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文档简介
王碧云2015年8月10日免疫球蛋白结构Ig分子的基本结构是由四肽链组成的。即:由二条相同的分子量较小的肽链(轻链)和二条相同的分子量较大的肽链(重链)组成轻链与重链是由二硫键连接形成一个四肽链分子称为Ig分子的单体;单体是构成所有免疫球蛋白分子的基本结构;所有抗体的单体都是四条肽链的对称结构,即:两条糖基化重链(H)和两条非糖基化轻链(L);每条重链和轻链分为氨基端(N端)和羧基端(C端)。轻链和重链1、轻链(lightchain,L链由214个氨基酸残基组成,通常不含碳水化合物,分子量为24kD,有两个由链内二硫键组成的环肽,L链可分为:Kappa(κ)与lambda(λ)2个亚型2、重链(heavychain,H链)由450-550个氨基酸残基组成,分子量55-75kD,含糖数量不同,4-5个链内二硫键,可分为5类,μ、γ、α、δ、ε链,不同的H链与L链(κ或λ)组成完整的Ig分子。分别称为:IgM,IgG,IgA,IgD和IgE。可变区和恒定区其N-末端序列变化很大,称此区为可变区(V区);C-末端氨基酸则相对稳定,变化很小,称此区为恒定区(C区)。可变区(Variableregion,V区)1、可变区(Variableregion,V区)
L链N端1/2处(VL)108-111个氨基酸残基,H链N端1/5-1/4处(VH)118个氨基酸残基,V区有一个肽环65-75个氨基酸残基。可变区可分为高变区(hypervariableregion,HVR)和骨架区(frameworkregion,FR),VL的HVR在24-34,50-56,89-97氨基酸位置。VH的HVR在31-35,50-56,95-102氨基酸位置。分别称为VL和VH的HVR1,HVR2,HVR3高变区(hypervariableregion,HVR)和骨架区(frameworkregion,FR)高变区为抗体与抗原的结合位置,称为决定簇互补区(complementarity-determiningregion,CDR),VL和VH的HVR1,HVR2,HVR3又分别称为
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