偶氮反应【答案】E查看答案【解析】苯丙氨酸没有特殊的颜色反应。偶氮反应是酪氨酸所特有的颜色反应。3.下列氨基酸中，哪一种含氮量最高?()[河北师范大学2002研]【答案】A查看答案【解析】所有的氨基酸都含有N元素，而精氨基酸分子中的N元素有四个，所以它的含量4.下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的?()[西南农业大学2002研]A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH是它的等电点B.通常蛋白质的溶解度在等电点时最大C.大多数蛋白质在饱和硫酸铵中溶解度增大D.由于蛋白质在等电点时溶解度大，所以一般沉淀蛋白质时应远E.以上各项全不正确【答案】A查看答案【解析】蛋白质等电点是指蛋白质分子内的正电荷总数与负电荷总数相等时的pH。因此，5.有一肽，用胰蛋白酶水解得：①H-Met-Glu-Leu-lys-OH;②H-Ser-Ala-Arg-OH;⑤H-Glu-Leu-lys-Gly-Tyr-OH两组片段。按肽谱重叠法推导出该九肽的序列应为()。[中国药科大学2005研]【答案】B查看答案多肽链的C端和N端的氨基酸残基就可以推断出它们在原多肽链中的前后次序。但是多数情况下，除了能确定C端肽段和N端肽段的位置外，中间那些肽段的次序是不能确定的。即为肽谱重叠法。②胰蛋白酶是最常用的蛋白水解酶，专一性强，只断裂赖氨酸(Lys)或精氨酸(Arg)残基的羧基参与形成的肽键。用它断裂得到的是以Arg或Lys为C-末端残基的肽段。题中①、②两组片段即分别为Arg或Lys为C-末端残基的肽段。溴化氢(BrCN)只断裂由甲硫氨酸(Met)残基的羧基参与形成的肽键。题中第④组即为以Met为C-末端残基的肽段。从两种处理方式获得的水解产物可以看出，该肽只有一个Met残基，各组片段Set-Ala-Arg-Met-Glu6.具有四级结构的蛋白质特征是()。[华东理工大学2007研]A.分子中必定含有辅基B.在两条或两条以上具有三级结构多肽链的基础上，肽链进一步折叠、盘曲形成C.每条多肽链都具有独立的生物学活性D.依赖肽键维系四级结构的稳定性E.由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成【答案】E查看答案7.下列蛋白质组分中，哪一种在280nm具有最大的光吸收?()[华东师范大学2007研]A.色氨酸的吲哚环B.酪氨酸的酚环C.苯丙氨酸的苯环D.半胱氨酸的硫原子【答案】A查看答案1.尿素是一种蛋白质的变性剂，其主要作用是。[复旦大学1999研]【答案】破坏蛋白质的二级结构查看答案三级结构的疏水相互作用。而SDS则是破坏蛋白质分子内的疏水相互作用使非极性基团暴2.在蛋白质的二级结构中，只要存在α-螺旋结构就会被中断。[华南师范大学2004研]【答案】脯氨酸(或羟脯氨酸)查看答案的α-碳原子参与R基吡咯的形成，环内的Ca-N键和C-N肽键都不能旋转，而且多聚脯氨3.维持蛋白质系水胶体稳定的因素是和。[西南农业大学2001研]【答案】水化膜；电荷查看答案子表面上的可解离基团，在适当的pH条件下，都带有相同的净电荷体系统一样具有丁达尔效应(Tyndalleff4.测定蛋白质中二硫键位置的经典方法是。[北京师范大学2001研]【答案】对角线电泳查看答案对角线电泳是把水解后的混合肽段点到滤纸的中央，在pH6.5的条件下，进行了对角线。肽斑可用茚三酮显色确定。将每对含半胱氨磺酸的肽段(未用茚三酮显色的)分间或(和)肽链内的位置。5.蛋白质分子中氮的平均含量为，故样品中的蛋白质含量常以测氮量乘以，即。[四川大学2000研]【答案】16%;6.25;16%的倒数查看答案6.生物体内大多数蛋白质形成正确构象时需要的帮助，某些蛋白质的折叠还需要和酶的催化。[华中农业大学2008研]【答案】分子伴侣；蛋白质二硫键异构酶；肽基脯氨酸异构酶查看答案7.常用的肽链N端分析的方法有法、法、法和法。[华中师范大学2008研]【答案】DNS;Sanger;Edman降解；氨肽酶查看答案8.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做，在高离子强度下使某种蛋白质沉淀的现象叫做。[武汉大学2007研]【答案】盐溶；盐析查看答案1.蛋白质分子的亚基与结构域是同义词。()[西南农业大学2000研]【答案】错查看答案2.蛋白质的亚基(或称亚单位)和肽链是同义的。()[中国科学技术大学1999研]【答案】错查看答案【解析】亚基是肽链，但肽链不一定是亚基。如胰岛素A链与B链，经共价3.蛋白质构象的改变是由于分子内共价键的断裂所导致的。()[厦门大学2009研]【答案】错查看答案4.根据凝胶过滤层析原理，相对分子质量越小的物质，因为越容易通过，所以最先被洗脱出来。()[中国科学院研]【答案】错查看答案5.疏水蛋白质的折叠伴随着多肽链的熵增加。()[清华大学研]【答案】错查看答案【解析】蛋白质折叠过程是有序化的过程，故熵减少。6.蛋白质变性和DNA变性的机理是相似的，复性时都可以恢复原来的生物活性。()【答案】错查看答案1.蛋白质的结构域。[厦门大学2009研]2.构象。[华东理工大学2007研]3.肽单位。[华中师范大学2009研]它们的4个取代成分(羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻α-碳原子)组成的一个平面单4.亲和标记试剂。[华中科技大学2007研]5.蛋白质变性作用。[华中师范大学2008研]6.别构调节。[厦门大学2007研]7.proteintertiarystructure。[华中农业大8.quaternarystructureofprotein。[中南民族大学2009研]五、问答题1.简要说明为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有如下性质：[山东大学1999研](1)在低PH时沉淀。(2)当离子强度从零增至高值时，先是溶解度增加，然后溶解降低，最后沉淀。(3)在给定离子强度的溶液中，等电pH值时溶解度呈现最小。(4)加热时沉淀。(5)当介质的介电常数因加入与水混溶的非极性溶剂而下降时，溶解度降低。(6)如果介电常数大幅度下降以至介质以非极性溶剂为主，则产生变性