动物生物化学资料

名词解释：1.增色效应：变性后的DNA在260nm的紫外光吸收有明显升高。2.DNA的变性：碱基对间的氢键断裂，双螺旋结构分开，成为两条单链的DNA分子，即改变了DNA的二级结构，但并不破坏一级结构。3.Tm值：50%的DNA分子发生变性时的温度。4.肽键：蛋白质分子中不同氨基酸是以相同的化学键连接的，即前一个氨基酸分子的a-羧基与下一个氨基酸分钟的a-氨基缩合，脱去一个水分子形成肽，肽链上的C-N化学键称为肽键。5.蛋白质一级结构：蛋白质多肽键氨基酸的组成和排列顺序。6.电游：在直流电中，带正电何的蛋白质分子向阴极移动，带负电的向阳极移动。7.氨基酸的等电点（pl）：氨基酸解离成两性离子或正电荷与负电荷相等，也就是静电何为零，其在的溶液中pH值就是浓氨酸的等电点。8.酶的活性中心：酶分子上直接与底物结合并与其催化性能直接有关的一些基因所构成的微区。9.变构酶：守变构调节的酶。10.米氏常数(即Km）：为酶促反映速度为最大速度一半时的底物浓度。11.同工酶：催化相同的无化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质和免疫学性质不同的一组酶。12.酶的抑制剂和激活酶：凡能使酶的活性下降并不引起酶蛋白质变性的物质为酶的抑制剂，能使酶由无活性变为有活性或促酶活性提高的物质。13.生物膜：是构成各种细胞器的内膜系统，如线粒体膜、内质网膜、高尔基体膜等，统称为生物膜。14.钾-钠泵：细胞内外永远存在钾钠离子的浓度差，这种浓度差靠细胞上的特异蛋白来维持的，它能水解ATP并利用ATP水解所释放的能量，蒋钠从细胞内运向细胞外，将钾从细胞外运向细胞内。15.受体：细胞膜上或细胞内能识别生物活性分子并与之结合的生物大分子16.糖酵解：是在无氧条件下，把葡萄糖转变为乳酸（三碳糖）并产生ATP的一系列反应。17.柠檬酸循环：又称三羧酸循环，是指在有氧条件下，葡萄糖氧化生成的乙酰辅酶A通过与草酰乙酸生成柠檬酸，进入循环被氧化分解为一碳的CO2和水，同时释放能量的循环过程。18.葡萄糖异生作用：非糖物质在肝.肾中转变成葡萄糖和糖元的过程，非糖物质转化为糖代谢的中间产物后，在相应酶催化下，糖酵解的三个不可逆反应，利用糖酵解途径，其它酶生成葡萄糖的途径。19.生物氧化：营养物质在生物体内氧化分解成H2O和CO2并释放能量的过程称为生物氧化。20.氧化磷酸化：氢沿着呼吸链传递给氧形成的同时，伴有ADP磷酸化为ATP的过程，氧化作用释放能量，磷酸化吸收能量俩个反应偶联在一起。21.底物水平磷酸化：在底物被氧化的过程中，底物分子形成高能键，由此高能键提供能量使ADP磷酸化生成ATP的过程称为底物水平磷酸化。此过程与呼吸链的作用无关。22.解偶联作用：在氧化磷酸过程中，底物的脱氢氧化与ADP的磷酸化是过程能量进行偶联的，某些物质能解除这个偶联过程，其结果是底物的脱氢氧化继续进行，同样有电子传递和氧气消耗，也有能量释放，但却不能利用所释放的能量进行ADP的磷酸化，不能生成ATP.23.酮体：脂肪酸在肝细胞中的氧化不很完全，经常出现一些脂肪酸氧化的中间产物，即乙酰乙酸、β–羟丁酸和丙酮，统称为酮体。24.a-氧化：每一次氧化，先去一个碳原子即羟酸碳原子，生成减了一个碳原子的脂肪酸和CO2的氧化过程。25.蛋白质的生理价值：蛋白质的生理价值是指饲料蛋白质被动物机体合成组织蛋白质的利用率。26.转氨基作用：在转氨酶的催化下，将某一氨基酸的α–氨基转移到另一种α–酮酸的酮基上，生成相应的α–酮酸和另一种氨基酸的作用（赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外）27.中心法则:DNA的复制、RNA的转录、RNA的反转录、RNA的复制以及蛋白质的翻译构成遗传信息传递的方向，称为中心法则。28.转录：以DNA的某些片段为模板，合成与之相应的各种RNA。通过转录把遗传信息转抄到某些RNA分子上。29.翻译：以RNA为模板，指导合成相应的各种蛋白质，这个过程称为翻译。30.半保留半不连续复制：DNA复制时子链双链中有一条链来源于母链，故称半保留复制。以DNA母链双链为模板合成子链时，其中一条子链的合成是不连续的，而另一条链的合成是连续的，故称半不连续复制，合称半保留半不连续复制。31.遗传密码：把排列在DNA或其转录物RNA链中的核甘酸顺序与蛋白质的氨基酸排列顺序联系起来的关系。简答题：三羧酸循环反应的全过程：1.简述DNA双螺旋结构模型要点1）两条平行的多核苷酸链，以相反的方向(即一条由5‘—3’，另一条由3‘—5’)围绕同一个(想像的)中心轴，以右手旋转方式构成一个双螺旋。

2）疏水的嘌呤和嘧啶碱基平面层叠于螺旋的内侧，亲水的磷酸基和脱氧核糖以磷酸二酯键相连形成的骨架位于螺旋的外侧。

3）内侧碱基成平面状，碱基平面与中心轴相垂直，脱氧核糖的平面与碱基平面几乎成直角。每个平面上有两个碱基(每条链各一个)形成碱基对。相邻碱基平面在螺旋轴之间的距离为0.34nm,旋转夹角为36度。每十对核苷酸绕中心旋转一圈，故螺旋的螺距为3.4nm.

4）双螺旋的直径为2nm.沿螺旋的中心轴形成的大沟和小沟交替出现。DNA双螺旋之间形成的沟为大沟，两条DNA链之间的沟为小沟。

5）两条链被碱基对之间形成的氢键稳定地维系在一起。双螺旋中，碱基总是腺嘌呤与胸腺嘧啶配对，鸟嘌呤与胞嘧啶配对。2.比较mRNA、tRNA、rRNA的分布，结构特点及功能

mRNA主要分布在是以游离状态的存在于细胞质中，tRNA主要分布在细胞核中，rRNA是核糖体的组成部分。1）.mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7G）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。原核生物的mRNA一般是多顺反子。真核生物的mRNA一般是单顺反子。

2）.tRNA的结构与功能：tRNA是分子最小，但含有稀有碱基最多的RNA。tRNA的二级结构由于局部双螺旋的形成而表现为“三叶草”形，故称为“三叶草”结构，可分为：①氨基酸臂：3’-端都带有-CCA-顺序，可与氨基酸结合而携带氨基酸。②DHU臂/环：含有二氢尿嘧啶核苷。③反密码臂/环：其反密码环中部的三个核苷酸组成三联体，在蛋白质生物合成中，可以用来识别mRNA上相应的密码，故称为反密码（anticoden）。④TψC臂/环：含保守的TψC顺序。⑤可变环。

3）.rRNA的结构与功能：rRNA是细胞中含量最多的RNA，可与蛋白质一起构成核蛋白体，作为蛋白质生物合成的场所。原核生物中的rRNA有三种：5S，16S，23S。真核生物中的rRNA有四种：5S，5.8S，18S，28S。

3.简述蛋白质α-螺旋和β-折叠α-螺旋多肽链骨架，围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成形成棒状的螺旋结构，其主要特点有：①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。②螺旋形成是自发的。③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或方向平行主链中伸展的同期折叠的构像，主要特点有：

①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。

②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。

③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。

④平行的β－折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.3.蛋白质生物合成过程(翻译)：

1）．氨基酸的活化：氨基酸的活化以及活化氨基酸与tRNA的结合，均由氨基酰tRNA合成酶催化完成。反应完成后，特异的tRNA3’端CCA上的2’或3’位自由羟基与相应的活化氨基酸以酯键相连接，形成氨基酰tRNA。

2）．活化氨基酸的缩合——核糖体循环：活化氨基酸在核糖体上反复翻译mRNA上的密码并缩合生成多肽链的循环反应过程。核糖体循环过程可分为三个阶段：

⑴起动阶段：①30S起动复合物的形成。在IF促进下，30S小亚基与mRNA的起动部位，起动tRNA（tRNAfmet），和GTP结合，形成复合体。②70S起动前复合体的形成。IF3从30S起动复合体上脱落，50S大亚基与复合体结合，形成70S起动前复合体。③70S起动复合体的形成。GTP被水解，IF1和IF2从复合物上脱落。

⑵肽链延长阶段：①进位：与mRNA下一个密码相对应的氨基酰tRNA进入核糖体的A位。此步骤需GTP，Mg2+，和EF参与。②转肽：在转肽酶的催化下，将给位上的tRNA所携带的甲酰蛋氨酰基或肽酰基转移到A位上的氨基酰tRNA上，与其α-氨基缩合形成肽键。给位上已失去蛋氨酰基或肽酰基的tRNA从核蛋白上脱落。③移位：核糖体向mRNA的3'-端滑动相当于一个密码的距离，同时使肽酰基tRNA从A位移到P位。此步骤需EF（EFG）、GTP和Mg2+参与。此时，核糖体的A位留空，与下一个密码相对应的氨基酰tRNA即可再进入，重复以上循环过程，使多肽链不断延长。

⑶肽链终止阶段：核糖体沿mRNA链滑动，不断使多肽链延长，直到终止信号进入受位。4.简述蛋白质α-螺旋和β-折叠α-螺旋多肽链骨架，围绕同一中心轴呈螺旋式上升，形成形成棒状的螺旋结构，其主要特点有：①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展。②螺旋形成是自发的。③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°，螺距为0.54nm。④α螺旋结构有左手和右手之分，但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。β—折叠是指蛋白质分子中两条平行或方向平行主链中伸展的同期折叠的构像，主要特点有：

①是肽链相当伸展的结构，肽链平面之间折叠成锯齿状，相邻肽键平面间呈110°角。氨基酸残基的R侧链伸出在锯齿的上方或下方。

②依靠两条肽链或一条肽链内的两段肽链间的C＝O与H梄形成氢键，使构象稳定。

③两段肽链可以是平行的，也可以是反平行的。即前者两条链从“N端”到“C端”是同方向的，后者是反方向的。β－片层结构的形式十分多样，正、反平行能相互交替。

④平行的β－折叠结构中，两个残基的间距为0.65nm；反平行的β－片层结构，则间距为0.7nm.5.酶作为生物催化剂具有什么特点1)、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；

2)、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；

3)、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。

4)、活性可调节性：包括抑制剂和激活剂调节、反馈抑制调节、共价修饰调节和变构调节等。5).有些酶的催化性与辅因子有关。

6).易变性，由于大多数酶是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。6.简述酶的特异性酶的特异性是酶只能对特定的一种和一类底物起作用，发生特异的化学反应的特定产物，酶的特异性分为绝对专一性和相对专一性立体异构专一性结构专一性：

①绝对特异性(absolutespecifictity)?

有的酶只作用于一种底物产生一定的反应，称为绝对专一性，如脲酶(urease)，只能催化尿素水解成NH3和CO2，而不能催化甲基尿素水解。?

②相对特异性(relativespecificity)?

一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的专一性称为相对专一性。如脂肪酶(lipase)不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类；磷酸酶(phosphatase)对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。

立体异构特异性(stereopecificity)?

酶对底物的立体构型的特异要求，称为立体异构专一性或特异性，分为旋光异构专一性和顺反（几何）异构专一性。如α-淀粉酶(α-amylase)只能水解淀粉中α-1,4-糖苷键，不能水解纤维素中的β-1，4-糖苷键；L-乳酸脱氢酶(L-lacticaciddehydrogenase)的底物只能是L型乳酸，而不能是D型乳酸。而延胡索酸酶只能催化延胡索酸（反丁烯二酸）生成苹果酸，而不能催化顺丁烯二酸反应。7.底物浓度对酶的活性的影响⑴酶的浓度对酶促反应的影响，在底物足够，其他条件固定的条件下，反应系统中不含有抑制酶活性的物质及其他不利于酶发挥作用的因素时，酶促反应的