药学作业集(生化)离线作业必做题探讨

5.增加溶液的离子强度能使某种蛋白质的溶解度增高的现象叫做7.当蛋白质受到一些物理因素或化学试剂的作用会丧失，同时还伴随着蛋白质溶解性的降低和一1.肽键：由蛋白质分子中氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基2.蛋白质二级结构：蛋白质的二级结构是指蛋白质多肽链主链原子局部的空间结构，但不包括与其他肽段的相互关系及侧链构象的内容。维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键5.蛋白质的等电点：当蛋白质处于某一pH环境中，所带正、负电荷6.蛋白质变性：蛋白质在外界的一些物理因素或化学试剂因素作用下，其次级键遭到破坏，引起空间结构的改变，从而引起了理化性质的改变，丧失生物活性，但蛋白质的一级结构并没有被破坏，这7.蛋白质沉淀：蛋白质分子相互聚集而从溶液中析出的现象称为沉淀。变性后的蛋白质由于疏水基团的暴露而易于沉淀，但沉淀的蛋答:蛋白质二级结构是指多肽链主链原子的局部空间排布，不包括侧β-转角和无规卷曲四外侧。每个氨基酸残基的亚氨基上的氢与第四个氨基酸残基羰基上的氧形成氢键，以维持α-螺旋稳定。在β-折叠结构中，多肽链的肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链交错位于锯齿状结构的上下方。两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段平行排列，通过链间羰基氧和亚氨基氢形成氢键，维持β-折叠构象稳定。在球状蛋白质分子中，肽链主链常出现180°回折，回折部分称为β-转角。β-转角通常答:在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象受到破坏，使其理化性质改变和生物活性丧失，这就是蛋白质变性。蛋白质变性后疏水侧链暴露，肽链可相互缠绕而聚集，分子量变大，易从溶液中析出，这就是蛋白质沉淀。可见变性的蛋白易于沉淀，有时蛋白质发生沉淀但苷酸的戊糖的3′位羟基与后一核苷酸上的5′位磷酸基形成1.DNA双螺旋结构：大多数生物的DNA分子都是双链的，而且在空间5.核酸的一级结构：核酸的一级结构是指其结构中核苷酸的排列次5′-磷酸酯键，该键称为磷酸二酯键，它是形成核酸一级结构的主酸链平行围绕同一“想象中”的中心轴形成的双股螺旋结构。二链均（2）两条多核苷酸链中，脱氧核糖和磷酸于螺旋外侧，而碱基朝向内侧。两链朝内的碱基间以氢键相连，使（3）碱基间的氢键形成有一定的规律：即腺嘌呤与胸腺嘧啶以二这种碱基配对规律造成了碱基互补。它们一般处在一个平面上，称碱基平面，它与纵轴垂直。正因为两链间的碱基是互补的，所以两链的核苷酸排列次序也是互补的，即两链互为互补链。当知道一条啶以二个氢键配对相连；鸟嘌呤与胞嘧啶以三个氢键相连（即A=T，G第三章酶3.根据与酶蛋白结合的牢固程度不同，辅助因子可分为2.酶原激活：指无活性的酶的前体转变成有活性酶的过程。酶原激活4.同工酶：能催化相同的化学反应，但其分子组成及结构不同，理化性质和免疫学性质彼此存在差异的一类酶。它们可以存在于同一种属的不同个体，或同一个体的不同组织器官，甚至存在于同一细胞的不5.酶：酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为生物催化剂。绝大多数酶是6.辅酶：与酶蛋白疏松结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机7.辅基：与酶蛋白牢固结合并与酶的催化活性有关的耐热低分子有机8.酶的辅助因子：指结合酶的非蛋白质部分，主要有小分子有机化合物及某些金属离子。小分子有机化合物根据它们与酶蛋白的亲和力大辅基和辅酶在酶促反应过程中起运载底物的电子、原子或某些化学基9.酶的共价修饰：酶蛋白分子中的某些基团可以在其他酶的催化下发生共价键的改变，从而导致酶活性的改变，称为共价修饰调节合，使酶的分子构象发生改变，从而改变酶的催化活性以及代谢反应反应速率随着底物浓度的增加而增加。当底物浓度加大到可占据全部（3）温度对反应速度的影响：酶促反应速度随当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速（5）抑制剂对反应速度的影响：凡是能降低酶第四章：糖代谢一、填空题4．乳酸循环：在肌肉中葡萄糖经糖酵解生成乳酸，乳酸经血液运至肝脏，肝脏将乳酸异生成葡萄糖，葡萄糖释放至血液又被肌肉摄取，这生。非糖物质：乳酸、甘油、生糖氨基酸等。糖异生代谢途径主要存在于肝及肾中。没有线粒体，完全依赖糖酵解供应能量。神经、白细胞、骨髓等代谢体内进行生物氧化都将产生乙酰CoA，然后进入三羧酸循环进入三羧三羧酸循环的中间产物还可转变为多种重要物质，如琥为结束的连续酶促反应过程，此过程存在于线粒体内。因为这个反应过程的第一个产物是含有三个羧基的柠檬酸，故称为三羧酸循环，也三羧酸循环特点：①在有氧条件下进行；②在线粒体内进行；③有两后者为主；⑦循环不可逆；⑧限速酶是柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶第五章：脂类代谢一、填空题1.脂肪动员是将脂肪细胞的脂肪水解成游离脂肪酸和甘油释放二、名词解释1．必需脂肪酸：机体必需但自身又不能合成2．脂酸的β-氧化：脂肪酸在线粒体中经由脂肪酸氧化酶系催化氧化三、问答题一、填空题8.底物水平磷酸化：在物质代谢过程中，底物分子经脱氢、脱水、脱羧等反应，使能量在分子内重新分布而形成高能（磷酸）化合物，然3、一碳单位的运载体是FH。一碳单位的主要生理功 转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。体内的转氨酶有ALT62、联合脱氨基作用：转氨基作用加上氧化脱氨基作用，基作用的一种重要方式，其逆过程也是体内生成非必需氨基酸的主要3、鸟氨酸循环：指尿素合成过程，主要在肝中合成，由肾排出是氨基甲酰磷酸的合成、瓜氨酸的合成、精氨酸的合成、尿素和鸟氨5、L-谷氨酸脱氢酶：肝、肾、脑等组织的线粒体中广泛存在着L-谷入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态平衡就称为氮平衡答：尿素在肝中生成，由肾排出。第一，鸟氨酸与氨及二氧化碳精氨酸水解生成尿素，并重新生成鸟氨酸。然后，鸟氨酸参与第二轮循环。由此可见，在这个循环过程中，鸟氨酸所起的作用与三羧酸循2、氨基酸脱氨基的方式有哪几种？产生的氨在体内如何运输和代氨基的转移，生成相应的α-酮酸与α-氨基酸的过程。体内的转氨酶6氧化脱氨基作用脱氢、加水、放出氨。酶是谷氨酸脱氢酶，分布联合脱氨基作用转氨基作用加上氧化脱氨基作用，是氨基酸脱答：体内氨有三个来源，即各组织器官中氨基酸及胺分解产生的正常情况下体内的氨主要在肝中合成尿素而解毒，是氨的主要去路；只有少部分氨在肾以铵盐形式由尿排出。谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中通过谷氨酰胺酶的作用水解成氨和谷氨酸，前者由尿排出，后氨可通过联合脱氨基的逆过程，再生成非必需氨基酸。氨还可以经碱基互补配对，合成新的互补链。生成的两个DNA分子4.重组修复：当DNA损伤较严重时，来不及修复完善就酸酶活性将另一股正常母链与缺口部交换，填补缺口；被交换移去的母链相应片段则可以互补链为模板指导合成，填补缺口与复制叉行进方向一致，是连续合成；随从链合成与复制叉行进方向相反，先合成DNA单链片段，然后彼此连接链的碱基序列与模板链具有高度互补性，使子代D答：复制的起始：解旋解链，形成复制叉：由拓扑异构酶和解链酶作用，使DNA的超螺旋及双螺旋结构解开，形成两条单链DNA；单链⑵引发体移动：引发体向前移动，解开新的局部双螺旋，形成新的复连接冈崎片段：在DNA连接酶的催化下，将冈崎片第十章：转录4．结构基因：在DNA链上，并非任何区段都可以转录，凡是能转录出5．核心酶：原核生物RNA聚合酶是由5个亚基组成的五聚体(αβ22故存在特定的起始位点和特定的终止位点，特定起始点和特定终止点之间的DNA链构成一个转录单位，通常由转录区首先由核酸外切酶切去3'-端一些过剩的核苷酸，然后再加入polyA。因基本上都是断裂基因。结构基因中能够指导多肽链合成的编码顺序2．原核生物转录终止有哪两种方式？简述其过程依靠ATP和其它核苷三磷酸水解提供移动的能量。直第十一章蛋白质的生物合成——翻译中每三个相邻的核苷酸组成三联体，代表一个氨基酸的信息，此三联