第九章氨基酸代谢

第九章氨基酸代谢MetabolismofAminoAcids05二月20231第一节蛋白质的生理功能和营养价值Thephysiologicalfunctionandnutritionvalueofprotein05二月20232一、体内蛋白质具有多方面的重要功能（一）蛋白质维持细胞组织的生长、更新和修补（二）蛋白质参与体内多种重要的生理活动催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝血系统)等。每克蛋白质在体内氧化分解可释放17.19kJ(4.1kcal)能量，人体每日18%的能量由蛋白质提供。（三）蛋白质可作为能源物质氧化供能05二月20233二、体内蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述

氮平衡(nitrogenbalance)

摄入食物的含氮量与排泄物（尿液、粪便）中含氮量之间的关系。氮总平衡：摄入氮=排出氮（正常成人）氮正平衡：摄入氮>排出氮（儿童、孕妇等）氮负平衡：摄入氮<排出氮（饥饿、消耗性疾病患者等）05二月20234

蛋白质的生理需要量成人每日蛋白质最低生理需要量为30~50g。我国营养学会推荐成人每日蛋白质需要量为80g。

氮平衡的意义可以反映体内蛋白质代谢的状况。05二月20235三、营养必需氨基酸决定蛋白质的营养价值营养必需氨基酸(essentialaminoacid)指体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。共有8种：Ile、Met、Lys、Val、Leu、Trp、Phe、Thr。其余12种氨基酸体内可以合成，在营养上称为非必需氨基酸。05二月20236

蛋白质的营养价值(nutritionvalue)指食物蛋白质在体内的利用率。取决于必需氨基酸的种类、数量、比例。

食物蛋白质的互补作用营养价值较低的蛋白质混合食用，其必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。05二月20237第二节

蛋白质的消化、吸收与腐败Digestion,AbsorptionandPutrefactionofProteins05二月20238一、外源性蛋白质消化成氨基酸和寡肽后被吸收

蛋白质消化的生理意义由大分子转变为小分子，便于吸收消除种属特异性和抗原性，防止过敏、毒性反应（一）在胃和肠道蛋白质被消化成寡肽和氨基酸05二月202391.蛋白质在胃中被水解成多肽和氨基酸

胃蛋白酶的最适pH为1.5~2.5，对肽键的作用特异性较差，主要水解由芳香族氨基酸、蛋氨酸和亮氨酸所形成的肽键，产物主要为多肽及少量氨基酸。胃蛋白酶原胃蛋白酶+多肽碎片胃酸、胃蛋白酶(pepsinogen)(pepsin)05二月2023102.蛋白质在小肠被水解成小肽和氨基酸

——小肠是蛋白质消化的主要部位

胰酶及其作用

胰酶是消化蛋白质的主要酶，最适pH7.0左右，包括内肽酶和外肽酶。

内肽酶(endopeptidase)

水解蛋白质肽链内部的一些肽键，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、弹性蛋白酶。

外肽酶(exopeptidase)

自肽链的末段开始，每次水解一个氨基酸残基，主要包括羧基肽酶A和羧基肽酶B。05二月202311

蛋白水解酶作用示意图氨基酸二肽酶氨基肽酶内肽酶氨基酸

+羧基肽酶05二月202312

肠液中酶原的激活胰蛋白酶(trypsin)肠激酶(enterokinase)胰蛋白酶原弹性蛋白酶(elastase)弹性蛋白酶原糜蛋白酶(chymotrypsin)糜蛋白酶原羧基肽酶（A或B）羧基肽酶原（A或B）05二月202313

小肠粘膜细胞对蛋白质的消化作用主要是寡肽酶(oligopeptidase)的作用，如氨基肽酶(aminopeptidase)及二肽酶(dipeptidase)，最终产物为氨基酸。

保护胰组织免受蛋白酶的自身消化作用保证酶在其特定的部位和环境发挥催化作用酶原可视为酶的贮存形式

酶原激活的意义05二月202314氨基肽酶羧基肽酶05二月202315(二)氨基酸和寡肽通过主动机制被吸收

吸收部位：主要在小肠吸收形式：氨基酸、寡肽、二肽吸收机制：耗能的主动吸收过程05二月2023161.通过转运蛋白完成氨基酸和小肽的吸收转运蛋白(载体)与氨基酸、Na+组成三联体，由ATP供能将氨基酸、Na+转入细胞内，Na+再由钠泵排出细胞。七种转运蛋白(transporter)中性氨基酸转运蛋白酸性氨基酸转运蛋白碱性氨基酸转运蛋白亚氨基酸转运蛋白-氨基酸转运蛋白二肽转运蛋白三肽转运蛋白05二月2023172.-谷氨酰基循环(-glutamylcycle)对氨基酸的转运作用过程：谷胱甘肽对氨基酸的转运谷胱甘肽再合成05二月202318谷氨酸

5-氧脯氨酸酶ATPADP+Pi半胱氨酰甘氨酸(Cys-Gly)半胱氨酸甘氨酸二肽酶-谷氨酰环化转移酶氨基酸5-氧脯氨酸-谷氨酰半胱氨酸-谷氨酰半胱氨酸合成酶ADP+PiATP谷胱甘肽合成酶ATPADP+Pi细胞外

-谷氨酰基转移酶谷胱甘肽

GSH细胞内-谷氨酰氨基酸氨基酸05二月202319利用肠粘膜细胞上的二肽或三肽转运体系耗能的主动吸收过程吸收作用在小肠近端较强

肽的吸收05二月202320二、未消化吸收蛋白质在大肠发生腐败作用未被消化的蛋白质及未被吸收的氨基酸，在大肠下部受大肠杆菌的分解作用。腐败作用的产物大多有害，如胺类、氨、苯酚、吲哚等；也可产生少量的脂肪酸及维生素等可被机体利用的物质。

蛋白质的腐败作用(putrefaction)05二月202321（一）肠道细菌通过脱羧基作用产生胺类蛋白质

氨基酸胺类(amine)蛋白酶

脱羧基作用

组氨酸组胺

赖氨酸尸胺

色氨酸

色胺

酪氨酸酪胺05二月202322

假神经递质(falseneurotransmitter)

某些物质结构(如苯乙醇胺、-羟酪胺）与儿茶酚胺结构相似，可取代正常神经递质从而影响脑功能。苯乙胺苯乙醇胺酪胺-羟酪胺05二月202323（二）肠道细菌通过脱氨基作用产生氨未被吸收的氨基酸渗入肠道的尿素氨(ammonia)脱氨基作用尿素酶

降低肠道pH，NH3转变为NH4+以铵盐形式排出，可减少氨的吸收，这是酸性灌肠的依据。05二月202324（三）腐败作用产生其它有害物质酪氨酸

苯酚半胱氨酸

硫化氢

色氨酸

吲哚

正常情况下，上述有害物质大部分随粪便排出，只有小部分被吸收，经肝的代谢转变而解毒，故不会发生中毒现象。05二月202325第三节

氨基酸的一般代谢GeneralMetabolismofAminoAcids05二月202326一、体内蛋白质分解生成氨基酸成人体内的蛋白质每天约有1%~2%被降解，主要是肌肉蛋白质。蛋白质降解产生的氨基酸，大约70%~80%被重新利用合成新的蛋白质。05二月202327

蛋白质的半寿期(half-life)蛋白质降低其原浓度一半所需要的时间，用t1/2表示。（一）蛋白质以不同的速率进行降解

不同的蛋白质降解速率不同，降解速率随生理需要而变化。05二月202328不依赖ATP和泛素溶酶体中的组织蛋白酶(cathepsin)降解外源性蛋白、膜蛋白和胞内长寿蛋白质1.蛋白质在溶酶体通过ATP-非依赖途径降解（二）真核细胞内蛋白质的降解有两条重要途径05二月2023292.蛋白质在蛋白酶体通过ATP-依赖途径被降解

依赖ATP和泛素降解异常蛋白和短寿蛋白质

泛素(ubiquitin)76个氨基酸组成普遍存在于真核生物一级结构高度保守05二月202330

泛素与选择性被降解蛋白质形成共价连接，使其激活，即泛素化，包括三种酶参与的3步反应，需消耗ATP

蛋白酶体(proteasome)对泛素化蛋白质的降解

泛素介导的蛋白质降解过程：05二月202331UBCO-O+HS-E1ATPAMP+PPiUBCOS

E1HS-E2HS-E1UBCOSE2UBCOSE1PrHS-E2UBCOSE2UBCNH

OE3PrUB:泛素E1:泛素激活酶E2:泛素结合酶

E3:泛素蛋白连接酶Pr:被降解蛋白质泛素化过程05二月202332蛋白酶体存在于细胞核和胞浆内，主要降解异常蛋白质和短寿蛋白质。26S蛋白酶体20S的核心颗粒(CP)19S的调节颗粒(RP):

18个亚基，6个亚基具有ATP酶活性2个环：7个亚基2个环：7个亚基05二月20233305二月202334泛素化过程(图示)05二月20233505二月202336二、外源性氨基酸与内源性氨基酸组成氨基酸代谢库食物蛋白质经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸）与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸及体内合成的非必需氨基酸（内源性氨基酸）混在一起，分布于体内各处参与代谢，称为氨基酸代谢库(metabolicpool)

。05二月20233705二月20233805二月202339

氨基酸代谢概况合成分解嘌呤、嘧啶、肌酸等含氮化合物代谢转变胺类+CO2脱羧基作用脱氨基作用消化吸收其它含氮物质非必需氨基酸NH3CO2+H2O糖或脂类-酮酸谷氨酰胺尿素食物蛋白质组织蛋白质血液氨基酸组织氨基酸氨基酸代谢库三、氨基酸的脱氨基作用

脱氨基作用指氨基酸脱去-氨基生成相应-酮酸的过程。

05二月20234005二月202341α-酮酸氨再生成非必需氨基酸转变成糖及脂类氧化生成CO2、H2O、E氨基酸脱氨基作用（一）氨基酸通过转氨基作用脱去氨基转氨基作用(transamination)1.转氨基作用由转氨酶催化完成在转氨酶(transaminase)（氨基转移酶，aminotransferase）的作用下，某一氨基酸去掉-氨基生成相应的-酮酸，而另一种-酮酸得到此氨基生成相应的氨基酸的过程。05二月202342

反应式大多数氨基酸可参与转氨基作用，赖氨酸、苏氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸除外。05二月20234305二月202344转氨酶能够催化氨基酸与α－酮酸之间进行转氨基作用的酶称为转氨酶转氨酶的特点：1、转氨酶的平衡常数接近于1，转氨基作用的反应方向由底物与产物浓度积的比值决定。2、转氨酶的专一性高，不同氨基酸的转氨基作用由不同的转氨酶负责催化，因此，细胞内有多种转氨酶。05二月202345

体内重要的转氨酶①谷丙转氨酶(glutamicpyruvictransaminase,GPT)，即丙氨酸转氨酶(alaninetransaminase,ALT)：肝中活性最高。②谷草转氨酶(glutamicoxalo-acetictransaminase,GOT)，即天冬氨酸转氨酶(aspartatetransaminase,AST)：心肌中活性最高。05二月202346CH3CH3-酮戊二酸丙酮酸谷氨酸丙氨酸谷丙转氨酶（丙氨酸转氨酶）（GPT,ALT）CH2-酮戊二酸草酰乙酸谷氨酸天冬氨酸谷草转氨酶（天冬氨酸转氨酶）（GOT,AST）COOHCH2COOH05二月202347正常人各组织中GPT及GOT活性（单位/克湿组织）

血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。组织GPTGOT组织GPTGOT肝44000142000胰腺200028000肾1900091000脾120014000心7100156000肺70010000骨骼肌480099000血清162005二月2023482.各种转氨酶都具有相同的辅酶和作用机制

转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛氨基酸磷酸吡哆醛-酮酸

磷酸吡哆胺谷氨酸-酮戊二酸转氨酶05二月20234905二月20235005二月202351转氨酶催化的作用机制是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式，也是机体合成非必需氨基酸的重要途径。

通过此种方式并未产生游离的氨。

转氨基作用的生理意义05二月202352（二）L-谷氨酸通过L-谷氨酸脱氢酶催化脱去氨基

存在于肝、脑、肾中辅酶为NAD+或NADP+GTP、ATP为其抑制剂

GDP、ADP为其激活剂L-谷氨酸脱氢酶L-谷氨酸NH3-酮戊二酸NAD(P)+NAD(P)H+H+H2O-亚氨基戊二酸05二月20235305二月202354L-谷氨酸脱氢酶的特点：1、酶所催化的反应常数接近于1，反应的方向由底物和产物浓度积的比值决定。因此，氧化脱氨基作用即是氨基酸的分解反应又是氨基酸的合成反应。2、谷氨酸脱氢酶的专一性非常高，只能催化L-谷氨酸的氧化脱氨基作用。

联合脱氨基作用（转氨脱氨作用）

两种脱氨基方式的联合作用（转氨基作用与L-谷氨酸脱氢酶作用），使氨基酸脱下-氨基生成-酮酸并产生游离的氨的过程。既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是体内合成非必需氨基酸的主要方式。主要在肝、肾、脑组织进行。05二月20235505二月202356（三）嘌呤核苷酸循环心肌和骨骼肌中的脱氨基反应（肌肉中缺乏L-谷氨酸脱氢酶），也在肝、脑中进行另一种形式的联合脱氨基作用05二月20235705二月20235805二月202359（四）氨基酸通过氨基酸氧化酶脱去氨基

肝、肾组织中α-氨基酸O2+FMNH2α-酮酸NH+4+H2O2L-氨基酸氧化酶05二月202360四、氨基酸碳链骨架可进行转换或分解

氨基酸脱氨基后生成的-酮酸(-ketoacid)代谢去路：（一）彻底氧化分解并提供能量（二）经氨基化生成营养非必需氨基酸（三）可转变成糖及脂类化合物05二月202361生糖氨基酸：在体内能转变成糖的氨基酸。生酮氨基酸：在体内能转变成酮体的氨基酸。有Leu和Lys。生糖兼生酮氨基酸：既能转变成糖也能转变成酮体的氨基酸。有Trp、Thr、Tyr、Ile、Phe。05二月202362

氨基酸生糖及生酮性质的分类类别氨基酸生糖氨基酸甘氨酸、丝氨酸、缬氨酸、组氨酸、精氨酸、

半胱氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸、丙氨酸、谷氨酸、

谷氨酰胺、天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸

生糖兼生酮异亮氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、苏氨酸、氨基酸

色氨酸生酮氨基酸亮氨酸、赖氨酸05二月202363琥珀酰CoA延胡索酸草酰乙酸-酮戊二酸柠檬酸乙酰CoA丙酮酸PEP磷酸丙糖葡萄糖或糖原-磷酸甘油脂肪酸甘油三酯乙酰乙酰CoA丙氨酸半胱氨酸丝氨酸苏氨酸甘氨酸色氨酸异亮氨酸亮氨酸色氨酸苏氨酸天冬氨酸天冬酰胺苯丙氨酸酪氨酸异亮氨酸苏氨酸甲硫氨酸缬氨酸酮体亮氨酸赖氨酸酪氨酸色氨酸苯丙氨酸谷氨酸精氨酸谷氨酰胺组氨酸脯氨酸CO2CO2氨基酸、糖及脂肪代谢的联系05二月202364第四节

氨的代谢MetabolismofAmmonia05二月202365血氨：

体内代谢产生的氨和肠道吸收的氨进入血液形成血氨。

正常情况下血氨的水平47~65μmol/L氨有剧毒，尤其是脑等神经组织。氨有重要功能：是体内含氮化合物中氮的重要来源。05二月202366一、血氨有三个重要来源（一）氨基酸脱氨基作用和胺类分解产生氨

RCH2NH2RCHO+NH3胺氧化酶氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。05二月202367（二）肠道细菌腐败作用蛋白质和氨基酸在肠道细菌作用下产生的氨尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨4g/日肠道对氨的吸收与肠道pH有关：05二月202368（三）肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰胺对调节血液的酸碱平衡有重要的生理意义05二月202369氨在体内有的存在方式：运输形式：丙氨酸、谷氨酰胺排泄形式：尿素解毒形式：谷氨酰胺05二月202370二、氨在血液中以丙氨酸及谷氨酰胺的形式转运（一）丙氨酸-葡萄糖循环生理意义:氨以无毒的丙氨酸形式从肌肉中运输到肝肝为肌肉提供葡萄糖05二月202371

丙氨酸-葡萄糖循环丙氨酸葡萄糖

肌肉蛋白质氨基酸NH3谷氨酸-酮戊二酸丙酮酸糖酵解途径肌肉丙氨酸血液丙氨酸葡萄糖-酮戊二酸谷氨酸丙酮酸NH3尿素尿素循环糖异生肝葡萄糖05二月202372（二）通过谷氨酰胺从脑和骨骼肌等组织运往肝或肾

05二月202373

Gln既是氨的一种解毒形式，也是氨的储存和运输形式。05二月202374三、氨在肝合成尿素是氨的主要代谢去路

氨在体内的主要去路：在肝内合成尿素，是最主要的去路合成非必需氨基酸及其它含氮化合物合成谷氨酰胺

肾小管泌氨分泌的NH3在酸性条件下生成NH4+，随尿排出05二月20237505二月202376

氮的排出形式05二月202377（一）Krebs提出尿素是通过鸟氨酸循环合成的学说

尿素生成的过程由HansKrebs和KurtHenseleit提出，称为鸟氨酸循环(orinithinecycle)，又称尿素循环(ureacycle)或Krebs-Henseleit循环。部位：肝亚细胞定位：线粒体和胞液05二月202378尿素合成主要器官犬切除肾，血中尿素含量浓度明显升高。犬切除肝，血中含氮化合物浓度升高而血和尿中尿素浓度明显降低。

犬切除肝、肾，血中尿素水平较低而血氨浓度明显上升说明：肝是合成尿素的器官，肾是排泄尿素的器官。05二月202379实验根据：①大鼠肝切片与NH4+保温数小时，NH4+↓，尿素↑②加入鸟氨酸、瓜氨酸和Arg后，尿素↑③上述三种氨基酸结构上彼此相关④早已证实肝中有精氨酸酶05二月202380N精鸟氨酸、瓜氨酸、精氨酸结构比较05二月202381鸟氨酸瓜氨酸精氨酸尿素NH3+CO2H2ONH3H2OH2O精氨酸酶尿素生成的鸟氨酸循环05二月2023821.NH3、CO2和ATP缩合生成氨基甲酰磷酸

CO2+NH3+H2O+2ATP氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ（N-乙酰谷氨酸，Mg2+）COH2NO~PO32-+

2ADP+Pi氨基甲酰磷酸

反应在线粒体中进行（二）肝中鸟氨酸循环合成尿素的详细步骤05二月202383反应由氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ(carbamoylphosphatesynthetaseⅠ,CPS-Ⅰ)催化。N-乙酰谷氨酸为其激活剂，反应消耗2分子ATP。N-乙酰谷氨酸(AGA)N-乙酰谷氨酸(AGA)05二月2023842.氨基甲酰磷酸与鸟氨酸反应生成瓜氨酸鸟氨酸氨基甲酰转移酶H3PO4+氨基甲酰磷酸05二月20238505二月202386反应由鸟氨酸氨基甲酰转移酶(ornithinecarbamoyltransferase,OCT)催化。OCT常与CPS-Ⅰ构成复合体。反应在线粒体中进行，瓜氨酸生成后进入胞液。05二月2023873.瓜氨酸与天冬氨酸反应生成精氨酸代琥珀酸反应在胞液中进行。

精氨酸代琥珀酸合成酶ATPAMP+PPiMg2++天冬氨酸精氨酸代琥珀酸NHCHCOOHNH2NH2CO瓜氨酸(CH2)3H2O05二月2023884.精氨酸代琥珀酸裂解生成精氨酸和延胡索酸反应在胞液中进行。精氨酸延胡索酸精氨酸代琥珀酸裂解酶精氨酸代琥珀酸05二月2023895.精氨酸水解释放尿素并再生成鸟氨酸反应在胞液中进行。尿素鸟氨酸精氨酸H2O05二月20239005二月20239105二月202392

总反应式：2NH3+CO2+3ATP+3H2O→H2N-CO-NH2+2ADP+AMP+4Pi

原料：2分子氨，一个来自于游离氨，另一个来自天冬氨酸（多种氨基酸的氨基）。

过程：通过鸟氨酸循环，先在线粒体中进行，再在胞液中进行。

耗能：3个ATP，4个高能磷酸键。05二月2023931.高蛋白质膳食促进尿素合成2.AGA激活CPS-Ⅰ启动尿素合成3.精氨酸代琥珀酸合成酶调节尿素合成（三）尿素合成受膳食蛋白质和两种限速酶活性的调节05二月202394血氨浓度升高称高血氨(hyperammonemia)常见于肝功能严重损伤或尿素合成相关酶的遗传缺陷高血氨症时可引起脑功能障碍，称氨中毒(ammoniapoisoning)（四）尿素合成障碍可引起高血氨症与氨中毒05二月202395高血氨症和氨中毒氨中毒的可能机制：05二月202396第五节

个别氨基酸的代谢MetabolismofIndividualAminoAcids05二月202397绝大多数氨基酸经共有代谢途径进行代谢，但不同氨基酸因其侧链不同，还有其特殊的代谢途径，称个别氨基酸代谢。虽然经此途径代谢的氨基酸量很少，但有十分重要的生理意义。常见的代谢途径有：氨基酸的脱羧基作用一碳单位的代谢含硫氨基酸的代谢支链氨基酸的代谢芳香氨基酸的代谢05二月202398

脱羧基作用(decarboxylation)氨基酸脱羧酶氨基酸胺类RCH2NH2+CO2磷酸吡哆醛05二月202399（一）谷氨酸GABA是抑制性神经递质，对中枢神经有抑制作用。-氨基丁酸(-aminobutyricacid,GABA)

COOH(CH2)2CH2NH2

CO2L-谷氨酸脱羧酶COOH(CH2)2CHNH2COOHL-谷氨酸05二月2023100（二）组氨酸

组胺是强烈的血管舒张剂，可增加毛细血管的通透性，还可刺激胃蛋白酶原及胃酸的分泌。05二月2023101（三）色氨酸经5-羟色胺酸生成5-羟色胺(5-hydroxytryptamine,5-HT)5-HT在脑内作为神经递质，起抑制作用；在外周组织有强烈的血管收缩作用05二月2023102（四）某些氨基酸的脱羧基作用可产生多胺类(polyamines)物质多胺是调节细胞生长的重要物质。鸟氨酸脱羧酶丙胺转移酶5-甲基-硫-腺苷05二月202310305二月2023104一碳单位（一）四氢叶酸作为一碳单位的运载体参与一碳单位代谢

某些氨基酸在分解代谢过程中产生的含有一个碳原子的基团，称为一碳单位(onecarbonunit)。

二、某些氨基酸在分解代谢中啼生一碳单位05二月2023105一碳单位的种类甲基(methyl)–CH3甲烯基(methylene)–CH2–甲炔基(methenyl)–CH=甲酰基(formyl)–CHO亚氨甲基(formimino)–CH=NH05二月2023106FH4的生成FFH2FH4FH2还原酶FH2还原酶NADPH+H+NADP+NADPH+H+NADP+05二月202310705二月2023108FH4携带一碳单位的形式(一碳单位通常是结合在FH4分子的N5、N10位上)N5—CH3—FH4N5,N10—CH2—FH4N5,N10=CH—FH4N10—CHO—FH4N5—CH=NH—FH405二月2023109

一碳单位主要来源于Ser、Gly、His、Trp的分解代谢。（二）由氨基酸产生的一碳单位可相互转变05二月2023110NH3N5,N10=CH–FH4N10–CHO–FH4合成酶05二月2023111

一碳单位的互变05二月2023112（三）一碳单位的主要功能是参与嘌呤、嘧啶的合成

N10–CHO–FH4与N5,N10=CH–FH4分别为嘌呤合成提供C2与C8，N5,N10–CH2–FH4为胸腺嘧啶核苷酸合成提供甲基，将氨基酸代谢和核苷酸代谢联系起来

为体内的甲基化反应间接提供甲基代谢障碍或FH4缺乏引发疾病磺胺类药物及抗代谢药物05二月2023113一碳单位的生理功用

在体内有多种反应需要一碳单位提供碳原子，最重要的是核苷酸的合成。一碳单位联系起了氨基酸和核苷酸代谢，因此一碳单位的代谢在代谢中占有十分重要的地位，当一碳单位代谢障碍时，会因影响核酸的生物合成而影响机体正常的生理功能，如引起巨幼红细胞贫血等疾病。05二月2023114磺胺药的作用机制对氨基苯甲酸对氨基苯磺酸05二月2023115正常红细胞的形态05二月2023117由于叶酸或B12缺乏引起的巨幼红细胞性贫血05二月2023118三、含硫氨基酸的代谢是相互联系的胱氨酸甲硫氨酸半胱氨酸含硫氨基酸05二月2023119（一）甲硫氨酸参与甲基转移1.甲硫氨酸转甲基作用与甲硫氨酸循环腺苷转移酶PPi+Pi+甲硫氨酸ATPS-腺苷甲硫氨酸(SAM)05二月2023120SAM为体内甲基的直接供体甲基转移酶RHR–CH3腺苷SAMS-腺苷同型半胱氨酸同型半胱氨酸05二月2023121甲硫氨酸循环05二月20231222.甲硫氨酸为肌酸合成提供甲基肌酸(creatine)和磷酸肌酸(creatinephosphate)是能量储存、利用的重要化合物。肝是合成肌酸的主要器官。肌酸以甘氨酸为骨架，由精氨酸提供脒基，SAM提供甲基而合成。肌酸在肌酸激酶的作用下，转变为磷酸肌酸。肌酸和磷酸肌酸代谢的终产物为肌酸酐(creatinine)。05二月2023123H2O05二月2023124（三）半胱氨酸代谢可产生多种重要的生理活性物质1.半胱氨酸与胱氨酸可以互变-2H+2HCH2CHNH2COOHCH2CHNH2COOHSSCH2SHCHNH2COOH205二月2023125CH2SHCH2SO3H|

3[O]

|磺酸丙氨酸脱羧酶CH2SO3HCH-NH2