首都师范大学考研生化知识点

首都师范大学考研生化知识点

《生物化学》

1.1本章知识点串讲

1、糖类的作用、元素组成、化学本质、命名及分类

作用：能源物质、结构成分、信息分子、转变成其他物质。

元素组成：C、H、0

化学本质：多羟基酮或者多羟基醛

命名及分类：单糖、寡糖和多糖

2、单糖的结构、性质及其衍生物

单糖的结构：链状结构，环状结构等。（一般不作为考点出现）

单糖的性质：

物理性质：旋光性（了解一下），甜度，溶解度。

化学性质：书中共涉及9种化学变化。

1）单糖的氧化：醛糖含有游离的醛基，具有很好的还原性。

被弱氧化剂氧化：醛糖酸。（见教材）

被强氧化剂氧化：醛糖二酸。

2）单糖的还原：还原后生成糖醇。

3）形成糖豚（见教材）

4）形成糖酯与糖酸、糖昔（见教材）

5）单糖脱水

3、其他糖类（单糖衍生物、寡糖、多糖等）

肽聚糖：（教材P51）青霉素抑菌的作用机理。

1.2本章重难点总结

1、单糖的性质（尤其是化学性质）

2.1本章知识点串讲

天然脂肪酸的结构特点：骨架的碳原子数都是偶数个，这是因为生物

体内脂肪酸是以二碳单位（CoA：乙酰形式）从头合成的。

3.1本章知识点串讲

1、氨基酸一一蛋白质的构件分子

（1）蛋白质水解：酸水解、碱水解、酶水解（掌握三种具体水解方

法及优缺点）（见教材P123）

（2）氨基酸在中性PH时，含有一个正电荷和一个负电荷，称为兼性

离子。

2、氨基酸的分类

（1）按照R基的化学机构将20种常见氨基酸分为：脂肪族，芳香族

和杂环族三类

A、脂肪族氨基酸：中性氨基酸含羟基或硫氨基酸酸性氨基酸及

其酰胺碱性氨基酸

B、芳香族氨基酸C、杂环族氨基酸

（2）按照R基的极性性质，20种常见氨基酸分为：非极性R基氨基

酸、不带电荷的极性R基氨基酸、带正电荷的R基氨基酸、带负电荷的R

基氨基酸。

3、氨基酸的酸碱化学

氨基酸的兼性离子形式（见教材P130）

氨基酸的解离：氨基酸是一类两性电解质

氨基酸的解离常数（重点）

（3）氨基酸的等电点：某一氨基酸处于静电荷为0时的pH。（pl）

对于侧链不解离的中性氨基酸：pl=l/2（pKal+pKa2）

（4）氨基酸的甲醛滴定甲醛的作用（重点）

4、氨基酸的化学反应

（1）a-氨基参加的反应（4类）（见教材P135）

（2）a-竣基参加的反应（4类）（见教材P138）

（3）a-氨基和a-竣基共同参加的反应（2类）（见教材P139）

（4）侧链R基参加的反应

蛋白质的化学修饰：在较温和的条件下，以可控制的方式使蛋白质与

某种试剂（称化学修饰剂）起特异反应，以引起蛋白质中个别氨基酸侧链

或功能团发生共价化学改变。

5、氨基酸的光学活性和光谱性质

蛋白质的最大紫外吸收在280nm波长处

核磁共振（NMR）是一项涉及在外磁场存在下某些原子核吸收射频能

量的波谱技术。

6、氨基酸混合物的分析分离（见教材P148）

（1）分配层析法的一般原理（2）分配柱层析（3）纸层析（4）薄层

层析（5）离子交换层析

（6）气液层析（7）高效液相层析（HPLC）

3.2本章重难点总结

（1）氨基酸的书写，氨基酸的分类及氨基酸的化学性质。

（2）氨基酸的分离

4.1本章知识点串讲

1、蛋白质通论

（1）蛋白质的化学组成和分类

蛋白质的平均含氮量为16%,凯氏定氮法测定蛋白质含量：

蛋白质含量=蛋白氮*6.25

（2）名词：单纯蛋白，缀合蛋白

（3）蛋白质结构的组织层次：

一级结构：多肽链的氨基酸序列

二级结构：多肽链借助氢键排列成自己特有的a螺旋和B折叠股片段。

三级结构：多肽链借助各种非共价键（非共价力）弯曲、折叠成具有

特定走向的紧密球状构象。四级结构：寡聚蛋白质中各亚基之间在空间

上的相互关系和结合方式。

（4）蛋白质功能具有多样性

2、肽

（1）肽和肽键的结构药三酮、双缩胭反应（见教材P166）

3、蛋白质一级结构的测定

（1）蛋白质测序的策略（测定蛋白质的一级结构，要求样品必须是

均一的，纯度应在97%以上）（见教材P168）

（2）N-末端和C-末端氨基酸残基的鉴定

A、N-末端分析（见教材P169）

a二硝基氟苯法（DNFB）

b丹磺酰氯法（DNS）

c苯异硫鼠酸酯法（PITC）

d氨肽酶法

B、C-末端分析（见教材P170）

a助解法

b还原法

c竣肽酶法（目前常见的4种竣肽酶：A、B、C、Y）

（3）二硫桥的断裂

（4）氨基酸组成的分析

（5）多肽链的部分裂解和肽段混合物的分离纯化

A酶裂解法

B化学裂解法

（6）肽段氨基酸序列的测定

AEdman化学降解法

B酶降解法

C质谱法

D根据核昔酸序列的推定法

（7）肽段在多肽链中次序的决定

（8）二硫桥位置的确定

4.2本章重难点总结

1、蛋白质结构的组织层次2、蛋白质一级结构的测定

5.1本章知识点串讲

1、研究蛋白质构象的方法：NMR

2、稳定蛋白质三维结构的作用力

稳定蛋白质三维结构的作用力主要是一些所谓弱的相互作用或称非

共价键或次级键，包括氢键、范德华力、疏水作用和盐键（离子键）。

（1）氢键：稳定蛋白质二级结构的主要作用力

（2）范德华力（范德华相互作用）：定向、诱导和分散。

（3）疏水作用（燧效应）

水介质中球状蛋白质的折叠总是倾向于把疏水残基埋藏在分子的内

部，这一现象为疏水作用或疏水效应。

（4）盐键

（5）二硫键

3、二级结构：多肽链折叠的规则方式

在能量平衡中，蛋白质主链的折叠产生由氢键维系的有规则的构象,

称为二级结构。常见的二级结构元件：a螺旋，B折叠片，B转角和无规卷

曲等。（见教材p207）

4、超二级结构和结构域

（1）超二级结构

A在蛋白质分子中特别是在球状蛋白质分子中经常可以看到由若干

相邻的二级结构元件（主要是a螺旋和B折叠片）组合在一起，彼此相互

作用，形成种类不多的、有规则的二级结构组合或二级结构串，在多蛋白

质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。

B超二级结构的基本组合形式：aa、BaB、BB（见教材p222）

（2）结构域

A概念：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局

部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，成为结构域。

B类型：（见教材p223）

5、球状蛋白质与三级结构

（1）球状蛋白质的分类（简单了解见教材224）

（2）球状蛋白质的三维结构特征（简单了解见教材228）

（3）三级结构是指由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级

结构中相距远的肽段之间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的

相互关系。

6、蛋白质折叠和结构预测

（1）蛋白质变性

A概念：天然蛋白质分子受到某些物理因素如热、紫外线照射、高压

和表面张力等或化学因素如有机溶剂、酸、碱等的影响时;生物活性丧失，

溶解度降低，不对称性增高以及其他的物理化学常数发生改变，这种过程

称为蛋白质变性。

B变性的实质：蛋白质分子中的次级键被破坏，引起天然构象解体。

（变形不涉及共价键的破裂，一级结构仍然完好。）

C变性过程中发生的现象：生物活性丧失；一些侧链基团暴露；一些

物理化学性质改变；生物化学性质改变。

D变性剂：尿素和盐酸服，能与多肽主链竞争氢键，因此破坏蛋白质

的二级结构。

十二烷基磺酸钠（SDS）也是去污剂。

E蛋白质复性：当变性因素除去后，变性蛋白质又可重新回复到天然

构象，这一现象称为蛋白质复性。

（2）蛋白质结构的预测

蛋白质的三维机构是由一级序列决定的。

7、亚基缔合和四级结构

（1）有关概念：

球状蛋白质通过非共价键彼此缔合在一起，缔合形成聚集体的方式构

成蛋白质的四级结构。四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基。

亚基一般是一条多肽链。亚基也称为单体。由两个亚基组成的称为二聚

体蛋白。由4个亚基组成的称为四聚体蛋白。

（2）四级缔合的驱动力

稳定四级结构的作用力与稳定三级结构的作用力相同，为：范德华力、

氢键、离子键和疏水作用。

（3）四级缔合在结构和功能上的优越性A增强结构稳定性B提

高遗传经济性和效率

C使催化基团汇集在一起D具有协同性和别构效应

（4）概念

多亚基蛋白质一般具有多个结合部位，结合在蛋白质分子的特定部位

上的配体对该分子的其他部位所产生的影响称为别构效应。别构效应分为

同促效应和异促效应。

同促效应发生作用的部位是相同的，也即一种配体的结合对在其他同

种部位的同种配体的亲和力影响，这种影响一般是使亲和力加强。

异促效应发生作用的部位是不同的，也即活性部位的结合行为将受到

别构部位与效应物结合的影响。

5.2本章重难点总结

蛋白质结构层次的相关概念。

6.1本章知识点串讲

1、肌红蛋白的结构与功能(了解)

2、血红蛋白的结构与功能

(1)血红蛋白的主要功能就是在血液中结合并转运氧气。

(2)Bohr效应的重要生理意义。(p264)

当血流经组织特别是流经代谢迅速的肌肉时由于这里的PH较低，C02

浓度较高，因此有利于血红蛋白释放氧气，使组织比单纯的氧分压降低获

得更多的氧，而氧的释放又促使血红蛋白与H+和C02的结合，以补偿由

于组织呼吸形成的C02所引起的PH降低，起着缓冲血液PH的作用。当

血液流经肺部时，由于肺部氧分压较高，有利于血红蛋白与氧结合并因此

促进了H+和C02的释放，同时C02的呼出又有利于氧合血红蛋白的生成。

7.1本章知识点串讲

1、蛋白质的酸碱性质

蛋白质是两性电解质。在没有其他盐类干扰时，蛋白质质子供体基团

解离出来的质子数与质子受体基团结合的质子数相等时的pH称为等离子

点。

2、蛋白质的分子大小与形状（见教材291）

（1）根据化学组成测定最低相对分子质量

（2）沉降分析法测定相对分子质量：利用超速离心机。

（3）凝胶过滤法测定相对分子质量

（4）SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量

蛋白质颗粒在各种介质包括聚丙烯酰胺凝胶中电泳时，它的迁移率决

定于它所带的净电荷以及分子大小和形状等因素。如果在聚丙烯酰胺凝胶

系统中加入阴离子去污剂SDS和少量疏基乙醇，蛋白质分子的电泳迁移率

主要取决于它的相对分子质量，而与原来所带的电荷和分子形状无关。

3、蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀

（1）蛋白质的胶体性质：蛋白质溶液属于胶体系统。

（2）蛋白质的沉淀：蛋白质在溶液中的稳定是相对的，有条件的。

沉淀蛋白质的方法有以下几种：（见教材P300）

A盐析法：一般不引起蛋白质变性

B有机溶剂沉淀法

C重金属盐沉淀法

D生物碱试剂和某些酸类沉淀法

E加热变性沉淀法

4、蛋白质分离纯化的一般原则

蛋白质纯化的总目标是增加制品的纯度或比活，以增加单位蛋白质重

量中所要蛋白质的含量或生物活性。分离纯化蛋白质的一般程序：前处

理、粗分级处理、细分级处理。

5、蛋白质的分离纯化方法（见教材p301）

（1）根据分子大小不同的纯化方法

A透析和过滤

透析是利用蛋白质分子不能透过半透膜的性质，使蛋白质和其他小分

子物质如无机盐、单糖等分开。

过滤或超滤：利用压力或离心力，强行使水和其他小分子溶质通过半

透膜，而蛋白质被截留在膜上，以达到浓缩和脱盐的目的。

B密度梯度（区带）离心

蛋白质在具有密度梯度的介质中离心时，质量和密度大的颗粒沉降得

快。

C凝胶过滤：根据分子大小分离蛋白质

（2）利用溶解度差别的纯化方法

影响蛋白质溶解度的外部因素：溶液的PH,离子强度，介电常数，温

度

A等电点沉淀和PH控制

蛋白质处于等电点时.，其净电荷为0,由于相邻蛋白质分子之间没有

静电斥力而趋于聚集沉淀，因此在其他条件相同时，它的溶解度达到最低

点。

B蛋白质的盐溶和盐析

中性盐可以增加蛋白质的溶解度，这种现象称为盐溶。

当溶液的离子强度达到一定数值时，蛋白质溶解度开始下降，并从水

中沉淀出来，这种现象称为盐析。

C有机溶剂分级分离法

D温度对蛋白质溶解度的影响

（3）根据电荷不同的纯化方法

A电泳：在外电场的作用下，带点颗粒将向着与其电性相反的电极移

动

B聚丙烯酰胺凝胶电泳（PAGE）

C毛细管电泳

D等电聚焦（IEF）

E层析聚焦

F离子交换层析

（4）利用选择性吸附的纯化方法

（5）利用对配体的特异生物学亲和力的纯化方法

（6）高效液相层析和快速蛋白质液相层析

6、蛋白质的含量测定与纯度鉴定

（1）蛋白质含量测定凯氏定氮法，双缩胭法等。

（2）蛋白质纯度的鉴定

7.2本章重难点总结

蛋白质分离纯化的方法

（这一部分内容和实验本身紧密相关，是考试的重中之重）

8.1本章知识点串讲

1、酶催化作用的特点

酶作为生物催化剂的特点：

A酶易失活B酶具有很高的催化效率C酶具有高度专一性D酶活

性受到调节和控制（具体调节方式见教材P322）

2、酶的化学本质及组成

（1）酶的化学本质:有催化活性的RNA和蛋白质

不能说所有的蛋白质都是酶，只有具有催化作用的蛋白质，才称为酶。

（2）酶的化学组成

从化学组成来看，酶分为单纯蛋白质和缀合蛋白质。

属于缀合蛋白质的酶类，除了蛋白质外，还要结合一些对热稳定的非

蛋白质小分子物质或金属离子，前者称为脱辅酶，后者称为辅因子。全酶

=脱辅酶+辅因子。

酶的辅因子，包括金属及有机化合物，根据他们与脱辅酶结合的松紧

程度不同，可分为两类，辅酶和辅基。辅酶指与脱辅酶结合比较松弛的

小分子有机物，通过透析方法可以除去，如辅酶I和辅酶II等。

辅基是以共价键和脱辅酶结合，不能通过透析除去，需要经过一定的

化学处理才能与蛋白质分开，如FAD等。

注意事项见教材（p324）

3酶的命名和分类（简单了解）

4酶的专一性

（1）酶的专一性：结构专一性和立体异构专一性

（2）关于酶作用专一性的假说

诱导契合假说：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子诱导,

其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补契合进行反

应。

5、酶的活力测定和分离纯化

（1）酶活力的测定

A酶活力：酶催化某一化学反应的能力，酶活力的大小可以用在一定

条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表示，两者呈线性关系。

B酶的活力单位（U）（见教材p336）

酶活力的大小即酶含量的多少，用酶活力单位表示，即酶单位（U）。

酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物所需

的酶量。（U/g,U/ml）

1961年,国际单位IU,HU=lumol/min

1976年，国际单位KatlKat=lmol/s

C酶的比活力：每mg蛋白质所含的酶活力单位数，对于同一种酶来

说，比活力越大表示酶的纯度越高。比活力=活力U/mg蛋白=总活力U/

总蛋白mg

D酶活力的测定方法（见教材p336）

（2）酶的分离和纯化

生物细胞产生的酶有两类：胞外酶、胞内酶

胞外酶比胞内酶更容易分离纯化。

根据酶的特点在分离纯化中应注意一下几点：（见教材P338）

选材、破碎、抽提、分离及纯化、结晶、保存

6、核酶（简单了解）

RNaseP是催化tRNA前体5'端成熟的内切核酸酶，是由RNA和蛋白

质两部分组成。

7、抗体酶（简单了解）

抗体酶是一种具有催化能力的蛋白质，其本质上是免疫球蛋白

8、酶工程简介（简单了解）

固定化酶：将水溶性酶用物理或化学方法处理，使之成为不溶于水的,

但仍具有酶活性的状态。

生物酶工程：是酶学和以DNA重组技术为主的现代分子生物学技术相

结合的产物。

8.2本章重难点总结

酶的化学组成及酶活力单位。

9.1本章知识点串讲

1、化学动力学基础

（1）反应速率及其测定

瞬时反应速率

（2）反应分子数和反应级数

A反应分子数：在反应中真正相互作用的分子数

B反应级数：根据实验结果，整个化学反应的速率服从哪种分子反应

速率方程式，则这个反应即为几级反应。

反应级数表示反应速率与反应物浓度之间关系的问题。

2、底物浓度对酶反应速率的影响

（1）中间络合物学说

内容：当底物浓度较低时，反应速率与底物浓度的关系呈正比关系，

表现为一级反应，随着底物浓度的增加，反应速率不再按比例升高，反应

表现为混合级反应。当底物浓度达到相当高时，底物浓度对反应速率影响

变小，最后反应速率与底物浓度几乎无关，反应达到最大速率(Vmax),

表现为零级反应。酶底物中间络合物学说认为当酶催化某一化学反应时;

酶首先和底物结合生成中间复合物(ES),然后生成产物P,并释放出酶。

S+E==ES==P+E

(2)酶促反应的动力学方程式

A米氏方程式的推导(见教材p356)

v=Vmax[S]/(Km+[S])

这个方程称为Michaelis-Menten方程，是在假定存在一个稳态反应条

件下推导出来的，其中Km值称为米氏常数，Vmax是酶被底物饱和时的

反应速度，⑸为底物浓度。由此可见Km值的物理意义为反应达到l/2Vmax

的底物浓度，单位一般为mol/L,只由酶的性质决定，而与酶的浓度无关。

可用Km的值鉴别不同的酶。当底物浓度非常大时，反应速度接近于一个

恒定值。

B米氏常数和Vmax的意义

Km是酶的一个特性常数，Km的大小只与酶的性质有关，而与酶的浓

度无关。Km值随测定的底物、反应的温度、PH及离子强度而改变。

①当v=Vmax/2时，Km=[S]o因此，Km等于酶促反应速度达最大值一

半时的底物浓度。

②当k-l>>k+2时,Km=k-l/k+l=Kso因此,Km可以反映酶与底

物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越

小。

③Km可用于判断反应级数:当[S]<0.01Km时,v=(Vmax/Km)[S],

反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当⑸>100Km时，v

=Vmax,反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当

0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级

反应。

④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的,

因而可以通过测定不同酶(特别是一组同工酶)的Km值，来判断是否为

不同的酶。

⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km

值最小者，为该酶的最适底物。⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底

物浓度：当⑸=10Km时，v=91%Vmax,为最合适的测定酶活性所需的底

物浓度

⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，

可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分

子数。

3、酶的抑制作用

(1)概念：由于酶的必需基团化学性质的改变，但酶未变性，而引

起酶活力的降低或丧失而称为抑制作用。

(2)抑制作用的类型

A不可逆的抑制作用：抑制剂与酶的必需基团以共价键结合而引起酶

活力丧失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活，称为不

可逆抑制。

B可逆的抑制作用：抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活力降低或

丧失，能用物理方法除去抑制剂而使酶复活，这种抑制作用是可逆的称为

可逆抑制。

根据可逆抑制剂与底物的关系，可逆抑制分为三种类型：竞争性抑制、

非竞争性抑制、反竞争性抑制

（3）可逆抑制作用动力学（了解见教材p370）

（4）一些重要的抑制剂（了解见教材p373）

4、影响酶反应的因素（见教材p378）

温度PH激活剂

9.2本章重难点总结

1、米氏方程的推导及应用

2、酶的抑制作用类型

10.1本章知识点串讲

1、酶的活性部位

（1）酶活性部位的特点

某些特异氨基酸集中的区域，即与酶活力直接相关的区域称为活性部

位或活性中心。

活性部位分为：结合部位和催化部位。前者负责与底物结合，决定酶

的专一性，后者负责催化底物键的断裂形成新键，决定酶的催化能力。辅

酶分子或辅酶分子上的某一部分结构，往往也是酶活性部位组成部分。

A活性部位在酶分子的总体中只占相当小的部分

B酶的活性部位是一个三维实体

C诱导契合(重点)

D酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂缝内。

E底物通过次级键较弱的力结合到酶上。

F酶活性部位具有柔性或可运动性。

诱导契合(induced-fit)：酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补

的，而是在酶和底物的结合过程中，底物分子或酶分子，有时是两者的构

象同时发生了一定的变化后才互补的，这时催化基团的位置也正好在所催

化底物键的断裂和即将生成键的合适位置。这个动态的辨认过程称为诱导

契合。

(2)研究酶活性部位的方法

A侧链基团的化学修饰法

非特异性共价修饰

特异性共价修饰

亲和标记法

B其他方法(简要了解见教材p386)

2、酶催化反应的独特性质(见教材p388)

3、影响酶催化效率的有关因素

(1)底物和酶的邻近效应和定向效应

A邻近效应：酶与底物形成中间复合物以后，使底物和底物之间，酶

的催化基团与底物之间结合于同一分子而使有效浓度得以极大的提高，从

而使反应速率大大增加的一种效应。

B定向效应是指反应物的反应基团之间和酶的催化基团与底物的反应

基团之间的正确取位产生的效应。

(2)底物的形变和诱导契合

(3)酸碱催化

通过瞬时的向反应物提供质子或从反应物接受质子以稳定过渡态，加

速反应的一类催化机制。

(4)共价催化又称亲核催化，或亲电子催化，在催化时，亲核

催化剂或亲电子催化剂能分别放出电子或汲取电子并作用于底物的缺电

子中心或负电子中心，迅速形成不稳定的共价中间复合物，降低反应活化

能，使反应加速。

(5)金属离子催化

(6)多元催化和协同效应

(7)活性部位微环境的影响

4、酶催化反应机制的实例(见教材p394)

5、酶活性的调节控制

(1)别构调控(allostericregulation)

酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的

改变，进而改变酶活性状态，称为别构调控。具有这种调节作用的酶称为

别构酶。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为效应物或别构剂，通常为

小分子代谢物或辅因子。

导致酶活性增加的物质称为正效应物或别构激活剂，反之为负效应物

或别构抑制剂。

别构酶的性质：一般都是寡聚酶，通过次级键由多亚基构成。

（2）酶原的激活：由无活性状态转变成活性状态是不可逆的

（3）可逆的共价修饰：通过共价调节酶进行

6、同工酶

概念：催化相同的化学反应，但其蛋白质分子结构、理化性质和免疫

能力等方面都存在明显差异的一组酶。10.2本章重难点总结

1、酶活性部位的特点

2、影响酶催化效率的有关因素

11.1本章知识点串讲

1、维生素概论

（1）已知绝大多数维生素作为酶的辅酶或辅基的组成成分。

（2）维生素的分类

根据溶解性质分为：脂溶性和水溶性

脂溶性：维生素A、D、E、K等。

水溶性：维生素Bl、B2、烟酸和烟酰胺、B6、泛酸、生物素、叶酸、

B12和维生素C等。

2、水溶性维生素

（1）维生素PP和烟酰胺辅酶

维生素PP包括烟酸和烟酰胺。

在体内烟酰胺与核糖、磷酸、腺喋吟组成脱氢酶的辅酶，只要是烟酰

胺腺喋吟二核甘酸（NAD+,辅酶I）和烟酰胺腺喋吟二核昔磷酸（NADP+,

辅酶II),其还原形式为NADH、NADPHo

(2)维生素B2和黄素辅酶

维生素B2又名核黄素。在体内核黄素是以黄素单核昔酸(FMN)和

黄素腺喋吟二核甘酸(FAD)形式存在，是生物体内一些氧化还原酶(黄

素蛋白)的辅基，与蛋白部分结合很牢。

(3)泛酸和辅酶A

泛酸是辅酶A和磷酸泛酰疏基乙胺的组成成分，辅酶A是泛酸的主要

活性形式，简写为CoA

(4)维生素B6：包括叱哆醇、哦哆醛、叱哆胺。

11.2本章重难点总结

了解维生素及辅酶的相关概念

12.1本章知识点串讲

1、核酸的种类和分布

(1)脱氧核糖核酸(DNA)

A分布：原核细胞DNA集中在核区，真核细胞DNA分布在核内，线

粒体，叶绿体等细胞器也含有DNAo病毒有且只有DNA或RNAo

B原核生物染色体DNA、质粒DNA、真核生物细胞器DNA：环状双链

真核生物DNA：线性

质粒：染色体外基因，它们能够自主复制，并给出附加的性状。

(2)核糖核酸(RNA)

A分类：tRNA、mRNA、rRNA

原核生物信使RNA结构简单，由于功能相近的基因组成操纵子作为一

个转录单位，产生多顺反子mRNA。真核生物信使RNA结构复杂，有5'

端帽子和3'poly（A）尾巴，以及非翻译区调控序列，但功能相关的基因

不形成操纵子，不产生多顺反子mRNA。

2、核酸的生物功能

（1）DNA是主要的遗传物质

（2）RNA参与蛋白质的生物合成

（3）RNA功能具有多样性

12.2本章重难点总结

核酸的分类及功能

13.1本章知识点串讲

核酸的基本组成单位是核甘酸，核昔酸由一分子磷酸，一分子五碳糖

和一分子含氮碱基组成。五碳糖和含氮碱基合称为核昔。

1、核昔酸

（1）碱基

A喀咤碱（C、T、U）

B喋吟碱（A、G）

C稀有碱基：大部分都是甲基化碱基

（2）核昔

核昔是一种糖昔，由戊糖和碱基缩合而成。糖与碱基之间以糖背键相

连。糖与碱基之间的连键是N-C键，一般称之为N-糖昔键。

假尿喀咤核昔的结构很特殊，C-糖昔键。

（3）核昔酸（共8种）

2、核酸的共价结构(核酸的一级结构，通常指核酸的核昔酸序列)

(1)核酸中核昔酸的连接方式：磷酸二酯键

(2)DNA的一级结构：

A由4中脱氧核昔酸通过3'、5'磷酸二酯键连接起来的直线形或环

形多聚体。

B真核生物与原核生物基因的比较

原核的基因是连续的，无内含子，功能相关的基因组成操纵子，有共

同的调节和控制序列，调控序列所占比例较小，很少重复序列。

真核生物的基因是断裂的，有内含子，功能相关基因不组成操作子,

调控序列所占比例大，有大量重复序列。

(3)RNA的一级结构

原核生物以操纵子作为转录单位，产生多顺反子mRNA,即一条mRNA

链上有多个编码区，5'端和3'端各有一段非翻译区。

真核生物mRNA都是单顺反子，5'端有帽子结构，然后依次是5'非

编码区，编码区，3'非编码区和3'端poly(A)尾巴。其分子内有时还

有极少甲基化的碱基。(见教材p484)

poly(A)尾巴的作用：与mRNA从细胞核到细胞质的运输有关。

5'端帽子是一个特殊结构，帽子结构通常有三种类型。分别为：0

型、|型和||型。

0型：

I型：

II型:

（三种类型的含义及书写是重点，见教材P484）

3、DNA的高级结构

（1）DNA碱基组成的Chargaff规则：A=TC=GA+C=G+T

A+G=C+T

（2）DNA的二级结构（DNA分子的双螺旋结构模型）

A两条反向平行的多核昔酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为

右手螺旋。

B喋吟与口密咤碱位于双螺旋的内侧,磷酸与核糖在外侧,彼此通过3',5'

-I磷酸二酯键相连接，形成DNA分子的骨架。

C双螺旋的平均直径为2nm,两个相邻的碱基对之间相距的高度，即

碱基堆积距离为0.34nm,两个核甘酸之间的夹角为36°。

D两条核甘酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键相连系而结合在一起。

F碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。

（3）DNA能以多种不同的构象存在：B型、A型、C型、D型、E型

和左手螺旋的Z型。A型和B型是DNA的两种基本构象,Z型则比较特殊。

比较A型和B型DNA的差异性。（见教材p488）

（4）DNA的三级结构

A概念：DNA分子通过通过扭曲和折叠所形成的特定构象，包括不同

二级结构单元间的相互作用、单链与二级结构单元间的相互作用以及DNA

的拓扑特征。超螺旋是DNA三级结构的一种形式。

BDNA的一些重要拓扑学特性（见教材p491）连环数扭转数超

螺旋数比连环差

（5）DNA与蛋白质复合物的结构

A病毒颗粒由核酸和蛋白质组成

B真核生物的染色体

在分裂间期，基因组以染色质形式存在。染色质分为常染色质和异染

色质。（概念见教材p493）

染色质的基本组成单位是核小体

核小体由组蛋白核心和盘绕其上的DNA所构成。核心由组蛋白H2A、

H2B、H3和H4各两分子组成，是一个八聚体，DNA以左手螺旋在组蛋白

核心上盘绕1.8圈，共146bp。

C真核生物染色体DNA组装的过程（重点见教材495）

4RNA的高级结构

（1）tRNA的高级结构

tRNA的二级结构都呈三叶草形。三叶草形结构由氨基酸臂、二氢尿口密

咤环、反密码环、额外环和T0C环等5个部分组成。（见教材p496）

氨基酸臂：由7对碱基组成，富含鸟喋吟，末端为CCA,接受活化的

氨基酸。

二氢尿口密咤环：由8-12个核昔酸组成，具有两个二氢尿哪咤。

反密码环：由7个核昔酸组成、环中部为反密码子。

额外环：由3-18个核昔酸组成。

T@C环（假尿喀咤核昔-胸腺喀咤核糖核昔环）：由7个核甘酸组成。

（2）rRNA的高级结构（了解见教材p498）

13.2本章重难点总结

13.2.1重难点知识点总结

1、两种核酸的结构

2、相关概念

13.2.2本章重难点例题讲解

【例题11简要叙述真核生物染色体DNA组装的过程。

解析：

14.1本章知识点串讲

1、核酸的水解

（1）酸水解

糖昔键和磷酸酯键都能被酸水解

（2）碱水解

RNA的磷酸酯键易被碱水解，产生核甘酸。DNA的磷酸酯键则不易被

碱水解。

（3）酶水解（了解见教材p503）

2、核酸的酸碱性质（了解见教材p504）

核酸的碱基、核昔和核甘酸均能发生解离，核酸的酸碱性质与此有关。

（1）碱基的解离

（2）核昔的解离

（3）核昔酸的解离

3、核酸的紫外吸收

紫外吸收是实验室最常用的定量测定DNA或RNA的方法。（见教材

p507)

核酸的摩尔磷吸光系数较所含核昔酸单体的摩尔磷吸光系数要低

40%-50%,单链多核甘酸的摩尔磷吸光系数比双螺旋结构多核甘酸的摩尔

磷吸光系数要高，所以核酸发生变性时，摩尔磷吸光系数值升高25%,此

现象称为增色效应。复性后摩尔磷吸光系数值又降低，此现象称为减色效

应。

4、核酸的变性、复性及杂交

（1）变性

A概念：

核酸的变性：核酸双螺旋区的氢键断裂，变成单链，并不涉及共价键

的断裂。

加热变性使DNA的双螺旋结果失去一半时的温度称为该DNA的熔解

温度，用Tm表示。

BDNA的Tm值相关因素

DNA的均一性，G-C含量，介质中的离子强度（见教材p509）

（2）复性

变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺

旋结构，这过程称复性。

（3）核酸的杂交

核酸杂交可以在液相或固相上进行，目前实验室中应用最广的是硝酸

纤维素膜和尼龙膜作支持物进行的杂交。

Southern印迹法：将电泳凝胶上的DNA片段转移到硝酸纤维素膜上后,

再进行杂交。

杂交必须在在较高的盐浓度及适当的温度（68°C）下进行数小时。

Northern印迹法：将RNA变形后转移到硝酸纤维素膜上再进行杂交。

Western印迹法：根据抗体、抗原可以结合的原理，分析蛋白质。

14.2本章重难点总结

核酸杂交技术

15.1本章知识点串讲

1、核酸的分离、提纯和定量测定（见教材p513）

（1）DNA的分离

（2）RNA的分离

（3）核酸含量的测定方法

2、核酸的超速离心（见教材p515）

（1）核酸密度的测定

（2）测定DNA中G-C之含量

（3）溶液中核酸构象的研究

（4）用于核酸的制备

3、核酸的凝胶电泳

（1）琼脂糖凝胶电泳：以琼脂糖作为支持物

电泳的迁移率决定于以下因素：

核酸分子大小、胶浓度、DNA的构象、电压、碱基组成、温度。

琼脂糖凝胶电泳常用于分析DNAo

（2）聚丙烯酰胺凝胶电泳：以聚丙烯酰胺作为支持物

聚丙烯酰胺一般不含有RNase,用于RNA的分析。

聚丙烯酰胺强度较好，常用垂直板电泳。

4、核酸的核昔酸序列测定

（1）DNA的酶法测序

（2）DNA的化学法测序

基本原理（见教材p518）

（3）RNA的测序

A用酶特异切断RNA链

B用化学试剂裂解RNA

C逆转录成cDNA

5、DNA聚合酶链式反应（PCR）

PCR体外快速扩增DNA的方法。

PCR的实验原理及方法。（见教材p519）

6、DNA的化学合成（了解见教材p520）

15.2本章重难点总结

15.2.1重难点知识点总结

1、核酸的核甘酸序列测定

2、DNA聚合酶链式反应（PCR）

15.2.2本章重难点例题讲解

【例题11解释PCR并简要叙述PCR反应的过程。

解析：

16.1本章知识点串讲

1、抗生素的概况

（1）定义：抗生素是微生物代谢过程中产生的，在低浓度下就能抑

制它种微生物的生长和活动，甚至杀死他种微生物的化学物质。

（2）常见抗生素

A青霉素：主要抑制革兰氏阳性细菌。

青霉素的抗菌作用与抑制细胞壁的合称相关。

B链霉素：主要抑制革兰氏阴性细菌。

革兰氏阳性细菌与革兰氏阴性细菌的差异。

2、抗生素的抗菌作用机制（见教材p542）

（1）抑制核酸的合成

（2）抑制蛋白质的合成

（3）改变细胞膜的通透性

（4）干扰细胞壁的形成

（5）作用于能量代谢系统和作为抗代谢物

17.1本章知识点串讲

1、概述

（1）概念：激素是生物体内特殊组织或腺体产生的，直接分泌到体

液中，通过体液运送到特定作用部位，从而引起特殊激动效应（调节控制

各种物质代谢或生理功能）的一群微量的有机化合物。

（2）化学本质：

激素按照化学本质可以分为三类：

A含氮激素（蛋白质、多肽类激素、氨基酸衍生物激素）

B固醇类激素

C脂肪酸衍生物激素

（3）激素的合成与分泌（见教材p554）（了解）

（4）激素的作用机制（见教材p571）（了解）

（5）激素的分泌调节（见教材p582）（了解）

（6）植物激素（见教材p584）（了解）

18.1本章知识点串讲

1、生物膜的组成和性质

生物膜主要由蛋白质、脂质和糖类组成，还有水和金属离子。

（1）膜脂

A膜脂的种类：生物膜内的脂质有磷脂、胆固醇、糖脂等。（见教材

p590）

B膜脂的多态性：膜脂是两亲性分子，因此膜脂在水溶液中的溶解度

是很有限的。

（2）膜蛋白：膜周边蛋白和膜内在蛋白

A外周蛋白质：易于分离，都溶于水。

B膜内在蛋白质：主要靠疏水力与膜脂相结合。

2、生物膜的分子结构

生物膜是由蛋白质、脂质和糖类组成的超分子体系。

（1）生物膜中分子间作用力：静电力、疏水力、范德华力

（2）生物膜结构的几个主要特征：（见教材p596）

A膜组分的不对称分布

B生物膜的流动性

a膜脂的流动性

b膜蛋白的运动性

（3）生物膜分子的结构模型

流体镶嵌模型：突出膜的流动性、显示了膜蛋白分布的不对称性。

18.2本章重难点总结

18.2.1重难点知识点总结

1、生物膜的流体镶嵌模型。

18.2.2本章重难点例题讲解

【例题1】题目：生物膜的流体镶嵌模型的要点是什么？

解析：

19.1本章知识点串讲

营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称为新陈代谢。

新陈代谢可以概括为5个方面：

从周围环境中获得营养物质

将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件，即大分子的组成

前体

将结构元件装配成自身的大分子，如蛋白质、核酸、脂类及其他组分。

形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子

提供生命活动所需的一切能量。

1、分解代谢与合成代谢

概念：分解代谢：有机营养物，不管是从外界环境获得的还是自身储

存的，通过一系列反应步骤转变为较小的、较简单的物质的过程叫做分解

代谢。

合成代谢又称生物合成，是生物体利用小分子或者大分子的结构元件

建造成自身大分子的过程。

2、能量代谢在新陈代谢中的重要地位

ATP并不是能量的储存形式，而是一种传递能量的分子。

3、辅酶I和辅酶II的递能作用

由营养物质分解代谢释放出的化学能，除了通过合成ATP的途径捕获

外，还有另外一种途径，就是以氢原子和电子的形式将自由能转移给生物

合成的需能反应。这种具有高能的氢原子是由脱氢反应形成的。脱氢酶催

化物质的脱氢反应，将脱下的氢原子和电子传递给一类特殊能接受这种氢

原子和电子的辅酶，称为辅酶I和辅酶II。

4、FMN和FAD的递能作用

FMN：黄素腺喋吟单核昔酸

FAD：黄素腺喋吟二核昔酸

它们是一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。

FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子，它们在氧化还原反应中，

特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。

5、辅酶A在能量代谢中的作用

辅酶A(CoA)分子中含有腺喋吟、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和疏

基乙胺。

乙酰辅酶A的结构：(见教材p5)

6、新陈代谢的调节

三个不不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。

7、代谢中常见的有机反应机制

酶催化的有机反应机制可归纳为以下几种：酸碱催化、公价催化、金

属离子催化和静电催化。

生物化学中的反应可归纳为四类：基团转移反应、氧化-还原反应、消

除、异构化和重排反应、碳-碳键的形成或断裂反应。

（1）基团转移反应（见教材p7）

酰基转移、磷酰基转移、葡糖基转移

（2）氧化-还原反应：电子得失的反应（见教材p9）

（3）消除、异构及重排反应（见教材plO）

（4）碳-碳键的形成或断裂反应（见教材pl2）

8、新陈代谢的研究方法

（1）使用酶的抑制剂

酶的抑制剂可以使代谢途径受到阻断，结果造成某一种代谢中间物的

积累，从而为测定该中间代谢物提供可能。

（2）利用遗传缺欠症研究代谢途径

（3）同位素示踪法

放射自显影法：将带有放射性标记的化合物与照相的感光片放在一起,

利用放射性能使感光片感光的性质测定感光片变黑的部分。

（4）核磁共振波谱法

19.2本章重难点总结

代谢的相关概念及辅酶。

20.1本章知识点串讲

1、有关热力学的一些基本概念

燃烧热：将lmol的有机化合物完全氧化所释放出的最大能量。

自由能：能用于做功的能量。

内能是体系内部质点能量的总和，通常用符号U或E表示。

焰又称为热焰，用H表示。熔也是体系的一个状态函数，它是一个体

系的内能与其全部分子的压力和体积总变化之和。

烯代表体系能量分散程度的状态参数，用S表示。

注：氧化作用所放出的总能量的多少，与该物质的氧化途径无关，只

要氧化后所生成的产物相同，释放出的总能量必然相等。

一个反应体系的过程在自发进行时，其烯是可能降低的，但其周围环

境的端必然增加，它们的总和必然是正值。

2、化学反应中自由能的变化和意义

（1）自由能公式：（见教材p28）

△G=AH-TAS

（2）标准自由能变化和化学平衡的关系（见教材p28）

标准条件：温度

压强

参加反应物的浓度

标准自由能变化的符号用AGO表示,pH为7时,标准自由能用△GO'

表示。

注：△GO和4G之间的区别

△GO是在特定条件下，一个化学反应得常数，每一个化学反应都有其

特定的标准自由能。

△G是在某一化学反应随参加反应物的浓度、发生反应得pH和温度

而改变的自由能变化。

根据反应物和产物计算出的4G值，可判断一个化学反应能否按照预

想的方向进行。只有当4G值是负值时，反应才能进行。

一个化学反应自由能的变化^G,有两部分决定，一部分是不变因素，

即由反应物本身的性质所决定，另一部分是可变因素，即反应物和产物的

浓度，反应的化学当量以及反应的温度。

GO'=-2.303RTIgK'eqR为气体常数

（3）标准生成自由能及应用

概念：由处于标准状态的最稳定单质合成标准状态当量化合物时，其

标准自由能的变化值。（△GOf）

（4）△GO'、AG以及平衡常数计算的举例（见教材p32）

3、高能磷酸化合物

（1）高能磷酸化合物及其他高能化合物的类型（见教材p34）

A磷氧键型（-0-P）

B氮磷键型一一如胭基磷酸化合物

C硫酯键型一一活性硫酸基

D甲硫键型一一活性甲硫氨酸

（2）ATP的结构特性

ATP是一分子腺喋吟、一分子核糖和三个相连的磷酸基团构成的核昔

酸。

（3）ATP系统的动态平衡

细胞所处的能量状态用ATP、ADP和AMP之间的关系式来表示，称为

能荷。

能荷=?（见教材P42）

20.2本章重难点总结

化学反应中自由能的变化和意义

21.1本章知识点串讲

生物膜的主要功能：能量转换、物质运输、信息识别与传递

1、被动运输与主动运输

（1）被动运输

物质从高浓度的一侧，通过膜运输到低浓度的一侧，即顺浓度梯度的

方向跨膜运输的过程。

主要特点：（见教材p46）

（2）主动运输

物质逆浓度梯度运输的过程。

主要特点（见教材p47）

2、小分子物质的运输（见教材p49）

（1）Na+、K+的运输

无论植物还是动物细胞中，细胞内外存在着离子梯度差，细胞内是高

K+低Na+,而外环境中则是高Na+低K+

ANa+,K+-泵就是分布于膜上的Na+,K+-ATP酶。

BNa+,K+-ATP酶的作用机制——构象变化假说

（2）Ca2+的运输

（3）三类驱动离子的ATP酶：P、F、V型（见教材p52）

基本功能：通过水解ATP提供的能量转运离子，或者通过离子梯度合

成ATP。

（4）糖和氨基酸的运送

A协同运输

在小肠或肾细胞中葡萄糖的运输是伴随Na+一起输入细胞的，这种运

输称为协同运输。

B基团运输

有些糖在通过细菌荚膜时，需要进行磷酸化反应加入一个磷酸基团，

以糖-磷酸的形式才能通过膜，称为基团运输。

3、生物大分子的跨膜运输

多核昔酸、多糖等生物大分子甚至颗粒物的运输，主要通过胞吞和胞

吐作用，包括受体介导的内吞作用等运输的。

（1）胞吐作用：细胞内物质先被囊泡裹入，形成分泌泡，然后与细

胞质膜接触、融合并向外释放被裹入的物质，这个过程，称为胞吐作用。

（2）胞吞作用：细胞从外界摄入的大分子或颗粒逐渐被质膜的一小

部分包围，内陷，其后从质膜上脱下来而形成含有摄入物质的细胞内囊泡

的过程，称为胞吞作用。

A吞噬作用

B胞饮作用

C受体介导的胞吞作用

22.1本章知识点串讲

ATP形成主要通过两条途径：有氧呼吸和无氧呼吸

在无氧条件下，葡萄糖进行分解，形成2分子丙酮酸并提供能量，这

一过程称为糖酵解作用。糖酵解是葡萄糖分解代谢所经历的共同途径。

1、糖酵解过程的概述

（1）糖酵解的生物学意义：在不需要氧供应的条件下，产生ATP的

一种功能方式。

（2）酵解作用的反应式：

C6H12O6+2PI+2ADP——2cH3cH（0H）C00-+2ATP+2H2O+2H+

葡萄糖无机磷酸乳酸

（3）酒精发酵作用的反应式

C6H12O6+2PI+2ADP——2CH3CH2OH+2H20+2CO2

乙醇

（4）从酵解总的能量变化来看，是一个放能过程，因此是一个不可

逆的反应。

糖酵解由葡萄糖到所有的中间产物都是以磷酸化合物的形式来实现

的。中间产物磷酸化的意义：

A带有负电荷的磷酸基团使中间产物具有极性，从而使这些产物不易

透过膜而散失。

B磷酸基团在各反应步骤中，对酶来说，起到信号基团的作用，有利

于与酶结合而被催化。

C磷酸基团经酵解作用后，最终形成ATP的末端磷酸基团，具有保存

能量的作用。

（5）糖酵解过程从葡萄糖到丙酮酸共包括十步反应，可划分为两个

主要阶段：

前五步为准备阶段：葡萄糖经过磷酸化、异构化裂解为三碳糖。每裂

解一个己糖分子，共消耗两分子ATP后五步为产生ATP的贮能阶段：磷酸

三碳糖转变成丙酮酸。

注：整个过程中需要10种酶，这些酶都存在于胞质溶胶中。大部分

过程有Mg2+作为辅助因子。

2、糖酵解和酒精发酵的全过程图解

酵解和酒精发酵基本路线完全相同，只是在形成丙酮酸以后才有差异。

丙酮酸转化为乳酸时称为酵解，丙酮酸转化为乙醛、乙醇时，称为发酵。

具体图解见教材p67

3、糖酵解第一阶段的反应机制

第一阶段包括5个步骤，即准备阶段

（1）葡萄糖的磷酸化

葡萄糖+ATP——葡萄糖-6-磷酸+ADP+H+

这是一个基团转移的反应，即ATP的磷酸基团在己糖激酶的催化下，

转移到葡萄糖分子上。这个反应必须有Mg2+的存在。己糖激酶是一种调

节酶。它催化的反应产物葡萄糖6磷酸和ADP能使该酶受到变构抑制。

（2）葡萄糖6磷酸异构化形成果糖-6-磷酸

葡萄糖6磷酸一一果糖6磷酸

这是一个可逆反应。催化这一反应的酶是磷酸葡萄糖异构酶，又成磷

酸葡糖异构酶。

（3）果糖6磷酸形成果糖-1,6-二磷酸

果糖-6-磷酸+ATP——果糖-1,6-二磷酸+ADP+H+

这是一个不可逆反应。催化此反应的酶称为磷酸果糖激酶。该酶需要

Mg2+参加反应。磷酸果糖激酶是一种变构酶，它是哺乳动物糖酵解途径最

重要的调控关键酶，该酶由4个亚基组成，是一个四聚体。

（4）果糖-1,6-二磷酸转变为甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸