基础医学概论-生物大分子-酶-课件

基础医学概论生物大分子—酶1ppt课件基础医学概论生物大分子—酶1ppt课件知道酶促反应的特点、机制知道竞争性抑制、非竞争性抑制作用能够叙述酶的定义及竞争性抑制、非竞争性抑制的区别教学目标2ppt课件教学目标2ppt课件酶的定义酶的分子结构与功能酶促反应的特点与机制影响酶促反应的因素酶的调节与活性测定教学内容3ppt课件酶的定义教学内容3ppt课件由生物活细胞合成的、对其特异底物其高效催化作用的物质几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸底物：酶所催化的物质产物：酶所催化的底物的转变物

酶

底物酶底物产物4ppt课件由生物活细胞合成的、对其特异底物其高效催化作用的物质酶的分类酶的分子结构和活性中心同工酶

酶的分子结构与功能5ppt课件酶的分子结构与功能5ppt课件根据分子组成

酶的分类单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶结合酶蛋白质部分：酶蛋白非蛋白质部分：辅助因子

全酶小分子有机物金属离子6ppt课件根据分子组成酶的分类单纯酶：指仅辅助因子与酶蛋白结合松散，

酶促反应中可以离开酶蛋白

与酶蛋白结合紧密，

酶促反应中不能离开酶蛋白酶的分类辅酶辅基7ppt课件辅助因子酶的分类辅酶辅基7ppt课件必需基团：与酶活性有关的功能基团酶的分子结构和活性中心活性中心酶促反应8ppt课件必需基团：与酶活性有关的功能基团酶的分子结构和活性中心活性

活性中心内必需基团+

活性中心外酶的分子结构和活性中心结合基团催化基团1.结合基团：与底物结合的必需基团2.催化基团：促进底物发生化学变化的必需基团9ppt课件

酶的分子结构和活性中心S—底物a、b、c—结合基团d—催化基团10ppt课件酶的分子结构和活性中心S—底物a、b、c—结合基团d—催化酶的分子结构和活性中心参加酶促反应维持酶的空间构象11ppt课件酶的分子结构和活性中心参加酶促反应维持酶的空间构象11pp是指催化的化学反应相同，但是酶蛋白分子结构、理化性质不同的一组酶同一个体的不同组织、同一组织中同工酶乳酸脱氢酶5种同工酶：催化丙酮酸生成乳酸12ppt课件是指催化的化学反应相同，但是酶蛋白分子结构、理化性质不同的一酶促反应的机制高效性专一性不稳定性可调节性

酶促反应的特点与机制13ppt课件酶促反应的机制酶促反应的特点与机制13ppt课件一个化学反应体系中的各个分子所含的能量不同化学反应：较高能量、处于过渡态的分子碰撞反应物中活化分子越多，反应速度越快酶促反应的机制分子碰撞频率活化能—分子转化为过渡态所需的能量分子碰撞概率14ppt课件酶促反应的机制分子碰撞频率活化能—分子转化为过诱导契合假说：

酶促反应的机制酶与底物接触后，酶的构象改变，底物变形

酶与底物契合，底物化学键易断裂，发生反应

（过渡态）

降低活化能15ppt课件诱导契合假说：酶促反应的机制酶与底物接触后，酶趋近效应：酶促使活化分子的反应基团相互靠近定向效应：酶促使催化基团与底物的反应基团正确

定向酶促反应的机制增大分子碰撞频率16ppt课件趋近效应：酶促使活化分子的反应基团相互靠近酶促酸碱催化作用：

酶活性中心里具有酸碱功能基团，

质子供体、受体（体液条件下）酶促反应的机制质子供体质子受体-NH₃⁺、-COOH、-SH-NH₂、-COO⁻、-S⁻17ppt课件酸碱催化作用：酶促反应的机制质子供体质子受体-表面效应酶促反应的机制疏水性“口袋”1.排除水分子对酶和底物的干扰2.有利于酶和底物的密切接触增大分子碰撞概率18ppt课件表面效应酶促反应的机制疏水性“口袋”1.排除水酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂高约107～1013倍高效性底物催化剂反应温度反应速度常数尿素

H+627.410-7

脲酶

215.0106过氧化氢

Fe2+2256

过氧化氢酶

223.5107

19ppt课件酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度高效性20ppt课件酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而酶对底物的高度选择性或特异性绝对专一性相对专一性立体异构专一性专一性21ppt课件专一性21ppt课件绝对专一性：只能催化一种底物专一性脲酶尿素NH₃+CO₂水解脲酶甲基尿素水解✘22ppt课件绝对专一性：只能催化一种底物专一性相对专一性：催化一类化合物立体异构专一性：对底物的空间构象有要求专一性脂肪酶促进水解促进水解酯类脂肪23ppt课件专一性脂肪酶促进水解促进水解酯类脂酶的活性不稳定多数酶都是蛋白质强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而失去活性不稳定性24ppt课件不稳定性24ppt课件酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的调节可调节性25ppt课件可调节性25ppt课件酶浓度底物浓度温度pH激活剂抑制剂

影响酶促反应的因素26ppt课件酶浓度影响酶促反应的因素26ppt课件当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度和酶浓

度变化呈正比

酶浓度Vm[E]27ppt课件酶浓度Vm[E]27ppt在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响呈

矩形双曲线

底物浓度[s]vVm0一级反应混合级反应零级反应饱和28ppt课件在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的米氏方程

底物浓度V=Vmax[S]Km+[S][S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数29ppt课件米氏方程底物浓度V=Vmax[Km（米氏常数）

底物浓度2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]Km＝[S]30ppt课件Km（米氏常数）底物浓度2＝KKm（米氏常数）1.等于酶促反应速度达到最大反应速度一半

时的底物浓度

2.反映酶与底物亲和力的大小

3.是酶的特征性常数，主要取决于酶和底物的结

构，与酶和底物的浓度无关，但受到反应环境（如pH、温度等）的影响

底物浓度31ppt课件Km（米氏常数）底物浓度31p化学反应随温度的增高而加快酶随温度的升高而变性

温度最适温度32ppt课件化学反应随温度的增高而加快pH影响底物和酶的结合

pH最适pH33ppt课件pH最适pH33ppt激活剂：能使酶活性提高的物质离子：Mg2+

、K+、Mn2+Cl-有机物：胆汁酸盐激活剂34ppt课件激活剂34ppt课件抑制剂：使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质不可逆性抑制：共价键可逆性抑制：非共价键

抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制35ppt课件抑制剂竞争性抑制非竞争性抑竞争性抑制1.抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶活性

中心的结合基团，与酶形成可逆的EI复合物，

减少酶与底物结合的机会，从而抑制酶活性

抑制剂+++EESIESEIEP36ppt课件竞争性抑制抑制剂+++EE竞争性抑制

2.抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比

3.不影响酶促反应的最大速度

4.由于抑制剂的存在，

酶对底物的亲和力降低，Km增大

抑制剂37ppt课件竞争性抑制抑制剂37ppt非竞争性抑制1.抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不影响

酶与底物的结合

抑制剂+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP不能形成产物P38ppt课件非竞争性抑制抑制剂+S－非竞争性抑制2.抑制程度取决于抑制剂的浓度

3.不影响酶与底物的亲和力

4.酶促反应最大速度变小

抑制剂39ppt课件非竞争性抑制抑制剂39pp酶活性的调节酶含量的调节酶活性测定

酶的调节与活性测定40ppt课件酶的调节与活性测定40ppt课件酶原激活别构调节酶的共价修饰调节

酶活性的调节41ppt课件酶活性的调节41ppt课件酶原激活：1.没有活性的酶的前体称为酶原

2.酶原转变为活性酶的过程称为酶原激活

（酶活性中心形成或暴露的过程）

酶活性的调节胃蛋白酶保护胃壁避免水解破坏42ppt课件酶原激活：酶活性的调节胃蛋白酶保护胃壁4别构调节：某些酶活性中心以外的部分与体内一

些代谢物可逆性结合，使得酶发生结

构变化并改变其催化活性别构酶：受别构调节的酶别构效应剂：引起别构效应的代谢物

酶活性的调节快速调节43ppt课件别构调节：某些酶活性中心以外的部分与体内一酶的共价修饰调节：某些酶蛋白肽链的侧链基团在

另一酶的催化下与某种化学基

团发生共价结合或解离，从而

改变酶的活性

酶活性的调节快速调节44ppt课件酶活性的调节快速调节44ppt课件酶蛋白合成的诱导与阻遏酶的降解调控酶含量的调节45ppt课件酶含量的调节45ppt课件酶蛋白合成的诱导与阻遏

1.诱导剂：能促进酶蛋白生物合成的物质2.阻遏剂：能抑制酶蛋白生物合成的物质酶含量的调节缓慢、长效调节46ppt课件酶含量的调节缓慢、长效调节46ppt课件酶的降解调控：酶含量的调节降低酶蛋白降解速度细胞酶含量增多加快酶蛋白降解速度细胞酶含量减少47ppt课件酶含量的调节降低酶蛋白降解速度细胞酶含量增多酶的活性：酶催化化学反应的能力测定指标：酶活性单位酶活性测定在规定条件下（25℃），每秒钟催化1mol底物转化为产物的酶量（Kat）48ppt课件酶的活性：酶催化化学反应的能力酶活性测定在基础医学概论生物大分子—酶49ppt课件基础医学概论生物大分子—酶1ppt课件知道酶促反应的特点、机制知道竞争性抑制、非竞争性抑制作用能够叙述酶的定义及竞争性抑制、非竞争性抑制的区别教学目标50ppt课件教学目标2ppt课件酶的定义酶的分子结构与功能酶促反应的特点与机制影响酶促反应的因素酶的调节与活性测定教学内容51ppt课件酶的定义教学内容3ppt课件由生物活细胞合成的、对其特异底物其高效催化作用的物质几乎所有酶均为蛋白质，部分为核酸底物：酶所催化的物质产物：酶所催化的底物的转变物

酶

底物酶底物产物52ppt课件由生物活细胞合成的、对其特异底物其高效催化作用的物质酶的分类酶的分子结构和活性中心同工酶

酶的分子结构与功能53ppt课件酶的分子结构与功能5ppt课件根据分子组成

酶的分类单纯酶：指仅由氨基酸残基组成的酶结合酶蛋白质部分：酶蛋白非蛋白质部分：辅助因子

全酶小分子有机物金属离子54ppt课件根据分子组成酶的分类单纯酶：指仅辅助因子与酶蛋白结合松散，

酶促反应中可以离开酶蛋白

与酶蛋白结合紧密，

酶促反应中不能离开酶蛋白酶的分类辅酶辅基55ppt课件辅助因子酶的分类辅酶辅基7ppt课件必需基团：与酶活性有关的功能基团酶的分子结构和活性中心活性中心酶促反应56ppt课件必需基团：与酶活性有关的功能基团酶的分子结构和活性中心活性

活性中心内必需基团+

活性中心外酶的分子结构和活性中心结合基团催化基团1.结合基团：与底物结合的必需基团2.催化基团：促进底物发生化学变化的必需基团57ppt课件

酶的分子结构和活性中心S—底物a、b、c—结合基团d—催化基团58ppt课件酶的分子结构和活性中心S—底物a、b、c—结合基团d—催化酶的分子结构和活性中心参加酶促反应维持酶的空间构象59ppt课件酶的分子结构和活性中心参加酶促反应维持酶的空间构象11pp是指催化的化学反应相同，但是酶蛋白分子结构、理化性质不同的一组酶同一个体的不同组织、同一组织中同工酶乳酸脱氢酶5种同工酶：催化丙酮酸生成乳酸60ppt课件是指催化的化学反应相同，但是酶蛋白分子结构、理化性质不同的一酶促反应的机制高效性专一性不稳定性可调节性

酶促反应的特点与机制61ppt课件酶促反应的机制酶促反应的特点与机制13ppt课件一个化学反应体系中的各个分子所含的能量不同化学反应：较高能量、处于过渡态的分子碰撞反应物中活化分子越多，反应速度越快酶促反应的机制分子碰撞频率活化能—分子转化为过渡态所需的能量分子碰撞概率62ppt课件酶促反应的机制分子碰撞频率活化能—分子转化为过诱导契合假说：

酶促反应的机制酶与底物接触后，酶的构象改变，底物变形

酶与底物契合，底物化学键易断裂，发生反应

（过渡态）

降低活化能63ppt课件诱导契合假说：酶促反应的机制酶与底物接触后，酶趋近效应：酶促使活化分子的反应基团相互靠近定向效应：酶促使催化基团与底物的反应基团正确

定向酶促反应的机制增大分子碰撞频率64ppt课件趋近效应：酶促使活化分子的反应基团相互靠近酶促酸碱催化作用：

酶活性中心里具有酸碱功能基团，

质子供体、受体（体液条件下）酶促反应的机制质子供体质子受体-NH₃⁺、-COOH、-SH-NH₂、-COO⁻、-S⁻65ppt课件酸碱催化作用：酶促反应的机制质子供体质子受体-表面效应酶促反应的机制疏水性“口袋”1.排除水分子对酶和底物的干扰2.有利于酶和底物的密切接触增大分子碰撞概率66ppt课件表面效应酶促反应的机制疏水性“口袋”1.排除水酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂高约107～1013倍高效性底物催化剂反应温度反应速度常数尿素

H+627.410-7

脲酶

215.0106过氧化氢

Fe2+2256

过氧化氢酶

223.5107

67ppt课件酶的催化效率比非催化反应高约108～1020倍，比一般催化剂酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而加快反应速度高效性68ppt课件酶比一般催化剂能更有效地降低反应活化能，促进底物形成过渡态而酶对底物的高度选择性或特异性绝对专一性相对专一性立体异构专一性专一性69ppt课件专一性21ppt课件绝对专一性：只能催化一种底物专一性脲酶尿素NH₃+CO₂水解脲酶甲基尿素水解✘70ppt课件绝对专一性：只能催化一种底物专一性相对专一性：催化一类化合物立体异构专一性：对底物的空间构象有要求专一性脂肪酶促进水解促进水解酯类脂肪71ppt课件专一性脂肪酶促进水解促进水解酯类脂酶的活性不稳定多数酶都是蛋白质强酸、强碱、高温条件均易使酶发生变性而失去活性不稳定性72ppt课件不稳定性24ppt课件酶促反应受多种因素的调控，以适应机体对不断变化的内外环境和生命活动的需要酶的调节方式主要包括酶含量和酶活性的调节可调节性73ppt课件可调节性25ppt课件酶浓度底物浓度温度pH激活剂抑制剂

影响酶促反应的因素74ppt课件酶浓度影响酶促反应的因素26ppt课件当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速度和酶浓

度变化呈正比

酶浓度Vm[E]75ppt课件酶浓度Vm[E]27ppt在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的变化对反应速度的影响呈

矩形双曲线

底物浓度[s]vVm0一级反应混合级反应零级反应饱和76ppt课件在其他因素不变、且底物浓度远远大于酶浓度的情况下，底物浓度的米氏方程

底物浓度V=Vmax[S]Km+[S][S]：底物浓度V：不同[S]时的反应速度Vmax：最大反应速度Ｋm：米氏常数77ppt课件米氏方程底物浓度V=Vmax[Km（米氏常数）

底物浓度2＝Km+[S]

Vmax

Vmax[S]Km＝[S]78ppt课件Km（米氏常数）底物浓度2＝KKm（米氏常数）1.等于酶促反应速度达到最大反应速度一半

时的底物浓度

2.反映酶与底物亲和力的大小

3.是酶的特征性常数，主要取决于酶和底物的结

构，与酶和底物的浓度无关，但受到反应环境（如pH、温度等）的影响

底物浓度79ppt课件Km（米氏常数）底物浓度31p化学反应随温度的增高而加快酶随温度的升高而变性

温度最适温度80ppt课件化学反应随温度的增高而加快pH影响底物和酶的结合

pH最适pH81ppt课件pH最适pH33ppt激活剂：能使酶活性提高的物质离子：Mg2+

、K+、Mn2+Cl-有机物：胆汁酸盐激活剂82ppt课件激活剂34ppt课件抑制剂：使酶活性下降而不引起酶蛋白变性的物质不可逆性抑制：共价键可逆性抑制：非共价键

抑制剂竞争性抑制非竞争性抑制83ppt课件抑制剂竞争性抑制非竞争性抑竞争性抑制1.抑制剂与底物结构相似，可与底物竞争酶活性

中心的结合基团，与酶形成可逆的EI复合物，

减少酶与底物结合的机会，从而抑制酶活性

抑制剂+++EESIESEIEP84ppt课件竞争性抑制抑制剂+++EE竞争性抑制

2.抑制程度取决于抑制剂与底物的浓度比

3.不影响酶促反应的最大速度

4.由于抑制剂的存在，

酶对底物的亲和力降低，Km增大

抑制剂85ppt课件竞争性抑制抑制剂37ppt非竞争性抑制1.抑制剂与酶活性中心以外的部位结合，不影响

酶与底物的结合

抑制剂+

S－S+

S－S+ESIEIEESEP不能形成产物P86ppt课件