基础医学概论

基础医学概论第四篇生物化学第一章生物大分子的结构与功能1.蛋白质的分子组成特点，氨基酸的结构通式主要元素组成：CHONS各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。氨基酸的结构通式：2.蛋白质一级、二级、三级和四级结构的概念及其主要的化学键；α-螺旋的结构特点（一）蛋白质的一级结构定义：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序；主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。（二）蛋白质的空间结构○1蛋白质的二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键。蛋白质二级结构的主要形式：a-螺旋(a-helix)；b-折叠(b-pleatedsheet)；b-转角(b-turn)；无规卷曲(randomcoil)。α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。结构特征：⑴为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。⑶螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）。β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的锯齿状片层构象。结构特征：⑴由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状结构。⑵主链骨架伸展呈锯齿状。⑶借相邻主链之间的氢键维系。β-转角是多肽链180°回折部分所形成的一种二级结构。无规卷曲是用来阐述没有确定规律性的那部分肽链结构。○2蛋白质的三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。主要的化学键：疏水作用力、氢键、离子键和VanderWaals力等。三级结构是蛋白质结构的基础，对于单一多肽链的蛋白质，三级结构是它的最高级结构，只有具有完整的三级结构，才具有全部的生物学功能。○3蛋白质的四级结构定义：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。主要的化学键：疏水作用力，氢键和离子键。3.蛋白质重要的理化性质及相关的基本概念（pI、变性、复性等）（一）蛋白质的两性解离和等电点：蛋白质分子除多肽链两端的游离α-氨基和α-羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团；等电点(isoelectricpoint,pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。（二）蛋白质的高分子性质：蛋白质属于生物大分子之一，分子量可自1万至100万Da之巨，其分子的直径可达1～100nm，属胶体颗粒范围之内。蛋白质胶体稳定的因素：颗粒表面电荷(电荷层)；水化膜。（三）蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。（Ⅰ）引起变性的因素：○1物理因素：加热、紫外线、X线、超声波；○2化学因素：乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等；（Ⅱ）变性的本质：空间构象改变，但不改变蛋白质的一级结构；（Ⅲ）变性的结果：溶解度下降；易被蛋白酶水解；生物学活性丧失等。复性(renaturation)：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构象和功能，称为蛋白质复性。（四）蛋白质的沉淀：蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象。沉淀的蛋白质不一定变性。沉淀方式：盐析；有机溶剂沉淀蛋白质；重金属盐沉淀蛋白质；生物碱试剂沉淀蛋白质。4.蛋白质的生物学功能1）酶的生物催化作用2）运动与支持3）参与运输贮存的作用4）免疫保护作用5）参与细胞间信息传递6）氧化供能。5.氨基酸的理化性质（1）两性解离及等电点：氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度（2）紫外吸收（色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280nm附近）（3）茚三酮反应：氨基酸可与茚三酮缩合产生蓝紫色化合物，最大吸收峰在570nm（该反应可作为蛋白质定性、定量分析的基础）。6.核酸（DNA和RNA）的分子组成、核苷酸的连接方式、键的方向性核酸的基本组成成分C、H、O、N、P。核酸的基本成分:RNA：磷酸、b,D-核糖、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、尿嘧啶（U）；DNA：磷酸、b,D-2-脱氧核糖、腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T）。核苷酸之间以3′,5′-磷酸二酯键连接形成多核苷酸链，即核酸。7.核酸的分类及分布脱氧核糖核酸(deoxyribonucleicacid,DNA)：存在于细胞核和线粒体携带遗传信息，并通过复制传递给下一代；核糖核酸(ribonucleicacid,RNA)：分布于细胞核、细胞质、线粒体,是DNA转录的产物,参与遗传信息的复制与表达。8.DNA的二级结构的特点，生物学功能。DNA的二级结构---双螺旋结构模型特点：○1两条链反向平行，围绕同一中心轴构成右手双螺旋(doublehelix)。螺旋直径2nm，表面有大沟和小沟；○2磷酸-脱氧核糖骨架位于螺旋外侧，碱基垂直于螺旋轴而伸入内侧。每圈螺旋含10个碱基对(bp)，螺距为3.4nm。○3两条链通过碱基间的氢键相连，A对T有两个氢键，C对G有三个氢键，这种A-T、C-G配对的规律，称为碱基互补规则；○4维持双螺旋稳定的因素：横向为氢键，纵向为碱基间的堆积力。DNA是生物遗传信息的载体，DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息，并作为基因复制和转录的模板。它是生命遗传的物质基础，也是个体生命活动的信息基础。基因从结构上定义，是指DNA分子中的特定区段，其中的核苷酸排列顺序决定了基因的功能。9.RNA的三种主要类型及其功能；mRNA和tRNA的结构特点信使RNA（mRNA）：作为蛋白质合成的模板转运RNA（tRNA）：活化、搬运氨基酸到核糖体，参与蛋白质的翻译。核蛋白体RNA（rRNA）：参与组成核糖体（核蛋白体），作为蛋白质生物合成的场所mRNA的结构特点：5￠-末端的帽子(cap)结构和3￠-末端的多聚A尾(poly-Atail)结构；mRNA分子中每三个核苷酸为一组，可决定肽链上某一个氨基酸，称为三联体密码(codon)。tRNA的结构特点：（Ⅰ）一级结构特点：○1含稀有碱基较多○23′末端为—CCA-OH○35′末端大多数为G○4由70-90个核苷酸组成；（Ⅱ）二级结构----三叶草形；（Ⅲ）三级结构－倒Ｌ形。10.核酸的理化性质。（一）一般性质：核酸常呈现酸性；在260nm波长有最大吸收峰，是由碱基的共轭双键决定的。这一特性常用作核酸的定性、定量分析。（二）DNA的变性、复性：○1DNA的变性：在某些理化因素作用下，DNA分子中的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链的过程。变性因素：过量酸，碱，加热等。○2DNA的复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构，这一现象称为DNA复性(renaturation)。11.酶、酶的化学本质及酶促反应的特点。酶是一类由活细胞产生的，对其特异性底物有高效催化作用的蛋白质。酶促反应的特点：○1酶具有高度的催化效率；○2酶的催化具有高度的特异性；○3酶的催化作用具有可调控性；○4酶的不稳定性。12.酶的分子组成--单纯酶和结合酶（全酶）。单纯酶：酶蛋白为单纯蛋白质。结合酶（全酶）：○1蛋白质部分：酶蛋白[决定反应的特异性]；○2非蛋白质部分：辅助因子(辅酶辅基)[决定反应的种类与性质]。13.酶的活性中心(activecenter)的概念，必需基团(essentialgroup)的分类及其作用。酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物，酶分子中能起到这一作用的空间区域叫做酶的活性中心。必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的基团。活性中心内的必需基团：结合基团(bindinggroup)与底物相结合；催化基团(catalyticgroup)催化底物转变成产物。活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。14.同工酶的概念。同工酶是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。15.底物浓度对酶促反应的影响：米一曼氏方程，Km的意义。米-曼氏方程：Km为米氏常数。Km的意义：○1Km值等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度，单位是mol/L。当v=Vmax/2时，Km=[S]；○2当[S]>>Km时，米氏方程中Km可忽略不计，则V＝Vmax；○3当[S]<<Km时，分母中[S]可忽略不计，则V与[S]成正比；○4Km可以反映酶与底物的亲和力的大小：Km值大表示酶与底物的亲和力小；Km值小则表示酶与底物的亲和力大。○5Km是酶的特征性常数。16.抑制剂对酶促反应的影响：分类，可逆性抑制的类型及特点。抑制剂：凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂(inhibitor)。分为：不可逆性抑制(irreversibleinhibition)和可逆性抑制(reversibleinhibition)；可逆性抑制又分为竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制。○1不可逆性抑制作用：抑制剂通常以共价键与酶的必需基团相结合，使酶失活，不能用透析、超滤等方法予以除去。○2可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶的活性降低或丧失；抑制剂可用透析、超滤等方法除去。可逆性抑制作用分类：竞争性抑制作用：抑制剂与底物的结构相似，能与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶底物复合物的形成，使酶的活性降低；○1I与S结构类似，竞争酶的活性中心；○2抑制程度取决于I与E的相对亲和力及［S］；○3动力学特点：Vmax不变，Km↑。非竞争性抑制作用：抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，底物与抑制剂之间无竞争关系；○1抑制程度取决于［I］；○2动力学特点：Vmax降低，Km不变。反竞争性抑制作用：抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使ES的量下降；○1抑制程度取决与［I］及［S］；○2动力学特点：Vmax降低，Km降低。17.酶活性调节的方式。酶活性的调节调节对象----关键酶。（一）变构调节(allostericregulation)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（二）共价修饰调节：在其它酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。18.名词解释肽键(peptidebond)：是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱水缩合而形成的化学键；肽(peptide)：氨基酸通过肽键连接起来的化合物；由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽(polypeptide)。氨基酸的等电点(isoelectricpoint,pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点；多肽链(polypeptidechain)：是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构；氨基酸残基:肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全，被称为氨基酸残基；蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。第二章物质代谢1.糖在体内代谢的主要途径及其反应部位、关键酶和生理意义（ATP）。糖的分解代谢：（一）糖酵解小结：１）反应部位：胞液；２）糖酵解是一个不需氧的产能过程；３）反应全过程中有三步不可逆的反应：如←图示（涉及到的是三种酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶１、丙酮酸激酶）；４）产能的方式（底物水平磷酸化）和数量（净生成ATP数量：从G开始2×2-2=2ATP）。糖酵解的主要生理意义是在机体缺氧的情况下快速供能。○1是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式；○2是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能途径。糖酵解分为两个阶段：第一阶段：由葡萄糖分解成丙酮酸(pyruvate)，称之为糖酵解途径(glycolyticpathway)；第二阶段：由丙酮酸转变成乳酸。（二）糖的有氧氧化糖的有氧氧化(aerobicoxidation)指在机体氧供充足时，葡萄糖彻底氧化成H2O和CO2，并释放出能量的过程。是机体主要供能方式。部位：胞液及线粒体。1）有氧氧化过程：第一阶段：葡萄糖循糖酵解途径分解为丙酮酸；第二阶段：丙酮酸进入线粒体氧化脱羧生成乙酰CoA；第三阶段：乙酰CoA进入三羧酸循环，彻底氧化成H2O和CO2，并释放能量。三羧酸循环(TricarboxylicAcidCycle,TAC)也称为柠檬酸循环，这是因为循环反应中的第一个中间产物是一个含三个羧基的柠檬酸。由于Krebs正式提出了三羧酸循环的学说，故此循环又称为Krebs循环，它由一连串反应组成。反应部位：线粒体。TAC循环（三羧酸循环）由8步代谢反应组成：○a乙酰CoA与草酰乙酸缩合成柠檬酸；○b柠檬酸经顺乌头酸转变为异柠檬酸；○c异柠檬酸氧化脱羧转变为α-酮戊二酸；○dα-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰CoA；○e琥珀酰CoA合成酶催化底物水平磷酸化反应；○f琥珀酸脱氢生成延胡索酸；○g延胡索酸加水生成苹果酸；○h苹果酸脱氢生成草酰乙酸。三羧酸循环的要点：经过一次三羧酸循环，消耗一分子乙酰CoA；经四次脱氢，二次脱羧，一次底物水平磷酸化；生成1分子FADH2，3分子NADH+H+，2分子CO2，1分子GTP（ATP）；关键酶有：柠檬酸合酶，异柠檬酸脱氢酶，α-酮戊二酸脱氢酶复合体。TAC循环在三大营养物质代谢中具有重要生理意义：○1TAC循环是3大营养素的最终代谢通路,其作用在于通过4次脱氢，为氧化磷酸化反应生成ATP提供还原当量；○2TAC循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽。有氧氧化的生理意义及ATP生成：糖有氧氧化是机体获得ATP的主要方式；氢离子+e进入呼吸链彻底氧化生成水的同时ADP偶联磷酸化生成ATP。（三）磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径(pentosephosphatepathway)是指由葡萄糖生成磷酸戊糖及NADPH+H+，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。细胞定位：胞液。反应过程可分为二个阶段：第一阶段氧化反应：生成磷酸戊糖、NADPH+H+及CO2；第二阶段非氧化反应：包括一系列基团转移。总反应式：3×6-磷酸葡萄糖+6NADP+→2×6-磷酸果糖+3-磷酸甘油醛+6NADPH+氢离子+3CO2磷酸戊糖途径的特点：○1脱氢反应以NADP+为受氢体，生成NADPH+H+；○2催化第一步脱氢反应的6-磷酸葡萄糖脱氢酶是此代谢途径的关键酶；○3反应中生成了重要的中间代谢物——5-磷酸核糖。生理意义1）为核酸的生物合成提供核糖（5-磷酸核糖）2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应：○aNADPH是体内许多合成代谢的供氢体；○b（2）NADPH参与体内羟化反应；○cNADPH还用于维持谷胱甘肽(glutathione，GSH)的还原状态。2.糖的消化和吸收。糖的消化：消化部位主要在小肠，少量在口腔；糖的吸收：吸收部位是小肠上段，吸收形式是单糖。3.糖的生理功能○1糖在生命活动中主要作用是提供碳源和能源；○2提供合成体内其它物质的原料；○3作为机体组织细胞的组成成分。4.血糖的来源及去路。来源：食物糖（消化，吸收）、肝糖原（分解）、非糖物质（糖异生）；去路：氧化分解（CO2+H2O）、糖原合成（肝（肌）糖原）、磷酸戊糖途径（其它糖）、脂类、氨基酸合成代谢（脂肪、氨基酸）。糖异生途径：糖异生途径(gluconeogenicpathway)指从丙酮酸生成葡萄糖的具体反应过程。5.脂脂类的概念及分类。脂类（lipids）是一类不溶于水而易溶于有机溶剂，并能为机体利用的有机化合物。分为：脂肪－三酰甘油(triacylglycerol,TAG)，也称为甘油三酯(triglyceride,TG)。类脂：胆固醇(cholesterol,CHOL)、胆固醇酯(cholesterolester,CE)、磷脂(phospholipid,PL)、糖脂(glycolipid)、鞘脂(sphingolipid)。6.三酰甘油的生理功能。答：1.储脂供能；2.提供必需脂肪酸；3.促进脂溶性维生素吸收；4.保温作用；5.保护垫作用；6.构成血浆脂蛋白。7.三酰甘油的氧化供能(脂肪动员、脂肪酸β-氧化)。答：三酰甘油动员是指储存在脂肪细胞中的三酰甘油，被肪脂酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供全身各组织氧化利用的过程。关键酶：激素敏感性三酰甘油脂肪酶(hormone-sensitivetriglyceridelipase,HSL)脂肪酸β-氧化步骤：a脱氢：在脂酰CoA脱氢酶的催化下，脂酰CoA的α、b-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式α、b-烯脂酰CoA，脱下的2H使酶的辅基FAD还原成FADH2；b加水：在水化酶的催化下，烯脂酰CoA加一分子H2O，生成b-羟脂酰CoA；c再脱氢：在b-羟脂酰CoA脱氢酶的催化下，b-羟脂酰CoA脱去2H，生成b-酮脂酰CoA，脱下的2H使辅酶NAD+还原成NADH，至此b-碳原子从－CH2－氧化成CO；d硫解：在硫解酶的催化下，b-酮脂酰CoA加辅酶A分解，α与b碳原子间结合键断裂，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。【脂酰基进入线粒体（肉碱协助）是脂肪酸β-氧化的主要限速步骤(肉碱脂酰转移酶Ⅰ)】脂肪酸β-氧化本身并不生成能量。只能生成乙酰CoA和供氢体，它们必须分别进入三羧酸循环和氧化磷酸化才能生成ATP。8.脂肪酸合成的原料、关键酶。答：合成部位组织：肝（主要）、肾、脑、肺、乳腺及脂肪组织等亚细胞：胞液作用主要合成16碳的软脂酸；肝线粒体、内质网作用是碳链延长。合成原料：乙酰CoA、ATP、NADPH、HCO3-(CO2)等关键酶：乙酰辅酶。9.磷脂的生理功能答：1.磷脂是构成生物膜的重要成分；2.磷脂是脂蛋白的重要组分；3.磷脂是必需脂肪酸的贮库；4.磷脂酰肌醇在跨膜信息传递中起作用；5.二软脂酰磷脂酰胆碱是肺表面活性物质；6.血小板激活因子是一种磷脂酰胆碱。10.胆固醇合成的原料、部位及胆固醇的生理功能，胆固醇的转化。答：部位：肝线粒体；原料：乙酰CoA，主要来自脂酸的β-氧化；关键酶：HMGCoA合成酶。胆固醇的生理功能：是生物膜的重要成分，对控制生物膜的流动性有重要作用；是合成胆汁酸、类固醇激素及维生素D等生理活性物质的前体。胆固醇在体内的变化：1.胆固醇转变成胆汁酸（胆固醇在肝细胞中转化成胆汁酸(bileacid)，随胆汁经胆管排入十二指肠，是体内代谢的主要去路）；2.胆固醇可转化为类固醇激素；3.胆固醇可转化为维生素D3的前体。11.血浆脂蛋白的分类（超速离心）。乳糜微粒chylomicron(CM)；极低密度脂蛋白verylowdensitylipoprotein(VLDL)；低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein(LDL)；高密度脂蛋白highdensitylipoprotein(HDL)。12.生物氧化的概念。答：物质在生物体内进行氧化称生物氧化(biologicaloxidation)，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。13.ATP的生成方式。答：1.氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化或电子传递水平磷酸化。2.底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程。14.呼吸链的概念、组分及排列顺序。答：线粒体内膜上镶嵌着由多种酶和辅酶（辅基）组成的递氢和递电子的反应链，它们按一定顺序排列。代谢物脱下的成对氢原子（2H）在线粒体上这一系列酶和辅酶所催化的连锁反应下逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为电子传递链(electrontransferchain)，又称呼吸链(respiratorychain)。组成：递氢体和电子传递体（2H≒2H++2e）。排列顺序：NADH氧化呼吸链（NADH→复合体Ⅰ→COQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2）；琥珀酸氧化呼吸链(琥珀酸→复合体Ⅱ→COQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2)。15.胞液中NADH进入线粒体的转运方式。答：胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体，再经呼吸链进行氧化磷酸化。转运机制主要有：磷酸甘油穿梭；苹果酸-天冬氨酸穿梭。16.氨基酸脱氨基的主要方式。答：1.转氨基（在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程）○1反应可逆○2体内除甘氨酸、赖氨酸、脯氨酸和羟脯氨酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作用○3转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶，其在反应中起传递氨基的作用○4体内重要的转氨酶：谷丙转氨酶、谷草转氨酶；2.氧化脱氨基（L-谷氨酸氧化脱氨基作用，L-谷氨酸脱氢酶存在于肝、脑、肾中；辅酶为NAD+或NADP+）；3.联合脱氨基（两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程：分为a转氨基偶联氧化脱氨基作用b转氨基偶联嘌呤核苷酸循环）。17.血氨的来源和去路。来源：氨基酸脱氨基、肠道吸收氨、肾脏分泌氨；去路：合成尿素、合成(谷氨酰胺)、合成氨基酸及其他含氨物质。18.血氨的两种转运形式。答：血中的NH3主要是以无毒的丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的。1.丙氨酸-葡萄糖循环：2.谷氨酰胺的运氨作用：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。19.尿素生成的部位及反应小结。部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中反应小结：原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸。过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。20.一碳单位的概念及生理功能。某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。生理功能：作为合成嘌呤和嘧啶的原料；把氨基酸代谢和核酸代谢联系起来。21.甲基供体(SAM),活性硫酸根形式（PAPS）。答：SAM：甲基供体，是甲硫氨酸转甲基之前与ATP作用，生成S-腺苷甲硫氨酸（S-adenosylmethionine，SAM）。SAM称为活性甲硫氨酸，其甲基称为活性甲基。PAPS：3-PO3H2-AMP-SO3-即3′-磷酸腺苷-5′-磷酸硫酸，PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体，参与肝脏的生物转化作用。此外，也可以向软骨组织中的蛋白多糖提供硫酸根形成糖硫酸脂。名词解释糖酵解：在机体缺氧条件下，葡萄糖经一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解(glycolysis)，亦称糖的无氧氧化(anaerobicoxidation)。糖酵解的反应部位：胞液。底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：在1,3-二磷酸甘油酸转变成3-磷酸甘油酸反应中，底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程，称为底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)。基因表达与基因工程名词解释：中心法则半保留复制答：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链(leadingstrand)。随从链：一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链(laggingstrand)。冈崎片段：复制中的不连续片段称为冈崎片段(okazakifragment)。翻译答：蛋白质的生物合成，即翻译，就是将mRNA中由4种核苷酸序列（碱基序列）编码的遗传信息，通过遗传密码破译的方式解读为蛋白质一级结构中20种氨基酸的排列顺序。密码子答：mRNA分子上从5￠至3￠方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸（或蛋白质合成的起始、终止信号），这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子（三联体密码）。模板链、编码链答：DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链(templatestrand)，也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(codingstrand)，也称为反义链或Crick链。不对称转录答：转录时，DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链(templatestrand)，也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(codingstrand)，也称为反义链或Crick链。转录的这种选择性称为不对称转录(asymmetrictranscription)，它有两方面含义：在DNA分子双链上，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录；其二是模板链并非总是在同一单链上。简答：1.参与复制的主要酶类及蛋白质答：复制的反应体系与化学反应：底物(substrate)：dATP,dGTP,dCTP,dTTP聚合酶(polymerase)：依赖DNA的DNA聚合酶(DNApol)模板(template)：解开成单链的DNA母链引物(primer)：提供3￠-OH末端使dNTP可以依次聚合其他的酶和蛋白质因子参与复制的主要酶类及蛋白质：1）DNA聚合酶；2）解螺旋酶；3）拓扑异构酶；4）单链结合蛋白；5）引物酶；6）DNA连接酶。2.DNA损伤的修复方式答：○1光修复(lightrepairing)；○2切除修复(excisionrepairing)（是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNApolⅠ和DNA连接酶完成）；○3重组修复(recombinationrepairing)；○4SOS修复（当DNA损伤广泛难以继续复制时，由此而诱发出一系列复杂的反应；这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。通过SOS修复，复制如能继续，细胞是可存活的。然而DNA保留的错误较多，导致较广泛、长期的突变）。3.起始密码及终止密码答：起始密码：AUG终止密码：UAA，UAG，UGA4.多肽链延长的步骤答：肽链的延长是在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环（ribosomalcycle)，每次循环增加一个氨基酸，分为以下三步：一、进位（entrance）；二、成肽（peptidebondformation）三：转位（translocation）。5.原核生物大肠杆菌RNA聚合酶的结构答：全酶由五个亚基组成，核心酶本身就能催化核酸间磷酸二脂键形成，b亚基似乎是酶和核酸底物结合的部位。a的亚基的功能是辨认转录起始点。b￠亚基是酶与DNA模板结合的主要成分。a亚基可能与转录基因的类型和种类有关。第四篇生物化学小结名词解释：蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。酶的活性中心：必需基团在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。同工酶：是指催化相同的化学反应，而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。三酰甘油的动员：三酰甘油动员是指储存在脂肪细胞中的三酰甘油，被肪脂酶逐步水解为游离脂肪酸（FFA）及甘油，并释放入血以供全身各组织氧化利用的过程。生物氧化：物质在生物体内进行氧化称生物氧化(biologicaloxidation)，主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。呼吸链：线粒体内膜上镶嵌着由多种酶和辅酶（辅基）组成的递氢和递电子的反应链，它们按一定顺序排列。代谢物脱下的成对氢原子（2H）在线粒体上这一系列酶和辅酶所催化的连锁反应下逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为电子传递链(electrontransferchain)，又称呼吸链(respiratorychain)。组成：递氢体和电子传递体（2H+≒2H++2e-）。一碳单位：某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。中心法则：半保留复制：DNA生物合成时，母链DNA解开为两股单链，各自作为模板按碱基配对规律，合成与模板互补的子链。子代细胞的DNA，一股单链从亲代完整地接受过来，另一股单链则完全从新合成。两个子细胞的DNA都和亲代DNA碱基序列一致。这种复制方式称为半保留复制。领头链：顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称为领头链(leadingstrand)。随从链：一股链因为复制的方向与解链方向相反，不能顺着解链方向连续延长，这股不连续复制的链称为随从链(laggingstrand)。冈崎片段：复制中的不连续片段称为冈崎片段(okazakifragment)。不对称转录：转录时，DNA双链中按碱基配对规律能指引转录生成RNA的一股单链，称为模板链(templatestrand)，也称作有意义链或Watson链。相对的另一股单链是编码链(codingstrand)，也称为反义链或Crick链。转录的这种选择性称为不对称转录(asymmetrictranscription)，它有两方面含义：在DNA分子双链上，一股链用作模板指引转录，另一股链不转录；其二是模板链并非总是在同一单链上。密码子：mRNA分子上从5￠至3￠方向，由AUG开始，每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸（或蛋白质合成的起始、终止信号），这种三联体形式的核苷酸序列称为密码子（三联体密码）。简答：1.蛋白质的结构单位（氨基酸---结构通式）。答：2.蛋白质一级结构的化学键（肽键）。蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序；主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。3.蛋白质二级结构的主要形式及α-螺旋的结构特点。答：蛋白质的二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。主要的化学键：氢键。蛋白质二级结构的主要形式：a-螺旋(a-helix)；b-折叠(b-pleatedsheet)；b-转角(b-turn)；无规卷曲(randomcoil)。α-螺旋是多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕所形成的有规律的螺旋构象。结构特征：⑴为一右手螺旋，侧链伸向螺旋外侧。⑵螺旋每圈包含3.6个氨基酸残基,螺距0.54nm。⑶螺旋以氢键维系（氨基酸的N-H和相邻第四个氨基酸的羰基氧C=O之间。氢键方向与螺旋轴基本平行）。4.核酸的结构单位（核苷酸---连接方式）。答：5.DNA的二级结构的特点。答：DNA的二级结构---双螺旋结构模型特点：○1两条链反向平行，围绕同一中心轴构成右手双螺旋(doublehelix)。螺旋直径2nm，表面有大沟和小沟；○2磷酸-脱氧核糖骨架位于螺旋外侧，碱基垂直于螺旋轴而伸入内侧。每圈螺旋含10个碱基对(bp)，螺距为3.4nm。○3两条链通过碱基间的氢键相连，A对T有两个氢键，C对G有三个氢键，这种A-T、C-G配对的规律，称为碱基互补规则；○4维持双螺旋稳定的因素：横向为氢键，纵向为碱基间的堆积力。7.酶的分子组成--单纯酶和结合酶。答：酶的分子组成1)单纯酶和结合酶：单纯酶是指酶蛋白为单纯蛋白质；结合酶是指含有蛋白质（酶蛋白）和非蛋白质部分（辅助因子）；2)单体酶、寡聚酶、多酶体系。9.酶活性调节的方式。答：酶活性的调节调节对象----关键酶。（一）变构调节(allostericregulation)：一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。（二）共价修饰调节：在其它酶的催化下，酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，此过程称为共价修饰。10.糖在体内代谢的主要途径。答：糖酵解；糖的有氧氧化；磷酸戊糖途径。11.一分子葡萄糖在体内经有氧氧化彻底氧化为水和二氧化碳可以生成多少ATP（30或32分子ATP）。答：12.脂肪酸β-氧化（步骤、ATP）。答：步骤：a脱氢：在脂酰CoA脱氢酶的催化下，脂酰CoA的α、b-碳原子上各脱去一个氢原子，生成反式α、b-烯脂酰CoA，脱下的2H使酶的辅基FAD还原成FADH2；b加水：在水化酶的催化下，烯脂酰CoA加一分子H2O，生成b-羟脂酰CoA；c再脱氢：在b-羟脂酰CoA脱氢酶的催化下，b-羟脂酰CoA脱去2H，生成b-酮脂酰CoA，脱下的2H使辅酶NAD+还原成NADH，至此b-碳原子从－CH2－氧化成CO；d硫解：在硫解酶的催化下，b-酮脂酰CoA加辅酶A分解，α与b碳原子间结合键断裂，生成1分子乙酰CoA和1分子比原来少两个碳原子的脂酰CoA。脂肪酸β-氧化本身并不生成能量。只能生成乙酰CoA和供氢体，它们必须分别进入三羧酸循环和氧化磷酸化才能生成ATP。13.胆固醇的转化。答：1.胆固醇转变成胆汁酸；2.胆固醇可转化为类固醇激素；3.胆固醇可转化为维生素D3的前体。14.血浆脂蛋白的分类。答：血脂：血浆所含脂类统称血脂，包括：三酰甘油、磷脂、胆固醇及其酯以及游离脂肪酸。血浆脂蛋白：血脂与血浆中的蛋白质结合，以脂蛋白(lipoprotein)形式而运输。利用超速离心法，血浆脂蛋白分为：CM（乳糜微粒chylomicron）、VLDL（极低密度脂蛋白verylowdensitylipoprotein）、LDL（低密度脂蛋白lowdensitylipoprotein）、HDL（高密度脂蛋白highdensitylipoprotein）。15.ATP的生成方式（氧化磷酸化和底物水平磷酸化）。答：1.氧化磷酸化(oxidativephosphorylation)：是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化或电子传递水平磷酸化；2.底物水平磷酸化(substratelevelphosphorylation)：是底物分子内部能量重新分布，生成高能键，使ADP磷酸化生成ATP的过程．16.呼吸链组分的排列顺序。答：NADH氧化呼吸链：(NADH→复合体Ⅰ→COQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2)琥珀酸氧化呼吸链：(琥珀酸→复合体Ⅱ→COQ→复合体Ⅲ→Cytc→复合体Ⅳ→O2)17.胞液中NADH进入线粒体的转运方式。答：a-磷酸甘油穿梭--1.5ATP；苹果酸-天冬氨酸穿梭--2.5ATP。18.氨基酸脱氨基的主要方式。答：转氨基（在转氨酶的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程）；氧化脱氨基（L-谷氨酸氧化脱氨基作用，L-谷氨酸脱氢酶存在于肝、脑、肾中；辅酶为NAD+或NADP+）；联合脱氨基（两种脱氨基方式的联合作用，使氨基酸脱下α-氨基生成α-酮酸的过程：分为a转氨基偶联氧化脱氨基作用b转氨基偶联嘌呤核苷酸循环）。19.血氨的两种转运形式。答：血中的NH3主要是以无毒的丙氨酸及谷氨酰胺两种形式运输的。1.丙氨酸-葡萄糖循环：2.谷氨酰胺的运氨作用：在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。20.尿素生成的部位（鸟氨酸循环）。答：部位：主要在肝细胞的线粒体及胞液中。鸟氨酸循环①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓，尿素↑；②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg（精氨酸）后，尿素↑；③上述三种氨基酸结构上彼此相关；④早已证实肝中有精氨酸酶。21.甲基供体(SAM),活性硫酸根形式（PAPS）。答：SAM：甲基供体，是甲硫氨酸转甲基之前与ATP作用，生成S-腺苷甲硫氨酸（S-adenosylmethionine，SAM）。SAM称为活性甲硫氨酸，其甲基称为活性甲基。PAPS：3-PO3H2-AMP-SO3-即3′-磷酸腺苷-5′-磷酸硫酸，PAPS为活性硫酸，是体内硫酸基的供体，参与肝脏的生物转化作用。此外，也可以向软骨组织中的蛋白多糖提供硫酸根形成糖硫酸脂。22.参与复制的主要酶类及蛋白质。答：Ⅰ）DNA聚合酶（依赖DNA的DNA聚合酶(DNA-dependentDNApolymerase)简称：DNApol）；Ⅱ）解螺旋酶（DnaB蛋白利用ATP供能，作用于氢键，使DNA双链解开成为两条单链）；Ⅲ）拓扑异构酶（a改变DNA超螺旋状态，理顺DNA链，使复制能顺利进行。b作用特点：对DNA分子的作用是既能水解，又能连接磷酸二酯键。cDNA分子一边解链，一边复制，拓扑酶是在复制全过程中都是有作用的）；Ⅳ）单链结合蛋白（singlestrandedDNAbindingprotein，SSBa单链DNA结合蛋白的作用是在复制中维持模板处于单链状态并保护单链的完整。b模板的DNA总要处于单链状态，而DNA分子只要符合碱基配对，又总会有形成双链的倾向。SSB与单链DNA结合以使DNA单链达到稳定状态和免受细胞内广泛存在的核酸酶降解）；Ⅴ）引物酶（primaseaDNA聚合酶不能从头合成DNA链，只能延长已有的DNA或RNA引物链。b引物酶在复制起始时催化引物合成，提供3′-OH末端，使DNApol能够催化dNTP聚合。c引物酶属DNA指导的RNA聚合酶）；Ⅵ）DNA连接酶（连接DNA链3′-OH末端和相邻DNA链的5′－P末端，使二者生成磷酸二酯键，从而把两段相邻的DNA链连成完整的链。特点：连接酶连接碱基互补基础上的双链中的单链缺口，它并没有连接单独存在的DNA单链或RNA单链的作用。功能：DNA连接酶在复制中起最后接合缺口的作用；在DNA修复、重组及剪接中也起缝合缺口作用）。23.DNA损伤的修复方式。答：○1光修复(lightrepairing)；○2切除修复(excisionrepairing)（是细胞内最重要和有效的修复机制，主要由DNApolⅠ和DNA连接酶完成）；○3重组修复(recombinationrepairing)；○4SOS修复（当DNA损伤广泛难以继续复制时，由此而诱发出一系列复杂的反应；这种修复特异性低，对碱基的识别、选择能力差。通过SOS修复，复制如能继续，细胞是可存活的。然而DNA保留的错误较多，导致较广泛、长期的突变）。24.原核生物大肠杆菌RNA聚合酶的结构（a2bb￠s）。答：全酶由五个亚基组成，核心酶本身就能催化核酸间磷酸二脂键形成，b亚基似乎是酶和核酸底物结合的部位。a的亚基的功能是辨认转录起始点。b￠亚基是酶与DNA模板结合的主要成分。a亚基可能与转录基因的类型和种类有关。25.起始密码及终止密码。答：起始密码：AUG；终止密码：UAA，UAG，UGA。26.多肽链延长的步骤。答：肽链的延长是在核蛋白体上连续性循环式进行，又称为核蛋白体循环（ribosomalcycle)，每次循环增加一个氨基酸，分为以下三步：进位（entrance）指根据mRNA下一组遗传密码指导，使相应氨基酰-tRNA进入核蛋白体A位；成肽（peptidebondformation）是由转肽酶催化的肽键形成过程；转位（translocation）。呼吸系统RespirationConception1.Pulmonaryventilation（肺通气）答：肺通气是指肺与外界环境之间的气体交换过程。2.Intrapleuralpressure（胸膜腔内压）答：胸膜腔内的压力为胸膜腔内压，平静呼吸时胸膜腔内压比大气压低，为负压。胸膜腔内负压不但作用于肺，牵引其扩张，也作用于胸腔内其他器官，特别是壁薄而扩张性大的腔静脉和胸导管等，影响静脉血和淋巴液的回流。3.Pulmonarysurfactant（肺表面活性物质）答：是肺泡Ⅱ型细胞分泌的一种复杂的脂蛋白混合物，主要成分是DPPC（二软脂酰卵磷脂）、SP（表面活性物质结合蛋白）。4.Tidalvolume（潮气量）答：潮气量（TV）平静呼吸时，每次吸入或呼出的气量（400~500毫升）。5.Forcedvitalcapacity（肺活量）答：肺活量（VC）尽力吸气后，再尽力呼气，从肺内所能呼出的最大气量。肺活量＝潮气量+补吸气量+补呼气量。男性：3500ml女性：2500ml评价肺静态通气功能较好的指标6.Functionalresidualcapacity（功能余气量）答：功能余气量：在平静呼气末，肺中剩余的气体量。功能余气量＝余气量+补呼气量2500ml补吸气量(IRV)：平静吸气末，再尽力吸气所能吸的气量（1500~2000毫升）。补呼气量(ERV)：平静呼气末，再尽力呼气所能呼出的气量用力呼气量（FCV）（时间肺活量）：单位时间内呼出的气量占肺活量的百分数FEV1/FCV=80%评价肺通气功能较好的指标余气量（RV）：最大呼气末尚存留于肺内不能再呼出的气量1000～1500ml功能余气量：在平静呼气末，肺中剩余的气体量。功能余气量＝余气量+补呼气量2500ml每分肺通气量：每分钟进或出肺的气体总量＝潮气量×呼吸频率(6～9L/min)7.Anatomicaldeadspace（无效腔）答：从鼻腔至呼吸性细支气管以前的呼吸道不能直接与血液进行气体交换。从气体交换的角度而言，这部分呼吸道的容积被称为无效腔，又称为解剖无效腔。（由于此腔体的存在，使肺通气过程中肺泡内气体的实际更新量远低于肺通气量）。有时，一些肺泡未得到充足的血液供应，不能进行气体供应，这部分肺泡也成为了无效腔，称为肺泡无效腔。一般将解剖无效腔和肺泡无效腔合称生理无效腔。在肺部血液供应充足的情况下，所有的肺泡均能进行气体交换，即不存在肺泡无效腔。8.Alveolarventilation（肺泡通气量）答：肺泡通气量=（潮气量-无效腔）×呼吸频率。9.Ventilation/perfusionratio（V/Q）答：通气/血流比值，这一比值反映的是循环功能与呼吸功能的内在联系，安静状态下VA/Q=4.2/5.0=0.84。10.chemoreceptor（化学感受器）答：接受血液和脑脊液中化学物质刺激的感受器称为化学感受器。分为：外周化学感受器即颈动脉体和主动脉体；中枢化学感受器位于延髓腹侧浅表部位，左右对称，与延髓呼吸中枢是分开的，但是有神经纤维联系。简答题1、呼吸的过程及形式答：1、外呼吸（肺通气+肺换气）；2、气体在血液中的运输；3、内呼吸（组织换气+细胞内氧化）。2、胸膜腔内压的作用及意义答：利于肺的扩张状态，维持呼吸运动的正常进行，负压牵引；促进静脉血和淋巴的回流。3、肺表面活性物质的作用答：成分：DPPC（二软脂酰卵磷脂）、SP（表面活性物质结合蛋白）作用：降低肺泡表面张力生理意义：a:维持肺泡的稳定性；b:减少肺间质和肺泡内的组织液生成，防止肺水肿；c:降低吸气阻力，减少吸气作功。4、血红蛋白和氧结合的特点答：1.Hb与O2的结合存在严格的定比关系—1：4；2.Hb与O2的结合存在着变构效应；3.反应快、可逆、不需酶的催化、受PO2的影响；4.反应是氧合，非氧化。5、二氧化碳、氧、氢离子对呼吸的影响二氧化碳：一定水平的PCO2维持呼吸中枢兴奋性；Pco2↑呼吸明显增强；>7%-CO2麻醉。机制：20%－外周化学感受器；80%－中枢化学感受器。氧：轻度缺氧——呼吸加深加快（动脉血PO2降低至80mmHg以下）。严重缺氧——呼吸减弱，甚至停止。机制：外周化学感受器。氢离子：动脉血[H+]↑→呼吸加深加快；动脉血[H+]↓→呼吸抑制。机制：主要刺激外周化学感受器。6、呼吸系统的组成呼吸系统：呼吸道分上呼吸道（鼻、咽、喉），下呼吸道（主支气管及分支）；呼吸器：肺。7、鼻腔内的鼻旁窦上颌窦：两个，炎症最常见；中鼻道。额窦：两个，易患炎症；中鼻道。筛窦：前、中、后三群；中鼻道、上鼻道。碟窦：两个；蝶筛隐窝。8、左右支气管的区别答：左主支气管：细、长、横平；右主支气管：粗、短、垂直。因此异物易坠入右主支气管。9、呼吸运动的过程（安静状态下）答：吸气肌收缩→胸廓扩大→肺扩大→肺内压<大气压→吸气→吸气肌舒张→胸廓缩小→肺缩小→肺内压>大气压→呼气。PS:人工呼吸--基本原理:使肺内压与外界大气压间产生压力差，维持肺通气。10、二氧化碳的运输答：1.碳酸氢盐形式的运输：CO2＋H2O≒H2CO3≒HCO3ˉ＋H+在组织，反应向右进行，生成HCO3ˉ；在肺部，反应向左进行，在碳酸酐酶作用下分解出CO2，呼出体外。⒉氨基甲酰血红蛋白形式的运输HbNH2O2+H++CO2≒HHbNHCOOH+O2在组织，反应向右进行；在肺部，反应向左进行。呼吸功能衰竭概念：1、呼吸功能不全答：又称呼吸衰竭，是指由于外呼吸功能的严重障碍，以致动脉血氧分压（PaO2）低于正常范围，伴有或不伴有二氧化碳分压（PaCO2）增高的病理过程。2、阻塞性通气不足答：呼吸道狭窄或阻塞使气道阻力增加所致的肺泡通气不足（obstructivehypoventilation）。3、限制性通气不足答：吸气时肺泡的扩张受限引起的肺泡通气不足（restrictivehypoventilation），原因是：呼吸中枢受损；呼吸肌运动障碍；胸廓或肺顺应性降低。4、功能性分流答：部分肺泡通气不足，但血流并未↓,流经该部分肺泡的静脉血未经充分动脉化→动脉血，称静脉血掺杂，因类似A—V短路称之为功能分流。5、死腔样通气答：肺泡通气良好，但血流↓，部分肺泡气并未与血液进行气体交换，造成通气浪费，为死腔样通气。6、真性分流答：解剖分流，又称真性分流，生理条件下一部分静脉血经支气管静脉和极少的肺内A-V吻合支直接流入肺静脉。问答题1．何谓呼吸衰竭？按照血气变化分成哪两类？答：呼吸衰竭（RespiratoryFailure）是指外呼吸功能严重障碍，导致PaO2降低或伴有PaCO2增高的病理过程。分为：低氧血症型――Ⅰ型低氧血症伴高碳酸血症型――Ⅱ型2．何谓ARDS？其主要发病机制是什么？答：多种原因导致急性肺泡-毛细血管膜损伤引起的急性肺损伤发展到严重阶段发生急性呼吸衰竭称为ARDS（acuterespiratorydistresssyndrome）。发生机制:：○1肺泡-毛细血管膜受损－－肺水肿－－弥散功能障碍；○2表面活性物质减少－－肺不张－－肺内分流○3DIC及肺血管收缩――死腔样通气。（引发Ⅰ型呼吸衰竭）3.呼吸衰竭时呼吸系统的变化及机制是什么？答：1.通气障碍通常引起Ⅱ型呼衰：通气障碍包括限制性和阻塞性2种类型。2.换气障碍通常引起Ⅰ型呼衰：换气障碍包括弥散障碍、通气/血流比例失调、解剖分流增加。3.临床上常为多种机制参与。肺通气功能障碍：限制性通气不足：肺泡扩张受限；阻塞性通气不足：呼吸道阻塞或狭窄导致气道阻力增加。肺换气功能障碍：弥散障碍：弥散面积减少，弥散膜厚度增加，弥散时间缩短；V/Q失调；解剖分流增加。5.呼吸衰竭病人为什么常伴发右心衰竭？答：因慢性肺部疾患或呼吸衰竭引起的以肺动脉高压为特征的右心衰竭，