彩色课件-辅导班生化笔记完全解答

09年辅导班生化笔记完全解答选择题出题点：

20种氨基酸各自的特点和碱基

蛋白质，核酸变性的特点

测定蛋白质含量与分子量的方法原理

各类连接键，结构稳定的键

二级结构特点

PI的计算，氨基酸解离分析

分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等

单抗，多糖，疾病原因

酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应

代谢：限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物

抑制剂，呼吸链，限速酶

过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化

血浆脂蛋白种类作用

名词解释

蛋白质等电点

蛋白质变性

核酸的增/减色效应

Tm

α螺旋

β折叠

DNA双螺旋结构

tRNA的三叶草结构

碱基互补原则

蛋白质的结构域

蛋白质的超二级结构

米氏常数

米氏方程

变构酶

变构效

酶活力

固定化酶

同工酶

酶的活性中心

必需基团

酶的竞争性抑制

生物氧化

呼吸链

氧化磷酸化

底物水平磷酸化

粘多糖

TCA循环

乳酸循环

糖异生作用

酮体

必需脂肪酸

必需氨基酸

β氧化

尿素循环

转氨基作用

联合脱氨基作用

一碳单位

半保留复制

遗传中心法则

遗传密码

冈崎片断

转录

逆转录

基因表达

核蛋白体循环

抗代谢物

基因工程药物

生物技术药物

生物药物

单克隆抗体

基因文库

cDNA文库

核酸的杂交

分子病

基因敲除

DNA芯片

核酸复性

蛋白质印迹

亲和层析

离子交换层析

凝胶过滤

问答（有些和名解重复）

蛋白质的二级结构

DNA的双螺旋结构

固定化酶的概念制备方法及优点

β氧化与脂肪酸合成的比较

乙酰CoA的来源去路及在细胞内的定位

青霉素的抗菌机制

磺胺药与抗菌增效剂的抗菌机制

现代生物技术的定义主要内容及在新药研究开发中的应用

哪些生化研究成果应用于新药设计研究

酶催化高效率的因素及基本原理

糖在体内主要代谢途径及生理意义

糖酵解与糖异生的比较

酮体的生成利用及意义

尿素循环过程，特点及意义

大肠杆菌DNA复制过程

RNA转录过程

重组DNA技术概念过程及应用选择题出题点：

20种氨基酸各自的特点和碱基必需氨基酸（essentialaminoacid）：指人体（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度远不适应机体的需要，必需由食物蛋白供给，这些氨基酸称为必需氨基酸。共有10种其作用分别是：①赖氨酸（Lysine）：促进大脑发育，是肝及胆的组成成分，能促进脂肪代谢，调节松果腺、乳腺、黄体及卵巢，防止细胞退化；②色氨酸（Tryptophan）：促进胃液及胰液的产生；③苯丙氨酸（Phenylalanine）：参与消除肾及膀胱功能的损耗；④蛋氨酸（又叫甲硫氨酸）（Methionine）；参与组成血红蛋白、组织与血清，有促进脾脏、胰脏及淋巴的功能；⑤苏氨酸（Threonine）：有转变某些氨基酸达到平衡的功能；⑥异亮氨酸（Isoleucine）：参与胸腺、脾脏及脑下腺的调节以及代谢；脑下腺属总司令部作用于甲状腺、性腺；⑦亮氨酸（Leucine）：作用平衡异亮氨酸；⑧缬氨酸（Valine）：作用于黄体、乳腺及卵巢。9.精氨酸（arginine）：精氨酸与脱氧胆酸制成的复合制剂（明诺芬）是主治梅毒、病毒性黄疸等病的有效药物。10.组氨酸histidine人体虽能够合成Arg和His，但合成的量通常不能满足正常的需要，因此，这两种氨基酸又被称为半必需氨基酸。前8种人体必需氨基酸的记忆口诀：①"赖蛋苏苯挟一亮色（联想记忆法-高中生物老师教的，意义深刻）"谐音:借(缬氨酸),一(异亮氨酸),两(亮氨酸),本(苯丙氨酸),蛋(蛋氨酸),色(色氨酸),书(苏氨酸),来(赖氨酸).20种氨基酸记忆口诀六伴穷光蛋，酸谷天出门，死猪肝色脸，只携一两钱。一本落色书，拣来精读之。芳香老本色，不抢甘肃来。六伴穷光蛋：硫、半、光、蛋→半胱、光、蛋（甲硫）氨酸→含硫氨基酸酸谷天出门：酸、谷、天→谷氨酸、天门冬氨酸→酸性氨基酸死猪肝色脸：丝、组、甘、色→丝、组、甘、色氨酸→一碳单位来源的氨基酸只携一两钱：支、缬、异亮、亮→缬、异亮、亮氨酸→支链氨基酸一本落色书：异、苯、酪、色、苏→异亮、苯丙、酪、色、苏氨酸→生糖兼生酮拣来精读之：碱、赖、精、组→赖氨酸、精氨酸、组氨酸→碱性氨基酸芳香老本色：芳香、酪、苯、色→酪、苯丙、色氨酸→芳香族氨基酸不抢甘肃来：脯、羟、甘、苏、赖→脯、羟脯、甘、苏、赖氨酸→不参与转氨基的氨基酸蛋白质，核酸变性的特点蛋白质变性（proteindenaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。蛋白质结构蛋白质是由多种氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中各氨基酸通过肽键及二硫键结合成具有一定顺序的肽链称为一级结构；蛋白质的同一多肽链中的氨基和酰基之间可以形成氢键或肽链间形成氢键，使得这一多肽链具有一定的构形，包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和自由专曲，这些称为蛋白质的二级结构；二级结构通过连接形成三级结构；多条肽链聚集成为具有一定空间构型称为四级结构，其中一条肽链叫一个亚基。蛋白质变性的原因变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、乙醇、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。蛋白质变性后的方面（一）生物活性丧失蛋白质的生物活性是指蛋白质所具有的酶、激素、毒素、抗原与抗体、血红蛋白的载氧能力等生物学功能。生物活性丧失是蛋白质变性的主要特征。有时蛋白质的空间结构只有轻微变化即可引起生物活性的丧失。（二）某些理化性质的改变蛋白质变性后理化性质发生改变，如溶解度降低而产生沉淀，因为有些原来在分子内部的疏水基团由于结构松散而暴露出来,分子的不对称性增加，因此粘度增加，扩散系数降低。（三）生物化学性质的改变蛋白质变性后，分子结构松散，不能形成结晶，易被蛋白酶水解。蛋白质的变性作用主要是由于蛋白质分子内部的结构被破坏。天然蛋白质的空间结构是通过氢键等次级键维持的，而变性后次级键被破坏，蛋白质分子就从原来有序的卷曲的紧密结构变为无序的松散的伸展状结构（但一级结构并未改变）。所以，原来处于分子内部的疏水基团大量暴露在分子表面，而亲水基团在表面的分布则相对减少，至使蛋白质颗粒不能与水相溶而失去水膜，很容易引起分子间相互碰撞而聚集沉淀。物理变化与化学变化引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类。物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(SDS)等。在临床医学上，变性因素常被应用于消毒及灭菌。反之，注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂。蛋白质的变性很复杂，要判断变性是物理变化还是化学变化，要视具体情况而定。如果有化学键的断裂和生成就是化学变化；如果没有化学键的断裂和生成就是物理变化。重金属盐使蛋白质变性，是因为重金属阳离子可以和蛋白质中游离的羧基形成不溶性的盐，在变性过程中有化学键的断裂和生成，因此是一个化学变化。蛋白质复性蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。如果变性条件剧烈持久，蛋白质的变性是不可逆的。如果变性条件不剧烈，这种变性作用是可逆的，说明蛋白质分子内部结构的变化不大。这时，如果除去变性因素，在适当条件下变性蛋白质可恢复其天然构象和生物活性，这种现象称为蛋白质复性（renaturation）。例如胃蛋白酶加热至80～90℃时，失去溶解性，也无消化蛋白质的能力，如将温度再降低到37℃，则又可恢复溶解性和消化蛋白质的能力。DNA变性DNA变性指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基间的堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变。凡能破坏双螺旋稳定性的因素，如加热、极端的pH、有机试剂甲醇、乙醇、尿素及甲酰胺等，均可引起核酸分子变性。变性DNA常发生一些理化及生物学性质的改变：1）溶液粘度降低。DNA双螺旋是紧密的刚性结构，变性后代之以柔软而松散的无规则单股线性结构，DNA粘度因此而明显下降。2）溶液旋光性发生改变。变性后整个DNA分子的对称性及分子局部的构性改变，使DNA溶液的旋光性发生变化。3）增色效应(hyperchromiceffect)。指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。融解温度对双链DNA进行加热变性，当温度升高到一定高度时，DNA溶液在260nm处的吸光度突然明显上升至最高值，随后即使温度继续升高，吸光度也不再明显变化。若以温度对DNA溶液的紫外吸光率作图，得到的典型DNA变性曲线呈S型(如下图)。可见DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的。通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶的融解相类似，又称融解温度(Tm,meltingtemperature)。在Tm时，核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏。特定核酸分子的Tm值与其G＋C所占总碱基数的百分比成正相关，两者的关系可表示为：?Tm=69.3＋0.41*(G+C)%一定条件下(相对较短的核酸分子)，Tm值大小还与核酸分子的长度有关，核酸分子越长，Tm值越大；另外，溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，反之亦然，因此DNA制剂不应保存在离子强度过低的溶液中。测定蛋白质含量与分子量的方法原理

各类连接键，结构稳定的键多肽链中氨基酸残基的构成以及排列顺序称为氨基酸的一级结构,连接一级结构的键是肽键。氨基酸的二级结构是指氨基酸主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、β-折叠、β-转角儿以及无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链以及侧链原子的空间排布。次级键维持其稳定,最主要的键是疏水键。四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链之间缔合在一路的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的氨基酸才有生物科学活性。维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。二级结构特点二级结构：多肽链或多核苷酸链沿分子的一条轴所形成的旋转和折叠等，主要是由分子内的氢键维系的局部空间排列。如蛋白质的α螺旋、β片层、β转角、无规卷曲及DNA的双螺旋结构。β转角：蛋白质二级结构类型之一,由4个氨基酸残基组成，其中第一个残基的CO基团和第四个残基的NH基团之间形成氢键，使多肽链的方向发生“U”形改变。β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链,称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。PI的计算，氨基酸解离分析等电点（pI,isoelectricpoint）蛋白质是两性电解质，在特定的pH溶液中所带正电荷数恰好等于负电荷数。此时蛋白在电场中不再移动，此溶液的pH称该蛋白质的等电点。因为当环境PH值等于PI值时，蛋白质的溶解度最小，常用于分离和提纯蛋白质或氨基酸。氨基酸的等电点(isoelectricpoint)：氨基酸的等电点在一定pH条件下,某种氨基酸接受或给出质子的程度相等,分子所带的净电荷为零,此时溶液的pH值就称为该氨基酸的等电点(pI)NH3+NH3+NH2|+OH-|+OH-|H-C-COOH========H-C-COO-======H-C-COO-|+H+|+H+|RRR阳离子两性离子阴离子pH<pIpH=pIpH>pI(pH对氨基酸离子化的影响示意图)氨基酸等电点的计算公式：pH=(pKn+pKn+1)/2n:氨基酸（或多肽）完全质子化时带正电荷基团数pK:解离基团的解离常数等电点的计算步骤先将氨基酸/多肽可解离基团的pK值自小到大按顺序排列判断n值判断氨基酸的分类酸性氨基酸和中性氨基酸的完全质子化数=1碱性氨基酸的完全质子化数=2等电点的应用------电泳电泳：带电颗粒在电场中移动的现象称为电泳应用------氨基酸的分离与分析氨基酸不同（pI不同，大小不同），在电场中泳动速度不同，因此可以通过电泳将氨基酸彼此分开当pH=pI时，氨基酸呈兼性离子，在电场中不移动当pH>pI时，氨基酸带负电荷，在电场中向正极移动当pH<pI时，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动意义凡是带电颗粒均可通过电泳加以分离电泳技术是生化常用分析技术分析方法原理：凝胶层析，电泳，离子交换等电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。根据支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。凝胶电泳：凝胶电泳（英语：Gelelectrophoresis）或称胶体电泳，是一大类技术，被科学工作者用于分离不同物理性质（如大小、形状、等电点等）的分子。凝胶电泳通常用于分析用途，但也可以作为制备技术，在采用某些方法（如质谱(MS)、聚合酶链式反应(PCR)、克隆技术、DNA测序或者免疫印迹）检测之前部分提纯分子。圆盘电泳即聚丙烯酰胺凝胶电泳。它是利用丙烯酰胺和双丙烯酰胺在催化剂的作用下聚合成大分子的凝胶物。它同时兼有分子筛和电泳效应。当样品通过凝胶进行电泳时，便可以根据其样品中各分子的电荷和分子量的不同而泳动出不同的区带。由于聚丙烯酰胺凝胶化学性质较琼脂稳定，很少带有侧基，在电泳过程中，吸附作用与电渗作用均小，所以该技术的分辨率均高于其它琼脂电泳技术。等电点聚焦（IEF）是在电场中分离蛋白质技术的一个重要发展，等电聚焦是在稳定的pH梯度中按等电点的不同分离两性大分子的平衡电泳方法。

在电场中充有两性载体和抗对流介质，当加上电场后，由于两性载体移动的结果，在两极间逐步建立稳定的pH梯度，当蛋白质分子或其他两性分子存在于这样的pH梯度中时，这种分子便会由于其表面电荷在此电场中运动，并最终达到一个使其表面静电荷为0的区带，这时的pH则是该分子的pI，聚焦在等电点的分子也会不断扩散，一旦偏离其等电点后，由于pH环境的改变，分子又立即得到正电荷或负电荷，从而又向pI迁移。因此，这些分子总会是处于不断扩散和抗扩散的平衡中，在pI处得以“聚焦”.离子交换层析利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故可以通过离子交换层析得以分离。如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质首先被洗脱下来。凝胶层析凝胶层析是按照蛋白质分子量大小进行分离的技术，又称之凝胶过滤，分子筛层析或排阻层析。单个凝胶珠本身象个"筛子"。不同类型凝胶的筛孔的大小不同。如果将这样的凝胶装入一个足够长的柱子中，作成一个凝胶柱。当含有大小不同的蛋白质样品加到凝胶柱上时，比凝胶珠平均孔径小的蛋白质就要连续不断地穿入珠子的内部，这样的小分子不但其运动路程长，而且受到来自凝胶珠内部的阻力也很大，所以越小的蛋白质，把它们从柱子上洗脱下来所花费的时间越长。凝胶中只有很少的孔径可接受大的蛋白。因此，大的蛋白质直接通过凝胶珠之间的缝隙首先被洗脱下来。凝胶过滤所用的凝胶孔径大小的选择主要取决于要纯化的蛋白质分子量。单抗，多糖，疾病原因单克隆抗体：动物脾脏有上百万种不同的B淋巴细胞系，重排后具有不同基因不同的B淋巴细胞合成不同的抗体。当机体受抗原刺激时，抗原分子上的许多决定簇分别激活各个具有不同基因的B细胞。被激活的B细胞分裂增殖形成效应B细胞（浆细胞）和记忆B细胞，大量的浆细胞克隆合成和分泌大量的抗体分子分布到血液、体液中。如果能选出一个制造一种专一抗体的浆细胞进行培养，就可得到由单细胞经分裂增殖而形成细胞群，即单克隆。单克隆细胞将合成针对一种抗原决定簇的抗体，称为单克隆抗体。多糖（polysaccharide）：是由糖苷键结合的糖链，至少要超过10个以上的单糖组成的聚合糖高分子碳水化合物，可用通式（c6h10o5）n表示。由相同的单糖组成的多糖称为多糖，如淀粉、纤维素和糖原；以没的单糖组成的多糖称为杂多糖，如阿拉伯胶是由戊糖和半乳糖等组成。多糖不是一种纯粹的化学物质，而是聚合程度不同的物质的混合物。多糖类一般不溶于水，无甜味，不能形成结晶，无还原性和变旋现象。多糖也是糖苷，所以可以水解，在水解过程中，往往产生一系列的中间产物，最终完全水解得到单糖。“贫血”是指单位容积血液内红细胞数和血红蛋白含量低于正常。贫血具体分类缺铁性贫血缺铁而影响血红蛋白合成所引起的贫血出血性贫血急性大量出血(如胃和十二指肠溃疡病、食管静脉曲张破裂或外伤等)所引起的。溶血性贫血红细胞过度破坏所引起的贫血，但较少见；常伴有黄疸，称为“溶血性黄疸”；巨幼红细胞性贫血缺乏红细胞成熟因素而引起的贫血，缺乏叶酸或维生素B12引起的巨幼红细胞性贫血，多见于婴儿和孕妇长期营养不良；巨幼细胞贫血是指骨髓中出现大量巨幼细胞的一类贫血。实际上巨幼细胞是形态上和功能上都异常的各阶段幼稚红细胞。这种巨幼细胞的形成是DNA合成缺陷的结果，核的发育和成熟落后于含血红蛋白的胞浆。身体多种组织细胞皆受DNA合成缺陷的影响，但以造血组织最严重，特别是红系细胞。粒系细胞和巨核细胞也都有形态上的改变和成熟细胞数量的减少。巨幼细胞包括原巨幼细胞、早巨幼细胞、中巨幼细胞和巨幼细胞各不同发育阶段的幼稚红细胞。这些巨幼细胞均比相应的正常幼红细胞大，浆核比例比正常略高。经Wright染色后，原巨幼细胞的胞浆呈深蓝色，无颗粒，核周围有一染色较浅的圈；核圆形，染成紫色，最显著的特点是染色质呈颗粒状，彼此隔开，隔开处比较透亮，有时在核的周边有彼此分开的染色质小块，形成所谓“钟面”的状态；核仁较大，蓝色。当细胞逐渐成熟，染色质保持其颗粒状结构，不易形成深染的固缩块状物。有时巨幼细胞贫血较轻，巨幼细胞的形态往往不很典型，称为类巨幼细胞。绝大多数巨幼细胞贫血是由叶酸、维生素B12缺乏引起的，但也有一小部分是例外，如抗代谢药物引起的巨幼细胞增生、红白血病和红血病、铁粒幼细胞贫血的巨幼细胞增多、遗传性乳清酸尿等。不管是哪一种原因引起的，巨幼细胞的形态都是相同的。经过适当的治疗，这些巨幼细胞都能很快变成正常的幼稚红细胞。再生障碍性贫血伴有胃酸缺乏和脊髓侧柱、后柱萎缩，病程缓慢；造血功能障碍引起的贫血，再生障碍性贫血(AA，简称再障)，是由多种原因引起的骨髓干细胞、造血微环境损伤以及免疫机制改变，导致骨髓造血功能衰竭，出现以全血细胞(红细胞、粒细胞、血小板)减少为主要表现的疾病。地中海贫血（Thalassemia）是一组遗传性溶血性贫血。其共同特点是由于珠蛋白基因的缺陷使血红蛋白中的珠蛋白肽链有一种或几种合成减少或不能合成。导致血红蛋白的组成成分改变，本组疾病的临床症状轻重不一，大多表现为慢性进行性溶血性贫血。酶活力，比活力，Km，(非)竞争性抑制动力学效应酶活力单位（U,activeunit）：酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。比活（specificactivity）:每分钟每毫克酶蛋白在25℃下转化的底物的微摩尔数。比活是酶纯度的测量。米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数（Michaelisconstant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。酶活调节竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。非竞争性抑制作用（noncompetitiveinhibition）:抑制剂不仅与游离酶结合，也可以与酶-底物复合物结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km不变而υmax变小。反竞争性抑制作用（uncompetitiveinhibition）:抑制剂只与酶-底物复合物结合而不与游离的酶结合的一种酶促反应抑制作用。这种抑制使Km和υmax都变小但υmax/Km不变。底物浓度对反应速度的影响⑴底物对酶促反应的饱和现象：由实验观察到，在酶浓度不变时，不同的底物浓度与反应速度的关系为一矩形双曲线，即当底物浓度较低时，反应速度的增加与底物浓度的增加成正比（一级反应）；此后，随底物浓度的增加，反应速度的增加量逐渐减少（混合级反应）；最后，当底物浓度增加到一定量时，反应速度达到一最大值，不再随底物浓度的增加而增加（零级反应）。⑵米氏方程及米氏常数：根据上述实验结果，Michaelis&Menten于1913年推导出了上述矩形双曲线的数学表达式，即米氏方程：ν=Vmax[S]/(Km+[S])。其中，Vmax为最大反应速度，Km为米氏常数。⑶Km和Vmax的意义：①当ν=Vmax/2时，Km=[S]。因此，Km等于酶促反应速度达最大值一半时的底物浓度。②当k-1>>k+2时，Km=k-1/k+1=Ks。因此，Km可以反映酶与底物亲和力的大小，即Km值越小，则酶与底物的亲和力越大；反之，则越小。③Km可用于判断反应级数：当[S]<0.01Km时，ν=（Vmax/Km）[S]，反应为一级反应，即反应速度与底物浓度成正比；当[S]>100Km时，ν=Vmax，反应为零级反应，即反应速度与底物浓度无关；当0.01Km<[S]<100Km时，反应处于零级反应和一级反应之间，为混合级反应。④Km是酶的特征性常数：在一定条件下，某种酶的Km值是恒定的，因而可以通过测定不同酶（特别是一组同工酶）的Km值，来判断是否为不同的酶。⑤Km可用来判断酶的最适底物：当酶有几种不同的底物存在时，Km值最小者，为该酶的最适底物。⑥Km可用来确定酶活性测定时所需的底物浓度：当[S]=10Km时，ν=91%Vmax，为最合适的测定酶活性所需的底物浓度。⑦Vmax可用于酶的转换数的计算：当酶的总浓度和最大速度已知时，可计算出酶的转换数，即单位时间内每个酶分子催化底物转变为产物的分子数。⑷Km和Vmax的测定：主要采用Lineweaver-Burk双倒数作图法和Hanes作图法。酶浓度对反应速度的影响当反应系统中底物的浓度足够大时，酶促反应速度与酶浓度成正比，即ν=k[E]。温度对反应速度的影响一般来说，酶促反应速度随温度的增高而加快，但当温度增加达到某一点后，由于酶蛋白的热变性作用，反应速度迅速下降。酶促反应速度随温度升高而达到一最大值时的温度就称为酶的最适温度。酶的最适温度与实验条件有关，因而它不是酶的特征性常数。低温时由于活化分子数目减少，反应速度降低，但温度升高后，酶活性又可恢复。pH对反应速度的影响观察pH对酶促反应速度的影响，通常为一钟形曲线，即pH过高或过低均可导致酶催化活性的下降。酶催化活性最高时溶液的pH值就称为酶的最适pH。人体内大多数酶的最适pH在6.5～8.0之间。酶的最适pH不是酶的特征性常数。抑制剂对反应速度的影响凡是能降低酶促反应速度，但不引起酶分子变性失活的物质统称为酶的抑制剂。按照抑制剂的抑制作用，可将其分为不可逆抑制作用和可逆抑制作用两大类。⑴不可逆抑制作用：抑制剂与酶分子的必需基团共价结合引起酶活性的抑制，且不能采用透析等简单方法使酶活性恢复的抑制作用就是不可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，就可得到一组斜率相同的平行线，随抑制剂浓度的增加而平行向右移动。酶的不可逆抑制作用包括专一性抑制（如有机磷农药对胆碱酯酶的抑制）和非专一性抑制（如路易斯气对巯基酶的抑制）两种。⑵可逆抑制作用：抑制剂以非共价键与酶分子可逆性结合造成酶活性的抑制，且可采用透析等简单方法去除抑制剂而使酶活性完全恢复的抑制作用就是可逆抑制作用。如果以ν～[E]作图，可得到一组随抑制剂浓度增加而斜率降低的直线。可逆抑制作用包括竞争性、反竞争性和非竞争性抑制几种类型。①竞争性抑制：抑制剂与底物竞争与酶的同一活性中心结合，从而干扰了酶与底物的结合，使酶的催化活性降低，这种作用就称为竞争性抑制作用。其特点为：a.竞争性抑制剂往往是酶的底物类似物或反应产物；b.抑制剂与酶的结合部位与底物与酶的结合部位相同；c.抑制剂浓度越大，则抑制作用越大；但增加底物浓度可使抑制程度减小；d.动力学参数：Km值增大，Vm值不变。典型的例子是丙二酸对琥珀酸脱氢酶（底物为琥珀酸）的竞争性抑制和磺胺类药物（对氨基苯磺酰胺）对二氢叶酸合成酶（底物为对氨基苯甲酸）的竞争性抑制。②反竞争性抑制：抑制剂不能与游离酶结合，但可与ES复合物结合并阻止产物生成，使酶的催化活性降低，称酶的反竞争性抑制。其特点为：a.抑制剂与底物可同时与酶的不同部位结合；b.必须有底物存在，抑制剂才能对酶产生抑制作用；c.动力学参数：Km减小，Vm降低。③非竞争性抑制：抑制剂既可以与游离酶结合，也可以与ES复合物结合，使酶的催化活性降低，称为非竞争性抑制。其特点为：a.底物和抑制剂分别独立地与酶的不同部位相结合；b.抑制剂对酶与底物的结合无影响，故底物浓度的改变对抑制程度无影响；c.动力学参数：Km值不变，Vm值降低。激活剂对反应速度的影响能够促使酶促反应速度加快的物质称为酶的激活剂。酶的激活剂大多数是金属离子，如K+、Mg2+、Mn2+等，唾液淀粉酶的激活剂为Cl-。限速酶，场所，转运，重要联系点代谢物限速酶：它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向.在代谢过程中的一系列反应中，如果其中一个反应进行的很慢，便成为整个过程的限速步骤，催化此限速步骤的酶称为限速酶或者标兵酶。标兵酶是一种调节酶，它们常常也是别构酶。被动转运被动转运的特点是转运过程中生物膜不具有主动性，不消耗能量，被转运的物质只能从高浓度流入低浓度。被动转运中最主要的方式是简单扩散和滤过。1、简单扩散（simplediffusion）外源化学物大部分是具有一定脂溶性的大分子有机化合物，可首先溶解于膜的脂质成分而后扩散到另一侧。简单扩散过程可受下列因素的影响：(1)生物膜两侧的浓度差：浓度差越大，扩散越快。如氧的气体分子由肺泡及毛细血管进入血液和CO2由血液进入肺泡细胞的过程，主要靠浓度差起作用。（2）外源化学物在脂质中的溶解度：溶解度可用脂/水分配系数表示，即一种物质在脂相和水相的分配已达到平衡状态时的分配率比值称为脂/水分配系数。脂/水分配系数越大，越容易在脂肪中溶解，也越易透过生物膜。但由于生物膜中还含有水相，在生物转运过程中，外源化学物既要透过脂相，也要透过水相，因此脂水分配系数在1左右者，更易进行简单扩散。（3）外源化学物的电离状态：化合物分子在水溶液中分解成为带电荷离子的过程称为电离。离子型的化合物不易透过生物膜的脂质结构区。而化合物的电离状态既受其本身的电离常数（电离部分与未电离部分平衡时的常数）的影响，也受其所在溶液的pH影响。弱酸性化学物在酸性介质中非离子型多，在碱性介质中离子型多；弱碱性化学物在酸性介质中离子型多，而在碱性介质中非离子型多。2、滤过（filtration）滤过是水溶性物质随同水分子经生物膜的孔状结构而透过生物膜的过程。凡分子大小和电荷与膜上孔状结构相适应的溶质皆可滤过转运，转运的动力为生物膜两侧的流体静压梯度差和渗透压差。此种孔状结构为亲水性孔道，不同组织生物膜孔道的直径不同。肾小球的孔道直径较大，约为70nm，分子量为60,000以上的蛋白质分子不能透过，较小的分子皆可透过。肠道上皮细胞和肥大细胞膜上孔道直径较小，约为0.4nm，分子量小于200的化合物方可以通过。一般细胞孔道直径在4nm以下，所以除水分子可以通过外，有些无机离子和有机离子等外源化学物，亦可滤过。特殊转运特殊转运指有一定的载体，具有较强的专一性，有一定的选择性和主动性，生物膜主动选择某种机体需要或由机体排出的物质进行的转运。特殊转运分主动转运和易化扩散。1、主动转运（activetransport）主动转运的主要特点是可逆浓度梯度进行转运，转运过程消耗能量的转运方式。能量来自细胞代谢活动所产生的代谢能（ATP）的释放。许多外源化学物的代谢产物经由肾脏和肝脏排出，主要是借助主动转运。机体需要的某些营养物质，例如某些糖类、氨基酸、核酸和无机盐等由肠道吸收进入血液的过程，必须通过主动转运逆浓度梯度吸收。2、促进扩散（facilitateddiffusion）促进扩散的特点是需要载体，顺浓度梯度由高浓度向低浓度而且不需要细胞供给能量的扩散性转运。葡萄糖、某些氨基酸、甘油、嘌呤碱等亲水化合物，由于不溶于脂肪，不能借助简单扩散进转运，所以可在具有特定载体和顺浓度梯度的情况下进行转运。膜动转运膜动转运是细胞与外界环境交换一些大分子物质的过程，其主要特点是在转运过程中生物膜结构发生变化，转运过程具有特异性，生物膜呈现主动选择性并消耗一定的能量。在一些大分子颗粒物质被吞噬细胞由肺泡去除或被肝和脾的网状内皮系统由血液去除的过程中起主导作用。膜动转运又可分为入胞（endocytosis）和出胞作用（exocy-tosis）。前者是将细胞表面的颗粒物转运入细胞的过程。后者是将颗粒物由细胞内运出的过程。胞吞和胞吐是两种方向相反的过程。在胞吞作用中如果被摄入的物质为固体则称为吞噬(phagocytosis),如为液体则为胞饮(pinocytosis)。入侵机体细胞的细菌、病毒、死亡的细菌、组织碎片、铁蛋白、偶氮色素都可通过吞噬作用被细胞清除。所以胞吞和胞吐作用对体内外源化学物或异物的清除转运具有重要意义。糖的无氧分解糖的有氧氧化磷酸戊糖途径磷酸戊糖途径总反应方程式如下：抑制剂，呼吸链，限速酶能减弱、抑制甚至破坏酶活性的物质称为酶的抑制剂。它可降低酶促反应速度。酶的抑制剂有重金属离子、一氧化碳、硫化氢、氢氰酸、氟化物、碘化乙酸、生物碱、染料、对-氯汞苯甲酸、二异丙基氟磷酸、乙二胺四乙酸、表面活性剂等。呼吸链又称电子传递链，是由一系列电子载体构成的，从NADH或FADH2向氧传递电子的系统。还原型辅酶通过呼吸链再氧化的过程称为电子传递过程。其中的氢以质子形式脱下，电子沿呼吸链转移到分子氧，形成粒子型氧，再与质子结合生成水。放出的能量则使ADP和磷酸生成ATP。电子传递和ATP形成的偶联机制称为氧化磷酸化作用。整个过程称为氧化呼吸链或呼吸代谢。在葡萄糖的分解代谢中，一分子葡萄糖共生成10个NADH和2个FADH2，其标准生成自由能是613千卡，而在燃烧时可放出686千卡热量，即90％贮存在还原型辅酶中。呼吸链使这些能量逐步释放，有利于形成ATP和维持跨膜电势。原核细胞的呼吸链位于质膜上，真核细胞则位于线粒体内膜上。二、构成呼吸链包含15种以上组分，主要由4种酶复合体和2种可移动电子载体构成。其中复合体Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ、Ⅳ、辅酶Q和细胞色素C的数量比为1：2：3：7：63：9。1.复合体Ⅰ即NADH：辅酶Q氧化还原酶复合体，由NADH脱氢酶（一种以FMN为辅基的黄素蛋白）和一系列铁硫蛋白（铁—硫中心）组成。它从NADH得到两个电子，经铁硫蛋白传递给辅酶Q。铁硫蛋白含有非血红素铁和酸不稳定硫，其铁与肽类半胱氨酸的硫原子配位结合。铁的价态变化使电子从FMNH2转移到辅酶Q。2.复合体Ⅱ由琥珀酸脱氢酶（一种以FAD为辅基的黄素蛋白）和一种铁硫蛋白组成，将从琥珀酸得到的电子传递给辅酶Q。3.辅酶Q是呼吸链中唯一的非蛋白氧化还原载体，可在膜中迅速移动。它在电子传递链中处于中心地位，可接受各种黄素酶类脱下的氢。复合体Ⅲ辅酶Q：细胞色素C氧化还原酶复合体，是细胞色素和铁硫蛋白的复合体，把来自辅酶Q的电子，依次传递给结合在线粒体内膜外表面的细胞色素C。细胞色素类都以血红素为辅基，红色或褐色。将电子从辅酶Q传递到氧。根据吸收光谱，可分为三类：a,b,c。呼吸链中至少有5种：b、c1、c、a、a3(按电子传递顺序)。细胞色素aa3以复合物形式存在，又称细胞色素氧化酶，是最后一个载体，将电子直接传递给氧。从a传递到a3的是两个铜原子，有价态变化。复合体IV：细胞色素C氧化酶复合体。将电子传递给氧。限速酶：它是指整条代谢通路中催化反应速度最慢的酶,它不但可以影响整条代谢途径的总速度,还可以改变代谢方向.在代谢过程中的一系列反应中，如果其中一个反应进行的很慢，便成为整个过程的限速步骤，催化此限速步骤的酶称为限速酶或者标兵酶。标兵酶是一种调节酶，它们常常也是别构酶。过程：EMP,TCA,尿素循环，β氧化EMP途径即糖酵解途径或称葡萄糖酵解途径，这条途径几乎是所有具有细胞结构的生物所共有的主要代谢途径。它表明了，当微生物细胞吸收葡萄糖后，葡萄糖经己糖激酶、磷酸已糖异构酶、磷酸己糖激酶的作用，生成1，6—二磷酸果糖，1，6—二磷酸果糖再经过一系列酶的作用，降解生成丙酮酸为主要特征的一系列生物化学过程。反应发生于细胞质中。参见糖酵解。三羧酸循环体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。尿素循环肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。脂肪酸的β氧化饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。（脂肪酸的β-氧化，基本过程：丁酰CoA经最后一次β氧化：生成2分子乙酰CoA。故每次β氧化1分子脂酰CoA生成1分子FADH２，1分子NADH+H+，1分子乙酰CoA，通过呼吸链氧化前者生成2分子ATP，后者生成3分子ATP。）（脂肪酸的α氧化：在哺乳动物的肝脏和脑组织中进行，由微粒体氧化酶系催化，使游离的长链脂肪酸的α碳原子上的氢被氧化成烃基，生成α烃脂酸。α羟脂酸可以继续氧化脱羧，就形成少一个碳原子的脂肪酸。）（ω氧化：动物体内上而碳以下的短链脂肪酸，在肝微粒体氧化酶系催化下，通过末端碳原子（称为ω位）上的氢被氧化成羧基，生成ω-羟基酸，再进一步氧化成二羧酸）血浆脂蛋白种类作用血桨脂蛋白：指哺乳动物血浆(尤其是人)中的脂-蛋白质复合物。血浆脂蛋白可以把脂类(三酰甘油、磷脂、胆固醇)从一个器官运输到另一个器官。血桨脂蛋白分类血浆脂蛋白是根据密度来分类的：（1）乳糜微粒，密度非常低，运输甘油三酯和胆固醇酯，从小肠到组织肌肉和adipose组织。（2）极低密度脂蛋白VLDL(0.95-1.006g/cm3)，在肝脏中生成，将脂类运输到组织中，当VLDL被运输到全身组织时，被分解为三酰甘油、脱辅基蛋白和磷脂，最后，VLDL被转变为低密度脂蛋白。（3）低密度脂蛋白(LDL，1.006-1.063g/cm3)，把胆固醇运输到组织，经过一系列复杂的过程，LDL与LDL受体结合并被细胞吞食。（4）高密度脂蛋白(HDL，1.063-1.210g/cm3)，也是在肝脏中生成，可能负责清除细胞膜上过量的胆固醇。当血浆中的卵磷脂：胆固醇酰基转移酶(Lecithincholesterolacyltransferase,LCAT)将卵磷脂上的脂肪酸残基转移到胆固醇上生成胆固醇脂时，HDL将这些胆固醇脂动输到肝。肝脏将过量的胆固醇转化为胆汁酸。名词解释蛋白质等电点

在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。蛋白质变性

蛋白质变性（denaturation）:生物大分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。蛋白质在受到光照，热，有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键受到破坏，导致天然构象的破坏，使蛋白质的生物活性丧失。复性（renaturation）:在一定的条件下，变性的生物大分子恢复成具有生物活性的天然构象的现象。别构效应（allostericeffect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。)核酸的增/减色效应3）增色效应(hyperchromiceffect)。指变性后DNA溶液的紫外吸收作用增强的效应。DNA分子中碱基间电子的相互作用使DNA分子具有吸收260nm波长紫外光的特性。在DNA双螺旋结构中碱基藏入内侧，变性时DNA双螺旋解开，于是碱基外露，碱基中电子的相互作用更有利于紫外吸收，故而产生增色效应。

Tm

融解温度对双链DNA进行加热变性，当温度升高到一定高度时，DNA溶液在260nm处的吸光度突然明显上升至最高值，随后即使温度继续升高，吸光度也不再明显变化。若以温度对DNA溶液的紫外吸光率作图，得到的典型DNA变性曲线呈S型(如下图)。可见DNA变性是在一个很窄的温度范围内发生的。通常将核酸加热变性过程中，紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为核酸的解链温度，由于这一现象和结晶的融解相类似，又称融解温度(Tm,meltingtemperature)。在Tm时，核酸分子内50%的双螺旋结构被破坏。特定核酸分子的Tm值与其G＋C所占总碱基数的百分比成正相关，两者的关系可表示为：?Tm=69.3＋0.41*(G+C)%一定条件下(相对较短的核酸分子)，Tm值大小还与核酸分子的长度有关，核酸分子越长，Tm值越大；另外，溶液的离子强度较低时，Tm值较低，融点范围也较宽，反之亦然，因此DNA制剂不应保存在离子强度过低的溶液中。α螺旋α螺旋：蛋白质分子中多个肽键平面通过氨基酸α碳原子的旋转，使多肽链的主骨架沿中心轴成稳定的α螺旋构象。

β折叠

β－折叠(β－sheet)也是一种重复性的结构,可分为平行式和反平行式两种类型，它们是通过肽链间或肽段间的氢键维系。可以把它们想象为由折叠的条状纸片侧向并排而成,每条纸片可看成是一条肽链,称为β折叠股或β股(β－strand),肽主链沿纸条形成锯齿状,处于最伸展的构象,氢键主要在股间而不是股内。α－碳原子位于折叠线上,由于其四面体性质,连续的酰氨平面排列成折叠形式。需要注意的是在折叠片上的侧链都垂直于折叠片的平面,并交替的从平面上下二侧伸出。平行折叠片比反平行折叠片更规则且一般是大结构而反平行折叠片可以少到仅由两个β股组成。DNA双螺旋结构

(1)主链(backbone)由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。主链有二条,它们似“麻花状”绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。(2)碱基对(basepair)碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。配对碱基总是A与T和G与C。碱基对以氢键维系，A与T间形成两个氢键，G与C间形成三个氢键。DNA结构中的碱基对与Chatgaff的发现正好相符。从立体化学的角度看,只有嘌呤与嘧啶间配对才能满足螺旋对于碱基对空间的要求,而这二种碱基对的几何大小又十分相近,具备了形成氢键的适宜键长和键角条件。每对碱基处于各自自身的平面上，但螺旋周期内的各碱基对平面的取向均不同。碱基对具有二次旋转对称性的特征，即碱基旋转180°并不影响双螺旋的对称性。也就是说双螺旋结构在满足二条链碱基互补的前提下，DNA的一级结构产并不受限制。这一特征能很好的阐明DNA作为遗传信息载体在生物界的普遍意义。(3)大沟和小沟大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。在大沟和小沟内的碱基对中的N和O原子朝向分子表面。(4)结构参数螺旋直径2nm；螺旋周期包含10对碱基；螺距3.4nm；相邻碱基对平面的间距0.34nm。

tRNA的三叶草结构转运RNA分子由一条长70~90个核苷酸并折叠成三叶草形的短链组成的。上图中有两种不同的分子，苯丙氨酸tRNA(4tna)和天冬氨酸tRNA(2tra)。tRNA链的两个末端在图上方指出的L形结构的末端互相接近。氨基酸在箭头示意的位置被连接。在这条链的中央形成了L形臂，如图下方所示，露出了形成反密码子的三个核苷酸。三叶草结构的其余两环被包裹成肘状，在那里它们提供整个分子的结构。四个常见RNA碱基---腺嘌呤，尿嘧啶，鸟嘌呤和胞嘧啶显然不能提供足够的空间以形成一个坚固的结构，因为这些碱基大部分被修饰过以延长它们的结构。有两个奇特的例子，看37号反密码子相邻的碱基，位于甲硫氨酸tRNA（1yfg）或苯丙氨酸tRNA(4tna和6tna)的起始部位。

碱基互补原则

在DNA分子结构中，由于碱基之间的氢键具有固定的数目和DNA两条链之间的距离保持不变，使得碱基配对必须遵循一定的规律，这就是Adenine（A，腺嘌呤）一定与Thymine（T，胸腺嘧啶）配对，Guanine（G，鸟嘌呤）一定与Cytosine（C，胞嘧啶）配对，反之亦然。碱基间的这种一一对应的关系叫做碱基互补配对原则。腺嘌呤与胸腺嘧啶之间有两个氢键，鸟嘌呤与胞嘧啶之间有三个氢键，即A＝T,G≡C结构域结构域是位于超二级结构和三级结构间的一个层次。结构域是在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元，其通常都是几个超二级结构单元的组合。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的超二级结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体，即结构域。

蛋白质的超二级结构

超二级结构：是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级机构常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成规则的二级结构聚集体。米氏常数

米氏方程

变构酶

米氏常数（Michaelisconstant）:对于一个给定的反应，使酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。米氏方程（Michaelis-Mententequation）:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])变构酶（allostericenzyme）具有变构效应的酶。有些酶除了活性中心外，还有一个或几个部位，当特异性分子非共价地结合到这些部位时，可改变酶的构象，进而改变酶的活性，酶的这种调节作用称为变构调节(allostericregulation)，受变构调节的酶称变构酶(allostericenzyme)，这些特异性分子称为效应剂(effector)。变构酶分子组成，一般是多亚基的，分子中凡与底物分子相结合的部位称为催化部位(catalyticsite)，凡与效应剂相结合的部位称为调节部位(regulatorysite)，这二部位可以在不同的亚基上，或者位于同一亚基。变构效应别构效应（allostericeffect）:又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。酶活力酶活力单位的量度。1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。固定化酶（2010年名词解释第三题）固定化酶（immobilizedenzyme）不溶于水的酶。是用物理的或化学的方法使酶与水不溶性大分子载体结合或把酶包埋在水不溶性凝胶或半透膜的微囊体中制成的。同工酶来源于同一种系、机体或细胞的同一种酶具有不同的形式。催化同一化学反应而化学组成不同的一组酶。产生同工酶的主要原因是在进化过程中基因发生变异，而其变异程度尚不足以成为一个新酶。

酶的活性中心酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essentialgroup）。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异结合并将底物转化为产物。这一区域称为酶的活性中心（activecenter）或活性部位（activesite）必需基团酶的活性中心：酶分子中氨基酸残基的侧链有不同的化学组成。其中一些与酶的活性密切相关的化学基团称作酶的必需基团（essentialgroup）

酶的竞争性抑制竞争性抑制作用（competitiveinhibition）：通过增加底物浓度可以逆转的一种酶抑制类型。竞争性抑制剂通常与正常的底物或配体竞争同一个蛋白质的结合部位。这种抑制使Km增大而υmax不变。生物氧化

生物氧化是在生物体内，从代谢物脱下的氢及电子﹐通过一系列酶促反应与氧化合成水﹐并释放能量的过程。也指物质在生物体内的一系列氧化过程。主要为机体提供可利用的能量。呼吸链

呼吸链(respiratorychain)是由一系列的递氢反应(hydrogentransferreactions)和递电子反应(eletrontransferreactions)按一定的顺序排列所组成的连续反应体系，它将代谢物脱下的成对氢原子交给氧生成水，同时有ATP生成。实际上呼吸链的作用代表着线粒体最基本的功能，呼吸链中的递氢体(hydrogencarrier)和递电子体(electroncarrier)就是能传递氢原子或电子的载体，由于氢原子可以看作是由质子和核外电子组成的，所以递氢体也是递电子体，递氢体和递电子体的本质是酶、辅酶、辅基或辅因子。

氧化磷酸化氧化磷酸化，生物化学过程，是物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。主要在线粒体中进行。在真核细胞的线粒体或细菌中，物质在体内氧化时释放的能量供给ADP与无机磷合成ATP的偶联反应。底物水平磷酸化这是糖酵解过程中第一个产生ATP的反应。这种含有高能键的物质，其高能键断裂后，释放高能磷酸基团，使ADP磷酸化生成ATP的过程，被称为底物水平磷酸化作用（substratelevelphosphorylation）。

粘多糖

粘多糖是含氮的不均一多糖，是构成细胞间结缔组织的主要成分，也广泛存在于哺乳动物各种细胞内。化学组成为糖醛酸和酪氨基己糖交替出现，有时含硫键。也称为糖胺聚糖。重要的粘多糖有：硫酸皮肤素，硫酸类肝素，硫酸角质素，硫酸软骨素和透明质酸等TCA循环三羧酸循环：体内物质糖类、脂肪或氨基酸有氧氧化的主要过程。通过生成的乙酰辅酶A与草酰乙酸缩合生成柠檬酸(三羧酸)开始，再通过一系列氧化步骤产生CO2、NADH及FADH2，最后仍生成草酰乙酸，进行再循环，从而为细胞提供了降解乙酰基而提供产生能量的基础。乳酸循环在激烈运动时，糖酵解的速度超过通过呼吸链再形成NAD+的速度，这时肌肉中酵解形成的丙酮酸由乳酸脱氢酶转变为乳酸，使NAD+再生，使酵解过程继续进行，肌肉中的乳酸扩散到血液并随着血液进入肝脏细胞，在肝细胞内通过葡萄糖异生途径转变为葡萄糖，又回到血液随血液供应肌肉和脑对葡萄糖的需要。这个循环过程称为可立氏循环（CoriCycle）。糖异生作用糖异生体内从非糖类物质如氨基酸、丙酮酸、甘油等合成葡萄糖的代谢，是维持血糖水平的重要过程。生物体将多种非糖物质转变成糖的过程。在哺乳动物中，肝与肾是糖异生的主要器官。酮体在肝脏中，脂肪酸氧化分解的中间产物乙酰乙酸、β-羟基丁酸及丙酮，三者统称为酮体。肝脏具有较强的合成酮体的酶系，但却缺乏利用酮体的酶系。酮体是脂肪分解的产物，而不是高血糖的产物。进食糖类物质也不会导致酮体增多。

必需脂肪酸动物能合成所需的饱和脂肪酸和亚油酸这类只含1个双键的不饱和脂肪酸，含有2个或2个以上双键的多双键脂肪酸则必须从植物中获取，故后者称为必需脂肪酸，其中亚麻酸和亚油酸最重要。花生四烯酸从亚油酸生成。花生四烯酸是大多数前列腺素的前体，前列腺素是能调节细胞功能的激素样物质。必需氨基酸必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说，这类氨基酸有8种，包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说，组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。

β氧化脂肪酸的β氧化：饱和脂肪酸在一系列酶的作用下，羧基端的β位C原子发生氧化，C链在α位C原子与β位C原子间发生断裂，每次生成一个乙酰CoA和较原来少两个C单位的脂肪酸，这个不断重复进行的脂肪酸氧化过程称为脂肪酸的β氧化。尿素循环

肝脏是动物生成尿素的主要器官，由于精氨酸酶的作用使精氨酸水解为鸟氨酸及尿素。精氨酸在释放了尿素后产生的鸟氨酸，和氨甲酰磷酸反应产生瓜氨酸，瓜氨酸又和天冬氨酸反应生成精氨基琥珀酸，精氨基琥珀酸为酶裂解，产物为精氨酸及延胡索酸。由于精氨酸水解在尿素生成后又重新反复生成，故称尿素循环。

转氨基作用

转氨基作用指的是一种α-氨基酸的α-氨基转移到一种α-酮酸上的过程。转氨基作用是氨基酸脱氨基作用的一种途径。其实可以看成是氨基酸的氨基与α-酮酸的酮基进行了交换。联合脱氨基作用

转氨酶与谷氨酸氧化脱氨或是嘌呤核苷酸循环联合脱氨，以满足机体排泄含氮废物的需求。联合脱氨基作用是体内主要的脱氨方式。主要有两种反应途径：1.由L－谷氨酸脱氢酶和转氨酶联合催化的联合脱氨基作用：先在转氨酶催化下，将某种氨基酸的α-氨基转移到α-酮戊二酸上生成谷氨酸，然后，在L-谷氨酸脱氢酶作用下将谷氨酸氧化脱氨生成α-酮戊二酸，而α-酮戊二酸再继续参加转氨基作用。L－谷氨酸脱氢酶主要分布于肝、肾、脑等组织中，而α-酮戊二酸参加的转氨基作用普遍存在于各组织中，所以此种联合脱氨主要在肝、肾、脑等组织中进行。联合脱氨反应是可逆的，因此也可称为联合加氨。2.嘌呤核苷酸循环（purinenucleotidecycle）：骨骼肌和心肌组织中L-谷氨酸脱氢酶的活性很低，因而不能通过上述形式的联合脱氨反应脱氨。但骨骼肌和心肌中含丰富的腺苷酸脱氨酶（adenylatedeaminase），能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤核苷酸（IMP）。一种氨基酸经过两次转氨作用可将α-氨基转移至草酰乙酸生成门冬氨酸。门冬氨酸又可将此氨基转移到次黄嘌呤核苷酸上生成腺嘌呤核苷酸（通过中间化合物腺苷酸代琥珀酸）