第一章 蛋白质组成及结构

蛋白质部分第一章蛋白质组成及结构

第一节组成蛋白质的氨基酸第二节蛋白质的一级结构与进化第三节蛋白质的空间结构

第四节蛋白质各级结构之间的关系

第五节球状蛋白质构象的运动第一节组成蛋白质的氨基酸

根据侧链结构和性质的不同分为：

1.脂肪族氨基酸

2.芳香族氨基酸

3.羟基氨基酸与含硫氨基酸

4.酸性氨基酸及其酰胺

5.碱性氨基酸

另外，蛋白质中还常含有修饰氨基酸

1.脂肪族氨基酸

甘氨酸（Gly,G）亮氨酸（Leu,L）

丙氨酸（Ala,A）异亮氨酸（Ile,I）

缬氨酸（Val,V）脯氨酸（Pro,P）

Gly

无侧链

双面角可自由转动

柔性大

常出现在需要运动或转折的肽链片段中Ala

小，侧链只有一个甲基

无化学活性

在蛋白质分子中可处于内部或表面Val、

Ile、

Leu

带有分支的支链氨基酸易于在蛋白质分子中固定于一定位置，并有利于链的折叠Pro一种亚氨酸具有固定的构型，很强的立体化学效应

使肽链形成一个转角而改变主链方向

对二级结构有破坏作用，但仍能出现在这些结构末端或弯曲部位

常暴露于蛋白质分子表面

以顺式肽键存在

2.芳香族氨基酸

苯丙氨酸（Phe,F）酪氨酸（Tyr,Y）色氨酸（Trp,W）Phe、Tyr、Trp

Phe疏水作用很强，而Tyr、Trp

较差。Tyr酚基可形成较强的氢键Cα与芳环之间仅有一个可转动的C甲烯基，限制了侧链的柔性

侧链环堆积不规则，常以相互垂直的“人”字型排列，其存在形式对周围结构有很大影响3.羟基氨基酸与含硫氨基酸

丝氨酸（Ser,S）半胱氨酸（Cys,C）

苏氨酸（Thr,T）甲硫氨酸（Met,M）Ser、

Thr侧链带有羟基，可形成氢键,也可通过水分子间接形成氢键化学性质活泼，具有重要的功能Cys巯基（–SH）

易氧化形成带有二硫键的半胱氨酸

与金属离子如Fe、Zn、Cu等配位结合

结合蛋白质中一些非蛋白基团

在蛋白质空间结构中成簇聚集因此

常埋藏在蛋白质分子内部，形成特定的模体结构Met

疏水性大

柔性大

常埋藏在蛋白质分子内部4.酸性氨基酸及其酰胺天冬氨酸（Asp,D）

谷氨酸（Glu,E）

天冬酰氨（Asn,N）

谷氨酰氨（Gln,Q）Asp、

Glu一般带负电荷，在蛋白质内形成盐键Glu的γ羧基常位于蛋白质分子表面，与钙结合在肽段序列中成簇存在，使分子表面形成不对称电荷分布从而成为蛋白质分子与其他大分子物质相互作用的位点Asn、Gln

侧链虽有极性，但不解离，不带电荷易形成氢键5.碱性氨基酸

组氨酸（His,H）

赖氨酸（Lys,K）

精氨酸（Arg,R）His

含咪唑基参与酶促反应中的质子传递反应，为多种酶的活性中心易与金属离子形成配位化合物，参与组成各种金蛋白属质Lys、Arg一般带正电荷，存在于蛋白质分子表面可与酸性氨基酸残基、肽链C端、核酸中的磷酸基团形成盐键与蛋白质活性有关

Lys

长侧链可自由伸展在外，与蛋白质结合功能有关

Arg

可沿着侧链卷曲成疏水表面埋藏在蛋白质分子内，也可与蛋白质分子内的氧形成氢键从而稳定蛋白质，与酶的催化功能有关

修饰氨基酸翻译后修饰：即肽链中氨基酸残基的修饰，如O–磷酸化，羟基化碘化，酰氨化，糖基化等翻译时修饰：即翻译过程中氨基酸先经过修饰，然后掺入肽链中作用：1.保护蛋白质

2.使蛋白质出现新的结构和功能举例一：翻译后修饰的氨基酸

4-羟脯氨酸（胶原蛋白）

5-羟赖氨酸（结缔组织）

γ-羧基谷氨酸（凝血酶）

6-N-甲基赖氨酸

3，5-二碘酪氨酸

锁链素（结缔组织）举例二：翻译时修饰的氨基酸

硒代半胱氨酸蛋白质翻译过程中，识别某些终止密码子UGA的特殊丝氨酸tRNA与丝氨酸结合后，可经酶促催化丝氨酸而形成硒代半胱氨酸，再进入核糖体参与某些蛋白质合成。第二节蛋白质的一级结构与进化

蛋白质一级结构（primarystructure）

蛋白质多肽链中氨基酸的序列

包括两个方面蛋白质分子中多肽链的数目多肽链中氨基酸的精确序列2.一级结构与进化

（1）同源蛋白质（homologousprotein）（2）蛋白质家族与超家族（proteinfamilyandsuperfamily）

（3）举例：细胞色素C（cytochromeC）（1）同源蛋白质来自同一祖先蛋白质，随着进化而分化为具有不同功能特征的蛋白质产生原因：

趋异突变（divergentmutation）：导致蛋白质一级结构改变，使蛋白质被淘汰或形成新蛋白质

中性突变（neutralmutation）：不影响蛋白质功能

同源蛋白质同源蛋白质的种属差异多见于蛋白质分子表面的氨基酸残基，内部残基的变异不仅少见，还往往借其他改变来进行补偿，借以减少肽链主体的任何紊乱，且变异常常是类似性质氨基酸任何两个无关的蛋白质肽链之间，一般都可能出现5%位置上残基相同的情况。至少15%（去除间隔与插入）位置上残基相同的蛋白质才有可能是同一家族，15%~25%的残基相同者属于准同源同源蛋白质同源蛋白质某一特定位置的氨基酸残基可以相同（invariable),

保守（conservative）/相似（similar）和可变（variable）高度保守的氨基酸残基对蛋白质的结构和功能非常重要同源蛋白质拥有共同的三维结构（2）蛋白质家族与超家族同源蛋白质序列组成中残基相同多于50%者属于同一家族蛋白质少于50%者属于超家族蛋白质。还应考虑蛋白质立体结构中结构域或模体的相似性及其与功能进化的关系在蛋白质家族中根据其氨基酸序列相差少于20%者可划分为亚家族（subfamily)（3）举例：细胞色素C（cytochromeC）

60个物种中，有27个位置上的氨基酸残基完全不变，是维持其构象中发挥特有功能所必要的部位，属于不变残基可变残基可能随着进化而变异，而且不同种属的细胞色素C氨基酸差异数与种属之间的亲缘关系相关。亲缘关系相近者，氨基酸差异少，反之则多（进化树）

单位进化周期（unitevolutionperiod):蛋白质在进化过程中每一个残基的变异所需时间细胞色素C

（cytochromeC）黄色：不变残基（invariableresidues）蓝色：保守氨基酸（conservativeresidues）未标记：可变残基（variableresidues）第三节蛋白质的空间结构1.稳定蛋白质空间结构的化学键和作用力2.蛋白质的二级结构3.蛋白质的三级结构4.蛋白质的四级结构蛋白质空间结构的层次1.稳定蛋白质空间结构的化学键和作用力

（1）VanderWaals力（2）氢键（hydrogenbond）（3）盐键（ionicbond）（4）疏水相互作用（hydrophobicinteraction）（5）二硫键（disulfidebond）（1）VanderWaals力

非特异性相互作用存在于所有分子中及分子之间能量：1kcal/mol

在两个结构互补大分子之间大量形成介导酶与底物、抗原抗体结合（2）氢键（hydrogenbond）生物大分子中形成氢键的主要基团：羟基，氨基，羰基，脂基蛋白质中至少50%的内部极性基团参与形成氢键众多的氢键呈直线排列而有较大的键能，为维持蛋白质稳定构象的重要化学键蛋白质侧链残基之间及残基与主链之间形成的氢键很少，但对维持蛋白质构象起很大的作用不同基团间形成氢键蛋白质中的氢键（3）盐键（ionicbond）存在于蛋白质相互靠近的酸性或碱性氨基酸侧链间一般分布在蛋白质分子表面很少，作用有限（4）疏水相互作用（hydrophobicinteraction）

当蛋白质肽链进入水介质时，所有非极性基团趋于聚合而减少非极性基团与水的界面，从而使蛋白质形成疏水核心是使球状蛋白质形成稳定构象的主要作用力

（5）二硫键（disulfidebond）二硫键的形成

胰岛素(insulin)免疫球蛋白(immunoglobulin）

二硫键（disulfidebond）天然蛋白质中一个半胱氨酸仅与特定的另一个半胱氨酸残基自发形成二硫键分子量较大的蛋白质或分泌性蛋白质往往借二硫键维持其结构细胞内蛋白质的二硫键与其功能关系密切，如收缩蛋白质及微管蛋白依赖于巯基与二硫键的转换调节其功能亚基间二硫键的正确结合是维持许多蛋白质功能必不可少的条件，如免疫球蛋白重链与轻链通过二硫键结合，有利于维持其抗原结合部位的特异性

蛋白质表面结构的互补产生了众多的弱键，这些弱键反过来又增强了蛋白质之间的结合特异性2.蛋白质的二级结构（1）α-螺旋（α-helice）（2）β-折叠（β-pleatedsheet）（3）β-转角（β-turn）（4）无规卷曲（randomcoil）（5）无序结构（1）α-螺旋（α-helice）①结构特点②球状蛋白质中的α-helice③α-helice稳定性影响因素④两亲α-helice（amphipathicα-helice

）⑤举例：α-角蛋白（a-keratin）α-螺旋（α-helice）

α-helice左手和右手螺旋突出的侧链①结构特点一般蛋白质中为右手螺旋多肽链主链骨架围绕中心轴螺旋式上升，每上升一圈为3.6个残基，0.544nm垂直距离每个残基沿中心轴上升0.15nm，旋转100°一个酰胺平面上N–H中的H原子与其前面第三个酰胺平面C=O中O原子形成氢键，且氢键的方向与螺旋中心轴几乎平行结构特点氢键所封闭的环由共价键和氢键构成，共包含了13个原子，涉及3.6个氨基酸，可用3.613表示亲水和疏水性完全取决于侧链。因为肽链骨架中的极性基团都参与了氢键的形成肽链主体的各个原子具有紧密堆积的结构特征，中心轴旁几乎不存在空间。因此α-螺旋是处于相当稳定的结构状态。蛋白质的功能活性区常不在α-螺旋区而在其附近②球状蛋白质中的α-heliceα-螺旋的末端一圈常形成不典型的3.613螺旋，称为αⅡ螺旋，其N–H···O夹角呈109°（αⅠ为157

°），不能继续形成螺旋球蛋白中的各个α-螺旋段均较短，平均有12个氨基酸残基组成

原因：由于α-螺旋稳定性最好，各种氨基酸（除了Gly、Pro外）通过肽键形成主链都有折叠成α-螺旋的倾向。但是各残基的侧链结构各有其构象、疏水性、极性、荷电情况的特点，以及周围肽链、环境的实际情况，常影响α-螺旋的延伸③α-helice稳定性影响因素Cα

连接的R侧链之间的相互作用（如相隔2~4个残基的两个氨基酸，或相邻氨基酸大的R基团）影响α-螺旋的稳定甚至其形成Pro残基的吡咯烷环阻止α-螺旋的形成多肽链上连续存在的极性基团之间的相互作用影响螺旋的稳定性Gly残基由于酰胺平面的自由旋转，二面角很难固定在α-螺旋所许的范围内，不易形成α-螺旋N-terminus的酸性氨基酸残基（Glu，Asp）能稳定带正电的α-螺旋，

C-terminus的碱性氨基酸残基（Lys，Arg）能稳定带负电的α-螺旋④两亲α-helice

（amphipathic

α-helice

）亲水侧链伸向一侧，疏水侧链向相反的一侧伸出残基的排列象一个“车轮”：亲水性残基都位于“车轮”的一面，疏水性残基在另一面在纤维状和球状蛋白质中非常重要，使蛋白质形成亲水的表面和疏水的核心⑤举例：α-角蛋白（a-keratin）脊椎动物中毛发、皮肤、及指、趾甲等结构中的主要蛋白质富含疏水性氨基酸，如Phe,Ile,Val,Met,和Ala，所以不溶于水基本单位：角蛋白原纤维（protofibril）原纤维单体是由两条α-螺旋相互盘曲形成的左手超螺旋（superhelix）。四链结构链间作用力：vanderWaals力和二硫键α-角蛋白（

a-keratin）

α-螺旋双链左手超螺旋原丝原纤维（2）β-折叠（β-pleatedsheet）

①结构特点②球状蛋白质中的β-pleatedsheet③举例：丝心蛋白①结构特点

两个或更多个几乎完全伸展的肽链并排靠近时形成相邻肽链间通过N–H与C=O形成规则的氢键相邻β折叠层之间的距离约为0.35nm相邻残基的R基团向相反的方向突出包括平行式（parallel）和反平行式（antiparallel）两种β-折叠的平行式和反平行式②球状蛋白质中的β-pleatedsheet球蛋白中常含有短肽链的β-折叠平行的β-折叠常出现于多股肽链，而反平行的两股肽链则出现明显的右手扭曲，每5个残基就能扭曲180°。这种扭曲导致

β片层整体形成缓慢的大扭曲片层，如马鞍形结构（saddle）和β-桶（β-barrels）

β-桶和马鞍形结构

平行的β-折叠常出现在分子内部，而典型的反平行β-折叠则一侧埋藏在内，另一侧暴露于溶剂，故其氨基酸序列常为亲水性与疏水性交替富含β-折叠的蛋白质稳定性较差而乳酸脱氢酶结构域磷酸甘油醛异构易变，常与蛋白质的生物学功能有关马鞍形扭曲酶的β-桶卷曲

③举例：丝心蛋白蚕丝中的主要蛋白质由大片的反平行式β-折叠堆积成的多层结构一级结构含以下重复序列：[甘-丙-甘-丙-甘-丝-甘-丙-丙-甘-（丝-甘-丙-甘-丙甘）8]Gly残基几乎呈隔位排列，Gly残基之间为结构简单的Ala或Ser残基Gly残基位于β-折叠层的同侧，Ala及Ser残基位于

β-折叠层的另一侧β片层之间的作用力：vanderWaals力和氢键，故比较柔软，但又相当牢固（3）β-转角（β-turn）

在各种二级结构之间起连接作用，如α-helice与α-helice，α-helice与β-pleatedsheet，antiparallel与antiparallel亲水性氨基酸残基形成β-转角的倾向很强，故常位于分子表面2/3是Pro-Asp-NH2或Pro-Gly残基对可使蛋白质分子中肽链出现180°回折，同时在第一个残基的C=O与第四个残基的N-H间形成氢键，成为4个连续残基的稳定结构β-转角（β-turn）

普通转角（βⅠ）甘氨酸转角（βⅡ）

4个Cα

不在同一平面上而有＋45°双面角4个Cα

与氢键几乎在同一个平面上。第二个残基大多为甘氨酸此外，还有一些非典型的β转角，可以有两个氢键，或者没有氢键而靠邻近侧链间的作用，乃至远程作用力来维系其转角结构（4）无规卷曲（randomcoil）没有确定规律性的肽链构象，但仍是紧密有序的稳定结构通过主链间及主链与侧链间氢键维持其构象分两类：

①紧密环（compactloop）②连接条带（connectionstraps）①紧密环（compactloop）肽链主体结构卷曲成一端开放的环状，象希腊字母，又称环肽链由6~16个氨基酸残基组成，Gly、Pro、Asp、Asn、Ser和Tyr较常见。由于亲水性氨基酸残基较多，故常位于蛋白质分子表面氨基酸残基侧链可堆积在环内，通过疏水作用或形成氢键等，成为紧密的结构。肽链片段两末端间距离小（通常为0.37~1.0nm）可能与蛋白质的识别功能有关，并参与催化作用②连接条带（connectionstraps）三种类型：S形的α-α连接；长度及构象不一的α-β和β-α连接；β弓连接不相邻的β链，形成“希腊花边连接（Greekkeyconnection）”各种连接条带的长度、走向颇不规则，在蛋白质肽链的卷曲、折叠过程中具有明确的结构作用连接条带主链C=O和NH间一般不形成氢键常位于蛋白质分子表面，其残基常是带电荷或具有极性，能与介质水形成氢键连接条带（connectionstraps）同源性比较发现，连接区常有残基出现插入、替换、缺失的变异，说明在蛋白质进化过程中连接肽段易致突变功能上，连接条带往往参与形成蛋白质的一些结合位点或酶的活性位点前蛋白单体的希腊花边β桶结构前蛋白构象前蛋白三维拓扑图摊开后的二维希腊花边图案拓扑图（5）无序结构暴露在介质中的带电荷长链残基常是无序的，如

Lys、Arg、Ile肽链末端的几个残基如果没有较大的疏水性氨基酸，也常表现为无序结构有些蛋白质的配体结合部位，无配体时是无序结构，一旦结合上配体则成为有序结构3.蛋白质的三级结构

蛋白质分子或亚基内所有原子的空间排布，是多肽链折叠、卷曲的最终状态

（1）超二级结构（2）三级结构的折叠类型（3）模体（motif）（4）结构域（structuraldomain）和功能域（functionaldomain）（1）超二级结构(supersecondarystructure)二级结构单元通过多种连接多肽组合成特殊几何排列的折叠类型，又称标准折叠单位（standardfoldingunits）超二级结构产生的构象形式与所连接的二级结构单元种类、连接肽链的长度、残基构象或其极性、带电性及疏水性有关常见的有三种：

①αα：相邻的两条α-helices通过肽链连接而成

②ββ：β-pleatedsheet链逆转形成的发夹结构③βαβ：由一个不规则的环链或α-helice将两条平行的β-pleated末端以右手或左手交叉方式连接起来

超二级结构(supersecondarystructure)ααββ

βαβ超二级结构(supersecondarystructure)

平行β链的的右手及β折叠在蛋白质中的不同形式左手交叉连接（2）三级结构的折叠类型

以结构域（domain）为单位，根据其中二级结构类型、数量、组合方式及拓扑构象，大致分为4种主要类型：

①全α类型②平行α/β类型③反平行β类型④不规则结构类型①全α类型各段α-helices通过反平行或近于互相垂直的状态而连接，排列成层，再平行叠起，从而形成三级结构的构象基础分为两种亚型

：Ⅰ.升降螺旋捆（upanddownhelixbundle）Ⅱ.希腊花边螺旋捆（Greekkeyhelixbundle）Ⅰ.升降螺旋捆（upanddownhelixbundle）

各相邻α-helices头尾相连，反向排列，形成桶状常见为四螺旋捆，如细胞色素b562

、Rop（repressorofprimer）蛋白、载脂蛋白E3、人生长激素、去铁蛋白单体、白介素-2、白介素-4、粒细胞-巨噬细胞集落刺激因子、朊病毒（prion）也有蛋白质呈三捆螺旋或较大的五或六螺旋捆

升降螺旋捆（upanddownhelixbundle）

升降螺旋捆模式

细胞色素b562蚯蚓肌红蛋白（上面观）蚯蚓肌红蛋白（侧面观）Ⅱ.

希腊花边螺旋捆（Greekkeyhelixbundle）多个α-helices段近于垂直的相互连接，并卷曲成近似古希腊花瓶上的回形花边。如肌红蛋白（myoglobin）、血红蛋白（hemoglobin）

肌红蛋白②平行

α/β类型整个肽链中α-helices与β-pleatedsheet交替存在，卷曲组成多层一般平行的β-pleatedsheet在结构域的内部，α-helices覆盖在外部多数卷曲成右手交叉连接，如平行β桶（parallelβbarrel），马鞍形结构平行α/β类型平行β桶（parallelβbarrel）8条平行β链在中央，相互连成氢键网，排列成内桶与各β链连接的8条α-helices在其间沿着相同的方向排列在β桶的外侧，成为外桶整个β桶结构为（βα）8约10%的酶分子属此桶高低不一，催化的反应多样如磷酸丙糖异构酶、木糖异构酶、丙酮酸激酶等磷酸甘油醛异构酶平行α/β类型马鞍形常见的核苷酸结合结构域是由许多β-pleatedsheet形成马鞍形排列β链之间由α-helices形成右手交叉连接，排在β-pleatedsheet两侧β-pleatedsheet末端有核苷酸结合位点，可以结合NAD+、FMN、或ATP如以NAD+、NADP+、及FAD为辅酶的脱氢酶，腺苷酸激酶，F1ATP

酶，肌球蛋白，延长因子EF-Tu，P21ras，己糖激酶等乙醇脱氢酶脂酰辅酶酶A水合酶黄素氧还蛋白磷酸果糖激酶③反平行β类型由β-pleatedsheet反平行排列而成，β链之间以β

转角或连接条带连接常见的有希腊花边β

桶和开面夹心（openfacesandwith）反平行β类型希腊花边β桶β链呈反时针方向盘绕桶的相对两边β链呈右手交叉连接如超氧化物歧化酶、免疫球蛋白结构域及仅为升降β桶的视黄醇结合蛋白、伴刀豆球蛋白A等

视黄醇结合蛋白免疫球蛋白VL结构域反平行β类型开面夹心（openfacesandwith）反平行β-pleatedsheet排列成单层，不成桶状昆虫花青苷一侧可有一些α-helices或环的组成，也有的一侧暴露于溶剂中，或与其他结构域结合如细菌叶绿素蛋白细菌叶绿素蛋白④不规则结构类型存在于小蛋白质中正规的二级结构单元很少富含金属元素或二硫键，失去金属或二硫键时可能失去其天然三级结构如细胞色素C3

细胞色素C3（仅有一小段

α-helices

，结合一个Ca2+）（3）模体（motif）蛋白质分子中存在的某些立体形状或拓扑结构颇为类似的局部区域二级结构的特定组合，常有特殊的结合功能。可在不同的蛋白质中出现，甚至重复出现20~30个氨基酸残基组成，不一定存在进化上的同源性模体大小差别不一，可属于不同的蛋白质结构水平，故不能单纯以模体作为蛋白质分类的标准模体概念的提出为描述蛋白质结构形状提供了简便而直观的思考模式几种典型的模体①HLH（螺旋-环-螺旋）钙结合模体②DNA结合模体③

β螺旋(βhelix)模体①HLH（螺旋-环-螺旋）钙结合模体12个氨基酸残基的钙结合环连接在两段α-helices

之间形似拇指与食指（E及F螺旋）直角相交，将Ca2+配位结合，又称EF手模体

②DNA结合模体Ⅰ.亮氨酸拉链（leucinezipple）Ⅱ.HLH（螺旋-环-螺旋）模体Ⅲ.HTH（螺旋-转角-螺旋）模体Ⅳ.锌指模体（zincfingermotif）Ⅰ.

亮氨酸拉链（leucinezipple）

两条α-helices由重复的七氨基酸残基形成第1、4位氨基酸呈疏水性两条α-helices相互借疏水性交叉连接亮氨酸拉链（leucinezipple）leucinezipper

的结构特征亮氨酸拉链（leucinezipple）leucinezipple与DNA的结合（剪刀型结合模式）Ⅱ.HLH（螺旋-环-螺旋）模体

存在于真核转录因子中由5~24个残基组成的环连接在两条α-helices之间螺旋中疏水性氨基酸位置十分保守，易使蛋白质肽链之间结合形成二聚体疏水核心，再参与DNA结合也有的形成三链（如层连蛋白、纤维蛋白原、血影蛋白、辅肌动蛋白及甘露糖结合蛋白等）、四链（更常见，如肿瘤抑制物P53、Lac阻抑物及细菌荧光素酶等）甚至更大的螺旋捆（如大肠杆菌的延胡索酸酶

C和天冬氨酸受体）HLH（螺旋-环-螺旋）模体HLH与DNA的结合Ⅲ.HTH（螺旋-转角-螺旋）模体

第二条螺旋常在DNA双螺旋大沟中与碱基特异结合，成为识别螺旋

HTH与DNA的结合Ⅳ.锌指模体（zincfingermotif）主要存在于转录因子中由两条反平行β-pleatedsheets通过2~5个残基连接而形成β发夹结构发夹中两个Cys残基与连接在发夹后的α-helice上两个His残基共同使结构稳定的锌原子配位结合，成为ββα构象而具有DNA结合功能。有些是通过四个Cys残基与锌原子配位结合在一些类固醇激素受体、爱滋病毒核壳蛋白也存在锌指模体。有些还能与RNA结合以发挥作用锌指模体（zincfingermotif）锌指模体结构特征

4个全是Cys锌指模体（zincfingermotif）锌指模体结构特征

3个Cys，1个His2个Cys，2个His锌指模体（zincfingermotif）锌指模体与DNA的结合③β螺旋(βhelix)模体由许多平行的β-pleatedsheets在肽链中依次卷曲形成宽大的螺旋圆柱构象首先在细菌的果胶裂解酶

C（pectate

lyaseC）中发现果胶裂解酶C果胶裂解酶C中3条β片层围成一圈，螺旋直径达0.17~0.27nm，共有7圈多右手螺旋

在一些细菌的碱性蛋白酶及噬菌体P22尾刺蛋白（tailspikeprotein）中也存在

噬菌体P22尾刺蛋白（4）结构域（structuraldomain）和

功能域（functionaldomain）

①结构域（structuraldomain）②功能域（functionaldomain）①结构域（structuraldomain）一条肽链卷曲折叠形成的一个或几个紧密包装的稳定结构由α-helice，

β-pleatedsheet，turns，和randomcoils以多种方式组合而成可根据其特征进行分类，如富含一种特定的氨基酸：Pro-richdomain；aciddomain；Gly-richdomain序列同源性：SH3（Srchomologyregion3）domain含特定的二级结构模体：Kringledomain（含zincfingermotif）结构域（structuraldomain）100~200个氨基酸残基组成，但大小范围可达40~400个残基。氨基酸可以是连续的，也可以是不连续的各结构域可以相似，也可以不同结构域之间常形成裂隙，比较松散，往往是蛋白质优先被水解的部位。酶的活性中心往往位于两个结构域的界面上在蛋白质分子内，结构域可作为结构单位进行相对独立的运动，水解出来后仍能维持稳定的结免疫球蛋白各结构域构，甚至保留某些生物活性有时一个结构域就是蛋白质的功能域，但不总是②功能域（functional