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1.蛋白质化学

一、填空题

1.构成蛋白质的氨基酸有20种，一般可根据氨基酸侧链（R）的极性大小分为极性

侧链氨基酸和非极性侧链氨基酸两大类。其中前一类笺基酸侧链基团的共同特怔是具有

亲水性；而后一类氨基

酸侧链（或基团）共有的特征是具有疏水性。碱性氨基酸（pH6〜7时荷正电）有两

种，它们分别是赖氨基酸和精氨基酸；酸性氨基酸也有两种，分别是天冬氨基酸

和谷氨基酸。

2.紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子

中含有色氨基酸、苯丙氨基酸或酪氨基酸。

3.丝氨酸侧链特征基团是一0H；半胱氨酸的侧链基团是一SH；组氨酸的侧链基团是

-COOHo

这三种氨基酸三字母代表符号分别是SerCysHis。

4.氨基酸与水合印三酮反应的基团是氨基，除脯氨酸以外反应产物的颜色是紫

红；因为脯氨酸

是一亚氨基酸，它与水合印三酮的反应则显示亮黄色。

5.蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、二硫键、疏水作用（键）、

范德华力；次级键中属于共价键的是二硫键。

6.镰刀状贫血症是最早认识的一种分子病，患者的血红蛋白分子亚基的第六位

谷氨酸被缴氨酸所替代，前一种氨基酸为极性侧链氨基酸，后者为非极性侧链氨

基酸，这种

微小的差异导致红血蛋白分子在氧分压较低时易于聚集，氧合能力下降，而易引起溶血

性贫血。

7.Edman反应的主要试剂是异硫氟酸苯酯；在寡肽或多肽序列测定中，Edman反应的

主要特点是从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定。

8.蛋白质二级结构的基本类型有-螺旋、-折叠、转角和无规卷曲。其中

维持前三种

二级结构稳定键的次级键为氢键。此外多肽链中决定这些结构的形成与存在的根本性

原因与氨基

酸种类数目排列次序有关。而当我肽链中出现脯氨酸残基的时候，多肽链的-螺旋

往往会中断。

9.蛋白质水溶液是一种比较稳定的亲水胶体，其稳定性主要因素有两个，分别是分子

表面的水化膜和同性电荷斥力。

10.蛋白质处于等电点时，所具有的主要特征是溶解度最低、电场中无电泳行为。

11.在适当浓度的-筑基乙醇和8M胭溶液中，RNase（牛）丧失原有活性。这主要是

因为RNA酶的空间结构被破坏造成的。其中-筑基乙醇可使RNA酶分子中的二硫键破

坏。而8M胭可使氢

键破坏。当用透析方法去除-疏基乙醇和腺的情况下，RNA酶又恢复原有催化功能，这

种现象称为复性。

12.细胞色素C,血红蛋白的等电点分别为10和7.1,在pII8.5的溶液中它们分别荷的

电性是正电负电。

13.在生理pH条件下，蛋白质分子中谷氨酸和天冬氨酸残基的侧链几乎完全带负

电，而赖氨酸、精氨酸或细氨酸残基侧链完全荷正电（假设该蛋白质含有这些氨基

酸组分）。

14.包含两个相邻肽键的主肽链原子可表示为，单个肽平面及包含的原子

可表示为。

15.当氨基酸溶液的p【l=pl时，氨基酸（主要）以兼性离子形式存在；当pll>pl

时，氨基酸

（主要）以阴离子形式存在；当pHVpI时，氨基酸（主要）以阳离子形式存在。

16.侧链含一0H的氨基酸有丝氨酸和酷氨酸和苏氨酸三种。侧链含一SH的氨基

酸是半

胱氨基酸。

17.人体必需氨基酸是指人体自身不能合成的、必须靠食物提供的氨基酸。这些氨基酸

包括

赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸、缀氨酸1

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等八种。

18.蛋白质变性的主要原因是被破坏；蛋白质变性后的主要特征是；变性蛋白质在

去除致变因素后仍能（部分）恢复原有生物

活性，表明没被破坏。这是因为级结构含有的结构信息，所以蛋白

质分子构象恢复后仍能表现原有生物功能。

19盐析作用是指盐溶作用是指

O

20.当外界因素（介质的pH>pI、电场电压、介质中离子强度、温度等）确定后，决定

蛋白质在电场中泳

动速度快慢的主要因素是和。

二、选择填空题1.D2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C

15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D

L侧链含有咪哇基的氨基酸是（）

A、甲硫氨酸B、半胱氨酸C、精氨酸D、组氨酸

2.PH为8时，荷正电的氨基酸为（）

A、GluB、LysC>SerD^Asn

3.精氨酸的Pkl=2.17、Pk2=9.04（-NH3）Pk3=12.48（肌;基）PI=（）

A、1/2（2.17+9.04）B、1/2（2.17+12.48）

C、1/2(9.04+12,48)D、1/3(2.17+9。04+12。48)

4.谷氨酸的Pkl=2.19（-COOH）>pk2=9.67（-NH3）、pk3=4.25（-COOH）pl=（）

A、1/2（2.19+9»67）B、1/2（9.67+4.25）

C、1/2（2.19+4.25）D、1/3（2.17+9.04+9.67）

5.氨基酸不具有的化学反应是（）

A、腓反应B、异硫氟酸苯酯反应C、苛三酮反应D、双缩胭反应

6.当层析系统为正丁醇：冰醋酸：水=4：1：5时，用纸层析法分离苯丙氨酸（F）、丙

氨酸（A）和苏氨酸

（T）时则它们的Rf值之间关系应为：（）

A、F>A>TB、F>T>AC、A>F>TD、T>A>F

7.氨基酸与亚硝酸反应所释放的N2气中，氨基酸的贡献是（）

A、25%B、50%C、80%D、100%

8.寡肽或多肽测序时下列试剂中最好的是（）

A、2,4-二硝基氟苯B、肿C、异硫氟酸苯酸D、丹酰氯

9.下列叙述中不属于蛋白质一般结构内容的是（）

A、多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序

B、多肽链中氨基酸残基的键链方式

C、多肽链中主肽链的空间走向，如-螺旋

D、胰岛分子中A链与B链间含有两条二硫键，分别是A7-S-S-B7,A20-S-S-B19

10.下列叙述中哪项有误（）

A、蛋白质多肽链中氨基酸残基的种类、数目、排列次序在决定它的二级结构、

三级结构乃至四级结构中起重要作用

B、主肽链的折叠单位〜肽平面之间相关一个C碳原子

C、蛋白质变性过程中空间结构和一级结构被破坏，因而丧失了原有生物活性

D、维持蛋白质二维结构的次级键有氢键、盐键、二硫键、疏水力和范德华力

11.蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）

A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏

C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小

12.加入下列试剂不会导致蛋白质变性的是（）

2

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A、尿素（胭）B、盐酸呱C、十二烷基磺酸SDSD、硫酸镂

13.血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）

A、氧可氧化Fe（11）,使之变为Fe（III）

B、第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力增强

C、这是变构效应的显著特点，它有利于血红蛋白质执行输氧功能的发挥

D、亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变

14.下列因素中主要影响蛋白质-螺旋形成的是（）

A、碱性氨基酸的相近排列B、酸性氨基酸的相近排列

C、脯氨酸的存在D、甘氨酸的存在

15.蛋白质中多肽链形成-螺旋时，主要靠哪种次级键维持（）

A、疏水键B、肽键C、氢键D、二硫键

16.关于蛋白质结构的叙述，哪项不恰当（）

A、胰岛素分子是由两条肽链构成，所以它是多亚基蛋白，具有四级结构

B、蛋白质基本结构（一级结构）中本身包含有高级结构的信息，所以在生物

体系中，它具有特定的三维结构

C、非级性氨基酸侧链的疏水性基团，避开水相，相互聚集的倾向，对多肽链

在二级结构基础上按一定方式进一步折叠起着重要作用

D、亚基间的空间排布是四级结构的内容，亚基间是非共价缔合的

17.有关亚基的描述，哪一项不恰当（）

A、每种亚基都有各自的三维结构

B、亚基内除肽键外还可能会有其它共价键存在

C、一个亚基（单位）只含有一条多肽链

D、亚基单位独立存在时具备原有生物活性

18.关于可溶性蛋白质三级结构的叙述，哪一项不恰当（）

A、疏水性氨基酸残基尽可能包裹在分子内部

B、亲水性氨基酸残基尽可能位于分子内部

C、竣基、氨基、服基等可解离基团多位于分子表面

D、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸等残基尽可能位于分子内部

19.蛋白质三级结构形成的驱动力是（）

A、范德华力B、疏水作用力C、氢键D、离子键

20.引起蛋白质变性原因主要是（）

A、三维结构破坏B、肽键破坏

C、胶体稳定性因素被破坏D、亚基的解聚

21.以下蛋白质中属寡聚蛋白的是（）

A、胰岛素B、RnaseC、血红蛋白D、肌红蛋白

22.下列测定蛋白质分子量的方法中，哪一种不常用（）

A、SDS法B、渗透压法C、超离心法D、凝胶过滤（分子筛）法

-23.分子结构式为HS—CH2—CH-的氨基酸为（）

A、丝氨酸B、苏氨酸C、半胱氨酸D、赖氨酸

24.下列氨基酸中为酪氨酸的是（）

一一A2--COOB、H0CH2一一C00+3NH3+—一C2--C00D、CH3-S-CH2-CH2-

-C00++3325.变构效应是多亚基功能蛋白、寡聚酶及多酶复合体的作用特征，下列动

力学曲线中哪种一般是别构酶

（蛋白质）所表现的：（）

3

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v

A、

B、、、

ssss26.关于二级结构叙述哪一项不正确（）

A、右手-螺旋比左手-螺旋稳定，因为左手-螺旋中L-构型氨基酸残基侧链

空间位阻大，不稳定；

B、一条多肽链或某多肽片断能否形成-螺旋，以及形成的螺旋是否稳定与它

的氨基酸组成和排列顺序有极大关系；

C、多聚的异亮氨基酸R基空间位阻大，因而不能形成-螺旋；

D、-折叠在蛋白质中反平行式较平行式稳定，所以蛋白质中只有反平行式。

27.根据下表选出正确答案：

①pH8.6条件下电泳一定时间，最靠近阳极的组分一般是（）；

②SephadexGlOO柱层析时，最先洗脱出来的组分应该是（）。

28.前胰岛素原信号肽的主要特征是富含下列哪类氨基酸残基（）

A、碱性氨基酸残基B、酸性氨基酸残基

C、羟基氨基酸残基D、亲水性氨基酸残基

29.蛋白质三维结构的构象特征主要取决于（）

A、氨基酸的组成、顺序和数目B、氢键、盐键、范德华力和疏水力

C、温度、pH和离子强度等环境条件D、肽链间或肽链内的二硫键

30.双缩胭法测定禾谷类作物样品中的蛋白质含量时，加入少量的四氯化碳（CC14）其

主要作用是（）

A、促进双缩胭反应B、消除色素类对比色的干扰

C、促进难溶性物质沉淀D、保持反应物颜色的稳定

31.醋酸纤维薄膜电泳时，下列说法不正确的一项是（）

A、点样前醋酸纤维薄膜必须用纯水浸泡一定的时间，使处于湿润状态

B、以血清为样品，pH8.6条件下，点样的一端应路于电泳槽的阴极一端

C、电泳过程中保持恒定的电压（90〜110V）可使蛋白质组分有效分离

D、点样量太多时，蛋白质组分相互粘联，指印谱带会严重拖尾，结果不易分析

三、是非判断（用“对”、“错”表示，并填入括号中）

1.X2.V3.V4.X5.V6.X7.X8.X9.X10.V11.X12.V13.X14.V

15.V16.X17.V18.V19.V20.X21.X22.J

1.胰岛素分子中含有两条多肽链，所以每个胰岛素分子是由两个亚基构成（）

2.蛋白质多肽链中氨基酸的种类数目、排列次序决定它的二级、三级结构，即一级结

构含有高级结构的结构信息。（）

3.肽键中相关的六个原子无论在二级或三级结构中，一般都处在一个刚性平面内。

（）

4.构成天然蛋白质的氨基酸，其D-构型和L-型普遍存在。（）

5.变构效应是蛋白质及生物大分子普遍的性质，它有利于这些生物大分子功能的调

节。（）

6.功能蛋白质分子中，只要个别氨基酸残基发生改变都会引起生物功能的丧失。（）

7.具有四级结构的蛋白质，当它的每个亚基单独存在时仍能保持蛋白质有的生物活

性。（）

8.胰岛素分子中含有A7-S-S-B7,A20-S-S-B19和A6-S-S-A11三个二硫键，这些属于

二级结构的内容。（）9.-折叠是主肽链相当伸展的结构，因此它仅存在于某些纤维

状蛋白质中。（）

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10.在RNase（核糖核酸酶）分子中存在Hisl2、Hisll9侧链的咪唾基及Lys4LNH3由

于多肽链是按特定方式

折叠成一定空间结构，这三个在一级结构上相距甚远的氨基酸残基才彼此靠近构成

RNase的催化中心。（）

11.变性后的蛋白质电泳行为不会改变（）

12.沉降系数S是蛋白质以及核酸分子量大小常用的表示单位。（）

13.调节溶液的pH值对盐析分离蛋白质影响不大。（）

14.Folin-酚试剂法测定蛋白质的灵敏度较高，但由于不同蛋白质含有酪氨酸的量不尽

相同，会使测定结果往往带来较大偏差。（）

15.重金属盐对人畜的毒性，主要是重金属离子会在人体内与功能蛋白质结合引起蛋白

质变性所致。（）16.利用蛋白质系数计算粗蛋白含量时对不同的生物样品都一样（即

为6.25）。（）

17.胰蛋白酶作用时对肽键N-端氨基酸残基的要求是赖氨酸或精氨酸，这种专一性可称

为基团专一性。（）

18.同源蛋白质中，保守性较强的氨基酸残基在决定蛋白质三维结构与功能方面起重要

作用，因此致死性突变常常与它们的密码子突变有关。（）0

219.肽平面或酰胺平面是因为一一NH—结构中的电子离域或说是sp杂化N的孤对电

子与P-共糖后引起的。（）

20.有两种蛋白质A和B的等电点分别是6.5和7.2,在pH为8.5的条件下同--静电场

中A-•定比B向异极泳动速度快。（）

21.多肽链出现180。回折的地方会形成转角，其中甘氨酸和脯氨酸常出现在-转角

处，因为其侧链较短，对4-1氢键形成空间位阻小。（）

22.苯丙氨酸疏水性比缀氨酸强（）

23.由于静电作用，在等电点时氨基酸的溶解度最小（）

24.渗透压法、超离心法、凝胶过滤法及PAGE（聚丙稀酰胺凝胶电泳）法都是利用蛋白

质的物理化学性质来测定蛋白质的分子量的（）

25.当某种蛋白质分子的酸性氨基酸残基数目等于碱性氨基酸残基数目时，此蛋白质的

等电点为7.0（）

26.蛋白质的亚基（或称为亚单位）和肽是同义词（）

四、解释下列名词

1.二面角：一个多肽的主链为-[C-N-C-C-N]-,自左向右分别为Cl,Nl,C2,C3,N2

C1-N1-C2形成的平面与N1-C2-C3形成的平面之间因为N1-C2之间的化学键旋转而成一

定的角度，叫做二面角6。同理N1-C2-C3形成的平面与C2-C3-N2形成的平面之间的角度

是二面角w

2.蛋白质一级结构DNA的一级结构：所谓的DNA的•级结构，就是指4种核甘酸的链

接及从N一端到C一端的氨基酸排列顺序。

3.DNA的二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该肽链主链

骨架原子的相对空间位路，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。

4.超二级结构：超二级结构（super-secondarystructure）也称之基元（motif）。在

蛋白质中，特别是球蛋臼中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此

相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。

5.DNA的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位路，也就是整条肽链

所有原子在三维空间的排布位路。

6.DNA的四级结构：每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为亚基，亚基与亚基之间

呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接，这个蛋白质分子中各个亚基的空间排布及

亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构

7.别构效应别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导

致蛋白质生物活性改变的现象。别构效应（allostericeffect）某种不直接涉及蛋白质

活性的物质，结合于蛋白质活性5

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部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改

变的现象。

8.同源蛋白质：不同物种中具有相同或相似功能的蛋白质或具有明显序列同源性的蛋

白质。

9.简单蛋白质:简单蛋白质又称单纯蛋白质，这类氨基酸只含由a-氨基酸组成的肽

链，不含其他成分.

10.结合蛋白质：结合蛋白质是单纯蛋白质和其他化合物结合构成，被结合的其他化

合物通常称为结合蛋白质的非蛋白部分（辅基）。按其非蛋白部分的不同而分为核蛋白（含

核酸）、糖蛋白（含多糖）、脂蛋白（含脂类）、磷蛋白（含磷酸）、金属蛋白（含金属）及色蛋

白（含色素）等。

11.蛋白质变性作用：1.天然蛋白质因受物理的或化学的因素影响，其分子内部原有的

高度规律性结构发生变化致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但不导致蛋白

质级结构的破坏，这种现象称为变性作用。

2.变质蛋白质主要标志是生物功能的丧失.

3.从现在蛋白质构象研究结果来看，可以比较完整的说：变性作用就是蛋白质在一定的

处理条件下，其共价键不变，而特定构象遭受破坏，从而失去了生物活性的过程.

12.蛋白质盐析作用:用中性盐类使蛋白质从溶液中沉淀析出的过程称为蛋白质的盐析

作用。

13.蛋白质分段盐析：调节盐浓度，可使混合蛋白质溶液中的几种蛋白质分段析出

14.寡聚蛋白：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质称为亚基，亚基通常由一条多肽链组

成，有时含两条以上的多肽链，单独存在时一般没有生物活性。亚基有时也称为单体

（monomer）,仅由一个亚基组成的并因此无四级结构的蛋白质如核糖核酸酶称为单体蛋白质,

由两个或两个以上亚基组成的蛋臼质统称为寡聚蛋白质，多聚蛋白质或多亚基蛋白质

15.结构域：结构域是生物大分子中具有特异结构和独立功能的区域，特别指蛋白质

中这样的区域。在球形蛋白中，结构域具有自己特定的四级结构，其功能部依赖于蛋白质

分子中的其余部分，但是同一种蛋白质中不同结构域间常可通过不具二级结构的短序列连

接起来。蛋白质分子中不同的结构域常由基因的不同外显子所编码。

16.构象:构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子放路所产生的空

间排布。一种构象改变为另一种构象时，不要求共价键的断裂和重新形成。构象改变不会

改变分子的光学活性。

17.构型：分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不

同的较定的立体结构，如D-甘油醛与卜甘油醛，D-葡萄糖和L葡萄糖是链状葡萄糖的两

种构型，a-D-葡萄糖和b-D-葡萄糖是环状葡萄糖的两种构型•般情况下，构型都比较稳

定，一种构型转变另一种构型则要求共价键的断裂、原子(基团)1'可的重排和新共价键的重

新形成。

18.肽单位:肽单位(peptideunit)又称为肽基(peptidegroup)，肽键的所有四个

原子和与之相连的两个a-碳原子所组成的基团。是肽键主链上的重复结构。是由参于肽

链形成的氮原子，碳原子和它们的4个取代成分：皴基氧原子，酰氨氢原子和两个相邻

a-碳原子组成的一个平面单位。

肽链中的酰胺基(-C0-NH-)称为肽基(peptidegroup)或肽单位(peptideunit).

19.肽平面：肽键具有一定程度的双键性质，参与肽键的六个原子C、H、0、N、Cal、

Ca2不能自由转动，位于同一平面，此平面就是肽平面，也叫酰胺平面。

20.一螺旋：a螺旋是一种最常见的二级结构，最先由LinusPauling和Robert

Corey于1951年提出，其主要内容是:

①肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；

②螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上的-C=0与n+4位残基上的-NH之

间形成的氢键起着稳定的作用；被氢键封闭的环含有13个原子，因此a螺旋也称为

3.6/13螺旋；

③每隔3.6个残基，螺旋上升一圈；每一个氨基酸残基环绕螺旋轴100°,螺距为

0.54nm,即每个氨基酸残基沿轴上升0.15nm；螺旋的半径是0.23nm；中角和中角分别为

-57°和-48°；

④a螺旋有左手和右手之分，但蛋白质中的a螺旋主要是右手螺旋；

⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧，并不参与螺旋的形成，但其大小、形状和带电

状态却能影响螺旋的形成和稳定。

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21.一折叠或一折叠片：B一折叠(B-sheet)也是一种重复性的结构，可分为平行

式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折

叠的条状纸片侧向并排而成，每条纸片可看成是一条肽链，称为6折叠股或B股(6—

strand),结构要点

L肽链呈锯齿状，按层排列，可以是不同的肽链，也可以是同一条肽链的不同肽段。

2.相邻肽链的C=0与N—H间形成氢键，氢键与长轴垂直。

3.相邻肽链平行或反平行排列，反平行的更稳定。

4.一个残基占0.32nm（平行式）或0.34nm（反平行式）。

22.超二级结构：超二级结构也称之基元（motif）。是指在球状蛋白质分子的一级结

构的基础上，相邻的二级结构单位（a螺旋B折叠等）在三维折叠中相互靠近，彼此作

用，在局部形成规则的二级结构组合体，这种组合体就是超二级结构。在结构的组织层次

上高于二级结构，但没有形成完整的结构域。

23.一转角：转角结构（B-turn）又称为B-弯曲（6-bend）、回折IB-

reverseturn）>发夹结构（hairpinstructure）和U型转折等。蛋白质分子多肽链在形

成空间构象的时候，经常会出现180。的回折（转折），回折处的结构就称为B-转角结

构。

24.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋

白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象

的破坏，但其一级结构不发生改变。包含了蛋白质的沉淀作用。

25.蛋白质的复性作用：如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性

条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果

除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋

白质的复性（renaturation）»例如胃蛋白酶加热至80~90℃时，失去溶解性，也无消化

蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃,则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。

26.亚基:蛋白质的四级结构（quaternarystructure）是指蛋白质分子中各亚基的空

间排布及亚基接触部位的相互作用。

体内许多蛋白质分子含有两条或两条以上多肽链，每一条多肽链都有完整的二级结构,

称为亚基（subunit）<,

五、问答题

1.组成蛋白质的20种氨基酸依据什么分类？各类氨基酸的共同特性是什么？这种分类

在生物学上有何重要意义？

氨基酸是蛋白质的基本单位，每个氨基酸都是有一个氨基，•个竣基，还有一个R基组

成，区分氨基酸就是通过R基的不同，每个氨基酸都有相对应的密码子，也就是说，在转

录的过程中，氨基酸的种类由基因决定，进而决定了蛋白质的种类，蛋白质是生物性状的

表现~

2.蛋白质的基本结构与高级结构之间存在的关系如何？

蛋白质的结构人为的分为四级，一级是指组成蛋白质的氨基酸的排列顺序二级是指各

个氨基酸的相对位谿三级是指氨基酸侧链的空间位路四级是指多个氨基酸链的空间结构

一般氨基酸要到三级或四级才会有生物功能人为的破坏氨基酸使其变性只要其一级结

构保存下来在适当条件下就可以复性恢复其生物学功能就是恢复其三级或四级结构所

以初级结构是高级结构的基础也是其生物学功能的基础而高级结构则是基础结构的进一

步变化是实现生物学功能的载体

3.Edman反应所有的试剂和反应的特点如何？

蛋白质或肽的氨基末端分析法之一。由埃德曼（P.Edman）所创立。即在弱碱性条件下

使之与异硫氟酸苯酯反应，然后用酸处理，从多肽链上仅使氨基末端残基以氨基酸的苯基

乙内酰硫舰衍生物的形态游离出来，然后进行分析。根据反应试剂或衍生物的缩写，本法

亦称PTC法或PTH法。在第一个氨基末端残基游离后，对剩余的多肽链如适用于同一反

应，则可游离出下一位辂的残基。如此反复操作，有可能从末端决7

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定氨基酸排列顺序

4.何谓蛋白质等电点？等电点时蛋白质的存在特点是什么？

由于蛋白质表面离子化侧链的存在，蛋白质带净电荷。由于这些侧链都是可以滴定的

（titratable）,对于每个蛋白都存在一个pH使它的表面净电荷为零即等电点。英文缩

写plo在等电点时，蛋白质分子以双极离子存在，总净电荷为零，颗粒无电荷间的排斥作

用，易凝集成大颗粒，因而最不稳定，溶解度最小，易沉淀析力。（在等电点外的所有其他

pH值，依据蛋白质所带净电荷采用电泳和离子交换层析来分离和分离纯化该蛋白质）

5.何谓盐析？分段盐析粗分蛋白质的原理是什么？

盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。

因为蛋白质是亲水性大分子，所以在水溶液中有双电层结构，来保证分子的溶解度平衡

并稳定存在。当加入盐时，盐会电离成离子态，离子的电性破坏了蛋白质的双电层结

构，从而使其沉降，析出。加入浓酸和浓碱是不行的，苛性的环境将使蛋白质变性。

6.哪些因素可引起蛋白质变性？变性后蛋白质的性质有哪些改变？

向蛋白质溶液中加入①硫酸钾溶液或者加入③硫酸镂溶液或⑤氯化钠，可以观察到的现

象为析出沉淀，此过程叫做蛋白质的“盐析”为物理变化，不会使蛋白质变性.

蛋白质受热或遇到⑥浓硝酸、④硝酸汞等重金属盐、②甲醛等有机溶剂化学物质，会发

生化学变化，失去原有的生理功能，此过程叫做蛋白质的“变性”.

改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或

遭到破坏，都是变性的结果。

7.蛋白质分离分析技术常用的有哪几种，简述凝胶过滤、电泳基本原理。

分离蛋白质混合物的各种方法主要是根据蛋白质在溶液中的以下性质：1）分子大小；

2）溶解度；3）电荷；4）吸附性质；5）对其它分子的生物学亲和力等进行分离。常见

的分离提纯蛋白质的方法有：1、盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性

盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐

有：硫酸筱、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡

能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。2、

电泳法：蛋白质分子在高于或低于其pl的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以

移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。3、透析法：

利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。4、层析法：利用混合

物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进

行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于

测定蛋白质的分子量。5、分子筛：又称凝胶过滤法，蛋白质溶液加于柱之顶部，任其往

下渗漏，小分子蛋白质进入孔内，因而在柱中滞留时间较长，大分子蛋白质不能进入孔内

而径直流出，因此不同大小的蛋白质得以分离。6、超速离心：利用物质密度的不同，经

超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质

的分子量与其沉降系数S成正比。

8.有哪些沉淀蛋白质的方法？其中盐析和有机溶剂沉淀法有何区别或特点？

,主要应用的方法有盐析法、有机溶剂沉淀法、等电点沉淀法、吸附法、结晶法、电泳

法、超速离心法、柱层析法等。其中盐析法、等电点法、结晶法用于蛋白、酶的提纯较

多；有机溶剂抽提和沉淀用于核酸提纯较多；柱层析法、梯度离心法在蛋白质和核酸的提

纯工作中应用均十分广泛。

1、盐析法优点是盐析法简单方便，可用于蛋白质抗原的粗提、丙种球蛋白的提取、蛋

白质的浓缩等。缺点是盐析法提纯的抗原浓度不高，只用于抗原的初步纯化。2、有机溶

剂沉淀法优点是是分辨能力比盐析法高，溶剂容易除去且可回收，沉淀的蛋白质不需要

脱盐处理，缺点是有机溶剂易使蛋白质或酶变性，常采用降低温度的方法进行有效控制，

而且有机溶剂使用量大，溶剂的使用及回收；储存都比较困难或麻烦

9.溟化氟在多肽裂解中的作用部位，和裂解产物的末端氨酸残基为何物？

澳化氟可断裂甲硫氨酸的竣基形成的肽键。水解后甲硫氨酸残基转变为C-末端高丝氨酸

残基。

10.举例说明蛋白质一级结构与功能关系。镰刀型细胞贫血症，是由于血红蛋白分子中

两个B亚基第六位正常的谷氨酸变成了缀氨酸，从酸性变成中性蛋白质，溶解度下降，

在流经毛细血管等氧分压低的地方时8

生物化学试题库

容易析出，造成溶血。

11.举例说明蛋白质变构效应与意义。别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结

合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象.

别构效应在生命活动调节中起很重要作用。如阻遏蛋白受小分子物质的影响发生构象变

化，改变了它与DNA结合的牢固程度，从而对遗传信息的表达进行调控。另如激素受体，

神经递质受体等都是通过生物分子的影响发生构象变化而传递信息的。可以说别构效应是

生物分子“通讯”的基。

12.一样品液中蛋白质组分为A(30KD)、B(20KD)、C(60KD),分析说明用

SephadexGlOO凝胶过滤分离此样品时，各组分被洗脱出来的先后次序。

CAB,大分子先洗脱，小分子后洗脱

13.多聚赖氨酸(poly-Lys)在pH7时呈无规线团，在pH10时则呈一螺旋；而多聚

的谷氨酸酸(poly-Glu)在pH7时也呈无规线团，而在pH4时则呈一螺旋，为什么？

多聚L-赖氨酸和L-谷氨酸的比旋随pH改变的原因是(构象改变)。

当多肽链形成a螺旋时，旋光度较正值方向改变(即右旋增加)。一条肽链能否形成

a螺旋，与它的氨基酸组成和序列有极大的关系。R基小，并且不带电荷的多聚丙氨酸，

在PH7的水溶液中能自发地卷曲成a螺旋。但是多聚赖氨酸在同样的pH条件下却不能形

成a螺旋，而是以无规卷曲形式存在。这是因为多聚赖氨酸在pH7时R基具有正电荷，

彼此间由于静电排斥，不能形成链内氢键。正是如此，在pH12时，多聚赖氨酸即自发地

形成a螺旋。同样，多聚谷氨酸也与此类似。总结如下，随着pH升高，谷氨酸竣基离子

化，多聚谷氨酸从a螺旋转变成无规线团，而赖氨酸氨基去质子化，多聚赖氨酸从无规

线团转变成a螺旋.

14.简述胰蛋白酶原激活过程。胰蛋白酶原刚合成时，此酶多一个六肽，故其活性中心

基团形不成活性中心，的原无活性。当它进入小肠后，在Ca2+的存在下，受小肠粘膜分泌

的肠激能作用，赖氨酸一异亮氨酸间的肽键被水解打断，失去••个六肽，使构象发生一定

的变化，成为有活性的胰蛋白酶。这时肽链中的组氨酸(40),天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)

和色氨酸(193)(括号中的序号是失去六肽后的顺序号)在空间上接近起来，形成了催化作

用必需的活性中心，酶具有了催化活性

15.—螺旋的特征是什么？如何以通式表示？a-螺旋中的一个残基的C=0与其后第

四个氨基酸残基的N—H之间形成氢键。形成的氢键C=O-H—N几乎成一直线。每个氢键

的键能随不强，但是大量的氢键足以维持a-螺旋的稳定性。一圈螺旋3.6个残基，氢键

封闭13个原子。a-螺旋是a-系螺旋的一种，a-系螺旋可用下列通式表示：（1）圈内

原子数为3n+4,当n=3时，即为a-螺旋。（2）由于a-螺旋圈内原子数为13,从而a-

螺旋也写作：3.613。当n=2时，即为3.010螺旋。此螺旋构象不如3.613构象稳定。

16.高浓度的硫酸铉（川5时D可使麦清蛋白沉淀析出，并用于初步分离该种蛋白的早

期步，简要说明其原理。

17.用阳离子交换柱层析一氨基酸混合液（洗脱剂：PH3.25,0.2N柠檬酸钠），其结果

如下：①各洗脱峰的面积大小或高度有何含义？②Asp比Glu

吸光度

9

生物化学试题库

18.为什么鸡蛋清可用作铅中毒或汞中毒的解毒剂？铅和汞是重金属，会使蛋白质变

性，而人体组织中蛋白质是必不可少的组成成分，比如胃、

食道等组织。误服铅或汞后，吞入大量鸡蛋清（鸡蛋清中含有大量蛋白质）

,可使铅与汞先

与蛋清反应，减少与机体组织的接触，进而减轻毒性。

六、计算题

1.测得一种蛋白质分子中Trp残基占分子量的0.29%,计算该蛋白质的最低分子量

（注：Trp的分子量为204Da）。

1.解：Trp残基MW/蛋白质MW=0.29%,蛋白质MW=64138Da。

2.一种蛋白质按其重量含有L65%亮氨酸和2.48%异亮氨酸，计算该蛋白质最低分子

量。（注：两种匆基酸的分子量都是131Da）。

2.解：异亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%-1.5/1=3/2

所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：

1.65%=2X（131-18）/蛋白质MW

答案：蛋白质MW=13697Da。

++3.某种氨基酸一C00HpK=2.4,-NH3pK=9.6,-NH3pK=10.6,计算该种

氨基酸的等电点（pl）。

3.答案：pI=10.1

++4.某种四肽一C00HpK=2.4,—NH3pK=9.8,侧链一NH3pK=10.6侧链一

C00HpK=4.2,试计算此种

多肽的等电点（pl）是多少？

4.答案：pI=7.0

5.有一种多肽，其侧链上竣基30个（pK=4.3）,喀睡基有10个（pK=7）,-N+

113（pK=10）,设C末端一竣基pK=3.5,N一末端氨基pK=9.5,计算此多肽的pl。

5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可

以带有（30+1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15+10+1）个，相差了5个电荷。

要想让正负电荷数相等，只能让30个竣基（侧链一C00HpK=4.3）少带5个负电荷（一

C00HpK=3.5,它比侧链一C00H易于解离,难于接受质子），即在30个侧链一C00H中有

25个处于解离状态（-C00—）,5个不解离（-C00H）。因此：pH=pKa+lg

（［碱］/［酸］）=4.3+lg（25/5）=5.0。

6.已知氨基酸平均分子量为120Da,有一种多肽的分子量是15120Da,如果此多肽完全

以一螺旋形式存在，试计算此一螺旋的长度和圈数。

6.解:答案：肽链长度=43.92（nm）；该蛋白质（或多肽）分子量=14640Da

答案:

一、填空1.20非极性极性疏水亲水赖精天冬2.色苯丙

酪3.-OH-Sil-C001INNU4.氨基紫红亮黄5.肽氢键二硫键疏水作用（键）

范德华力二硫键6.谷缀极非极7.异硫氟酸苯酯从N-端依次对氨基酸进行分析鉴定

8.-螺旋-折叠转角无规卷曲氢氨基酸种类数目排列次序中断9.分子表

面的水化膜同性电荷斥力10.溶解度最低电场中无电泳行为11.空间结构二硫氢

复性

12.正电负电13.谷天冬赖精细

15.bac

二、选择填空LD2.B3.C4.C5.D6.A7.B8.C9.C10.C11.D12.D13.B14.C10

1生物化学试题库一核酸

15.C16.A17.C18.B19.B20.A22.B23.C24.B25.B26.D

三、判断题1.X2.J3.J4.X5.J6.X7.X8.X9.X10.J11.X12.J

13.X14.V15.V16.X17.V18.V19.V20.X21.X22.V

六、计算题

1.解：Trp残基MW/蛋白质MW=0.29%,蛋白质MW=64138Da。

2.解：异亮氨酸/亮氨酸=2.48%/1.65%=1.5/1=3/2

所以，在此蛋白质中的亮氨酸至少有2个，异亮氨酸至少有3个。由此推理出：

1.65%=2X（131-18）/蛋白质MW

答案：蛋白质MW=13697Da。

3.答案:pI=10.14.答案:pI=7.0

5.解：要计算多肽的等电点，首先应该找到静电荷为零的分子状态。在此多肽中最多可

以带有（30+1）个单位负电荷，而正电荷最多只有（15+10+1）个，相差了5个电荷。

要想让正负电荷数相等，只能让30个竣基（侧链一C00HpK=4.3）少带5个负电荷（一

COOHpK=3.5,它比侧链一COOH易于解离,难于接受质子），即在30个侧链一COOH中有

25个处于解离状态（-C00—）,5个不解离（-C00H）。因此：pH=pKa+lg

（［碱］/［酸］）=4.3+lg（25/5）=5.0o

6解:答案:肽链长度=43.92(nm)；该蛋白质(或多肽)分子量=14640Da

2.核酸

-、选择题LB2.E3.E4.C5.E6.B7.B8.D9.D

1.ATP分子中各组分的连结方式是：

A、R-A-P-P-PB、A-R-P-P-PC、P-A-R-P-PD、P-R-A-P-PE、P-A-P-R-P

2.决定tRNA携带氨基酸特异性的关键部位是：

A、3'末端B、TC环C、二氢尿口密嗟环D、额外环E、反密码子环

3.构成多核甘酸链骨架的关键是：

A、2',3'一磷酸二酯键B、2',4'一磷酸二酯键

C、2',5'一磷酸二酯键D、3',4磷酸二酯键

E、3',5'一磷酸二酯键

4.含稀有碱基较多的核酸是：

A、核DNAB、线粒体DNAC,tRNAD、mRNAE、rRNA

5.有关DNA的叙述哪项绝对错误：

A、A=TB、G=CC、Pu=PyD、C总《+11£E、A=G,T=C

6.真核细胞mRNA帽结构最多见的是：

777A、mApppNmPB、mGpppNmPC>mUpppNmP

77D、mCpppNmPE、mTpppNmP

7.DNA变性后，下列那一项变化是正确的？

A、对-260nm紫外吸收减少B、溶液粘度下降C、磷酸二酯键断裂

D、核背键断裂E、喋吟环破裂

8.双链DNA的Tm较高是由于下列哪组核甘酸含量较高所致:

A、A+GB、C+TC、A+TD、G+CE、A+C

9.DNA复性的重要标志是：

A、溶解度降低B、溶液粘度降低C、紫外吸收增大D、紫外吸收降低

二、填空题

1

2生物化学试题库一核酸

1.核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞

类（拟）核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位。

2.构成核酸的基本单位是核甘酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成.

3.在DNA和RNA中，核甘酸残基以3'—5'磷酸二酯键互相连接，形成不分枝的链状

分子。由于

含氮碱基具有共辄双键，所以核甘酸和核酸在260nm处有最大紫外吸收值。

4.细胞的RNA主要包括mRNA、tRNA和rRNA3类，其中含量最多的是rRNA,

分子量最小的是tRNA,半寿期最短的是mRNA。

5.核外DNA主要有线粒体DNA、叶绿体DNA和质粒DNA。

6.RNA中常见的碱基是腺喋吟、鸟喋吟、尿嗑咤和胞喀咤。

7.DNA常见的碱基有腺喋吟、鸟喋吟、胸腺嗑咤和胞喀咤。其中胸腺嗑嗟的

氢键结合性质类似于RNA中的尿喀噬o

8.在含DNA和RNA的试管中加入稀的NaOH溶液，室温放辂24小时后，RNA被水解

了。

9.核昔中，核糖及脱氧核糖与碱基间的糖甘键是C-N键。

10.Watson-CrickDNA双螺旋每盘旋一圈有10对核甘酸，高度为3.4nm,直径为

2nmo

11.组成DNA的两条多核甘酸链是反平行的，两链的碱基顺序互补，其中G与C

配对，形成三个氢键A与T配对，形成二个氢键。

12.由于连接互补碱基的两个糖甘键并非彼此处于对角线的两端，在DNA双螺旋的表面

形成较宽的大沟（槽）和较窄的小沟（槽）。

13.维持DNA双螺旋结构的主要作用力是氢键、碱基堆积力、反离子作用。

14.核酸变性时，260nm紫外吸收显著升高，称为增色效应；变性的DNA复性时，紫

外吸收回复到

原来水平，称为减色效应。

15.DNA热变性呈现出协同性,同时伴随A260增大，吸光度增幅中点所对应的温度叫

做解链（溶

解）温度，用符号Tm表示，其值的大小与DNA中G+C碱基对含量呈正相关。

16.DNA在水溶液中热变性后，如果将溶液迅速冷却，则大部分DNA保持单链状态，

若使溶液缓

慢冷却，则DNA重新形成双螺旋。

17.稀有核甘中的糖营键是C-C连接。

18.RNA一般以单链存在，链中自身互补的反平行序列形成双螺旋结构，这种结构

与它们

间的单链组成发夹或茎环结构。

19.病毒和噬菌体只含一种核酸，有的只有RNA,另一些只有DNA。

20.染色质的基本结构单位是核小体，由组蛋白核心和它外侧盘绕的DNA组成，核

心由H2AH2BH3H4各两分子组成,核小体之间由DNA相互连接，并结合有Ill„

21.tRNA的二级结构呈三叶草型，三级结构呈倒L型，其3'末端有一共同碱基序列

CCA,其功能是结合氨基酸。

22.真核细胞的mRNA帽子由m7GpppNmp组成，其尾部由多聚腺甘酸组成，帽子的功

能是参

与起始和保护mRNA,尾巴的功能是保护mRNA。

23.含氧的碱基有烯醇式和酮式两种互变异构体，在生理pH条件下，主要以酮式式存

在，这有利于氢键形成。

三、是非题1.X2.X3.V4.X5.X6.X7.X8.X9.V10.V11.V12.X

1.DNA是生物遗传物质，RNA则不是。

2.同种生物体不同组织中的DNA,其碱基组成也不同。

3.核小体是构成染色体的基本单位。

4.多核甘酸链内共价键断裂叫变性。

2

3生物化学试题库一核酸

5.DNA的Tm值和A-T含量有关，A-T含量高则Tm高。

6.真核生物mRNA的5'端有一个多聚A的结构。

7.DNA分子含有等摩尔数的A、G、T、Co

8.真核细胞的DNA全部定位于细胞核。

9.B-DNA代表细内DNA的基本构象，在某些情况下，还会呈现A型，Z型和三股螺旋

的局部构象。

10.构成RNA分子中局部双螺旋的两个片段也是反向平行的。

11.复性后DNA分子中的两条链并不一定