第章 氨基酸 多肽 蛋白质

第18章氨基酸多肽蛋白质目录

18.1α-氨基酸

18.1.1α-氨基酸的结构和命名

18.1.2α-氨基酸的物理性质

18.1.3α-氨基酸的化学反应

18.1.4氨基酸的制备

18.2多肽

肽和肽键

多肽的结构和测定

多肽的合成

18.3蛋白质

蛋白质的元素组成

蛋白质的性质

蛋白质的结构18.1α-氨基酸18.1.1α-氨基酸的结构

α-氨基酸的通式为RCH（NH2）COOH。R基团可以是烷基或芳基，它还可以含有羟基、氨基、巯基、硫化物、羧基、胍基或咪唑基等基团。

天然产氨基酸，除甘氨酸外，其他氨基酸的α-碳原子都是手性的，具有旋光性，α-氨基酸中的手性碳原子可以用R，S构型标记法，但与糖一样，习惯用D或L构型法标记。D或L也是以甘油醛为标准来确定的。

α-氨基酸一般用Fischer投影式表示，将羧基写在竖线的上方，R基写在竖线的下方，氨基和氢写在横线的两侧，若氨基的位置与L-甘油醛中的羟基的位置一致，就定义为L-氨基酸，反之，定义为D-氨基酸。天然的氨基酸多数是L-型的。1.α-氨基酸的结构和命名2.

α-氨基酸的分类（1）根据其分子中所含氨基和羧基的数目：酸性氨基酸：氨基数目小于羧基中性氨基酸：氨基数目等于羧基碱性氨基酸：氨基数目大于羧基

注意中性氨基酸并不是真正中性的物质，只能说它们近乎中性（2）根据其分子中所含的烃基的类型分为：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸

3.

氨基酸的命名氨基酸的系统命名法是将氨基作为羧酸的取代基命名的。但天然氨基酸常根据其来源或性质多用俗名。如胱氨酸是因它最先来自尿结石；甘氨酸是由于它具有甜味而得名。18.1.2α-氨基酸的物理性质

α-氨基酸的的熔点很高，并多数在熔化时分解。

α-氨基酸溶于水，不溶于有机溶剂。

α-氨基酸的偶极矩比相对分子质量相近的胺和羧酸要大的多。18.1.2α-氨基酸的化学反应

氨基酸分子内既含有氨基又含有羧基，因此它们具有氨基和羧基的典型性质。但是由于两种官能团在分子内的相互影响，又具有一些特殊的性质。1.羧基的反应氨基酸中的羧基能生成酯、酸酐、酰胺；能与肼作用生成酰肼；酰肼与亚硝酸作用则生成叠氮化合物。叠氮化合物与另一氨基酸酯作用即能缩合成二肽(叠氮法)。能保持产品的光学纯度。两分子氨基酸加热能失去两分子生成二酮吡嗪。2.

氨基的反应（1）酰基化，生成酰胺在蛋白质的合成过程中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。（2）羟基化，生成N-烃基氨基酸（3）与亚硝酸反应3.

两性和等电点（1）两性氨基酸既能与酸反应，又能与碱反应，为两性化合物。分子内的氨基和羧基也能反应生成盐，称为内盐，亦称两性离子或偶极离子。所以氨基酸能溶于水且有高的熔点。

在水溶液里，氨基酸离子存在下列平衡：在水溶液中，上面平衡式的移动和溶液的pH值有关。电解时，调解电解池的pH值，使氨基酸既不向负极移动也不移向正极，这时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。注意：等电点并不是中性点。不同的氨基酸具有不同的等电点。中性氨基酸的等电点在pH≈6

酸性氨基酸的等电点在pH≈3

中性氨基酸的等电点在pH≈10

在等电点时，氨基酸主要以偶极离子的形式存在，此时氨基酸在水中的溶解度最小。可以利用调解等电点的方法从氨基酸的混合物中沉淀出某些氨基酸。4围.与水彩合茚见三酮圣反应（鉴号别α-氨基彻酸）α-氨基仿酸的视水溶回液可速以和闲水合每茚三奸酮反坟应，自生成脖显蓝徐色或牧紫红涛色的炕有色物质羽。而N-取代两的α-氨基竖酸及β-或γ-氨基狱酸都佛不发耻生该窜颜色惑反应引。因为采生成温的紫商色溶寺液在57涌0nm有强绩吸收本。故夜可以邻利用级紫外达分光匆光度右法定胆量测定α-氨基责酸的政含量纪。18欧.1蚕.4氨基飞酸的制葬备1.由醛坛酮制缝备（斯瑞树克合成薄法）斯瑞眨克合成捕法即馒为醛巡寿与氨转及氢担氰酸摔反应教，可讯以得川到α-氨基须腈，凝后者顽经水解转雾化为α-氨基遣酸。2.卤代捐酸的齐氨解岗：是制缝备α-氨基疫酸的定一个隆有用认方法3糖.丙二余酸酯消合成早法但用夸一般涝合成巾方法殖合成叶的氨贪基酸宜是外源消旋拌体，岁拆分响后才袖能得巾到D-或L-氨基酸。熊近年衬来氨不基酸芦的不馆称合饰成发甘展很耻快，趟特别撒是不眨对称总催化产反应肺可立舅体选摸择性地合挽成所拿需构纳型的右氨基纽奉酸。18女.2多肽18述.2培.1肽和集肽键α-氨基由酸分预子间碰的氨比基与旁羧基庸脱水声，通云过酰哀胺键辣相连蓄接而服成的讽化合凭物叫床做肽。连接α-氨基叫酸单舟元的抛酰胺秋键（-CO聋NH-）又躁叫肽键。由两饰个α-氨基案酸组唐成的痕肽叫二肽。一般六十肽衣以下葛的统扁称寡肽或低聚称肽，由请十一水个以抢上α-氨基取酸组领成的辅肽叫多肽。在多蒸肽链睛中，凳有游仪离氨益基的导一端福称为N端；有伯游离潜羧基跌的一扣端称甩为C端。多肽就的命服名是率以含C端的隶氨基注酸为昨母体难，把琴肽链喇中其径它氨洞基酸圾中的冒酸字改为零酰字警，按袋在链假中由N端的衔排列际顺序遣写在携母体冒名称厉之前尚。18忧.2陕.2多肽的之结构亲和测益定测定岗多肽辱结构细的方钻法很草多，滔最常园见的扰是端基价分析孔法。1战.N端分央析法方法秋一：防利用2,公4-二硝筛基氟后苯与指多肽绝分子状中N-端的挠游离冷氨基串作用病，然出后水萌解，得到脉一个画黄色招的N-(广2,料4-二硝梨基苯擦基)氨基瞒酸。方法汪二：椒异硫寸氰酸肯苯酯伸法（德满降解集法）2.C端分典析法羧肽喊酶可务选择溜性地著将C端氨倦基酸床水解好下来陈，然另后对匠这个掘氨基炭酸进凭行鉴定，勾就能针确定C端是植哪一援个氨妥基酸土。18阅.2区.3多肽的剃合成1.液相沾接肽一般禁先用竞苄氧兄羰基(缩写吼为Cb戏z)或叔烂丁氧灶羰基(Bo拨c)保护姿氨基骄酸A中的冈氨基件，将氨填基酸B中的喊羧基塘转变圣为酯帮基，蕉在二担环己扭基碳退二亚纹胺(DC搏C)的活渗化下腥脱水船。DC器C中间绞的碳好易被更亲核观试剂逗进攻球，使且羧基挖生成涝一酰姐基化档合物滤。这捐个酰范基化渗合物雹易与教氨基嘱反应亦形成和酰胺盆键。生成鹿的二杜环己潮基脲弃脱水浙后仍效生成DC此C。2固相宣接肽该方牌法具铁有产率剥高、肃易于提着纯，朽接肽时京间短征等优点18影.3蛋白胖质18尸.3坐.1蛋白率质的酿元素浇组成蛋白趁质的毙结构含极其宰复杂耗，生待理功伍能众烫多，篇但其竭组成疮元素应主要弹是C，H，O，N四种芹，还茄有一伞些蛋齐白质突含有S元素钳，少铁数含侧有P，Fe，Cu，Mn，Zn，I等元仗素。一般公干燥铃蛋白锦质中榜各种指元素毕的含菊量为判：C测H尽O绩N谣S50粒%-绒55跳%淋6户%-弱7%召22伟%-顺23蛋%挣1皇5%忘-1欠7%绑0汇.3茄%-撇2.凳5%18无.3吩.2蛋白塌质的性质1奏.等电载点和展胶体纺性质蛋白抖质分铲子在忌酸性海溶液苏中能闯电离晓成正垃离子日，在直碱性船溶液各中能忆电离终成负炕离子，本在某梢一pH溶液蒸中蛋锄白质狐成两查性离瓶子，意这时周溶液惨的pH就是脆该蛋嫩白质劫的等电点pI。P代表衫的蛋侮白质枕母体由于皆蛋白禽质分计子颗疼粒的熔直径搏一般串为几殖个纳丙米，错已达坛到胶灾粒范环围（1～10汗0n稀m），蝇因而伸蛋白贝质溶箩液有葱胶体绕性质算，具邪有一胶定的耀稳定此性，哪可以贸应用鸣电泳泼技术般来分杂离、桌提纯蕉各种片蛋白阳质息，也丝式可采踩用半撑透膜报渗析乐来纯毁化蛋沃白质盘。2如.变性蛋白骨质受丙热，冒紫外坝光照金射或妙化学李试剂侦（如拆强酸歌，重杀金属帜盐，情乙醇嗓，丙郑酮等）跳作用济时，党性质龙会发暑生改赚变，示如溶喝解度骑降低鼠，甚些至凝显固，食这种赠现象沟称为蛋白质抖的变猾性。而宁人的慎衰老庙过程订必然晶伴随匀着人掉体蛋刺白质漂的变锦性。3.盐析在蛋脖白质接溶液数加入绿大量积盐[如Na疫Cl，(N泊H4)2SO4，Na2SO4等]当加滥入的母盐达到一巩定的遍浓度程时，捧蛋白伸质就哲会从声溶液指中沉倡淀析袋出。贴这叫鞭做蛋探白质士的盐析。加入奇乙醇乐、丙忧酮等太对水东有很潜强亲瓶合力驱的有叔机溶鄙剂，谜或加香入Hg2+、Pd2+等也能鸦使蛋设白质姨从溶裁液中狼沉淀员析出历，但涌盐析烘法沉壤淀的捉蛋白阵质是辱可逆座的，蓬用重张金属离蜂子的毕沉淀稠则是颠不可题逆的冠。4.显色边反应（1）与水废合茚切三酮爸反应摘，呈观现蓝卸色。（2）与缩羡二脲板反应垒（NH2CO含NH袄CO氏NH2），拐在Na欺OH溶液余中加伙入Cu刚SO4稀溶液时仰呈现外红紫花色。钥红紫鸽色的霉产物葱可能绩是Cu2+与肽歼键N原子满形成社的配踩位复搞合物罪。（3）与骗浓硝技酸反理应呈箩黄色货，如罪遇到位碱溶沈液，思则黄摄色加蝇深，孔转为灿橙色杀。（4）米播隆反开应：散含有鉴苯酚底结构逐氨基森酸（畜如酪退氨酸芒）的杂蛋白龄质与淹米隆匆试剂竖（硝酸汞导、亚辽硝酸侦汞、唐硝酸肃及亚越硝酸分的混悬合溶刺液）歉共热室，生旱成砖渡红色疫的沉摄淀。（5）醋赔酸铅感反应掘：含探硫的拉蛋白呆质（劝如含输半胱穷氨酸咳）与丸碱共荐热后走与醋神酸铅号反旱应却，生俊成黑苏色的壶硫化蛙铅沉稠淀。18谜.3胀.3蛋白励质的结构1末.一级忠结构蛋白缩慧质分佳子中往各种云不同据的氨春基酸条按一非定的达排列红顺序绕，通棚过肽予键互越相结脊合而成的踪蝶多肽熔链，