关于氨基酸代谢课件

氨基酸代谢

MetabolismofAminoAcids第十二章第一节

氨基酸的代谢概况

OverviewofMetabolismofAminoAcids

一、氮平衡状态反映氨基酸摄入与消耗的状态

氮平衡(nitrogenbalance)

氨基酸的摄入和消耗的状态

氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者）测定尿与粪中的含氮量（排出氮）及摄入食物的含氮量（摄入氮）可以反映体内氨基酸的代谢状况。组织蛋白质降解所产生的氨基酸（二）氨基酸在体内主要功能1.大部分氨基酸用于蛋白质生物合成蛋白质的合成食物蛋白质消化、吸收的氨基酸2.氨基酸的碳骨架可进入能量代谢氨基酸代谢库中的氨基酸过多，食物蛋白质中某些氨基酸超过机体合成蛋白质的需要时，这些氨基酸就会进入分解代谢，彻底氧化，产生能量。机体每日产生的能量约有18％来自氨基酸的氧化分解。饥饿时蛋白质降解释放氨基酸。这些氨基酸并不直接氧化供能，而是转变成为葡萄糖或酮体；产生的葡萄糖则满足饥饿时机体对葡萄糖的需要，酮体也可进入能量代谢。3.氨基酸代谢转换而产生多种物质氨基酸可通过代谢转变而产生多种物质含氮化合物，包括神经递质、核苷酸、激素及其他多种含氮生理活性物质。产生一些重要的化学基团，具有重要调节功能，或者用于非营养物质的（转化）代谢。氨基酸代谢库食物蛋白质消化吸收

组织蛋白质分解体内合成氨基酸

(非必需氨基酸)氨基酸代谢概况α-酮酸脱氨基作用酮体氧化供能糖胺类脱羧基作用氨尿素代谢转变其他含氮化合物

(嘌呤、嘧啶等)合成目录第二节

体内氨基酸的来源

SourcesofAminoAcidsinBody

（一）氨基酸可分为营养必需氨基酸和营养非必需氨基酸营养必需氨基酸(nutritionallyessentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸，共有8种：Val、Ile、Leu、Thr、Met、Lys、Phe、Trp。其余12种氨基酸体内可以合成，称非必需氨基酸。（nutritionallynon-essentialaminoacid）

一、机体从食物蛋白质获取氨基酸（二）机体摄取食物蛋白质以满足对氨基酸的需要蛋白质的生理需要量成人每日最低蛋白质需要量为30～50g，我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。蛋白质的营养价值

营养必需氨基酸种类多、数量足的蛋白质，其营养价值高，反之则营养价值低。

营养价值低的蛋白质混合食用，则营养必需氨基酸可以互相补充，从而提高营养价值，称为食物蛋白质的互补作用。食物蛋白质的互补作用（三）食物蛋白在胃和肠道被消化成氨基酸和寡肽蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收。消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应。2.蛋白质在小肠被水解成氨基酸和小肽——小肠是蛋白质消化的主要部位⑴胰液蛋白酶消化蛋白质产生寡肽和少量氨基酸胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH为7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。内肽酶(endopeptidase)水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。外肽酶(exopeptidase)自肽链的末段开始每次水解一个氨基酸残基，如羧基肽酶(A、B)、氨基肽酶。氨基肽酶内肽酶羧基肽酶氨基酸

+氨基酸二肽酶蛋白水解酶作用示意图可保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用。保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用。酶原还可视为酶的储存形式。酶原激活的意义

⑵小肠黏膜细胞的消化酶水解寡肽为氨基酸

主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，例如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)等，最终产生氨基酸。——在小肠黏膜细胞中进行（四）氨基酸的吸收是一个主动转运过程吸收部位：主要在小肠黏膜细胞吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程γ-谷氨酰基循环对氨基酸的转运作用γ-谷氨酰基循环(γ-glutamylcycle)过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再合成半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸肽酶γ-谷氨酸环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Piγ-谷氨酰半胱氨酸γ-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

γ-谷氨酰基转移酶细胞膜谷胱甘肽

GSH细胞内γ-谷氨酰基循环过程γ-谷氨酰氨基酸氨基酸目录1．肠道细菌使氨基酸脱羧基产生胺类蛋白质

氨基酸胺类蛋白酶

脱羧基作用

组氨酸组胺

赖氨酸尸胺

色氨酸

色胺

酪氨酸酪胺

假神经递质(falseneurotransmitter)

某些物质结构与神经递质结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能，称假神经递质。苯乙胺苯乙醇胺酪胺

β-羟酪胺β-羟酪胺和苯乙醇胺结构类似儿茶酚胺，它们可取代儿茶酚胺与脑细胞结合，但不能传递神经冲动，使大脑发生异常抑制。2．在肠道细菌作用下氨基酸脱氨基生成氨

未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)肠道细菌脱氨基作用尿素酶降低肠道pH，NH3转变为NH4+以胺盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。3．腐败作用产生其他有害物质酪氨酸

苯酚半胱氨酸

硫化氢

色氨酸

吲哚除了胺类和氨以外，通过腐败作用还可产生一些其他有害物质，例如苯酚、吲哚、甲基吲哚及硫化氢等。二、体内蛋白质降解生成氨基酸（一）体内蛋白质被不断地转换更新蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。蛋白质转换(proteinturnover)

指体内蛋白质的不断降解与合成的动态平衡。蛋白质半寿期(halflife)

（二）体内蛋白质在不同因素的控制下被降解1．蛋白质功能调控的机制之一是降解蛋白质具有调节功能的蛋白质在需要时合成，随后被迅速降解，某些因素导致这些蛋白质的半寿期延长，则会导致基因表达的异常。

2．结构蛋白需要更新组织细胞的结构蛋白多为长寿蛋白质，但仍然以一定的速率被降解。细胞代谢过程中经常产生影响蛋白质结构的物质，通过氧化作用而损伤蛋白质。这些蛋白质即通过特定的机制被降解，细胞则重新合成相同的蛋白质以替代被降解的蛋白质。3.饥饿状态引起蛋白质降解在机体处于饥饿状态时，机体也会降解一部分蛋白质，释放出氨基酸。氨基酸分解代谢的中间产物通过糖异生途径转变成葡萄糖，对维持血糖水平具有重要意义。（三）真核细胞内有两条主要的蛋白质的降解途径不依赖ATP利用溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白1．外在和长寿蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解溶酶体的主要功能是消化作用，是细胞内的消化器官，含有多种蛋白酶。

根据完成生理功能的不同阶段可将溶酶体分为:

初级溶酶体——由高尔基体分泌形成，含有多种水解酶原。

次级溶酶体——正在进行或完成消化作用的消化泡，内含水解酶和相应底物。残体——后溶酶体，已失去酶活性，仅留未消化的残渣。

2．异常和短寿蛋白质在蛋白酶体通过需要ATP的泛素途径降解

依赖ATP

降解异常蛋白和短寿命蛋白泛素(ubiquitin)76个氨基酸的小分子蛋白(8.5kD)普遍存在于真核生物而得名一级结构高度保守（1）泛素化使蛋白质贴上了被降解的标签泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，并使其激活。（2）泛素化的蛋白质在蛋白酶体降解

泛素介导的蛋白质降解过程蛋白酶体对泛素化蛋白质的降解。泛素化过程E1：泛素活化酶E2：泛素结合酶E3：泛素蛋白连接酶泛素CO-O+HS-E1ATPAMP+PPi泛素COS

E1HS-E2HS-E1泛素COSE2泛素COSE1被降解蛋白质HS-E2泛素COSE2泛素CNH被降解蛋白质OE3α-亚基β-亚基

β-亚基α-亚基核心颗粒调节颗粒调节颗粒蛋白酶体是一个26S蛋白质复合物，由20S的核心颗粒(coreparticle,CP)和19S的调节颗粒(regulatoryparticle,RP)组成蛋白酶体门催化部位门蛋白酶体的核心颗粒是由4个环——2个α环和2个β环组成的圆柱体，每个α环由7个α类型的亚基组成，它们位于圆柱体的顶端。每个β环由7个β类型的亚基组成，它们位于圆柱体的中央。蛋白酶体核心颗粒三、营养非必需氨基酸可在体内通过不同途径合成（一）α-酮戊二酸还原氨化生成谷氨酸H2ONH4+α－酮戊二酸L－谷氨酸（二）丙酮酸和草酰乙酸通过转氨基作用生成丙氨酸和天冬氨酸丙酮酸转氨酶丙氨酸谷氨酸或天冬氨酸α－酮戊二酸或草酰乙酸（三）谷氨酰胺合成酶利用谷氨酸和游离氨合成谷氨酰胺L-谷氨酰胺L-谷氨酸NH4+Mg-ATPMg-ADP＋PiNH3+NH3+（四）天冬氨酸在天冬酰胺合成酶催化下形成天冬酰胺L-天冬酰胺L-天冬氨酸天冬酰胺合成酶NH3+NH3+GlnGluMg-ATPMg-AMP＋PPi（五）利用3-磷酸甘油酸合成丝氨酸转氨酶NH3+NH3+NAD＋NADH＋H+L-丝氨酸磷酸羟基丙酮酸磷酸-L-丝氨酸D-3-磷酸甘油醛

α－KA

α－AAH2OPi（六）甘氨酸在哺乳动物中有几条合成途径（七）脯氨酸是从谷氨酸形成的L-谷氨酸L-脯氨酸L-谷氨酸-γ-半缩醛Δ2-吡咯-5-羧酸H2ONADH＋H+NADH＋H+NAD＋NAD＋H2ONH3＋NH2＋NH＋H3N＋（八）甲硫氨酸分解代谢过程可产生半胱氨酸NH3+NH3+NH3+NH3+NH3+NH3+H2OH2OL-丝氨酸L-同型半胱氨酸L-半胱氨酸L-同型丝氨酸胱硫醚（九）苯丙氨酸在苯丙氨酸羟化酶催化下形成酪氨酸四氢生物蝶呤二氢生物蝶呤L-丙氨酸L-酪氨酸NADP＋NADPH＋H＋酶II酶IO2H2OCH2–CH–COO-CH2–CH–COO-NH3+NH3+HO（十）组氨酸和精氨酸是营养性半必需氨基酸组氨酸（histidine）和精氨酸（arginine）都是营养半必需氨基酸，当组氨酸短期缺乏时，成年人和成年大鼠能够维持氮平衡，而正在生长的动物需要食物中的组氨酸，假如延长研究时间，成年人也需要补充组氨酸。第三节

氨基酸氮的代谢

CatabolismofAminoAcidNitrogen一、脱氨基是氨基酸分解代谢的起始反应转氨基作用（transamination）：在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。（一）待分解的氨基酸经转氨酶作用移去α-氨基

反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用，但赖氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外

转氨酶又称氨基转移酶（aminotransferase）体内存在多种转氨酶，不同氨基酸与α-酮酸之间的转氨基作用只能由专一的转氨酶催化。体内有两种重要的转氨酶:谷氨酸转氨酶

谷-丙转氨酶（glutamate-pyruvatetransaminase，GPT或ALT）

谷-草转氨酶（glutamate-oxaloacetatetransaminase,GOT或AST）.丙氨酸转氨酶

转氨酶

正常人各组织GOT及GPT活性(单位/克湿组织)血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。（二）所有的转氨酶均有相同的辅基和相同的作用机制转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛氨基酸

磷酸吡哆醛α-酮酸

磷酸吡哆胺谷氨酸α-酮戊二酸转氨酶目录转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。通过此种方式并未产生游离的氨。转氨基作用的生理意义

联合脱氨基转氨基和氧化脱氨基偶联转氨基和嘌呤核苷酸循环偶联（三）联合脱氨基作用将氨基最终从氨基酸除去并产生氨存在于肝、脑、肾中辅酶为

NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂GDP、ADP为其激活剂催化酶：

L-谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸NH3α-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O（glutamatedehydrogenase）

谷氨酸脱氢酶催化Ｌ-谷氨酸氧化脱氨基转氨基作用和谷氨酸氧化脱氨的结合被称为转氨脱氨作用（transdeamination），又称联合脱氨作用。转氨基偶联氧化脱氨基作用氨基酸

谷氨酸

α-酮酸α-酮戊二酸H2O+NAD+转氨酶NH3+NADH+H+L-谷氨酸脱氢酶此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾组织进行。

转氨基偶联嘌呤核苷酸循环苹果酸

腺苷酸代琥珀酸次黄嘌呤核苷酸

(IMP)腺苷酸代琥珀酸合成酶α-酮戊二酸氨基酸

谷氨酸α-酮酸转氨酶1草酰乙酸天冬氨酸转氨酶

2腺苷酸脱氨酶H2ONH3延胡索酸腺嘌呤核苷酸(AMP)此种方式主要在肌肉组织进行二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺形式转运正常情况下，血氨水平在47～65μmol/L氨是以无毒丙氨酸及谷氨酰胺两种形式经血液转运。运输到肝合成尿素，或运至肾以铵盐的形式排出。（一）丙氨酸-葡萄糖循环将氨从肌肉运输到肝反应过程生理意义①肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。②肝为肌肉提供葡萄糖。丙氨酸-葡萄糖循环(alanine-glucosecycle)丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸α-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖α-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝丙氨酸-葡萄糖循环葡萄糖目录(二）谷氨酰胺是运输氨的重要分子

反应过程在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解为氨和谷氨酸，从而进行解毒。生理意义谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。谷氨酰胺谷氨酸AspAsnH2ONH3天冬酰胺酶白血病细胞不能临床上用此酶分解血的Asn治疗白血病COOHCH2CHNH2COOHCONH2CH2CHNH2COOH三、肝合成尿素是机体排泄氨的主要方式①在肝内合成尿素，这是最主要的去路②合成非必需氨基酸及其他含氮化合物③合成谷氨酰胺

谷氨酸+NH3谷氨酰胺

谷氨酰胺合成酶ATPADP+Pi④肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出体内氨的去路（一）在肝进行的鸟氨酸循环合成尿素——主要在肝细胞的线粒体及胞液中尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(orinithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。

CO2+NH3+H2O+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO

~

PO32-+2ADP+Pi氨基甲酰磷酸反应在线粒体中进行1.CO2、氨和ATP缩合形成氨基甲酰磷酸反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATPN-乙酰谷氨酸(AGA)鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸2．氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸NH2(CH2)3CHCOOHNH2鸟氨酸NH2(CH2)3CHCOOHNH2NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithinecarbamoyltransferase,OCT)催化反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。线粒体内膜存在一种碱性氨基酸转运蛋白，将瓜氨酸向线粒体外转运，同时将鸟氨酸向线粒体内转运。3.瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸反应在胞液中进行

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiH2OMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸4.精氨酸代琥珀酸裂解成精氨酸和延胡索酸反应在胞液中进行5.精氨酸裂解释放出尿素并再形成鸟氨酸

鸟氨酸循环2ADP+PiCO2+NH3

+H2O氨基甲酰磷酸2ATPN-乙酰谷氨酸Pi鸟氨酸瓜氨酸精氨酸延胡索酸氨基酸草酰乙酸苹果酸α-酮戊二酸谷氨酸α-酮酸精氨酸代琥珀酸瓜氨酸天冬氨酸ATPAMP+PPi鸟氨酸尿素线粒体胞液目录反应小结原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸，但都是各种氨基酸分解代谢过程中所脱掉的氨基。

过程：先在线粒体中进行，再在胞液中进行。耗能：3个ATP，4个高能磷酸键，尿素合成过程不可逆

。（二）尿素合成受膳食蛋白质和两个调节酶活性的调节食物蛋白的摄入量影响尿素的合成

高蛋白质膳食增加体内氨基酸的量，体内分解代谢的氨基酸多，因而增加尿素合成。

2.N-乙酰谷氨酸别位激活氨基甲酰磷酸合酶Ⅰ启动尿素合成

3.精氨酸代琥珀酸合酶活性促进尿素合成AGA、谷氨酸为其激活剂1.血氨来源氨基酸脱氨基作用和胺类的分解均可以产生氨（产生的氨主要以谷氨酰胺和丙氨酸的形式在血液中运输，正常情况下并不会增加血液中游离氨的浓度）RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶（三）尿素合成障碍引起高血氨症和氨中毒

肠道细菌腐败作用产生氨氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨临床上对高血氨病人采用弱酸性透析液作结肠透析，而禁止用碱性的肥皂水灌肠，就是为了减少氨的吸收。肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺

谷氨酰胺谷氨酸+NH3谷氨酰胺酶酸性尿有利于肾小管细胞中的氨扩散入尿，但碱性尿则妨碍肾小管细胞中的NH3的分泌。血氨浓度升高称高氨血症(hyperammonemia)，常见于肝功能严重损伤时，尿素合成酶的遗传缺陷也可导致高氨血症。高氨血症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)。2．尿素合成障碍可导致高血氨症遗传性缺陷导致高氨血症1型血氨过多症，氨基甲酰磷酸合酶I缺陷引起。

2型血氨过多症，因鸟氨酸氨基甲酰转移酶缺失所致。瓜氨酸血症，精氨酸代琥珀酸合酶活性缺失或活性极低。精氨酸代琥珀酸尿症，精氨酸代琥珀酸裂解酶缺失。高精氨酸血症，红细胞精氨酸酶的水平降低。TAC↓

脑供能不足α-酮戊二酸谷氨酸谷氨酰胺NH3NH3

脑内α-酮戊二酸↓3．血氨浓度过高可导致氨中毒①高血氨可减少脑内α-酮戊二酸，导致能量代谢障碍。②脑星状细胞内谷氨酰胺增多，可导致水分渗入细胞，引起脑水肿。③谷氨酸以及由谷氨酸产生的γ-氨基丁酸都是主要的信号分子。过多谷氨酸用于合成谷氨酰胺，可导致脑内谷氨酸和γ-氨基丁酸减少，影响脑的功能。第四节

氨基酸碳链骨架的代谢CatabolismoftheCarbonSkeletonsofAminoAcids一、α-酮酸（α-ketoacid）经氨基化生成非必需氨基酸氨基酸经脱氨基作用生成的α-酮酸并不一定进入分解代谢，而是重新氨基化，形成原来的氨基酸，或经过一个循环反应过程后，重新形成原来的氨基酸。分解产生乙酰CoA和乙酰乙酸的氨基酸即为生酮氨基酸（ketogenicaminoacid）。产生丙酮酸和三羧酸循环中间物的氨基酸即为生糖氨基酸（glucogenicaminoacid）。氨基酸分解后可产生两个产物分子，分别转变成葡萄糖和酮体，因而属于生糖兼生酮氨基酸（glucogenicandketogenicaminoacid）。二、氨基酸脱氨基后的碳链骨架可转变成糖或酮体琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸α-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原糖α-磷酸甘油脂肪酸脂肪甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸甲硫氨酸丝氨酸苏氨酸缬氨酸酮体亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸缬氨酸CO2CO2氨基酸分解代谢产生用于合成葡萄糖和酮体的材料

TCA循环目录氨基酸经脱氨基产生α-酮酸在体内可通过TAC和氧化磷酸化彻底氧化为H2O和CO2，同时生成ATP。三、氨基酸脱氨基后的碳链骨架可彻底氧化分解供能

丙酮酸

可进入线粒体氧化产生乙酰CoA，进入三羧酸循环而彻底氧化酮体

可直接分解产生乙酰CoA

三羧酸循环的中间产物

通过三羧酸循环中的反应转变成苹果酸，运输到线粒体外，在胞质内依次转变成草酰乙酸、磷酸烯醇式丙酮酸、丙酮酸，然后进入线粒体彻底氧化氨基酸分解代谢的中间产物主要有3类：一般在下列3种代谢状况下，氨基酸才氧化降解：①细胞的蛋白质进行正常的合成和降解时，蛋白质合成并不需要蛋白质降解释放出的某些氨基酸，这些氨基酸会进行氧化分解。②食品富含蛋白质，消化产生的氨基酸超过了蛋白质合成的需要，由于氨基酸不能在体内储存，过量的氨基酸在体内被氧化降解。③机体处于饥饿状态或未控制的糖尿病状态时，机体不能利用或不能合适地利用糖作为能源，细胞的蛋白质被用做重要的能源。第五节

氨基酸代谢转换产生的特殊产物ConversionofAminoAcidstoSpecialProducts

一、机体利用某些氨基酸产生具有生物活性的胺类化合物（一）脱羧基(decarboxylation)作用将氨基酸转变成胺类化合物氨基酸脱羧酶(decarboxylase)氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛RCH2NH2RCHORCOOH醛胺单胺氧化酶羧酸NH3H2O2+H2OO2+胺类是体内重要的生物活性物质，在参与特定的生理反应之后，胺类物质可通过生物转化作用而被分解。1．谷氨酸脱羧生成γ-氨基丁酸

L-谷氨酸GABACO2L-谷氨酸脱羧酶GABA是抑制性神经递质，其作用是抑制突触传导

γ-氨基丁酸(γ-aminobutyricacid,GABA)（二）氨基酸脱羧基(decarboxylation)可产生重要的生物活性物质脑、肾2．组氨酸脱羧生成组胺L-组氨酸组胺组氨酸脱羧酶CO2组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶及胃酸的分泌。组胺(histamine)3．色氨酸经5-羟色氨酸生成5-羟色胺色氨酸5-羟色氨酸5-HT色氨酸羟化酶5-羟色氨酸脱羧酶CO25-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有收缩血管的作用。5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)4．精氨酸和甲硫氨酸可合成多胺类物质

鸟氨酸腐胺

S-腺苷甲硫氨酸

(SAM)脱羧基SAM

鸟氨酸脱羧酶CO2SAM脱羧酶CO2精脒(spermidine)丙胺转移酶5'-甲基-硫-腺苷丙胺转移酶

精胺(spermine)多胺(polyamines)是调节细胞生长的重要物质。在生长旺盛的组织（如胚胎、再生肝、肿瘤组织）含量较高，其调节酶鸟氨酸脱羧酶活性较强。精氨酸精氨酸酶二、分解氨基酸获得一碳单位定义

某些氨基酸代谢过程中产生的只含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。

（一）一碳单位是由四氢叶酸转运的分子结构成分甲基

(methyl)-CH3甲烯基

(methylene)-CH2-甲炔基

(methenyl)-CH=甲酰基

(formyl)-CHO亚胺甲基

(formimino)-CH=NH

种类FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+

四氢叶酸是一碳单位的载体（二）一碳单位主要经氨基酸分解而获得1．一碳单位从几种氨基酸分解过程中产生丝氨酸甘氨酸

色氨酸组氨酸FH4携带一碳单位的形式

（一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上）N5—CH3—FH4N5、N10—CH2—FH4N5、N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH42.一碳单位的互相转变N10—CHO—FH4N5,N10=CH—FH4N5,N10—CH2—FH4N5—CH3—FH4N5—CH=NH—FH4H+H2ONADPH+H+NADP+NADH+H+NAD+NH3胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸三种含硫氨基酸三、含硫氨基酸可产生重要的化学修饰基团1.S-腺苷甲硫氨酸是甲基的直接供体腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS-腺苷甲硫氨酸(SAM)（一）甲硫氨酸是甲基转移的中间载体甲基转移酶RHRH—CH3腺苷SAMS-腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸SAM为体内甲基的直接供体修饰DNA的结构而控制基因表达修饰非营养物质而使之失活合成反应中通过加甲基而生成胆碱、肌酸、肉碱以及肾上腺素等生物活性物质S-腺苷甲硫氨酸在甲基转移酶（methyltransferase）催化下，将甲基转移至其他物质使其甲基化。2.甲硫氨酸转甲基后可通过甲硫氨酸循环(methioninecycle)再生甲硫氨酸S-腺苷同型半胱氨酸S-腺苷甲硫氨酸同型半胱氨酸FH4N5-CH3-FH4N5-CH3-FH4

转甲基酶(VitB12)H2O腺苷RHATPPPi+PiRH-CH