生物化学简明教程(第四版)课后习题

......2蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基来源理是什么？解答：（1）N-尾端测定法：常采纳2,4―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。①2,4―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离尾端氨基与2,4―二硝基氟苯（2,4―DNFB）反响（Sanger反响），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。因为DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳固，所以DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。②丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离尾端氨基与与丹磺酰氯（DNS―Cl）反响生成DNS―多肽或DNS―蛋白质。因为DNS与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳固，因此DNS―多肽经酸水解后，只有N―尾端氨基酸为激烈的荧光物质DNS―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。③苯异硫氰酸脂（PITC或Edman降解）法：多肽或蛋白质的游离尾端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC）反响（Edman反响），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。在酸性有机溶剂中加热时，N―尾端的PTC―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除掉N―尾端氨基酸后剩下的肽链仍旧是完好的。④氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N端逐一地向里切。依据不一样的反响时间测出酶水解开释的氨基酸种类和数目，按反响时间和残基开释量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N端残基序列。（2）C―尾端测定法：常采纳肼解法、复原法、羧肽酶法。肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反响中除C端氨基酸以游离形式存在外，其余氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。②复原法：肽链C端氨基酸可用硼氢化锂复原成相应的α―氨基醇。肽链完好水解后，代表本来C―尾端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴识。③羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C―尾端开始逐一降解，开释出游离的氨基酸。被开释的氨基酸数目与种类随反响时间的而变化。依据开释的氨基酸量（摩尔数）与反响时间的关系，便能够知道该肽链的C―尾端氨基酸序列。2．测得一种血红蛋白含铁0.426%，计算其最低相对分子质量。一种纯酶按质量计算含亮氨酸1.65%和异亮氨酸2.48%，问其最低相对分子质量是多少？解答：（1）血红蛋白：.学习参照.......3．指出下边pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向挪动，即正极，负极，仍是保持原点？l1）胃蛋白酶（pI1.0），在pH5.0；（2）血清清蛋白（pI4.9），在pH6.0；l3）α-脂蛋白（pI5.8），在pH5.0和pH9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI1.0＜环境pH5.0，带负电荷，向正极挪动；l2）血清清蛋白pI4.9＜环境pH6.0，带负电荷，向正极挪动；l3）α-脂蛋白pI5.8＞环境pH5.0，带正电荷，向负极挪动；α-脂蛋白pI5.8＜环境pH9.0，带负电荷，向正极挪动。4．何谓蛋白质的变性与积淀？两者在实质上有何差别？解答：蛋白质变性的观点：天然蛋白质受物理或化学要素的影响后，使其失掉原有的生物活性，并陪伴着物理化学性质的改变，这类作用称为蛋白质的变性。变性的实质：分子中各样次级键断裂，使其空间构象从密切有序的状态变为松懈无序的状态，一级构造不损坏。蛋白质变性后的表现：①?生物学活性消逝；②?理化性质改变：溶解度降落，黏度增加，紫外汲取增添，侧链反响增强，对酶的作用敏感，易被水解。蛋白质因为带有电荷和水膜，所以在水溶液中形成稳固的胶体。假如在蛋白质溶液中加入合适的试剂，损坏了蛋白质的水膜或中和了蛋白质的电荷，则蛋白质胶体溶液就不稳定而出现积淀现象。积淀机理：损坏蛋白质的水化膜，中和表面的净电荷。蛋白质的积淀能够分为两类：（1）可逆的积淀：蛋白质的构造未发生明显的变化，除掉惹起积淀的要素，蛋白质还能溶于本来的溶剂中，并保持天然性质。如盐析或低温下的乙醇（或丙酮）短时间作用蛋白质。（2）不行逆积淀：蛋白质分子内部构造发生重要改变，蛋白质变性而积淀，不再能溶于原溶剂。如加热惹起蛋白质积淀，与重金属或某些酸类的反响都属于此类。蛋白质变性后，有时因为保持溶液稳固的条件仍旧存在，其实不析出。所以变性蛋白质其实不必定都表现为积淀，而积淀的蛋白质也未必都已经变性。5．以下试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr，异硫氰酸苯酯，丹磺酰氯，脲，6mol/LHClβ-巯基乙醇，水合茚三酮，过甲酸，胰蛋白酶，胰凝乳蛋白酶，此中哪一个最合适达成以下各项任务？l1）测定小肽的氨基酸序列。l2）判定肽的氨基尾端残基。l3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。如有二硫键存在时还需加什么试剂？.学习参照.......l4）在芬芳族氨基酸残基羧基侧水解肽键。l5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。l6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲；-巯基乙醇复原二硫键；l4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。6．由以下信息求八肽的序列。l1）酸水解得Ala，Arg，Leu，Met，Phe，Thr，2Val。l2）Sanger试剂办理得DNP-Ala。l3）胰蛋白酶办理得Ala，Arg，Thr和Leu，Met，Phe，2Val。当以Sanger试剂办理时分别获取DNP-Ala和DNP-Val。（4）溴化氰办理得Ala，Arg，高丝氨酸内酯，Thr，2Val，和Leu，Phe，当用Sanger试剂办理时，分别得DNP-Ala和DNP-Leu。解答：由（2）推出N尾端为Ala；由（3）推出Val位于N端第四，Arg为第三，而Thr为第二；溴化氰裂解，得出N端第六位是Met，因为第七位是Leu，所以Phe为第八；由（4），第五为Val。所以八肽为：Ala-Thr-Arg-Val-Val-Met-Leu-Phe。.学习参照.......（4）分别提纯所产生的肽，并测定出它们的序列。（5）从有重叠构造的各个肽的序列中推测出蛋白质中所有氨基酸摆列次序。假如蛋白质含有一条以上的肽链，则需先打开成单个肽链再按上述原则确立其一级结构。如是含二硫键的蛋白质，也一定在测定其氨基酸摆列次序前，打开二硫键，使肽链分开，并确立二硫键的地点。打开二硫键可用过甲酸氧化，使胱氨酸部分氧化成两个半胱氨磺酸。10LysGlyValPheThr在球状蛋白质中所处的地点，为何？核酸ααββααββααα12．什么是DNA变性？DNA变性后理化性质有何变化？.学习参照.......解答：DNA双链转变为单链的过程称变性。惹起DNA变性的要素好多，如高温、超声波、强酸、强碱、有机溶剂和某些化学试剂（如尿素，酰胺)等都能惹起变性。DNA变性后的理化性质变化主要有：①天然DNA分子的双螺旋构造解链变为单链的无规则线团，生物学活性丧失；②天然的线型DNA分子直径与长度之比可达1∶10，其水溶液拥有很大的黏度。变性后，发生了螺旋-线团转变，黏度明显降低；③在氯化铯溶液中进行密度梯度离心，变性后的DNA浮力密度大大增添，故沉降系数S增添；④DNA变性后，碱基的有序聚积被损坏，碱基被裸露出来，所以，紫外汲取值显然增添，产生所谓添色效应。⑤DNA分子具旋光性，旋光方向为右旋。因为DNA分子的高度不对称性，所以旋光性很强，其[a]=150。当DNA分子变性时，比旋光值就大大降落。4糖类的构造与功能7．说明以下糖所含单糖的种类（1）纤维二糖、糖苷键的种类及有无复原性?（2）麦芽糖（3）龙胆二糖（4）海藻糖）乳糖（5）蔗糖（6解答：（1）纤维二糖含葡萄糖，β→1，4糖苷键，有复原性。l2）麦芽糖含葡萄糖，α→1，4糖苷键，有复原性。l3）龙胆二糖含葡萄糖，β→1，6糖苷键，有复原性。l4）海藻糖含葡萄糖，α→1，1糖苷键，无复原性。l5）蔗糖含葡萄糖和果糖，α→1，2糖苷键，无复原性。（6）乳糖含葡萄糖和半乳糖，α→1，4糖苷键，有复原性。6酶KI时（I为非竞争性克制剂11．对于一个切合米氏方程的酶，当[S]=3Km，[I]=2时对应的最大反响速率：），则υ/Vmax的数值是多少（此处Vmax指[I]=0）？解答：利用非竞争性克制剂的动力学方程计算Vmax[S][S]Km此中=1+[I]/Ki=3，则.学习参照.Km=(-2)[S]假如KI在数值上等于IC50，则=2，-2=0，Km=0，而实质上，Km其实不为零。所以KI在数值上不行能等于IC50。7维生素1．什么是维生素？列举脂溶性维生素与水溶性维生素的成员。解答：维生素的科学定义是参加生物生长发育与代谢所必要的一类微量小分子有机化合物。脂溶性维生素主要包含维生素A、维生素D、维生素E、维生素K等，水溶性维生素主要包含维生素B族（维生素B1、维生素B2、维生素PP、维生素B6、维生素B12、叶酸、泛酸、生物素）、硫酸楚和维生素C。2．为何维生素D可数个礼拜增补一次，而维生素C一定常常增补？解答：维生素D是脂溶性的维生素，能够储存在肝等器官中。维生素C是水溶性的，不.学习参照.......能储存，所以一定常常增补。3．维生素A主要存在于肉类食品中解答：维生素A可在人体内由植物性食品中的，为何素食者其实不缺乏维生素―胡萝卜素转变而成。。A？4．将下边列出的酶、辅酶与维生素以短线连结解答：5．在生物体内起到传达电子作用的辅酶是什么？解答：NAD+、NADP+、FMN、FAD。6．试述与缺乏维生素有关的夜盲症的发病机理。解答：视网膜上负责感觉光芒的视觉细胞分两种：一种是圆锥形的视锥细胞，一种是圆柱形的视杆细胞。视锥细胞感觉强光芒，而视杆细胞则感觉弱光的刺激，令人在光芒较暗的状况下也能看清物体。在视杆细胞中，11―顺视黄醛与视蛋白构成视紫红质。当杆状细胞感光时，视紫红质中的11―顺视黄醛在光的作用下转变为全反视黄醛，并与视蛋白分离，视黄醛分子构型的改变可以致视蛋白分子构型发生变化，最后引诱杆状细胞产生与视.学习参照.......觉有关的感觉器电位。全反式视黄醛经过特定的门路可从头成为11―顺视黄醛，与视蛋白组合成为视紫红质，可是在该视循环中部分全反视黄醛会分解消耗，所以需要常常增补维生素A。当食品中缺乏维生素A时，必定惹起11―顺视黄醛的增补不足，视紫红质合成量减少，以致视杆细胞对弱光敏感度降落，暗适应时间延伸，出现夜盲症状。7．试述与缺乏维生素有关的脚气病的发病机理，为何常吃粗粮的人不简单得脚气病？解答：脚气病是一种因为体内维生素B1不足所惹起的以多发性四周神经炎为主要症状的营养缺乏病，硫胺素在体内可转变为硫胺素焦磷酸，后者作为辅酶参加糖代谢中丙酮酸、―酮戊二酸的氧化脱羧作用，所以，缺乏维生素B1时，糖代谢受阻，一方面以致神经组织的供能不足，另一方面使糖代谢过程中产生的―酮酸、乳酸等在血、尿和组织中聚积，从而惹起多发性神经炎等症状。维生素B1在谷物的外皮和胚芽中含量很丰富，谷物中的硫胺素约90%存在于该部分，而粗粮因为加工时保存了部分谷物外皮，所以维生素B1含量充分，常吃粗粮的人不简单缺乏维生素B1，所以不易得脚气病。8．试述与缺乏维生素有关的坏血病的发病机理。解答：坏血病是一种人体在缺乏维生素C的状况下所产生的疾病。维生素C参加体内多种羟化反响，是胶原脯氨酸羟化酶及胶原赖氨酸羟化酶保持活性所必要的协助因子，可促进胶原蛋白的合成。当人体缺乏维生素C时，胶原蛋白合成产生阻碍，胶原蛋白数目不足以致毛细血管管壁不健全，通透性和脆性增添，结缔组织形成不良，以致皮下、骨膜下、肌肉和关节腔内出血，这些均为坏血病的主要症状。9．完好的鸡蛋可保持4到6周仍不会腐败，可是去除蛋白的蛋黄，即便放在冰箱内也很快地腐败。试解说为何蛋白能够防备蛋黄腐败？解答：蛋清中含有抗生物素蛋白，它能与生物素联合使其失活，克制细菌生长，使鸡蛋不简单腐败。10．多项选择题：（1）以下哪一个辅酶不是来自维生素（）.学习参照...A．CoQB．FADC．NAD（2）分子中拥有醌式构造的是（）....+D．pLpE．TppA．维生素AB．维生素B1C．维生素CD．维生素EE．维生素K（3）拥有抗氧化作用的脂溶性维生素是（）A．维生素CB．维生素EC．维生素AD．维生素B1E．维生素D（4）以下维生素中含有噻唑环的是（）A．维生素B2B．维生素B1C．维生素PPD．叶酸E．维生素B6l5）以下对于维生素与辅酶的描绘中，哪几项是正确的（）A.脂溶性维生素包含维生素A、维生素C、维生素D和维生素EB.维生素B1的辅酶形式为硫胺素焦磷酸C.催化转氨作用的转氨酶所含的辅基是FMN与FADD.维生素C别名抗坏血酸，是一种强的复原剂l6）以下对于维生素与辅酶的描绘中，哪几项是错误的（）A.维生素A的活性形式是全反式视黄醛，它与暗视觉有关B.辅酶I是维生素PP的辅酶形式C.FMN与FAD是氧化复原酶的辅基D.硫胺素焦磷酸是水解酶的辅酶（7）转氨酶的辅酶含有以下哪一种维生素?（）A．维生素BlB．维生素B2C．维生素PPD．维生素B6E．维生素Bl2（8）四氢叶酸不是以下哪一种基团或化合物的载体?（）—CHA．—CHOB．CO2C．D．—CH3.学习参照.......—CHNHE．解答：（1）A；（2）E；（3）B；（4）B；（5）B、D；（6）A、D；（7）D；（8）B。8新陈代谢总论与生物氧化3．构成原电池的两个半电池，半电池A含有1mol/L的甘油酸–3–磷酸和1mol/L的甘油醛–3–磷酸，而此外的一个半电池B含有1mol/LNAD+和1mol/LNADH。回答以下问题：l1）哪个半电池中发生的是氧化反响？l2）在半电池B中，哪一种物质的浓度渐渐减少？(3）电子流动的方向如何？（4）总反响（半电池A+半电池B）的E是多少？解答：氧化复原电位,自己易被氧化成为复原剂,Eθ的数值愈低,即供电子的偏向愈大另一种物质则作为氧化剂易获取电子被复原。依据该理论判断：l1）半电池A中发生的是氧化反响；(2)当甘油醛–3–磷酸被氧化后NAD+减少；(3)电子由半电池A流向半电池B；(4)总反响的Eθ是+0.23V。4．鱼藤酮是一种的极强的杀虫剂，它能够阻断电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传达。（1）为何昆虫吃了鱼藤酮会逝世?（2）鱼藤酮对人和动物能否有潜伏的威迫?(3)鱼藤酮存在时,理论上1mol琥珀酰CoA将净生成多少ATP?解答：电子由NADH或FADH2经电子传达呼吸链传达给氧，最后形成水的过程中伴有ADP磷酸化为ATP，这一过程称电子传达系统磷酸化。体内95%的ATP是经电子传达系统.学习参照.......磷酸化门路产生的。(1)鱼藤酮阻断了电子从NADH脱氢酶上的FMN向CoQ的传达，复原辅酶不可以再氧化,氧化放能被损坏，昆虫将不可以从食品中获取足够的保持生命活动需要的ATP。(2)所有需氧生物电子传达系统十分相像，都包含有FMN和CoQ这类共同的环节，因此鱼藤酮对人体和所有的动物都有潜伏的毒性。(3)当鱼藤酮存在时,NADH呼吸链的电子传达中止，但不影响FADH2呼吸链和底物水平磷酸化的进行，理论上1mol琥珀酰辅酶A还将生成5molATP。8．已知共轭氧化复原对NAD+/NADH和丙酮酸/乳酸的E0分别为-0.32V和-0.19V，试问：(1)哪个共轭氧化复原对失掉电子的能力大?(2)哪个共轭氧化复原对是更强的氧化剂?(3)假如各反响物的浓度都为lmol/L,在pH=7.0和25℃时,下边反响的G'是多少?+乳酸+NAD+丙酮酸+NADH+H解答：(1)氧化复原电位E0的数值愈低,即供电子的偏向愈大,愈易成为复原剂,所以NAD+/NADH氧化复原对失掉电子的能力强；E0的数值较高，获取电子的能力较强，（2）丙酮酸/乳酸氧化复原对的氧化复原电位是更强的氧化剂；(3)依据公式Gθθθ计算，G=-26kJ/mol。=-nFE9糖代谢9．在一个拥有所有细胞功能的哺乳动物细胞匀浆中分别加入1mol以下不一样的底物,每种底物完好被氧化为CO2和H2O时，将产生多少摩尔?ATP分子?(1)丙酮酸（2）烯醇丙酮酸磷酸(6)草酰琥珀酸.学习参照.......解答：(1)丙酮酸被氧化为CO2和H2O时，将产生12.5molATP；(2）磷酸烯醇式丙酮酸被氧化为CO2和H2O时，将产生13.5molATP；(6)草酰琥珀酸被氧化为CO2和H2O时，将产生20molATP。10脂质的代谢成CO2和H2O时，可净产生18.5molATP，3mol酸楚经3次β-氧化，生成4mol乙酰CoA。3mol酸楚：3×【1.5×3+2.5×3+10-2】=150mol×4ATP，1mol三辛脂酰甘油可净产生168.5molATP。.学习参照.......10为何糖尿病人简单中毒？（PPT有）P27011蛋白质分解和氨基酸代谢5．若是给因氨中毒以致肝昏倒的病人注射鸟氨酸、谷氨酸和抗生素，请解说注射这几种物质的意图安在?解答：人和哺乳类动物是在肝中依赖鸟氨酸循环将氨转变为无毒的尿素。鸟氨酸作为C和N的载体，能够促进鸟氨酸循环。谷氨酸能够和氨生成无毒的谷氨酰胺。抗生素能够抑制肠道微生物的生长，减少氨的生成。6．什么是鸟氨酸循环，有何实验依照?合成lmol尿素耗费多少高能磷酸键?解答：尿素的合成不是一步达成，而是经过鸟氨酸循环的过程形成的。此循环可分红三个阶段：第一阶段为鸟氨酸与二氧化碳和氨作用，合成瓜氨酸。第二阶段为瓜氨酸与氨作用，合成精氨酸。第三阶段精氨酸被肝中精氨酸酶水解产生尿素和从头放出鸟氨酸。反应从鸟氨酸开始，结果又从头产生鸟氨酸，形成一个循环，故称鸟氨酸循环(又称尿素循环)。合成1mol尿素需耗费4mol高能键。详见11.2.3“①排泄”和“（2）尿素的生成体制和鸟氨酸循环”。7．什么是生糖氨基酸、生酮氨基酸、生酮兼生糖氨基酸？为何说三羧酸循环是代谢的中心?你是如何理解的?解答：在体内能够转变为糖的氨基酸称为生糖氨基酸转变为酮体的氨基酸称为生酮氨基酸，其按糖代谢门路进行代谢；能，其按脂肪酸代谢门路进行代谢；两者兼有的称为生糖兼生酮氨基酸，部分按糖代谢，部分按脂肪酸代谢门路进行的中间产物多半是糖代谢过程中的丙酮酸。一般说，生糖氨基酸分解α酮戊二酸，琥珀酰CoA或许与这、草酰乙酸、-几种物质有关的化合物。生酮氨基酸的代谢产物为乙酰辅酶A或乙酰乙酸。在绝大部分生.学习参照.......物体内，三羧酸循环是糖、脂肪、蛋白质、氨基酸等物质的共同分解门路酸循环中的很多中间体如。另一方面三羧α-酮戊二酸、琥珀酸、延胡索酸、苹果酸、草酰乙酸等又是生物体各物质合成的共同前体。所以三羧酸循环是各物质代谢的中心。10．氨基酸生物合成门路可分为哪几种衍生种类？解答：不一样氨基酸生物合成门路不一样，但很多氨基酸生物合成都与机体内的几个主要，看作氨基酸生物合代谢门路有关。所以，可将氨基酸生物合成有关代谢门路的中间产物成的开端物，并以此开端物不一样区分为六大种类：①α-酮戊二酸衍生种类，②草酰乙酸衍生种类，③丙酮酸衍生种类，④甘油酸-3-磷酸衍生种类，⑤赤藓糖-4-磷酸和烯醇丙酮酸磷酸衍生种类，⑥组氨酸生物合成。详见“氨基酸合成门路的种类”。12核苷酸代谢1．（考）你如何解说以下现象：细菌调理嘧啶核苷酸合成的酶是天冬氨酸-氨基甲酰转移酶，而人类调理嘧啶核苷酸合成的酶主若是氨基甲酰磷酸合成酶。解答：氨基甲酰磷酸合成酶参加两种物质的合成，嘧啶核苷酸的合成和精氨酸的合成。在细菌体内，这两种物质的合成发生在同样的部位（细菌无细胞器的分化），假如调节嘧啶核苷酸合成的酶是此酶的话，对嘧啶核苷酸合成的控制将会影响到精氨酸的正常合成。而人体细胞内有两种氨基甲酰磷酸合成酶，即定位于线粒体内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ和定位于细胞质内的氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ，它们分别参加尿素循环（精氨酸合成），嘧啶核苷酸的合成。6．人体次黄嘌呤―鸟嘌呤磷酸核糖转移酶(HGPRT)缺点会惹起核苷酸代谢发生如何的变化？其生理生化体制是什么？解答：次黄嘌呤-鸟嘌呤磷酸核糖基转移酶是催化次黄嘌呤、鸟嘌呤挽救合成的一种重要的酶。正常状况下嘌呤核苷酸从头合成门路和挽救合成门路是均衡的，次黄嘌呤-鸟嘌呤.学习参照.......磷酸核糖基转移酶缺点后，嘌呤挽救合成停止了，会使嘌呤核苷酸从头合成的底物聚积，特别是磷酸核糖焦磷酸（PRPP），高水平的PRPP以致嘌呤核苷酸和嘧啶核苷酸过度生成。因为嘌呤核苷酸的从头合成是在PRPP基础长进行的，因此HGPRT缺点对嘌呤核苷酸合成影响更大。高水平的嘌呤核苷酸从而促进它的分解增强，结果以致血液中尿酸的堆积。过度尿酸将以致自毁面貌症，又称Lesch-Nyhan综合征。13DNA的生物合成4．已知DNA的序列为：W:5-′AGCTGGTCAATGAACTGGCGTTAACGTTAAACGTTTCCCAG-3′C:3-TCGACCAGTTACTTGACCGCAATTGCAATTTGCAAAGGGTC′-5′→上链和下链分别用W和C表示，箭头表示条链是合成后随链的模板?②试管中存在单链DNA复制时复制叉挪动方向。试问：①哪W，要合成新的C链，需要加入哪些成分?③假如需要合成的C链被32P标志，核苷三磷酸中的哪一个磷酸基团应带有32P?④假如箭头表示DNA的转录方向，哪一条链是合成RNA的模板?解答：①W链；②DNA聚合酶，引物，dNTP，mg2+；③α-磷酸基团；④C链。14RNA的生物合成9．HIV的什么性质使得研制艾滋病的疫苗特别困难？解答：HIV是一种逆转录病毒，负责逆转录病毒RNA复制的逆转录酶没有校正功能，这使得该病毒的基因突变率比