生化第一二章总结及习题

第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸（aminoacid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基酸，目前发现22种，其中20种较常见。2.蛋白质氨基酸（proteinogenicaminoacid）:出现在蛋白质分子中的氨基酸。3.亲水氨基酸（hydrophilicaminoacid）：亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水形成氢键。4.疏水氨基酸（hydrophobicaminoacid）：疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对酯溶性物质的亲和性较高。5.必需氨基酸（essentialaminoacid）：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。必需氨基酸共有十种：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸（semi-essentialaminoacid）。6.非必需氨基酸（nonessentialaminoacid）：人体自身（或其它脊椎动物）自身可以进行有效的合成，它们是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr和Gly。7.非蛋白质氨基酸（Non-proteinaminoacid）：不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。其不参与蛋白质合成，但有些是很重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸与鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。8.缩合反应:在一定的条件下，一个氨基酸和另外一个氨基酸的羧基缩合反应，以酰胺键和肽键相连形成肽。9.两性离子（zwitterion）：一个氨基酸分子内部的酸碱反应使反应氨基酸能同时带有正负两种电荷。10.等电点（isoelectricpiont）：对于任何一种氨基酸来说，总存在一定的pH，使其净电荷为零，这=这时的pH为等电位。11.电泳（eletrophoresis）：是指带电的颗粒或生物分子在外加电场作用下，向带相反电荷的电极做定向移动的现象。12.离子交换层析（ionexchangechromatography）：是以含有带电基团的树脂做固相，利用它与流动相中带相反电荷的离子结合并进行可逆交换的性质分离目标带电分子的一种方法。13.sanger反应：弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与2，4-二硝基氟苯作用，生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸。该反应由F.Sanger首先发现，所以此反应又称桑格反应（Sangerreaction），2，4－二硝基氟苯被称为Sanger试剂。可用于鉴定多肽或蛋白质的N-末端氨基酸。14．层析（chromatography）：层析是“色层分析”的简称。利用各组分物理性质的不同，将多组分混合物进行分离及测定的方法。有吸附层析、分配层析两种。一般用于有机化合物、金属离子、氨基酸等的分析。层析利用物质在固定相与流动相之间不同的分配比例，达到分离目的的技术。15.氨基酸功能：eq\o\ac(○,1)作为各种肽的组成单位；eq\o\ac(○,2)最为多种生物活性物质的前体，例如NO的前体是Arg,组胺的前体是His,褪黑激素的前体Trp，乙烯的前体是Met，嘌呤核苷酸从头合成的前体有Gln,Asp和Gly；eq\o\ac(○,3)作为神经递质,例如，Glu在脑组织中可作为一种兴奋性神经递质，而它的脱羧基产物GABA是一种抑制性神经递质；eq\o\ac(○,4)碳骨架氧化分解产生ATP；eq\o\ac(○,5)作为糖异或酮体合成的前体。附录：氨基酸缩写表解析题二、问题解析哪些是必需氨基酸，哪些是非必需氨基酸，哪些是半必需氨基酸？必需氨基酸：LleMetValLeuTrpPheThrLys非必需氨基酸：AlaAsnAspGlnProSerCysTyrGly半必需氨基酸：HisArg哪些氨基酸可以与茚三酮反应？所有的氨基酸以及同时具有游离α-氨基和α-羧基的肽都可以与茚三酮起反应，并产生紫色物质，只有脯氨酸和它的修饰产物（羟脯氨酸）与茚三酮反应产生黄色物质。含有羟基侧链的氨基酸？SerThrTyr含有ɛ-氨基侧链的氨基酸？Lys含有羧基侧链的氨基酸？AspGln氨基酸的主要功能？=1\*GB3①作为各种肽的组成单位；=2\*GB3②作为多种生物活性物质的前体，例如，NO的前体是Arg,组胺的前体是His,褪黑激素的前体是Trp,乙烯的前体是Met,嘌呤核苷酸从头合成的前体有Gln、Asp和Gly;=3\*GB3③作为神经递质，例如，Glu在脑组织中可作为一种兴奋性神经递质，而它的脱羧基产物GABA是一种抑制性神经递质；=4\*GB3④其碳骨架可氧化分解产生ATP;=5\*GB3⑤作为糖异生或酮体合成的前体。7．可以用来鉴定蛋白质和多肽的N末端的反应？与2-4二硝基氟苯的反应，也叫Sanger反应8.氨基酸的共同性质？①缩合反应②手性③特殊的酸碱性质与等电点④R基团的疏水性⑤氨基酸氨基和羧基参与的化学反应9.分离纯化氨基酸的方法？电泳和层析10.非极性的脂肪性氨基酸有哪些？甘氨酸（GlyG）丙氨酸(AlaA)脯氨酸(ProP)缬氨酸(ValV)亮氨酸(LeaL)异亮氨酸(IleI)11.不带电荷的极性氨基酸有哪些？丝氨酸(SerS)苏氨酸(ThrT)谷氨酰胺(GlnQ)天冬酰胺(AsnN)甲硫氨酸(MetM)半胱氨酸(CysC)12.带电荷的极性氨基酸有哪些？天冬氨酸(AsnN)谷氨酸(GluE)精氨酸(ArgR)赖氨酸(LysK)组氨酸(HisH)13.芳香族氨基酸哪些？苯丙氨酸(PheF)酪氨酸(TyrY)色氨酸(TrpW)14.计算一种氨基酸的PI的具体步骤是什么？1找出这种氨基酸所有可解离基因并注明他们各自的PKa2假定将他们放在极低的PH下，使它所有的可解离基因都处于非解离的质子化状态3逐步提高溶液的PH，可解离基因按照PKa从低到高的顺序依次释放出质子4找出所有可能的解离形式并找出净电荷为0的形式5将净电荷为0形式两侧的PKa相加除以2（两酸性氨基酸：最低PKa相加除以2，三碱氨基酸：两最高PKa相加除以2）15.氨基酸的功能有哪些？1各种肽的组成单位2做为多物活性的前提3做为神经递质4其碳骨架可氧化分解产生ATP5做为糖异生成酮体合成的前提16.写出氨基酸与2,4-二硝基氟苯的反应17.写出氨基酸与茚三酮的反应过程第二章蛋白质的结构一、名词解释【1、肽的结构】1.蛋白质（protein）：是有多个氨基酸通过肽键连接而成的多聚物。2.肽（peptide）：是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰胺键（amidobond或amidolinkage）或肽键（peptidebond）连接的聚合物，它包括寡键（oligopeptide）、多肽（polypeptide）和蛋白质。3.氨基酸残基（residue）：构成肽的每一个氨基酸单位。4.肽链（peptidechain）：各氨基酸残基以肽键连接形成的链状结构。5.氨基端（aminoterminal）：肽链中含有游离的α-氨基的一端，也称N端。6.羧基端（carboxylterminal）：肽链中含有游离的α-羧基的一端，也称C端。7.双缩脲反应（biruetreaction）：双缩脲在碱性溶液中能与硫酸铜反应生成紫红色络合物。【2、蛋白质的结构】蛋白质的一级结构（primarystructure）：也叫蛋白质的共价结构，是指氨基酸在多肽链上的排列顺序。如果一种蛋白质含有二硫键，那么其一级结构还包括二硫键的数目与位置。蛋白质的二级结构（secondarystructure）：是指多肽链的主链（backbone）部分（不包括R基团）在局部形成的一种有规律的折叠盒盘绕，其稳定性主要由主链上的羟基决定。α螺旋（alpha-helix）：肽链主链围绕一个虚拟的轴以螺旋的方式伸展；其形成是自发的，主要由主链上的氢键来稳定；每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈；主要是右手螺旋，左手螺旋很少见；氨基酸残基的R基团伸展在螺旋的表面，虽不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却动能影响螺旋的形成和稳定性。螺旋轮（helicalwheel）：螺旋沿着螺旋轴的二维投射图。两亲螺旋（amphipathichelix）：亲水残基和疏水残基含量差不多，并且亲水的分布在螺旋一侧，形成亲水的一面，疏水的集中在另一侧，形成疏水的一面。β折叠（β-sheet）：肽段几乎完全伸展，肽平面之间呈锯齿状；相邻肽段呈现平行摆列，相邻肽段之间的肽键形成氢键，其中每一段肽段被称为β股；R基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布在折叠片层的两侧；肽段的走向有正平行和反平行两种。7.氢键：凡是与电负性很强的原子（如O、N或F）相连的氢原子（氢键供体），由于带部分正电荷可以喝另一电负性较强的带部分负电荷的原子（氢键受体），通过静电吸引连接，以这种方式形成的键叫氢键。8.离子键：离子键是带相反电荷基团之间的静电引力（electrostaticinteractions），其键能为20kJ/mol，在蛋白质中常称为盐键（saltbond）或盐桥（saltbridge）。9.疏水键（hydrophobicbond）：构成蛋白质的疏水残基上的各种非极性R基团避开水相，互相聚集在一起而形成的作用力称为疏水键，也成为疏水作用力，其键能＜40kJ/mol。10.范德华力（vanderWaalsforce）：范德华力是在两个相邻的不带电荷的非成键原子（nonbondedatom）之间的作用力，这种作用力可能是吸引力也可能是排斥力。11.配位键：配位键是一种特殊形式的共价键，它对某些金属蛋白（metalloprotein）的三级结构具有一定的稳定作用。12.二硫键：二硫键也称为二硫桥，它是在两个半胱氨酸残基的S原子之间形成的交联。13.线框（wire-frame）模型：用线框表示蛋白质主链及其侧链以显示蛋白质分子在三维空间上的轮廓。14.球棍（ballandstick）模型：用“球”代表成键原子，“棍”代表原子之间的共价键，以此显示蛋白质分子的三维结构。15.棍式（stick）模型：用“细棍”代表原子之间的共价键，但原子本身并没有显示出来；16.空间填充（space-folling）模型：用重叠的球来表示成键原子，球的直径由范德华半径决定。17.骨架（backbone）模型：用粗的线条显示蛋白质主链在空间上的走向。18.丝带（ribbon）模型：用不同状态的丝带显示构成蛋白质分子的各种二级结构在三维空间内的排布。19.模体a.序列模体（sequencemotif）：用在一级结构上，特指具有特殊生物化学功能的特定氨基酸序列或DNA分子上的碱基序列。b.结果模体（structuralmotif）：相当于超二级结构（super-secondarystructure）20.结构域（domain）：Mr＜2*10^4的蛋白质通常呈一个简单的球形（平均直径为2~3nm），而较大的蛋白质一般会折叠成两个或多个相对独立的球状区域，这些相对独立的球状结构和/或功能模块成为结构域。【3、蛋白质的折叠历程和结构预测】框架模型（frameworkmodel）：该模型认为，局部的二级结构首先形成，他们独立于三级结构的建立。当着蝶好的各种二级结构单元扩散并发生碰撞的时候，便发生了聚合，从而成功地形成三级结构。疏水塌陷模型（hydrophobic-collapsemodel）:该模型认为，蛋白质分子上的疏水侧链快速地发生包埋，即发生疏水塌陷，亲水侧链暴露在外，形成熔球体（moltenglobule）。在熔球体内，远距离集团之间的相互作用得以建立，从而形成三级结构，最后才形成二级结构。成核模型（nucleationmodel）：该模型认为，在一级结构上相邻的一些序列自发折叠成天然的二级结构，然后这些二级结构充当折叠核（foldingnuclei），其他结构一次为核心，向周围扩散，逐步形成最终的三级结构。1、肽(peptide)是氨基酸之间通过a-氨基和a-羧基缩合以酰胺键（amidobond或amidolinkage)或肽键（peptidebond)相连的聚合物，它包括寡肽（oligopeptide)、多肽(polypeptide)和蛋白质。构成肽的每一个氨基酸单位称为氨基酸残基(residue)。各氨基酸残基以肽键相连的链状结构称为肽链(peptidechain)。2、蛋白质的一级结构(primarystructure)也叫蛋白质的共价结构，是指氨基酸在多肽链上的排列顺序。如果一种蛋白质含有二硫键，那么其一级结构还包括二硫键的数目和位置。3、蛋白质的二级结构（secondarystructure)是指多肽链的主链(backbone)部分(不包括R基团)在局部形成的一种有规律的折叠和盘绕，其稳定性主要由主链上的氢键决定。4、蛋白质的三级结构是指构成蛋白质的多肽链在二级机构的基础上，进一步盘绕、卷曲和折叠，形成的特定空间结构，它包括了肽链上所有原子的空间排布。5、蛋白质组(proteome)是指一种生物所有基因表达的全部蛋白质及其存在方式，即一个基因组、一个细胞或组织所表达的全部蛋白质成分。6、蛋白质组学(proteomics)则专门研究不同时间和空间发挥功能的特定蛋白质组，旨在阐明生物体全部蛋白质的表达模式及功能模式，其内容包括确定蛋白质表达、存在方式（修饰形式）、结构、功能和相互作用方式等，从一个机体或一个细胞的蛋白质整体活动来揭示生命规律。填空题书写一条肽链的序列时总是从到，即放在最左边，放在最右边。蛋白质的构型有顺式和反式，相比而言更稳定的构型是；多肽或者蛋白质在核糖体上合成的时候，最初形成的肽键的构型都是。不同氨基酸残基的侧链基团不一样，由此产生的空间位阻也不一样。侧链基团最小产生的空间位阻最小的氨基酸是。二肽不能发生双缩脲反应的原因是。每一个肽平面有个可以旋转的角度。蛋白质的共价结构也叫蛋白质的结构。世界上第一例一级结构被测定也是第一种人工合成的蛋白质是。简述蛋白质一级结构的意义。α螺旋有左手和右手之分，但在蛋白质分子中发现的α螺旋主要是螺旋。Pro有哪些性质与其他氨基酸不一样？（列举两例）研究蛋白质三级结构的主要方法有两种：一种是，另一种是。蛋白质四级结构中亚基缔合的主要动力是。答案：N端；C端；N端；C端反式；反式Gly/甘氨酸二肽只有一个肽键，没有与双缩脲结构相似的肽键。2一级牛胰岛素1.从分子水平阐述蛋白的结构与功能关系（一级结构的变化与分子病）；2.为生物进化提供理论依据；3.为蛋白质改造或人工合成蛋白提供参考右手Pro实际上是一种亚氨基酸；Pro的侧链是一个刚性的环；Pro与茚三酮反应产生黄色物质；Pro从来不会出现在β折叠中；Pro经常出现在β转角中X射线晶体衍射；核磁共振影像疏水作用二、问题解析1、为什么多肽和蛋白质的pI不能通过计算的方法得到？寡肽的很多性质与自由的氨基酸相近，例如它们的滴定曲线，但随着可解离基团的增加，滴定曲线变得越来越复杂，相当多的多肽和蛋白质带有能形成正离子基团或负离子基团的侧链，其解离是一个复杂的过程，故其pI不能计算得出。2、哪些氨基酸强烈倾向于形成阿尔法螺旋？哪些非常不利于形成阿尔法螺旋的氨基酸？强烈倾向于形成阿尔法螺旋的氨基酸：谷氨酸Glu、甲硫氨酸Met、丙氨酸Ala、亮氨酸Leu非常不利于形成阿尔法螺旋的氨基酸：丝氨酸Ser、酪氨酸Tyr、甘氨酸Gly、脯氨酸Pro3.简述β-折叠的特征。β-折叠结构的形成一般需要两条或两条以上的肽段共同参与，即两条或多条几乎完全伸展的多肽链侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成有规则的氢键，维持这种结构的稳定。β-折叠结构的特点如下：（1）涉及的肽段较短，一般为5—10个氨基酸残基。（2）借相邻主键间的氢键维系，在反平行层中是窄对氢键，平行层中是宽对氢键。（3）相邻肽链的走向可以是平行和反平行两种。（4）主链骨架伸展呈现锯齿状。4、结构域、亚基的基本区别是什么？一个分子中的结构域区是以共价键相连，而亚基是以非共价键。5、测定蛋白质一级结构的意义？(1)有助于理解其高级结构和功能。(2)研究“分子病”机理。(3)帮助科学家在分子水平上研究生物的进化。6、蛋白质的常见二级结构？α螺旋、三股螺旋、β折叠、β转角、β凸起、环和无规则卷曲。7、肽键的性质？(1)具有部分双键的性质。(2)多为反式构型，也有顺式构型。(3)形成肽平面。8、寡肽的理化性质？旋光性(不是全由甘氨酸组成)；两性解离；双缩脲反应；水解反应。9、天然活性肽的种类？(1)核糖体上合成，由DNA上特定的基因编码，通常是一个多肽前体，需通过切割才能得到具有特定生物活性的寡肽产物，不可能含有D型氨基酸；形成的肽键是由α-氨基和α-羧基缩合而成的(2)不是在核糖体上合成，在基因组DNA分子上并没有自己的基因，可能含有D型氨基酸；形成的肽键不一定是由α-氨基和α-羧基缩合而成的。10、α螺旋的主要内容？(1)肽链主链围绕一个虚拟的轴以螺旋的方式伸展。(2)螺旋的形成是自发的，主要由主链上的氢键来稳定。(3)每隔3.6个氨基酸残基，螺旋上升一圈。(4)主要是右手螺旋。(5)氨基酸残基的R基团伸展在螺旋的表面，不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态能影响到螺旋的形成和稳定性。11、稳定三级结构的化学键？主要是次级键，包括氢键、疏水键、离子键、范德华力。有的金属蛋白还借助金属配位键稳定三级结构。此外，属于共价键的二硫键也参与稳定许多蛋白质的三维结构。12、蛋白质结构测定与预测的方法？统计学方法，从头计算法，X射线晶体衍射，NMR等。13、四级结构的意义？(1)通过减少蛋白质表面积和体积的比率而提高蛋白质的稳定性。(2)提高遗传学上的经济与效率。(3)有利于某些酶的活性中心的组装。(4)产生协同效应。(5)减少翻译出差错的机会。(6)改变一种蛋白质功能的特异性。(7)有利于酶活性的调控。(8)有利于包装成更加庞大的结构。14、哪些氨基酸残基最适合在跨膜的阿尔法螺旋的两端，即在水相和油相的交界处？Gly甘氨酸、Pro脯氨酸15、三级结构的几种常见模型。线框模型、球棍模型、棍式模型、空间填充模型、骨架模型、丝带模型。16、β-转角的主要特征。(1)主链以180°的回折而改变了方向。(2)由肽链上4个连续的氨基酸残基组成。(3)Gly和Pro经常出现在这种结构之中。(4)有利于反平行β-折叠的形成。17、α螺旋上哪些氨基酸残基最容易与DNA上的碱基产生特异性的相互作用？亲水基残基的侧链容易与DNA上的碱基产生特异性的相互作用，故有亲水氨基酸如丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、天冬酰胺、精氨