生化习题资料

第一章核酸的结构和功能

一、选择题

B1、热变性的DNA分子在适当条件下可以复性，条件之一是（）

A、骤然冷却B、缓慢冷却C、浓缩D、加入浓的无

机盐

D2、在适宜条件下，核酸分子两条链通过杂交作用可自行形成双螺

旋，取决于（）

A、DNA的Tm值B、序列的重复程度

C、核酸链的长短D、碱基序列的互补

C3、核酸中核昔酸之间的连接方式是：（）

A、2',5'一磷酸二酯键B、氢键

C、3',5'一磷酸二酯键D、糖苔键

A4、tRNA的分子结构特征是：（）

A、有反密码环和3'一端有一CCA序列B、有密码环

C、有反密码环和5'一端有一CCA序列D、5'一端有一CCA序

列

D5、下列关于DNA分子中的碱基组成的定量关系哪个是不正确的？

（）A腺噂吟C鸟嘿吟G胞喀唉T胸腺喀唉U尿喀咤

A、C+A=G+TB、C=GC、A=TD、C+G=A+T

A6、下面关于Watson-CrickDNA双螺旋结构模型的叙述中哪一项

是正确的？（）

A、两条单链的走向是反平行的B、碱基A和G配对

C、碱基之间共价结合D、磷酸戊糖主链位于双螺旋内侧

C7、具5'-CpGpGpTpAp-3'顺序的单链DNA能与下列哪种RNA杂

交？。

A、5'-GpCpCpAp-3'B、5'-GpCpCpApUp-3'

C、5'-UpApCpCpGp-3,D、5'-TpApCpCpGp-3,

C8、RNA和DNA彻底水解后的产物（）

A^核糖相同，部分碱基不同B、碱基相同，核糖不同

C、碱基不同，核糖不同D、碱基不同，核糖相同

A9、下列关于mRNA描述哪项是错误的？（）

A、原核细胞的mRNA在翻译开始前需加“PolyA”尾巴。

B、真核细胞mRNA在3'端有特殊的“尾巴”结构

C、真核细胞mRNA在5'端有特殊的“帽子”结构

B10、tRNA的三级结构是（）

A、三叶草叶形结构（tRNA二级结构）B、倒L形结构

C、双螺旋结构D、发夹结构（RNA链回折形成的）

C11、维系DNA双螺旋稳定的最主要的力是（）

A、氢键B、离子键C、碱基堆积力D范德华力

DNA的双螺旋结构是十分稳定的，及稳定的因素有四：（1）两条链上

的碱基对之间形成的氢键；（2）碱基堆积力：是由同一条核酸链中的

相邻碱基之间的疏水作用力和范德华力构成的；（3）处于螺旋外侧的

带负电荷的磷酸基与带正电荷的阳离子之间以离子键结合形成盐可

降低两条链之间的静电斥力。（4）碱基分子内能P19~20

A12、下列关于DNA的双螺旋二级结构稳定的因素中哪一项是不正

确的？（）

A、3',5'一磷酸二酯键C、互补碱基对之间的氢键

B、碱基堆积力D、磷酸基团上的负电荷与介质中的阳离子之间形

成的离子键

C13、Tm是指（）的温度

A、双螺旋DNA达到完全变性时B、双螺旋DNA开始变性时

C、双螺旋DNA结构失去1/2时D、双螺旋结构失去1/4时

C14、稀有核甘酸碱基主要见于（）

A、DNAB、mRNAC、tRNAD、rRNA

D15、双链DNA的解链温度的增加，提示其中含量高的是（）

A、A和GB、C和TC、A和TD、C和G

B16、核酸变性后，可发生哪种效应？（）

A、减色效应B、增色效应

C、失去对紫外线的吸收能力D、最大吸收峰波长发生转移

A17、某双链DNA纯样品含15%的A,该样品中G的含量为（）

A、35%B、15%C、30%D、20%

A+C=G+T=1/2DNAA=TC=G

二、是非题（在题后括号内打J或X）

F1、杂交双链是指DNA双链分开后两股单链的重新结合。（）

F2、tRNA的二级结构是倒L型。（）

T3、DNA分子中的G和C的含量愈高，其熔点（Tm）值愈大。（）

F4、如果DNA一条链的碱基顺序是CTGGAC,则互补链的碱基序列

为GACCTG。（）

T5、在tRNA分子中，除四种基本碱基（A、G、C、U）夕卜，还含有

稀有碱基。（）

T6、一种生物所有体细胞的DNA,其碱基组成均是相同的，这个碱

基组成可作为该类生物种的特征。（）

T7、核酸探针是指带有标记的一段核酸单链。（）

F8、DNA是遗传物质，而RNA则不是。（）

三、问答题：

1、某DNA样品含腺喋吟15.1%（按摩尔碱基计），计算其余碱基的

百分含量。

G=C=50-15.1=34.9T=A=15.1

2、DNA和RNA的结构和功能在化学组成、分子结构、细胞内分布

和生理功能上的主要区别是什么？

DNA是由脱氧核昔酸的单体聚合而成的聚合体，DNA的单体称为脱氧

核苔酸，每一种脱氧核苔酸由三个部分所组成：一分子含氮碱基+一

分子五碳糖（脱氧核糖）+一分子磷酸根,DNA都是由C、H、0、N、P五

种元素组成的。单个的核昔酸连成一条链，两条核甘酸链接一定的

顺序排列，然后再扭成“麻花”样，就构成脱氧核糖核酸（DNA）的

分子结构。原核细胞的染色体是一个长DNA分子。真核细胞核中有不

止一个染色体，每个染色体也只含一个DNA分子。不过它们一般都比

原核细胞中的DNA分子大而且和蛋白质结合在一起。DNA分子的功能

是贮存决定物种的所有蛋白质和RNA结构的全部遗传信息；策划生物

有次序地合成细胞和组织组分的时间和空间；确定生物生命周期自始

至终的活性和确定生物的个性。除染色体DNA外，有极少量结构不同

的DNA存在于真核细胞的线粒体和叶绿体中。DNA病毒的遗传物质也

是DNA。

RNA其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNA

tRNA在蛋白质合成的不同阶段分别执行着不同功能。mRNA是以DNA

的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主

要功能是实现遗传信息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的

桥梁。tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经

过加工形成蛋白质。核糖核昔酸聚合而成的没有分支的长链。分子

量比DNA小，但在大多数细胞中比DNA丰富。RNA主要有3类，即信

使RNA(mRNA),核糖体RNA(rRNA)和转移RNA(tRNA)。这3类RNA

分子都是单链，但具有不同的分子量、结构和功能。在RNA病毒中，

RNA是遗传物质，植物病毒总是含RNA。近些年在植物中陆续发现一

些比病毒还小得多的浸染性致病因子，叫做类病毒。类病毒是不含蛋

白质的闭环单链RNA分子，此外，真核细胞中还有两类RNA,即不均

一核RNA(hnRNA)和小核RNA(snRNA)®hnRNA是mRNA的前体；snRNA

参与hnRNA的剪接(一种加工过程)。除一级结构外，RNA分子中还

有以氢键联接碱基(A对U;G对C)形成的二级结构。RNA的三级结

构，其中研究得最清楚的是tRNAoRNA参与蛋白质生物合成过程的

有3类：转移核糖核酸(tRNA)、信使核糖核酸(mRNA)和核糖体核糖

核酸（rRNA）。

■化学组成分子结构生物学功能

（1）级结构.

含有D-2脱氧核糖DNA中的核甘酸序

列决定了生物体的遗传

含有胞喳哇、胸腺喳嘘a-双螺旋

特征

鸟噤聆、腺噂聆

在DNA的复制、转

含有D垓糖

录翻译中起到一定的调

RNA含有胞喳嚏、尿喳嚏大多数为一条单链控作用，与细胞内或细

胞间的一些物质的运输

含有嚓吟、腺0票吟

核定位有关

3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最

重要的生命现象？

a.两条反向平行的多聚核昔酸链沿一个假设的中心轴右旋相互盘绕

而形成，螺旋表面有一条大沟和一条小沟。（2分）b.磷酸和脱氧核

糖单位作为不变的骨架组成位于外侧，作为可变成分的碱基位于内

侧，链间碱基按A-T配对，之间形成2个氢键，G-C配对，之间形成

3个氢键（碱基配对原则，Chargaff定律）。（2分）c.螺旋直径2nm,

相邻碱基平面垂直距离0.34nm,螺旋结构每隔10个碱基对重复一次,

间隔为3.4nm0（2分）该模型揭示了DNA作为遗传物质的稳定性特征,

最有价值的是确认了碱基配对原则，这是DNA复制、转录和反转录的

分子基础，亦是遗传信息传递和表达的分子基础。该模型的提出是本

世纪生命科学的重大突破之一，它奠定了生物化学和分子生物学乃至

整个生命科学飞速发展的基石。（2分）

第二章蛋白质化学

一、选择题

C1、在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位

间的空间结构称之谓（）

A、三级结构B、缔合现象C、四级结构D、变构现象

具有别构效应的蛋白质通常是二条以上的肽链组成的寡聚蛋白质。

（1）亚基的概念：有些球状蛋白质分子，含有二条或更多条的多肽链,

这些多肽链彼此以非共价键相连，每条多肽链都有自己的三级结构，

这样的每条多肽链就是该蛋白质的亚基（Subunit）。亚基是蛋白质分

子中的最小共价单位。

⑵亚基的表示：a、[3、y,5............等。

四级结构概念：亚基的立体排布，亚基间的相互作用及接触部位的布

局。但不包括亚基内部的空间结构。

C2、形成稳定的肽链空间结构，非常重要的一点是肽键中的四个原

子以及和它相邻的两个a-碳原子处于（）

A、不断绕动状态B、可以相对自由旋转

C、同一平面D、随不同外界环境而变化的状态

B3、甘氨酸的解离常数是pK1=2.34,pK2=9.60，它的等电点（pI）

是（）

A、7.26B、5.97

C、7.14D、10.77

Pl=(2.34+9.6)/2=5.97

PI的计算：氨基酸的等电点相当于该氨基酸的两性离子状态两侧的

基团pK值和的一半。

一氨基一叛基AAPI=[PK(a-NH3+)+PK(a-COOH)]/2

一氨基二段基（酸性AA）PI=[PK(a-COOH)+PK(R-COOH)]/2

二氨基一期基（碱性AA）PI=[PK(a-NH3+)+PK(R-NH3+)]/2

C4、肽链中的肽键是：（）

A、顺式结构B、顺式和反式共存C^反式结构

B5、维持蛋白质二级结构稳定的主要因素是：（）

A、静电作用力B、氢键C、疏水键D、范德华作力

蛋白质的二级结构主要是靠氢鲤来维持稳定的。

B6、蛋白质变性是由于（）

A、一级结构改变B、空间构象破坏C、辅基脱落D、蛋白质水解

D7、必需氨基酸是对（）而言的。

A、植物B、动物C、动物和植物D、人和动物

C8、在下列所有氮基酸溶液中，不引起偏振光旋转的氨基酸是

A、丙氨酸B、亮氨酸C、甘氨酸D、丝氨酸

除脯氨酸、羟脯氨酸能溶解于乙醇或乙醛外,其它的AA都不能溶

于有机溶剂

紫外吸收性质：在近紫外区只有色氨酸（Trp）、酪氨酸（Tyr）、

苯丙氨酸（Phe）三种AA有吸收色氨酸Xmax=280nm酪氨酸X

max=275nm苯丙氮酸入max=257nm

各种AA都能以不同的溶解度溶解于水,能溶于稀碱或稀酸中

D9、天然蛋白质中含有的20种氨基酸的结构()

A、全部是1_一型B、全部是D型

C、部分是1_一型，部分是D一型D、除甘氨酸外都是1_一型

COO

H3N—C—H

除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下结构通式cR

B10、谷氨酸的pK'1(-C00H)为2.19,pK'2(-N+H3)为9.67,

Pk'3r(-C00H)为4.25,其pl是()

A、4.25B、3.22C、6.96D、5.93

Pl=(2.19+4.25)/2=3.22

D11、在生理pH情况下，下列氨基酸中哪个带净负电荷？()

A、ProB、LysC、HisD、GIu

带电荷缩写符号单字

氨基破名弥化学结构式

状况状况(三字)符号

HO—CH,—CH—COO

丝气酸SerS

NH；

CHj—CH-CH—COO-

苏氢融IlirTII

；

极OHNH

0

不

性天冬版胶AsnNH2N—C—CH2—CH—COO-

I

带NH；

氨

0

电1

HN—C—CHJCHJCHCOO-

基谷氨儆胺GinQ2

荷

NH；

酸HQ-,O-CHj—CHC00'

酩气陂TyrY

NH；

半胱疑HS^-CH,-CH—COO-

CysC

酸一NH；

*(MH；CH,CH—C(M)

带天冬额收AspD1

负NH；

极电

■ooc-CH2-CH2-CHCOO-

荷谷我酸GhiE1

性NH；

i—rCH2—CH—coo

'瓜组氨酸HisHHNNH

带*、NH；

正

基H,N—CH2CH2CH；—CH,—CHCOO-

赖氨酸LysK

电NH；

酸荷

H2NCNHCH2cH2cH2cHe()0

精氨酸ArgR

NHNH；

*2

HCHCOO-

H叔酸(；lv（；

非NH；

极

性CH,CH-COO

«丙氨酸AlaA

基NH；

酸

CH、CHCHCOO

墉叔酸VHIV11

CH,NH；

极性带电荷编写符号单字

额¥酸名称化学结构式

状况状况（三字）符号

CH,—CH—CH,—(二H——COO-

亮氨酸LeuL1

（白氨酸）CH,rVH；

CH?—C%—Q：H—<：H-COO

异亮氨酸UcI

非

（异白氨酸）(r

极—coo

基丙氨酸PhcF

NH

性

CHj—S—CHj一

-CH2—CH—COO-

氮甲硫肾酸（蛋氨酸）MetM1

NH；

基

H2C——<温

牖氨限ProPH2C(2H—COO-

酸•W

H；

ZH——COO

色叙的TrnW

(Try)MH；

中性AA:Gly、Ala、VaI>Leu^IIe>Met^Cys、Ser、Thr

甘G、丙A、缀V、亮（或白）L、异亮I、

甲硫（或蛋）M、丝S、苏T

碱性AA：Lys、Arg赖K、精R

酸性AA:Asp、Glu、Asn、GIn

天冬D、谷E、天冬酰胺N、谷氨酰胺Q

B12、天然蛋白质中不存在的氨基酸是（）

A、半胱氨,酸B、瓜氨酸C、丝氨酸D、蛋氨酸

C13、破坏Q一螺旋结构的氨基酸残基之一是：（）

A、亮氮酸B、丙氨酸C、脯氮酸D、谷氨酸

螺旋（结构）：a-螺旋是主链结构中最常见、含量最丰富的二级结

构。

特征：a-螺旋体中，AA残基的侧链R基团从螺旋体的中央指向螺

旋体外部。每3.6个残基就旋转一圈，每圈上升的位移为0.54nm,每

个AA残基沿螺旋体上升0.15nm。每AA残基旋转100o（3.6残基正好

360o）o

螺旋体走向有右手螺旋和左手螺旋两种。

Q-螺旋是通过链内氢键维持其稳定性，氢键的取向几乎与中心轴平

行。氢键由肽链内一个肽键的与它的第四个肽键的之间形成每个肽键

上的H和0都参与氢键的形成，使螺旋体达到最大的稳定。

a-螺旋体，尤其是右手a-螺旋是蛋白质肽链中最稳定的构象。

脯氨酸、羟脯氨酸可中断螺旋体形成一个“结节”°

D14、当蛋白质处于等电点时，可使蛋白质分子的（）

A、稳定性增加B、表面净电荷不变

C、表面净电荷增加D、溶解度最小

不同的蛋白质有不同的等电点。蛋白质在等电点时主要以两性离子存

在。蛋白质在等电点时最不稳定，易沉淀析出

C15、蛋白质分子中-S-S-断裂的方法是（）

A、加尿素B、透析法C、加过甲酸D、加重金属盐

二、是非题（在题后括号内打J或X）

F1、一氨基一疑基氨基酸的pl为中性，因为-COOH和-NH+3的解离

度相等。（）

pH>pl时，蛋白质带负电荷

pH<pl时，蛋白质带正电荷

pH=pl时，蛋白质的净电荷为零

T2、构型的改变必须有旧的共价健的破坏和新的共价键的形成，而

构象的改变则不发生此变化。（）

F3、生物体内只有蛋白质才含有氨基酸。（）

F4、所有的蛋白质都具有一、二、三、四级结构。（）

T5、用短肽酶A水解一个肽，发现释放最快的是Leu,其次是Gly,

据此可断定，此肽的C端序列是Gly-Leu。（）

T6蛋白质分子中个别氨基酸的取代未必会引起蛋白质活性的改变。

T7、集刀型红细胞贫血病是一种先天遗传性的分子病，其病因是由

于正常血打蛋白分子中的一个谷氨酸贱基被缀氨酸贱基所置换。

F8、镰刀型红细胞贫血病是一种先天性遗传病，其病因是由于血红

蛋白的代谢发生障碍。（）

F9、在蛋白质和多肽中，只有一种连接氨基酸残基的共价键，即肽

键。（）

肽键由一个氨基酸的照基和另一个氨基酸的氨基共同脱去一分子水

而形成的共价键。

T10从热力学上讲蛋白质分子最稳定的构象是自由能最低时的构象。

F11、天然氨基酸都有一个不对称a-碳原子。（）

F12、变性后的蛋白质其分子量也发生改变。（）

变性定义：蛋白质在一定条件下处理时，肽链不断裂（即一级结构不

变）特定构象改变，失去生物活性的过程。

①变性的主要特征：生物活性的丧失。

②变性的实质：蛋白质分子构象（空间结构）的改变或破坏。

③蛋白质变性的一些其它特征：

溶解度显著减小，不溶于水，在中性溶液中容易沉淀，但可溶于

稀酸或稀碱中。

粘度增高，一些反应基团如一SH、一S—S一、一0H等数目增加。

变性蛋白质易被酶水解（因此熟食易被消化）。

T13、蛋白质在等电点时净电荷为零，溶解度最小。（）

三、问答题和计算题：

1、为什么说蛋白质是生命活动最重要的物质基础？

有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。生命是物质运动的高级形

式，这种运动方式是通过蛋白质来实现的，蛋白质是决定生命最重要

的物质基础，所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发

育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需

要蛋白质，也离不开蛋白质。如果蛋白质长时间地摄入不足，正常代

谢和生长发育便会无法进行，轻者发生疾病，重者甚至可以导致死亡。

蛋白质是一种化学结构非常复杂的有机化学物。通俗易懂些说，它就

是构成人体组织器官的支架和主要物质它是由碳、氢、氧、氮等元素

组成的，有的蛋白质还含有硫、磷、铁等元素，这些成分中的氮，是

蛋白质构造的特征，是糖和脂肪中所没有的，故蛋白质不能为其它营

养素所代替。

2、试比较较Gly、Pro与其它常见氨基酸结构的异同，它们对多肽链

二级结构的形成有何影响？

3、为什么说蛋白质水溶液是一种稳定的亲水胶体？

⑴蛋白质颗粒带有极性基团，如一NH3+、一C00-、一0H、一SH、一C0NH2

等和水有高度亲和性。蛋白质与水相遇时，就很容易在表面形成一层

水膜（又称水化膜）。

⑵蛋白质在非等电点状态时，带有相同的电荷，使蛋白质颗粒之间

相互排斥不致相互聚集沉淀。

4、试举例说明蛋白质结构与功能的关系（包括一级结构、高级结构

与功能的关系）。

（1）蛋白质高级结构是其执行生物功能的结构基础

（2）蛋白质的别构效应：别构（变构）效应：是指蛋白质在执行功

能过程中，其构象发生改变，从而提高或降低分子的生物活性，这

就叫别构效应。具有别构效应的蛋白质称为别构蛋白质。具有别构

效应的蛋白质通常是二条以上的肽链组成的寡聚蛋白质。别构效应

广泛存在，它是调节蛋白质生物功能的重要方式。

5、什么是蛋白质的变性？变性的机制是什么？举例说明蛋白质变性

在实践中的应用。

蛋白质受理化因素的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏,

使蛋白质的生物活性丧失的现象称为蛋白质变性。（2分）

变性的实质：蛋白质分子构象（空间结构）的改变或破坏。物理因素有:

热、紫外线、X射线、超声波、高压、搅拌、据烈振荡、研磨等；化

学因素有：强酸、强碱、有机溶剂、尿素、重金属盐、生物碱试剂、

去污剂等。（3分）

应用：（1）鸡蛋、肉类等经加温后蛋白质变性，熟后更易消化。

（2）细菌、病毒加温，加酸、加重金属（汞）因蛋白质变性而

灭活（灭菌、消毒）。（3）动物、昆虫标本固定保存、防腐。

（4）很多毒素是动物蛋白质，加甲醛固定，减毒、封闭毒性碱

基团作类毒素抗原，制作抗毒素。（5）制革，使皮革成形。（60

蚕丝是由蛋白质变性而成。（7）用于蛋白质的沉淀。从血液中提

分离、提纯激素，制药。（8）临床上外科凝血，止血。尿中管型

诊断肾脏疾病。（9）酶类分解各种蛋白质，以利于肠壁对营养物

质的吸取。（100加入电解质使蛋白质凝聚脱水如做豆腐。（11）

改变蛋白质分子表面性质进行盐析，层析分离提纯蛋白质，如核

酸的提纯、DNA测定。（12）大分子的破碎，基因重整合。（13）

蛋白质分子结合重金属而解毒。（14）蛋白质分子与某些金属结

合出现显色反应，如双缩腺反应可测定含量。

6、聚赖氨酸（polyLys）在pH7时呈无规则线团，在pH10时则呈a

一螺旋；聚谷氨酸(polyGlu)在pH7时呈无规则线团，在pH4时则

呈a-螺旋，为什么？

7、多肽链片段是在疏水环境中还是在亲水环境中更有利于a-螺旋的

形成，为什么？

8、已知某蛋白质的多肽链的一些节段是a-螺旋，而另一些节段是b-

折叠。该蛋白质的分子量为240000,其分子长5.06T0-5,求分子中

a-螺旋和b-折叠的百分率.(蛋白质中一个氨基酸的平均分子量为

120,每个氨基酸残基在a-螺旋中的长度0.15nm,在b-折叠中的长

度为0.36nm)。

四、名词解释

1、等电点(pl):当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所带正

电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为1这一pH值即为氮基酸的

等电点，简称pl。

2、肽平面及二面角：肽键中的四个原子(C、H、0、N)和它相邻

的两个a-碳原子都处在同一平面上，这一平面称之为肽平面。二面

角P45

3、肽键和肽链：肽键由一个氨基酸的痰基和另一个氨基酸的氨基共同

COO-

+I

H3N—C—H

脱去一分子水而形成的共价键。肽键包括R这四个原子.

肽链：氮基酸通过期基和氨基脱水后，缩合而成的呈现一维伸展形式

的产物。

4、一级结构：蛋白质分子中多肽链上AA残基序列。一级结构中AA

序列是由DNA决定的。一级结构的书写与肽的书写方法相同，由N

端。C端书写

5、二级结构：主链原子的局部空间排列，不包括侧链构象的内容。

6、三级结构：蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，但不包括

亚基间或分子间的空间排列关系。

7、四级结构：亚基的立体排布，亚基间的相互作用及接触部位的布

局。但不包括亚基内部的空间结构。

8、超二级结构：二级结构相邻部位上的优势聚集

9、结构域：由一串超二级结构组成空间上彼此分开的各个功能区域。

（又称结构辖区）

10、蛋白质变性与复性：变性：蛋白质在一定条件下处理时，肽链不

断裂（即一级结构不变）特定构象改变，失去生物活性的过程。

蛋白质的复性：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。

如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部

结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白

质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性

11分子病盐析法：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐如硫酸钠、

氯化钠使蛋白质脱去水化层同时可中和电荷而聚集沉淀，这种加盐而

使Pr沉淀称为盐析法。常用的盐析试剂是（NH4）2S04。

12、分段盐析：盐析法沉淀Pr是一种可逆的沉淀，用透析方法除盐，

沉淀又重新溶解。一般不引起蛋白质变性。

第三章酶

一、选择题

C1、酶反应速度对底物浓度作图，当底物浓度达一定程度时，得到

的是零级反应，对此最恰当的解释是：（）

A、形变底物与酶产生不可逆结合B、酶与未形变底物形成复合物

C、酶的活性部位为底物所饱和

D、过多底物与酶发生不利于催化反应的结合

A2、米氏常数Km是一个用来度量（）

A、酶和底物亲和力大小的常数B、酶促反应速度大小的常数

C、酶被底物饱和程度的常数D、酶的稳定性的常数

B3、酶催化的反应与无催化剂的反应相比，在于酶能够：（）

A.提高反应所需活化能B、降低反应所需活化能

C、促使正向反应速度提高，但逆向反应速度不变或减小

B4、辅酶与酶的结合比辅基与酶的结合更为（）

A、紧B、松C、专一

D5、下列关于辅基的叙述哪项是正确的？（）

A、是一种结合蛋白质C、与酶蛋白的结合比较疏松

B,只决定酶■的专一性，不参与化学基因的传递

D、一般不能用透析和超滤法与酶蛋白分开

A6、酶促反应中决定酶专一性的部分是（）

A、酶蛋白B、底物C、辅酶或辅基D、催化基团

C7、重金属Hg、Ag是一类（）

A、竞争性抑制剂B、不可逆抑制剂

C、非竞争性抑制剂D、反竞争性抑制剂

D8、全酶是指什么？（）

A、酶的辅助因子以外的部分B、酶的无活性前体

C、一种酶一抑制剂复合物

D、一种需要辅助因子的酶，具备了酶蛋白、辅助因子各种成分。

D9、根据米氏方程，有关［s］与Km之间关系的说法不正确的是（）

A、当［s］<<Km时,V与［s］成正比;

B、当［s］=Km时，V=1/2Vmax

C、当［s］>>Km时，反应速度与底物浓度无关。

D、当［s］=2/3Km时，V=25%Vmax

A10,已知某酶■的Km值为0.05mol.LT,要使此畴所催化的反应

速度达到最大反应速度的80%时底物的浓度应为多少？（）

A、0.2mol.L-1B、0.4mol.L-1

C、0.1mol.L-1D、0.05mol.L-1

D11、某酶今有4种底物（S）,其Km值如下，该酶的最适底物为（

A、S1:Km=5X10-5MB、S2:Km=1X10-5M

C、S3:Km=10X10-5MD、S4:Km=O.1X10-5M

C12、酶促反应速度为其最大反应速度的80%时，Km等于（）

A、[S]B、1/2[S]C、1/4[S]D.0.4[S]

见第九题算式

1/0.8Vmax=（Km/Vmax）*（1/[S]）+1/Vmax

D13、下列关于酶特性的叙述哪个是错误的？（）

A、催化效率高B、专一性强

C、作用条件温和D、都有辅因子参与催化反应

A14、酶具有高度催化能力的原因是（）

A、酶能降低反应的活化能B、酶能催化热力学上不能进行的反应

C、酶能改变化学反应的平衡点D、酶能提高反应物分子的活化能

D15、酶的非竞争性抑制剂对酶促反应的影响是：（）

A、Vmax不变，Km增大B、Vmax不变，Km减小

C、Vmax增大，Km不变D、Vmax减小，Km不变

B16、目前公认的酶与底物结合的学说是（）

A、活性中心说B、诱导契合学说C、锁匙学说D、中间产物学说

B17,变构酶是一种（）

A、单体酶B、寡聚酶C、多酶复合体D、米氏酶

B18、具有生物催化剂特征的核酶（ribozyme）其化学本质是（）

A、蛋白质B、RNAC、DNAD、糖蛋白

A19、下列关于酶活性中心的叙述正确的的。（）

A、所有酶都有活性中心B、所有酶的活性中心都含有辅酶

C酶的活性中心都含有金属离子D所有抑制剂都作用于酶活性中心

D20、乳酸脱氢酶（LDH）是一个由两种不同的亚基组成的四聚体。

假定这些亚基随机结合成酶，这种酶有多少种同工酶？（）

A、两种B、三种C、四种D、五种

同工酶：是指酶蛋白质的分子结构有差异，但能催化同一反应的一组

酶。或者讲，具有同样的专一性而结构不同，比如具有不同的反应

动力学常数，不同的代谢调控，因而在代谢中起着不同的功能

乳酸脱氢酶（LactatedehydrogenaseLDH）是一个四聚体，从不同

组织可分离到5种LDHo这些同功酶是由两种类型的亚基组装成的，

一种是在心肌中占优势H型亚基，另一种是在骨骼肌中占优势的M型

亚基，5种同功酶本是由这两种亚基按不同比例组装成的四聚体，即

H4（心肌中）、H3M、H2M2、HM3和M4（骨骼肌中）,它们都催化丙酮

酸还原成乳酸或其逆反应。

C21、丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用，按抑制类型应属于（）

A、反馈抑制B、非竞争性抑制C、竞争性抑制D、底物抑制

竞争性抑制作用：有些抑制剂和底物结构极为相似，可和底物竞争与

酶的结合，当抑制剂与酶■结合后，就妨碍了底物与酶的结合，减少了

酶的作用机会，因而降低了酶的活力。在竞争性抑制作用中，抑制剂

I只与未配位的酶分子结合。当一个竞争性抑制剂与酶结合后，就阻

止了底物与酶的结合；反之底物与酶的结合也阻止了制剂与酶的结

合，就是说S和I与酶的结合是竞争性的。当S和I都存在于溶液中

时，酶能够形成ES的比例取决于S和I的相对浓度和酶对它们的亲

和性。

非竞争性抑制剂既可与E结合，也可与ES结合，生成的EI和ESI都

是失活形式的复合物。这样的抑制作用称非竞争性抑制作用。

(a)I

E+SES——>E+P

++

M

叩/年/^Control

EI+SESI

Purenoncompetitiveinhibition

(屈=Kj,nochangein

0^00-0

①11①l①

▲❷圆非竞争

JN反竞争

E+SES——>E+P

+_L/7】

I

山.

Control

ESI

1

(S)

反竞争性抑制剂只与ES结合而不与游离悔结合。在反竞争性抑制作

用中，某些酶分子转换为非活性形式ESI,Vmax减小了（1/Vmax增

大）。因为ES复合物结合I,所以加入再多的底物也不能扭转Vmax

减小。反竞争性抑制作用也使Km减小（即1/Km的绝对值增大），这

是由于ES和ESI形成的平衡倾向于结合I的复合物的形成。上图给

出了反竞争性抑制作用的双倒数图，从图中可以看出，无论反竞争性

抑制剂的浓度如何变化，但画出的速度直线的斜率都是一样的，表明

Km和Vmax值都是按同样比例减小。这种抑制作用通常只出现在多

底物的反应中

不同类型抑制作用的速度方程和常数

类型速度方程V心，

a-V[S]