生物化学与分子生物学第八版蛋白质的结构与功能解析

名词解释蛋白质的等电点（I：在某一H性，此时溶液的H，称为氨基酸的等电点（I。肽：是氨基酸通过肽键连接的化合物。6Cα1、C、O、N、H、Cα2位于同一平面，此同一平面上的6个原子构成肽单元。N-C-的排列顺序，并包括二硫键的位置。蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间及氨基酸残基的构象。蛋白质的超二级机构：两个或两个以上具有二级结构的肽为超二级结构，目前已知的组合形式有ααβαβββ三种。模体：是蛋白质分子分子中具有特定空间构象和特定功能殊的功能。蛋白质的三级结构：是指整条肽链中全部氨基酸残基的相叠的状态。结构域：分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为次上的独立功能区。间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。子病，其病变是基因突变。蛋白质中另一个亚基与配体的结合能力。从而导致其理化性质改变和生物活性降低。（氯化钠等，会破坏蛋白质的胶体稳定性而使其沉淀，称为盐析。简答题蛋白质的基本组成单位是什么？其结构有什么特征？答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。氨基酸的结构特点：L-α-111个氢原子、1R。甘氨酸例外。甘氨酸不含手D/L构型。氨基酸的结构差异R基团。20成却极其繁多？2020种氨基酸都是编码氨基酸，即在生物细胞内合成蛋白质时直接应用mRNA质合成过程中或合成结束后，可在原来的某些氨基酸分子上进行化学修饰，生成另外的某些氨基酸。所以，成熟的生物20种。另外，在以氨基酸为基本单位进行排列组合时，可以形成无数种多肽链。正因简述蛋白质α-螺旋结构的要点。Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α旋。其结构特点：①多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺0.54nm0.5nm。③侧链Rαα-N-H简述蛋白质β-折叠结构的要点。β-Cα为旋转点折叠成锯齿状；肽段可以同向平行或反向平行；R侧链交替地β-折叠肽段之间形成的氢键是稳定β-折叠的主要作用力。简述蛋白质的超二级结构。形成一个有规则的二级结构组合，称为超二级结构，目前已知的组合形式有ααβαβββ三种。主要由非极性氨基酸残基参与此类相互作用。以血红蛋白为例，说明蛋白质的变构效应。答：效应剂通过改变蛋白质的空间构象从而导致蛋白质生物学活性随之变化，即别构效应（或变构效应。如血红蛋白的亚基与（效应剂O2O2S”形。简述蛋白质变性和沉淀的关系。pH沉淀。变性。用方法有哪些？pH值溶液中可解离成正离子或负离子，因此蛋白质分子法分离纯化蛋白质。论述题要生物学功能:45%。蛋白质的种类繁多。制。试述蛋白质的主要理化性质。答：①两性电离：蛋白质是两性电解质，具有两性解离的性pHpH值即为等电点。②蛋白质的胶体性质：蛋白质颗粒表面形成水化膜及带电荷，使蛋白质在溶液中稳定存在。③蛋白质变性、沉淀和凝固：某些理化因素可以破坏蛋280nm反应：q.茚三酮反应：是蛋白质、氨基酸共有的呈色反应。氨基酸、蛋白质的定量分析方法。b.双缩脲反应：肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热（注意不是蛋白质与双缩脲反应蛋白质的水解程度。水解越完全则颜色越浅。些？举例说明在实践中应用和避免蛋白质变性的例子。结构，从而导致其理化性质改变和生物学活性丧失。:紫外线灭菌消毒，提倡食用熟食，因为食物中的蛋白质加热变性后更易被消化道的蛋白酶水解，有利于消化吸收。避免变性：蛋白质药物、疫苗、诊断试剂等在生产、运输、储存失效。常用的蛋白质分离纯化方法有哪些？其原理是什么？层析及超速离心等不损伤蛋白质空间构象的物理方法来分他小分子溶质通过滤膜，而蛋白质被截留在膜上（滤膜都是半透膜。②沉淀：有机溶剂沉淀：向蛋白质溶液（变性。盐析：在蛋白质溶中加入大量中性盐（钠、氯化钠等合溶液中沉淀分离获得抗原蛋白。③电泳：当溶液的SDS电泳、等电聚焦电泳和双向电泳。④层析：层白质在离心场中沉降系数不同而达到分离的目的。古今名言古今名言敏而好学，不耻下问——孔子业精于勤，荒于嬉；行成于思，毁于随——兴于《诗》，立于礼，成于乐——孔子己所不欲，勿施于人——孔子读书破万卷，下笔如有神——杜甫读书有三到，谓心到，眼到，口到——朱熹立身以立学为先，立学以读书为本——读万卷书，行万里路——刘彝黑发不知勤学早，白首方悔读书迟——颜真卿书卷多情似故人，晨昏忧乐每相亲——于谦书犹药也，善读之可以医愚——刘向莫等闲，白了少年头，空悲切——岳飞发奋识遍天下字，立志读尽人间书——苏轼鸟欲高飞先振翅，人求上进先读书——立志宜思真品格，读书须尽苦功夫——阮元非淡泊无以明志，非宁静无以致远——熟读唐诗三百